生物化学 酶
生物化学之酶ppt课件
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学酶
Km
[S]
反映了酶与底物的亲和力，Km值越小，亲 和力越高，酶对底物的催化效率也越高。
底物浓度，影响反应速率的重要因素之一 。
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影响酶促反应速率的因素
底物浓度
底物浓度增加，反应速率加快，但当底物 浓度达到一定程度后，反应速率不再随底
物浓度的增加而加快。
温度
在一定范围内，温度升高，反应速率加快 ；但超过一定温度后，酶会变性失活，反
利用不同物质在固定相和流动相之间分配系数的差异进行分离，如 凝胶层析、离子交换层析等。
电泳法
在电场作用下，利用酶分子所带电荷和形状大小的差异进行分离， 如凝胶电泳、等电聚耗法
通过测定底物消耗量来推算酶活性，如比色法、荧光法等。
产物生成法
通过测定产物生成量来推算酶活性，如放射性同位素标记法、高效 液相色谱法等。
03
酶在基因编辑中的应用
近年来发展的基因编辑技术如CRISPR-Cas9等，利用特定的酶实现对基
因组的精确编辑，为疾病治疗和基因功能研究提供了新的手段。
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07
实验技术与方法
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酶的分离纯化技术
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沉淀法
通过改变溶液条件使酶沉淀析出，包括盐析、有机溶剂沉淀等。
层析法
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05
生物体内重要酶类介绍
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氧化还原酶类
01
02
03
脱氢酶
催化底物脱氢反应的酶， 如乳酸脱氢酶、苹果酸脱 氢酶等。
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氧化酶
催化底物加入氧原子或失 去氢原子的酶，如细胞色 素氧化酶、醇氧化酶等。
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
酶(生物化学)PPT课件
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
生物化学05.第五章 酶
时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催
化作用。
3.胃、肠黏膜及肠道寄生虫均有抵抗消化酶
的抗酶物质。
三、酶促反应的机制
(一)活化分子与活化能
1.活化能：底物分子从基态转变到活化态所需的能量。 2.活化分子：从基态转变到活化态的底物分子。
能 量 非催化反应活化能
一般催化剂催 化反应的活化能 酶促反应 活化能
底物 反应总能量改变 产物 应 过 程
反
酶促反应活化能的改变
(二)诱导契合假说
酶底物复合物
E+S
ES
E+P
酶与底物相互接近 时，其结构相互诱导、 相互变形和相互适应， 进而相互结合。这一过 程称为酶-底物结合的诱 导契合假说 。
酶的诱导契合动画
(三)邻近效应与定向排列
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间 构象所必需。
活性中心以外 的必需基团 底物
+ +
催化基团
结合基团
活性中心
二、酶原与酶原的激活
(一)酶原
有些酶在细胞 内合成或初分泌时 无活性，此无活性 前体称为酶原。
(三)激活过程
酶原
在特定 条件下
特定的肽链水解 分子构象发生改变 酶的活性中心形成
(二)酶原的激活
一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的 某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变 酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
1.变构酶 (allosteric enzyme) 2.变构部位 (allosteric site) 3.变构效应剂 (allosteric effector)
变构激活剂
变构抑制剂
(二) 共价修饰调节
生物化学第6章 酶化学
课外练习题一、名词解释1、酶：是活细胞产生的对其特异底物起高效催化作用的生物分子，包括蛋白质和核酸等，所以又称为生物催化剂。
