王镜岩《生物化学》笔记(整理版)第一章
王境岩生物化学笔记
第一章糖第一节概述一、糖的命名糖类是含多羟基的醛或酮类化合物，由碳氢氧三种元素组成的，其分子式通常以Cn(H2O)n 表示。
由于一些糖分子中氢和氧原子数之比往往是2:1，与水相同，过去误认为此类物质是碳与水的化合物，所以称为"碳水化合物"(Carbohydrate)。
实际上这一名称并不确切，如脱氧核糖、鼠李糖等糖类不符合通式，而甲醛、乙酸等虽符合这个通式但并不是糖。
只是"碳水化合物"沿用已久，一些较老的书仍采用。
我国将此类化合物统称为糖，而在英语中只将具有甜味的单糖和简单的寡糖称为糖(sugar)。
二、糖的分类根据分子的构成，糖可分为单糖、寡糖、多糖、结合糖和衍生糖。
1.单糖单糖是不能水解为更小分子的糖。
葡萄糖，果糖都是常见单糖。
根据羰基在分子中的位置，单糖可分为醛糖和酮糖。
根据碳原子数目，可分为丙糖，丁糖，戊糖，己糖和庚糖。
2.寡糖寡糖由2-6个单糖分子构成，其中以双糖最普遍。
寡糖和单糖都可溶于水，多数有甜味。
3.多糖多糖由多个单糖聚合而成，又可分为同聚多糖和杂聚多糖。
同聚多糖由同一种单糖构成，杂聚多糖由两种以上单糖构成。
4.结合糖糖链与蛋白质或脂类物质构成的复合分子称为结合糖。
其中的糖链一般是杂聚寡糖或杂聚多糖。
如糖蛋白，糖脂，蛋白聚糖等。
5.衍生糖由单糖衍生而来，如糖胺、糖醛酸等。
三、糖的分布与功能1.分布糖在生物界中分布很广，几乎所有的动物，植物，微生物体内都含有糖。
糖占植物干重的80%，微生物干重的10-30%，动物干重的2%。
糖在植物体内起着重要的结构作用，而动物则用蛋白质和脂类代替，所以行动更灵活，适应性强。
动物中只有昆虫等少数采用多糖构成外骨胳，其形体大小受到很大限制。
在人体中，糖主要以三种形式存在:(1)以糖原形式贮藏在肝和肌肉中。
糖原代谢速度很快，对维持血糖浓度衡定，满足机体对糖的需求有重要意义。
(2)以葡萄糖形式存在于体液中。
细胞外液中的葡萄糖是糖的运输形式，它作为细胞的内环境条件之一，浓度相当衡定。
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0x01 抗原蛋白
抗原蛋白也被称为抗体，是人体免疫系统用来抗击病原体（如病毒、细菌和真菌等）和癌细胞的蛋白质物质。
抗原蛋白在抵御病原体侵害时发挥关键作用，这是由于抗原蛋白有着特异性的抗原与受体相互作用，它可以将病原体与自身特异结合起来，从而达到特定的保护功能。
0x02 抗体
抗体，又称抗血清，是一种抗原蛋白，由人体的免疫系统产生，可以识别外来物质（如病毒、细菌乃至癌细胞），并向其施加特异的免疫反应。
一般将抗体的功效分为三大类：阻断型抗体，结合型抗体，和溶酶体活性抗体。
0x03 免疫反应
免疫反应是指当有外源抗原细胞潜入人体后，内源抗原（抗原蛋白）通过与之结合来识别、攻击和抵抗外源入侵细胞而发生的生物反应。
免疫反应的最终目的是消灭病原体。
0x04 细菌的免疫过程
细菌的免疫过程主要分为两步，即抗原提呈期和免疫反应期。
在抗原提呈期，由细胞基因组上的抗原基因（抗原基因簇）转录为抗原蛋白质，以及抗原蛋白质在细胞表面施加修饰，形成抗原受体（Ag-R），被称为抗原提呈体（Ag-presenter）。
在免疫反应期，抗原提呈体将免疫原传递到抗原接受体（T细胞），在T细胞内，形成细胞免疫反应及抗原分解，产生T细胞抗体，免疫反应形成。
最终此反应形成的有效抗原可以在后续的免疫过程中，起到作用，进一步促进抗原抵抗功能。
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第一章蛋白质化学教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew)在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
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生物化学笔记第一章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。
有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。
每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。
存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。
（一）氨基酸的结构通式组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点：1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。
2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。
天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。
