基础生物化学知识重点
基础生物化学知识重点
绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤）基本概念：新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢核酸一、基本概念：核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯碱基互补配对：A-T,G-C三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环）增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。
减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。
变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。
复性恰好相反。
重点内容：1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础，2.遗传信息的载体，3.具有催化作用，4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖）2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述）3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）：4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.445.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角蛋白质、氨基酸化学一、基本概念氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。
生物化学基础知识点
生物化学基础知识点生物化学是研究生物体内化学过程及其分子基础的学科，它涉及广泛的知识点，从分子结构到代谢途径，都是生物化学的研究范畴。
以下是一些重要的生物化学基础知识点。
1. 氨基酸和蛋白质氨基酸是构成蛋白质的基本单元，共有20种主要氨基酸。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，进而折叠成特定的三维结构形成蛋白质。
蛋白质在细胞中担任许多重要功能，如酶催化、结构支持和信号传导等。
2. 核酸和遗传信息核酸是构成遗传信息的分子，包括DNA和RNA。
DNA是遗传物质的主要组成部分，通过遗传密码储存了生物体的遗传信息。
RNA在遗传信息的转录和翻译过程中起着重要的作用。
3. 酶和催化酶是生物体内的催化剂，可以加速化学反应的速率。
酶与底物结合形成酶底物复合物，通过调节反应过渡态的能量，降低反应的活化能。
酶的活性受到许多因素的调控，如温度、pH值和底物浓度等。
4. 代谢途径代谢途径是生物体内分子合成和降解的途径，包括糖酵解、脂肪酸合成、三羧酸循环等。
这些代谢途径是维持生物体生命活动的重要过程，通过产生能量和合成细胞组分等方式维持生物体正常功能。
5. 能量转化与ATPATP是细胞内能量的主要储存和传递形式，通过其磷酸键的水解释放化学能，供细胞进行各种生物化学反应。
细胞内能量转化主要通过糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等过程进行。
6. 细胞膜与传递细胞膜是细胞内外分隔的界面，它具有选择性通透性，能够调控物质的进出。
细胞膜上的受体和信号分子相互作用，通过信号传导途径传递信息，影响细胞的生理功能。
7. 免疫与抗体免疫是生物体对抗外来病原体的防御系统，包括先天免疫和获得性免疫两个部分。
抗体是获得性免疫的主要效应分子，能够抑制病原体的生长和中和外来毒素。
8. 细胞信号传导细胞内外的信号分子通过受体与细胞表面结合，触发一系列的信号传导路径，改变细胞内的生物化学反应。
常见的信号传导路径包括细胞膜受体介导的信号传导和细胞核内的转录信号传导。
生物化学重点笔记(基本知识)
生物化学重点绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
生物化学重点知识点
生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。
下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。
有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。
氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。
3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。
4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。
5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。
这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。
6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。
7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。
这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。
