暨南大学生物化学复习绝对重点
《暨南大学712生物化学A考研复习精编》
《生物化学》（上册）.................................................................................................................21 《生物化学》（下册）.................................................................................................................39
一、考试难度........................................................................................................................... 11 二、考试题型........................................................................................................................... 11 三、考点分布........................................................................................................................... 12 四、试题分析........................................................................................................................... 17 五、考试展望........................................................................................................................... 17
生物化学重点笔记(基本知识)
生物化学重点绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
暨大生化考点解析与高分笔记
暨大生化考点解析与高分笔记暨大生化考点解析与高分笔记引言：近年来，生物化学已成为生命科学、医学、药学等学科的重要基础，而作为一门综合性技术学科，生物化学在暨南大学生命科学学院的教学中也占据着重要的地位。
以"暨大生化"为关键词搜索，可以发现暨南大学生命科学学院是国内生化教学的重要力量之一。
本文将针对暨大生化课程的考点进行深度解析，为学生们提供一些高分笔记的建议和指导，以帮助他们更好地应对生化考试。
第一部分：细胞代谢与产能供给1. 葡萄糖代谢和能量转化在细胞中，葡萄糖是一种重要的能量来源，它通过糖酵解、有氧呼吸和无氧呼吸等代谢途径转化为三磷酸腺苷（ATP），为细胞提供能量。
学生们在学习葡萄糖代谢时，应重点掌握糖酵解和有氧呼吸的途径，了解各个关键酶的作用和调控机制，并能够熟练运用这些知识解析相关的考题。
2. 脂肪酸代谢和酮体生成与葡萄糖相比，脂肪酸是一种更为高效的能量来源。
在低血糖、长时间禁食或剧烈运动等情况下，脂肪酸将被分解为乙酰辅酶A（Acetyl-CoA），进而通过β-氧化途径生成丰富的ATP。
另外，当血糖过低时，肝脏会合成大量的酮体，以提供给脑组织使用。
学生们在学习脂肪酸代谢和酮体生成时，应重点理解酶催化的反应特点和调控机制，并能够应用所学知识解答与之相关的问题。
3. 氨基酸代谢和尿素循环氨基酸是构成蛋白质的基本单元，在细胞中不仅可以作为能量源进行代谢，还可以通过氨基酸代谢产生尿素，将有毒的氨基氮转化为无毒的尿素排出体外。
学生们在学习氨基酸代谢和尿素循环时，应重点了解各个氨基酸的代谢途径，掌握氨基酸与蛋白质结构和功能的关系，并能够解析相关的生化途径和循环的调控机制。
第二部分：核酸代谢与蛋白质合成1. 核酸代谢和DNA复制核酸是生物体中存储和传递遗传信息的重要分子，其中DNA在细胞的复制过程中起着关键作用。
学生们在学习核酸代谢和DNA复制时，应重点掌握核酸的组成和结构，了解DNA复制的基本过程和调控机制，熟悉各种酶的作用和功能，并能够应用所学知识解析相关的考题。
暨南大学生物化学复习绝对重点
暨南大学生物化学复习绝对重点生化复习重点第五章脂类代谢1、了解脂类包括的主要种类及组成特点。
答：脂类是脂肪、类脂总称，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。
脂肪(fat):三脂肪酸甘油酯或称甘油三酯。
生理功能——储能，氧化供能类脂(lipoid)：胆固醇（CL)、胆固醇酯(CE) 、磷脂(PL)、糖脂(GL) 。
生理功能——细胞的膜结构重要组分.TG：１分子甘油＋３分子脂酸。
甘油磷脂：甘油＋２分子脂酸＋１分子磷酸＋含氮化合物鞘脂：脂酸＋鞘氨醇含磷酸者为鞘磷脂；含糖者为鞘糖脂2、必需脂酸的定义.动物机体自身不能合成，需要从食物摄取，是动物体内不可缺少的营养素，主要为多不饱和脂肪酸——亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。
3、脂类消化吸收中胆汁酸盐的作用及消化酶。
（1）是较强的乳化剂（2）能降低油与水相之间的界面张力，使脂肪及胆固醇酯等疏水脂质乳化成细小微团（3）增加消化酶对脂质的接触面积，有利于脂肪及类脂的消化及吸收。
4、了解几种重要的多不饱和脂肪酸的结构特点、合成及功能5、甘油三酯分解的主要过程（包括脂肪动员、脂酸活化成脂酰CoA、转运至线粒体的载体及限速酶、脂酸的β氧化）。
