生物化学知识点总结模板
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质:氨基酸序列、一级结构、二级结构(α-螺旋、β-折叠)、三级结构、四级结构。
- 核酸:DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类:单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质:甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素(pH、温度、底物浓度)。
- 酶动力学:米氏方程、最大速率(Vmax)、米氏常数(Km)。
- 酶抑制:竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解:步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环(TCA循环):反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化:电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用:光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢:脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢:脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型:G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使:cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径:MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制:半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录:RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译:核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控:表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术:原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术:载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑:CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学:质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术:Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法:离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法:紫外光谱、红外光谱、核磁共振(NMR)。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子:蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶:催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径:物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质:结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸:DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖:单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质:脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢:糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢:脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢:蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢:DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学:酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控:细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜:细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术:PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法:色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结,希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利!。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。
它是生命科学领域的重要基础学科,对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学中一些重要知识点的总结。
一、生物大分子(一)蛋白质蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。
其结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列顺序,它决定了蛋白质的基本性质。
二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等,是通过氢键维持的局部构象。
三级结构是整个多肽链的折叠方式,由疏水相互作用、氢键、离子键等维持。
四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排列。
蛋白质具有多种功能,如催化、结构支持、运输、免疫防御、调节等。
(二)核酸核酸包括脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。
DNA 是遗传信息的携带者,其双螺旋结构由两条反向平行的多核苷酸链通过碱基互补配对形成。
RNA 有多种类型,如信使 RNA (mRNA)、转运 RNA(tRNA)和核糖体 RNA(rRNA)等。
DNA 的复制是半保留复制,保证了遗传信息的准确传递。
转录过程将 DNA 中的遗传信息转录为 mRNA,然后在核糖体上进行翻译,合成蛋白质。
(三)多糖多糖是由多个单糖分子通过糖苷键连接而成。
常见的多糖有淀粉、糖原和纤维素。
淀粉和糖原是储存能量的多糖,而纤维素是植物细胞壁的主要成分。
二、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或RNA。
其特点包括高效性、专一性和可调节性。
酶的催化作用机制包括降低反应的活化能、诱导契合学说等。
酶的活性受到多种因素的调节,如温度、pH 值、抑制剂和激活剂等。
三、生物氧化生物氧化是指物质在生物体内进行的氧化还原反应,其过程伴随着能量的释放和转移。
呼吸链是一系列电子传递体组成的链状结构,包括 NADH 呼吸链和 FADH₂呼吸链。
氧化磷酸化是产生 ATP 的主要方式,通过电子传递过程中释放的能量将 ADP 磷酸化生成 ATP。
生物化学知识点总结范例(二)2024
生物化学知识点总结范例(二)引言概述生物化学是研究生物体内分子结构、分子组成及其与生命活动之间的关系的学科。
本文将对生物化学的一些重要知识点进行总结,以帮助读者更好地理解和应用这些知识。
正文1. 碳水化合物a. 碳水化合物是生物体内最重要的有机分子之一,主要包括单糖、双糖和多糖。
b. 单糖是由单个单元组成的简单糖类,例如葡萄糖、果糖等。
c. 双糖由两个单糖分子通过糖苷键连接而成,例如蔗糖、乳糖等。
d. 多糖是由多个单糖分子通过糖苷键连接而成,例如淀粉、纤维素等。
2. 脂质a. 脂质是生物体内重要的能量来源,主要包括甘油三酯、磷脂和固醇。
b. 甘油三酯是由甘油和三个脂肪酸分子通过酯键连接而成。
c. 磷脂是由磷酸和脂肪酸分子通过酯键和磷酸酯键连接而成。
d. 固醇是由四环结构组成,例如胆固醇是人体内重要的结构物质,同时也是多种激素的前体。
3. 蛋白质a. 蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一,是生命活动的基础。
b. 蛋白质由氨基酸分子通过肽键连接而成。
c. 蛋白质具有多样的功能,包括结构、催化、传导等。
d. 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
4. 核酸a. 核酸是生物体内储存和传递遗传信息的分子。
b. 核酸主要包括DNA和RNA。
c. DNA是基因组成的主要分子,包含了生物体的遗传信息。
d. RNA参与了蛋白质的合成过程,其中mRNA、tRNA和rRNA是最重要的类型。
5. 酶a. 酶是生物体内催化化学反应的生物催化剂。
b. 酶可以加速化学反应的速率,而自身不参与其中。
c. 酶的催化作用受到环境条件和底物浓度的影响。
d. 酶的活性可以被抑制剂和激活剂所调节。
总结本文总结了生物化学中的一些重要知识点,包括碳水化合物、脂质、蛋白质、核酸和酶。
这些知识点对于理解生物体内分子结构和生命活动之间的关系至关重要,同时也对于应用于医药和食品工业等领域具有重要意义。
读者通过学习和掌握这些知识,可更好地理解生物化学的原理和应用。
生物化学知识点范文
生物化学知识点范文生物化学是研究生命体内各种生物分子及其相互作用的科学。
在生物化学中,我们可以学习到许多重要的知识点。
以下是一些生物化学的知识点介绍。
1.氨基酸:氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元。
氨基酸由胺基(NH2)、羧基(COOH)和侧链组成。
人体内有20种常见的氨基酸,其中8种被称为必需氨基酸,意味着我们的身体无法合成它们,只能通过食物摄入。
2.蛋白质:蛋白质是生物体内最重要的大分子,也是组成细胞的主要成分之一、蛋白质在生物体内具有很多功能,如催化反应、结构支持、运输物质等。
3.酶:酶是生物体内的一类特殊蛋白质,能够催化化学反应的进程。
酶可以降低活化能,加速反应速率。
酶催化的反应遵循特定的酶动力学规律,如米氏方程和酶抑制等。
4.代谢与能量:生物体的代谢是指所有化学反应的总和。
分解代谢(有氧呼吸)和合成代谢(光合作用)是生物体维持生命所需要的核心反应。
生物体利用化学能将营养物质转化为能量,并用此能量进行各种生命活动。
5.核酸:核酸是生物体内储存和传递遗传信息的分子。
DNA(脱氧核糖核酸)和RNA(核糖核酸)是两种最重要的核酸。
DNA位于细胞核中,负责存储遗传信息,而RNA则参与基因的转录和翻译过程。
6.代谢途径:生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸和光合作用等。
糖酵解是一种分解代谢途径,将葡萄糖分解为三个碳分子产生能量。
有氧呼吸则是一种氧化代谢途径,将葡萄糖氧化为二氧化碳和水,释放更多的能量。
光合作用则是一种合成代谢途径,将二氧化碳和水转化为有机物和氧气,其中光能被光合色素捕获。
7.脂质:脂质是生物体内重要的能源储存和结构组分之一、常见的脂质包括甘油三酯、磷脂和胆固醇等。
脂质在细胞膜结构、维持细胞功能和提供能量方面起着重要作用。
8.细胞膜:细胞膜是细胞的外表面,由磷脂双层构成。
细胞膜是半透性膜,能够控制物质的进出。
膜上还有许多蛋白质、糖和胆固醇等分子,参与细胞信号传导和识别。
9.遗传密码学:遗传密码学研究基因组中的密码子与氨基酸之间的对应关系。
生物化学基础知识整理总结(一)2024
生物化学基础知识整理总结(一)引言概述:生物化学是研究生物体内化学组成和化学过程的学科,它关注生物大分子的结构与功能、生物能量转化、生物催化反应等。
本文将介绍生物化学的基础知识,包括有机化合物、蛋白质、核酸、酶和代谢等五个大点。
正文内容:一、有机化合物1. 碳的特殊性质:四个共价键、构成多样性、形成立体异构体等。
2. 元素组成和结构:碳水化合物、脂肪类、蛋白质和核酸等。
3. 功能基团:羟基、羰基、氨基和羧基等。
4. 氧化还原反应:有机物的氧化与还原过程。
二、蛋白质1. 构成和结构:氨基酸的化学性质、蛋白质的一级、二级和三级结构等。
2. 功能和特性:酶活性、运输和传导、免疫反应等。
3. 蛋白质的合成和降解:转录和翻译过程、蛋白质的降解途径。
