生物化学名词解释

第一章蛋白质的结构与功能

第一节、蛋白质的分子组成

1.生物体直接用于合成蛋白质的仅有20种，且均属于L-α-氨基酸（除甘氨酸外）。

2.氨基酸的理化性质：两性解离、紫外线吸收、能与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。

3.连接两个氨基酸的酰胺键成为肽键。

第二节、蛋白质的分子结构

1.蛋白质复杂的分子结构分成4个层次：一级、二级、三级、四级结构，后三者统称为高级

结构或空间构象。并非所有的蛋白质都由四级结构，由一条肽链形成的蛋白质只有一级、二级和三级结构，由2条或2条以上肽链形成的蛋白质才有四级结构。

2.氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构。

概念：在蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。

主要化学键是肽键与二硫键。

3.多肽链的局部主链构象为蛋白质的二级结构。

概念：蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。其中α-螺旋是常见的蛋白质二级结构。

超二级结构：在许多蛋白质分子中，可由2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合。

模体是蛋白质分子中具有特定的空间构想和特定功能的结构划分。

4.多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成三级结构。

概念：蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。

5.含有两条或两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构。

概念：体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上多肽链。每一条多肽链都具有其完整的

三级结构，称为亚基。亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。蛋白质的分子中各个亚基的空间排布以及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。

各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。

第二章核酸的结构与功能

第一节、核酸的化学组成以及一级结构

1.核酸的概念：核算是以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子，具有复杂的结构和重要

的生物学功能。

2.碱基是构成核苷酸的基本组分之一，可分为嘧啶和嘌呤两类。常见的嘌呤包括腺嘌呤（A）、

鸟嘌呤（G），常见的嘧啶包括尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）。DNA中含有AGCT，RNA中含有AGCU。

3.碱基与核糖或脱氧核糖反应生成核苷或脱氧核苷。碱基与核糖通过β-N-糖苷键连接。

4.核苷或脱氧核苷C-5'原子上的羟基可以与磷酸反应，脱水后形成磷酸键，生成核苷酸或脱

氧核苷酸。

5.DNA是脱氧核糖核苷酸通过3',5'-磷酸二酯键连接形成的大分子。

6.DNA的二级结构是双螺旋结构。

第三节、RNA的结构与功能

1.信使RNA（mRNA）：这类RNA被证明是在核内以DNA为模板合成得到的，然后转移到细胞质

内。在生物体内MRNA丰度最小，占细胞RNA总量的2%~5%。

2.转运RNA（tRNA）：转运RNA作为氨基酸的载体参与蛋白质的生物合成。tRNA占细胞RNA

的15%。其上的3'-A端为氨基酸连接位点。

tRNA的工作原理：在蛋白质的生物合成中，氨基酰-tRNA的反密码子依靠碱基互补的方式辨认mRNA的密码子，从而正确地运送氨基酸参与肽链合成。

3.核糖RNA（rRNA）：核糖体RNA是细胞内含量最多的RNA，约占RNA总量的80%以上。rRNA

与核糖蛋白共同构成核糖体，它为蛋白质生物合成所需要的mRNA、tRNA以及多种蛋白因子提供了相互结合和相互作用的空间环境。

第三章酶

第一节、酶的分子结构与功能

1.酶的概念：酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。

2.单体酶：由单一亚基构成的酶称为单体酶。

3.寡聚酶：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶成为寡聚酶。

4.多酶复合物：几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合形成多酶复合物或称多酶体系。

5.多功能酶：一条肽链上同时具有多种不同的催化功能，这类酶称为多功能酶或串联酶。

6.酶的活性中心：酶的活性中心或活性部位是酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变

为产物的具有特定三维结构的区域。与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。

7.同工酶是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的

一组酶。

第二节、酶的工作原理

1.酶促反应的特点：

a）酶对底物具有极高的催化效率。

b）酶对底物具有高度的特异性：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。

c）酶的活性与酶量具有可调节性。

d）酶具有不稳定性。

第三节、酶促反应动力学

1.米氏方程：

2.底物浓度对酶促反应速率的影响：

3.Km值是重要的酶促反应动力参数：

a)Km值等于酶促反映速率为最大反应速率一半时的底物浓度。

b)Km值是酶的特征性常数。

c)Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力。Km越大，表示酶对底物的亲和力越小；Km

越小，酶对底物的亲和力越大。

4.酶的抑制剂：能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。酶的抑制作

用分为不可逆性抑制和可逆性抑制。

5.不可逆性抑制剂和酶的活性中心的必需基团共价结合，使酶失活。

6.可逆性抑制剂与酶非共价可逆性结合，是酶活性降低或消失。分为三种可逆性抑制作用：

7.竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心：抑制剂和酶的底物在结构上相似，可与底物

竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间产物。

8.特点：①竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物，竞争酶的活性中心；②抑制剂

浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；③动力学特点：Vmax 不变，表观K m增大。

9.非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点：有些抑制剂与酶活性中心外的基团相结合，

不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间