最新1蛋白质的结构与功能
新苏教版 必修1 蛋白质的结构与功能 课件(82张)
三、蛋白质的功能(连线)
(1)人体需要的氨基酸称为必需氨基酸
(×)
(2)不同氨基酸之间的差异是由 R 基引起的，不同氨基酸的理化
性质是由 R 基决定的
(√)
(3)每种氨基酸分子只含有一个氨基和一个羧基，且都连在同一
个碳原子上
(×)
(4)氨基、羧基、R 基的书写格式分别是 NH2、COOH、R
(×)
质完成。
白质的结构与功能。
知识点(一) 细胞的功能主要由蛋白质完成
一、氨基酸及其种类 请结合组成蛋白质的氨基酸的结构简式判断，下列叙述正确 的是 ①③④⑥ 。 ①都含有 C、H、O、N 四种元素； ②都含有一个氨基和一个羧基； ③都有一个氨基和一个羧基连在同一个 碳原子 上； ④氨基酸的种类不同， R 基 不同； ⑤非必需氨基酸不能在人体中合成； ⑥已知丙氨酸的 R 基为—CH3，则丙氨酸分子中所含碳原子 和氮原子的个数分别是 3、1。
(5)氨基酸脱水缩合形成的 5 肽中含有 5 个肽链
(×)
(6)氨基酸种类、数量及排列顺序都相同的蛋白质是同一种蛋白
质
(×)
(7)高温会使蛋白质的肽键断裂
(×)
(8)蛋白质的空间结构破坏后，功能不变
(×)
1．(生命观念)组成蛋白质的氨基酸有什么特点？ 提示：①一个数目标准：至少含有一个氨基(—NH2)和 一个羧基(—COOH)。 ②一个位置标准：都有一个氨基和一个羧基连接在同一 个碳原子上，且这个碳原子上还连接一个氢原子(—H) 和一个 R 基。
4．蛋白质的结构和功能是多种多样的。下列有关叙述错误的
是
()
A．蛋白质功能的多样性是由蛋白质结构的多样性决定的
B．蛋白质的结构多样性与组成蛋白质的氨基酸的数目、种
蛋白质的结构与功能
3-磷酸甘油脱氢酶
3-磷酸甘油脱氢酶在细胞的糖代谢过程中催化3-磷酸甘油醛脱氢、 加磷酸，生成1，3-二磷酸甘油酸。底物： 3-磷酸甘油醛、NAD＋
具有4个亚基，和4个NAD+结合，结合常数不同。酶结合NAD+后，发 生构象变化。NAD+和酶结合的常数很小，因此，虽然底物NAD+浓度 很低，也能和酶顺利结合。NAD+浓度升高，酶结合两个NAD+后再结 合第三个和第四个NAD+就会困难。这时再提高酶反应速率需要底物 浓度大大提高。在一定的底物浓度范围内。底物浓度的变化不足以 影响酶反应速率。
NAD+的代谢在糖酵解中特别重要。3-磷酸甘油脱氢酶对底物NAD+的 变化不敏感，因此当在供氧不足的情况下，NAD+浓度很低时，其他 需要NAD+的代谢反应都随之减缓，糖酵解能以一定的速率稳定进行。
1一般都是寡聚酶，通过次级键由多亚基构成。别构酶上与调节部 位也有催化部位。两种部位可能在同一亚基上，也可能分别位于 不同的亚基。调节部位与活性部位虽然在空间分开，但两个部位 互相影响，通过构象变化，产生协同效应。
ATCase的垂直观
大的亚基叫催化亚基，有催化活性不与ATP,CTP结合； 小的亚基叫调节亚基，无催化活性能与ATP,CTP结合。 催化亚基（c3）含有3条c链，调节亚基含有2条r链。
生物学意义：ATP信号激活作用，提供DNA复制的能量，导致需求的 嘧啶核苷酸的合成。CTP的反馈抑制，保证嘧啶核苷酸充足时，不 需要该途径继续合成N-氨甲酰天冬氨酸以及后续中间物。
蛋白质的功能调节
1同工酶 2别构调节 3共价修饰
信号蛋指催化相同化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫 性能等方面存在明显差异的一组酶。不仅存在于同一个体的不 同组织，甚至同一组织，同一细胞的不同亚细胞结构，其存在 可被细胞用来根据细胞内特定的生理状况而对酶活性进行调节。
蛋白质的结构和功能
三，蛋白质家族与超家族
蛋白质家族（family）
>50%aa相似，空间结构和功能相似
蛋白质亚家族(subfamily)
同家族中>８０%aa相似
蛋白质超家族（superfamily）
属俩个以上的家族
来源:
(2) 升降β-筒 特点： 由相邻的反平行β-链以 发夹连接形成升降式的筒 形结构
3, 全α-型
(1) 升降螺旋束
特点： 相邻的反向排列的αα基序 首尾相连，形成左手扭曲的 筒形螺旋束
(1) 左手扭曲的升降筒形螺旋束
(2) 希腊花边螺旋束 特点： 连续的αα基序相互垂 直地折叠起来，形成回 形花边
a. 由6~16（常为6~8）个氨基酸残基 组成，外形象“Ω”。 b. 常见残基有Gly、Pro和Tyr，和亲 水性的Asp、Asn和Ser c. 常位于蛋白质分子表面，是识别配体 和分子进化突变的位点
5, 无序结构
对一种确定的蛋白质而言，无序结构的长 度和方向是一定的 含有Lys、Arg等氨基酸残基, 常与蛋白质 的结合功能和催化功能有关
