血红蛋白的结构与性质
以血红蛋白为例,说明蛋白质结构与功能的关系
以血红蛋白为例,说明蛋白质结构与功能的关系
血红蛋白是一种复杂的蛋白质，它的结构与功能有着密切的关系。
以下是血红蛋白的结构与功能的关系：
1. 分子结构：血红蛋白是由四个亚基组成的，每个亚基都由一
条多肽链和一个血红素辅基组成。
多肽链的氨基酸序列决定了血红蛋白的构象，而血红素辅基则是血红蛋白与氧气结合的关键部分。
2. 氧结合：血红蛋白的主要功能是运输氧气。
在肺部，血红蛋
白与氧气结合，形成氧合血红蛋白，然后将其运输到身体各处。
在组织中，氧合血红蛋白释放氧气，供组织利用。
3. 构象变化：当血红蛋白运输氧气时，其构象会发生变化。
这
种构象变化使得血红蛋白能够与氧气紧密结合，并将其运输到身体各处。
4. 酸碱性质：血红蛋白还具有酸碱性质，能够缓冲血液中的酸
碱变化。
这有助于维持血液pH的恒定。
5. 运输其他物质：除了氧气外，血红蛋白还能运输其他气体，
如二氧化碳、一氧化碳和氮气等。
总之，血红蛋白的结构决定了其功能。
其分子结构、氧结合能力、构象变化、酸碱性质以及运输其他物质的能力都与其复杂的结构和功能密切相关。
血红蛋白的检测
一血红蛋白的提取和分离实验的方法：1：实验材料，仪器，试剂及试剂的配制（1）实验材料：新鲜的鸡血（2）实验仪器：离心机，烧杯（100ml），胶头滴管，玻璃棒，离心管架，漏斗，纱布等。
（3）实验试剂：饱和（NH4）2SO4溶液（PH=6.0~7.0），柠檬酸钠溶液，生理盐水，蒸馏水。
（4）试剂的配制：1. 饱和（NH4）2SO4溶液的配制：100ml蒸馏水中溶解76g（NH4）2SO4，用氨水滴PH值至6.5左右；2.生理盐水的配制：取9gNaCl溶于1000ml蒸馏水中。
3.柠檬酸钠溶液的配制：6g柠檬酸钠溶于100ml生理盐水中（可收集100ml鸡血）。
2：实验步骤：（1）收集并清洗鸡血：用盛有柠檬酸钠溶液的烧杯装新鲜的鸡血（防止鸡血凝固），然后将鸡血用300ml生理盐水稀释，充分搅拌后转移到50ml离心管中，离心（V=5000rpm）5min（此步可除去血清蛋白）。
（2）破碎鸡血细胞：小心倒掉上清，下层细胞加入50ml的蒸馏水，剧烈震荡10min，离心（V=5000rpm）10min.。
取上清溶液，即血红蛋白的溶液，用多层纱布过滤。
（3）盐析分离血红蛋白：向滤液中逐渐加入（NH4）2SO4饱和溶液，边加边摇，约加入与血红蛋白溶液相同体积时，溶液出现浑浊。
静止20min，离心10min(v=5000rpm).。
红色沉淀就是分离出来的血红蛋白。
血红蛋白溶液通过盐析并离心后得到红色沉淀，此时上清溶液基本无色，表明该沉淀就是我们分离得到的血红蛋白，无需用其他方式进行验证。
下面就几点进行讨论;1我们购买鸡血时，为了防止鸡血凝固，把鸡血收集到事先准备好的盛有柠檬酸钠溶液的瓶子里，可以放置一白天，若要过夜，温度须控制在4摄氏度。
2我们用蒸馏水使细胞涨破而不用甲苯（有毒），既简单又安全，同时还可以将血红蛋白溶液进行稀释。
3用盐析法进行蛋白质分离试验，比通过色谱柱，减少了实验难度，降低了试验成本，缩短的试验时间。
血红蛋白的分子结构
血红蛋白的分子结构
血红蛋白是一种重要的蛋白质分子，它在人体中发挥着至关重要的作用。
血红蛋白分子由四个亚单位组成，每个亚单位都含有一个铁离子。
这四个亚单位相互结合形成一个球形的结构，使其具备了与氧气结合的能力。
血红蛋白分子的分子量大约为64,500道尔顿，可以在血液中被找到。
它是红细胞内的主要蛋白质，负责将氧气从肺部运输到全身各个组织和器官。
血红蛋白分子的结构使其在体内的氧气运输过程中起到了关键性的作用。
血红蛋白分子的四个亚单位由蛋白质链和铁离子组成。
蛋白质链分为两种类型：α链和β链。
每个亚单位中都含有一个铁离子，这个铁离子能够与氧气结合，形成氧合血红蛋白。
当氧气与铁离子结合时，血红蛋白分子的结构会发生变化，使其能够有效地将氧气运输到全身各处。
血红蛋白分子的结构对它的功能至关重要。
它的亚单位之间通过氢键和离子键相互连接，形成了一个稳定的结构。
这个结构使血红蛋白能够在不同的环境中保持其功能和稳定性。
血红蛋白分子的功能不仅仅是运输氧气，它还可以与二氧化碳结合，将其从组织和器官中运输到肺部，进而排出体外。
这种双向的气体运输使血红蛋白成为人体中一个重要的调节器。
血红蛋白是一个非常重要的分子结构，它通过与氧气和二氧化碳的结合，实现了气体在人体内的运输和调节。
