生物化学(动态部分)问答题参考答案教学文案
生物化学练习及思考题问答题参考答案
答：蛋白质分离纯化的一般步骤包括 1．样品前处理、粗分级分离和纯化。根据蛋白质的 性质，蛋白超过滤 2）密度梯度离心：物质大小和密度不同，经密度梯度离心后，每种蛋白质颗粒沉
可逆抑制抑制剂以非共价键与酶结合，造成酶活性的暂时丧失，可用透析等 简单方法除去而使酶活性完全或部分恢复，称为可逆抑制。
可逆抑制作用包括竞争性、非竞争性、反竞争性抑制。如磺胺类药物对二氢 叶酸合成酶的竞争性抑制。
3、写出米氏方程，并说明什么是 Km 值及其意义。 米氏方程：
Vmax [S] V= Km + [S] Km 值本身的含义是：酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 Km 值的意义： ① 不同的酶具有不同 Km 值，它是酶的一个重要的特征物理常数。 Km 值只是在固定的底物，一定的温度和 pH 条件下，一定的缓冲体系中测定的，不 同条件下具有不同的 Km 值。 ② Km 值表示酶与底物之间的亲和程度： Km 值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km 值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。 ③、Km 可判断酶专一性和最适底物：Km 值最小的底物为最适底物。 ④、Km 帮助推断某一代谢反应的方向和途径。 ⑤、已知 Km，可计算出某一底物浓度时，其反应速率相当于 Vmax 的百分率。 ⑥、可用来确定测定酶活性时所需的底物浓度。
2、简述酶的作用机理。
（1）酶能够大幅度降低反应的活化能，使反应体系中活化分子数目增加，因此使反应大大 速度加快。 （2）酶之所以能够降低反应活化能，可以用中间产物学说来解释—酶催化反应时，首先与 底物结合，生成不稳定的中间产物 ES，然后 ES 再分解为产物和酶。由于 ES 的形成，改变 了原来的反应途径，使分子内部的化学键有稳定变成活化状态，因此降低了反应的活化能。 （3）酶如何与底物形成 ES，可用诱导契合学说解释。当 E 和 S 接触时，E 在 S 的诱导下， 空间结构发生一定的变化，使活性中心的活性基团重新排列定向，形成更适合与 S 结合的空 间结构，同时 S 也发生相应的变化，经变化后的 E 和 S 相互吻合，形成 ES。
生物化学(动态部分)试题(A卷)
生物化学（动态部分）试题（A卷）一、填空题（0.5x54=27分）1、EMP途径的反应全部在细胞的（）中进行。
2、脂肪酸β—氧化的限速酶是（）。
3、在糖酵解途径中催化生成A TP的酶是（）和（）。
4、一分子脂肪酸活化后需经（）转运才能由胞液进入线粒体内氧化。
线粒体内的乙酰辅酶A需经（）才能将其带入细胞参与脂肪酸合成。
5、磷酸戊糖途径的生理意义是生成（）和磷酸核糖。
6、FADH2呼吸链，每传递两个氢原子，产生1摩尔（）和（）摩尔的A TP。
7、一分子葡萄糖经磷酸戊糖途径彻底氧化，需（）分子的葡萄糖参加，经过（）次磷酸戊糖途径，最终生成（）分子的6-磷酸葡萄糖并伴有（）摩尔的ATP生成。
8、生物氧化消耗（），终产物是（）和（），在生物氧化中伴随着（）的释放。
9、脂肪酸合成所需的原料是（）、（）和（）等。
10、嘌呤和嘧啶核苷酸从头合成均需要的原料有（）、（）、（）和谷氨酰胺。
11、体内不能合成而需要从食物提供的氨基酸称为（）。
12、直接生成游离氨的脱氨基方式有（）和（）。
13、人类嘌呤化合物分解代谢的最终产物是（）。
14、3-磷酸甘油的来源有（）和（）。
15、DNA复制的两大特点是（）和（）。
16、鸟氨酸循环是合成（）的过程，催化此循环的酶存在于（）中。
17、原核生物DNA聚合酶有三种，其中参与DNA复制的主要是（）和（），参与DNA切除修复的是（）。
18、体内直接甲基供体是（）。
19、DNA复制时，连续合成的链称为（），不连续合成的链称为（）。
20、基因表达包括（）和（）两个过程。
21、嘧啶核苷酸从头合成的第一个核苷酸产物是（）。
22、核蛋白体P位是结合（）的部位，A位是结合（）的部位。
23、肽链延伸包括（）、（）和（）三个步骤周而复始地进行。
24、蛋白质生物合成的第一步是（）。
25、在整个生物界，代谢的调节是在4个不同水平上进行的，即（）、（）、（）、（）。
26、阻遏作用是控制（）的起始。
衰减调节控制（）不能继续进行下去。
生物化学问答题(附答案)
生物化学问答题（附答案）生物化学解答题(一档在手万考不愁)整理:机密下载有淀粉酶制剂1g，用水溶解成1000ml酶液，测定其蛋白质含量和粉酶活力。
结果表明，该酶液的蛋白质浓度为0.1mg/ml；其1ml的酶液每5min分解0.25g 淀粉，计算该酶制剂所含的淀粉酶总活力单位数和比酶活（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位）。
答案要点：①1ml的酶液的活力单位是60/5×0.25/1=3（2分）酶总活力单位数是3×1000=3000U（1分）②总蛋白是0.1×1000=100 mg（1分）,比活力是3000/100=30（1分）。
请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。
（5分）答案要点：三羧酸循环；乙醛酸循环；从头合成脂肪酸；酮体代谢；合成胆固醇等。
（各1分）酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一，其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。
请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。
答案要点：在某些酵母和某些微生物中，丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛，该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。
乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH还原形成乙醇。
葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+ 生成2乙醇+2CO2+2ATP+2H2O（6分）脱氢反应的酶： 3-磷酸甘油醛脱氢酶（NAD＋），醇脱氢酶（NADH+H+）（2分）底物水平磷酸化反应的酶：磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶（Mg2+或K+）（2分）试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。
答案要点：①mRNA是遗传信息的传递者，是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。