第四节 蛋白质的超二级结构和结构域
超二级结构（supersecondary structure ）
定义：几个二级结构组合而成，又称基序or模体（motif）
类型： αα(EF hand;Leucine zipper) ββ βαβ
αα组合
EF 手型（EF hand）
细胞色素C的αα结构
αα是一种α 螺旋束,经常是 由两股平行或 反平行排列的 右手螺旋段相 互缠绕而成的 卷曲螺旋或称 超螺旋
α
氨基酸的分类
最新蛋白质的一级结构
Primary structure）又称为共价结构或化学结构。
它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
脱水形成共价键。
肽键：一个氨基酸的α-COOH 和相邻的另一个氨基酸的α-NH21)构成肽链的氨基酸已残缺不全，称为氨基酸残基；端开始，由N指向C，即多肽链有方向性，N端为头，C端为尾。
2)肽链中的氨基酸的排列顺序，一般-NH2肽的颜色反应:多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。
这些显色反应，可用于多肽的定性或定量鉴定。
如黄色反应，是由硝酸与氨基酸的苯基（酪氨酸和苯丙氨酸）反应生成二硝基苯衍生物而显黄色。
多肽的双缩脲反应是多肽特有的颜色反应;双缩脲是两分子的尿素经加热失去一分子NH3而得到的产物。
双缩脲能够与碱性硫酸铜作用，产生兰色的铜-双缩脲络合物，称为双缩脲反应。
含有两个以上肽键的多肽，具有与双缩脲相似的结构特点，也能发生双缩脲反应，生成紫红色或蓝紫色络合物。
这是多肽定量测定的重要反应.（二）天然活性肽1.谷胱甘肽（GSH）：三肽（Glu-Cys-Gly），谷氨酸-半胱氨酸-甘氨酸广泛存在于生物细胞中，含有自由的-SH，具有很强的还原性，可作为体内重要的还原剂，保护某些蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使其处于活性状态。
2.促甲状腺素释放激素：三肽（焦谷氨酰组氨酰脯氨酸），可促进甲状腺素的释放。
3.短杆菌素S：环十肽，含有D-苯丙氨酸、鸟氨酸，对革兰氏阴性细菌有破坏作用，主要作用于细胞膜。
4.青霉素：含有D—半胱氨酸和D—缬氨酸的二肽衍生物。
主要破坏细菌的细胞壁粘肽的合成引起溶菌。
蛋白质的结构蛋白质是由一条或多条多肽(polypeptide)链以特殊方式结合而成的生物大分子。
蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。
蛋白质分子量变化范围很大, 从大约6000到1000000道尔顿甚至更大。
一、蛋白质的一级结构p1681. 定义—— 1969年，国际纯化学与应用化学委员会（IUPAC）规定：蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。
蛋白质的结构与功能
组织细胞中氨基酸 合 成
蛋白质的基本单位
人体内蛋白质
---氨基酸。
二、结构单位-氨基酸（amino acid）
（一）蛋白质的结构单位
氨基酸分 子通式
氨基
羧基
侧链基团
1.结构共同点：每种氨基酸分子至少都有一个氨 基，一个羧基，并且都连接在同一个C原子上。
2.区别：R基不同，决定氨基酸种类的不同。
1、两性解离与等电点
等电点（isoelectric point, pI）：在
某一pH环境中，氨基酸解离成阳性离子及 阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零， 在电场中不泳动。此时，氨基酸所处环境
的pH值称为该种氨基酸的等电点(pI)。
2.紫外吸收性质
Trp、Tyr和 Phe在280nm波长 附近具有最大吸 收峰。
死：蛋白质功能的全部停止。
细胞膜—载体蛋白（物
质、信号）、酶
细胞质(包括细胞器)—酶
（物质代谢）、信号传递
细胞核—酶（遗传）、
结构蛋白（染色体骨架）
头大， 嘴小， 浮肿，
低烧。
我们非常缺蛋白
蛋白质（protein）的生物学功能
2、蛋白质的重要生物学功能
3、氧化供能
我们体内有丰 富的蛋白质
第一节 蛋白质的分子组成
一、元素组成
1、主要元素：C、H、O、N和S，
有些蛋白质还含有少量P和金属元素。 2、特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平 均含氮量为16%。
3、定氮法测定蛋白质含量：
蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