血红蛋白分子的结构使其能够稳定地运输氧气和二氧化碳，确保人体各个组织和器官能够得到足够的氧气供应，并及时排出代谢产物。
血红蛋白分子的功能对人体的健康和正常生命活动具有重要意义。
生物化学 第5章 蛋白质结构与功能
第五章蛋白质结构和功能的关系一、、肌红蛋白的结构与功能：1、肌红蛋白的三级结构哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。
由一条多肽链（珠蛋白，153个aa残基）和一个血红素辅基组成。
亚铁离子形成六个配位健，四个与N原子，一个与组氨酸，一个与氧配位。
球状分子，单结构域。
8段直的α-螺旋组成，分别命名为A、B、C…H，拐弯处是由1~8个氨基酸组成的松散肽段（无规卷曲）。
4个Pro残基各自处在一个拐弯处，另外4个是Ser、Thr、Asn、Ile。
血红素辅基血红素辅基，扁平状，结合在肌红蛋白表面的一个洞穴内。
CO 中毒CO 与肌红蛋白有更高的亲和性2、肌红蛋白的氧合曲线OMb 解离平衡常数：][]][[22MbO K =][2PO Mb K ∙=][2MbO 氧饱和度：[]2MbO Y =][][2Mb MbO +PO 2Y =2PO K +Y=0.5时，肌红蛋白的一半被饱和，PO 2=K =P 50=2.8t torr（托）解离常数K 也称为P 50，即肌红蛋白一半被饱和时的氧压。
3、Hill 曲线和Hill 系数YY K PO YK PO Y log log 1log 122-=-=-Hill曲线Log[Y/(1-Y)]=0时的斜率称Hill 系数（n H )肌红蛋白的n H =1二血红蛋白的结构与功能蛋白的结构与功能1、血红蛋白的结构：成人成人：HbA：α2β298%，a亚基(141)，β亚基（146）HbA2：α2δ22%胎儿：HbFα2γ2早期胚胎：α2ε2▲接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上，每个亚基上有一个血红素辅基。
▲α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似，一级结构具有同源性。
氧合造成盐桥断裂42、血红蛋白的氧合曲线四个亚基之间具有正协同效应因此它的氧合曲四个亚基之间具有正协同效应，因此，它的氧合曲线是S 型曲线。
Hill 曲线和Hill 系数。
协同效应可增加血红蛋白在肌肉中的卸氧量，使它能有效地输送氧气。
简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系
简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系1. 血红蛋白的结构简述血红蛋白是一种具有重要生物学功能的蛋白质，它存在于红细胞中，负责携带氧气和二氧化碳。
血红蛋白由四个多肽链组成，包括两个α链和两个β链。
每个链上都结合有一个具有镁离子的血红素分子，血红素是一种可呈现红色的铁组织素。
2. 血红蛋白结构与功能的关系血红蛋白的结构与其功能密切相关。
下面将详细阐述血红蛋白的结构与功能之间的关系。
2.1 血红蛋白的结构对其氧气运载能力的影响血红蛋白中的血红素分子与氧分子之间形成了一个结合位点，该结合位点能够有效地与氧气结合，并在需要时释放氧气。
血红蛋白结构中的四个亚单位提供了多个氧气结合位点，使血红蛋白能够高效地携带氧气。
血红蛋白中的每个亚基还包含许多与氧气结合有关的氨基酸残基，如组氨酸和组胺。
这些氨基酸残基通过与氧气之间的氢键和范德华力相互作用，增强了血红蛋白与氧气之间的结合。
2.2 血红蛋白的结构对其二氧化碳运载能力的影响除了携带氧气，血红蛋白还负责运输人体产生的二氧化碳。
二氧化碳由组织细胞生成，并在血液中转运到肺部排出。
血红蛋白能够捕获和转运二氧化碳，其中与二氧化碳结合的位置位于血红蛋白的亚基中。
血红蛋白分子中的亚基结构决定了二氧化碳结合位点的数量和性质，从而影响了血红蛋白的二氧化碳运载能力。
3. 血红蛋白的结构与功能的调控机制血红蛋白的结构与其功能之间的关系是通过复杂的调控机制实现的，其中最重要的调控因子是血液中的氧气分压。
氧气分压的变化会导致血红蛋白结构的变化，进而影响其氧气结合和释放能力。
当血液中氧气分压较高时（如肺部），血红蛋白结构会发生变化，从而使其更容易与氧气结合。
相反，当血液中氧气分压较低时（如组织细胞），血红蛋白的结构再次发生变化，使其释放氧气。
血红蛋白的功能还受到其他因素的调节，如温度、pH值和离子浓度等。