4. 蛋白质与疾病:蛋白质突变引发的疾病、蛋白质药物的研发等。
三、核酸1. DNA和RNA:结构、功能和遗传信息的传递。
2. DNA复制:原核和真核细胞的DNA复制机制。
3. RNA转录:转录过程和各类RNA的功能。
4. 遗传密码和蛋白质合成:密码子的识别、蛋白质的翻译过程等。
四、酶1. 酶的特点和作用:催化速率、特异性、酶活性的调节等。
2. 酶的分类和结构:氧化还原酶、水解酶、激酶等不同类型的酶。
3. 酶促反应机制:底物结合、过渡态形成、产物释放等过程。
4. 酶动力学:酶的速率方程、酶的抑制剂等。
五、代谢1. 细胞代谢的概念和分类:有氧和无氧代谢、异养和自养代谢等。
2. 能量代谢:糖酵解、三羧酸循环、电子传递和氧化磷酸化等。
3. 合成代谢:核酸、脂类、蛋白质和多糖的合成途径。
4. 代谢调控:转录调控、翻译调控和代谢产物的反馈调控。
总结:生物化学是研究生物体内化学组成和化学过程的重要学科。
本文通过梳理有机化合物、蛋白质、核酸、酶和代谢五个大点的相关知识点,为读者提供了关于生物化学基础知识的整理总结。
深入理解这些基础知识,有助于理解生物体内复杂的化学反应和代谢过程,为后续的学习和进一步研究打下坚实的基础。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础,也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面,总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科,掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念:由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物,由C、H、O、N、S元素组成,N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种,分类:非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸(碱性氨基酸)、带负电荷R基氨基酸(酸性氨基酸)、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征:色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点:在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同,溶液中氨基酸的净电荷为零,此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点;蛋白质等电点:在某一PH值下,蛋白质的净电荷为零,则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基:氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整,称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键(—S—S—)7.肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端:主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端;另一端含有游离的α羧基,称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构:(1)一级结构:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序,化学键为肽键和二硫键;(2)二级结构:多肽链主链的局部构象,不涉及侧链的空间排布,化学键为氢键,其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲;(3)三级结构:整条肽链中,全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置,化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力;(4)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋:(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋;(2).螺旋上升一圈,大约需要 3.6个氨基酸,螺距为0.54纳米,螺旋的直径为0.5纳米;(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧;(4).在α螺旋中,每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键,从而使α螺旋非常稳定。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科,是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子(蛋白质、核酸、多糖和脂质)、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一,它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构:一级结构是氨基酸的线性序列;二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠;三级结构是螺旋和折叠的空间结构;四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质,包括脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。
DNA是双螺旋结构,由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构,由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程,包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能;分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环,包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子,能够加速化学反应的速率,降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源,也是合成生物大分子的前体。
