生物化学各章思考题
2014生物化学思考题1-2章
第一章 绪论1. 什么是手性中心、手性分子，具有手性中心的分子是手性分子吗？2. 什么是构型？甘油醛的DL 构型如何区分？具有多个手性中心的分子构型如何表示？3. 什么是旋光性？DL 型与左右旋光性具有相关性吗？4. 什么是旋光异构？什么是几何异构？ 什么是立体异构5. 什么是构象？构象与构型如何区别？6. 生物体内单糖一般为D 型、组成蛋白质的氨基酸为L 型，思考生物进化过程中这种构型的选择有何生理学意义？第二章 氨基酸1. 什么是氨基酸、什么是α、β或γ氨基酸？生物体内氨基酸都是α氨基酸吗？2. 组成蛋白质的常见氨基酸的构型通式如何表示？组成蛋白质的常见氨基酸具有哪些结构特性？组成蛋白质的氨基酸都是L 型?都具有旋光性吗？3. 组成蛋白质的常见20种氨基酸均是极性分子吗？侧链基团的极性情况如何？4. 什么是氨基酸的等电点？组成蛋白质常见氨基酸的等电点如何计算？计算的原理是什么？在pH 7的溶液中其带点性质如何？5. 判断题 1) 组成蛋白质的20种氨基酸都有一个不对称性的α-碳原子，所以都有旋光性。
2) 蛋白质分子中因为含有酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm 处有最大吸收峰。
3) 亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。
4) 组成蛋白质的氨基酸均是L-型氨基酸，除甘氨酸外都是左旋的。
5)自由在很高或很低pH 值时，氨基酸才主要以非离子化形式存在。
⒍ 溶液的pH 可以影响氨基酸的等电点。
5. 有四种氨基酸，其解离常数分别为： 氨基酸 pK 1（α-COOH ）pK 2（α-NH 3+）pK 3（R 基）Cys 1.71 8.33 10.78 Glu 2.19 9.67 4.25 Arg 2.17 9.04 12.48 Tyr2.20 9.11 10.07问：⑴ 四种氨基酸的等电点分别是多少？⑵ 四种氨基酸在pH7的电场中如何移动？6. 将丙氨酸溶液调至pH8，然后向该溶液中加入过量甲醛，当所得的溶液用碱反滴至pH8时，消耗0.2mol/LNaOH溶液250ml，问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？7. Gly-Ile二肽，先已掌握氨基和羧基缩合成酰胺键的反应条件，设计合成该二肽的实验步骤。
生物化学练习及思考题问答题参考答案
答：蛋白质分离纯化的一般步骤包括 1．样品前处理、粗分级分离和纯化。根据蛋白质的 性质，蛋白超过滤 2）密度梯度离心：物质大小和密度不同，经密度梯度离心后，每种蛋白质颗粒沉
可逆抑制抑制剂以非共价键与酶结合，造成酶活性的暂时丧失，可用透析等 简单方法除去而使酶活性完全或部分恢复，称为可逆抑制。
可逆抑制作用包括竞争性、非竞争性、反竞争性抑制。如磺胺类药物对二氢 叶酸合成酶的竞争性抑制。
3、写出米氏方程，并说明什么是 Km 值及其意义。 米氏方程：
Vmax [S] V= Km + [S] Km 值本身的含义是：酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 Km 值的意义： ① 不同的酶具有不同 Km 值，它是酶的一个重要的特征物理常数。 Km 值只是在固定的底物，一定的温度和 pH 条件下，一定的缓冲体系中测定的，不 同条件下具有不同的 Km 值。 ② Km 值表示酶与底物之间的亲和程度： Km 值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km 值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。 ③、Km 可判断酶专一性和最适底物：Km 值最小的底物为最适底物。 ④、Km 帮助推断某一代谢反应的方向和途径。 ⑤、已知 Km，可计算出某一底物浓度时，其反应速率相当于 Vmax 的百分率。 ⑥、可用来确定测定酶活性时所需的底物浓度。
2、简述酶的作用机理。
（1）酶能够大幅度降低反应的活化能，使反应体系中活化分子数目增加，因此使反应大大 速度加快。 （2）酶之所以能够降低反应活化能，可以用中间产物学说来解释—酶催化反应时，首先与 底物结合，生成不稳定的中间产物 ES，然后 ES 再分解为产物和酶。由于 ES 的形成，改变 了原来的反应途径，使分子内部的化学键有稳定变成活化状态，因此降低了反应的活化能。 （3）酶如何与底物形成 ES，可用诱导契合学说解释。当 E 和 S 接触时，E 在 S 的诱导下， 空间结构发生一定的变化，使活性中心的活性基团重新排列定向，形成更适合与 S 结合的空 间结构，同时 S 也发生相应的变化，经变化后的 E 和 S 相互吻合，形成 ES。
生物化学复习思考题
《生物化学》复习思考题—、写出下列各小题的中文名称或英文缩写符号1、GSH；谷胱甘肽2、GSSG；氧化性谷胱甘肽3、谷氨酸； Glu4、赖氨酸； Lys5、还原性辅酶I；NADH6、TCAc；三羧酸循环7、ADPG；腺苷二磷酸葡萄糖8、ACP；酰基载体蛋白9、EMP；糖酵解10、Cys；半胱氨酸10、UDPG；尿苷二磷酸葡萄糖11、解链温度； Tm12、ES；酶与底物中间络合物13、磷酸戊糖途径；PPP14、Met；甲硫氨酸15、 FADH2还原性黄素腺嘌呤二核苷酸16、转移核糖核酸；tRNA17.cAMP；环腺苷酸18、信息核糖核酸；mRNA19、焦磷酸硫胺素；TPP20、Pro；脯氨酸21、NAD＋；辅酶I22、米氏常数 Km二、名词解释1、必需氨基酸；在某些生物体内（如人和小白鼠）无法合成或合成量不足以维持正常的生长发育，必须依赖于食物供给的氨基酸2、超二级结构；指的是在多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用，进一步组成有规则的结构组合体3、别构效应某些蛋白质在表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变整个分子的性质4、生物膜；是细胞质膜和细胞内膜系统的总称，其主要成分是脂类和蛋白质5、氧化磷酸化与底物磷酸化；生物氧化中ATP的生成有两种方式：底物磷酸化和氧化磷酸化。