（1）脂肪动员：是指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被脂酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。
（2）脂酸活化成脂酰CoA：脂酸的活化在线粒体外进行，活化有才能进行分解代谢。
内质网及线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶在ATP、CoASH、Mg2+存在的条件下，催化脂酸生成脂酰CoA。
（3）脂酰CoA经肉碱转运进入线粒体。
（脂酰CoA进入线粒体是脂酸β-氧化的主要限速步骤，肉碱脂酰转移酶Ⅰ是脂酸β-氧化的限速酶。
）（4）脂酸β-氧化：β-氧化是指脂酸在体内氧化分解是从羧基端β-碳原子开始，每次断裂２个碳原子. 过程——脂酰CoA进入线粒体基质后，酶催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，进行脱氢(生成FADH2)、加水、再脱氢(生成NADH++H+）及硫解四步连续反应，脂酰基断裂生成１分子比原来少２个碳原子的脂酰CoA和１分子乙酰CoA。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳酶的知识点总结一、酶的催化作用1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。
结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。
二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD,辅酶2,多个p;三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃;四、抑制剂对酶促反应的抑制作用1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax 减低2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。
(1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原(2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原(3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原(4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。
LDH分5种。
LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM 型。
脂类代谢的知识点总结1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油)2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源3、要爱我，我才给你补钙(人体VD的活性形式是1,25—二羟维生素D3)4、胆固醇转化的激素：温饱思淫欲(糖皮质激素、盐皮质激素，性激素);胆固醇可以转变成：1,25—二羟维生素D3(促进钙磷吸收，有利于骨的生成和钙化)，类固醇激素(糖皮质激素、盐皮质激素、雄激素、雌激素、孕激素)5、脂肪酸的合成部位：肝细胞质或胞液;脂肪酸的合成原料：乙酰辅酶A、NADPH，乙酰辅酶A进入线粒体主要柠檬酸—丙酮酸循环完成。
暨南大学生物化学第十三章·硝基化合物和胺
有机化学常用的原料
芳环上的取代反应
芳香族硝基化合物的反应
[H] ArNO2
ArNH2 有机化学常用的原料
芳环上的取代反应
1. 还原
ArNO2 [H] ArNO [H] [H] ArNHOH ArNO + [H] ArN=NAr O ArNH2 ArNO ArN=NAr [H] ArNHNHAr
鉴定： 鉴定：
CH3CH2CH2CH2NH2
所有的铵盐都有一定的熔点或分解点 手性胺的拆分： 手性胺的拆分： 非对映异构体可利用溶解度等物理性质的差别予以分离
胺的分离
有机胺(+) + 光活性有机酸 (-) 外消旋体
(+) 胺 (-) 酸 (-) 胺 (-) 酸
HCl
非对映体
有机胺(+)
有机胺(-)
对映异构现象
R3 N R2 R1 N R1 R2 R3
不 可 拆 分
∆E = 25-38KJ/mol
CH3 C6H5 N C2H5
+
CH2CH=CH2
对对映
胺的命名
1. 以胺为官能团，加上与氮原子相连的烃基的名称和数目。 以胺为官能团，加上与氮原子相连的烃基的名称和数目。
CH3
CH3NH2
NH2
As2O3, NaOH NO2 Zn, NaOH, H2O O N N + N 氧化偶氮苯
NH2 Na/EtOH or [H]/H+
∆
N
偶氮苯 1,2-二苯基肼 二
Zn, NaOH, EtOH
NHNH
2. 芳环上的亲核取代反应 芳环上的一个基团被一个亲核试剂取代， 芳环上的一个基团被一个亲核试剂取代，称为芳环上的亲核取代反应
大一生物化学知识点考点
大一生物化学知识点考点生物化学是生物学与化学的交叉学科，研究生物体内化学反应的原理和机制。
作为一门重要的基础学科，生物化学的知识点非常广泛。
在大一生物化学的学习中，有一些重要的知识点和考点需要我们关注和掌握。
下面将从分子生物学、生物大分子、酶学和代谢物等四个方面介绍这些知识点和考点。
一、分子生物学1. DNA的结构和功能：DNA是遗传信息的基本单位，了解DNA的双螺旋结构、碱基配对原则及其在遗传信息传递和蛋白质合成中的作用是学习生物化学的重点。
