第三节化学成分类型二有机酸三氨基酸和蛋白质和酶优秀课件

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高二有机化学优质课件3:2.4.3氨基酸和蛋白质

高二有机化学优质课件3:2.4.3氨基酸和蛋白质

要点学习
要点一 氨基酸、蛋白质和酶的结 构特点及主要化学性质
【例1】下式表示蛋白质分子结构的一部分:
【解析】下面虚线表示C—N键断裂,并注明水解产物。
【答案】 D
变式训练1 某天然蛋白质充分水解后,能分离 出有机化合物R,R可与含等物质的量的KOH或 HCl的溶液完全反应,4.45 g R可与50 mL 1 mol·L-1的NaOH溶液完全中和,则R的结构简式 为( )
含义
显色 实质
焰色反应
显色反应
颜色反应
钠、钾等多种金属元 酚类物质遇三氯化 蛋白质遇某些试 素被灼烧时,使火焰 铁(Fe3+)溶液后, 剂后显示某种特 呈现某种颜色。钠元 溶液显示某种颜色, 殊的颜色。鸡蛋
素的焰色为黄色,钾 如苯酚;淀粉遇碘 白、人的皮肤等
元素的焰色为紫色
(I2)显蓝色
遇浓硝酸显黄色
则其对应的氨基酸为 __________________________________________。
【解析】 (1)AgNO3为可溶性重金属盐,会使蛋 白质变性而产生沉淀,与AgCl混在一起难以分离。 但蛋白质溶液为胶体,可用渗析法除去Cl-。
【答案】 (1)Ag+能使蛋白质变性凝结而无法与 AgCl沉淀分离 渗析
第3课时 氨基酸和蛋白质
学习目标
1.了解氨基酸的结构特点和主要性质。 2.了解氨基酸分子是如何形成多肽的。 3.了解蛋白质的结构和性质。 4.了解酶的催化作用特点。 5.了解我国科学家在生命科学研究领域中的贡献, 体会化学科学在生命科学发展中的重要作用。
自主学习
一、氨基酸 1.分子结构 (1)氨基酸是__氨__基__取代了_羧__酸___分子中烃基上 的氢原子所形成的取代羧酸。 (2)官能团:__—__N__H_2__,—__C__O_O__H_。 (3)α氨基酸:___氨__基__和___羧__基__连在同一个碳原 子上的氨基酸。

有机化学ppt-氨基酸蛋白质

有机化学ppt-氨基酸蛋白质
蛋白质能够形成稳定亲水胶体溶液,主要有两方面的原因: 形成保护性水化膜。粒子带有同性电荷。
如果改变条件,破坏蛋白质的稳定因素,就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法:在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等],由于盐既是电解又是亲水性的物质,它能破坏蛋白 质的水化膜,因此当加入的盐达到一定的浓度时,蛋白质就会从 溶液中沉淀析出,盐浓度变稀时蛋白质溶解,为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸,与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
(2)按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法: 氨基酸的命名可以采用系统命名法,与羟基酸的命名相似 ,即以羧酸为母体,氨基为取代基,称为“氨基某酸”。 氨基的位置,习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示,并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法: 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名,有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸,中文缩写为“甘”, 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名,中文缩写“天”, 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时,主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ (Ⅰ) 正离子
OH- R CH COO- OH-

《氨基酸和蛋白质》课件

《氨基酸和蛋白质》课件
《氨基酸和蛋白质》PPT课件
欢迎来到《氨基酸和蛋白质》课程,本课件将详细介绍关于氨基酸和蛋白质 的知识,让我们一起探索吧!
氨基酸
• 概述:氨基酸的定义和种类 • 氨基酸的结构:氨基、羧基、侧链 • 氨基酸的性质:酸碱性、光学异构体、等电点
蛋白质
• 概述:蛋白质的定义和组成 • 蛋白质的级别:一级结构、二级结构、三级结构、四级结构 • 蛋白质的功能:结构、酶、运输、抗体等 • 蛋白质的合成和折叠:翻译、修饰、折叠 • 蛋白质的失活:变性、超过氧化物酶、热失活
氨基酸和蛋白质的应用
• 保健品:氨基酸的补充和蛋白质的营养品 • 医药:蛋白质药物的研发和应用 • 工业:氨基酸和蛋白质在工业生产中的应用
总结
• 氨基酸和蛋白质的重要性Fra bibliotek应用前景 • 知识点回顾