这些因素可以改变血红蛋白分子结构中的氢键和离子相互作用，从而影响其功能。
4. 我对血红蛋白的观点和理解血红蛋白作为氧气和二氧化碳的主要载体，在人体的气体交换中起着关键的作用。
11.血液生化
•红细胞中，K+是维持细胞内液量和渗透压的主要离子
•Na+、K+、Ca2+保持比例维持神经肌肉的正常兴奋性
正离子有：Na+、K+、Ca2+、Mg2+ Fe2+等，
负离子有：Cl－、HCO3－ 、 SO42－、 HPO42－
二、血浆蛋白质
（一）血浆蛋白质的组成和特性 血浆蛋白质的组成：
血浆中各种蛋白质的总称
6、铅中毒，铅抑制ALA脱水酶和铁螯合酶。
（三） 铁的来源
男性体内铁总量: 3～4g，女性偏低
Hb铁占60～70％
Mb铁占4％
体内储存铁主要以铁蛋白和含铁血黄素形式存在
铁代谢
铁的摄取与 排泄 铁的吸收 食物 红细胞释放
胃黏膜脱落、皮肤落屑、 泌尿道失铁等
胃肠道内，吸收率10% （酸性条件有利）；主要在十 二指肠及空肠吸收。
按 功 能 分 类
6. 血浆蛋白(酶及)酶抑制剂 都是糖蛋白，功能是抑制血浆中的各种酶、补体成分等等， 对体内一些重要的生理过程起调节作用。 7. 载体蛋白
①结合、运输 ②提供特异的微区环境 ③生理增溶剂的作用 ④具有解毒和帮助排泄的作用 ⑤对组织细胞摄取，被运输物质起调节作用
血浆中还存在一些未知功能的血浆蛋白质。
生 理 意 义：
2 3 4
5
（二） 2，3-BPG支路
在红细胞中： 变位酶的活性
>
磷酸酶的活性
红细胞内2，3-BPG浓度几乎与Hb相等
2，3-BPG功能： 和Hb相互作用影响Hb 对氧的 亲和力，调节Hb的带氧功能。
该支路的生理意义在于：
（1）ALA合成
线粒体内
ALA （2）卟胆原生成 2 ALA
血红蛋白与血红素结合
血红蛋白与血红素结合
血红蛋白与血红素结合
血红蛋白（Hb）是血液中的一种主要蛋白质，由四个半胱氨酸链和四个铁原子组成，形成了具有四个氧化还原端的全球状分子。
它可与氧分子结合，将氧运输至组织，以满足细胞代谢需要。
与氧结合后，血红蛋白在血浆中的叫作血红素（HbO2），如果从氧分子中接受了二
氧化碳，则在血液中形成血素（HbCO2）。
血红蛋白与血红素是血液氧合作用中非常重要的组成部分，它们之间的物理结合和化学反应都起着重要作用。
它们的物理结合是一种特定的配位结构，其中血红蛋白将氧分子牢牢地捕捉在自己的“口袋”中，从而源源不断地将氧运送到不同组织细胞中去。
此外，血红蛋白与血红素之间存在一种特殊的化学反应，即血红蛋白氧化血红素。
氧化血红素是一种非常重要的代谢反应，它可以将血红素中的氧还原成氧，分子性质发生变化，从而满足不同细胞的氧需求。
血红蛋白与血红素之间的结合反应有两个方面，一是物理结合，即血红蛋白和血红素的配位原子间的物理性相互作用；二是化学反应，其中血红蛋白与血红素之间发生的氧化-还原反应。
血红蛋白与血红
素结合反应的物理结合是血液氧合运输中重要的一环，而血红蛋白与血红素之间的氧化-还原反应是细胞代谢中至关重要的一步。
- 1 -。
红细胞计数血红蛋白测定的原理
2.还原血红蛋白（reduced hemoglobin, Hbred）：未 与O2结合时的Hb。
3.高铁血红蛋白（hemiglo -bin, Hi）或正铁血红蛋白 （methemoglobin, Mhb）: Fe 2+被氧化成Fe 3+。
▪ 1%Hb的铁呈Fe3+状态，称为高铁血红蛋白 （Hi）。
Hb的合成受激素的调节：Epo和雄激素。
▪ 注意事项：1. 如α-链或β-链合成障碍，使三种正常 血红蛋白比例异常，即各型地中海贫血；如多肽 链发生氨基酸置换、丢失、加长，称为血红蛋白 病。
2.病理情况下可出现硫化血红蛋白（SHb）。
（二）血红蛋白衍生物及其吸收光谱
测定方法
显微镜计数法 血液分析仪法
（一）显微镜计数法
【检测原理】 采用等渗稀释液将血标本稀释一定倍数，滴入血 细胞计数室中，显微镜下计数一定区域内红细胞 数，经换算得每升血液中红细胞数量。
【器材】 微量吸管，采血针，小试管，计数板，盖片，棉球， 显微镜。 【试剂】红细胞稀释液：任选一种 1.Hayem稀释液：氯化钠1.0g、硫酸钠（含10个结晶 水）5.0g，氯化高汞0.5g，蒸馏水加至200mL，过 滤后使用。 氯化钠---调节渗透浓度 硫酸钠---提高比重防止红细胞粘连 氯化高汞---防腐剂，有毒
5个中方格内红细胞数
或= 100
×1012/L
【报告方式】
RBC（/L）= .