2. RNA的结构和功能：RNA在生物体内主要参与蛋白质合成，了解RNA的结构和作用对于理解基因表达和转录调控等过程非常重要。
3. 蛋白质的合成：蛋白质是生命体内构成和调控的基本物质，了解蛋白质的合成过程、翻译机制和调控方式对于理解生物体的生命活动具有重要意义。
二、生物大分子1. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内重要的能量来源，了解葡萄糖的代谢途径、糖酵解和糖苷化等反应过程，对于了解生物体的能量供给和物质代谢具有重要意义。
2. 脂质：脂质是生物体内重要的结构和能量储存物质，了解脂肪酸的合成、三酰甘油的代谢和脂质的生物学功能对于理解脂肪代谢和疾病的发生机制具有重要意义。
3. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的功能分子，了解蛋白质的结构、折叠和功能调控对于理解生物分子的相互作用和信号传导机制具有重要意义。
三、酶学1. 酶的结构和功能：酶是生物体内催化作用的媒介，了解酶的结构、催化机理和酶活性调控是生物化学中的重点内容。
2. 酶动力学：了解化学反应速率与底物浓度、温度和酶活性的关系对于分析和评价酶的催化效率具有重要意义。
3. 酶抑制剂：了解酶抑制剂的种类、作用机制和应用对于抑制酶活性和疾病治疗具有重要意义。
四、代谢物1. 能量代谢：了解生物体内能量的产生、储存和利用对于理解人体的能量平衡和代谢紊乱具有重要意义。
2. 氮代谢：了解氨基酸的合成、降解和尿素循环是理解生物体氮代谢和蛋白质代谢的重要基础。
暨南大学生物化学复习题
1．蛋白质的一级结构及空间结构概念及稳定力量2．Pr二级结构基本形式有哪几种？3．蛋白质亲水胶体的稳定因素有哪些？4．蛋白质的变性与降解是否为同一事件？简述理由。
5．分子筛、离子交换树脂分离纯化蛋白质的原理6．核酸的双螺旋结构的结构特征7．简述酶抑制剂分类及作用机制区别？8．以图示作出糖有氧氧化、糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径的综合图，并标明关键步骤、产能、脱氢、产CO2部位。
9．血糖来源与去路10 以图示写出糖原合成与分解途径，标明关键步骤。
11．甘油三酯的分解代谢途径（以TG为起始――乙酰CoA），步骤、关键酶；12．血浆脂蛋白分类及分类依据、各血浆脂蛋白组成特点（密度、TG、PL、Pr）,各种血浆脂蛋白在脂类物质运输中的作用13．一位同学早餐喝了两杯牛奶；另一位同学则吃了一块面包喝了一杯牛奶，请问哪位同学早餐更具营养价值？为何？14．氨的来源、转运与去路；α－酮酸的去路15．肝昏迷氨中毒学说16．一碳单位及来源、生理功用17．心肌损伤患者哪种转氨酶和肌酸激酶升高？18．Tyr与那些神经递质生成有关？白化症，黑尿酸症，巴金森氏与其有何关联？19．巨幼红细胞贫血与一碳单位和甲硫氨酸循环关联？20．以生化途径显示下列物质在体内如何进行生物氧化产能的具体步骤。
（提示：代谢物的中间产物如为三羧酸循环中间代谢物需经丙酮酸才能以乙酰CoA形式再进入三羧酸循环彻底氧化分解）谷氨酸甘油色氨酸21．在大运动量或消耗型活动中，应补充足量的B族维生素，有何道理？生化课堂讨论题1.蛋白质的一级结构的概念，稳定力量举例说明蛋白质一级结构与功能的关系（核糖核酸酶变性与复性）2.蛋白质的空间结构的概念（二、三、四级结构），稳定力量举例说明空间结构与功能的关系（Hb与O2）3.真核生物DNA双螺旋结构、mRNA、tRNA结构特点及功能。
4.酶促反应动力学的影响因素有哪些？（1）酶反应动力学曲线为何类型曲线？代表意义是什么？（2）Km，Vm含义，及意义（3）最适温度，最适pH？？（4）抑制剂分类（5）可逆性抑制剂对酶促反应速度的影响，对Km、Vm影响？5．生糖AA（Asp、Glu、Ala）如何生成G？6. 生糖AA（Asp、Glu、Ala）如何生成CO2,水产生能量?7．蛋白质消化吸收腐败及AA分解代谢总途径（图示）8．关键酶的调节方式？9．整体水平代谢调节中三大营养物的代谢状况：（短期饥饿、长期饥饿。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
完整版)生物化学知识点重点整理
完整版)生物化学知识点重点整理蛋白质是由C、H、O、N、S等元素构成的，其中N是其特征性元素。
根据含氮量可以计算蛋白质的含量，即样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25（各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）。
蛋白质由20种氨基酸构成，其中酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸有天冬氨酸（D）和谷氨酸（E）；碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸有赖氨酸（K）、组氨酸（H）和精氨酸（R）；非极性脂肪族R基氨基酸有甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）和甲硫氨酸（M）；极性不带电荷R基氨基酸有丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）和谷氨酰胺（Q）；芳香族R基氨基酸有苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）和色氨酸（W）。
肽是蛋白质的基本组成单元，其基本特点包括：一级结构的定义通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。