(完整word版)生物化学部分总结
第19章代谢总论1、分解代谢: 有机营养物, 不管是从环境获得的, 还是自身储存的, 通过一系列反应步骤变为较小的, 较简单的物质的过程称为分解代谢。
2、合成代谢: 又称生物合成, 是生物体利用小分子或大分子的结构原件建造成自身大分子的过程。
3、ATP储存自由能为生物体的一切生命活动提供能量。
满足以下四方面的需要: ①生物合成、②肌肉收缩、③营养物逆浓度梯度跨膜运送、④在DNA、RNA、蛋白质能生物合成中, 以特殊方式起递能作用。
4、能够直接提供自由能推动生物体多种化学反应的核苷酸类分子除ATP外, 还有GTP, UTP, CTP。
GTP对G蛋白的活化, 蛋白质的生物合成, 蛋白质的寻靶作用, 蛋白质的转运等等都作为推动力提供自由能。
5、FMN, 黄素腺嘌呤单核苷酸, FAD, 黄素腺嘌呤二核苷酸, 它们是另一类在传递电子和氢原子中起作用的载体。
FMN和FAD都能接受两个电子和两个氢原子, 它们在氧化还原反应中, 特别是在氧化呼吸链中起着传递电子和氢原子的作用。
6、辅酶A, 简写为CoA, 分子中含有腺嘌呤、D-核糖、磷酸、焦磷酸、泛酸和巯基乙胺。
在水解时释放出大量的自由能。
第20章遗传缺欠症缺乏尿黑酸氧化酶, 导致酪氨酸的代谢中间物尿黑酸不能氧化而随尿排出体外, 在空气中使尿变成黑色。
苯丙酮尿症, 是苯丙氨酸发生异常代谢的结果, 这是尿中出现苯丙氨酸。
但酪氨酸的代谢仍然正常。
通过以上两种不正常的代谢现象, 是苯丙氨酸的代谢途径得到了阐明。
第21章生物能学1、高能磷酸化合物的类型.碳氧键..氮磷键型-如胍基磷酸化合物。
1.磷酸肌酸。
2.磷酸精氨酸..硫酯键型-活性硫酸基.1.3’-腺苷磷酸5’-磷酰硫酸.2.酰基辅酶A..甲硫键型-活性甲硫氨.2、ATP水解释放的自由能收到许多因素的影响。
当ph升高时ATP释放的自由能明显升高。
还受到Mg2+等其他一些2价阳离子的复杂的影响。
3、ATP在磷酸基团转移中作为中间递体而起作用。
生物化学基础知识整理总结
生物化学基础知识整理总结一、生物化学的定义与重要性生物化学是研究生物体内化学过程和化学物质的学科,是生物学和化学的交叉学科。
它主要关注生物体如何通过化学反应来维持生命活动,包括能量转换、物质代谢、信息传递、基因表达等。
生物化学在医学、农业、食品科学、药物研发等领域都有广泛应用,对理解生命现象和开发新技术具有重要意义。
二、生物化学的主要知识点1. 蛋白质结构与功能蛋白质的基本单位:氨基酸。
通过肽键连接形成多肽链,再折叠成具有特定功能的蛋白质。
蛋白质的分类:酶、激素、抗体、结构蛋白等。
蛋白质的结构层次:一级结构(氨基酸序列)、二级结构(α-螺旋、β-折叠等)、三级结构(整体三维结构)、四级结构(多亚基蛋白质)。
举例:血红蛋白是一种含铁的蛋白质,具有四级结构,能够运输氧气。
2. 核酸结构与功能核酸的种类:DNA(脱氧核糖核酸)和RNA(核糖核酸)。
核酸的组成:核苷酸(由五碳糖、磷酸和含氮碱基组成)。
核酸的结构:一级结构(核苷酸序列)、二级结构(DNA双螺旋、RNA折叠等)、三级结构(空间构象)。
举例:DNA双螺旋结构通过碱基配对(A-T、G-C)维持稳定,实现遗传信息的传递。
3. 酶与催化作用酶的定义:具有催化功能的蛋白质或RNA。
酶的特性:高效性、专一性、可调节性。
酶的作用机制:降低化学反应的活化能,加快反应速率。
举例:唾液淀粉酶能催化淀粉水解为麦芽糖,帮助消化。
4. 细胞代谢能量代谢:通过糖酵解、柠檬酸循环和氧化磷酸化等过程产生ATP,为细胞提供能量。
物质代谢:包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢等,维持细胞内外物质平衡。
举例:糖酵解过程中,葡萄糖被分解为丙酮酸,并产生少量ATP。
5. 信号转导信号转导的概念:细胞通过接收、传递和响应外界信号,调节生命活动的过程。
信号转导的途径:激素信号转导、神经信号转导、生长因子信号转导等。
举例:胰岛素通过与细胞膜上的受体结合,激活信号转导通路,调节血糖代谢。
6. 基因表达调控基因表达的概念:基因转录和翻译成蛋白质的过程。
生物化学核心知识点考点总结
生物化学核心知识点考点总结●第一章糖●所有单糖都有还原性●蔗糖无还原性●多糖无还原性●还原性:是否有游离的半缩醛或半缩酮羟基●第二章脂类●脂类组成脂肪酸和醇●脂肪甘油脂肪酸●脂肪组成一分子甘油和三分子脂肪酸●脂的命名例20:0 20为脂肪酸碳原子数目 0为双键数目●第三章维生素●脂溶性维生素 A D E K●水溶性维生素 B C●维生素B1 活体形式焦磷酸硫胺素(TPP)●维生素B2 活体形式黄素单核苷酸(FAD)●维生素B6 活体形式磷酸砒多醛磷酸砒多按●磷酸砒多醛为糖原磷酸化的组成部分●转氨作用●维生素PP NAD+ NADP+●叶酸●活体形式四氢叶酸(FH4)●FH4是一碳单位转移酶的辅酶●泛酸 CoA和ACP●维生素C 生化作用及缺乏●羟化反应●促进胶原蛋白合成●参与胆固醇转化●参与芳香族氨基酸转化●氧化还原反应●增强机体免疫力●第四章蛋白质●一氨基酸●必须氨基酸甲携来一本亮色书●代号●非极性脂肪族氨基酸 Gly Ala Val Leu Ile Pro Met●极性中性氨基酸 Ser Cys Asn Glu Thr●芳香性 Phe Trp Tyr●酸性 Asp Glu●碱性Arg His Lys●性质●等电点●氨基酸带有的正负电荷数目恰好相同,净电荷为0,此时溶液的PH●PH>PI 氨基酸带正电,PH<PI 氨基酸带负电 PH为9 正向负负向正互相吸引异电●紫外吸收性质色氨酸(Trp)280nm吸收最长波长●二蛋白质结构●一级结构氨基酸序列肽键●二级结构肽链的主链骨架本身的折叠和盘旋由氢键决定●主要为α螺旋●特征 1 较大的氨基酸残基的R侧链不利于形成α螺旋●2脯氨酸或羟脯氨酸残基存在不能形成α螺旋●3多肽链中连续存在酸性或碱性氨基酸,不利于α螺旋生成●基序相邻的二级结构彼此互相作用,形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体●三级结构所有原子在三空间的排布位置●结构域几个基序单元的组合●四级结构由两个或两个以上的亚基之间互相作用,彼此以共价键相连而形成更为复杂的构象●胰岛素没有四级结构 why?