22氨基酸、多肽、蛋白质、酶和核酸 共55页PPT资料

22氨基酸、多肽、蛋白质、酶和核酸 共55页PPT资料


CO - O H 3N +-CC H2H -C2H S C H 3
蛋氨酸( 50%)
谷氨酸的合成
O N-CHC( OOEt)2 + CH2=CHCOOEt
O
NaOEt 麦克尔加成
O COOtE
NC - C- H2CH2COEOt COOtE
O
H3+O
HOC C(H 2)2CHCOONH 3
+
上保护基
R
A
H2NCHCOOCH3 接肽
OR R'CHCHNCHCOOCH3
NH2
去保护基 Na2CO3
CH 3
SO3HRC HCOOCH 2
CH2OH NH 2
上保护基
(CH3)2C=CH2
上保护基
O RC H CO Bu -t
NH 2
A
接肽
Pd / H2
OR R'CHCHNCHCOOH
去保护基
NH2
CH3-CH-COO
NH3
+
丙氨酸
HO 2C(C2H )2-CH C-OO谷氨酸
NH 3
+
CH2-CH-COO
N
NH3
+
N H
组氨酸
四 名称和物理性质
名称
氨基酸的碳原子(除甘氨酸外)都是手性碳原子。 其构型的表示方法与糖一样,用D或L表示。 每个氨基酸都有俗名,并都用一个缩写符号表示。
物理性质
大部分的氨基酸在水中有一定的溶解度; 酸性的氨基酸在水中的溶解度较差; 氨基酸在200度以下都是稳定的; 氨基酸的pKa为2左右; 每一个光学纯的氨基酸都有旋光值。
二 赫尔--乌尔哈--泽林斯基α-溴化法

生物化学-蛋白质、酶、氨基酸课件

生物化学-蛋白质、酶、氨基酸课件

*主要稳定因素:氢键、离子键
血红蛋白结构示意图
第三节 蛋白质结构与功能的关系
相似的一级结构有相同或相似的生物学功能
BB3B30030
蛋白质的一级结构决定其 空间结构,空间结构决定 其功能。
核糖核酸酶
变性 复性
蛋白质分子中关键氨基酸的缺失或被替代,则影响其功能。
镰刀状红细胞性贫血:β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了 变异,Glu→Val,这种变异来源于基因上遗传信息的突变。
*蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键,包括氢键、盐键、 疏水键以及范德华力(Van der Wasls力)等。
二硫键
(五)蛋白质的四级结构
二条或二条以上具有独立三级结构 的多肽链组成的蛋白质。其中,每 条具有独立三级结构的多肽链称为 亚基(subunit)。
*蛋白质的四级结构(quarternary structure):蛋白质分子中各个亚 基的空间排布及亚基接触部位的布 局和相互作用
3. 分类:按侧链的结构和理化性质可分为四类
非极性疏水性氨基酸
酸性氨基酸
极性、中性氨基酸
碱性氨基酸
非 极 性 疏 水 性 氨 基 酸
极 性 中 性 氨 基 酸
酸性氨基酸 碱性氨基酸
*营养必需氨基酸:
体内需要但不能自身合成,必须由食物供给的
氨基酸。
包括8种:甲硫氨酸(蛋) 色氨酸 赖氨酸 缬氨酸 异亮氨酸 亮氨酸 苯丙氨酸 苏氨酸。
正常HbA N端 苏 脯 谷 谷 赖
异常Hbs
苏 脯缬 谷 赖
假设来写一两本书
(三)氨基酸理化性质
1、两性解离及等电点
2、紫外吸收:280nm 芳香族氨基酸,共轭双键
3、茚三酮反应:570nm 蓝紫色,氨基酸定性、定量