8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。
这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。
9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。
脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。
10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。
了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。
以上是生物化学的一些重点知识点。
了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。
大二基础生物化学知识点
大二基础生物化学知识点在大二基础生物化学学科中，我们将学习各种与生物和化学相关的基本概念和知识。
这些知识点是理解生物体内化学过程和生命现象的基础。
下面是一些大二基础生物化学的核心知识点。
1. 生物分子的组成生物体内存在着许多重要的生物大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
蛋白质是由氨基酸组成的，并在细胞中担任多种功能。
核酸是遗传信息的载体，包括DNA和RNA。
多糖是由单糖分子组成的多聚体，如葡萄糖和淀粉。
脂质则是由甘油和脂肪酸组成的。
2. 酶和酶动力学酶是在生物体内催化化学反应的蛋白质，可以降低活化能，加速反应速率。
酶动力学研究了酶催化反应的速率、底物浓度、酶浓度和温度等因素对反应速率的影响。
3. 代谢途径代谢是生物体内的化学反应网络，包括合成和分解化学反应。
大二生物化学中研究了糖酵解、细胞呼吸和光合作用等重要的代谢途径。
糖酵解将葡萄糖分解为乳酸或乙醇，并产生能量。
细胞呼吸是将有机物完全氧化为二氧化碳和水，并释放出大量能量。
光合作用则是将二氧化碳和水转化为有机物质，并释放出氧气。
4. 基因表达与调控基因表达是指基因的转录和翻译过程，将DNA信息转化为蛋白质。
转录是将DNA序列转录成RNA分子，然后通过翻译将RNA转化为蛋白质。
在这个过程中，还会有基因调控机制的参与，包括转录因子的结合和DNA甲基化等。
5. 酸碱平衡与缓冲系统生物体内的酶活性和代谢需要一个特定的酸碱平衡状态。
细胞会通过酸碱离子在细胞内外之间的平衡来维持正常的生理状态。
缓冲系统则是对酸碱变化进行调节的机制，包括碳酸氢盐/碳酸盐缓冲系统和磷酸盐缓冲系统等。
6. 氧化还原反应氧化还原反应是生物体内许多重要生化过程的基础，如细胞呼吸和光合作用。
在氧化还原反应中，电子从还原剂转移到氧化剂，同时伴随着能量的转移。
7. 生物膜和细胞信号转导细胞膜是细胞的保护层，同时也参与了细胞内外物质交换和信号传导等生命活动。
细胞膜内含有各种脂质、蛋白质和糖类，在细胞信号转导中扮演重要角色。
基础生物化学知识点
基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。
3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。
-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。
-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。
-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。
4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。
-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。
-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。
-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。
二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。
-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。
2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。
-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。
3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。
-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。
4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。
- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。
生物化学重点知识点总结
生物化学重点知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它涵盖了从分子水平到细胞水平的生命现象。
以下是生物化学中的一些重点知识点。
一、蛋白质蛋白质是生命活动的主要承担者，具有多种重要的功能。
1、氨基酸组成蛋白质由 20 种基本氨基酸通过肽键连接而成。
这些氨基酸根据其侧链的性质可分为极性、非极性、酸性和碱性等不同类型。