2、辅酶：是结合酶的非蛋白质部分，与酶蛋白以非共价键的方式结合，结合比较疏松，可以用透析和超滤法除去。
3、酶的活性中心：在酶分子表面上由必须基团形成一定的空间结构，能与底物结合并将底物转变为产物，这个包括底物结合基团和催化基团的区域称为酶的活性中心。
4、同工酶：在同种生物体内，催化相同的化学反应，但酶本身的分子结构和理化性质不同的一组酶。
5、诱导契合：酶活性中心的某些氨基酸残基或基团可以在底物的诱导下获得正确的空间定位，以利于底物的结合与催化。
二、符号辨识1、FMN：黄素单核苷酸；2、LTPP：焦磷酸硫胺素；3、THP：四氢叶酸；4、Km：米氏常数，酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度；5、IU：酶活性的国际单位；三、填空1、酶促反应具有高效性、专一性、（不稳定性）以及酶活性受到（调节和控制）的特点；2、酶作用的专一性有立体化学专一性和非立体化学专一性两种类型。
其中，立体化学专一性包括（立体异构）专一性和（几何异构）专一性，非立体化学专一性包括（键）专一性、（基团）专一性和（绝对）专一性。
3、酶的辅助因子包括（金属离子）、（小分子有机物）和（蛋白质辅酶）；4、辅酶是结合酶的非蛋白质部分，与酶蛋白以（非共价键）的方式结合，结合比较（疏松），可以用透析和超滤法除去。
5、辅基是结合酶的非蛋白质部分，与酶蛋白以（共价键）的方式结合，结合比较（紧密），不能用透析和超滤法除去。
6、完全由蛋白质组成没有辅助因子的酶是（单纯酶）。
如各种水解酶；7、酶蛋白只有一条多肽链，大多催化水解反应，这样的酶是（单体酶）；8、酶蛋白由几条至几十条多肽链亚基组成，这些多肽链或相同或不同，这样的酶被称为（寡聚酶）；9、由几种酶彼此嵌合形成，有利于一系列反应连续进行的复合体被称为（多酶复合酶）；10、酶的系统命名法可以简单表示为：（底物）＋（反应性质）＋酶11、依据国际酶学委员会的规定，按催化反应的类型，酶可分为6大类，即（氧化还原酶类）、（转移酶类）、（水解酶类）、（裂合酶类）、（异构酶类）和（合成酶类）。
生物化学酶
活化能阈:低能分子转变 为高能分子所需要的 最低能量。
酶
活化能阈
活化分子相对数量 反应速度
2.高度的特异性（专一性）
酶的特异性
酶对底物的选择性。
酶对底物具有严格的选择性。即一种酶只能作用于一
种或一类底物，或一定的化学键，催化一定的反应，得到
一定的产物。
（1）绝对特异性
指某些酶只能作用于一种
特定的底物，进行一种反应，生成特定的产物的
碳酸酐酶、羧肽酶
Mg2+
激酶类、磷氨酸酶
Mn2+
精氨酸酶、超氧化物歧化酶
Na+
质膜 ATP 酶 (也需K+和Mg2+)
K+
丙酮酸激酶 (也需Mg2+和Mn2+ )
维生素(vitamin) ---------机体维持正常生理功能所必需，但在人体 内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一 组低分子有机物质。
酶所具有的催化能力
。酶失活
酶失去了催化能力
。
二、酶作用的特点 （一）共同点
1.只能进行热力学上允许进行的反应； 2.缩短化学反应到达平衡的时间，而不 改变反应的平衡点； 3.反应前后没有质和量的改变。
（二）酶作用的特点
1.高度的催化效率
通常要高出非生物催化剂催化活性的 106~1020倍
酶与一般催化剂催化效率的比较
维生素的分类与命名：
脂溶性维生素 维生素A、D、E、K 按溶解性
分为
水溶性维生素
B族维生素：B1、B2、PP、 泛酸、B6、叶酸、生物素、B12 、
B族维生素的主要作用：维构生成素酶C、的硫辅辛酶酸 或辅基参与体内物质代谢。
特点：
生物化学酶类名词解释
酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
脱脯基酶蛋白：酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
酶活力单位：酶活力单位的量度。
1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。
比活是酶纯度的测量。
活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。
活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。
许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。
初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