生物化学蛋白质(课堂PPT)

生物化学蛋白质(课堂PPT)

4)相邻螺旋间形成氢键,氢键几乎与螺旋的长轴平行,是 由肽键上酰胺氢与其前面N端第四个残基上羰基氧之间形成。
O
H
C [ NH-CH-CO ]3 N
3.613-螺旋
55
影响-螺旋形成的因素
• R基的电荷性质:同种电荷可产生静电斥力。例: 多聚Lys(pH7)。 • R基的大小:R基大,空间位阻大。例:多聚Ile • R基的结构: 例:Pro、Hyp可中断-螺旋。
27
28
侧链不解离 中性氨基酸
酸性氨基酸 Asp Glu
碱性氨基酸 Arg Lys His
pK1
pK2
2.0~3.0 9.0~10.0
2.09
9.82
2.19
9.67
2.17
9.04
2.18
8.95
1.82
9.17
pKR
3.86 4.25 12.48 10.53 6.00
pI5Βιβλιοθήκη 62.97 3.2215
5-羟赖氨酸:与羟辅氨酸同在胶原中发现,是一种特异的氨基
酸,在5位上带有羟基。一般认为其合成是和羟辅氨酸一样,是赖
氨酸在胶原前驱物质肽中被氧化而产生的,但与羟辅氨酸比较,其
含量很少。
16
其他的非蛋白质AA
•150多种 •多是蛋白质中L型α-AA衍生物 •有一些是β-,γ-,δ-AA •有些是D-型AA
杂环族氨基酸 (组氨酸、脯氨酸)
因为其特殊的环状R基团,脯氨酸(Proline)一般不出现在
α-螺旋中,而经常出现在α-螺旋的开始处。
12
13
14
由常见AA经修饰而来的不常见的蛋白质AA
羟脯氨酸 :亚氨基酸之一,一般蛋白不存在这种氨基酸。在 动物胶和骨胶原中含有L-羟脯氨酸。在生物体内羟脯氨酸是由脯氨 酸合成的,但不是以游离状态,而是在肽链中被羟基化。

生物化学 第三章 氨基酸(共92张PPT)

生物化学 第三章 氨基酸(共92张PPT)
Tyrosine
色氨酸
Trytophan
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
H 2N
O
CH
C
OH
CH 2 CH 2 CH 2 NH
C
NH
NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
光性。而且发现主要是L型的(也有D型的,但很少)。
-氨基酸的分子构型
1、氨基酸的分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸 、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸;按R基的结 构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大 类。
氨基酸的三字母简写符号必背熟,单字母符号 要求认识。
芳香族氨基酸: Phe Trp Tyr
1、氨基酸的分类
组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构
2缬.氨酸-羧分基V参a为l与ine的反2应0种,20种氨基酸按R的结构和极性的不同有以下
生成烷基咪唑衍生物,并引起酶活性的降低或丧失
两种分类方法。 酪氨酸 tyrosine
Try Y
提问:大 多 数 氨 基 酸 在 中 性(pH=7) 时, 带
[质子供体]
乙酸
+ H
COOH
-
COO
+ H
CO-O
+ K1
H3N CH2
+
H3N CH2
K2
H2N CH2
Gl+y
Gl+-y