（3分）②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。
(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所（3分）。
生物化学课后习题答案
生物化学课后习题答案生物化学课后习题答案生物化学是研究生物体内各种化学反应和物质转化的科学。
它是生物学和化学两门学科的交叉领域，对于理解生命现象和生物体的功能至关重要。
在学习生物化学的过程中，习题是检验自己理解程度和巩固知识的重要途径。
下面将针对一些常见的生物化学习题给出详细的解答。
一、简答题1. 什么是酶？酶是一类催化生物体内化学反应的蛋白质分子。
它们能够加速化学反应的速率，但自身并不参与反应，也不被反应消耗。
酶在生物体内起到了极为重要的作用，例如帮助消化食物、合成新的分子以及调节代谢过程等。
2. 什么是DNA？DNA（脱氧核糖核酸）是生物体内存储遗传信息的分子。
它由两条互补的链组成，每条链上的碱基通过氢键连接在一起。
DNA的结构类似于一个螺旋梯子，其中的碱基序列决定了生物体的遗传特征。
3. 什么是蛋白质？蛋白质是生物体内最基本的大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内具有多种功能，例如构建细胞结构、催化化学反应、传递信号等。
4. 什么是代谢？代谢是生物体内发生的化学反应的总称。
它包括两个方面：合成代谢和分解代谢。
合成代谢是指通过化学反应合成新的分子，例如合成蛋白质和核酸。
分解代谢则是将复杂分子分解为简单分子，例如消化食物和降解废物。
二、计算题1. 计算DNA的GC含量。
GC含量是DNA中鸟嘌呤（Guanine）和胞嘧啶（Cytosine）的比例。
首先计算DNA中GC碱基的个数，然后除以总碱基数再乘以100%即可得到GC含量的百分比。
2. 计算酶的催化效率。
酶的催化效率可以通过计算单位时间内酶催化的底物转化量来衡量。
将底物转化的量除以酶的浓度和反应时间即可得到酶的催化效率。
三、应用题1. 请解释酸碱平衡对生物体的重要性。
酸碱平衡是指生物体内酸性和碱性物质的浓度保持在一定范围内的状态。
生物体内许多生化反应和酶的催化都需要适宜的酸碱环境。
酸碱平衡的失调会导致生物体功能异常，甚至危及生命。
生物化学 问答题
蛋白质化学四、问答题1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？3．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
4．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？5．蛋白质的β—折叠结构有何特点？6．简述蛋白质变性作用的机制。
7．什么是蛋白质的变性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？8．蛋白质有哪些重要功能。
9．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6mol/L HCl、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。
其中哪一个最适合完成以下各项任务？（1）测定小肽的氨基酸序列。
（2）鉴定肽的氨基末端残基。
（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存在时还需加什么试剂？（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（4）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。
（5）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。
10．分别指出下列酶能否水解与其对应排列的肽，如能，则指出其水解部位。
肽酶(1)Phe-Arg-Pro 胰蛋白酶(2)Phe-Met-Leu 羧肽酶B(3)Ala-Gly-Phe 胰凝乳蛋白酶(4)Pro-Arg-Met 胰蛋白酶11．用下列哪种试剂最适合完成以下工作:溴化氰、尿素、β-巯基乙醇、胰蛋白酶、过酸、丹磺酰氯(DNS-Cl)、6mol/L盐酸、茚三酮、苯异硫氰酸(异硫氰酸苯酯)、胰凝乳蛋白酶。
(1)测定一段小肽的氨基酸排列顺序(2)鉴定小于10-7克肽的N-端氨基酸(3)使没有二硫键的蛋白质可逆变性。
如有二硫键，应加何种试剂？(4)水解由芳香族氨基酸羧基形成的肽键(5)水解由甲硫氨酸羧基形成的肽键(6)水解由碱性氨基酸羧基形成的肽键12．扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。
(1)在低pH时沉淀。
(2)当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。
生物化学问答题
生物化学问答题（1）试举例比较蛋白质、核酸各自结构与其功能的相互关系。
血红蛋白由4个亚基（多肽链）组成，每个亚基都有一个血红素基。
血红蛋白以两种可以相互转化的构象态存在，称T（紧张态）和（R松弛）态。
T态是通过几个盐桥稳定的，无氧结合时达到最稳定。
氧的结合促进T态转变为R态。
氧与血红蛋白的结合是别构结合行为的一个典型例证。
T态和R态之间的构象变化是由亚基—亚基相互作用所介导的，它导致血红蛋白出现别构现象。
Hb呈现出3种别构效应。
第一，血红蛋白的氧结合曲线是S形的，这意味着氧的结合是协同性的。
氧与一个血红素结合有助于氧与同一分子中的其他血红素结合。
第二，H+和CO2促进O2从血红蛋白中释放，这是生理上的一个重要效应，它提高O2在代谢活跃的组织如肌肉中的释放。
相反地，O2促进H+和CO2在肺泡毛细血管中的释放。
H+、CO2和O2的结合之间的别构联系称为Bohr效应。
第三，血红蛋白对O2的亲和力还受2、3-二磷酸甘油酸（DPG）调节，DPG是一个负电荷密度很高的小分子。
BPG能与去氧血红蛋白结合，但不能与氧合血红蛋白结合。
因此，BPG 是降低血红蛋白对氧的亲和力的。
氧的S形曲线结合，波尔效应以及DPG效应物的调节使得血红蛋白的输氧能力达到最高效应。
同时由于能在较窄的氧分压范围内完成输氧功能，因此使肌体的氧水平不致有很大的起伏。
此外血红蛋白使肌体内的pH也维持在一个较稳定的水平。
血红蛋白的别构效应充分地反映了它的生物学适应性、结构与功能的高度统一性。
（2）试述G蛋白信号转导系统的作用机理G 蛋白即GTP结合蛋白，亦称核苷酸调节蛋白（N蛋白），是一种与膜受体偶联的异三聚体结合蛋白，其具有与GTP结合并催化GTP水解成GDP的能力，由α、β、γ三个亚基组成，充当细胞膜上受体和靶酶之间的信号传递体。
另外还发现一种分子量较小的“小G 蛋白（small GTP-blinding protein）”，其特点是它们都是单体，存在于不同的细胞部位，在细胞信号传递中也扮演着重要角色。