× 1012/L
【方法学评价】 1．手工显微镜法 2．血液分析仪法
为目前主要临床检验细胞计数方法 变异系数（coefficient of variation, CV ）小。
血红蛋白结构功能变化对血液氧定量影响
血红蛋白结构功能变化对血液氧定量影响血红蛋白（Hemoglobin，简称Hb）是人体内最常见的蛋白质之一，在血液中起着运输氧气和二氧化碳的重要作用。
它通过氧气与二氧化碳的结合和释放，调节体内的气体交换。
血红蛋白的结构和功能的变化会直接影响到血液氧定量，这在生理学、医学等领域都具有重要的意义。
血红蛋白的结构可以分为四个亚基，每个亚基中都含有一个铁离子，可以结合一个氧分子。
正常成人的血红蛋白分为两种类型，一种是含有两个α亚基和两个β亚基的HbA，占血红蛋白的大多数；另一种是含有两个α亚基和两个δ亚基的HbA2，占血红蛋白的少部分。
血红蛋白结构的变化会对氧气的结合和释放产生影响。
由于不同生理状态的改变，血红蛋白分子的结构和功能会发生一系列变化，从而影响氧气的结合和释放。
比如，在高海拔地区，由于氧气稀薄，人体会产生适应性改变。
在这种情况下，血红蛋白的结构会发生变化，以增加氧气的亲和力，从而更好地吸收稀薄的氧气。
这种结构上的改变可以增加氧气与血红蛋白之间的结合力，使得血红蛋白能够更高效地将氧气运输到身体各个部位。
此外，一些遗传性疾病和病理状态也会导致血红蛋白结构和功能的改变，进而影响血液的氧定量。
例如，镰状细胞贫血症是一种常见的遗传性疾病，患者的血红蛋白分子会发生异常聚集，使得血红蛋白变形成为“镰状”，降低了其运输氧气的能力。
这导致患者在长时间体力活动或缺氧环境下容易出现气短、头晕等症状。
除了结构的变化外，血红蛋白结构功能的变化还与环境因素有关。
例如，酸碱度的改变可以影响血红蛋白的结构和功能。
当血液酸化时，血红蛋白的结构会发生变化，使得氧气与血红蛋白的结合力减弱，从而影响氧气的运输能力。
这种情况在酸中毒和某些代谢性疾病中常见。
此外，一些物质的结合也会影响血红蛋白的结构和功能，进而影响血液的氧定量。
例如，一氧化碳与血红蛋白结合的亲和力比氧气高，当人体吸入一氧化碳时，它会与血红蛋白结合，从而减少氧气与血红蛋白结合的机会，导致氧气无法有效地运输到组织和细胞，引发一氧化碳中毒。
初中生物教案：血红蛋白的结构与功能
初中生物教案：血红蛋白的结构与功能一、教学目标：1.了解血红蛋白的结构和功能。
2.认知血红蛋白的作用和重要性。
二、教学重点：1.血红蛋白的结构。
2.血红蛋白的功能。
三、教学难点：1.难以理解血红蛋白结构的三维模型。
2.演示血红蛋白如何与氧气结合和释放。
四、教学内容：1.血红蛋白的结构（1）血红蛋白的组成血红蛋白是一种特殊的分子，它是由四个氨基酸链组成的。
每个链都含有一个称为血红素的铁离子分子。
血红素的铁离子与氧气结合，从而形成氧合血红蛋白。
（2）血红蛋白的三维结构血红蛋白的结构可以用三维模型来表示。
这个模型显示了血红蛋白的四个氨基酸链分别以一种旋转的方式排列，形成一个球形结构。
每个链之间都由一些氢键有机地相互作用，稳定了整个分子的结构。
（3）血红蛋白的结构变化当氧气结合到血红蛋白上时，它会与铁离子分子结合在一起，致使整个分子发生构象变化。
这种构象变化导致氢键的断裂，使分子放松，同时也使其与氧气一起向肺部运输。
当血红蛋白到达肺部时，它会释放出氧气，并恢复到原来的构象。
2.血红蛋白的功能（1）氧气运输血液中的血红蛋白是一种非常重要的分子，它在体内主要用于运输氧气。
因为氧气是细胞中进行细胞呼吸的必需物质，所以血红蛋白越多代表着身体能够更加有效地进行氧气运输。
（2）二氧化碳运输除了氧气，血红蛋白还能够通过另一种方式运输二氧化碳。
二氧化碳是人体代谢产生的一种废物，从组织到肺部需要通过循环系统输送出去。
（3）pH值的调节血液的pH值对人体内部正常运转有着非常重要的影响。
血红蛋白能够通过影响氧气和二氧化碳的结合释放来调节pH值，使体内环境始终保持在一个一定的范围内。
五、教学方法：1.采用微型教学和实验教学相结合的方式来帮助学生更好地理解血红蛋白的结构和功能。
2.采用PPT来陈述血红蛋白的构成、三维结构、变化和功能等知识点。
3.通过习题、实验、作业等方式来巩固学生对血红蛋白的理解和掌握。
六、教学建议：初中学生对血红蛋白的结构和功能一般都有一定的认识，但是对于三维结构的理解比较困难。
生物化学
蛋白质的性质及生物功能与其结构的关系： 血红蛋白未与氧结合时处于紧密型，是一 个稳定的四聚体，这时与氧的亲和力很低。 一旦氧与血红蛋白分子中的一个亚基结合， 即引起该亚基构象发生变化，并且会引起其他 三个亚基构象相继发生变化，最终引起整个分 子构象变化为疏松态，使得所有亚基的血红素 铁原子的位置都变得适合和氧结合，所以血红 蛋白与氧结合的速度大大加快。
血红蛋白的α链和β链与肌红蛋白的构象 十分相似，它们都具有基本的氧合功能。但由 于血红蛋白是一个四聚体，其分子结构复杂得 多，因此除了运输氧以外，还能运输质子和二 氧化碳。而且血红蛋白与氧的结合还表现出协 同性，而肌红蛋白没有。如果将血红蛋白中的 α亚基和β亚基分离，得到单独的亚基，它们的 氧合性与肌红蛋白相同，没有变构性质。可见， 血红蛋白的变构性质来自亚基之间的相互作用。 这些都说明蛋白质的结构与功能相适应与统一。