米氏方程:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])米氏常数:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
生物化学酶化学
底物与酶结合诱导酶得分子构象变化,变化得酶分 子又使底物分子得敏感键产生“张力”甚至“形 变” ,从而促使酶－底物中间产物进入过渡态。
(3)酸碱催化:
酸-碱催化可分为狭义得酸-碱催化和广义得酸-碱催化。酶 参与得酸-碱催化反应一般都就是广义得酸－碱催化方式。
广义酸－碱催化就是指通过质子酸提供部分质子,或就是通 过质子碱接受部分质子得作用,达到降低反应活化能得过程。
(1)键专一性:在键专一性中,对酶来说,重要得就是连 接A和B得键必须“正确”(酯酶)
(2)基团专一性:具有基团专一性得酶除了需要有“正 确”得化学键以外,还需要基团A和B中得一侧必须 “正确” (胰蛋白酶)
(3)绝对专一性:具有绝对专一性得酶要求底物得键 和A、B都必须严格得“正确” (脲酶)
3、酶与底物结合形成中 间络合物得方式(理论)
大家有疑问的，可以询问和交流
可以互相讨论下，但要小声点
三、酶得分类及命名
1、 酶得分类(催化反应得类型) (1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶
(Oxidase)。 如,乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸得脱氢反应。
合物形成得速率与酶和底物得性质有关。
4、 使酶具有高效催化得因素
(1)临近定向效应:
在酶促反应中,底物分子结合到酶得活性中心,一方 面底物在酶活性中心得有效浓度大大增加,有利于 提高反应速度;
另一方面,由于活性中心得立体结构和相关基团得 诱导和定向作用,使底物分子中参与反应得基团相 互接近,并被严格定向定位,使酶促反应具有高效率 和专一性特点。
1、立体化学专一性
生物化学第6章 酶
三、酶高效作用的机制
E+S ES 诱导契合 E + P
趋近效应 定向效应 张力作用 酸碱催化 共价催化 ①各酶经历途径不同。 ②一种酶不止一种途径。
1、趋近和定向效应
当 A、B 两底物分子结合于酶分子表面的某 一区域，其反应基团互相靠近，降低了活化能， 称为趋近效应。
酶可以使反应物在其表面对着特定的基团 几何地定向，即具有定向效应。
CH2 COOH CH(OH)COOH
L（+）苹果酸
2、非立体化学专一性
（1）键专一性：作用于一类化学键
各种水解酶类：磷酸酶 酯酶 蛋白酶 R—O—P R1—CO—OR2 肽键
（2）基团专一性：作用于一种基团
如胰蛋白酶作用于赖或精氨酸的羧基形成的肽键
（3）绝对专一性：作用一种底物
3、酶作用专一性的机理
• 多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复 合物。 • 多功能酶或串联酶：一些多酶体系在进化过程中由于基 因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中。
二、酶蛋白的结构
必需基团(essential group)
酶分子中氨基酸残 基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关 的化学基团。
酶的活性中心(active center)
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的
方法除去。（反应中辅基不能离开酶蛋白）
酶活性中心的催化基团
（二）小分子有机化合物
水溶性维生素:
在反应中起运载体的作用， 传递电子、质子或其它基团。
（三）蛋白质类辅酶
分子较小，有更高的热稳定性。
金属离子、铁硫复合体和血红素是 存在于蛋白质类辅酶中的反应中心。
四、酶的结构与功能
趋近和定向效应
生物化学-酶
酶一级结构的差别也决定了催化性质的不同， 如胰蛋白酶、 胰糜蛋白酶和弹性蛋白酶三种蛋白 酶的活性中心Ser残基附近都有一个在立体结构上 的“口袋”状结构。由于三种蛋白酶的口袋”状结 构不同，决定其与不同底物结合即有不同特异性。
酶的特异的三维空间结构是酶催化功能的基础。 酶的二、三级结构是维持酶的活性中心空间构象的 必需结构。
酶的命名包括习惯命名和系统命名，酶可分为六类。 酶与疾病发生、诊断、治疗等密切相关。
➢一、酶的概念 酶是由生物活细胞产生的具有高效催化功能
和高度专一性的一类特殊蛋白质，又叫生物催化 剂•．绝大多数的酶都是蛋白质。
酶的化学本 质是什麽？
酶的概念
• 一、相关概念 • 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应。 • 被酶的催化的物质称为底物(S) • 反应的生成物为产物（P） • 酶所具有的催化能力称酶的活性． • 酶失去催化能力称酶的失活．