底物磷酸化是指当底物经过脱氢、脱按、烯醇化或分子重排等反应时，产生高能键，再将其转移到ADP上产生ATP。
氧化磷酸化是指底物脱下的氢经过呼吸链的传递，最终与02结合生成H20的过程中所释放的能量与ADP的磷酸化进行偶联生成ATP。
6、能荷；在总的腺苷酸系统中，所负荷的高能磷酸基数量。
7、糖异生作用；由非糖前体合成葡萄糖的过程。
8、末端氧化酶；是指处于生物氧化作用一系列反应的最末端，将底物脱下的氢或电子传递给氧，并形成H2O或H2O2的氧化酶类9、构型与构象；构型：立体异构体分子中取代原子或基团在空间的取向，构型互变需要共价键的断裂或重建。
生化各思考题
生化各思考题第七章、代谢调控1、什么是新陈代谢？新陈代谢简称代谢，是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。
一般来说，新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应，以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。
但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。
生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。
2、什么是代谢途径？代谢途径有哪些形式。
新陈代谢是逐步进行的，每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。
这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。
在每一个代谢途径中，前一个反应的产物就是后一个反应的底物。
所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物，简称代谢物。
代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。
有些代谢途径存在分支。
3、简述代谢途径的特点。
生物体内的新陈代谢在温和条件下进行：常温常压、有水的近中性环境。
由酶催化，酶的活性受到调控，精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。
代谢反应逐步进行，步骤繁多，彼此协调，有严格顺序性。
各代谢途径相互交接，形成物质与能量的网络化交流系统。
ATP是机体能量利用的共同形式，能量逐步释放或吸收。
4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。
代谢途径（酶或酶系）细胞内分布代谢途径（酶或酶系）细胞内分布糖酵解胞液尿素合成胞液、线粒体三羧酸循环线粒体蛋白质合成内质网、胞液磷酸戊糖途径胞液DNA合成细胞核糖异生胞液mRNA合成细胞核糖原合成与分解胞液tRNA合成核质脂肪酸β氧化线粒体rRNA合成核仁脂肪酸合成胞液血红素合成胞液、线粒体呼吸链线粒体胆红素合成微粒体、胞液胆固醇合成内质网、胞液多种水解酶溶酶体磷脂合成内质网5、三个关键的中间代谢物是什么？在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种：6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。
特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。
通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质：糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。
6、细胞对代谢的调节途径有哪些？调节酶的活性。
生物化学思考题
生物化学思考题蛋白质1、蛋白质含量的测定方法有哪些？答：蛋白质含量的测定方法主要有：（1）凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（2）紫外比色法（3）双缩脲法（4）Folin—酚法（5）考马斯亮兰G—250比色法2、蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
蛋白质经过如下三种处理均可产生氨基酸基本单位：（1）酸水解：常用 6 mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸在105-110℃ 20小时左右。
（2）碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。
（3）酶水解：已有十多种蛋白水解酶，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、热激蛋白酶等。
反应条件温和，酶水解时间长，反应不完全。
3、已知末端α-COOH，pK3.6，末端α-NH3+pK8.0 ε-NH+3pK10.6。
计算Ala-Ala-Lys-Ala的等电点。
4、简述蛋白质一级结构的测定顺序。
答：测定蛋白质一级结构的先后顺序为：（1）测定蛋白质分子中多肽链的数目。
（2）拆分蛋白质分子的多肽链。
（3）断开链内二硫键。
（4）分析每条多肽链的氨基酸组成比及数目。
（5）鉴定多肽链的N、C瑞残基。
（6）裂解多肽成小的肽段。
（7）测各肽段的氨基酸序列。
（8）重建完整多肽链的一级结构。
（9）确定二硫键的位置。