维持稳定的化学键有肽键（主）和二硫键（可能存在）。
二级结构的种类包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲和超二级结构。
四级结构的特点是肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构。
蛋白质的一级结构与功能密切相关，因为一级结构决定了蛋白质的构象，一级结构相似则其功能也相似，改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能。
基因突变可能导致蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称为分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血）和疯牛病是二级结构改变引起的。
等电点（pI）是蛋白质的一个重要指标，定义为在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零。
蛋白质在不同pH条件下的带电情况取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态。
若溶液pHpI，则蛋白质带负电荷，在电场中向正极移动。
碱性蛋白质含碱性氨基酸多，等电点高，在生理条件下净带正电荷，如组蛋白和精蛋白；酸性蛋白质含酸性氨基酸多，等电点低，在生理条件下净带负电荷，如胃蛋白酶。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子化合物，其分子量从几千到上百万不等。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的，其结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
在生物体内，蛋白质不断地受到合成和降解的调控。
2.核酸核酸也是生物体内非常重要的大分子，主要包括DNA和RNA。
DNA是生物遗传信息的分子载体，其双螺旋结构具有很高的稳定性，基因组里的信息以DNA的形式存在，RNA则是DNA的复制和表达过程中的关键参与者。
核酸的功能包括遗传信息的传递、蛋白质的合成控制等。
3.多糖多糖是由多个单糖分子经由糖苷键链接而成的高分子化合物。
生物体内包括多种多糖类物质，如纤维素、淀粉、糖原、聚合葡萄糖和壳多糖等。
在生物体中，多糖具有贮存能量、提供结构支持以及信号识别等生理功能。
4.脂质脂质是一类疏水性的生物大分子，其结构包括脂类、脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的形成和维护、能量的储存和释放以及信号转导等生理过程中扮演着重要的角色。
二、酶和酶动力学1. 酶的结构和功能酶是生物体内催化生物化学反应的分子，在酶的作用下，生物体内的化学反应可以以更快的速度进行。
酶的结构包括活性位、辅基和蛋白质结构。
酶的功能包括催化特定的反应、特异性和高效性等。
2. 酶动力学酶动力学研究的是酶催化反应的速率和反应机理。
酶动力学参数包括最大反应速率（Vmax）、米氏常数（Km）、酶的抑制和激活等。
酶动力学研究为理解生物化学反应提供了重要的信息。
三、生物体内代谢途径糖代谢包括糖异生途径、糖酵解途径、糖原代谢和半乳糖代谢等，主要在细胞内进行，产生能量和代谢产物。
2. 脂质代谢脂质代谢包括脂质合成、脂质分解、脂蛋白代谢和胆固醇代谢等，涉及到脂肪酸、三酰甘油、磷脂和胆固醇等的合成和降解过程。
3. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸合成、氨基酸降解、氨基酸转运等，对于蛋白质的降解和合成具有重要的作用，同时参与许多代谢途径。
生物化学知识点
生物化学知识点生化知识点概述1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级、二级、三级和四级结构、蛋白质折叠、功能域。
- 核酸：DNA和RNA的结构、碱基配对、双螺旋、RNA的多样性（mRNA, tRNA, rRNA等）。
- 糖类：单糖、多糖、糖蛋白、糖脂。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、甾体化合物。
2. 酶学- 酶的定义、特性、命名。
- 酶促反应动力学：米氏方程、酶抑制、酶激活。
- 酶的结构与机制：活性位点、催化机制、酶的调控。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、调节、能量产出。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应、关键酶、调节。
- 电子传递链与氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 脂肪酸代谢：β-氧化、脂肪酸合成、脂肪酸氧化。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、转氨作用、氨基酸的降解和合成。
- 核苷酸代谢：碱基合成、核苷酸合成与降解。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK通路、PI3K/Akt通路、Wnt/β-catenin通路。
5. 基因表达与调控- DNA复制：复制机制、DNA聚合酶、复制起始点。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、蛋白质合成过程。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、转录因子。