食物中的蛋白质能否直接吸收到人体，作为 人体内的蛋白质来行使生理功能吗？
食物中蛋白质
H2O
三肽
第一章蛋白质的结构与功能蛋白质的...
第一章蛋白质的结构与功能一.蛋白质的分子组成组成蛋白质的元素主要:C、H、O、N、S，各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）氨基酸等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键谷胱甘肽(GSH)是由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。
第一个肽键与一般的不同，甘氨酸的γ-羧基与半胱氨酸的氨基组成，分子中半胱氨酸的巯基是主要功能基团。
GSH的巯基有还原性，可作为体内重要的还原剂，保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质和酶保持活性状态。
二．蛋白质的分子结构α-螺旋的结构特点：1.多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋2.主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合3.相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和NH形成许多链内氢健，这是稳定α-螺旋的主要键4.肽链中氨基酸侧链R分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α-螺旋的形成基团影响α-螺旋的稳定性包括以下三个方面：1.酸性或碱性氨基酸集中区域（两种电荷相互排斥）2.脯氨酸不利于α-螺旋的形成3.较大R基团侧链集中区域（空间位阻效应）β-折叠要点:1.是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状2.依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C＝O与H形成氢键，使构象稳定3.氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方4.两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的超二级结构有三种基本形式：1.α-螺旋组合(αα)2.β-折叠组合(ββ)3.α-螺旋β-折叠组合(βαβ)三．蛋白质结构与功能的关系镰刀形红细胞贫血：血红蛋白有2个α亚基和2个β亚基组成，其中β亚基的第六个氨基酸谷氨酸突变成缬氨酸。
1蛋白质的结构与功能
β-折叠
两条以上多肽链构成，多肽链充分伸展,每个肽单 元以Cα为旋转点,依次折叠如扇面状；
氨基酸残基侧链(R)交替位于折叠片层上下方；平 行肽链走向有平行与反平行两种方式。
通过肽链间的肽键羰基氧(O=C)和亚氨基氢形成氢 键从而稳固β－折叠结构。
蚕丝蛋白几乎都是β－折叠结构,许多蛋白质既有α螺旋又有β－折叠。
高级结构 或空间构象 (conformation)
一. 蛋白质的一级结构 (Primary structure of protein)
从N端至C端以肽键相连的氨基酸排 列顺序，包括二硫键的位置。 主要的化学键：肽键，有些蛋白质 还包括二硫键。
蛋白质的氨基酸序列是由基因序列决定的
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一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础
（四）-转角(β－turn)和无规卷曲(random coil)
* β－转角常发生于肽链进行180°回 折时的转角上。 * β一转角通常由4个氨基酸残基组 成,其第一个残基的羰基氧(O=C)与 第四个残基的氨基氢(H)可形成氢键。 * β－转角的第二个残基常为脯氨酸, 其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、 天冬酰胺和色氨酸。
丝氨酸
含硫氨基酸 蛋氨酸
半胱氨酸
胱氨酸
三. 氨基酸的理化性质(Properties of amino acids) 1. 氨基酸具有两性解离的性质
➢α–NH2 and α–COOH 可解离： – COOH→COO- + H+
– NH2 + H+→ NH3+
α
➢ R 基团含可解离基团:
酸性和碱性 AAs
➢ 氨基酸是两性电解质，其解离程度
取决于所处溶液的酸碱度(pH).