5、从热力学上考虑，一个多肽的片段在什么情况下容易形成α-螺旋，是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么?答：当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时，容易形成氢键。
因为在水的环境中，肽键的C＝O和N－H基团能和水形成氢键，亦能彼此之间形成氢键，这两种情况在自由能上没有差别。
因此相对的说，形成α－螺旋的可能性较小。
而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时，这些极性基团除了彼此之间形成氢键外，不再和其它基团形成氢键，因此有利于α－螺旋的形成。
6、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。
生物化学思考题答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生物化学复习思考题
绪论一名词解释新陈代谢生物化学二．思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一．名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二．思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要生物功能。
9．氨基酸的缩写符号与结构式。
第二章核苷酸和核酸一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？2．DNA、RNA是否都能碱解？为什么？3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？6．什么叫hnRNA ？与mRNA有何区别？7．真核mRNA一级结构有什么特点？是否都是转录的产物？有什么作用？原核生物mRNA呢？8．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？有那些稀有碱基？11．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？12．为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代，具有划时代贡献？13．写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。
第三章酶化学一．名词解释全酶多酶体系（多酶复合体）同工酶活性中心核酶 Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？如何证明？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定？辅助因子在酶促反应中起什么作用？6．同工酶的结构及组成不同，但为什么能催化剂相同的化学反应？7．举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。
生化复习思考题
生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。
2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。
12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。
14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释：肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。
第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。
2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
3.试述RNA的种类及其生物学作用。
4.与其它RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。
①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释：稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。
生物化学复习题
生物化学复习提纲及思考题绪论：生物化学（动态、静态、功能）？第一章（2.3）糖： P42 习题 1、2、3、4、10、111、糖的变旋现象是指糖溶液放置后，旋光方从右旋变成左旋或从左旋变成右旋？2.单糖由于具有不对称碳原子故都具有旋光性？3.人体不仅能利用D-葡萄糖还能利用L-葡萄糖?4.糖的无氧分解和有氧分解有什么异同?5.乳糖由一分子葡萄糖和一分子半乳糖构成，故是一种葡萄糖苷?2.三羧酸循环中经底物磷酸化产生的高能化合物为？;EMP途径：CoQ：淀粉：乙酰CoA ：6、糖的无氧分解和有氧分解有什么异同 ;7 、丙酮酸;8.糖无氧分解的两种主要产物？9.1mol糖进行有氧氧化彻底分解时，在细胞液产生的ATP的mol数为？第二章脂（2 . 4 ）：P 60 习题 1、2、6、71．乙酰CoA；丙酮酸；硬脂酸；.硬脂酸；乳酸；乙酰辅酶A;2．脂类是由———和———组成的酯类及其衍生物？生物膜主要是由____和____组成？3．自然界常见的不饱和脂肪酸多具有反式结构？4、植物油的必需脂肪酸含量丰富，所以植物油比动物油营养价值高？5、有偶数碳原子的脂肪酸在氧化降解时产生乙酰CoA？6、如果动物长期饥饿，就要动用体内的脂肪，这时分解酮体的速度大于生成酮体的速度？7、下列哪个是饱和脂肪酸（A.油酸， B亚油酸 C 棕榈酸 D.亚麻酸）？8、卵磷脂含有的成分为（A. 脂肪酸，甘油，磷酸，乙醇胺 B. 脂肪酸，甘油，磷酸，胆碱 C 脂肪酸，甘油，磷酸，丝氨酸 D. 脂肪酸，甘油，磷酸）？9、脂肪酸进行β氧化不需要的辅助因子是（A.CoA B.FAD C.NAD+D.NADP）？10、脂肪酸合成过程中，乙酰CoA来自———或———，NADPH来源于———途径？11、从某天然脂肪水解得到的脂肪酸，其最可能的结构为（A CH3(CH2)12COOH B CH3(CH2)13COOH C CH3CH2COOH）？以天然油脂为原料油脂中的脂肪酸碳数几乎全部为偶数12、测得某甘油三酯的皂化价为200，碘价为60。