生物化学(动态部分)问答题参考答案
2、1分子软脂酸完全氧化成CO2和H2O可生成多少分子ATP？并说明计算过程。
1分子软脂酸经β-氧化，则生成8分子乙酰CoA，7分子FADH2和7分子NADH+H+。
1分子乙酰CoA在三羧酸循环中氧化分解，一个乙酰CoA生成12个ATP，所以12×8=96ATP。
7分子FADH2经呼吸链氧化可生成2×7=14 ATP。
7分子NADH+H+经呼吸链氧化可生成3×7=21ATP。
三者相加，减去消耗掉1个ATP，实得96+14+21-1=130mol/LATP。
所以1分子软脂酸完全氧化，即可生成130分子ATP。
3、简述遗传密码的基本性质。
1)密码子不重叠。
每3个核苷酸为一个单位，组成一个密码子，相互间不重复和交叉。
2）密码子的通用型。
所有的生物都共用一套密码子。
3）密码子的简并性。
除个别氨基酸外，一个氨基酸具有2个以上的密码子，且多是第三位的核苷酸不同。
4)密码子的连续性。
2个密码子之间没有任何核苷酸的间隔，是连续的进行排列的。
5）密码子的摆动性。
密码子与反密码子的配对关系，第一、二碱基的配对是标准的，第三个碱基为非标准配对，这种碱基的配对识别具有一定的摆动性。
简述Chargaff 定则。
在DNA的碱基组成规律为：嘌呤的总数等于嘧啶的总数（A+G=T+C）；A+C=G+T；A=T,G=C；DNA分子的碱基组成具有种属的特异性，但不具有组织器官的特异性。
EMP途径在细胞的什么部位进行?它有何生物学意义？EMP途径在细胞的细胞质中进行。
其生物学意义为：为机体提供能量；是糖分解的有氧分解和无氧分解的共同途径；其中间产物是合成其他物质的原料；为糖异生提供基本的途径。
氨基酸脱氨后产生的氨和-酮酸有哪些主要的去路？氨的去路：在血液中通过丙氨酸，谷氨酰胺的形式进行转运，氨的再利用或储存；直接排出，或转变成尿酸、尿素而排出。
-酮酸的主要去路：合成氨基酸；氧化生成CO2及水；转变成脂肪和糖。
动态生物化学试题及答案
动态生物化学试题及答案一、单项选择题（每题2分，共20分）1. 动态生物化学主要研究的是：A. 静态生物分子结构B. 生物分子的动态变化C. 生物分子的合成过程D. 生物分子的降解过程答案：B2. 下列哪项不是动态生物化学的研究内容？A. 酶的催化机制B. 蛋白质折叠动力学C. 代谢途径的调控D. 细胞的形态学分类答案：D3. 动态生物化学中，下列哪项技术用于研究生物分子的动态结构？A. X射线晶体学B. 核磁共振（NMR）技术C. 电子显微镜D. 质谱分析答案：B4. 在动态生物化学中，下列哪项不是酶促反应的特点？A. 高度专一性B. 需要辅酶或辅基C. 反应速率不受温度影响D. 可逆性答案：C5. 动态生物化学研究中，下列哪项不是影响酶活性的因素？A. 底物浓度B. 酶浓度C. 温度D. 酶的纯度答案：D6. 动态生物化学中，下列哪项不是酶促反应动力学的研究内容？A. 反应速率与底物浓度的关系B. 酶的抑制作用C. 酶的稳定性D. 酶的合成过程答案：D7. 下列哪项不是动态生物化学中代谢途径调控的方式？A. 酶活性调节B. 酶合成调节C. 代谢物浓度调节D. 细胞分裂调节答案：D8. 动态生物化学中，下列哪项不是代谢途径的特点？A. 代谢途径是线性的B. 代谢途径具有反馈调节C. 代谢途径中存在关键酶D. 代谢途径可以被药物干预答案：A9. 下列哪项不是动态生物化学中研究的生物分子类型？A. 蛋白质B. 核酸C. 脂质D. 无机盐答案：D10. 动态生物化学中，下列哪项不是生物分子动态变化的表现形式？A. 结构变化B. 功能变化C. 浓度变化D. 空间位置变化答案：B二、多项选择题（每题3分，共15分）1. 动态生物化学研究的生物分子动态变化包括：A. 结构变化B. 功能变化C. 浓度变化D. 空间位置变化答案：ACD2. 动态生物化学中，下列哪些因素会影响酶的活性？A. 底物浓度B. 酶浓度C. 温度D. pH值答案：ABCD3. 动态生物化学中，下列哪些技术可用于研究生物分子的动态结构？A. X射线晶体学B. 核磁共振（NMR）技术C. 电子显微镜D. 质谱分析答案：BC4. 动态生物化学中，下列哪些是酶促反应的特点？A. 高度专一性B. 需要辅酶或辅基C. 反应速率不受温度影响D. 可逆性答案：ABD5. 动态生物化学中，下列哪些是代谢途径调控的方式？A. 酶活性调节B. 酶合成调节C. 代谢物浓度调节D. 细胞分裂调节答案：ABC三、简答题（每题10分，共30分）1. 简述动态生物化学与静态生物化学的主要区别。
生物化学问答题
生物化学问答题生物化学问答题3000字生物化学是研究生物体内各种生物分子的结构、特性、功能以及代谢过程等问题的一门综合性学科。
通过对生物体内的生物分子进行深入的研究，我们可以更好地了解生命的起源、发展和维持，为医学、农业、生物工程等领域的发展提供重要的理论基础。
下面将对生物化学的相关知识进行问答，以帮助大家更好地理解这一学科。
1. 什么是生物分子？生物分子是组成生物体的各种化合物，在生物体内发挥着重要的生理功能。
生物分子主要包括碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸等。
这些生物分子在生物体内相互作用，共同维持生命活动的正常进行。
2. 什么是碳水化合物？碳水化合物是由碳、氢、氧三种元素组成的一类常见有机化合物，主要包括单糖、双糖和多糖三类。
碳水化合物是生物体内最主要的能量来源，也是细胞结构的重要组成部分。
3. 什么是脂类？脂类是一类疏水性有机分子，主要包括脂肪酸、甘油与磷脂等多种化合物。
脂类在生物体内主要用于能量储存、细胞膜的构建和信号传导等功能。
4. 什么是蛋白质？蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子，是生物体内最基本的生物大分子之一。
蛋白质在生命活动中扮演重要的角色，包括酶、激素、抗体等多种功能。
5. 什么是核酸？核酸是由核苷酸通过磷酸二脱水缩合形成的生物大分子，主要包括DNA和RNA两类。
核酸是生命起源和遗传信息传递的重要载体，对细胞的正常功能具有重要的影响。
6. DNA和RNA的结构有何不同？DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）在结构上有几点不同。
首先，DNA是由脱氧核糖、磷酸和碱基组成的双螺旋结构，而RNA是由核糖、磷酸和碱基构成的单链结构。
其次，DNA的碱基包括腺嘌呤（A）、胸腺嘧啶（T）、鸟嘌呤（G）和胞嘧啶（C），而RNA中胸腺嘧啶（T）被尿嘧啶（U）替代。
此外，DNA主要存在于细胞核中，而RNA在细胞质中发挥功能。
7. 生物体内的代谢过程包括哪几类？生物体内的代谢过程主要包括两类：合成代谢和分解代谢。
生物化学问答题(含答案)