生化第一章蛋白质的结构和功能
第一章，蛋白质的结构与功能本章要点一、蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮、硫。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，蛋白质是体内的主要含氮物质。
1.蛋白质的动态功能：化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌收缩等。
2.蛋白质的结构功能：提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。
二、氨基酸1.人体内所有蛋白质都是以20种氨基酸为原料合成的多聚体，氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
2.存在于自然界中的氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成蛋白质的仅有20种，且均属L-α-氨基酸（除甘氨酸外）。
3.体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有重要作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸代琥珀酸。
4.20种氨基酸根据其侧链的结构和理化性质可分为5类：⑴非极性脂肪族氨基酸：侧链只有C、H原子。
⑶含芳香环的氨基酸：侧链中有了芳香环。
⑷酸性氨基酸：侧链中有了羧基。
芳香族氨基酸中苯基的疏水性较强，酚基和吲哚基在一定条件下可解离；酸性氨基酸的侧链都含有羧基；而碱性氨基酸的侧链分别含有氨基、胍基或咪唑基。
5.20种氨基酸具有共同或特异的理化性质：⑴氨基酸具有两性解离的性质。
①所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，可在酸性溶液中与质子（H＋）结合呈带正电荷的阳离子（），也可在碱性溶液中与（OH-）结合，失去质子变成带负电荷的阴离子（）。
②氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。
③在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
④取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的pI值：pI=1/2（pK1+pK2）⑵含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质①含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近。
②由于大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结
第一章蛋白质·蛋白质（protein）是由许多氨基酸（amino acids）通过肽键（prpide bond）相连形成的高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构的蛋白质不仅是生物体的重要结构物质之一，而且承担着各种生物学功能，其动态功能包括：化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌收缩等；就其结构功能而言，蛋白质提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。
·显而易见，普遍存在于生物界的蛋白质是生物体的重要组成成分和生命活动的基本物质基础，也是生物体中含量最丰富的生物大分子（biomacromolecule）·蛋白质是生物体重要组成成分。
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45%，某些组织含量更高，例如：脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要的生物学功能。
1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动和支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质的分子组成（The Molecular Structure of Protein）1.组成元素：C（50%-55%）、H（6%-7%）、O（19%-24%）、N（13%-19%）、S（0-4%）。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别还含碘。
2.各蛋白质含氮量接近，平均为16%。
100g样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数*6.25*100，即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法：在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气蒸馏出来并为过量的硼酸液吸收，再以标准盐酸滴定，就可计算出样品中的氮量。
此法是经典的蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质的基本单位存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外），手性，具有旋光性（甘氨酸除外，甘氨酸R基团为-H）。
生物化学 第1章 蛋白质的结构与功能