2、蛋白质的结构层次蛋白质具有一级、二级、三级和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，通过肽键连接。
二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等，主要依靠氢键维持。
三级结构是指整条肽链的三维空间结构，由疏水作用、氢键、离子键等多种作用力维持。
四级结构则是指多个亚基组成的蛋白质的结构，亚基之间通过非共价键相互作用。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等特性。
变性是指蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其空间结构被破坏，导致生物活性丧失，但一级结构不变。
复性则是变性的蛋白质在适当条件下恢复其天然构象和生物活性。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），是遗传信息的携带者。
1、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕而成。
碱基之间通过氢键配对，A 与 T 配对，G 与 C 配对。
2、 RNA 的种类和结构RNA 主要有信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
mRNA 是蛋白质合成的模板，tRNA 负责携带氨基酸，rRNA 是核糖体的组成成分。
3、核酸的性质核酸具有紫外吸收特性，在 260nm 处有最大吸收峰。
此外，核酸还具有变性和复性的特点。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
1、酶的特性酶具有高效性、专一性和可调节性。
高效性是指酶能够大大加速化学反应的速度；专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应；可调节性是指酶的活性可以受到多种因素的调节。
基础生物化学知识点总结
4.各种RNA 的功能：RNA 主要负责遗传信息的表达，在蛋白质合成方面发挥着重要功能。
mRNA 是由DNA 转录而来，携带着DNA 的遗传信息，并作为蛋白质的合成的模版；rRNA 是蛋白质合成的场所——核糖体的重要组成部分；tRNA 是密码子翻译为相对应氨基酸的桥梁。
5.核酸的一级结构：核酸分子中核苷酸的排列顺序和连接方式。
6.核酸链中的核苷酸之间形成3’,5’-磷酸二酯键。
7.核酸链的表示方法：要按5’→3规定书写，具有方向性。
8.DNA 双螺旋结构的特点：（1）DNA 分子是由两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。
两条链围绕同一个中心轴形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm.（2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在双螺旋的外侧，疏水碱基对则在内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约10个碱基对，螺距3.4nm ，这样相邻碱基平面间间隔0.34nm ，并有一个360的夹角，糖环平面与中心轴平行。
（3）两条DNA 链借彼此碱基A=T 、G=C 之间形成的氢键而结合在一起。
（4）在DNA 双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。
9. A-T ，C-G ，单链A+T+C+G=100%,G-C 含量多则DNA 熔点较高，生活环境温度较高。
10.DNA 双螺旋构象多态性：A-NDA 、B-DNA ：是最稳定，最常见的右旋DNA 、C-DNA ；Z-DNA 是左旋DNA 。
11.tRNA 的二级结构呈三叶草状结构模型。
12.tRNA 一般由四个臂和四个环组成。
四臂：氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂、反密码子臂、T ΨC 臂；四环：二氢尿嘧啶环DHU 、反密码子环、额外环、T ΨC 环。
13.氨基酸接受臂由7个碱基对组成，3’-端均为CCA 序列，可以接受活化的氨基酸（结合位点-CCA ）。
14.tRNA 的三级结构是L 形的。
15.原核生物的核糖体含3种rRNA ：23S rRNA 、5S rRNA 和16S rRNA;真核生物的核糖体有4种：28S rRNA 、5.8S rRNA 、5S rRNA 和18S rRNA 。
基础生物化学复习知识要点
基础生物化学重要知识要点（一）名词解释1.蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
2.氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
3.蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
4.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
5.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
6.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
7.蛋白质变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