第四章 酶 (Enzymes)
内容简介
酶是具有高度催化效率及高度特异性的蛋白质。 酶通过多种机制降低反应活化能使反应速率增加。 酶分子一级结构及空间结构是催化功能的基础。 酶促反应速率受到[S]、[E]、pH、T、抑制剂及激活
剂的影响
酶活性可受到别构调节、共价修饰、酶原激活、关键 酶、多酶体系、同工酶等调节
H N C O
COOH CH
R6
氨基酸
氨基酸
消化道中各种蛋白酶的专一性
3．立体异构特异性：一些酶仅能催化一种立体异
构体进行反应，或其催化的结果只产生一种立体异
构体，酶对立体异构物的选择性称为立体异构特异
性（stereospecificity）。
L-乳酸
D-乳酸
H
H
C
OH
酶名词解释生物化学
酶名词解释生物化学酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在维持生命活动过程中起着重要的催化作用。
生物化学研究的目标之一就是揭示酶催化的机理及其在生命体内的功能。
本文将从酶的起源、结构、功能和调控等方面对酶进行详细解释。
酶的起源可以追溯到较古老的生命形式，最早的酶可能是蛋白质的特殊结构具备了催化功能。
随着生命的进化，酶不断发展演化，形成了各种不同的催化机制和功能类型。
如今，酶的催化机理主要有两种类型：锁定键合理论和过渡态理论。
锁定键合理论认为酶通过与底物特异性结合形成氢键、电荷相互作用等稳定的键合关系，从而改变反应物的构象，降低反应的活化能，推动化学反应的进行。
过渡态理论则认为酶使底物在催化中生成的过渡态更加稳定，从而加速反应的进行。
不同的酶具有不同的催化机制，通过这些机制，酶能够催化各种生物反应，例如水解、合成、氧化还原等。
酶的结构是其催化功能的基础。
酶与其他蛋白质一样，由氨基酸残基组成，并通过肽键连接形成多肽链。
酶的氨基酸序列决定了其三维结构，而三维结构则决定了酶的功能。
酶的三维结构通常具有特定的空间构型，其中包括活性中心和底物结合位点。
活性中心是酶催化功能的核心部位，通常由几个氨基酸残基组成，能够与底物形成特定的键合关系。
底物结合位点则是酶与底物结合的地方，通过与底物特异性的相互作用增加反应发生的几率。
酶的催化效率受其结构稳定性的影响，一些辅因子如金属离子、辅酶等也能够影响酶的催化活性。
酶在生物体内扮演着十分重要的角色。
生物体内的化学反应通常需要较高的温度和较长的时间才能进行，但酶可以在相对温和的条件下加速反应速率。
这使得生物体内的代谢能够在体温下进行，避免了过高的能量损耗。
酶介导的反应也具有高效、高选择性和高专一性的特点，能够避免无效和副反应的发生。
另外，酶还能够通过调控其活性来适应生物体内的不同环境和需求。
这包括转录水平上的调控，如基因表达的调控，以及翻译后修饰的调控，如磷酸化、乙酰化等。
酶的活性调控能够使生物体对外界环境变化做出快速适应，并在不同的生理条件下维持正常的生命活动。
酶名词解释生物化学
酶名词解释生物化学
酶是一类特殊的蛋白质，它们能够促进生物体内的生物化学反应，大多数酶都是由氨基酸构成的，它们是一种非常重要的活性物质，主
要起到催化反应的作用。
酶在细胞代谢中具有重要作用，它们可以促
进物质的合成，也可以代谢物质或物质类别，使其变成另一种物质或
物质类别。
在生物体内，酶活动受到许多因素的影响，如pH、温度、酸碱度等，因此，当环境条件发生变化时，这些条件就会影响酶活性的变化。
人体的各种酶的活性，受到多种因素的影响，这些因素是酶的活性的
主要影响因素之一。
合适的pH值是释放酶活性最重要的条件之一，
酶在pH值变化不大，生物体正常温度范围内，才能发挥最大活性，如
果受到外界环境影响，会出现活性降低或丧失的情况。
酶特性稳定性也是其发挥功能的重要因素，生物体的酶的活性一
定的条件下会稳定，活性的变化不大。
常见的酶是热稳定的，水溶性的，能够耐受较高的温度，而冷稳定的酶则受冷的影响，它的活性会
随着温度的降低而降低。
酶可以将一种物质转化成另一种物质，这种物质通常是激素和药物，它们可以促进生物体内物质的消化和吸收，也可以促进有机物质
的形成，例如胆汁酸、胰液酶等，它们可以帮助人体正常的新陈代谢，而且与免疫反应和胃肠道有关的酶也起着重要作用。
以上就是对酶名词解释生物化学的大概介绍，酶是生物体内重要
的反应物质，它们可以催化和促进物质的合成、代谢，并受到外界环
境条件影响，代谢过程中发挥重要作用，是生物体新陈代谢过程中不
可或缺的一环。
生物化学——第三章酶
2）高度专一性
• 酶的专一性 （Specificity）(特异性)
指酶在催化生化反应时对底物的选择性。
3）反应条件温和,对环境变化敏感