第1章蛋白质的结构与功能学习要求1.掌握蛋白质的概念及其生物学意义、分子组成、结构与功能及其相互关系。
2.熟悉蛋白质的理化性质及其应用。
3.了解蛋白质的分离、纯化与结构分析。
基本知识点蛋白质是重要的生物大分子，在体内分布广泛，含量丰富，种类繁多。
每一种蛋白质都有其特定的空间结构和生物学功能。
组成蛋白质的基本单位是L-α-氨基酸，共20种，根据其侧链的结构和理化性质可以分为：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
氨基酸属于两性电解质，在溶液pH等于pI时，氨基酸呈兼性离子。
氨基酸可通过肽键相连成肽。
小于10个氨基酸组成的肽称为寡肽，大于10个氨基酸的肽称为多肽。
蛋白质的结构可以分为一级、二级、三级和四级结构四个层次。
蛋白质的一级结构即氨基酸的排列顺序，其连接键为肽键，还包括二硫键的位置；形成肽键的6个原子处于同一平面，构成肽单元。
二级、三级和四级结构统称为蛋白质的空间构象，二级结构是指蛋白质主链局部的空间构象，不涉及氨基酸残基侧链构象。
主要为α-螺旋、β-折叠、β转角和无规则卷曲，以氢键维持其稳定性；在蛋白质分子中，空间上相邻的两个或三个具有二级结构的肽段，完成特定的生物学功能，称为模体；三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。
三级结构的形成和稳定主要靠次级键；一些蛋白质的三级结构可形成一个或数个球状或纤维状的区域，各行其功能，称为结构域；四级结构是指蛋白质亚基之间的缔合，主要也靠次级键维系。
一级结构是空间结构的基础，也是功能的基础，一级结构相似的蛋白质，其空间构象与功能也相似，若蛋白质一级结构发生改变则影响其正常功能，由此引起的疾病称分子病。
生物体内蛋白质的合成、加工和成熟是一个复杂的过程，其中多肽链的正确折叠对其正确构象的形成和功能发挥至关重要。
蛋白质折叠成何种构象，除一级结构为决定因素外，还需要分子伴侣的参与。
若蛋白质折叠发生错误，虽然其一级结构不变，但蛋白质构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可以导致疾病发生，该疾病被称为蛋白质构象病。
《生物化学(高职案例版)》第1章：蛋白质的结构与功能
三级结构对于蛋白质的分子形状及其功能活 性部位的形成起重要作用。 性部位的形成起重要作用。具有三级结构的蛋白 质才有生物学活性， 质才有生物学活性，如肌红蛋白就是由一条多肽 链构成的具有三级结构的蛋白质分子。 链构成的具有三级结构的蛋白质分子。
（三）蛋白质的四级结构
两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链， 两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链， 通过非共价键结合而形成的空间结构称为蛋白质的 四级结构（ ）。维持四级结 四级结构（quarternary structure）。维持四级结 ）。 构的次级键有氢键、疏水键和盐键。 构的次级键有氢键、疏水键和盐键。
一、蛋白质的一级结构
蛋白质分子中氨基酸的连接方 式和排列顺序称为蛋白质的一级结 structure）。 构（primary structure）。
氨基酸的连接方式 一个蛋白质分子所含氨基酸的 数目各有不同，少的几十个，多的 数目各有不同，少的几十个， 可达几万个乃至几十万个。 可达几万个乃至几十万个。氨基酸 如何连接？ 是 如何连接？
五、蛋白质的紫外吸收性质
• 大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨 酪氨酸和色氨酸。 酸、酪氨酸和色氨酸。 • 这三种氨基酸在280nm 紫外光谱附近有 这三种氨基酸在280nm 最大吸收峰值。因此， 最大吸收峰值。因此，大多数蛋白质在 紫外光谱附近显示强的吸收。 280nm 紫外光谱附近显示强的吸收。 • 利用这个性质，可以对蛋白质进行定性 利用这个性质， 鉴定。 鉴定。
第１章
蛋白质的结构与功能
蛋白质（protein）是由氨基酸构成的具 ） 有特定空间结构的高分子有机化合物， 有特定空间结构的高分子有机化合物，是生 命的物质基础。 命的物质基础。
第１节 蛋白质的分子组成
第一章 蛋白质的结构和功能
Ve logM=a-b V
M=
SRT
D(1-υρ)
M：分子量，υ：蛋白质偏微比容，ρ：溶剂 密度，D：扩散系数，S：沉降系数，R：气体 常数，T：绝对温度。
二、蛋白质的变性：在某些物理和 化学的因素作用下，使蛋白质分子 的空间构象发生改变或破坏，导致 其理化性质的改变及生物活性的丧 失的现象称蛋白质的变性。 1、变性的本质 (1)蛋白质变性后分子从规则的紧密 结构变为无规则的松散状态 (2)变性只涉及次级键的断裂
Hb
Myoglobin
O2
Hemoglobin
O2
0毛细 血管中的PO2
肺泡中的PO2
血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线
三、蛋白质的结构与生物进化
第五节 蛋白质的性质 一、蛋白质分子的大小、形状及分子 量的测定 蛋白质分子量一般在1×104～ 1×106Da范围或更大。 凝胶过滤法 SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法 超速离心法 质谱法
(2)β-折叠( β-片层β-pleated sheet structure) β-片层的结构要点： ①肽链相对伸展成锯齿状，侧链基团 伸在肽链的上下两侧。 ②两条以上肽链(或同一条多肽链的不 同部分)平行排列，相邻肽键相互交替 形成许多氢键。氢键是维持β-片层的 主要次级键。 ③肽链平行的走向有顺式和反式两种， 肽链的N端在同侧为顺式，N端不在同 侧称反式。