8.蛋白质复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
9.肽平面：组成肽键的四个原子和与之相边的α－碳原子都处于同平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面。
10.反密码子（anticodon）：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
11.核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
12.DNA退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。
13.必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
生物化学基础知识
生物化学基础知识
以下为你提供一些生物化学基础知识：
1. 蛋白质的基本组成单位是氨基酸，氨基酸的结构通式是L-α-氨基酸，天
然蛋白质的基本氨基酸共有20种。
2. 氨基酸可根据其性质被分为极性中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
3. 蛋白质的紫外线吸收波长是280nm，而核酸的紫外线吸收波长是
260nm。
4. 蛋白质的主键是氢键，而核酸的主键是磷酸二酯键。
5. 蛋白质的二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角等。
6. 蛋白质含有磷、碘等元素，少数含有铁、铜、锌、锰、钴、钼等金属元素。
7. 蛋白质的含氮量平均为16%，每克样品中含氮克数××100=100克样品
中蛋白质含量克%。
以上内容仅供参考，建议查阅相关生物化学书籍获取更全面的信息。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
生物化学的基础知识
生物化学的应用
药物研发与生物医学
药物研发：生物化学在药物研发中的应用，如药物靶点的发现、药物分子的设计等
生物医学：生物化学在生物医学中的应用，如基因编辑、细胞治疗等
疾病诊断：生物化学在疾病诊断中的应用，如生物标志物的发现、诊断试剂的开发等
治疗方法：生物化学在治疗方法中的应用，如靶向治疗、免疫治疗等
生物化学基础知识
汇报人：XX
生物学基础知识 化学基础知识 生物化学的应用
生物学基础知识
细胞结构与功能
细胞膜：控制物质进出细胞 细胞核：储存遗传信息，控制细胞活动 细胞质：进行各种生化反应 细胞器：完成特定功能，如线粒体、内质网、高尔基体等
生物大分子
蛋白质：生命的基 础，由氨基酸组成
核酸：遗传信息的 载体，包括DNA 和RNA
变异结果：有利变异、不利 变异、中性变异
变异类型：基因突变、基因 重组、染色体变异
生物进化
达尔文进化论：自然选择、适者生 存
进化历程：从单细胞生物到多细胞 生物，从简单到复杂
添加标题
添加标题
添加标题
添加标题
生物多样性：物种丰富度、遗传多 样性、生态系统多样性
进化证据：化石记录、分子生物学、 比较解剖学
热力学第二定律：熵增原理，能 量转化过程中，熵总是增加的， 表示能量转化的效率和反应，生成
盐和水
离子平衡：溶 液中离子浓度 的平衡状态， 受到温度、压 力等因素影响
酸碱指示剂： 用于指示溶液 酸碱性的化学 物质，如酚酞、
甲基橙等
酸碱滴定：通 过滴定法测定 溶液的酸碱度， 广泛应用于化 学实验和工业
环境保护与治理
生物化学在环境 保护中的应用： 如污水处理、废 气处理等
生物化学基础知识整理总结
生物化学基础知识整理总结一、生物化学的定义与重要性生物化学是研究生物体内化学过程和化学物质的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它主要关注生物体如何通过化学反应来维持生命活动，包括能量转换、物质代谢、信息传递、基因表达等。
生物化学在医学、农业、食品科学、药物研发等领域都有广泛应用，对理解生命现象和开发新技术具有重要意义。
二、生物化学的主要知识点1. 蛋白质结构与功能蛋白质的基本单位：氨基酸。
通过肽键连接形成多肽链，再折叠成具有特定功能的蛋白质。
蛋白质的分类：酶、激素、抗体、结构蛋白等。
蛋白质的结构层次：一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体三维结构）、四级结构（多亚基蛋白质）。
举例：血红蛋白是一种含铁的蛋白质，具有四级结构，能够运输氧气。
2. 核酸结构与功能核酸的种类：DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）。
核酸的组成：核苷酸（由五碳糖、磷酸和含氮碱基组成）。
核酸的结构：一级结构（核苷酸序列）、二级结构（DNA双螺旋、RNA折叠等）、三级结构（空间构象）。
举例：DNA双螺旋结构通过碱基配对（A-T、G-C）维持稳定，实现遗传信息的传递。
3. 酶与催化作用酶的定义：具有催化功能的蛋白质或RNA。
酶的特性：高效性、专一性、可调节性。
酶的作用机制：降低化学反应的活化能，加快反应速率。
举例：唾液淀粉酶能催化淀粉水解为麦芽糖，帮助消化。
4. 细胞代谢能量代谢：通过糖酵解、柠檬酸循环和氧化磷酸化等过程产生ATP，为细胞提供能量。
物质代谢：包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢等，维持细胞内外物质平衡。
举例：糖酵解过程中，葡萄糖被分解为丙酮酸，并产生少量ATP。
5. 信号转导信号转导的概念：细胞通过接收、传递和响应外界信号，调节生命活动的过程。
信号转导的途径：激素信号转导、神经信号转导、生长因子信号转导等。
举例：胰岛素通过与细胞膜上的受体结合，激活信号转导通路，调节血糖代谢。