6. 分子生物学技术- 克隆技术：限制性内切酶、连接酶、载体、转化。
- PCR技术：原理、引物设计、扩增程序。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9、TALENs、ZFNs。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质芯片、蛋白质互作。
7. 细胞结构与功能- 细胞膜：脂质双层、膜蛋白、膜流动性。
- 细胞器：线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体。
- 细胞骨架：微丝、中间丝、微管。
- 细胞周期：G1、S、G2、M期、细胞凋亡。
8. 生物化学疾病- 代谢疾病：苯丙酮尿症、糖原贮积病。
暨南大学《分子生物学》复习题
暨南大学《分子生物学》复习题分子生物学复习题Macromolecules（大分子）Supercoil(超螺旋)：DNA双螺旋本身进一步盘绕称超螺旋。
超螺旋有正超螺旋和负超螺旋两种，负超螺旋的存在对于转录和复制都是必要的。
Palindrome（回文序列）：DNA序列中一条链从左到右阅读和另一条链从右到左阅读是一样的序列，即两条链由相邻的反向重复序列组成。
melting temperature（解链温度）：DNA在溶液中随温度升高逐步变性，当A260达到彻底变性时，A260的一半时的温度就叫解链温度（Tm），Tm与GC比例、序列复杂性等因素有关。
hyperchromic shift（增色效应）：当双螺旋DNA融解(解链)时,260nm处紫外吸收增加的现象。
Nucleosome（核小体）：真核生物染色体的基本结构单位，由DNA与组蛋白H1、H2A、H2B、H3、H4组成的，DNA以左手螺旋缠绕于组蛋白核心上Chaperones（伴侣蛋白）：与新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质Domain（结构域）：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域。
Motif（基序）：又称超二级结构，是蛋白质分子中特别是球状蛋白质分子中由若干相邻的二级结构与元件（主要是α螺旋和β折叠片）组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合或二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构件。
protein family（蛋白质家族）：指具有相似结构，有某一功能共性的一组蛋白质。
Proteasome（蛋白酶复合物）：蛋白酶体存在于所有真核细胞的胞质及核内,是高度保守具有多种催化功能的蛋白酶复合物。
蛋白酶体具有蛋白水解酶活性,蛋白酶体水解作用需要泛素蛋白参加。
Ubiquitylation（蛋白质泛素化）：泛素间隔或连续地附着到被降解的蛋白质赖氨酸残基上，这一过程称为蛋白质泛素化。
生物化学大一知识点总结大全
生物化学大一知识点总结大全生物化学是生物学和化学的交叉学科，主要研究生物体内的化学反应和分子结构。
在大一的学习中，我们接触了许多生物化学的基础知识，下面是对这些知识点进行总结和回顾。
一、生物化学基础知识1. 原子结构和元素周期表：了解原子的组成和构造，掌握元素周期表的基本结构，以及元素符号和原子量的含义。
2. 分子和化学键：了解分子的构成和化学键的种类（共价键、离子键、金属键），了解键的强度和稳定性。
3. 溶液和浓度：了解溶液的组成，掌握浓度的计算方法和表示方式，理解各种溶液的性质和行为。
4. 酸碱中和和pH：了解酸碱中和反应的原理，掌握pH的定义和计算方法，理解酸碱溶液的性质和酸碱指示剂的作用。
二、生物基础有机化学1. 碳水化合物：了解碳水化合物的基本结构（单糖、双糖、多糖），掌握葡萄糖和羟基的化学性质和反应。
2. 脂肪酸和甘油：了解脂肪酸和甘油的结构和性质，理解三酯的合成和代谢过程。
3. 蛋白质：了解蛋白质的组成和结构（氨基酸），掌握氨基酸的分类和性质，理解蛋白质的结构层次和功能。
4. 核酸：了解核酸的结构和功能，掌握DNA和RNA的组成和碱基配对规则，理解DNA的复制和RNA的转录过程。
三、生物能量转化1. 糖酵解：了解糖酵解的反应过程和产物，并掌握乳酸发酵和酒精发酵的区别和条件。
2. 奥斯卡·门德尔实验：理解奥斯卡·门德尔实验的目的和原理，掌握氧化磷酸化的过程和产物。
3. 光合作用：了解光合作用的反应过程和产物，在此基础上理解光合作用在能量转化中的重要性。
四、酶和代谢调节1. 酶的分类和特点：了解酶的种类和功能，掌握酶促反应的速率和酶动力学的常用参数。
2. 酶的调节：了解酶的活性调节机制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制和蛋白质磷酸化。
3. 代谢途径和调控：理解代谢途径的概念和特点，了解代谢调控的方式和目的，包括反馈抑制、转录调控和信号转导等。
五、生物膜和细胞信号传导1. 脂质双层结构：了解生物膜的结构和功能，理解脂质双层的性质和流动性。
(完整word版)生物化学重点总结
第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
三、填空题1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
3，紫外吸收法（280 nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸，苯丙氨酸，或酪氨酸。