蛋白质化学1．蛋白质：是一类生物大分子，有一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定的序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2．标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
7．氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值的影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，在溶液中的氨基酸以间性离子形式存在，且净电荷为0，此时溶液的PH值成为该氨基酸的等电点9．缀合蛋白质：含有非氨基酸成分的蛋白质10．蛋白质的辅基：缀合蛋白所含有的非氨基酸成分12．肽键：存在与蛋白质和肽分子中，是有一个氨基酸的ɑ-羧基与另外一个氨基酸的ɑ-氨基缩合时形成的化学键14．肽：是指由2个或多个氨基酸通过肽键连接而成的分子15．氨基酸残基：肽和蛋白质中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸残基16．多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽18．生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质，它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物也有生物活性肽，它们可以被直接吸收。
20．蛋白质的一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链种氨基酸的链接顺序，简称为氨基酸序列，蛋白质的一级结构反应蛋白质分子的共价键结构21．蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列式连续的，主链构象通常是规则的23．蛋白质的超二级结构：又称模体基序，是指几个二级结构单元进一步聚合和结合形成的特定构象单元，如ɑɑ、βɑβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等24．蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间分布，蛋白质三级结构的形成是肽链在二级结构的基础上进一步折叠的结果。
26．蛋白质的亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以有不止一条肽链构成，但都有特定且相对独立的三级结构，且是由一个共价键连接的整体，该结构单位称为该蛋白质的一个亚基27．蛋白质的四级结构：多亚基蛋白的亚基与亚基通过非共价键结合，形成特定的空间结构，这一结构层次称为该蛋白质的四级结构35．变构蛋白：具有下列特性蛋白质的统称：它们有两种或多种构象，有两个或多个配体结合位点，配体与其中一个结合位点结合导致蛋白质变构，及从一种构象转换成另一种构象，这种变构影响到其他配体结合位点与配体的结合36．变构剂：导致变构蛋白变构的物质，多为小分子42．蛋白质的等电点：蛋白质是两性的电解质其解离状态受溶液的PH值影响，在某一PH值条件下，蛋白质的净电荷为0，该PH值称为该蛋白质的等电点44．蛋白质变性：由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变，变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。
生物化学问答题
⽣物化学问答题第⼆章蛋⽩质化学1、举例说明蛋⽩质的⼀级结构、空间结构与功能的关系。
答：⼀级结构是空间结构和功能的基础。
⼀级结构相似其功能也相似，例如不同哺乳动物的胰岛素⼀级结构相似，仅有个别氨基酸差异，故它们都具有胰岛素的⽣物学功能；⼀级结构不同，其功能也不同；⼀级结构发⽣改变，则蛋⽩质功能也发⽣改变，例如⾎红蛋⽩由两条α链和两条β链组成，正常⼈β链的第六位⾕氨酸换成了缬氨酸，就导致分⼦病--镰⼑状红细胞贫⾎的发⽣，患者红细胞带氧能⼒下降，易出⾎。
空间结构与功能的关系也很密切，空间结构改变，其理化性质与⽣物学活性也改变。
如核糖核酸酶变性或复性时，随之空间结构破坏或恢复，⽣理功能也丧失或恢复。
变构效应也说明空间结构改变，功能改变。
2、什么是多肽链的N末端和C末端？如何测定N末端？答：c端是羧基端，n端是氨基端。
测定N末端可⽤2,4-⼆硝基氟苯法、丹磺酰氯法和Edman降解法。
3、维持蛋⽩质溶液稳定的因素是什么？实验中常⽤来沉淀蛋⽩质的⽅法有哪些？答：1）蛋⽩质的⽔化作⽤（⽔膜或⽔化层）2）蛋⽩质颗粒在⾮等电点时带有相同电荷沉淀蛋⽩质的主要⽅法有:1、加⾼浓度中性盐（盐析）2、重⾦属盐沉淀蛋⽩质3、⽣物碱试剂和某些酸类沉淀蛋⽩质4、有机溶剂沉淀蛋⽩质5、加热凝固4、什么是蛋⽩质的变性作⽤和复性作⽤？蛋⽩质变性后哪些性质会发⽣改变？答：蛋⽩质的变性作⽤是指在某些因素的影响下，蛋⽩质分⼦的空间构象被破坏，并导致其性质和⽣物活性改变的现象。
除去变性因素，某些蛋⽩质变性后在适当条件下可恢复其原来的三维结构和⽣物活性，这个过程称为蛋⽩质的复性。
变性发⽣的改变：①⽣物活性丧失②理化性质改变，包括：溶解度降低，结晶能⼒丧失，光学性质改变③⽣物化学性质改变，分⼦结构伸展松散，易被蛋⽩酶分解5、试⽐较蛋⽩质的⼀、⼆、三、四级结构及维持其稳定的化学键。
答：（1）多肽链中氨基酸的数⽬、排列顺序和连接⽅式称为蛋⽩质的⼀级结构，维系蛋⽩质⼀级结构中的主要化学键是肽键，有些蛋⽩质还包含⼆硫键。
生物化学(动态部分)问答题参考答案
2、1分子软脂酸完全氧化成CO2和H2O可生成多少分子ATP？并说明计算过程。
1分子软脂酸经β-氧化，则生成8分子乙酰CoA，7分子FADH2和7分子NADH+H+。
1分子乙酰CoA在三羧酸循环中氧化分解，一个乙酰CoA生成12个ATP，所以 12×8=96ATP。
7分子FADH2经呼吸链氧化可生成2×7=14 ATP。
7分子NADH+H+经呼吸链氧化可生成3×7=21ATP。
三者相加，减去消耗掉1个ATP，实得96+14+21-1=130mol/LATP。
所以1分子软脂酸完全氧化，即可生成130分子ATP。
3、简述遗传密码的基本性质。
1)密码子不重叠。
每3个核苷酸为一个单位，组成一个密码子，相互间不重复和交叉。
2）密码子的通用型。
所有的生物都共用一套密码子。
3）密码子的简并性。
除个别氨基酸外，一个氨基酸具有2个以上的密码子，且多是第三位的核苷酸不同。
4)密码子的连续性。
2个密码子之间没有任何核苷酸的间隔，是连续的进行排列的。
5）密码子的摆动性。
密码子与反密码子的配对关系，第一、二碱基的配对是标准的，第三个碱基为非标准配对，这种碱基的配对识别具有一定的摆动性。
简述Chargaff 定则。
在DNA的碱基组成规律为：嘌呤的总数等于嘧啶的总数（A+G=T+C）； A+C=G+T； A=T, G=C；DNA分子的碱基组成具有种属的特异性，但不具有组织器官的特异性。
