第二章 蛋白质

第一节 概述
二、蛋白质的化学组成 1、元素组成： 主要有C、H、O、N和少量S 有些蛋白质还有P、Cu、Fe、Mn、Mo、Co、 Zn、Mg、Ca等矿质元素
蛋白质换算系数
第一节 概述
2、蛋白质大分子的化合物组成 两种类型：单纯蛋白质和结合蛋白质
第一节 概述
单纯蛋白质：完全水解产物只有α-氨基酸。 结合蛋白质：由单纯蛋白质与耐热的非蛋白 质物质结合而成的，其非蛋白质部分称为 辅基。 结合蛋白质分子＝单纯蛋白质+辅基
第二节 氨基酸
2、蛋白质分子中的稀有氨基酸 参加天然蛋白质分子组成的氨基酸， 除了上述20种有遗传密码的基本氨基酸之 外。在少数蛋白质分子中还有一些不常见 的氨基酸，称为稀有氨基酸。它们都是在 蛋白质分子合成之后，由相应的常见氨基 酸分子经酶促化学修饰而成的衍生物。
第二节 氨基酸
三、氨基酸的理化性质 1、一般物理性质 2、氨基酸的两性解离及等电点 3、氨基酸来自百度文库重要化学性质
第二节 氨基酸
(2)碱法水解 (3)酶法水解 选择合适的蛋白酶，在适当的 pH和温度条件下与蛋白质溶液混匀，保温， 经一定时间得到所需的水解产物。 啤酒工业中用蛋白酶水解大分子蛋白质可 除去蛋白质混浊。增加产品稳定性。 (4)稀酸、稀碱水解
第二节 氨基酸
二、氨基酸的结构和分类 1、常见氨基酸 2、蛋白质分子中的稀有氨基酸
第一节 概述
三、蛋白质的分类 (1)根据蛋白质分子的形状分为球状蛋白质和 纤维状蛋白质。 (2)根据蛋白质分子的化学组成分为单纯蛋白 质和结合蛋白质，再分别根据溶解性质和 辅基成分分为若干小类。 (3)根据生理功能将蛋白质分为生理活性蛋白 质和非活性蛋白质。
第一节 概述
四、蛋白质的分布和生物学意义 1、分布 人体干重的45％是蛋白质 酵母菌为32～75％
1 pI pK 1 pK 2 2
第二节 氨基酸
3、氨基酸的重要化学性质 （1）α-氨基的反应 （2）α-羧基的反应 （3）α-氨基和α-羧基共同参加的反应
α-氨基的反应

①与亚硝酸反应 ②与甲醛反应
α-羧基的反应
①脱羧反应 ②成盐反应
α-氨基和α-羧基共同参加的反应
第二章 蛋白质
第一节 概述
一、蛋白质的概念 二、蛋白质的化学组成 三、蛋白质的分类 四、蛋白质的分布和生物学意义
第一节 概述
一、什么是蛋白质 蛋白质是一切生物体中普遍存在的， 由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大 分子；其种类繁多，各具有一定的相对分 子质量、复杂的分子结构和特定的生物功 能；是表达生物遗传性的一类主要物质。
第二节 氨基酸
氨基酸的等电点：使氨基酸分子所带正负 电荷相等，净电荷为零的环境pH称为氨基 酸的等电点，用pI表示。 氨基酸在等电点时溶解度最小，易发生沉 淀。发酵生产中，可根据这种性质，从发 酵液中提取氨基酸。
第二节 氨基酸
中性氨基酸的pI在微酸性；碱性氨基酸的 pI在碱性pH范围；酸性氨基酸的pI在酸性 pH范围。
2、氨基酸的两性解离及等电点 氨基酸分子中具有碱性基团氨基(-NH2) 和酸性基团羧基(-COOH)：氨基的N原子 有未共用电子对，能接受质子(H+)成带正 电荷的铵离子(-NH)；羧基能给出质子成 带负电荷的羧根负离子(COO-)。像氨基酸 这种在同一分子中带有性质相反的酸、碱 两种解离基团的化合物，称为两性化合物 或两性电解质。
第一节 概述
2、蛋白质的生物学作用 (1)形态学功能：生物体的各种组织结构都有 蛋白质参加构成，如动物的角、毛、肉等 形态结构的干物质主要成分都是蛋白质。 (2)生理活性功能：如酶的催化作用，糖蛋白 的细胞识别作用 (3)外源蛋白质具有营养功能：合成自身蛋白 质、能源
第二节 氨基酸
一、蛋白质的水解 二、氨基酸的结构和分类 三、氨基酸的理化性质 四、氨基酸的分离制备和分析鉴定
第二节 氨基酸
层析法分类： 吸附层析 离子交换层析：氨基酸混合液 分配层析：氨基酸混合液 分子筛过滤层析：蛋白质混合液 离交与分子筛效应两种机理相结合的层析
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第二节 氨基酸
1、常见氨基酸 从不同天然蛋白质完全水解产物中分离到 的20种基本氨基酸，称为常见氨基酸。 结构通式：
第二节 氨基酸
常见氨基酸的共同点： (1)都是α-氨基酸 (2)除甘氨酸之外，都是L-型氨基酸
区别主要在于R基团的结构和性质不同
第二节 氨基酸
常见氨基酸的分类和结构 ①根据R基团的化学结构分为脂肪族、芳香 族和杂环族氨基酸三类。 ②根据R基团的酸碱性质分为中性、酸性和 碱性氨基酸三类。 ③根据R基团的电性质可分为：疏水性R基 团氨基酸、不带电荷极性R基团的氨基酸 和带电荷R基团的氨基酸。
第二节 氨基酸
一、蛋白质的水解 1、完全水解和不完全水解 蛋白质在水解中的变化：
蛋白质分子→多肽→寡肽→二肽→α-氨基酸
※ ※
完全水解 不完全水解
第二节 氨基酸
2、常用的蛋白质的水解方法 (1)酸水解法 用稀硫酸或稀盐酸与蛋白质一 起保温，可得到不完全水解产物。用浓盐 酸在高温下可将蛋白质完全水解。 酸法水解是最常用的方法。
层析技术由三个基本条件构成： (1)水不溶性惰性支持物。 (2)流动相(即溶剂系统)能携带溶质沿支持物流动。 (3)固定相是附着在支持物上的水或离子基团， 能对各种溶质的流动产生不同的阻滞作用。
当流动相沿固体支持物流动时，因混合样品 中的各种组分与固定相和流动相的亲和力不同， 随流动相流动的速度有快有慢，彼此逐渐分离， 各自形成单组分的区带。
①成肽反应 ②茚三酮反应 ③羰氨反应 ④个别R基团的反应
第二节 氨基酸
四、氨基酸的分离制备和分析鉴定 层析法是近代生化中非常有效的常用分离 方法。 对于氨基酸混合样品，或者其他各种性质 相近，一般化学方法难以分离的混合样品 都能使用层析法达到分离分析的目的。
第二节 氨基酸
第二节 氨基酸
1、一般物理性质 各种常见氨基酸均为无色结晶。 结晶形状因氨基酸的构型而异。 各种氨基酸均溶于水，但溶解度差别很大。 所有氨基酸都易溶于稀酸、稀碱溶液中。 除甘氨酸之外，每种氨基酸都有旋光性和 一定的比旋光度。 各种常见氨基酸对可见光均无吸收能力。
第二节 氨基酸