•
血红蛋白由四条链组成，每一条链都具有与肌红蛋白相似的 结构，并且含有一个血红素基团。血红蛋白中含有两条相同的α 链和两条相同的β链。α和β链非常相似，但是在一级结构上有所 不同。
血红蛋白具有一种所谓协同作用：随着与它结合的氧分子增多， 它对氧分子的亲和力也增强。相反，一旦丢失一个氧分子，其他氧 分子也就变得更容易丢失。这种协同作用成为联系各个氧结合部位 的有效途径。肌红蛋白不具备这种协同效应，而四聚体血红蛋白就 具有这个效应。我们将简要地在原子水平上描述这种沟通机制。在 脱氧血红蛋白中，二价铁离子从F螺旋边上微微弯曲的血红素基团 中凸出来。当与氧分子接合时，二价铁离子由于氧分子与螺旋E段 上组氨酸之间的额外相互作用，嵌入到变成平面的血红素中。
肌红蛋白是具有三级结构的球状蛋白质。 结构： 肌红蛋白由一条多肽链构成，有153个氨基酸残基和 一个血红素辅基。 肽链中约75%的氨基酸残基以α-螺旋结构存在，形成8 段α-螺旋体，每个螺旋的长度为7~8个氨基酸残基，最长的 由23个氨基酸残基组成。在拐弯处都有一段1~8个氨基酸残 基的松散肽链，使α-螺旋体中断。
血红蛋白电泳的意义和判断
Heterozygote AC
HbA
HbC
N
HbA
SC Compound heterozygoty
HbA
HbC
N
HbS
Hétérozygote composite
AC
SC
Chromosomes 16
a2
a1
a2
a1
Homozygote
Chromosomes 11
Hétérozygote
d
b
d
b
A
轻微小红细胞症 MCV : 75-80fL MCH: 20-24
无
Hb A and HbA2: N Hb Bart’s 0-3% at birth Confirmation by molecular biology
-a/-a
a-Thalassaemia 2 纯合体
小红细胞症 血红蛋白减少 Hb: 11-12 g/dL
血红蛋白疾病的区域分布图
Thalassemias
常见与地中海区域: 意大利, 西班牙,希腊, 近东地区, 非洲北部. 同样常见于东南亚 : 泰国,印度, 越南,中国, 印尼. 临床症状 * Beta 地贫重症型 - 严重贫血 (需要长期输血治疗) * Beta 地贫中间型 * Beta 地贫轻微型 - 无临床症状
常见区域 常见与远东地区,非洲和地中海区国家
其他特征
Hb H
Hb A2
Hb F
贫血
小红细胞
靶细胞
异常
出生时少量的 (~2%) Hb Bart’s
0
正常
正常
0
0
0
一条链缺失
出身时Hb Bart’s (~5%)
血红蛋白提取
生物燃料
血红蛋白可用于生物燃料 的生产，通过微生物发酵 等技术将有机废弃物转化 为燃料。
生物材料
血红蛋白可作为生物材料， 用于组织工程和再生医学 等领域，促进细胞生长和 组织修复。
在其他领域的应用
食品工业
血红蛋白可用于食品加工和保鲜，提高食品的营养价值和延长保 质期。
环保领域
血红蛋白可用于污水处理和重金属离子吸附，净化环境和水质。
临床诊断
血红蛋白提取在临床诊断中也有一 定的应用价值，例如用于检测贫血、 溶血性贫血等疾病。
血红蛋白提取的方法
化学提取法
通过使用化学试剂将血红蛋白从 红细胞中分离出来。这种方法较 为常用，但提取过程较为繁琐。
离心分离法
通过高速离心将红细胞中的血红 蛋白分离出来。该方法操作简便，
但提取量较少。
免疫学分离法
研究的热点之一。例如，利用基因工程技术在微生物或植物中表达血红
蛋白。
03
应用拓展
血红蛋白作为一种重要的生物原料，在医疗、生物工程、食品等领域有
着广泛的应用前景。随着技术的进步，血红蛋白提取将有望在更多领域
得到应用。
未来研究方向
提高提取效率与纯度
进一步优化提取工艺，提高血红蛋白的提取效率和纯度，是未来研 究的重要方向之一。
03 血红蛋白提取的实验步骤
CHAPTER
实验前的准备
实验器材
准备实验所需的所有器材，如 离心机、试管、移液管、滤纸 等，确保它们干净、干燥、无
菌。
实验试剂
根据实验需求，准备适量的血 红蛋白提取所需的试剂，如生 理盐水、柠檬酸钠等。
实验样品
确保实验样品新鲜、无菌，并 按照实验要求进行预处理。
安全防护
血红蛋白的分离和提取
02
血红蛋白分离和提取的方 法
离心法
要点一
总结词
离心法是一种利用离心力分离不同密度物质的方法，常用 于血红蛋白的分离和提取。
要点二
详细描述
离心法的基本原理是利用不同物质在离心场中的沉降速度 不同而实现分离。在血红蛋白的分离中，通常将红细胞悬 浮液置于离心管中，在高速离心机中以一定速度旋转，红 细胞由于密度较大而沉降到底部，上清液即为去除了红细 胞的血浆，而红细胞中包含大量的血红蛋白，因此通过离 心法可以获得较为纯净的血红蛋白。
子交换剂表面的离子进行可逆交换，从而实现血红蛋白与其他杂质的分离。