生物化学复习思考题
复习思虑题蛋白质的构造与功能1、什么就是标准氨基酸？用于合成蛋白质的 20 种氨基酸称为标准氨基酸 ,它们与其她氨基酸的差别就是都有遗传密码。
20 种氨基酸按构造差别可分为中性氨基酸 ,酸性氨基酸 ,碱性氨基酸三类 ,酸性氨基酸包含谷氨酸、天冬氨酸。
2、简述蛋白质的基本构成蛋白质由 C、H、O 、N 四种基本元素构成 ,此中氮元素含量恒定 ,蛋白质含氮量均匀为16% 。
蛋白质由氨基酸经过肽键连结而成,所以,蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3、简述肽链的基本构造蛋白质的基本构成单位就是氨基酸 ,基本单位氨基酸经过肽键连结。
多肽化学构造为链状 ,所以也称多肽链。
多肽链中存在 2种链 :一就是由 -N-C α-C- 交替构成的长链 ,称为主链 ,也称骨架 ;一就是氨基酸残基的 R基团 ,相对很短 ,称为侧链。
主链有 2 个尾端 ,氨基尾端与羧基尾端。
肽链的两个尾端不一样 ,所以我们说它有方向性 ,其方向性为 N 端到 C端。
4、简述蛋白质的基本构造单位及基本构造单位之间的连结方式蛋白质的基本构造单位就是氨基酸 ,氨基酸之间的连结方式为肽键。
肽键就是蛋白质分子中必定存在的化学键 ,就是蛋白质分子的主要化学键。
5、简述蛋白质的构造(1) 不一样蛋白质在生命活动中起不一样作用 ,根根源因就是它们拥有不一样的分子构造。
蛋白质的分子构造包含共价键构造与空间构造。
共价键构造介绍蛋白质分子中所有共价键的连结关系 ;空间构造描绘构成蛋白质的所有原子的空间排布 ,即蛋白质的构象。
1 种蛋白质在生理条件下只存在此中 1 种或几种构象 ,就是它参加生命活动的构象。
以这类构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
(2)蛋白质的构造往常在四个层次上认识 :一级构造就是蛋白质的基本构造 ,描绘多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连结 ,特别就是肽键与二硫键。
一级构造告诉我们的最重要信息就就是蛋白质多肽链的氨基酸构成及其摆列次序。
二级构造研究在一级构造中相互靠近的氨基酸残基的空间关系 ,即肽链主链的局部构象 ,特别就是那些有规律的周期性构造 ,此中一些特别稳固 ,并且在蛋白质中宽泛存在。
生物化学(A)离线必做作业(答案)
浙江大学远程教育学院《生物化学（A）》课程作业（必做）姓名：学号：年级：学习中心：—————————————————————————————第一章绪论复习思考题简答题1．简述生物化学的含义。
生物化学景是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。
2．简述生物化学与药学的关系。
药理学在很大程度上是以和生物化学为基础的。
第二章蛋白质化学复习思考题名词解释1．基本氨基酸从天然蛋白质中水解获得的氨基酸仅有20种，它们被称为天然氨基酸或基本氨基酸。
2．肽键由氨基酸缩合而成的化合物成为肽,它们是通过一个氨基酸分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子水形成的3．等电点(pI)蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。
符号为pI。
4．蛋白质的变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
5．肽填空题1．组成蛋白质的酸性氨基酸有____2__种，碱性氨基酸有____3__种。
2．变性后的蛋白质其分子量___不变___。
3．蛋白质二级结构最基本的两种类型是__α－螺旋____和__β－折叠_____。
4．稳定蛋白质胶体溶液的因素是__水化层____和___表面带同种电荷___。
5．蛋白质处于等电点时，主要是以___以两性离子___形式存在，此时它的溶解度最小。
6．甲、乙、丙三种蛋白质，等电点分别为8.0、4．5和10．0，在pH 8．0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲__向阳极移动____，乙_不移动_____，丙__向阴极移动___。
7．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____氮（N）__，测得某蛋白质样品含氮量为15．2g，该样品蛋白质含量应为___95___g。
计算题1．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋?该片段中含有50圈螺旋简答题1．组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么?蛋白质中的氨基酸结构蛋白质的基本结构由20种氨基酸组成。
生物化学课后思考题与参考答案一、名词解释1帽子结构（cap）：真核
生物化学课后思考题与参考答案一、名词解释1.帽子结构（Cap）：真核生物mRNA5′－端有m7G5ppp5′Nm2′pNp…的特殊结构，它抗5′～核酸外切酶的降解，与蛋白质合成的正确起始作用有关。
这一特殊结构称为帽子结构。
2. 反义RNA（Anti～sense RNA）：反义RNA是指与有意义链互补，并能通过互补的碱基序列与特定的mRNA相结合，从而抑制或调节其翻译功能的一类RNA。