●胰岛素无亚基●三蛋白质结构功能●一级结构●分子病由遗传变异引起的、在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病镰刀状红细胞贫血●构象病蛋白质折叠错位或折叠导致构象异常变化引起的疾病例疯牛病●二级结构α螺旋β折叠α转角无规卷曲●四蛋白质性质●理化性质改变●一般蛋白质变性后,分子结构松散,易为蛋白酶水解,因此食用变形蛋白更有利于消化●胶体性质●蛋白质表面具有水化层●蛋白质表面具有同性电荷●蛋白质沉淀反应●中性盐沉淀●无机盐:硫酸钠氯化钠硫酸铵●沉淀出蛋白质不变性●五蛋白质分离纯化●离子层析法●亲和层析法●吃熟食的好处●高温使蛋白质变性易被蛋白酶水解利于消化●使细菌蛋白质变性,失去病理失去感染力利于健康●第五章核酸●第一节概述●核酸由多个单核苷酸聚合而成,单核苷酸可以分解成核苷和磷酸核苷再进一步分解成碱基和戊糖●核酸的分子结构●DNA分子结构●一级结构●碱基排列顺序●二级结构●反向平行的多核酸链●三级结构●双螺旋的扭曲再次螺旋●核酸的主要生物学作用●核酸是传递生物遗传信息的载体●核酸是遗传变异的物质基础●RNA种类及结构●结构特征●(1) RNA 的基本组成单位是 AMP 、 GMP 、 CMP 及 UMP 。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段:叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分:①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类:①按所含C原子的数目分为:丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为:醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖,又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖:6.核糖和脱氧核糖的环式结构:(见下图)7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为:同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖,重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等;杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸,是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物,包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式:1. 皂化值:水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大,表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物,包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素(如醛固酮、皮质酮和皮质醇)和性激素(雄激素、雌激素和孕激素)。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强,而对肾脏保钠排钾的作用很弱,所以称为糖皮质激素;醛固酮对水盐平衡的调节作用较强,所以称为盐皮质激素。
生化总结知识点
生化总结知识点一、生物分子结构和性质1. 蛋白质结构和功能(1)蛋白质的组成:蛋白质由氨基酸残基通过肽键连接而成,氨基酸的种类和排列决定了蛋白质的结构和功能。
(2)蛋白质的结构:蛋白质的主要结构包括一级结构(氨基酸序列)、二级结构(α-螺旋、β-折叠)、三级结构(空间结构的折叠)、四级结构(多个多肽链的组合)。
(3)蛋白质的功能:蛋白质在生物体内具有多种功能,如酶、结构蛋白、运输蛋白、激素等。
2. 糖类的结构和功能(1)单糖、双糖和多糖:单糖是由一个糖基组成的简单糖类,如葡萄糖、果糖等;双糖是由两个糖基连接而成的复合糖类,如蔗糖、乳糖等;多糖是由多个糖基连接而成的高聚糖类,如淀粉、纤维素等。
(2)糖类的功能:糖类在生物体内具有能量供应、结构支持和细胞识别等功能。
3. 脂质的结构和功能(1)脂质的分类:脂质可分为甘油三酯、磷脂、类固醇等。
(2)脂质的结构:脂质主要由甘油酯和脂肪酸组成,磷脂还包括磷酸基和氨基醇基。
(3)脂质的功能:脂质在生物体内具有储能、细胞膜构成、激素合成等功能。
4. 核酸的结构和功能(1)核酸的组成:核酸由核苷酸组成,核苷酸由含氮碱基、糖、磷酸组成。
(2)核酸的结构:核酸分为DNA和RNA,其结构包括双螺旋和单链结构。
(3)核酸的功能:DNA负责遗传信息的传递和储存,RNA负责基因的表达和蛋白质的合成。
二、酶的特性和调控1. 酶的特性(1)酶的性质:酶是生物体内催化反应的蛋白质,具有高效、高专一性、可逆性等特点。
(2)酶的活性中心:酶的活性中心是其催化作用的关键部位,可与底物特异性结合。
(3)酶的底物与产物:酶对底物催化反应产生产物,反应受限于酶的底物浓度、酶浓度、反应条件等因素。
2. 酶的调控(1)酶的遗传调控:包括共同调控、底物诱导、反馈抑制等机制。
(2)酶的非遗传调控:包括磷酸化、去磷酸化、蛋白质降解等机制。
(3)酶与激素:激素通过调节酶的合成和活性来控制生物体内的代谢和生理功能。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子化合物,其分子量从几千到上百万不等。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的,其结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
在生物体内,蛋白质不断地受到合成和降解的调控。
2.核酸核酸也是生物体内非常重要的大分子,主要包括DNA和RNA。
DNA是生物遗传信息的分子载体,其双螺旋结构具有很高的稳定性,基因组里的信息以DNA的形式存在,RNA则是DNA的复制和表达过程中的关键参与者。
核酸的功能包括遗传信息的传递、蛋白质的合成控制等。
3.多糖多糖是由多个单糖分子经由糖苷键链接而成的高分子化合物。
生物体内包括多种多糖类物质,如纤维素、淀粉、糖原、聚合葡萄糖和壳多糖等。
在生物体中,多糖具有贮存能量、提供结构支持以及信号识别等生理功能。
4.脂质脂质是一类疏水性的生物大分子,其结构包括脂类、脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的形成和维护、能量的储存和释放以及信号转导等生理过程中扮演着重要的角色。