EMP途径在细胞的什么部位进行? 它有何生物学意义？EMP途径在细胞的细胞质中进行。
其生物学意义为：为机体提供能量；是糖分解的有氧分解和无氧分解的共同途径；其中间产物是合成其他物质的原料；为糖异生提供基本的途径。
氨基酸脱氨后产生的氨和α-酮酸有哪些主要的去路？氨的去路：在血液中通过丙氨酸，谷氨酰胺的形式进行转运，氨的再利用或储存；直接排出，或转变成尿酸、尿素而排出。
α-酮酸的主要去路：合成氨基酸；氧化生成CO2及水；转变成脂肪和糖。
生物化学问答题
第一章蛋白质化学1、参与维持蛋白质空间结构的力有哪些？答：氢键、二硫键、疏水作用、范德华力、盐键、配位键。
2、球状蛋白质在PH=7时的水溶液中折叠成一定空间构象。
这时通常非极性氨基酸残基侧链位于分子内部形成疏水核，极性氨基酸残基位于分子表面形成亲水面。
请问缬氨酸Val、脯氨酸Pro 、苯丙氨酸Phe、天冬氨酸Asp、赖氨酸Lys、异亮氨酸Ile、和组氨酸His中哪些氨基酸侧链位于分子内部？哪些氨基酸侧链位于分子外部？答：V al、Pro、Phe和Ile是非极性氨基酸，它们的侧链一般位于分子的内部。
Asp、Lys和His是极性氨基酸，它们的侧链一般位于分子的表面。
第二章核酸化学1、简述DNA双螺旋结构特点。
答：（1）DNA分子为两条多核苷酸链以相同的螺旋轴为中心，盘绕成右旋，反向平行的双螺旋；（2）以磷酸和戊糖组成的骨架位于螺旋外侧，碱基位于螺旋的内部，并按照碱基互补的原则，碱基之间通过氢键形成碱基对，A—T之间形成两个氢键，G—C之间形成三个氢键；（3）双螺旋的直径为20nm，每10个碱基对旋转一周，螺距为3.4nm，所有的碱基平面都与中心轴垂直；（4）维持双螺旋的力是碱基堆积力和氢键。
2、简述tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能。
答：tRNA的二级结构为三叶草结构。
结构特点：（1）由四臂四环组成。
已配对的片段为臂，未配对的片段为环；（2）叶柄为氨基酸臂，其上含有CCA—OH3ˊ，此结构是接受氨基酸的位置；（3）氨基酸臂对面是反密码子环，在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，反密码子可与mRNA上的密码子相互识别；（4）左环是二氢尿嘧啶环（D环），它与氨基酰tRNA合成酶的结合有关；（5）右环是假尿嘧啶环（TψC环），它与核糖体的结合有关；（6）在反密码子环和TψC环之间有一可变环，它的大小决定着tRNA分子的大小。
第七章新陈代谢与生物氧化1、常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些？它们的作用机制是什么？1答：呼吸链抑制剂（电子传递抑制剂）：使氧化受阻则偶联的磷酸化也无法进行。
《动物生物化学 》网上作业及课程考试复习资料(有答案]
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1：[论述题]一、判断题（注意：判断正误并加以说明）：1.所有氨基酸都具有旋光性。
2.在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。
3.盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。
4.DNA的Tm值随（A+T）/（G+C）比值的增加而减少。
5.毫无例外，从结构基因中DNA序列可以推出相应的蛋白质序列。
二、问答题1.DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？2.在稳定的DNA双螺旋中，哪两种力在维系分子立体结构方面起主要作用？3.tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能是什么？4.蛋白质的α-螺旋结构有何特点？5.什么是必需氨基酸？构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸吗？三、论述题1.什么是蛋白质的空间结构？举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
（例如：胰岛素活性与蛋白质一级结构的关系）2.举例说明蛋白质的重要功能？(例如：运输功能――血红蛋白具有运输氧的功能)参考答案：一、判断题（判断正误并加以说明）1.错：由于甘氨酸的α-碳上连接有2个氢原子，所以不是不对称碳原子，没有2种不同的立体异构体，所以不具有旋光性。
其它常见的氨基酸都具有不对称碳原子，因此具有旋光性。
2.对：在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。
3.对：盐析引起的蛋白质沉淀是由于大量的中性盐破坏了蛋白质胶体的稳定因素（蛋白质分子表面的水化膜及所带同性电荷互相排斥），从而使蛋白质溶解度降低并沉淀，但并未破坏蛋白质的空间结构，所以不引起变性。
根据不同蛋白质盐析所需的盐饱和度分段盐析可将蛋白质进行分离和纯化。
4.对：（G+C）含量减少，DNA的Tm值减少，（A+T）/（G+C）比值的增加。
5.错：真核生物的结构基因中包括内含子和外显子部分，经转录、加工后只有外显子部分翻译成蛋白质，与蛋白质氨基酸序列相对应。
二、问答题1.答：将DNA的稀盐溶液加热到70～100℃几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为DNA的热变性，有以下特点：变性温度范围很窄，260nm处的紫外吸收增加；粘度下降；生物活性丧失；比旋度下降；酸碱滴定曲线改变。
动态生物化学试题及答案
动态生物化学试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 下列哪种化合物不属于生物大分子？A. 蛋白质B. 核酸C. 脂质D. 葡萄糖答案：D2. 酶的活性中心通常由哪种氨基酸残基组成？A. 酸性氨基酸B. 碱性氨基酸C. 非极性氨基酸D. 所有氨基酸答案：A3. 下列哪种物质不是ATP的组成部分？A. 腺苷B. 核糖C. 磷酸D. 葡萄糖答案：D4. 细胞呼吸过程中，能量转换效率最高的阶段是？A. 糖酵解B. 柠檬酸循环C. 电子传递链D. 糖原分解5. 转录过程中，RNA聚合酶的作用是？A. 连接氨基酸B. 合成mRNAC. 合成tRNAD. 合成rRNA答案：B6. 细胞周期中，DNA复制发生在哪个阶段？A. G1期B. S期C. G2期D. M期答案：B7. 下列哪种蛋白质不是细胞骨架的组成部分？A. 微管蛋白B. 肌动蛋白C. 微丝蛋白D. 核糖体蛋白答案：D8. 细胞凋亡过程中，哪种酶类起关键作用？A. 蛋白激酶B. 蛋白磷酸酶C. 蛋白水解酶D. 蛋白激酶C答案：C9. 下列哪种物质不是细胞信号转导的组成部分？B. G蛋白C. 离子通道D. 核糖体答案：D10. 细胞膜的流动性主要由哪种脂质提供？A. 磷脂B. 胆固醇C. 甘油三酯D. 脂肪酸答案：A二、填空题（每题2分，共20分）1. 细胞膜上的蛋白质根据其功能可以分为________和________。