(五)蛋白质的三级结构(tertiary structure)： 多肽链在二级结构的基础上所进行的折 叠和盘旋。或多肽链中个元素在空间的 相对位置。
N
Lys41 His119 His12
C
细胞色素c分子的空间结构
不变的AA残基
(六)蛋白质的四级结构(quarternary structure)：两条或两条以上肽链构成 的蛋白质，其中每条多肽链均具有独 立的三级结构，每条多肽链称为一个 亚基。由亚基相互聚合而成的结构称 四级结构。
1-蛋白质的结构和功能
含量高：占人体干重的45％；脾、肺及横纹肌等
高达80％。
2-2. 蛋白质具有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂（酶）
2）代谢调节作用
3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递 2-3. 氧化供能
第1节
蛋白质的分子组成
Section 1 the Molecular Component of Protein
钙结合蛋白中结合 钙离子的模体
锌指结构
2-4 侧链对二级结构形成的影响 蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链 其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋或β-折叠，
它就会出现相应的二级结构。
the conformational preferences of the 20 AAs for the -helix Strong Glu、Met、Ala、Leu Lys、Phe、Gln、Trp、Ile、Val Asp、His Cys、Ser、Thr、Arg Asn、Tyr Weak Gly、Pro (usually found in the beta-reverse turn) Weak
COO-
CHH R 3
H
C
+
NH3
甘氨酸 丙氨酸
氨基酸的通式
1-1 氨基酸的分类 1）非极性脂肪族氨基酸 2）极性中性氨基酸
3）芳香族氨基酸
4）酸性氨基酸 5）碱性氨基酸
｝
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
1-1-1 非极性脂肪族氨基酸(侧链含烃链)
1-1-2 极性中性氨基酸(侧链有极性但不带电荷)
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间 以肽键连接而成的一种结构。
蛋白质的结构与功能
100
Pro
ThrThrGln AlaAsn Lys His
Ile
Glu 110 Cys
Lys Ser Gln60
Ala Val
Cys
Ile
Val
Ala Gln
肽键外的二硫键
ValAsnThrThr ValHisGlu
Ser
LeuAla
Val Asp
50
• 主要的化学键— 肽键 有些蛋白质还包括二硫键
等电点(isoelectric point, pI)
是特定条件下的pH值 氨基酸在某一pH的溶液中，解离成阳 离子和阴离子的趋势及程度相等，成 为兼性离子，呈电中性。此时溶液的 pH值称为该氨基酸的等电点。
R CH COOH +H+
NH3+
+OH-
pH<pI
pH=pI
阳离子
兼性离子
+OH- R CH COO-
功能基础
免疫保护作用 物质的转运和存储 运动与支持作用 参与细胞间信息传递 其他功能
氧化供能
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子， 占人体干重的45％，某些组织含量更高，脾、 肺及横纹肌等高达80％。
氧化供能 蛋白质也是一种能源物质，但它的 供能作用可由糖和脂肪代替，故供 给能量是蛋白质的次要功能。
29
可测序得到蛋白质一级结构的氨基酸序列 蛋白质数据库（updated protein database）
一级结构的阐明具有重要意义：
一级结构的重要意义：
1、氨基酸百分组成、排列顺序不同而组成多 种多样的蛋白质，并具有不同的生物学功 能。 2、许多先天性疾病是由于某一重要蛋白一级 结构改变而引起。 3、蛋白质一级结构中氨基酸排列顺序是由遗 传密码所决定，氨基酸的改变是碱基顺序改 变所致。
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的
vitamins (维生素类) and others
生
2. 生物大分子
物
proteins（蛋白质）(enzyme，酶)
分d RNA
子
polysaccharides (多糖)
glycoproteins (糖蛋白, 糖+蛋白质)
proteoglycan (蛋白聚糖)
peptide bond or amide bond (酰胺键)
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
• Peptide 肽
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 残基
氨基末端 N末端
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 Proline （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOON H 2+
• 半胱氨酸, 胱氨酸
-S-S- 二硫键 Disulfide bond
二硫键 (Disulfide bond)
➢ 维持蛋白质结构稳定
胰岛素 (Insulin)依赖二硫键维持结构稳定性
其他分类方式
侧链含羟基的氨基酸
酪氨酸
-OH 基的H可被其它化学 基团，如磷酸基P取代.