6. 基因表达调控基因表达的概念：基因转录和翻译成蛋白质的过程。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
生物化学必看知识点总结
生物化学必看知识点总结（一）生物大分子的结构和功能1、组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类。
2、氨基酸的理化性质。
3、肽键和肽。
4、蛋白质的一级结构及高级结构。
5、蛋白质结构和功能的关系。
6、蛋白质的理化性质(两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等)。
7、分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。
8、核酸分子的组成，5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构，核苷酸。
9、核酸的一级结构。
核酸的空间结构与功能。
10、核酸的变性、复性、杂交及应用。
11、酶的基本概念，全酶、辅酶和辅基，参与组成辅酶的维生素，酶的活性中心。
12、酶的作用机制，酶反应动力学，酶抑制的类型和特点。
13、酶的调节。
14、酶在医学上的应用。
（二）物质代谢及其调节1、糖酵解过程、意义及调节。
2、糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。
3、磷酸戊糖旁路的意义。
4、糖原合成和分解过程及其调节机制。
5、糖异生过程、意义及调节。
乳酸循环。
6、血糖的来源和去路，维持血糖恒定的机制。
7、脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。
8、酮体的生成、利用和意义。
9、脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。
10、多不饱和脂肪酸的意义。
11、磷脂的合成和分解。
12、胆固醇的主要合成途径及调控。
胆固醇的转化。
胆固醇酯的生成。
13、血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。
高脂血症的类型和特点。
14、生物氧化的特点。
15、呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素，底物水平磷酸化，高能磷酸化合物的储存和利用。
16、胞浆中NADH的氧化。
17、过氧化物酶体和微粒体中的酶类。
18、蛋白质的营养作用。
19、氨基酸的一般代谢(体内蛋白质的降解，氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基)。
20、氨基酸的脱羧基作用。
21、体内氨的来源和转运。
22、尿素的生成--鸟氨酸循环。
23、一碳单位的定义、来源、载体和功能。
24、甲硫氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸的代谢。
25、嘌呤、嘧啶核苷酸的合成原料和分解产物，脱氧核苷酸的生成。
生物化学知识点
生物化学知识点生化知识点概述1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级、二级、三级和四级结构、蛋白质折叠、功能域。
- 核酸：DNA和RNA的结构、碱基配对、双螺旋、RNA的多样性（mRNA, tRNA, rRNA等）。
- 糖类：单糖、多糖、糖蛋白、糖脂。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、甾体化合物。
2. 酶学- 酶的定义、特性、命名。
- 酶促反应动力学：米氏方程、酶抑制、酶激活。
- 酶的结构与机制：活性位点、催化机制、酶的调控。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、调节、能量产出。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应、关键酶、调节。
- 电子传递链与氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 脂肪酸代谢：β-氧化、脂肪酸合成、脂肪酸氧化。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、转氨作用、氨基酸的降解和合成。
- 核苷酸代谢：碱基合成、核苷酸合成与降解。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK通路、PI3K/Akt通路、Wnt/β-catenin通路。
5. 基因表达与调控- DNA复制：复制机制、DNA聚合酶、复制起始点。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、蛋白质合成过程。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、转录因子。
6. 分子生物学技术- 克隆技术：限制性内切酶、连接酶、载体、转化。
- PCR技术：原理、引物设计、扩增程序。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9、TALENs、ZFNs。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质芯片、蛋白质互作。
7. 细胞结构与功能- 细胞膜：脂质双层、膜蛋白、膜流动性。
- 细胞器：线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体。