答案：跨膜蛋白、外周蛋白2. ATP的合成主要发生在细胞的________和________。
答案：线粒体、叶绿体3. 细胞周期中，G1期的主要活动是________。
答案：DNA复制前的准备4. 酶促反应中，酶的活性中心与底物结合形成的复合物称为________。
答案：酶-底物复合物5. 在DNA复制过程中，________酶负责解开双螺旋结构。
答案：解旋酶6. 细胞凋亡是由________信号触发的程序性细胞死亡。
答案：凋亡信号7. 细胞信号转导过程中，________是信号放大的分子。
生物化学复习题
生物化学复习题名词解释1.单顺反子2.多聚核糖体3.密码子4.核蛋白体循环5.信号肽问答题1．试述蛋白质生物合成体系的组成及核酸在蛋白质合成中的作用。
2．试比较复制、转录和翻译的异同点。
3．一分子10肽合成需消耗多少高能磷酸键。
4．试述保证翻译准确性的环节。
参考答案名词解释参考答案1．合成的RNA中，如只含一个基因的遗传信息，称为单顺反子。
2．在信使核糖核酸链上附着两个或更多的核糖体。
3．存在于信使RNA中的三个相邻的核苷酸顺序，是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位。
密码子确定哪一种氨基酸叁入蛋白质多肽链的特定位置上；共有64个密码子,其中61个是氨基酸的密码，3个是作为终止密码子。
4．是指已活化的氨基酸由tRNA转运到核蛋白体合成多肽链的过程。
5．信号肽假说认为，编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成的是N 末端带有疏水氨基酸残基的信号肽，它被内质网膜上的受体识别并与之相结合。
信号肽经由膜中蛋白质形成的孔道到达内质网内腔，随即被位于腔表面的信号肽酶水解，由于它的引导，新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内，最终被分泌到胞外。
问答题参考答案1．蛋白质生物合成体系中除氨基酸原料外，还包括携带遗传信息的mRNA，转运tRNA，rRNA和多种蛋白质构成的核蛋白体。
核酸在蛋白质生物合成中占有重要地位。
mRNA携带遗传信息，是指导合成多肽链的模板，tRNA结合并转运各种氨基酸，rRNA和多种蛋白质构成的核蛋白体是合成多肽链的场所,使各种氨基酸前体在遗传信息指引下次序缩合装配成具有特定一级结构的蛋白质。
个氨基酸需要20ATP。
核蛋白体循环中进位和转位各消耗1个高能键，一分子10肽含9个肽键，故合成时至少需消耗20+18＝38个高能键。
4．保证翻译准确性的关键有二：一是氨基酸与tRNA的特异结合，依靠氨酰- tRNA合成酶的特异识别作用实现；二是密码子与反密码子的特异结合，依靠互补配对结合实现，也有赖于核蛋白体的构象正常而实现正常的装配功能。
生化大题问答题含答案解析-大全精华必备
．什么是生物化学？它的研究对象和目的是什么？答：①生物化学是研究生物体内化学分子和化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
②生物化学的研究对象是生物体的分子，研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质。
2．什么是分子生物学？它与生物化学的关系是什么？答：①分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
②分子生物学是生物化学的重要组成部分，是生物化学的发展和延续。
3．当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是什么？生物化学与分子生物学和医学的关系是什么？答：①当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是：生物分子的结构和功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等三方面。
②生物化学与分子生物学是重要的医学基础学科，与医学的发展密切相关、相互促进。
各种疾病发病机制的阐明，诊断手段、治疗方案、预防措施等的实施，无一不依据生物化学与分子生物学的理论和技术。
生物化学与分子生物学的发展必将对基础医学、临床医学、预防医学、护理学、影像学、检验学和药学等领域产生重大影响。
蛋白质1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？试验中是如何计算的。
答：由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）2．什么是蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些？答：蛋白质分子除了两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，如谷氨酸残基中的γ-羧基、天冬氨酸残基中的β-羧基、赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基中的胍基和组氨酸残基中的咪唑基，在一定的pH条件下均可解离成带负电荷或正电荷的基团，此种性质称蛋白质的两性解离。
利用蛋白质的两性解离性质分离纯化蛋白质的常用方法有用电泳法和离子交换层析法。
3．简述蛋白质的一、二、三、四级结构的概念及其维持稳定的化学键。
动态生化考试题目和答案
动态生化考试题目和答案****一、单项选择题（每题2分，共20分）1. 下列哪项不是酶的活性中心的组成成分？A. 底物分子B. 必需基团C. 辅酶D. 辅基答案：A2. 酶促反应的速率与底物浓度的关系遵循：A. 一级反应动力学B. 二级反应动力学C. 零级反应动力学D. 混合级反应动力学答案：B3. 下列哪种物质不是辅酶？A. 维生素B12B. 核黄素C. 胆红素D. 硫胺素答案：C4. 以下哪种维生素是水溶性的？A. 维生素AB. 维生素DC. 维生素ED. 维生素B1答案：D5. 糖酵解过程中，1分子葡萄糖产生多少ATP？A. 2B. 3C. 4D. 6答案：A6. 以下哪种氨基酸是必需氨基酸？A. 丙氨酸B. 谷氨酸C. 亮氨酸D. 丝氨酸答案：C7. 以下哪种物质是三羧酸循环中的关键中间体？A. 丙酮酸B. 柠檬酸C. 琥珀酸D. 延胡索酸答案：B8. 以下哪种激素是类固醇激素？A. 胰岛素B. 肾上腺素C. 甲状腺素D. 皮质醇答案：D9. 以下哪种物质是DNA复制的引物？A. 引物酶B. RNA聚合酶C. 拓扑异构酶D. DNA聚合酶答案：A10. 以下哪种酶参与DNA修复？A. 限制性内切酶B. DNA聚合酶C. 核酸酶D. 核酸酶S1答案：B二、多项选择题（每题3分，共15分）1. 以下哪些因素会影响酶的活性？A. 温度B. pH值C. 底物浓度D. 酶浓度答案：A、B、C2. 以下哪些物质是DNA复制的原料？A. dATPB. dCTPC. dGTPD. dTTP答案：A、B、C、D3. 以下哪些是细胞呼吸过程中产生的废物？A. CO2B. H2OC. 乳酸D. 葡萄糖答案：A、B4. 以下哪些是蛋白质合成过程中的原料？A. 氨基酸B. mRNAC. tRNAD. rRNA答案：A、B、C5. 以下哪些是细胞信号传导中涉及的分子？A. 激素B. 受体C. G蛋白D. 离子通道答案：A、B、C、D三、填空题（每空1分，共20分）1. 酶的催化效率比非酶催化高_________倍。