3. DNA限制性内切酶图谱（DNA restrictionmap）：各种限制性内切酶切点在DNA分子或其片段上的线性排列，称限制性内切酶图谱，或称物理图谱，切点间的距离用碱基对表示。
4. Tm(熔解温度)(Melting temperature)：双链DNA或双链RNA热变性(即解链)时的温度；通常以其物化特性，例如OD260增色效应达1/2 增量时的温度代表Tm值。
5．限制性内切酶：能专一性地识别和切断双键DNA分子上特定的碱基序列内的酯键，使双键DNA产生切口的内切酶。
6. 中心法则（central dogma）：在遗传过程中，DNA一方面进行自我复制，另一方面作为模板合成mRNA。
mRNA又作为模板合成蛋白质。
在某些病毒和少数正常细胞中也能以RNA为模板合成DNA。
可把这些遗传信息的流向归纳为一个式子：此即中心法则。
7. 减色效应(Hypochromic effect)：在变性核酸的复性过程中，其A260光吸收值逐渐降低，最后回复至变性前的水平，这种现象称为减色效应。
8. 信号肽(Signal peptide)：分泌蛋白和膜内在蛋白新生肽的N?末端均含一肽段，其作用是引导正合成的肽链跨过内质网膜，过膜后信号肽被信号肽酶水解掉。
9. 超二级结构(super secondary structure)：①在球状蛋白质分子里，相邻的二级结构常常在三维折叠中互相靠近，彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构聚合体，这就是超二级结构。
2013生物化学思考题_答案
生物化学思考题一、1.氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫氨基酸的等电点（pI）。
2.蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
3. 蛋白质的等电点：在某一pH的溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫蛋白质的等电点（pI）。
4. 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。
5．核酸的变性：在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性。
6．解链温度、熔解温度或Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的。
在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度。
由于这一现象和结晶体的融解过程类似，又称融解温度。
7. 同工酶：是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
8. 酶的活性中心：与酶的活性密切相关一些化学基团在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上相互靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心或活性部位。
9. 酶的竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间产物。
这种抑制作用叫竞争性抑制作用。
10. 变构调节：某些物质能以非共价键形式与酶活性中心以外特定部位结合，使酶蛋白分子构象发生改变，从而改变酶的活性。
11. 化学修饰：某些酶分子上的一些基团，受其它酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性的变化。
12. 酶原的激活：酶原向酶的转化过程称为酶原的激活，酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
生物化学思考题(1)
《生物化学》思考题蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病;别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端;AA殘基；二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。
2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力;一级结构中的化学键有肽键和二硫键。
3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答:一是水化层,蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层,使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离,不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1)胃蛋白酶（pI 1。
0),在pH 5。
0;（2)血清清蛋白(pI 4.9)，在pH 6.0；（3）α-脂蛋白(pI 5.8），在pH 5.0和pH 9。
0；答：（1)胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5。
0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4。
9＜环境pH 6。
0,带负电荷,向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动;α—脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9。
0，带负电荷，向正极移动。