生物化学——氨基酸、蛋白质和酶 PPT课件

生物化学——氨基酸、蛋白质和酶 PPT课件

【例题 2010年决赛】
14.在氨基酸的分类中,下面哪一个氨基酸属于芳香族氨基酸?(1分) A.丙氨酸 B.丝氨酸 C.色氨酸 D.亮氨酸
答案 C (很多书上不把色氨酸当成芳香族氨 基酸,有的人2010年就吃了大亏……)
氨基酸的两性
氨基酸有羧基和氨基 羧基有酸性 氨基有碱性 @$#%^&*… 。。。
蛋白质氨基酸 (20种)
氨基酸的类别(2)
含苯环的氨基酸(芳香族氨基酸) 酪氨酸 Tyr 苯丙氨酸 Phe 色氨酸 Trp 苯环对应着280MM处最大的紫外吸收, 以色氨酸(TRP)最强
【例题 2010年决赛】
14.在氨基酸的分类中,下面哪一个氨基酸属于芳香族氨基酸?(1分) A.丙氨酸 B.丝氨酸 C.色氨酸 D.亮氨酸
氨基酸的等电点(难点)
等电点就是水溶液的一个PH值,在这 个PH值下氨基酸呈中性 等电点的计算
原理很复杂 记忆不难
等电点的计算
氨基 酸有 两个 或三 个 PKA, 分别 是 pka1
酸性氨基酸(谷GLU、天冬ASP): 两个低的相加除以二 碱性氨基酸(赖LYS、精ARG、组HIS) 两个高的之和除以二 中性氨基酸 半胱 CYS和酪TYR是两个低的之和除以 二 其他都只有两个PKA,相加除以二
但氨基酸总共有八十多 种 人体内其它的重要氨基 酸 鸟氨酸 (O R N) 瓜氨酸(C I T )
氨基酸(重点)
知识点
氨基酸分类 氨基酸的酸碱性质
氨基酸的化学反应
氨基酸混合物的分离
氨基酸:是蛋白质的构件分子,具有酸碱性质、手性、聚
合能力、特定的侧链结构及多样的化学反应; 兼性离子:指氨基酸分子含有一个正电荷和一个负电荷的 形式。在氨基酸晶体中或中性水溶液中以兼性离子形式存 在;

人教版高中化学选修五第四章第三节蛋白质和氨基酸教学课件 (共26张PPT)

人教版高中化学选修五第四章第三节蛋白质和氨基酸教学课件 (共26张PPT)

二、蛋白质的结构与性质
• 蛋白质分子中含有 C、O、H、N、S 等元素。1965年 我国科技工作者成 功合成了具有生物 活性的——结晶牛 胰岛素。这是科学 史上的一大成就, 可以说是科学史上 又一“丰碑”。
• 蛋白质是含氮生物高分子化合物,有 C、H、0、N、S等元素,还有一些微 量元素,构成的种类有10万种以上。
NH CH C NH CH C O
A BC
D
4. 为鉴别某白色纺织品的成分是蚕丝还
是“人造丝”,可选用的方法是(A、D )
A. 滴加浓硝酸 B. 滴加浓硫酸
C. 滴加酒精
D. 灼烧
5. 误食重金属盐会使人中毒,可以
用以解毒急救的措施是(C、D)
A. 服大量食盐水 B. 服葡萄糖水
C. 服鸡蛋清
D. 服新鲜牛奶
• 酶的催化特点:
1.条件温和,不需加热
2.具有高度的专一性
3.具有高效催化作用
四、核酸
• 核酸是一类含 磷的高分子化 合物,DNA就 是其中组成, 还有一种是 RNA(核糖核 酸),DNA和 RNA互相作用 合成蛋白质。
【练习】
1. 下列过程中,不可逆的是( C )
A.蛋白质的盐析 B.酯的水解
NH2CH2COOH+HCl→Cl-+NH3CH2COOH (2)成肽反应
1.书写出乙酸与乙醇发生酯化反应的化学方程式。 2.书写出氨基乙酸与氨基乙酸脱水的方程式。
2NH2CH2COOH→NH2CH2CONHCH2COOH+H2O
• 1、“手和脑在一块干是创造教育的开始,手脑双全是创造教育的目的。” • 2、一切真理要由学生自己获得,或由他们重新发现,至少由他们重建。 • 3、反思自我时展示了勇气,自我反思是一切思想的源泉。 • 4、好的教师是让学生发现真理,而不只是传授知识。 • 5、数学教学要“淡化形式,注重实质.