注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。
旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。
构型与旋光性没有直接对应关系。
（二）氨基酸的分类1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。
2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。
带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp）带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。
【考研必备】王镜岩详细生物化学笔记 第一章 糖类
第一章糖一、糖的概念糖类物质是多羟基(2个或以上)的醛类(aldehyde)或酮类(Ketone)化合物，以及它们的衍生物或聚合物。
据此可分为醛糖(aldose)和酮糖(ketose)。
还可根据碳层子数分为丙糖(triose)，丁糖(terose)，戊糖(pentose)、己糖(hexose)。
最简单的糖类就是丙糖(甘油醛和二羟丙酮)由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式Cn (H2O)n表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的化合物，称为碳水化合物。
现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。
二、糖的种类根据糖的结构单元数目多少分为：（1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。
（2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。
（3）多糖：均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质(壳多糖)不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等) （4）结合糖(复合糖，糖缀合物，glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等（5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷三、糖类的生物学功能(1) 提供能量。
植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。
(2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。
(3) 细胞的骨架。
纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。
(4) 细胞间识别和生物分子间的识别。
细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。
一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成细胞的天线，参与细胞通信。
2红细胞表面ABO 血型决定簇就含有岩藻糖。
第一节 单糖一、 单糖的结构1、 单糖的链状结构确定链状结构的方法（葡萄糖）：a. 与Fehling 试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。
b. 与乙酸酐反应，产生具有五个乙酰基的衍生物。
c. 用钠、汞剂作用，生成山梨醇。
D-葡萄糖 L-葡萄糖 半乳糖甘露糖 果糖最简单的单糖之一是甘油醛(glyceraldehydes)，它有两种立体异构形式(Stereoismeric form)，图7.3。
王镜岩生物化学知识点版
精心整理教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH 有关。
在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH 称为该氨基酸的等电点。
氨基酸的pI 是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的。
计算公式为：pI=1/2(pK1+pK2)。
若1个氨基酸有3个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离子两边的pK 值的平均值，即为此氨基酸的等电点（酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK 值的平均值，碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK 值的平均值）。