5，蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等，次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。
DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。
三、填空题1，核酸可分为DNA 和RNA 两大类，前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位，后者主要存在于细胞的细胞质部位2，构成核酸的基本单位是核苷酸，由戊糖、含氮碱基和磷酸3个部分组成6，RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤，尿嘧啶和胞嘧啶7，DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1，DNA与RNA 一级结构和二级结构有何异同？DNA RNA一级结构相同点1，以单链核苷酸作为基本结构单位2，单核苷酸间以3’,5’磷酸二脂键相连接3，都有腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶一级结构不同点：1，基本结构单位2，核苷酸残基数目3，碱基4，碱基互补脱氧核苷酸几千到几千万胸腺嘧啶A=T,G≡C核苷酸几十到几千尿嘧啶A=U,G≡C二级结构不同点：双链右手螺旋单链茎环结构4，叙述DNA双螺旋结构模式的要点。
生物化学重点
生物化学重点生物化学重点篇一:生物化学考试重点总结生物化学第一章绪论生物化学：生物化学是在分子水平研究并阐述生物体的物质组成、结构与功能、代谢变化与调节、生命遗传物质化学传递规律的科学。
第二章糖类化学及第九章糖代谢△1糖：糖是具有多羟基醛和多羟基酮及其衍生物或多聚物的总称。
根据其大小可分为单糖、低聚糖、和多糖。
2单糖的主要化学性质：①与碱性弱氧化剂反应（与银氨溶液反应）与本尼迪克特试剂（硫酸铜、碳酸钠和柠檬酸钠）单糖+Cu(OH)2→Cu2O↓+复杂氧化物②与非碱性弱氧化剂反应（溴水）③酶促反应④与较强氧化剂反应（HNO3）作用生成糖二酸⑤彻底氧化⑥还原反应⑦成酯反应⑧成苷反应（形成糖苷键）苷类化合物分包括糖部分和非糖部分，非糖部分称为苷元。
3双糖有麦芽糖、蔗糖、和乳糖，其中蔗糖无还原性。
麦芽糖是由两分子的α—D—葡萄糖通过α—1，4糖苷键结合二而成的；具有还原性△4，蔗糖由α-1,2-β-糖苷键连接而成，无还原性5乳糖具有还原性6多糖按其组分可分为同多糖和杂多糖，同多糖由一种单糖缩合而成包括淀粉、糖原和纤维素等；淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物，水解终产物都是D-葡萄糖，直链淀粉由α-1,4糖苷键连接成键支链淀粉由α-1,4糖苷键和α-1,6糖苷键组成；（直链淀粉遇碘变蓝色）；糖原（糖原遇碘呈红褐色）△7糖蛋白：糖蛋白可分为N-连接糖蛋白和O-连接糖蛋白两类8习题：①蔗糖是由一分子的D-葡萄糖一分子的D果糖之间通过α-1，2-β-糖苷键相连② 多糖的构象大致可分为螺旋、带状、皱折和无卷曲四种类型，决定其构象的主要因素是糖链的一级结构。
③直链淀粉的构象是螺旋，纤维素的构象是带状④常用来测定测定还原糖的试剂为斐林试剂和班乃德试剂⑤直链淀粉遇碘呈蓝色，支链淀粉遇碘呈紫色，糖原遇碘呈红褐色9糖的无氧分解代谢（糖酵解）：葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳糖的过程。
（糖酵解的全部反应在胞液中进行）（熟悉）10糖酵解的全过程：①葡萄糖化成6-磷酸葡萄糖（由己糖激酶催化）消耗1个ATP并需要Mg2+参加己糖激酶是糖酵解中第一个限速酶反应不可逆②6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖（由磷酸己糖异构酶催化）反应可逆③6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖（由6-磷酸果糖激酶-1催化）消耗一个ATP 需Mg2+参加反应不可逆6-磷酸果糖激酶-1是糖酵解过程中第二个限速酶④1，6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖（由缩醛酶催化）最后是生成了3-磷酸甘油醛⑤3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油醛（由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化）反应产生2个H由辅酶NAD+接受生成NADH + H+ 反应可逆⑥1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸（由磷酸甘油酸激酶催化）产生2个ATP 反应可逆⑦3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸（由3-磷酸甘油酸变位酶催化）反应可逆⑧2-磷酸甘油酸转变成为磷酸烯醇式丙酮酸（由烯醇化酶催化）反应不可逆⑨磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸（由丙酮酸激酶（PK产生两个ATP 丙酮酸激酶是第三个限速酶⑩丙酮酸转化为乳酸（乳酸脱氢酶催化）反应所需要的氢原子由NADH + H+ 提供然后NADH+ H+重新转变成NAD+保证了糖酵解的继续进行。
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生化复习重点第五章脂类代谢1、了解脂类包括的主要种类及组成特点。