二、酶和酶动力学1. 酶的结构和功能酶是生物体内催化生物化学反应的分子,在酶的作用下,生物体内的化学反应可以以更快的速度进行。
酶的结构包括活性位、辅基和蛋白质结构。
酶的功能包括催化特定的反应、特异性和高效性等。
2. 酶动力学酶动力学研究的是酶催化反应的速率和反应机理。
酶动力学参数包括最大反应速率(Vmax)、米氏常数(Km)、酶的抑制和激活等。
酶动力学研究为理解生物化学反应提供了重要的信息。
三、生物体内代谢途径糖代谢包括糖异生途径、糖酵解途径、糖原代谢和半乳糖代谢等,主要在细胞内进行,产生能量和代谢产物。
2. 脂质代谢脂质代谢包括脂质合成、脂质分解、脂蛋白代谢和胆固醇代谢等,涉及到脂肪酸、三酰甘油、磷脂和胆固醇等的合成和降解过程。
3. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸合成、氨基酸降解、氨基酸转运等,对于蛋白质的降解和合成具有重要的作用,同时参与许多代谢途径。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学,它是生命科学领域的重要基础学科。
以下是对生物化学一些重要知识点的总结。
一、生物大分子(一)蛋白质1、组成元素:主要由碳、氢、氧、氮,有些还含有硫、磷等元素。
2、基本组成单位:氨基酸。
氨基酸通过脱水缩合形成肽链,肽链经过盘曲折叠形成具有一定空间结构的蛋白质。
3、蛋白质的结构层次:一级结构是指氨基酸的排列顺序;二级结构有α螺旋、β折叠等;三级结构是指整条肽链的空间构象;四级结构是指由多个亚基组成的蛋白质中各个亚基的空间排布及相互作用。
4、蛋白质的性质:具有两性电离、胶体性质、变性与复性、沉淀等。
(二)核酸1、分类:包括脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。
2、组成元素:碳、氢、氧、氮、磷。
3、基本组成单位:核苷酸。
核苷酸由含氮碱基、戊糖和磷酸组成。
4、 DNA 的结构:双螺旋结构,两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕。
5、 RNA 的种类及功能:信使 RNA(mRNA)指导蛋白质合成;转运 RNA(tRNA)转运氨基酸;核糖体 RNA(rRNA)参与核糖体的组成。
(三)糖类1、分类:单糖(如葡萄糖、果糖、半乳糖)、二糖(如蔗糖、麦芽糖、乳糖)和多糖(如淀粉、糖原、纤维素)。
2、功能:主要的能源物质,也参与细胞结构的组成。
(四)脂质1、分类:脂肪、磷脂、固醇(如胆固醇、性激素、维生素 D)。
2、功能:脂肪是良好的储能物质;磷脂是生物膜的重要成分;固醇在调节生命活动中发挥重要作用。
二、酶1、本质:大多数是蛋白质,少数是 RNA。
2、特性:高效性、专一性、作用条件温和。
3、影响酶活性的因素:温度、pH、抑制剂、激活剂等。
4、酶的作用机制:降低化学反应的活化能。
三、生物氧化1、概念:物质在生物体内氧化分解并释放能量的过程。
2、呼吸链:由一系列递氢体和递电子体组成,其功能是传递电子和氢,生成水并释放能量。
3、 ATP 的生成:主要通过氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种方式生成。
(完整版)生物化学知识点总结
生物化学知识点总结一、蛋白质蛋白质的元素组成:C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定,平均16%,即1g氮相当于6.25g蛋白质。
6.25称作蛋白质系数。
样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25蛋白质紫外吸收在280nm,含3种芳香族氨基酸,可被紫外线吸收等电点(pI):调节氨基酸溶液的pH值,使氨基酸所带净电荷为零,在电场中,不向任何一极移动,此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。
脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。
氨基酸与茚三酮反应非常灵敏,几微克氨基酸就能显色。
肽平面:肽键由于C-N键有部分双键的性质,不能旋转,使相关的6个原子处于同一平面,称作肽平面或酰胺平面。
生物活性肽:能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。
1)谷胱甘肽:存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽,由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly)组成,简称GSH。
由于GSH含有一个活泼的巯基,可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。
寡肽:10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽多肽:10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽蛋白质与多肽的区别:蛋白质:空间构象相对稳定,氨基酸残基数较多多肽:空间构象不稳定,氨基酸残基数较少蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上,某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲,折叠,转角等形成的空间构象。
??-螺旋的结构特点:1)以肽键平面为单位,以α-碳原子为转折盘旋形成右手螺旋;肽键平面与中心轴平行。
2)每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈,螺距为0.54nm,每个氨基酸上升0.15nm。
3)每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键,氢键的方向与中心轴大致平行,是稳定螺旋的主要作用力4)肽链中的氨基酸R基侧链分布在螺旋的外侧,R基团的大小、性状及带电荷情况都对螺旋的形成与稳定起作用。
生物化学知识点总结完整版
生物化学知识点总结完整版生物化学是研究生物体在细胞、组织和器官水平上的化学过程的一门学科。
它涉及了生命体内物质的合成、降解和转化过程,以及这些过程对生命活动的调控和影响。
生物化学知识点包括了生物分子的结构及功能、生物体内的代谢过程、遗传信息的传递及表达等内容。