第二节蛋白质的分子结构蛋白质是生物大分子，结构比较复杂，人们用4个层次来描述，包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。
一级结构描述的是蛋白质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又称初级或化学结构。
二级以上的结构称高级结构或构象（conformation ）。
一、蛋白质的一级结构（primarystructure ）1953年，英国科学家F.Sanger 首先测定了胰岛素（insulin ）的一级结构，有51个氨基酸残基，由一条A 链和一条B 链组成，分子中共有3个二硫键，其中两个在A 、B 链之间，另一个在A 位（所在的平面称肽键平面）。
肽键C —N 键长为0.132nm ，比相邻的单键（0.147nm ）短，而较C=N 双键（0.128nm ）长，有部分双键的性质，不能自由旋转。
肽键平面上各原子呈顺反异构关系，肽键平面上的O 、H 以及2个α-碳原子为反式构型（transconfiguration ）。
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生物化学笔记针对王镜岩等《生物化学》第三版适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研指导教材的各高校的生物类考生备考目录第一章概述------------------------------01第二章糖类------------------------------06第三章脂类------------------------------14第四章蛋白质（注1）-------------------------21第五章酶类（注2）-------------------------38第六章核酸（注3）--------------------------------------48第七章维生素（注4）-------------------------56第八章抗生素------------------------------60第九章激素------------------------------63第十章代谢总论------------------------------68第十一章糖类代谢（注5）--------------------------------------70第十二章生物氧化------------------------------78第十三章脂类代谢（注6）--------------------------------------80第十四章蛋白质代谢（注7）-----------------------------------85第十五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------91第十六章DNA的复制与修复（注8）---------------------------93第十七章RNA的合成与加工（注9）---------------------------98第十八章蛋白质的合成与运转-------------------101第十九章代谢调空-----------------------------103第二十章生物膜（补充部分）---------------------108注：（1）对应生物化学课本上册第3、4、5、6、7章。
生物化学(王镜岩第三版)经典笔记
生物化学 王镜岩第三版 完整笔记
第一章 一、 糖的概念 糖类物质是多羟基 (2 个或以上 ) 的醛类 (aldehyde) 或酮类 (Ketone)化合物， 以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖 (aldose)和酮糖 (ketose)。 糖 糖
还可根据碳层子数分为丙糖 (triose)，丁糖 (terose)，戊糖 (pentose)、己糖 (hexose)。 最简单的糖类就是丙糖 (甘油醛和二羟丙酮 ) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式 Cn (H2O)n 表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的 化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。 二、 糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为： （ 1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。 （ 2）寡糖： 2-6 个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。 （ 3）多糖： 均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质 (壳多糖 ) 不均一性多糖：糖胺多糖类 (透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等 ) （ 4）结合糖 (复合糖，糖缀合物， glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白 (蛋白聚糖 )、糖 -核苷酸等 （ 5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、 糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成 细胞的天线，参与细胞通信。 红细胞表面 ABO 血型决定簇就含有岩藻糖。