苏氨酸
丝氨酸
含硫氨基酸 蛋氨酸
半胱氨酸
胱氨酸
三. 氨基酸的理化性质(Properties of amino acids) 1. 氨基酸具有两性解离的性质
➢α–NH2 and α–COOH 可解离： – COOH→COO- + H+
– NH2 + H+→ NH3+
Hydrogen bonds 氢键
一些功能基团如–OH, -SH, -NH3+,H2O等之间可形成氢键
(4) 酸性极性氨基酸----R基团带负电荷（pH 7.2）
(5) 碱性极性氨基酸----R基团带正电荷（pH 7.2）
Ionic bonds (salt bonds) 离子键（盐键）
带相反电荷的氨基酸R侧链基团之间的相互作用
1蛋白质的结构与功能
1. 小分子
H2O（＞50%）
构
metal irons: Na+, K+, Cl-, Ca2+, P- ….
成
trace element : Fe2+, Zn2+, Mg2+ …..
生
carbohydrates (糖类)
物
lipids (脂类)
体
amino acids (氨基酸)
阴离子
等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子 和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，分 子所带的净电荷为零, 呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。
pI = ½ (pK1+pK2) 写出电离式,取兼性离子两
边的pK值的平均值
2. 紫外吸收
多肽链
羧基末端 C末端
COOCH2 CH2
NH3+ CH2 CH2 CH2
Side-chain 侧链
Backbone or main-chain 主链骨架
Peptide 肽
Dipeptide (二肽): two AA residues（2个AA残基） Tripeptide (三肽): three AA residues Oligopeptide (寡肽): fewer than 10 AA residues Polypeptide (多肽): fewer than 50 AA residues Protein (蛋白质): more than 50 AA residues
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
2. 多肽类激素及神经肽 • 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽
第二节 蛋白质的分子结构 Structure of Proteins
一级结构 (primary structure) 二级结构 (secondary structure) 三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure)
高级结构 或空间构象 (conformation)
一. 蛋白质的一级结构 (Primary structure of protein)
从N端至C端以肽键相连的氨基酸排 列顺序，包括二硫键的位置。 主要的化学键：肽键，有些蛋白质 还包括二硫键。
α
➢ R 基团含可解离基团:
酸性和碱性 AAs
➢ 氨基酸是两性电解质，其解离程度
取决于所处溶液的酸碱度(pH).
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
肽有多种形式
Gly-Ala,
Ala-Gly
Gly-Ala-Lys, Gly-Lys-Ala, Ala-Gly-Lys,
Ala-Lys-Gly, Lys-Ala-Gly, Lys-Gly-Ala,
(1 x 2 x 3 x 4 x 5……… x n)
20种氨基酸可排列组合形成种类繁多的蛋白质
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
（二） 重要生物活性肽 1. 谷胱甘肽 (glutathione, GSH)
• 三肽 • 功能基团：- SH
Functions of GSH
➢ Antioxidant 2GSH + H2O2 → GSSG + 2 H2O GSSH + NADPH + H+ → 2GSH + NADP
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰 在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有这两种氨基 酸残基，所以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分析溶液 中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应
四. 蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 （一）氨基酸通过肽键连接形成肽 (peptide)
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨 基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
lipoproteins (脂蛋白, 脂+蛋白质)
nucleoproteins (核蛋白, 核酸+蛋白质)
(1) 侧链含烃链的非极性\疏水性脂肪族氨基酸
非极性氨基酸R 基团间可形成疏 水作用力
(2) 极性中性氨基酸
(3) 芳香族氨基酸——侧链含芳香基团
Trp Tyr 可吸收紫外光，最大吸收峰280nm