生物化学习题及答案(氨基酸和蛋白质)

生物化学习题（氨基酸和蛋白质）

一、名词解释：

两性离子：指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子

必需氨基酸：指人体（和其他哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的环境pH，用符号pI表示。

一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序

二级结构：蛋白质分子的局部区域内，多肽链按一定方向盘绕和折叠的方式

三级结构：蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象

四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构

超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体

盐析：在蛋白质分子溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象

盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象

蛋白质的变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致生物活性丧失的现象；

蛋白质在受到光照、热、有机溶剂及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变

蛋白质的复性：在一定条件下，变性的蛋白质分子回复其原有的天然构象并回复生物活性的现象同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。如血红蛋白

别构效应：某些不涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其它部位（别构部位），引起蛋白质的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。

肽单位：又称肽基，是肽链主链上的重复结构。由参与肽键合成的N原子、C原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-C原子组成的一个平面单位。

二、填空题：

1、天然氨基酸中，甘氨酸（Gly）不含不对称碳原子，故无旋光性。

2、常用于检测氨基酸的颜色反应是茚三酮。

3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量，这是因为蛋白质分子中的 Phe 、 Tyr和Trp （三字符表示）三种氨基酸残基有紫外吸收能力。

4、写出四种沉淀蛋白质的方法：盐析、有机溶剂、重金属盐和加热变性。

（生物碱试剂、某些酸类沉淀法）

5、蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸残基的氨基和另一氨基酸的羧基连接而形成的。

6、大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为16 %，如测得1g样品含氮量为10mg，则蛋白质含量为6.25%。

7、在20种氨基酸中，酸性氨基酸有 Glu 和 Asp 两种，具有羟基的氨基酸是和Ser,Thr ，能形成二硫键的氨基酸是 Cys 。

8、蛋白质中的 Phe 、 Tyr 和 Trp 三种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大光吸收。

9、精氨酸的pI为10.76，将其溶于pH7的缓冲液，并置于电场中，则精氨酸应向电场的负极方向移动。

10、蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，分别是α-螺旋和β-折叠。

11、α-螺旋是由同一肽链的 C=O 和 N-H间的氢键维持的，螺距为 0.54nm ，每圈螺旋含 3.6 个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为 0.15nm 。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于右手螺旋。

12、球状蛋白质分子中有极性侧链的氨基酸残基长位于分子表面与水结合，而又疏水性侧链的氨基酸位于分子内部。

13、蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸 Pro 和 HPro 存在处局部螺旋结构中断。

14、氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成蓝紫色色化合物，而 Pro 与茚三酮反应生成黄色化合物。

15、维持蛋白质一级结构的化学键：肽键和二硫键；维持二级结构靠氢键；维持三、四级结构靠次级键和氢键，其中包括离子键、疏水键和范德华力。

16、稳定蛋白质胶体的因素是表面水化膜和同性电荷。

17、GSH的中文名称是谷胱甘肽，活性基团是巯基；生化功能是抗自由基、抗衰老、抗氧化。

18、电泳分离蛋白质的原理，是在一定pH条件下，不同蛋白质带电荷量和分子大小不同，因而在电场中移动的方向和速率不同，从而使蛋白质得到分离。

19、加入低浓度中性盐可使蛋白质溶解度增加，这种现象称为盐溶，而加入高浓度中性盐达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度减小并沉淀析出，这种现象称为盐析，蛋白质的这种现象常用于蛋白质分离。

20、氨基酸处于等电点状态时，主要以两性形式存在，此时它的溶解度最小。

21、测定蛋白质相对分子质量的方法有沉降法、凝胶过滤法和 SDS-PAGE法。

22、今有甲、乙、丙三种蛋白质，等电点分别为8.0、4.5和10.0，当在pH8.0缓冲液中，它们在

电场中的移动情况为：甲

不动 ，乙 向正极移动 ，丙 向负极移动 。

23、当氨基酸的pH=pI 时，氨基酸以两性离子形式存在，当pH>pI 时，氨基酸以 负 离子形式存在。

24、谷氨酸的pK 1（α-COOH ）=2.19，pK 2（α-NH 3+）=9.67，pK R （R 基）=4.25，谷氨酸的等电点为 3.22 。

25、天然蛋白质中的α-螺旋结构，其主链上所有的羰基氧与亚氨基氨都参与了链内 氢 键的形成，因此构象相当稳定。

26、将相对分子质量分别为a （90，000），b （45，000）c （110，000）的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析，洗脱先后顺序为c,a,b 。

27、肌红蛋白的含铁量0.34%，其最小相对分子质量为16471；血红蛋白的含铁量也是0.34%，但每分子含4个铁原子，其相对分子质量为 65882 。

28、一α-螺旋片段含180个氨基酸残基，该片段中有 50 圈螺旋，该螺旋的轴长为 27nm 。 29、使蛋白质水解的方法通常有 酸水解 、 碱水解 和 酶水解 。

30、纸层析分离氨基酸时，固定相是 层析纸吸附的水 ，流动相是 展层溶剂 ；由于不同氨基酸在两相中的 分配系数 不同，因而在滤纸上的移动速率也不同；所分离的氨基酸可用 茚三酮 溶液显色定位。

31、胶原蛋白是由 三 股肽链组成的超螺旋结构，并含稀有的 羟脯氨酸 与 羟赖氨酸 。 32、 Pro 和 Gly 是破坏蛋白质α-螺旋的氨基酸，前者不是一个真正的氨基酸，后者没有同分异构体。

33、血红蛋白与氧的结合呈现 协同 效应，这是通过血红蛋白的 变构作用实现的。 34、胰蛋白酶属内肽 酶，专一性地水解肽链中Lys 和Arg 的羧基形成的肽键。

35、组氨酸的pK 1（α-COOH ）=1.82，pK 2（咪唑基）=6.00，pK 3（α-NH 3+）=9.17，它的等电点是 7.59 。三、选择题

1、在pH7.0时，下列哪种氨基酸带正电荷？ C A 、Glu B 、Pro C 、His D 、Thr

2、苯丙氨酸的等电点最接近 B A 、3 B 、6 C 、10 D 、13

3、 D 含有四级结构

A 、肌红蛋白

B 、胶原蛋白

C 、牛胰岛素

D 、血红蛋白

4、蛋白质中在280nm 处吸光值最大的是下列哪

种氨基酸？ A

A 、色氨酸

B 、组氨酸

C 、苏氨酸

D 、半胱氨酸

5、蛋白质所形成的胶体溶液，在下列哪种条件下不稳定？ C

A 、pH>pI

B 、pH

C 、pH=pI

D 、pH=7.4

E 、在水溶液中