• 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范
围为20-40C。 • 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。
4) 酶的催化活力受调控
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活 及激素控制等。
结构专一性 键专一
基团专一
1）绝对专一性
（结构专一性）
• 酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的 底物。这种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。
• 例：脲酶、
O
2HN-C-NH2
• 精氨酸酶
2)相对专一性(Relative Specificity)
• 酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或
+ E
酶 与 中 间 产 物
3、决定酶专一性的机制
（a）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚
性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如
同一把钥匙对一把锁一样
（b）诱导契合学说：
酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，但酶的活性 中心具有一定的柔性，两者相遇底物诱导酶构象发生变 化，才形成了互补形状。
(2)酸碱性基团：
CH2 H2N CH2 C
• Asp和Glu的羧基
• Lys的氨基
OH H2N
• Tyr的酚羟基
• His的咪唑基 • Cys的巯基等
活性中心的结构特点
• 只占酶分子总体积的很小一部分 • 具有三维空间结构
• 酶的活性部位和底物的辨认和结合过程，称
为诱导契合（induced-fit）
酶的名词解释生物化学
酶的名词解释生物化学
酶是一类特殊的蛋白质，它们可以作为生物体内的催化剂，能够有效地加速进行生物化学反应。
酶把反应速率提高了几十到几百倍，因此被称为生命的“活性铁板”。
酶是生物大分子，可以把复杂的化学反应变成一个被极少量的酶结合起来的高度特异的过程。
它们可以加快蛋白质水解、DNA复制、脱氧核糖核酸（RNA）合成、生物发酵、脂肪氧化、糖原水解等过程。
酶的名词解释是指酶的物理和化学性质，以及它们在生物体内所扮演的作用。
它们是由一种或多种特定的氨基酸构成的大分子，每种氨基酸都具有特定的三维空间结构。
酶有固定定型（ enzymes ）和非固定定型（ enzymes-like ）两种。
固定定型酶（例如酶I和酶II）是一种结构固定的定型酶，它的三维结构在物理和化学活性方面受到特定氨基酸序列的控制，酶的活性受限于它的三角构象。
非定型酶（ enzyme-like ）是一种基于三角结构的非定型因子，它们可以在无任何氨基酸序列控制的情况下活性被调节，这使得它们更容易调节和控制反应速率。
酶还具有特殊的促进作用，能有效地加速化学反应的发生。
酶的促进作用使反应条件在较低的温度和pH值下就可以发生。
酶也可以把化学反应的活性分子与底物的结合过程变的更有效，活性分子的活性被大大提高，从而实现极快的反应速率。
酶的生物化学反应具有极大的重要性，它们是生物体中进行细胞代谢过程的关键因素。
细胞代谢所必不可少的酶，比如蛋白酶、脂肪酶、糖酶和酸性磷酸酶，都是非常重要的生物化学反应因子。
他们都具有巨大的作用，能够促进化学反应，提高反应速率，有效地将复杂的物质变成更简单的物质，同时提供能量支持，使生物有活力发挥其作用。
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第六章酶一、选择题单选题1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？A．作用时间B．底物浓度C．抑制剂浓度D．酶与底物亲和力的大小E．酶与抑制剂亲和力的大小2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？A．不可逆抑制作用B．竞争性抑制作用C．非竞争性抑制作用D．非竞争性抑制作用E．反竞争性抑制作用3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于A．反馈抑制B．底物抑制C．竞争性抑制D．非竞争性抑制E．反竞争性抑制4．酶的活性中心是指A．整个酶分子的中心部位B．酶蛋白与辅酶结合的部位C．酶发挥催化作用的部位D．酶分子表面上具有解离基团的部位E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。