静态生物化学时期静态生物化学时期静态生物化学时期静态生物化学时期1920年以前年以前年以前年以前动态生物化学时期动态生物化学时期动态生物化学时期动态生物化学时期1950年以前年以前年以前年以前这是一个飞速发展的辉煌时期随着同位素示踪技术色谱技术等物理学手段的广泛应用生物化学从单纯的组成分析深入到物质代谢途径及动态平衡能量转化光合作用生物氧化糖的分解和合成代谢蛋白质合成核酸的遗传功能酶维生素激素抗生素等的代谢都基本搞清
生化笔记王镜岩完美打印版
第一章概述第一节概述一、生物分子是生物特有的有机化合物生物分子泛指生物体特有的各类分子，它们都是有机物。
典型的细胞含有一万到十万种生物分子，其中近半数是小分子，分子量一般在500以下。
其余都是生物小分子的聚合物，分子量很大，一般在一万以上，有的高达1012，因而称为生物大分子。
构成生物大分子的小分子单元，称为构件。
氨基酸、核苷酸和单糖分别是组成蛋白质、核酸和多糖的构件。
二、生物分子具有复杂有序的结构生物分子都有自己特有的结构。
生物大分子的分子量大，构件种类多，数量大，排列顺序千变万化，因而其结构十分复杂。
估计仅蛋白质就有1010-1012种。
生物分子又是有序的，每种生物分子都有自己的结构特点，所有的生物分子都以一定的有序性(组织性)存在于生命体系中。
三、生物结构具有特殊的层次生物用少数几种生物元素(C、H、O、N、S、P)构成小分子构件，如氨基酸、核苷酸、单糖等;再用简单的构件构成复杂的生物大分子;由生物大分子构成超分子集合体;进而形成细胞器，细胞，组织，器官，系统和生物体。
生物的不同结构层次有着质的区别:低层次结构简单，没有种属专一性，结合力强;高层次结构复杂，有种属专一性，结合力弱。
生物大分子是生命的物质基础，生命是生物大分子的存在形式。
生物大分子的特殊运动体现着生命现象。
四、生物分子都行使专一的功能每种生物分子都具有专一的生物功能。
核酸能储存和携带遗传信息，酶能催化化学反应，糖能提供能量。
任何生物分子的存在，都有其特殊的生物学意义。
人们研究某种生物分子，就是为了了解和利用它的功能。
五、代谢是生物分子存在的条件代谢不仅产生了生物分子，而且使生物分子以一定的有序性处于稳定的状态中，并不断得到自我更新。
一旦代谢停止，稳定的生物分子体系就要向无序发展，在变化中解体，进入非生命世界。
六、生物分子体系有自我复制的能力遗传物质DNA能自我复制，其他生物分子在DNA 的直接或间接指导下合成。
生物分子的复制合成，是生物体繁殖的基础。
《生物化学》精要速讲 王镜岩版
1《生物化学》（第三版）精要速览第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为Lα氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R 基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8 种)；②极性中性氨基酸(7 种)；③酸性氨基酸(Glu 和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg 和His)。
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第一章糖第一节概述一、糖的命名糖类是含多羟基的醛或酮类化合物，由碳氢氧三种元素组成的，其分子式通常以Cn(H2O)n 表示。
因为一些糖分子中氢和氧原子数之比往往是2:1，与水相同，过去误认为此类物质是碳与水的化合物，所以称为"碳水化合物"(Carbohydrate)。
实际上这一名称并不确切，如脱氧核糖、鼠李糖等糖类不符合通式，而甲醛、乙酸等虽符合这个通式但并不是糖。
只是"碳水化合物"沿用已久，一些较老的书仍采用。
我国将此类化合物统称为糖，而在英语中只将具有甜味的单糖和容易的寡糖称为糖(sugar)。
二、糖的分类按照分子的构成，糖可分为单糖、寡糖、多糖、结合糖和衍生糖。
1.单糖单糖是不能水解为更小分子的糖。
葡萄糖，果糖都是常见单糖。
按照羰基在分子中的位置，单糖可分为醛糖和酮糖。
按照碳原子数目，可分为丙糖，丁糖，戊糖，己糖和庚糖。
2.寡糖寡糖由2-6个单糖分子构成，其中以双糖最普遍。
寡糖和单糖都可溶于水，多数有甜味。
3.多糖多糖由多个单糖聚合而成，又可分为同聚多糖和杂聚多糖。
同聚多糖由同一种单糖构成，杂聚多糖由两种以上单糖构成。
4.结合糖糖链与蛋白质或脂类物质构成的复合分子称为结合糖。
其中的糖链普通是杂聚寡糖或杂聚多糖。