三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别?答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质:分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强,对酶的作用敏感，易被水解.蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。
第二章糖类生物化学-思考题-2008
色。
⒒ 糖蛋白中，糖经常与蛋白质的
、
、和
氨基酸残基的侧链基团相连。糖
蛋白的糖苷键主要有
和
。
12．在溶液中已糖可形成
和
两种环状结构，由于环状结构的形成不对
称碳原子又增加了
个。
13．棉籽糖分子含有
、
、和
三种单糖。
14．糖原和淀粉在结构上很相似，都有许多
组成，它们之间通过 和 两种糖苷键相
连。二者在结构上的主要差别在于糖原分子比支链淀粉 、 和 。
二、判断是非 ⒈ 蔗糖由葡萄糖和果糖组成，它们之间以α （1→6）糖苷键连接。 ⒉ 糖蛋白分子中以蛋白质组分为主，蛋白聚糖分子中以糖胺聚糖（黏多糖、酸多糖）为主。 ⒊ 糖脂分子中以脂类为主；脂多糖分子以多糖为主。 ⒋ 天然葡萄糖分子多数以呋喃型结构存在。 ⒌ 植物的骨架多糖是纤维素，动物骨架多糖是几丁质。 ⒍ 多糖无还原性、无变旋现象、也无旋光。 ⒎ 几丁质是 N-乙酰-D-葡萄糖胺以β （1→4）糖苷键构成的均一多糖。 ⒏ 肝素是一种糖胺聚糖，有阻止血液凝固的特性。 ⒐ D-葡萄糖的对映体为 L-葡萄糖，后者存在于自然界。 ⒑ 人体不仅可利用 D-葡萄糖，而且可利用 L-葡萄糖。 ⒒ 糖的变旋现象是指糖溶液放置后，旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋，原因是由于糖在
溶液中起了化学变化。 ⒓ 由于酮类无还原性，所以酮糖也无还原性。
-1-
中国海洋大学海洋生命学院
生物化学习题
2008 年修订
⒔ 果糖是左旋的，因此它属于 L-构型。 ⒕ 糖原、淀粉和纤维素都有还原性末端，所以都具有还原性。 ⒖ 从热力学上讲，葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳定。 ⒗ 肽聚糖分子中不仅有 L-型氨基酸，而且还含有 D-型氨基酸。 ⒘ 葡萄糖和半乳糖是不同类型的单糖，但α -D-葡萄糖和β -D-葡萄糖是相同的单糖。 ⒙ 果糖是六糖。 19．单糖有异头物、异构物和多羟基，因此单糖基能形成种类繁多的不同结构的多糖。 20．一切有旋光性的糖都具有变旋现象。 21．糖链的合成无模板，糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。 22．葡萄糖分子可以有 4 个手性中心，也可以有 5 个手性中心。
动物生物化学课后思考题
动物生物化学课后思考题第一章绪论1什么是生物化学？为什么说生物化学的历史说明了科学实在真理与谬误的斗争中发展起来的？第二章生命的化学特征1生命物质以怎样的化学特征与非生命物质相区别？2生物大分子中有哪些主要的非共价作用力？请解释它们在维持生物大分子结构稳定中的重要性。
3简述ATP在生命有机体的能量传递、贮存和利用中所起的重要作用。
第三章蛋白质1总结组成蛋白质的20种氨基酸在结构上和化学性质上的共性，试按其侧链基团的性质将氨基酸分类。
2何谓肽键、肽链和肽单位（或肽酰胺）平面，肽单位有什么性质？3试述蛋白质的空间结构（构象）层次，并举例说明。
4试区别蛋白质的变性与变构两个不同的概念。
5动物为什么选择血红蛋白来运输氧，其功能与结构有何关系？第四章核酸1比较DNA和RNA在细胞中的分布及其化学组成的区别。
2Waton和Crick提出DNA右手螺旋模型的依据是什么？为什么说这个模型的提出是生命科学发展史上具有里程碑意义的大事？3核酸具有哪些共同的理化性质？核酸的变性受哪些因素影响？第五章糖类1归纳与动物机体关系密切的单糖和双糖的种类、化学结构等主要功能。
2什么是糖蛋白？糖链与蛋白质是如何结合的？简述糖蛋白及其糖链的生理作用。
3什么是蛋白聚糖？它有哪些生理作用？4什么是糖脂和脂多糖？简述其结构特点和生理作用。
第六章生物膜与物质运输1简述动物细胞的基本结构和主要细胞器的生物化学功能。
2什么是生物膜？简述生物膜的化学组成、性质及结构。
3比较小分子和离子过膜运输的方式和特点。
第二部分第七章生物催化剂——酶1简述酶与一般催化剂的共性以及作为生物催化剂的特点。
2什么是辅基与辅酶？在结合酶中，辅基、辅酶与酶蛋白部分有什么关系？3某酶符合米氏动力学。
计算：当反应体系中，80%的酶与底物结合时，底物浓度[S]与Km有什么关系？4研究抑制剂对酶活性的影响有什么实际意义？试举例说明。
第八章糖代谢1血糖对动物油什么重要意义？动物如何保持血糖浓度的恒定？2简述糖原分解与合成代谢的过程。
《生物化学》思考题第二章 蛋白质化学
第二章蛋白质化学学习要求一、掌握蛋白质分子平均含氮16％的意义，20种氨基酸名称(及三字符号)，R结构特点及分类法；蛋白质一、二、三、四级结构基本特点；蛋白质生物学功能。
二、熟悉蛋白质重要的理化性质；其他为应了解的内容。
习题一、名词解释1．等电点(pI) 2．肽键 3．蛋白质的变性作用 4．非编码氨基酸 5.α螺旋 6．结合蛋白 7．盐析作用 8．亚基 9．分子病 10．透析二、思考题1.不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为％。
2.20种基本氨基酸可以分为哪几类？其分类依据是什么？其中，酸性氨基酸和碱性氨基酸各包含哪几种氨基酸？3.蛋白质的一、二、三、四级结构的各自定义及其特点。
4.蛋白质的二级结构有哪些？维持二级结构的化学键是？5.维持蛋白质一级结构的化学键是键，而维持蛋白质高级结构的化学键有哪些？6.如果组成蛋白质的2条多肽链之间存在共价键（如二硫键），就没有四级结构。
7.试说明蛋白质结构与功能的关系。