生物化学 问答题
1、请阐述蛋白质二级结构α-螺旋、β-折叠的结构特征。
（重要）α-螺旋（1）多肽链主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，形成右手螺旋；（2）氨基酸侧链伸向螺旋外侧；（3）每3.6个氨基酸残基螺旋上升一周，螺距为0.54nm；（4）靠氢键维持稳定，氢键的方向和螺旋轴平行。
β-折叠（1）主链骨架伸展成锯齿状；（2）氨基酸侧链依次伸向折叠的上下两端；（3）由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；（4）相邻两条β-折叠靠氢键维持稳定，氢键的方向和肽链方向垂直。
2、试述DNA与RNA的异同点(重要)（1）从分子组成上看：DNA分子的戊糖为脱氧核糖，碱基为A、T、G、C；RNA分子的戊糖为核糖，碱基为A、U、G、C。
（2）从结构上看：DNA一级结构是由脱氧核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连，二级结构是双螺旋；RNA一级结构是由核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连，二级结构以单链为主，也有少量局部双螺旋结构。
（3）从功能方面看：DNA为遗传物质基础，含有大量的遗传信息；RNA的功能多样化，mRNA是蛋白质生物合成的直接模板；tRNA的功能是转运氨基酸；rRNA主要构成蛋白质的合成场所；snmRNAs参与基因表达的调控。
（4）从存在部位看：DNA主要存在于细胞核，少量存在于线粒体；RNA存在于细胞核，细胞质和线粒体中。
3、简述B-DNA双螺旋结构模型的要点。
（重要）（1）DNA是反向平行的互补双链结构。
在双链结构中，亲水的脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链外侧，碱基位于内侧，碱基之间互补配对，以氢键结合，其中腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
由于核苷酸连接过程中严格的方向性和碱基结构对氢键形成的限制，两条多聚核苷酸链的走向呈反向平行。
（2）DNA双链是右手螺旋结构。
螺旋直径为2nm，每旋转一周包含10.5对碱基，螺距为3.54nm。
（3）碱基间的氢键维系横向稳定性，碱基平面间的疏水性堆积力维持纵向稳定性，碱基堆积力对于双螺旋的稳定性更为重要。
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2、1分子软脂酸完全氧化成CO2和H2O可生成多少分子ATP？并说明计算过程。
1分子软脂酸经β-氧化，则生成8分子乙酰CoA，7分子FADH2和7分子NADH+H+。
1分子乙酰CoA在三羧酸循环中氧化分解，一个乙酰CoA生成12个ATP，所以 12×8=96ATP。
7分子FADH2经呼吸链氧化可生成2×7=14 ATP。
7分子NADH+H+经呼吸链氧化可生成3×7=21ATP。
三者相加，减去消耗掉1个ATP，实得96+14+21-1=130mol/LATP。
所以1分子软脂酸完全氧化，即可生成130分子ATP。
3、简述遗传密码的基本性质。
1)密码子不重叠。
每3个核苷酸为一个单位，组成一个密码子，相互间不重复和交叉。
2）密码子的通用型。
所有的生物都共用一套密码子。
3）密码子的简并性。
除个别氨基酸外，一个氨基酸具有2个以上的密码子，且多是第三位的核苷酸不同。
4)密码子的连续性。
2个密码子之间没有任何核苷酸的间隔，是连续的进行排列的。
5）密码子的摆动性。
密码子与反密码子的配对关系，第一、二碱基的配对是标准的，第三个碱基为非标准配对，这种碱基的配对识别具有一定的摆动性。
简述Chargaff 定则。
在DNA的碱基组成规律为：嘌呤的总数等于嘧啶的总数（A+G=T+C）；A+C=G+T；A=T, G=C；DNA分子的碱基组成具有种属的特异性，但不具有组织器官的特异性。
EMP途径在细胞的什么部位进行? 它有何生物学意义？EMP途径在细胞的细胞质中进行。
其生物学意义为：为机体提供能量；是糖分解的有氧分解和无氧分解的共同途径；其中间产物是合成其他物质的原料；为糖异生提供基本的途径。
氨基酸脱氨后产生的氨和α-酮酸有哪些主要的去路？氨的去路：在血液中通过丙氨酸，谷氨酰胺的形式进行转运，氨的再利用或储存；直接排出，或转变成尿酸、尿素而排出。
α-酮酸的主要去路：合成氨基酸；氧化生成CO2及水；转变成脂肪和糖。
三羧酸循环为什么只能在有氧条件下进行? 该循环对生物有何意义?三羧酸循环是机体获得能量的主要方式，所生成的NADH, FADH2需通过呼吸链的代谢后才能保证三羧酸循环的进行，而呼吸链是在有氧的条件下进行，所以三羧酸循环也只能在有氧的条件下进行。
三羧酸循环的生物意义：是机体获得能量的主要方式；是物质代谢的总枢纽，使糖、脂类、蛋白质代谢相互联系起来；其中间产物也可合成机体的其他物质。
肽链合成后的加工处理主要有哪些方式？肽链合成后经过一定的处理才能形成活性的蛋白质。
肽链的主要处理方式有：1）肽链末端的修饰，通过水解的方式去处末端的氨基酸；2）肽链的共价修饰，对氨基酸的残基进行共价修饰，如磷酸化、乙酰化等方式。
3）肽链的水解修饰，某些大分子蛋白质需经过水解修饰成若干个活性肽发挥作用。
磷酸戊糖途径有什么生理意义？1）NADPH为许多物质的合成提供还原力； 2）维护红细胞及含巯基蛋白的正常； 3）联系戊糖代谢的途径； 4）为细胞提供能量。
举2例说明核苷酸及其衍生物在代谢中的作用。
ATP可以提供糖、脂肪、蛋白质等代谢过程中的能量；其含量的高低可影响代谢途径和代谢方向；可用于核酸的合成；物质的运输等。
GTP可用于核酸的合成；可参与脂肪、蛋白质的代谢。
或FAD、NADH、NADPH等参与氧化还原反应；储存生物能；通过呼吸链合成ATP等。
用色氨酸操纵子模型说明合成酶的阻遏机理。
47. 色氨酸操纵子包括依次排列着的启动子（操作区）和五个结构基因（可生成5个与色氨酸合成有关的酶蛋白）。
色氨酸操纵子的操纵基因不编码任何蛋白质，它是与有活性的阻遏蛋白结合的部位。
阻遏蛋白是一种变构蛋白，当细胞中色氨酸水平低时，色氨酸阻遏蛋白处于失活状态，这时RNA聚合酶同启动子结合，使色氨酸合成酶基因转录。