5．符合竞争性抑制作用的说法是A．抑制剂与底物结合B．抑制剂与酶的活性中心结合C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间构象紊乱E．抑制剂与辅酶结合，妨碍全酶的形成6．在形成酶-底物复合物（ES）时A．只有酶的构象发生变化B．只有底物的构象发生变化C．只有辅酶的构象发生变化D．酶和底物的构象都发生变化E．底物的构象首先发生变化7．酶原的激活是由于A．激活剂将结合在酶原分子上的抑制剂除去B．激活剂使酶原的空间构象发生变化C．激活剂携带底物进入酶原的活性中心D．激活剂活化酶原上的催化基团E．激活剂使酶原分子的一段肽水解脱落，从而形成活性中心或活性中心暴露出来。
8．催化乳酸转变为丙酮酸的酶属于A．裂解酶B．合成酶C．氧化还原酶D．转移酶E．水解酶9．下列关于酶活性中心的说法中，有错误的一项是A．酶的活性中心可处在一条多肽链上B．酶的活性中心可跨越在两条多肽链上C．酶的活性中心就是酶的催化基团和结合基团集中形成具有一定空间结构的区域D．酶的必需基团就是酶的活性中心E．酶的活性中心与酶的空间结构有密切关系10．酶作为典型的催化剂可产生下列哪种能量效应？A．提高活化能B．降低活化能C．减少反应的自由能D．提高产物的能量水平E．降低反应物的能量水平11．下列关于酶的辅基的叙述哪项是正确的？A．是一种结合蛋白质B．与酶蛋白的结合比较疏松C．由活性中心的若干氨基酸基组成D．只决定酶的专一性，不参与化学基团的传递E．一般不能用透析或超滤的方法与酶蛋白分开12．下列哪一项叙述符合“诱导契合学说”？A．酶与底物的关系犹如锁和钥匙的关系配合恰当B．酶的活性部位有可变性，在底物影响下空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应C．酶对D型和L型旋光异构体的催化反应速度相同D．底物的结构朝着适应活性中心方面改变E．底物与酶的别构部位结合后，改变酶的构象，使之与底物相适应13．下列对活化能的描述哪一项是恰当的？A．随温度而改变B．是底物和产物能量水平的差值C．酶降低反应活化能的程度与一般催化剂相同D．是底物分子从初态转变到过渡态时所需要的能量E．需要活化能越大的反应越容易进行14．K m值是指A．反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
B．反应速度为最大速度一半时的酶浓度。
C．反应速度为最大速度一半时的温度D．反应速度为最大速度一半时的抑制剂浓度。
E．以上都不是15．一个简单的酶促反应，当[S]＜＜K m时。
A．反应速度最大B．反应速度不变C．反应速度与底物浓度成正比D．增加底物，反应速度不受影响E．增加底物，可使反应速度降低16．磺胺药的作用机理是：A．反竞争性抑制B．反馈抑制C．非竞争性抑制D．竞争性抑制E．使酶变性失活17．酶与一般催化剂的区别是：A．只能加速热力学上能进行的反应B．不改变化学反应的平衡点C．缩短达到化学平衡的时间D．高度专一性E．降低活化能18．全酶是指A．酶—底物复合物B．酶—抑制剂复合物C．酶蛋白—辅助因子复合物D．酶—别构剂复合物E．酶的无活性前体19．符合辅助概念的叙述是A．它是一种高分子化合物B．不能用透析法与酶蛋白分开C．不参与活性部位的组成D．决定酶的特异性E．参与化学基团的传递20．酶促反应中决定酶的专一性的是A．酶蛋白B．辅酶C．辅基D．催化基团E．活性中心以外的必需基团21．底物浓度对酶促反应速度作图呈矩形双曲线的条件是A．酶浓度不变B．最适温度不变C．最适pH值不变D．Km值不变E．以上都不是22．酶浓度与反应速度呈直线关系的前提条件是：A．底物浓度不变B．酶的浓度远远大于底物浓度C．底物浓度远远大于酶的浓度D．与底物浓度无关E．与温度高低无关23．当Km值等于0.25[S]时，反应速度为最大速度的A．70% B．75% C．80% D．85% E．90%多选项24．下列常见的抑制剂中，哪些是不可逆抑制剂？A．有机磷化合物B．有机汞化合物C．磺胺类药物D．氰化物E．有机砷化合物25．下列有关同工酶的叙述中，正确的是A．都是单体酶B．催化相同的化学反应C．酶蛋白的分子结构不同D．免疫学性质不同E．理化性质相同26．同工酶之间的不同之处有A．物理性质B．化学性质C．专一性D．等电点E．米氏常数27．酶原没有活性是因为A．酶蛋白肽链合成不完全B．缺乏辅酶C．酶原是普通的蛋白质D．活性中心未形成或未暴露E．酶原是未被激活的酶的前体28．有关酶的抑制剂的叙述正确的有A．与酶可逆结合的抑制剂均呈竞争性抑制B．通常竞争性抑制剂的结构与底物的结构相似C．竞争性抑制剂对最大速度无影响D．