下面就对生物化学的一些重要知识点进行总结:一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质:蛋白质是生物体内最丰富的一类生物大分子,由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着结构支持、酶催化、运输、信号传导等重要功能。
2. 碳水化合物:碳水化合物是生物体内最基本的能量来源,也是构成细胞壁、核酸、多糖等物质的重要成分。
3. 脂类:脂类是生物体内主要的能量储存物质,同时也是细胞膜的主要构成成分。
4. 核酸:核酸是生物体内的遗传物质,包括DNA和RNA两类,它们负责存储遗传信息和传递遗传信息。
二、生物体内的代谢过程1. 糖代谢:糖代谢是生物体内重要的能量来源,包括糖原合成、糖原降解、糖酵解等过程。
2. 脂质代谢:脂质代谢包括脂肪酸的合成、分解和氧化,以及胆固醇的合成和降解。
3. 蛋白质代谢:蛋白质代谢包括蛋白质合成、降解和氨基酸的代谢。
4. 核酸代谢:核酸代谢包括核苷酸的合成和降解过程。
5. 能量代谢:生物体内能量的产生主要依靠有机物的氧化和磷酸化过程。
这些过程包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
三、遗传信息的传递和表达1. DNA的结构和功能:DNA是双螺旋结构,由脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
DNA负责存储遗传信息,并通过转录和翻译的过程进行表达。
2. RNA的结构和功能:RNA是单链结构,由核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
RNA包括mRNA、tRNA和rRNA等,它们分别参与遗传信息的转录、转运和翻译。
3. 蛋白质合成的过程:蛋白质合成包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA的信息转录成RNA的过程,而翻译是指mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子匹配,从而在核糖体上合成蛋白质的过程。
生物化学专业的知识总结
生物化学专业的知识总结生物化学是研究生物体内化学成分和生命过程的学科,涉及到生物分子的结构、功能和相互作用等方面。
本文将对生物化学专业的知识进行总结,包括基本概念、重要分子和反应、研究方法等内容。
一、基本概念1. 生物分子:生物体内的化学物质,包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等。
2. 蛋白质:生物体内最重要的大分子,由氨基酸组成,具有结构和功能多样性。
3. 核酸:DNA和RNA是生物体内的两种核酸,负责遗传信息的传递和蛋白质合成。
4. 碳水化合物:生物体内的主要能量来源,包括单糖、双糖和多糖等。
5. 脂质:构成生物膜的主要成分,同时也是能量储存和信号传递的重要分子。
二、重要分子和反应1. 氨基酸:构成蛋白质的基本单位,通过肽键连接成多肽链。
2. 酶:催化生物体内化学反应的蛋白质,具有高度的选择性和效率。
3. 代谢途径:生物体内物质的合成和降解过程,包括糖酵解、脂肪酸合成等。
4. 光合作用:植物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
5. 呼吸作用:生物体内将有机物质氧化释放能量的过程,包括有氧呼吸和无氧呼吸。
三、研究方法1. 分离和纯化:通过技术手段将生物体内的分子分离和提纯,如电泳和层析。
2. 光谱学:利用不同波长的光与分子相互作用,如紫外-可见吸收光谱和红外光谱。
3. 核磁共振:通过核磁共振现象研究分子的结构和相互作用。
4. 质谱:通过对分子的质量和电荷比进行测定,确定分子的结构和组成。
5. 生物化学实验:通过设计和进行实验验证生物化学理论和假设。
综上所述,生物化学专业的知识总结包括基本概念、重要分子和反应、研究方法等内容。
生物化学作为一门交叉学科,对于深入理解生命的本质和生物体内的化学过程具有重要意义。
通过掌握这些知识,我们可以更好地理解生物体内的化学变化和相互作用,为生物医学研究和药物开发提供基础。
希望本文的总结能够对生物化学专业的学习和研究有所帮助。
《生物化学》知识点总结
《生物化学》知识点总结生物化学是研究生物体的化学组成、结构、功能以及生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科,对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学一些重要知识点的总结。
一、蛋白质化学1、氨基酸氨基酸是蛋白质的基本组成单位,共有 20 种。
按照侧链的性质,可分为非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
氨基酸具有两性解离的性质,在不同的 pH 条件下会以不同的离子形式存在。
2、蛋白质的结构蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序,通过肽键连接。
二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲,主要依靠氢键维持稳定。
三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,主要由疏水作用、离子键、氢键和范德华力等维持。
四级结构是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成的聚合体。
3、蛋白质的性质蛋白质具有胶体性质、两性解离、变性和复性、沉淀等性质。
变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
二、核酸化学1、核酸的分类和组成核酸分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。
DNA 由脱氧核苷酸组成,包括腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、胸腺嘧啶(T)和胞嘧啶(C)。
RNA 由核糖核苷酸组成,包括腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、尿嘧啶(U)和胞嘧啶(C)。
2、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构,两条链反向平行,碱基之间通过氢键互补配对。
双螺旋结构的稳定因素包括碱基堆积力、氢键和离子键等。
3、 RNA 的种类和功能RNA 包括信使 RNA(mRNA)、转运 RNA(tRNA)和核糖体RNA(rRNA)。