生物化学第3章氨基酸PPT课件

生物化学第3章氨基酸PPT课件
36
(二)α-羧基参加的反应
1.成盐和成酯反应
(保护羧基)
37
2.成酰氯反应
(活化羧基)
38
3.叠氮反应
(活化羧基)
39
(三)α-氨基和α-羧 基共同参加的反应
1.与茚三酮反应
紫色
(氨基酸定量测定) 40
亮黄色
亚氨基酸与茚三酮反应的产物
41
2.成肽反应
甘氨酸
甘氨酸
二酮哌嗪 (环状二肽)
42
Amino Acid
L-Alanine L-Arginine L-Aspartic Acid L-Glutamic Acid L-Histidine L-Isoleucine L-Leucine L-Lysine
Specific Rotation [α]D25 Degree
Amino Acid
+1.8
甲硫氨酸
不带电荷的极 性R基氨基酸
甘氨酸 丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 酪氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺
带正电荷的R 基氨基酸
赖氨酸 精氨酸 组氨酸
带负电荷的R 基氨基酸
天冬氨酸 谷氨酸
11
不常见蛋白质氨基酸Ⅰ 12
不常见蛋白质氨基酸Ⅱ
13
不常见蛋白质氨基酸Ⅲ 14
不常见蛋白质氨基酸Ⅳ
15
不常见蛋白质氨基酸Ⅴ
5
Glycine Alanine Valine Leucine Isoleucine
常见的蛋白质氨基酸Ⅰ
6
Serine
Threonine
Cysteine
Methionine
蛋氨酸
常见的蛋白质氨基酸氨基酸Ⅱ
7
Aspartic acid Glutamic acid Asparagine Glutamine

高二有机化学优质课件4:2.4.3氨基酸和蛋白质

高二有机化学优质课件4:2.4.3氨基酸和蛋白质

最好的方法是( D )
A.滴加浓硝酸
B.滴加浓硫酸
C.滴加酒精
D.灼烧
4.将甘氨酸和丙氨酸混合,两分子之间反应,可能生成的
产物有多少种?( D
A.1种
B.2种
) C.3种
D.4种
5.要使蛋白质从水溶液中析出而又不改变蛋白质的主要
性质,最好多加入( A )
A.饱和Na2SO4溶液
B.稀NaOH溶液
C.甲醛溶液
CH3-HC-C-----N-H H-N-----C-CHCH3 O
复习总结 已学过的蛋白质的性质有哪些?
1.溶解性:有些蛋白质(如鸡蛋清)能溶于水形成胶体。 2.盐析—轻金属盐溶液。 (可逆的物理变化)
应用: 多次盐析-------分离或提纯蛋白质。 鸡
例如:

向蛋白质溶液中加入(NH4)2SO4溶液时,会使
第3课时 氨基酸和蛋白质
学习目标
1.知道什么是氨基酸、多肽和蛋白质,了解它们之间 的关系。 2.复习巩固蛋白质的性质,知道蛋白质结构与功能的 统一性。体会化学科学在生命科学发展中的作用。 3.知道大多数酶都是蛋白质,了解酶的催化作用的特点。
自主学习
一、氨基酸
1.定义: 羧酸分子中烃基上的氢被氨基取代生成的取代羧酸。
HO
HO
HO
H NCH2C OH H NCH2C OH H NCH2C OH H NCH2C OH
H2O 水解
H2O
H2O
HO NCH2C
H OH O NCH2C NCH2C
多肽
HO NCH2C
水解 蛋白质
四、酶
1.什么是酶? 一类由细胞产生的生物催化剂,对生物体内的化学 反应有催化作用,属于蛋白质。
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2 生理活性 例如: 天花粉蛋白----引产,抗病毒,抑制艾滋病毒 木瓜酶---驱肠内寄生虫 淀粉酶---食积不消 苦杏仁酶----止咳平喘
但是,现在中草药研究,多以杂质除掉!!
3 理化性质
分子量 高分子化合物,不能透过半透膜 溶解性 多数溶于水,受pH的影响 两性和等电点 同氨基酸 水解 在酸、碱、酶作用下,水解成α-氨基酸
因分子中含羧基而呈较强的酸性,能 与碳酸氢钠反应生成有机酸盐。
此性质可用于有机酸的提取和分离
(五)检识方法
1.PH试纸 显红色 PH<7 2.溴酚蓝试剂
滴于滤纸片上,待干燥后,喷洒0.1%溴酚蓝的70% 乙酸溶液,如在蓝色背景上显黄色斑点
三、氨基酸、蛋白质和酶
(一)氨基酸 (二)蛋白质和酶
氨基酸
一.含义
❖ 氨基酸:是一类既含羧基又含氨基的一 类化合物。
COOH 通式: RCH
NH2
氨基酸
❖ 目前发现的氨基酸有300多种 ❖ 包括人体不能合成的8种氨基酸
1.必需氨基酸 均为α-氨基酸 2.天然氨基酸
2、氨基酸的生理活性
a 必需氨基酸 20种,均为α-氨基酸
b 医药应用 肝昏迷抢救—精氨酸、谷氨酸 胃、十二指肠溃疡及肝炎—组氨酸 驱蛔虫—使君子氨酸 抑制血吸虫幼虫发育--南瓜子氨酸 降血糖—昆布氨酸 降血压—天南星、半夏中的γ-氨基丁酸
第三节化学成分类 型二有机酸三氨基
酸和蛋白质和酶
二 、有机酸类化合物
❖ 分子中具有羧基(不包括氨基酸)的一类酸 性化合物。
❖ 存在于植物的叶、花、茎、果实、种子、根 等部分。
❖ 常以盐、脂肪、酯等形态存在。 ❖ 具有多种生物活性。
一、结构类型
❖ 1、芳香族有机酸 ❖ 2、脂肪族有机酸
❖ (一)、有机酸的药用价值 ❖ 1、通便 ❖ 2、抗癌作用 如:油酸 ❖ 3、泻下 如:火麻仁 ❖ 4、镇静作用 如:酸枣仁 ❖ 5、调节血脂 如:紫苏子 ❖ 6、其它,如亚油酸,花生四烯酸, DHA
c 高级营养品
4 氨基酸的性质
性状 多为无色结晶,无明显熔点,一般较高 溶解性 除胱氨酸外大多易溶于水 旋光性 多具旋光性,右旋较多见
酸碱性
❖ 酸碱两性,多以内盐形式存在
等电点
❖ 利用此性质进行氨基酸的分离和精制
强酸时,以阳离子(NH3+)形式存在 强碱时,以阴离子(COO_)形式存在 当某一pH时,羧基电离和氨基电离趋势
相等,氨基酸溶解度最小,析出沉淀
检识(颜色反应) 茚三酮反应 紫色 吲哚醌反应 不同颜色
蛋白质和酶
1 定义: 蛋白质: 由肽键连接氨基酸残基所形成的多
肽链,氨基酸个数100以上,少于100称为多 肽 酶:一类有特定活性的蛋白质
蛋白质
❖ 存在于植物的种子、根等部分。提供植物的 营养
❖ 因此分布广泛
不饱和脂肪酸
根据不饱和脂肪酸分子中双键数目的 不同,不饱和脂肪酸可分为:
(1)单不饱和脂肪酸 (2)多不饱和脂肪酸
(二)、有机酸的理化性质 1.性状
低级和不饱和脂肪酸多为液体,
高级脂肪酸和芳香酸多为固体。
某些低级和芳香酸具有挥发性。 随水蒸气蒸馏
2.溶解性
有机酸均能溶于碱水(含有羧基)。
3.酸性
(二)、脂肪酸的结构分类
1、饱和脂肪酸 2、不饱和脂肪酸
饱和脂肪酸
结构特点为分子中没有双键。饱和脂 肪酸能促进人体对胆固醇的吸收,使血中 胆固醇含量升高,二者易结合并沉积于血 管壁,是血管硬化的主要原因。
如:棕榈酸(16C):CH3-(CH2)14-COOH 硬脂酸(18C):CH3-(CH2)16-COOH
盐Hale Waihona Puke 变性盐析 在水中遇高浓度硫酸铵、氯化钠等 变性 加热、遇酸碱则变性
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