亲和层析法
• 总结词：亲和层析法是一种利用生物分子间的特异性亲和力进行分离的
方法，常用于血红蛋白的分离和提取。
• 详细描述：亲和层析法的原理是利用生物分子间的特异性亲和力将目标分子吸附在固定相上，通过改变洗脱液的组成将 目标分子从固定相上洗脱下来而实现分离。在血红蛋白的分离中，常用的亲和层析方法为铁结合亲和层析和珠蛋白亲和 层析。铁结合亲和层析是利用血红蛋白与铁离子之间的特异性亲和力将血红蛋白吸附在固定相上，通过改变洗脱液的组 成将血红蛋白从固定相上洗脱下来。珠蛋白亲和层析是利用珠蛋白与血红蛋白之间的特异性亲和力将血红蛋白吸附在固 定相上，通过改变洗脱液的组成将血红蛋白从固定相上洗脱下来。
血红蛋白具有低免疫原性和良好的携氧能力，可以作为药物载体用于药物传递和靶向治疗，提高药物的疗效和降 低副作用。
血红蛋白在生物材料中的应用
血红蛋白作为一种生物材料，具有优良的生物相容性和可降解性，可以用于制备人工器官、组织工程和生物材料 等。
05
血红蛋白分离和提取的展 望
新技术的研发和应用
01
02
血红蛋白的结构与性质
精选课件
9
s p 3d2外轨型杂化特点是:顺磁 性，能量较高, 稳定性较小。
d 2 s p3 内轨型杂化特点是: 抗磁 性，能量较低, 稳定性较大。
精选课件
10
血红蛋白在未与氧结合之前，配 位场较弱，Fe2+处于高自旋状态, 故其离子半径较大, 不能落入血红 素卟啉环平面中央的孔隙内, 而 是高出血红素外琳环平面0.6 Å 。
1. 血红素结构特征：中心离子Fe2+和配位体络合键的本质 2. 血红蛋白分子在载氧中的变构作用
精选课件
8
3.1 F e 2+与配位体之间络合键的本质
中心离子Fe2+是一个d6离子，价层电子排布如下：
• 当F e 2+与六个配位体形成络合物时可按两种方式络合： s p 3d2外轨型杂化
d 2 s p3 内轨型杂化
精选课件
血红蛋白氧合过程中α ， β二聚体之间的变化
12
1 血红蛋白与CO的亲和力比与O2的亲和力 大得多的原因?
2 高铁（Fe3+）血红素后即不能载氧的原因?
精选课件
13
血红蛋白与C O 的亲和力要比氧的亲和力大210 倍。
C O 分子中由于氧提供孤电子对填充到碳的2 p 空 轨道上形π配键, 造成氧原子上的电子云向碳方向 的转移, 使碳原子上的电子云密度增大, 供给电子 对的性能大大增强, 使C O 成为比O2具有更强的强 场配位体, 极易与血红蛋白中的血红素配位, 组成 低自旋鳌合物，特别稳定。
吡咯环的N原子；另外2个沿着垂直于卟啉环 面的轴分布在环的上下的配位原子，其中一 个为02/H2O,另外一个为HisF8残基(即组氨酸 Histidine残基)。 第六个配位体，脱氧血红蛋白为H2O分子或 瞬间空缺, 氧合血红蛋白则为氧分子。
血红蛋白的作用与功能
血红蛋白的作用与功能血红蛋白又称血色素，是红细胞的主要组成部分，能与氧结合，运输氧和二氧化碳的功能，血红蛋白的作用有:一，血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质，可以用平均细胞血红蛋白浓度测出浓度。
二，血红蛋白是使血液呈红色的蛋白，它由四条链组成，两条a链和两条b链。
每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素，氧气结合在铁原子上，被血液运输，血红蛋白英文缩写为HGB或HB。
三，血红蛋白是红细胞内运输氧的特殊蛋白质，是由珠蛋白和血红素组成的。
其中，珠蛋白部分是两种不同的珠蛋白链组成的四聚体，血红蛋白与红细胞的使用价值近似。
血红蛋白的升高和降低，可以参考红细胞升高与降低的临床意义。
血红蛋白是红细胞内含有的特殊的蛋白质，由珠蛋白肽链和血红素组成。
因为血红素是红色的，所以血红蛋白和红细胞是红色的，导致人的血液也是红色的。
血红蛋白的作用主要就是运输氧气和二氧化碳，因为血红蛋白可与氧气结合，形成氧合血红蛋白，然后运输到机体需要的组织器官，供机体组织器官产生能量，同时又把组织器官产生的二氧化碳，通过血红蛋白结合形成碳氧血红蛋白，运输到肺部排出体外，所以血红蛋白的作用就是运输氧气和二氧化碳。
如果血红蛋白浓度降低，携氧能力就会降低，病人就会出现贫血的症状，表现为面色苍白、头晕乏力，活动以后出现心慌、胸闷等症状。
病情分析：血红蛋白是红细胞内含有的蛋白质，由珠蛋白和血红素组成，血红蛋白的生理功能有：一、结合并运输氧气，血红蛋白可以与血液中的氧气结合，形成氧合血红蛋白，运输到组织细胞，供人体正常的新陈代谢。
二、运输二氧化碳，血红蛋白能够与组织细胞代谢产生的二氧化碳结合，形成碳氧血红蛋白，然后通过血液循环运输到肺部，排出体外。
所以说，血红蛋白的主要生理功能就是运输氧气和二氧化碳。
血红蛋白的作用，主要是携带氧气，供机体各个脏器用氧治疗。
如果血红蛋白过低，携带氧气的血红蛋白，数量就会明显地减少，此时就会导致机体各个脏器缺氧，从而出现一系列的临床症状。
构成血红蛋白的主要元素
构成血红蛋白的主要元素
血红蛋白是一种细胞色素，在人体血液中发挥重要作用。