如糖蛋白，糖脂，蛋白聚糖等。
5.衍生糖由单糖衍生而来，如糖胺、糖醛酸等。
三、糖的分布与功能1.分布糖在生物界中分布很广，几乎所有的动物，植物，微生物体内都含有糖。
糖占植物干重的80%，微生物干重的10-30%，动物干重的2%。
糖在植物体内起着重要的结构作用，而动物则用蛋白质和脂类代替，所以行动更灵便，适应性强。
动物中惟独昆虫等少数采用多糖构成外骨胳，其形体大小受到很大限制。
在人体中，糖主要以三种形式存在:(1)以糖原形式贮藏在肝和肌肉中。
糖原代谢速度很快，对维持血糖浓度衡定，满意机体对糖的需求有重要意义。
(2)以葡萄糖形式存在于体液中。
细胞外液中的葡萄糖是糖的运输形式，它作为细胞的内环境条件之一，浓度相当衡定。
生物化学上册(王镜岩版)知识要点汇总
第一章 糖类知识要点：掌握单糖的结构特点和化学性质，和重要的代表物（葡萄糖、核糖、脱氧核糖、半乳糖、甘露糖、果糖）1.单糖的结构特点：（1） 单糖的链状结构（2） D系单糖和L系单糖单糖从丙糖到庚糖，除二羟丙酮外，都含有手型碳原子。
所有的醛糖都可以看成是由甘油醛的醛基碳下端逐个插入C*延伸而成。
由D-甘油醛衍生而来的称D系醛糖，由L-甘油醛衍生而来的称L系醛糖。
（3） 单糖的环状结构变旋现象、环状半缩醛、α和β异头物、吡喃糖和呋喃糖（4） 单糖的构象吡喃糖的构象：椅式 船式呋喃糖的构象：信封式（C2’-内向型 C3’-外向型） 扭形构象2.单糖的化学性质：（1） 异构化（弱碱的作用）单糖的异构化是室温下碱催化的烯醇化作用的结果。
在强碱溶液中单糖发生降解以及分子内的氧化和还原反应。
（2） 单糖的氧化氧化成醛糖酸、氧化成醛糖二酸、氧化成糖醛酸（3） 单糖的还原单糖的羰基在适当的还原条件下，被还原成多元醇。
（4） 形成糖脎苯肼与醛、酮反应时，还原糖生成含有两个苯腙基的衍生物。
（5） 形成糖酯与糖醚成酯：糖的酯化通常是在碱催化下用酰氯或酸酐进行的。
成醚：在甲基亚磺酰甲基钠存在下用碘甲烷或在碱性条件下用硫酸二甲酯处理糖或糖苷可得到它的甲醚衍生物。
（6） 形成糖苷环状单糖的半缩醛羟基与另一化合物发生缩合形成的缩醛成为糖苷或苷。
（7） 单糖脱水（无机酸的作用）脱水是通过一系列β-消去和随后的环化进行的。
（8） 糖的高碘酸氧化高碘酸及其盐可以定量地氧化断裂邻二羟基、α-羟基醛等的碳-碳键，并使碳原子的氧化态升高，产物是相应的羰基化合物，IO4-本身还原为IO3-；顺式邻二羟基化合物比反式的氧化速度快。
（9） 单糖连的延长与缩短3.单糖重要的代表物：葡萄糖、核糖、脱氧核糖、半乳糖、甘露糖、果糖常见二糖的单糖单位、糖苷键、基本化学性质和用途1.单糖单位葡萄糖、果糖、半乳糖、2.糖苷键：蔗糖 一分子的葡萄糖与一分子的果糖通过α,β-1，2糖苷键连接而成乳糖 D-半乳糖和D-葡萄糖通过β-1,4糖苷键连接而成麦芽糖 两个葡萄糖分子通过α-1，4糖苷键海藻糖 D-葡萄糖基（α-1，1）-D葡萄糖苷纤维二糖 葡萄糖-(1，4)-葡萄糖苷3.基本化学性质：蔗糖 ①无变旋现象 ②无还原性 ③不能成脎乳糖 ①有变旋现象 ②具有还原性 ③能成脎麦芽糖 ①有变旋现象 ②具还原性 ③能成脎纤维二糖 ①具有变旋现象 ②具有还原性 ③能成脎4.用途：蔗糖 俗称食糖，是最重要的二糖。
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封⾯、⽬录、概要王镜岩《⽣物化学》第三版笔记（打印版）⽣物化学笔记王镜岩等《⽣物化学》第三版适合以王镜岩《⽣物化学》第三版为考研指导教材的各⾼校的⽣物类考⽣备考⽬录第⼀章概述------------------------------01 第⼆章糖类------------------------------06 第三章脂类------------------------------14 第四章蛋⽩质（注1）-------------------------21 第五章酶类（注2）-------------------------36 第六章核酸（注3）--------------------------------------45 第七章维⽣素（注4）-------------------------52 第⼋章抗⽣素------------------------------55 第九章激素------------------------------58 第⼗章代谢总论------------------------------63 第⼗⼀章糖类代谢（注5）--------------------------------------65 第⼗⼆章⽣物氧化------------------------------73 第⼗三章脂类代谢（注6）--------------------------------------75 第⼗四章蛋⽩质代谢（注7）-----------------------------------80 第⼗五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------86 第⼗六章 DNA的复制与修复（注8）---------------------------88 第⼗七章 RNA的合成与加⼯（注9）---------------------------93 第⼗⼋章蛋⽩质的合成与运转--------------------96 第⼗九章代谢调空------------------------------98第⼆⼗章⽣物膜（补充部分）---------------------102（1）对应⽣物化学课本上册第3、4、5、6、7章。