- 细胞骨架：微丝、中间丝、微管。
- 细胞周期：G1、S、G2、M期、细胞凋亡。
8. 生物化学疾病- 代谢疾病：苯丙酮尿症、糖原贮积病。
基础生物化学复习知识要点
基础生物化学复习知识要点生物化学是生物学和化学的交叉学科，旨在研究生物体内生物分子的结构、组成、功能以及它们之间的相互作用。
本文将回顾并总结基础生物化学的重要知识点，包括生物分子、酶学、代谢途径和能量转化等。
通过复习这些知识，读者将能够更好地理解细胞的运作机制和生物体的生物化学特征。
1.生物分子生物分子是构成生物体的基本单位，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
它们在细胞内发挥重要的功能，如蛋白质参与酶催化和结构维持，核酸存储和传递遗传信息，多糖提供能量和细胞外支持，脂质构建细胞膜等。
了解这些生物分子的结构和功能对于理解生物化学的基本原理至关重要。
2.酶学酶是生物体内催化化学反应的蛋白质分子。
它们能够降低反应的活化能，加速生物体内的化学反应速率。
酶的活性受到许多因素的影响，如温度、 pH值和底物浓度等。
了解酶的底物特异性和调节机制有助于我们理解细胞内的代谢过程。
3.代谢途径代谢途径是生物体内化学物质的转化过程，可分为两类：麻醉和生化反应。
麻醉途径是通过光合作用将阳光能转化为化学能，在植物和某些细菌中发生。
生化反应则是通过氧化还原反应、羧化、裂解和合成等过程进行，涉及蛋白质、核酸、多糖和脂质等生物分子的转化。
了解这些代谢途径的基本原理有助于我们理解生物体内能量转化和物质循环的过程。
4.能量转化生物体内的能量转化主要通过三个过程实现：麻醉、糖原解聚和呼吸链。
光合作用是植物和某些细菌将太阳能转化为化学能的过程，通过其中的麻醉途径生成三磷酸腺苷（ATP）。
糖原解聚则是生物体内的一种能量供应和储备形式，通过糖原在胞质中储存和释放的过程产生ATP。
而呼吸链则通过氧化还原反应将有机物分子中的化学能转化为ATP，这一过程发生在线粒体内。
总结：通过回顾和总结基础生物化学的重要知识点，我们加深了对生物分子、酶学、代谢途径和能量转化的理解。
生物化学作为生物学和化学的交叉学科，为我们揭示了生物体内化学过程的奥秘。
通过进一步学习和探索，我们将能够更好地理解生命的起源和进化，以及应用于医学和生物技术等领域。
生物化学大一知识点总结大全
生物化学大一知识点总结大全生物化学是生物学和化学的交叉学科，主要研究生物体内的化学反应和分子结构。
在大一的学习中，我们接触了许多生物化学的基础知识，下面是对这些知识点进行总结和回顾。
一、生物化学基础知识1. 原子结构和元素周期表：了解原子的组成和构造，掌握元素周期表的基本结构，以及元素符号和原子量的含义。
2. 分子和化学键：了解分子的构成和化学键的种类（共价键、离子键、金属键），了解键的强度和稳定性。
3. 溶液和浓度：了解溶液的组成，掌握浓度的计算方法和表示方式，理解各种溶液的性质和行为。
4. 酸碱中和和pH：了解酸碱中和反应的原理，掌握pH的定义和计算方法，理解酸碱溶液的性质和酸碱指示剂的作用。
二、生物基础有机化学1. 碳水化合物：了解碳水化合物的基本结构（单糖、双糖、多糖），掌握葡萄糖和羟基的化学性质和反应。
2. 脂肪酸和甘油：了解脂肪酸和甘油的结构和性质，理解三酯的合成和代谢过程。
3. 蛋白质：了解蛋白质的组成和结构（氨基酸），掌握氨基酸的分类和性质，理解蛋白质的结构层次和功能。
4. 核酸：了解核酸的结构和功能，掌握DNA和RNA的组成和碱基配对规则，理解DNA的复制和RNA的转录过程。
三、生物能量转化1. 糖酵解：了解糖酵解的反应过程和产物，并掌握乳酸发酵和酒精发酵的区别和条件。
2. 奥斯卡·门德尔实验：理解奥斯卡·门德尔实验的目的和原理，掌握氧化磷酸化的过程和产物。
3. 光合作用：了解光合作用的反应过程和产物，在此基础上理解光合作用在能量转化中的重要性。
四、酶和代谢调节1. 酶的分类和特点：了解酶的种类和功能，掌握酶促反应的速率和酶动力学的常用参数。
2. 酶的调节：了解酶的活性调节机制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制和蛋白质磷酸化。
3. 代谢途径和调控：理解代谢途径的概念和特点，了解代谢调控的方式和目的，包括反馈抑制、转录调控和信号转导等。
五、生物膜和细胞信号传导1. 脂质双层结构：了解生物膜的结构和功能，理解脂质双层的性质和流动性。
掌握生物化学的核心知识点
掌握生物化学的核心知识点生物化学是研究生物体在分子层面上的化学组成、结构与功能之间关系的学科。
它是生物学与化学的交叉学科，通过揭示生物体内化学反应的机理以及分子水平上的相互作用，帮助我们更好地理解生命现象。
本文将重点介绍生物化学中的核心知识点，以帮助读者掌握生物化学的基础知识。
1. 生物大分子的结构与功能生物大分子包括核酸、蛋白质、多糖和脂类等，它们在生命体系中起着重要的作用。
核酸是基因的主要组成部分，主要包括DNA和RNA。
蛋白质是生物体内最复杂的大分子，承担着各种生物活动的基本功能。
多糖在细胞结构和能量储存中起着重要作用。
脂类则是细胞膜的主要组成部分，同时也参与到能量存储和信号传导等生理过程中。
2. 酶与酶促反应酶是生物体内催化化学反应的生物催化剂。
它们能够降低化学反应的活化能，从而提高反应速率。
酶促反应在生物体内广泛存在，包括代谢的调节、信号转导等各个方面。
了解酶的结构与功能以及酶促反应的机制对于理解生物体的生理过程至关重要。
3. 代谢途径代谢途径是生物体内各种化学反应的总称，包括物质的合成与分解。
代谢途径通过合成、降解、调节等生化反应来维持生物体内物质平衡。
其中，糖代谢、脂肪酸代谢和氨基酸代谢是生物体内最为重要的代谢途径，它们通过一系列酶催化的反应将营养物质转化为能量和合成产物。