8.维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是？9.引起蛋白质变性的理化因素有哪些？蛋白质变性后，其理化性质．．．．和生物学活性．．．．．会发生怎样的改变？10.沉淀蛋白质的方法有哪些？其中法在常温下沉淀出的蛋白质不变性。
11.试举二例说明蛋白质变性在医学、食品工业等实践中的应用。
12.蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。
蛋白质的最大吸收波长是 nm；核酸的最大吸收波长是 nm。
13.蛋白质的生理功能有哪些？试从含量及生理功能说明蛋白质在生命过程中的重要性。
14.氨基酸的等电点和中性点(pH 7.0)有何区别?15.如将氨基酸混合液(甘氨酸、精氨酸、谷氨酸)点在滤纸上，在pH6.8的缓冲液中进行电泳，试推测它们从正极至负极的顺序。
第三章酶学学习要求一、掌握酶的概念与作用特点(催化效率高、专一性强、不稳定性及可调控性等)．酶蛋白、辅助因子(辅酶或辅基)、参与辅酶或辅基组成的B族维生素及其功能、全酶；必需基团与活性中心；酶原激活及同工酶概念。
生物化学思考题答案
生物化学思考题答案【篇一：生物化学课后答案】s=txt>第三章氨基酸提要氨基酸是两性电解质。
当ph接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当ph在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一ph 〔因不同氨基酸而异〕，氨基酸以等电的兼性离子〔h3n+chrcoo-〕状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质ph称为该氨基酸的等电点，用pi表示。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振〔nmr〕波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析别离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析〔hplc〕等。
习题以下氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称丙氨酸(alanine) ala a 亮氨酸(leucine) 三字母符号单字母符号 leulm 精氨酸(arginine) arg r 赖氨酸(lysine) lys k 天冬酰氨(asparagines) asn n 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) met天冬氨酸(aspartic acid) asp dasn和/或asp asx b半胱氨酸(cysteine) cys c谷氨酰氨(glutamine) gln q谷氨酸(glutamic acid) glu egln和/或glu gls z甘氨酸(glycine) gly g 苯丙氨酸(phenylalanine)pro p 丝氨酸(serine) ser s 苏氨酸(threonine) thr t phe f 脯氨酸(praline)色氨酸(tryptophan)trp w组氨酸(histidine) his h 酪氨酸(tyrosine) tyr y异亮氨酸(isoleucine) ile i 缬氨酸(valine) val v解：ph = pka + lg20% pka = 10.53 (见表3-3，p133)4、计算以下物质0.3mol/l溶液的ph：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。
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第一章蛋白质化学
名词解释
蛋白质氨基酸氨基酸的等电点肽键超二级结构结构域四级结构蛋白质等电点蛋白质变性作用蛋白质的复性
二．思考题
1.氨基酸的分类
2.常见氨基酸种类、英文三字符号及一般结构特点
3.蛋白质二级结构种类及特点
4.维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力
5.蛋白质的紫外吸收特点
第二章核酸的化学
一．名词解释
DNA双螺旋结构减色效应增色效应Tm DNA变性复性退火
二．思考题
1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？
2．核酸的种类及分布，核酸的组成
3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？
4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？
5．RNA的种类及作用？
6．原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异7．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？三级结构？
第三章酶学
一．名词解释
酶全酶多酶体系（多酶复合体）活性中心必需基团 Km 别构酶
二思考题
1．酶作用的专一性可分为哪几类？
2．酶的化学本质是什么？近年来对酶的化学本质有何新的看法（补充）？
3．影响酶促反应速度的因素有哪些？
4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？
5．举例说明竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的动力学作用特点。
6．诱导锲合学说的内容是什么？其解决了什么问题？
7．Km有什么意义？怎样求法？影响Km值变化因素有哪些？