王镜岩-生物化学-第1章_糖类
光度的改变这种现象称变旋（mutarotation）。
变旋是由于分子立体结构发生某种变化的结果。 如D-葡萄糖以两种不同的旋光率存在：一种 +1120 称α-D-葡萄糖,另一种 + 18.70 称β－D－ 葡萄糖，放置一段时间其比旋达到一恒定值＋
52.60。左旋为（－）右旋为（＋）。旋光的左右
1）氧化成醛糖酸：
醛糖＋氢氧化铜－－醛糖酸＋氧化铜将氢氧化铜
（蓝色）还原为氧化铜（砖红色）
2）氧化成醛糖二酸：
D-葡萄糖＋硝酸－－D-葡糖二酸
3）氧化成糖醛酸：
葡萄糖＋酶－－葡萄糖醛酸
酮式和烯醇式互变
3、单糖的还原：
单糖的羰基可被还原为糖醇 4、形成糖脎： 单糖与苯肼反应生成糖脎，糖脎相当稳定的结晶 ，不同的单糖形成的糖脎结晶不同，可用来鉴定 单糖。 5、形成糖酯与糖醚:
单糖的许多化学行为很想简单的醇类，它的羟基
可以转变为脂基或醚基。如单糖和磷酸形成各种
磷酸酯，G-1-P，1，6－2P-F等。
6、形成糖苷：
环状单糖的半缩醛羟基与另一化合物发生缩合形成缩醛 的衍生物称为糖苷，这种糖苷的配体可以是糖，也可以是 非糖物质。与糖形成糖苷如淀粉、纤维素等与非糖物质形 成核苷等。糖苷的性质比较稳定不易发生化学反应和被氧 化。
白内障
• （2）D-甘露醇 广泛分布于多种陆地和海洋植物
中：橄榄树等的树皮上常分泌出大量的甘露醇， 形成所谓甘露蜜（manna）的干性渗出物，柿饼 表面上的白色柿霜就是甘露醇；藻类和真菌中含 量也很丰富，如昆布属褐藻是提取甘露醇的良好
原料。D-甘露醇在临床上用来降低颅内压和治疗
急性肾功能衰竭。
（三）糖类的元素组成和化学本质
生物化学复习(上册)王镜岩版
生物化学复习第一章 糖类 1、 什么叫糖多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物。
一般构型：D 型 四大类生物大分子：糖类、脂质、蛋白质和核酸 2、 分成哪几类单糖：是不能被水解成更小分子的糖类，也称简单糖，如葡萄糖、果糖、核糖和丙糖（三碳糖）、丁糖（四碳糖）、戊糖（五碳糖）、己糖等（六碳糖）。
寡糖（低聚糖）：能水解产生少数几个单糖的糖类，如麦芽糖、蔗糖、乳糖（水解生成2分子单糖，称双糖或二糖）和棉子糖（水解生成3分子单糖）。
多糖：是水解时产生20个以上单糖分子的糖类，包括同多糖（水解时只产生一种单糖或单糖衍生物）如淀粉、糖原、壳多糖等；杂多糖（水解时产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物）如透明质酸、半纤维素等。
3、 单糖的开链结构离最远的—OH 在左边的是L 型；在右边的是D 型 D 型和L 型是一对对映体Fischer 投影式表示单糖结构竖线表示碳链；羰基具有最小编号, 并写在投影式上端；一短横线代表手性碳上的羟基。
单糖的差向异体：这种仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体 4、单糖的环状结构α-异构体：半缩醛羟基与氧桥在同侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链同侧 β-异构体：半缩醛羟基与氧桥在异侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链异侧。
β-D-(+)-吡喃葡萄糖 β-D-(+)-呋喃葡萄糖 α-D-呋喃葡萄糖 α-D-吡喃葡葡萄糖C-2差向异构C-4差向异构体Fischer式转换Haworth式α-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-L-吡喃葡萄D-型：CH2OH在环上方；L-型：CH2OH在环下方。
D-型糖中：α-异构体：半缩醛羟基在环的下方；β-异构体：半缩醛羟基在环的上方。
L-型糖中：情况相反。
β-D-呋喃果糖α -D-呋喃果糖β-D-呋喃葡萄糖D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖α-D-吡喃葡萄糖5、单糖的性质（1）物理性质旋光性：当平面偏振光通过手性化合物溶液后，偏振面的方向就被旋转了一个角度。
王镜岩生物化学知识点整理版
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素（化学）组成主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。
有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。