答：脂类是脂肪、类脂总称，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。
脂肪(fat):三脂肪酸甘油酯或称甘油三酯。
生理功能——储能，氧化供能类脂(lipoid)：胆固醇（CL)、胆固醇酯(CE) 、磷脂(PL)、糖脂(GL) 。
生理功能——细胞的膜结构重要组分.TG：１分子甘油＋３分子脂酸。
甘油磷脂：甘油＋２分子脂酸＋１分子磷酸＋含氮化合物鞘脂：脂酸＋鞘氨醇含磷酸者为鞘磷脂；含糖者为鞘糖脂2、必需脂酸的定义.动物机体自身不能合成，需要从食物摄取，是动物体内不可缺少的营养素，主要为多不饱和脂肪酸——亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。
3、脂类消化吸收中胆汁酸盐的作用及消化酶。
（1）是较强的乳化剂（2）能降低油与水相之间的界面张力，使脂肪及胆固醇酯等疏水脂质乳化成细小微团（3）增加消化酶对脂质的接触面积，有利于脂肪及类脂的消化及吸收。
4、了解几种重要的多不饱和脂肪酸的结构特点、合成及功能5、甘油三酯分解的主要过程（包括脂肪动员、脂酸活化成脂酰CoA、转运至线粒体的载体及限速酶、脂酸的β氧化）。
（1）脂肪动员：是指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被脂酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。
（2）脂酸活化成脂酰CoA：脂酸的活化在线粒体外进行，活化有才能进行分解代谢。
内质网及线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶在ATP、CoASH、Mg2+存在的条件下，催化脂酸生成脂酰CoA。
（3）脂酰CoA经肉碱转运进入线粒体。
（脂酰CoA进入线粒体是脂酸β-氧化的主要限速步骤，肉碱脂酰转移酶Ⅰ是脂酸β-氧化的限速酶。
）（4）脂酸β-氧化：β-氧化是指脂酸在体内氧化分解是从羧基端β-碳原子开始，每次断裂２个碳原子. 过程——脂酰CoA进入线粒体基质后，酶催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，进行脱氢(生成FADH2)、加水、再脱氢(生成NADH++H+）及硫解四步连续反应，脂酰基断裂生成１分子比原来少２个碳原子的脂酰CoA和１分子乙酰CoA。
6、酮体的定义、酮体的生成及利用、生理意义。
酮体：是脂酸在肝分解氧化时特有的中间代谢物。
酮体的生成及利用（课本129）生理意义：①是脂酸在肝中正常的中间代谢产物,是肝输出能源的一种方式。
即肝内产生，肝外利用。
②生理意义：是肝脏为肝外组织（心、肾、脑、肌肉等）提供了另一种能源物质；同时也能减少作为糖异生原料的肌肉蛋白质的分解。
③病理意义：饥饿、低糖高脂和糖尿病时，酮体生成增加，超过了肝外组织利用的能力，可造成酮血症、酮尿症和酮症酸中毒。
7、软脂酸合成所需原料、柠檬酸-丙酮酸循环、脂酸合成的限速酶、二碳单位的提供者、合成部位:（肝、肾、脑、肺、乳腺、脂肪）线粒体外胞液脂肪组织为储存脂肪的仓库合成原料:乙酰CoA（主要来自G分解）、ATP、 HCO3-、NADPH（主要来自磷酸戊糖途径) 、Mn2+。
每轮反应经酰基转移,缩合、加氢、脱水、再加氢，碳原子由２个增加至４个。
二碳单位的提供者：乙酰CoA限速酶：乙酰CoA羧化酶。
8、甘油三酯的合成部位、合成原料、合成方式（甘油一酯合成途径和甘油二酯合成途径）（1）合成部位：肝脏：肝内质网合成的TG，组成VLDL入血。
脂肪组织：主要以葡萄糖为原料合成脂肪，也利用CM或VLDL中的FA合成脂肪。
小肠粘膜：利用脂肪消化产物再合成脂肪。
（2）合成原料甘油和脂酸，主要来自于葡萄糖代谢（3）合成方式：（P135）9、了解磷脂的结构特点、生理功能。
甘油磷脂的合成途径及CTP生理功能：含一个极性头、两条疏水尾，构成生物膜的磷脂双分子层。
10、了解胆固醇的生理功能。
11、掌握胆固醇合成原料、合成的关键酶、胆固醇可以转化为哪些生理活性物质。
12、血脂：是血浆中所含脂类的总称。
13、载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质部分，主要分apoA、B、C、D和E五类14、血浆脂蛋白的两种分类依据及分类分类：①电泳分类法：根据电泳迁移率的不同进行分类，可分为四类：乳糜微粒→ β-脂蛋白→前β-脂蛋白→ α-脂蛋白。
②超速离心法：按脂蛋白密度高低进行分类，也分为四类：CM → VLDL → LDL → HDL。
15、掌握CM、VLDL、LDL和HDL的来源及功能（1）乳糜微粒（CM）在小肠粘膜细胞组装，与外源性甘油三酯的转运有关；（2）极低密度脂蛋白（VLDL）在肝脏组装，与内源性甘油三酯的转运有关；（3）低密度脂蛋白（LDL）由VLDL代谢产生，可将肝脏合成的胆固醇转运至肝外组织细胞（4）高密度脂蛋白（HDL）来源广泛，与胆固醇的逆向转运有关。
第六章生物氧化一、名词解释1.生物氧化：主要指糖，Fat，Pr等在生物体内分解时逐步释放能量最终生成CO2和水的过程，在细胞内温和环境中于一些列酶催化下逐步进行。
2.细胞色素：是一类含血红素样辅基的电子传递蛋白，血红素中铁原子可传递电子，为单电子传递体。
3.呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。
4.氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化生成ATP，又称偶联磷酸化。
（产生ATP主要方式）5.P／O值：物质氧化时每消耗1molO2所消耗的无机磷的物质的量，即生成ATP的物质的量。