8．国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类？醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类？
9．别构酶是否属于米氏酶？在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义？
维生素
一．名词解释
Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2
二．思考题
1．FAD，FMN，NAD+，NADP+，Tpp是何种维生素的衍生物，在催化反应中起什么作用？
2．泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分，这些辅酶有何作用？
3．糖酵解过程中需要哪些维生素参与？
4．为什么说维生素，尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要？
5．脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么？
熟记书中所列的B族维生素是名称，辅酶形式及生理作用
第五章糖代谢
1．简述蔗糖的合成与降解途径
2．简述淀粉的合成与降解途径
，是否发生氧化还原反应？其关键酶是什3．糖酵解过程定义？是否需要O
2
么？写出关键酶催化的反应结构式。
4．降解1mol葡萄糖进行酵解生成丙酮酸，生成多少ATP？
5．丙酮酸有几种去路，分别是什么？
不直接参加反应，但为什么是严格需6．在糖的有氧氧化的各个反应式中，O
2
氧的降解反应呢？
7．三碳糖、六碳糖与九碳糖之间相互转变的糖代谢途径是什么？其途径有什么生物学意义？
8 什么叫乙醛酸循环？其特殊酶是什么
9．TCA循环的关键酶是什么？写出关键酶催化的反应结构式。
10．什么叫多酶体系，丙酮酸脱氢酶系的成分有哪些？
11．写出糖酵解、TCA中底物水平磷酸化的反应结构式及酶。
12 1分子的乙酰coA经过TCA,共生成多少ATP和NADH、FADH2？
第六章生物氧化
名词解释：
磷酸原电子传递链氧化磷酸化底物水平磷酸化P/O 电子传递链抑制剂
二．思考题
1.电子传递链的分类及组成。
2.化学渗透假说的内容
3.线粒体的组成及各部分作用
4.常见的电子传递链抑制剂及抑制部位
5.电子传递体复合物的组成及排列
第七章．脂质代谢
1．活化的脂肪酸是怎样进入线粒体？
2．脂肪酸β-氧化过程包括哪些步骤及相关酶是什么？
3．脂肪降解是怎样与三羧酸循环相联系的？
4．脂肪酸分解产生的乙酰COA去路有哪些？
5．大多数生物从头合成脂肪酸终产物是软脂肪还是硬脂肪？为什么？
6．脂肪酸合成中为什么需要柠檬酸和二氧化碳？
7．软脂酸合成需要多少A TP、乙酰coA、NADPH+H？
8．乙酰coA是怎样从线粒体转运到细胞质的？
9．脂肪酸从头合成的途径与ß-氧化的区别。
10．脂肪酸合成中有那些还原酶？其辅助因子是什么？
第八章核酸的生物合成
一．名词解释
半保留复制半不连续复制冈崎片段前导链随后链转录逆转录
二．思考题
1．1958年Meselson 和Stahl利用氮的同位素N15标记大肠杆菌首先证明了什么？2．DNA半保留复制的特点是什么，有什么生物学意义？
3．原核、真核的DNA是单复制子还是多复制子？
4．DNA聚合酶I是多功能酶，有那些作用？这些酶既催化聚合反应又催化水解反应，互相矛盾，怎样理解。
5．为什么说DNA复制过程中碱基配对受到双重校对才能保证复制的正确？
6．目前认为原核生物中真正负责DNA复制的聚合酶是什么，聚合的方向是什么，起校对作用的是什么酶，方向是怎样的，切除引物的酶是什么？
7．简要说明大肠杆菌DNA复制过程，参与的酶和因子，及他们在复制中作用
8．DNA连接酶的作用是怎样的，在原核、真核生物中所需要的能量分别来自哪里？19．冈崎片段化学本质是DNA或RNA？合成方向是怎样的，出现在前导链上还是随后链上？
10．DNA复制中引物是什么，是什么酶催化合成的？
11．SSB rep蛋白分别指什么？
12．逆转录酶的功能是什么，试述逆转录过程。
13．试述如何决定DNA复制的准确性。
第九章RNA 合成
一名词解释：
启动子终止子hnRNA 转录鼓泡外显子内含子
二思考题
1．原核RNA聚合酶的全酶、核心酶、起始因子分别是什么？起始因子有无催化活性？各具有什么作用？
2．在转录起始时，第一个三磷酸核甘酸参入表明转录其始结束，对吗？
3．原核、真核mRNA是否都需要加工？
4．真核生物RNA聚合酶有那些？
5．转录和复制有什么区别？
6．原核生物启动子的特点
7．原核生物转录的终止子的类型有哪些？
8．真核mRNA的转录后加工主要有哪些？
第十章蛋白质的生物合成
一．名词解释：
中心法则密码子反密码子同义密码
二．思考题
1．起始密码子是什么？终止密码子是什么？
2．密码子的基本特性是什么？
3．什么叫密码子的简并性和变偶性，
4．原核、真核生物的核糖体的分子量各为多少S，核糖体的A位点、P位点是什么及功能？5．氨酰-tRNA合成酶催化作用的特点是什么？其作用机理是怎样的？怎样确保在翻译中避免错误的氨基酸渗入？
6．在原核生物中，AUG代表几种意义？fMet-tRNAf Met-tRNAm 表明什么？
7．蛋白质翻译的方向是怎样的？蛋白质合成时肽链延伸方向是怎样的？
8．原核生物蛋白质翻译起始需要能量来自什么？需要的起始因子有那些，各有什么作用？9．原核生物蛋白质合成肽链延伸阶段包括那些步骤？需要的延伸因子有那些，能量来自什么？
10．转肽酶（肽链转移酶）的作用是怎样的？
11．按下列DNA的单链片段，试写出：
1）DNA复制时的另一条单链的碱基顺序，
2）第一条单链所转录的mRNA排列顺序，
3）所合成的肽链的氨基酸排列顺序。
（查密码表）
5'—TCGTCGA TGATGA TCATCGGCTACTCGA—3'
12．原核生物终止子有哪些及功能
13. 合成蛋白质的能量消耗：如合成100个氨基酸，需要多少ATP？。