4. 能量的产生与转化生命活动需要能量的输入与转化。
在生物体内，能量主要以ATP 分子的形式储存和传递。
细胞通过细胞呼吸和光合作用等途径产生ATP，从而为各种生物过程提供能量。
了解能量的产生与转化机制对于理解生物体的能量代谢及能量转化的原理具有重要意义。
5. DNA的复制与遗传信息的传递DNA复制是生物体遗传信息传递的基础过程。
了解DNA复制机制有助于理解基因组的传递与表达。
此外，DNA损伤修复、基因重组和基因转录等过程也是遗传信息传递的重要环节，对于探究生物体的遗传性状和进化机制具有重要意义。
6. 分子信号传导与细胞通讯细胞内的信号传递是维持生物体稳态的关键过程。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤）基本概念：新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢核酸一、基本概念：核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯碱基互补配对：A-T,G-C三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环）增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。
减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。
变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。
复性恰好相反。
重点内容：1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础，2.遗传信息的载体，3.具有催化作用，4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖）2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述）3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）：4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.445.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角蛋白质、氨基酸化学一、基本概念氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。
寡肽：2～20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽多肽：由20个以上的氨基酸残基组成的肽肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。
具有类似双键的特性，肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。
二硫键：是两个含有巯基的氨基酸之间脱水缩合而成的一级结构：由多个单体以共价键组成的生物大分子中不同单体的排列顺序。
即氨基酸序列二级结构：多肽链或多核苷酸链沿分子的一条轴所形成的旋转和折叠等，主要是由分子内的氢键维系的局部空间排列。
如蛋白质的α螺旋、β片层、β转角、无规卷曲及DNA的双螺旋结构超二级结构：多肽链上若干相邻的的构像单位（a螺旋，β-折叠，β-转角）彼此进一步作用结构域：在二级和超二级结构基础上形成的并相对独立的三级结构局部折叠区三级结构：在二级、超二级结构的基础上进一步盘绕形成的高级结构。
如多肽链和多核苷酸链所形成的不规则三维折叠。
四级结构：蛋白质的层次结构中的第四个层次，特指组成蛋白质的各个亚基通过非共价键相互作用(包括疏水相互作用、氢键和盐键等)排列组装而成的立体结构。
α-螺旋：3.6个氨基酸一圈，螺距0.54nm β-折叠：β-转角：蛋白质变性：指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
分子病：由于基因突变导致pro（脯氨酸）一级结构发生变异，使得pro生物的生物功能减退或丧失，直至造成生理功能变化而造成的生理疾病重点内容：1.蛋白质的生物功能、元素（C,H,O,N,S,P….）3.维系蛋白质空间的作用力：（H键，盐键，疏水作用，范德华力，共价键，二硫键，酯键）5.蛋白质的两性解离、等电点：在酸性集团下会使基团质子化，带正电；碱性条件下质子基团释放质子，带负电；存在某个pH使得蛋白质的正负电荷相等，该pH称为等电点。
6.蛋白质变性和复性以及变性后的特性变化：蛋白质在等电点的情况下最不容易沉淀，沉淀方法有：盐析，脱水剂法，重金属盐沉淀法，生物碱沉淀。
变性的表现有丧失生物功能，粘度增大，扩散系数减小，疏水基团暴露在蛋白质外使之光滑。
如果变性活动不是特别剧烈的话则是可逆的。
7.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角酶：一、基本概念：酶的专一性：指酶对底物及其催化反应的严格选择性酶蛋白：指酶的纯蛋白部分，是相对于辅酶因子而言，又称为脱辅基酶蛋白，其单独存在时不具有催化活性，与辅酶因子结合形成全酶后才显示催化活性辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分（其中较小的非蛋白质部分称辅基），与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。