mRNA 是蛋白质合成的模板,tRNA 负责转运氨基酸,rRNA 参与核糖体的组成。
三、酶1、酶的概念和特点酶是具有催化作用的蛋白质或 RNA。
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生物化学知识点总结
一、蛋白质
蛋白质的元素组成:C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定,平均16%,即1g氮相当于6.25g蛋白质。
6.25称作蛋白质系数。
样品中蛋白质含量=样品中含氮量 6.25
蛋白质紫外吸收在280nm,含3种芳香族氨基酸,可被紫外线吸收
等电点(pI):调节氨基酸溶液的pH值,使氨基酸所带净电荷为零,在电场中,不向任何一极移动,此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。
脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。
氨基酸与茚三酮反应非常灵敏,几微克氨基酸就能显色。
肽平面:肽键由于C-N键有部分双键的性质,不能旋转,使相关的6个原子处于同一平面,称作肽平面或酰胺平面。
生物活性肽:能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。
1)谷胱甘肽:存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽,由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly)组成,简称GSH。
由于GSH含有一个活泼的巯基,可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。
寡肽:10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽
多肽:10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽
蛋白质与多肽的区别:
蛋白质:空间构象相对稳定,氨基酸残基数较多
多肽:空间构象不稳定,氨基酸残基数较少
蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上,某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲,折叠,转角等形成的空间构象。
螺旋的结构特点:
1)以肽键平面为单位,以碳原子为转折盘旋形成右手螺旋;肽键平面与中心轴平行。
2)每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈,螺距为0.54nm,每个氨基酸上升0.15nm。
3)每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键,氢键的方向与中心轴大致平行,是稳定螺旋的主要作用力
4)肽链中的氨基酸R基侧链分布在螺旋的外侧,R基团的大小、性状及带电荷情况都对螺旋的形成与稳定起作用。
蛋白质的三级结构:球状蛋白质的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上,组装而成的完整的结构单位称三级结构。
次级键。
蛋白质的四级结构:许多蛋白质由两个或两个以上具有三级结构的亚单位组成,其中每一个亚单位称为亚基。
亚基间通过非共价键聚合而形成特定的构象。
结构域:在一些相对较大的蛋白质分子中,在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的区域,在组装成更复杂的球状结构,这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域叫结构域。
蛋白质的变性:蛋白质由于受到物理、化学因素的作用使蛋白质空间构象发生改变与生物学活性的丧失,此过程称蛋白质的变性。
变性的标志:生物活性丧失/疏水基团外露,分子结构伸展松散,易被蛋白酶水解。
变形后果:维持蛋白质空间构象的次级键和二硫键的断裂,引起蛋白质二、三、四级结构的破坏,而不涉及一级结构的改变和肽键的断裂。
变性因素:1.物理因素:加热、剧烈震荡或搅拌、紫外线及X射线照射、超声波等。
2.化学因素:强酸、强碱、重金属盐、有机酸、有机溶剂、尿素、胍、b-硫基乙醇、去污剂等。
二、酶
大多数的酶是蛋白质,也有一些RNA具有催化功能,称为核酶。
酶:有活细胞合成的具有高度催化效能和高度特异性的生物催化剂(绝大多数是蛋白质)。
酶的特点:1)高效性2)专一性3)容易失活4)容易调控
酶的化学本质:对酶进行酸碱水解处理,水解的最终产物经分析为氨基酸;用蛋白质的变性剂处理酶可使酶失活;酶和其他蛋白质一样,具有不能通过半透膜等胶体性质。
酶的化学组成:酶可分为单纯蛋白质(仅由氨基酸残基组成)与缀合蛋白质(除氨基酸残基外还有金属离子、有机小分子等化学成分,又称全酶)。
全酶:全酶中的蛋白质部分称为脱辅酶,非蛋白质部分称为辅因子。
脱辅酶和辅因子单独存
在时均无催化活性,只有由二者结合而成的全酶分子才具有催化活性。
属于有机分子的辅因子称为辅酶。
与脱辅酶结合强叫辅基,结合松弛叫辅酶。
透析可去除的小分子有机物(辅酶)透析去不掉的(辅基)
酶的类型:
单体酶(三级结构):只有一条肽链的酶称为单体酶。
属于这类酶为数不多,而且常常为水解酶。
寡聚酶(四级结构):有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。
多酶复合物:几个酶嵌合而成的复合物称为多酶复合物。
酶的活性部位:
必需基团:酶分子中与酶活性密切相关的基团称为必需基团。
活性中心(active site):有些必需基团在一级结构上可能相距甚远,但在空间结构上彼此靠近,集中在一起形成具有一定空间结构的区域,能与底物特异的结合,并将底物转化成产物。
结合基团(专一性):作用是与底物结合使底物与酶形成复合物。
催化基团(活性):作用是影响底物中某些化学键的稳定性,催化底物发生化学反应,使之转化成产物。
频率最高的活性中心的氨基酸残基:Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys 。
同工酶:指具有催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质都不同的一组酶。
底物浓度对反应速度的影响
抑制剂:凡使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质,称为抑制剂(I)。
其作用称为抑制作用。