每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。
存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。
（三）氨基酸的重要理化性质1．一般物理性质α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。
一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。
由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
2．两性解离和等电点（isoelectric point, pI）氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。
生物化学--(王镜岩)精心整理 精要知识点速览
生物化学精要速览（希望对广大生化初学者有助）第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
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导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。
有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。
每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。
存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。
（一）氨基酸的结构通式组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点：1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。
2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。
天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。
注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。
旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。
构型与旋光性没有直接对应关系。
（二）氨基酸的分类1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。
2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。
带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp）带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。
蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。
（三）氨基酸的重要理化性质1．一般物理性质α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。
一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。
由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
2．两性解离和等电点（isoelectric point, pI）氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
氨基酸的pI是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的。
计算公式为：pI=1/2(pK1+ pK2)。
若1个氨基酸有3个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的等电点（酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值，碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值）。
3．氨基酸的化学反应氨基酸的化学反应是其基团的特征性反应。
重要的有：（1）茚三酮反应所有具有自由α-氨基的氨基酸与过量茚三酮共热形成蓝紫色化合物（脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质）。
用分光光度法可定量测定微量的氨基酸。
蓝紫色化合物的最大吸收峰在570nm波长处，黄色在440nm波长下测定。
吸收峰值的大小与氨基酸释放的氨量成正比。