辅酶：作为酶的辅因子的有机分子，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团(如参与氧化还原或运载酰基的基团)的作用。
在大多数情况下，可通过透析将辅酶除去单体酶：仅有一个活性中心的多肽链构成的酶，寡聚酶：由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶，称为寡聚酶。
活性中心：与底物进行结合并对其进行催化的部位必需基团：包括活性中心所有集团还有维持酶的空间构象的必需基团抑制剂：凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质竞争抑制：一种最常见的酶活性的抑制作用，抑制剂与底物竞争，从而阻止底物与酶的结合。
非竞争抑制：抑制剂与酶分子在底物结合位点以外的部位结合，不影响酶与底物的结合。
反竞争抑制：对酶活性的一种抑制作用，由于所加入的抑制剂能与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合别构酶：活性受别构调节物调控的酶。
别构效应：别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象.同工酶：来源于同一种系、机体或细胞的同一种酶具有不同的形式。
催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。
诱导酶：在正常细胞中没有或只有很少量存在，但在酶诱导的过程中，由于诱导物的作用而被大量合成的酶。
酶的活力单位：酶量的多少用酶活力单位（U，1Kat=6*107U 1U=16.67Kat）比活力：比活力=活力U/蛋白mg 每单位质量中的酶活力；Km值等于反应速度为最大速度一半的时候的酶的浓度二、重点内容：1.酶的定义及催化作用特点：催化特定化学反应的蛋白质、RNA或其复合体。
具有催化效率高、专一性强、作用条件温和等特点。
2.酶的分类和专一性，诱导契合学说：底物与酶活性部位结合，会引起酶发生构象变化，使两者相互契合，从而发挥催化功能。
3.米氏方程的运用及米氏常数的意义：其中E t为酶的总浓度，S为底物浓度，K m为米氏常数，k2为反应速率常数4..底物浓度、酶浓度、pH值、温度、抑制剂和激活剂对酶反应速率的影响：pH、温度对反应速率的影响一言以蔽之：适量就好。
底物浓度，抑制剂，激活剂都会通过米氏方程来影响反应速率，竞争性抑制使Km值增加，非竞争性抑制使最大速度变小；激活剂则是用于解除抑制。
5.酶活性别构调节的特点：已知别构酶都是寡聚酶，具有别构效应，不遵循米氏方程，初速度对底物浓度呈S型曲线，别构酶是系列反应的第一个酶，别构酶的分子量较大，分子复杂。
6.酶抑制剂的类型及作用特点：①不可逆性抑制，抑制剂与酶活性中心的必需基团结合，这种结合不能用稀释或透析等简单的方法来解除。
②可逆性抑制，有竞争性和非竞争性两种，竞争性抑制是抑制剂争夺底物与酶结合，增加底物浓度可使抑制减弱，附加几处前三章细节：1.氨的储存方式和运输方式是谷氨酰胺；2.亚氨基酸只有脯氨酸（Pro）3.处于等电点的蛋白质是最稳定的，最不易沉淀，且此时内部电荷为零。
4.不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸；5.蛋氨酸就是甲硫氨酸；6.结合酶只有在以全酶的形式存在时才能发挥活性；7.关于Km值的几点特性：（1）Km是酶的特性常数；（2）Km值与酶的结构有关；（3）Km值等于反应速度为最大速度一半的时候的酶的浓度。
8.酶原是指没有活性的酶的前身；9.蛋白质的含氮量为16%；10.胆固醇的合成原料是乙酰CoA；11.一碳的载体是四氢叶酸；12.不是所有的蛋白质都具有四级结构，据我所知胃蛋白酶就没有；13.肽链合成后可能的加工方式是切除肽链起始的氨基酸；14.蛋白质氨基酸都属于L-α-氨基酸；15.NH3经鸟氨酸形成尿素的意义在于可消除它的毒性，并排泄。
糖的分解代谢。
一、基本概念糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖分解生成乳酸的过程。
三羧酸循环：是需氧生物体内普遍存在的代谢途径，因为在这个循环中几个主要的中间代谢物是含有三个羧基的柠檬酸，所以叫做三羧酸循环，又称为柠檬酸循环；或者以发现者Hans Adolf Krebs命名为Krebs循环。
三羧酸循环是三大营养素（糖类、脂类、氨基酸）的最终代谢通路，又是糖类、脂类、氨基酸代谢联系的枢纽。
磷酸戊糖途径:葡萄糖在动物组织中降解代谢的重要途径之一。
其循环过程中，磷酸己糖先氧化脱羧形成磷酸戊糖及NADPH，磷酸戊糖又可重排转变为多种磷酸糖酯；NADPH则参与脂质等的合成，磷酸戊糖是核糖来源，参与核苷酸等合成。
糖酵解的生物意义：1．糖酵解是存在一切生物体内糖分解代谢的普遍途径2．通过糖酵解使葡萄糖降解生成ATP，为生命活动提供部分能量，尤其对厌氧生物是获得能量的主要方式3．糖酵解途径为其他代谢途径提供中间产物（提供碳骨架），如6-磷酸葡萄糖是磷酸戊糖途径的底物；磷酸二羟丙酮?a-磷酸甘油 ?合成脂肪4．是糖有氧分解的准备阶段5．由非糖物质转变为糖的异生途径基本为之逆过程三羧酸循环的生物意义：1．三大营养素的最终代谢通路糖、脂肪和蛋白质在分解代谢过程都先生成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A与草酰乙酸结合进入三羧酸循环而彻底氧化。
所以三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质分解的共同通路。
2．糖、脂肪和氨基酸代谢的联系通路三羧酸循环另一重要功能是为其他合成代谢提供小分子前体。
α-酮戊二酸和草酰乙酸分别是合成谷氨酸和天冬氨酸的前体；草酰乙酸先转变成丙酮酸再合成丙氨酸；许多氨基酸通过草酰乙酸可异生成糖。