它起到载体血红原和氧气的作用，是人类血液的生命线。
血红蛋白的结构简单，由氨基酸组成，在结构上有蛋白质分子和铁离子，其中蛋白质分子是血红蛋白的结构基础，而铁离子可以与血红原结合，是血红蛋白的活性组分。
血红蛋白主要由谷氨酸、精氨酸、苏氨酸和氨基丁酸等氨基酸组成，这四种氨基酸占血红蛋白质总量的95%以上。
在这些氨基酸中，谷氨酸和精氨酸是血红蛋白最主要的成分，谷氨酸占到50%，精氨酸占45%，他们是血红蛋白的活性部分，铁离子可以与他们结合，形成血红原，同时也是血红蛋白的活性部分。
除了这四种氨基酸外，血红蛋白中还含有谷氨酰胺、氨基锌、赖氨酸和嘌呤等物质，尤其是铁离子，是血红蛋白的活性组分，也是血红原形成的基础。
可以说，铁离子是血红蛋白的“活性组分”，精氨酸和谷氨酸是
血红蛋白的主体，其他氨基酸和物质则可以作为血红蛋白的“调节剂”，调节血红蛋白的活性和功能。
血红蛋白的元素组成使其具有特殊的性质，例如血红蛋白的分子量小，除氨基酸外，它还包括一些金属离子，血红蛋白的分子量小，且具有良好的球形结构，它有良好的透明性、液化性和抗溶性；它还具有很强的活性，可以与要载入的血红原物质紧密结合，使血液中的血红原能够得到有效利用。
血红蛋白是人体血液中最重要的蛋白质分子，其中以谷氨酸、精氨酸为主要组成成分，赖氨酸、氨基丁酸等氨基酸作为调节剂，以及铁离子等活性成分，构成了血红蛋白的性质，为血液提供了大量的氧气，促进人体机体的健康。
因此，要保持良好的血液状态，维持健康，应注意补充充足的氨基酸和铁离子。
血红蛋白与肌红蛋白的结构
血红蛋白与肌红蛋白的结构
血红蛋白（Hemoglobin）和肌红蛋白（Myoglobin）都是与氧气运输有关的蛋白质，但它们存在于不同的组织中，具有不同的结构和功能。
血红蛋白（Hemoglobin）的结构：
组成：
血红蛋白是四个亚基组成的复合蛋白，每个亚基中包含一个血红素分子，总共有四个血红素分子。
血红素是一种含铁的色素，赋予血液红色。
亚基：
血红蛋白分为α和β两种亚基，每个亚基中都有一个血红素分子。
人类的血红蛋白主要有两种类型：HbA（α2β2）、HbF（胎儿血红蛋白，α2γ2）。
功能：
血红蛋白的主要功能是在肺部吸收氧气，然后在组织中释放氧气。
血红蛋白在其含有的铁离子的配合作用下，可以结合氧气形成氧
合血红蛋白。
肌红蛋白（Myoglobin）的结构：
组成：
肌红蛋白是单亚基蛋白，每个分子中只含有一个血红素分子。
亚基：
肌红蛋白主要由一个肌红素分子组成，肌红素与血红素结构相似，都含有铁离子。
功能：
肌红蛋白主要存在于肌肉组织中，其功能是在肌肉细胞内储存氧气，以供肌肉在需要时使用。
肌红蛋白的氧合作用较强，对氧气的亲和力高，有助于在肌肉组织中稳定地存储氧气。
虽然血红蛋白和肌红蛋白在结构上有一些相似之处，但它们的功能和分布却有显著的差异，分别在血液和肌肉组织中发挥着关键的氧气运输和储存作用。
血红蛋白
配位化合物
配合物的结构
中心原子、 概念 (中心原子、配体、配位键、配位数、配 中心原子 配体、配位键、配位数、 位层、螯合、八面体、四面体、四方形，命名) 位层、螯合、八面体、四面体、四方形，命名 异构 (结构异构 、立体异构 ) 结构异构
晶体场理论
配体对d电子的作用 能级分裂 能级分裂) 配体对 电子的作用 (能级分裂 配体对配合物颜色 颜色的影响 配体对配合物颜色的影响 dn配合物的电子结构 配合物的电子结构 配合物的磁性 配合物的磁性 (/gchelp/cchem/)
(c) and (d)
结构(构造 异构 结构 构造)异构 构造 电离异构 水合异构 键合异构 配位异构
立体异构 几何异构 光学异构
红宝石晶体
配体对d电子的作用 能级分裂 能级分裂) 配体对 电子的作用 (能级分裂
配体对配合物颜色的影响
o = hν ν o = hc / λ λ = hc / o
0.1 / x (1.0)4 = K稳 = 4.8×1012 × [Cu2+] = x = 2.1×1014 mol/dm3 ×
配位平衡的移动
Mn+ + xL = [MLx](nx)+
弱酸) 加入 H3O+ → HL(弱酸 弱酸 L′ → ML′ ′ ′
Xn → MX(s) ↓
氧化(还原 剂 被氧化(还原 还原) 氧化 还原)剂使Mn+ 或L被氧化 还原 还原
ECu2+/Cu = EoCu2+/Cu + (0.0591/2)lg[Cu2+] = EoCu2+/Cu + (0.0591/2)lg[Cu(NH3)42+]/[NH3]4K稳 若[Cu(NH3)42+] = [NH3] = 1 mol dm3, 则 = 0.34 + (0.0591/2)lg(1/14K稳) = –0.030V < 0.00V = Eo[Cu(NH3)4]2+/Cu [Cu(NH3)4]2++2e→Cu+4NH3 配合物电极 → Eo[Cu(NH3)4]2+/Cu = –0.030V
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2. 高铁（Fe3+）血红素后即不能载氧的原因?