（2）与2，4-二硝基氟苯（DNFB）的反应在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易与DNFB作用生成稳定的黄色2，4-二硝基苯氨基酸（DNP-氨基酸），这一反应在蛋白质化学的研究史上起过重要作用，Sanger等人应用它测定胰岛素一级结构。
多肽顺序自动分析仪是根据相类似的原理设计的，即利用多肽链N端氨基酸的α-氨基与异硫氰酸苯酯PITC反应（Edman降解法）。
三、肽（peptide）1．肽键与肽链一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键称为肽键。
由氨基酸通过肽键相连而成的化合物称为肽。
肽键及其两端的α-碳原子相连所形成的长链骨架，即…Cα—C—N—Cα—C—N—Cα—C—N—Cα…称为多肽主链，—CαCN—是重复单位。
肽键是蛋白质分子中的主要共价键。
多肽链的方向性是从N末端指向C末端。
肽分子中不完整的氨基酸称为氨基酸残基。
肽按其序列从N端到C端命名。
一般10肽以下属寡肽，10肽以上为多肽。
2．生物活性肽（1）谷胱甘肽（glutathione，GSH）是由Glu、Cys、Gly组成的一种三肽，又叫γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸（含γ-肽键）。
Cys的-SH是主要功能基团，GSH是一种抗氧化剂，是某些酶的辅酶，可保护蛋白质分子中的-SH免遭氧化，保护巯基蛋白和酶的活性。
在GSH过氧化物酶的作用下，GSH还原细胞内产生的H2O2，生成H2O，2分子GSH被氧化成GSSG，后者在GSH还原酶催化下，又生成GSH。
（2）多肽类激素和神经肽人体内有许多激素属寡肽或多肽，如下丘脑—垂体分泌的催产素（9肽）、加压素（9肽）、促肾上腺皮质激素（ACTH，39肽）等。
催产素和加压素结构仅第3、第8位两个氨基酸残基不同，前者使平滑肌收缩，有催产和使乳腺泌乳的作用；后者能使小动脉收缩，增高血压，也有减少排尿的作用。
神经肽是在神经传导过程中起信号转导作用的肽类。
如脑啡肽（5肽）、β-内啡肽（31肽）、强啡肽（17肽）等。
随着脑科学的发展，会发现更多的生物活性肽。
第二节蛋白质的分子结构蛋白质是生物大分子，结构比较复杂，人们用4个层次来描述，包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。
一级结构描述的是蛋白质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又称初级或化学结构。
二级以上的结构称高级结构或构象（conformation）。
一、蛋白质的一级结构（primary structure）1953年，英国科学家F. Sanger首先测定了胰岛素（insulin）的一级结构，有51个氨基酸残基，由一条A链和一条B链组成，分子中共有3个二硫键，其中两个在A、B链之间，另一个在A链内。
蛋白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是Edman降解和重组DNA法。
Edman降解是经典的化学方法，比较复杂。
首先要纯化一定量的待测蛋白质，分别作分子量测定、氨基酸组成分析、N-末端分析、C-末端分析；要应用不同的化学试剂或特异的蛋白内切酶水解将蛋白质裂解成大小不同的肽段，测出它们的序列，对照不同水解制成的两套肽段，找出重叠片段，最后推断蛋白质的完整序列。
重组DNA法是基于分子克隆的分子生物学方法，比较简单而高效，不必先纯化该种蛋白质，而是先要得到编码该种蛋白质的基因（DNA 片段），测定DNA中核苷酸的序列，再按三个核苷酸编码一个氨基酸的原则推测蛋白质的完整序列。
这两种方法可以相互印证和补充。
目前，国际互联网蛋白质数据库已有3千多种一级结构清楚。
蛋白质一级结构是空间结构和特异生物学功能的基础。
二、蛋白质的二级结构（secondary structure）蛋白质的二级结构是指其分子中主链原子的局部空间排列，是主链构象（不包括侧链R基团）。
构象是分子中原子的空间排列，但这些原子的排列取决于它们绕键的旋转，构象不同于构型，一个蛋白质的构象在不破坏共价键情况下是可以改变的。
但是蛋白质中任一氨基酸残基的实际构象自由度是非常有限的，在生理条件下，每种蛋白质似乎是呈现出称为天然构象的单一稳定形状。
20世纪30年代末，L.Panling 和R.B.Corey应用X射线衍射分析测定了一些氨基酸和寡肽的晶体结构，获得了一组标准键长和键角，提出了肽单元（peptide unit）的概念, 还提出了两种主链原子的局部空间排列的分子模型（α-螺旋）和（β-折叠）。
1．肽单位肽键及其两端的α-C共6个原子处于同一平面上，组成了肽单位（所在的平面称肽键平面）。
肽键C—N键长为0.132nm，比相邻的单键（0.147nm）短，而较C=N双键（0.128nm）长，有部分双键的性质，不能自由旋转。
肽键平面上各原子呈顺反异构关系，肽键平面上的O、H以及2个α-碳原子为反式构型（trans configuration）。
主链中的Cα—C和Cα—N单键可以旋转，其旋转角φ、ψ决定了两个相邻的肽键平面相对关系。
由于肽键平面的相对旋转，使主链可以以非常多的构象出现。