静注人免疫球蛋白ph4

静注人免疫球蛋白ph4
具有抗体活性的动物蛋白,是由淋巴细胞（B细胞）产生的一种糖蛋白。

主要存在于血浆中，也见于其他体液、组织和一些分泌液中。

人血浆内的免疫球蛋白大多数存在于丙种球蛋白（γ-球蛋白）中。

可分为五类，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE），IgG，IgA和IgM还有亚类。

IgG，IgD，IgE均为单体，分泌液中IgA（SIgA）是双体，IgM 是五聚体。

其中IgG是最主要的免疫球蛋白，约占人血浆丙种球蛋白的70%，分子量约15万，含糖2～3%。

尽管免疫球蛋白千变万化，但都有类似的结构。

抗体分子是由两对长短不同的多肽链所组成，四条链通过链间二硫键构成Y型基本结构（H2L2）。

IgG分子由4条肽链组成。

其中分子量为2.5万（23kD）的肽链，称轻链（L链），分子量为5万的肽链（50～60kD），称重链（H链）。

轻链与重链之间通过二硫键（—S—S—）相连接。

H和L链上都有可变区，同类重链和同型轻链的近N端约110个氨基酸序列的变化很大，其他部分的氨基酸序列相对恒定，据此可将轻链和重链区分为可变区(V)和恒定区(C)。

VH和VI。

各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度变化，称为高变区(HVR)或互补决定区(CDR)，分别为CDRl、CDR2和CDR3。

CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，称为骨架区(FR)。

VH和VI。

各有113和107个氨基酸残基，组成4个FR(分别为FRl、FR2、FR3和FR4)和3个CDRs。

VH和VI-中的各氨基酸可编号，一些保守的氨基酸都有其固定的编号位置，将不同序列和已编号的序列进行对比以后，在某个位置上多出来氨基酸编号为A、B、C等，如27A、27B、27C、106A等。

VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位，识别及结合抗原，并决定抗体识别的特异性。

免疫球蛋白轻、重链可变区氨基酸顺序的编号
重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同型别(x或入)CI。

的长度基本一致．但不同类别IgCH的长度不一，有的包括CHl～CH3，有的为CHl～CH4。

同一种属生物体内针对不同抗原的同一类别Ig的C 区氨基酸组成和排列顺序比较恒定，其抗原性是相同的，但V区各有不同。

C区与抗体的效应功能相关，可激活补体，介导穿过胎盘和黏膜屏障，结合细胞表面的Fc受体从而介导调理作用、ADCC作用和I型超敏反应。

在Ig分子伸出的两臂和主干之间(CHl与CH2之间)还有个可弯曲的区域，称为铰链区。

该区含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，能改变两个结合抗原的Y形臂之间的距离，两臂之间的角度可自0到90变化，这样有利于两臂同时结合两个不同的抗原表位。

虽然IgD、IgG、IgA有绞链区，而IgM和IgE没有，但这并不说明它们完全不能弯曲，实际上还有相对的弯曲性。

各类抗体的铰链区的长度及氨基酸的顺序也有不同；人IgD的可伸展的距离最大，IgG4和两种IgA的弯曲度则有限。

所有的抗体是Ig，但Ig并不都是抗体。

Ig的两个重要特征是特异性和多样性。

它们是机体受抗原（如病原体）刺激后产生的，其主要作用是与抗原起免疫反应，生成抗原-抗体复合物，从而阻断病原体对机体的危害，使病原体失去致病作用。

另一方面，免疫球蛋白有时也有致病作用。

临床上的过敏症状如花粉引起的支气管痉挛，青霉素导致全身过敏反应，皮肤荨麻疹（俗称风疹块）等都是由免疫球蛋白制剂能增强人体抗病毒的能力，可作药用。

如注射人血清或人胎盘中提取的丙种球蛋白制剂可防治麻疹、传染性肝炎等传染病。

Ig是一个多藣有分子：（1）可结合抗原；（2）可作为抗原诱发抗体的产生；（3）可激发一系列如补体激活、吞吐噬调理、信号传导等次级反应。

各种特异性Ig已被广泛应用于临床疾病的预防、治疗和诊断。

例如，IgM是体液免疫应答首先产生的Ig。

SIgA是机体黏膜防御感染的重要因素。

IgE是同速发型过敏反应发生有关的Ig。

IgD以膜结合形式存在于B细胞，在B细胞分化发育中起重调节有作用。

[编辑本段]注射免疫球蛋白不是万能的
首先，丙种球蛋白注入人体后产生的免疫力是被动给予的，不是自身主动产生的，一般2周就被排泄，之后体内丙种球蛋白的含量又恢复到原来水平，要长期保持体内所含丙种球蛋白的高水平，就必须每隔2周注射1次。

其次，应用丙种球蛋白有一定的适应症，因为该药随所含抗体量的不同而预防效果各异。

普通的丙种球蛋白主要用于预防麻疹、甲肝、流行性腮腺炎等，想用丙种球蛋白来预防各种疾病是不可能的。

第三，如果反复注射丙种球蛋白，因其本身可作为抗原，刺激人体产生一种对抗丙种球蛋白的抗体，即抗抗体，一旦再注射丙种球蛋白，就会被抗抗中和，不能发挥其抗病作用。

第四，人体自身能够合成丙种球蛋白，如经常使用外来药品，就会抑制自身抗体的产生，从而降低机体的抗病能力。

第五，由于丙种球蛋白是血液制品，万一在来源上把关不严，反而造成血源污染，使健康人体传染上疾病，况且对人体来说，外来的丙种球蛋白毕竟是“异物”，个别人注射后可能会引起过敏反应。

因此，把丙种球蛋白作为强化剂、补药来使用是没有科学根据的，想通过反复注射该药来长期预防疾病、增强体质也是不可能的。

[编辑本段]免疫球蛋白的结构
Ig 分子的基本结构是由四肽链组成的，即由二条相同的分子量较小的轻链（L 链）和二条相同的分子量较大的重链（H 链）组成的。

L链与H链是由二硫键连接形成一个四肽链分子，称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。

现已知5 种免疫球蛋白中IgG、IgA 和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2 和CH3）共四个功能区。

IgM和IgE 的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CHl、CH2、CH3 和CH4）共五个功能区。

VL和VH 是与抗原结合的部位，单体由一对L链和一对H链组成的基本结构，只有2 个与抗原结合的位点，如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；双体由J链连接的两个单体，有4 个与抗原结合的位点，如分泌型IgA（SIgA），所以SigA 结合抗原的亲合力要比血清型IgA 高。

五聚体由J 链和二硫键连接五个单体，如IgM。

五聚体IgM 理论上应为10 个与抗原结合的位点，但实际上由于立体构型的空间位阻，—般只有5 个结合点可。