• 在正常生理的p H 范围内, 大部分高铁血红蛋白的第六个配位体是OH －, 由于OH －是较弱的配位场., 此时中心离子F e 3+处于高自旋态, 它所 形成的鳌合物必然比Fe 2+所形成的鳌合物的热学力稳定性要强;
• 同时由于Fe 3+使整个血红素基团带上一个单位的正电荷, 其第六个配位 数就容易与带一个单位负电荷的离子如OH－, CN －等相结合, 这样高铁 血红素就不可能与氧结合而失去载氧能力。
• 血红蛋白在未与氧结合之前，配位 场较弱，Fe2+处于高自旋状态, 故其 离子半径较大, 不能落入血红素卟啉 环平面中央的孔隙内, 而是高出血红 素外琳环平面0.6 Å 。
• 当血红蛋白与O2 结合后, 分子氧使总 配位场的强度增大, 此时Fe2+处于低 自旋状态, 其离子半径比氧合前缩小 了0.17 Å，原子半径缩小后位移0.75 Å 而落入血红素卟啉环平面中央的 孔隙之中。
血红蛋白的结构与性质
彭天权
提到Байду номын сангаас血红蛋白”你会想到什么？
目录
• 1 概述 • 2 血红蛋白的结构 • 3 血红蛋白的性质 • 4 结构决定性质实例
一、概述
血红蛋白是高等生物体内负责运载O2和CO2的一种蛋白质
血浆（55%） 红细胞
细胞结构
血液
血细胞
血红蛋白 Hemoglobin - Hb
2,800,000
白细胞
血小板
二、血红蛋白的结构
• 1. 血红蛋白是由4个亚基组成的四聚
体α2 β2。
• 2. 每个亚基由一条肽链和一个包含于 其中的血红素分子构成，
• 3. 血红蛋白中载氧的基本功能单位是： 血红素。
二、血红蛋白的结构
原卟啉IX
血红素
铁（Fe2+） O2/H2O
4 个吡咯环 4个甲基 2个乙烯基 2个丙酸基
HisF8残基
二、血红蛋白的结构
血红素的立体结构
• Fe2+与原卟啉组成八面体鳌合物 • Fe2+有六个配位键：4个配位原子是卟啉中四吡
咯环的N原子；另外2个沿着垂直于卟啉环面的 轴分布在环的上下的配位原子，其中一个为 02/H2O,另外一个为HisF8残基(即组氨酸 Histidine残基)。 • 第六个配位体，脱氧血红蛋白为H2O分子或瞬 间空缺, 氧合血红蛋白则为氧分子。
血液 红细胞 血红蛋白 血红素
• 从结构化学的角度分析血红蛋白载氧功能本质可分为两方面 1. 血红素结构特征：中心离子Fe2+和配位体络合键的本质 2. 血红蛋白分子在载氧中的变构作用
三、血红蛋白的性质
3.1 F e 2+与配位体之间络合键的本质
• 中心离子Fe2+是一个d6离子，价层电子排布如下：
• 当F e 2+与六个配位体形成络合物时可按两种方式络合： s p 3d2外轨型杂化
d 2 s p3 内轨型杂化
三、血红蛋白的性质
• s p 3d2外轨型杂化特点是:顺磁性， 能量较高, 稳定性较小。
• d 2 s p3 内轨型杂化特点是: 抗磁 性，能量较低, 稳定性较大。
三、血红蛋白的性质
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血红蛋白氧合过程中α ， β二聚体之间的变化
四、结构决定性质实例
• 1 血红蛋白与CO的亲和力比与O2的亲和力大得多 的原因?
• 2 高铁（Fe3+）血红素后即不能载氧的原因?
1. 血红蛋白与CO的亲和力比与O2的亲和力大得多 的原因?
• 血红蛋白与C O 的亲和力要比氧的亲和力大210 倍。
• C O 分子中由于氧提供孤电子对填充到碳的2 p 空轨道 上形π配键, 造成氧原子上的电子云向碳方向的转移, 使 碳原子上的电子云密度增大, 供给电子对的性能大大增 强, 使C O 成为比O2具有更强的强场配位体, 极易与血 红蛋白中的血红素配位, 组成低自旋鳌合物，特别稳定。
三、血红蛋白的性质
3.2 从血红蛋白的变构作用上解释载氧功能
呈T态的去氧血红蛋白有专一的氢键和盐桥起 稳定作用,当Fe2+结合氧移动时,它同时拖动残 基,去氧血红蛋白四级结构的链间盐桥断裂以 及亚基之间的空隙变窄，引发构象重调，大 大增加血红蛋白对氧的亲和力,通常最后一个β 亚基与氧结合的速度常较第一个氧的氧合速 度快数百倍,使之高效地完成载氧功能。该现 象叫做血红蛋白的正协同变构效应