6.解偶联剂：可使使氧化与磷酸化偶联相互分离，基本作用机制是破坏电子传递过程建立的跨内膜的质子电化学梯度，使电化学梯度储存的能量以热能形式释放，ATP的生成受到抑制。
二、问答1.请写出NADH氧化及琥珀酸氧化的二条呼吸链并比较在组成上的异同点。
NADHNADH+H＋CoQ Cytc O2复合体I，III，IV均可产生ATP琥珀酸氧化呼吸链：FADH2Cytb560→CoQ Cytc O2复合体II不产生ATP，琥珀酸氧化呼吸链在CoQ以后与NADH氧化呼吸链相同2.请写出呼吸链抑制剂在呼吸链中的作用？为何说氰化物对机体是剧毒物质？呼吸链抑制剂：1.鱼藤酮，粉蝶霉素A及异戊巴比妥等与复合体I中的铁硫蛋白结合，从而阻断电子的传递。
2.抗霉素A，二巯基丙醇（BAL）抑制复合体III中Cytb 与Cytc1间的电子传递。
3.CO,CN-,N3-及H2S抑制细胞色素C氧化酶，使电子不能传给氧。
由上可知，氰化物可使细胞内呼吸停止，与此相关的细胞生命活动停止，引起机体迅速死亡。
3.电子传递链概念及排列组成。
营养物质代谢脱下的成对氢原子以还原当量形式存在，再通过多种酶和辅酶的氧化还原连锁反应逐步传递，最后与氧结合生成水。
逐步释放的能量可驱动ATP生成，由于与呼吸有关而称为氧化呼吸链oxidative respiratory chain 。
又称为电子传递链(electron transport chain)。
排列组成见P161图。
4.线粒体外还原当量转运入线粒体内的两条途径？线粒体内生成的NADH可直接参加氧化磷酸化过程，胞浆中生成的NADH不能自由透过线粒体内膜，其所携带的氢需某种转运机制进入线粒体才能经呼吸链进行氧化磷酸化，主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭。
α-磷酸甘油穿梭(α-glycerophosphate shuttle)：主要存在于脑和骨骼肌这一系统以3-磷酸甘油和磷酸二羟丙酮为载体，在两种不同的α-磷酸甘油脱氢酶的催化下，将胞液中NADH的氢原子带入线粒体中，交给FAD，再沿琥珀酸氧化呼吸链进行氧化磷酸化。
因此，如NADH通过此穿梭系统带一对氢原子进入线粒体，则只得到2分子ATP。
苹果酸-天冬氨酸穿梭(Malate-asparate shuttle)：主要存在于肝和心肌此系统以苹果酸和天冬氨酸为载体，在苹果酸脱氢酶和谷草转氨酶的催化下。
将胞液中NADH的氢原子带入线粒体交给NAD+，再沿NADH氧化呼吸链进行氧化磷酸化。
因此，经此穿梭系统带入一对氢原子可生成3分子ATP。
5.试述影响氧化磷酸化的主要因素。
1.3类氧化磷酸化抑制剂：呼吸链抑制剂（见问答题2）；解偶联剂：破坏电子传递建立的跨膜质子电化学梯度，使氧化与磷酸化偶联过程脱离。
ATP合酶抑制剂：同时抑制电子传递和ADP磷酸化。
2.ADP的调节作用：是主要调节因素［ADP］↑，氧化磷酸化↑。
3.甲状腺激素：Na+,K+–ATP酶和解偶联蛋白基因表达均增加，ATP ↑——ADP ↑4.线粒体DNA突变：与线粒体DNA病及衰老有关。
第七章氨基酸代谢1.营养必需AA人体体内需要而又不能自身做成,必须由食物提供的氨基酸,称为营养必需氨基酸,包括亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。
（假设来写一两本书）2.蛋白质腐败未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸，在大肠下部会受大肠杆菌的分解，此分解作用称为腐败作用。
3.食物Pr的互补作用动物性蛋白质所含必需氨基酸的种类和比例与人体需要相近，故营养价值高。
与营养价值较低的蛋白质混合食用，彼此间必需氨基酸可以得到互相补充，从而提高蛋白质的营养价值，这种作用称为食物蛋白质的互补作用。
食物Pr的互补作用：营养价值低的Pr混合食用，则必需AA可相互补充从而提高营养价值。
4.联合脱氨基作用形式及部位特征AA分解的主要反应是脱氨基作用，以联合脱氨基最为重要。
AA与α-酮戊二酸在转氨酶作用下生成相应的α-酮酸和Glu，Glu再经L-Glu脱氢酶作用脱去氨基而生成α-酮戊二酸，后者在继续参加转氨基作用，全过程可逆为非必须AA合成途径。
转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作用的联合脱氨基作用主要在肝，肾；嘌呤核苷酸循环主要在骨胳肌和心肌（脑中50%氨经此途径产生）。
GPT在肝中含量最高，GOT在心中最高。
5.α－酮酸的去路通过转氨基作用生成非必须AA转变为糖类和脂类：转变为糖类的为生糖AA，碳架多为TAC中间产物；转变为酮体的为生酮AA，包括亮Leu和赖Lys；既转变为糖又转变为酮体的为生糖兼生酮AA，包括异亮Ile 和苯丙Phe酪Tyr、苏Thr和色Trp氧化供能：经TAC氧化磷酸化彻底分解为CO2和水释放能量6.氨的来源、转运与去路来源：1、主要来自AA脱氨基作用；2、肠道吸收，肠菌作用下AA脱氨基，血液中尿素渗入到肠腔受肠菌尿素酶水解生成；3、肾小管上皮细胞中Gln分解为氨和Glu。
转运：1、丙氨酸-葡萄糖循环肌内AA经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生称丙氨酸，丙氨酸经血运至肝联合脱氨基释放氨合成尿素，生成的丙酮酸经糖异生成G经血运回肌，沿糖分解途径变成丙酮酸，经此循环肌中的氨以无毒的丙氨酸形式运至肝，肝在为肌提供生成丙酮酸的G。
1、Gln运氨作用，主要以脑和肌向肝肾运氨L-Glu NH3+ATP ADP+PiNH3去路：1、在肝合成尿素；2、合成Gln；3、合成非必须AA；4、形成铵盐随尿排出。