当细胞中色氨酸水平升高，色氨酸通过同其阻遏蛋白结合，改变了阻遏蛋白的构象，使其活化，激活了的阻遏蛋白同基因表达调控区中的操作区序列结合，阻断了RNA聚合酶同启动子结合，而导致色氨酸合成酶基因转录关闭。
这是一种负调控机制。
48.简述三羧酸循环的关键酶及调节因素，并总结三羧酸循环的生理意义。
三羧酸循环主要受两方面的调控：三羧酸循环本身所具有的内部相互制约系统的调节ADP、ATP和Ca2＋对三羧酸循环的调节三羧酸循环的关键酶：柠檬酸合酶促进−草酰乙酸、乙酰辅酶A浓度上升抑制−柠檬酸浓度上升、NADH、琥珀酰辅酶A异柠檬酸脱氢酶促进− Ca2＋、ADP是变构促进剂抑制− NADH强烈抑制、ATPα-酮戊二酸脱氢酶系促进− Ca2＋抑制− NADH、琥珀酰辅酶A 三羧酸循环的生理意义：产生的还原型NADH和FADH2进一步通过电子传递链和氧化磷酸化被再氧化，所释放出的自由能形成ATP分子。
中间产物在许多生物合成中充当前体原料。
三羧酸循环是新陈代谢的中心环节。
46.什么是氧化磷酸化？试用化学渗透学说解释氧化磷酸化机制。
伴随电子从底物到氧的传递，ADP被磷酸化形成ATP的酶促过程即是氧化磷酸化。
化学渗透学说是目前最有说服力的解释氧化磷酸化作用机理的学说：认为电子传递释放出的自由能驱动H＋从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H＋电化学梯度。
当H＋通过F O F1-ATP合酶回流进入线粒体基质时生成ATP。
47.请写出原核生物蛋白质的生物合成过程的五个阶段及所需要的RNA种类和作用。
蛋白质合成的4（5）个阶段：氨基酸活化，形成氨酰tRNA；70S起始复合物的形成；核糖体沿mRNA由5'向3'移动的同时肽链延伸（进位、肽链的形成、移位）；肽链合成的终止与释放。
（肽链的后加工）。
参与蛋白质合成的RNA有三类：mRNA（信使RNA）蛋白质合成的模板。
tRNA（转运RNA）转运活化的氨基酸至mRNA模板上。
rRNA（核糖体RNA）核糖体是蛋白质合成的场所。
48.举例说明，为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路？三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径；糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化；脂肪分解产生的甘油可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化；蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成非必需氨基酸。
所以，三羧酸循环是三大物质的共同通路。
请用乳糖操纵子模型说明诱导酶的诱导机理。
乳糖操纵子包括依次排列着的启动子、操纵基因、和三个结构基因。
乳糖操纵子的操纵基因不编码任何蛋白质，它是另一位点上调节基因所编码的阻遏蛋白的结合部位。
阻遏蛋白是一种变构蛋白，如果细胞中没有乳糖或其他诱导物时阻遏蛋白就结合在操纵基因上，阻止了结合在启动子上的RNA聚合酶向前移动，使转录不能进行。
当细胞中有乳糖或其他诱导物的情况下阻遏蛋白便与它们相结合，结果使阻遏蛋白的构象发生改变而不能结合到操纵基因上，转录得以进行，从而使吸收和分解乳糖的酶被诱导产生。
以软脂酸和葡萄糖为例，计算脂和糖彻底氧化时每个碳的产能效率大小。
软脂酸（16:0）的彻底氧化包括β-氧化和TCA两个过程，1分子软脂酸总共产生129分子ATP，供能效率129/16＝8.06A TP/C。
具体的能量产生和消耗细节如下：<1>脂肪酸的活化与转运：将胞浆中的软脂酸变成线粒体中的软脂酰CoA，消耗2分子ATP<2>线粒体内的β-氧化：将软脂酰CoA变成乙酰辅酶A，1次β-氧化产生5分子ATP，总共要经过7次β-氧化，产生35分子ATP。
<3>乙酰辅酶A在TCA循环中被彻底氧化成CO2和H2O，1分子乙酰辅酶A产生12分子ATP，软脂酸可以生成8分子的乙酰辅酶A，共产生96分子ATP。
葡萄糖（C6H12O6）的彻底氧化包括EMP、丙酮酸的氧化脱羧、TCA循环三个过程，1分子葡萄糖总共产生36～38分子ATP，供能效率36～38/6＝6～6.33ATP/C。
具体的能量产生和消耗细节如下：<1>在胞浆中进行的EMP途径，1分子葡萄糖产生2分子丙酮酸，总共产生6～8分子ATP。
<2>在线粒体中进行的2次丙酮酸的氧化脱羧过程产生2分子NADH+H+，可以制造6分子ATP。
<3>在线粒体中进行2次TCA过程产生24分子ATP。
葡萄糖供能效率为6～6.33ATP/C，软脂酸供能效率为8.06A TP/C，软脂酸高出葡萄糖27.3％～34.3％，说明脂类的供能效率大于糖类。
DNA的半保留复制和DNA的半不连续复制是相同的概念吗，请解释之。
DNA的半保留复制和DNA的半不连续复制不是相同的概念。
在体内，DNA的两条链都能作为模板，同时合成出两条新的互补链。
由于DNA分子的两条链是反向平行的，但所有已知DNA的合成方向都是5'到 3'，所以对于 3'到5'走向的DNA合成时是由许多5' 到 3'方向合成的DNA片段连接起来的，这些片段称为冈崎片段,这种复制方式即为半不连续复制。
由于新合成的2条DNA双链均由一条模板链（旧链）和一条新的互补链（新链）组合而成，所以也称DNA的复制为半保留复制。
半保留复制和半不连续复制都是DNA复制的特点。
什么是解偶联作用，结合氧化磷酸化的作用机理说明解偶联作用的原理。
伴随电子从底物到氧的传递，ADP被磷酸化形成ATP的酶促过程即是氧化磷酸化。
化学渗透学说是目前最有说服力的解释氧化磷酸化作用机理的学说：认为电子传递释放出的自由能驱动H＋从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H＋电化学梯度。
当H＋通过FOF1-ATP合酶回流进入线粒体基质时生成ATP。
有些物质可以携H＋回线粒体基质内从而破坏了跨膜[H+]梯度的形成，抑制ADP磷酸化生成ATP的作用，使电子传递过程中产生的能量不能用于ATP合成，这种电子传递过程与磷酸化过程分开的现象称为解偶联作用。
以乳糖操纵子为例叙述操纵子学说。
操纵子即基因表达的协调单位。
它们由共同的控制区和调节系统。
E.coli的DNA上有关乳糖操纵子的结构包括：调节基因R、控制元件和结构基因。
调节基因R产生有活性的阻遏蛋白，它能结合操纵基因（O），阻止RNA聚合酶结合启动子，不能正常转录。
乳糖作为诱导物可以跟阻遏蛋白结合，令其失活，不能结合操纵基因，转录得以正常进行。
控制元件有启动子（P）：RNA聚合酶的驻地,决定转录起始；操纵基因（O）：能被有活性的阻遏蛋白结合，阻止RNA聚合酶结合启动子，不能正常转录。
结构基因包括Z：产生半乳糖苷酶（LactZ）、Y：产生透性酶（LactY）、X：产生转乙酰酶（LactX）。
当培养基中不含有乳糖时，调节基因产生的阻遏蛋白有活性，它能结合操纵基因（O），阻止RNA 聚合酶结合启动子，不能正常转录。