竞争性抑制抑制程度取决于底物和抑制剂相对比例E．非竞争性抑制的抑制程度与底物浓度无关29．关于酶促反应的叙述正确的是A．底物浓度低时，反应速度与底物浓度成正比B．底物过量时，反应速度与酶浓度成正比C．底物浓度与酶浓度相等时，反应达到最大速度D．底物浓度为米氏常数一半时，底物浓度等于K mE．底物浓度极大时，反应速度等于米氏常数30．关于酶正确的叙述是A．酶是生物催化剂B．酶是活体细胞产生的C．酶的化学本质是蛋白质D．酶只能在生物体内起作用E．酶催化效率极高，故反应速度与酶的浓度无关31．下列有关酶的活性部位的叙述正确的有A．所有的酶都有活性部位B．具有三维结构C．所有酶的活性部位都有辅酶D．酶的必需基团都位于活性部位E．由催化基团和结合基团组成32．使酶发生不可逆破坏的因素是A．竞争性抑制剂B．高温C．强酸强碱D．低温E．重金属盐33．指出被有机磷抑制的酶和抑制类型A．不可逆抑制B．竞争性抑制C．胆碱酯酶D．二氢叶酸合成酶E．胆碱乙酰化酶34．对于某个酶的同工酶来说，下列说法中正确的是A．同工酶的亚基数相同，但亚基的种类不同B．对底物的特异性不同，对辅助因子的要求也不同C．对底物的亲和力不同D．在同一条件下进行电泳，其迁移率相同E．能催化同一种化学反应35．下列有关酶和辅酶的说法，哪些是正确的？A．所有的酶都是由酶蛋白和辅酶组成B．同一种辅酶可与多种不同的酶蛋白结合C．酶蛋白和蛋白酶两者含义相同D．多数辅酶与B族维生素有密切关系E．辅酶与酶蛋白结合不牢固，可以用透析或超滤的方法除去36．非竞争性抑制作用与竞争性抑制作用的不同点在于前者A．不影响ES→E+P B．提高底物浓度时V max 仍然降低C．抑制剂与酶活性中心以外的基团结合D．K m值不变E．底物和抑制剂之间无竞争关系二、名词解释37．酶38．酶的活性中心39．绝对特异性40．相对特异性41．立体异构特异性42．酶原43．酶原激活44．同工酶45．K m46．最适温度47．最适PH 48．不可逆性抑制作用49．可逆抑制作用50．竞争性抑制作用51．激活剂三、填空题52．全酶由和组成。
53．酶是由产生的，具有催化能力的。
54．酶的活性中心包括和两个功能部位55．在酶的活性中心，部位直接与底物结合，决定了酶的专一性；部位是发生化学变化的部位，决定了催化反应的性质。
56．酶活力是指，一般用表示。
57．温度对酶活力影响有以下方面：一方面，另一方面。
58．脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有专一性；D-氨基酸氧化酶，只能催化D-氨基酸氧化脱氨，因此它具有专一性。
59．酶促动力学的双倒数作图，得到的直线在横轴上的截距为，纵轴上的截距为。
60．磺胺类药物可以抑制酶，从而抑制细菌的生长繁殖，此类抑制作用属于抑制作用。
61．酶与无机催化剂比较，酶主要有以下特点：和。
62．K m值是酶的常数，在一定的情况下，K m值愈大，表示酶与底物的亲和力。
63．汞盐对巯基酶的抑制，属于，草酰乙酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于。
64．抑制不改变酶促反应的V max，抑制不改变酶的K m。
65．酶所催化的反应叫，参加反应的物质叫。
66．酶的可逆性抑制主要可分为和两类。
67．酶的非竞争性抑制，抑制剂与的必需基团结合，其抑制作用不再受的影响。
68．米氏方程是说明方程式，K m值的定义是。
69．砷剂是酶的抑制剂，可以用来解除其抑制作用。
70．有机磷杀虫剂是酶的抑制剂，其抑制作用属于抑制作用。
71．在酶促反应中，如果底物浓度足以使酶饱和而有余，则随着酶浓度的增加，酶促反应速度也相应，且成关系。
四、问答题72．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。
73．什么是酶原和酶原的激活？74．酶按其分子组成，可分为哪两大类？请分别叙述各类的组成。
75．全酶由哪两部分组成？酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？76．酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？77．酶以酶原形成存在有何生理意义？78．何谓酶促反应动力学？为什么研究酶促反应的力学要取反应的初速度？79．写出米氏方程。
该方程式表明的是什么关系？80．K m值与哪些因素有关？与哪些因素无关？有何意义？81．试述在酶促反应中酶蛋白与辅助因子之间的相互关系。
82．试比较三种可逆性抑制作用的特点。
83．以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
84．简述温度对酶促反应影响的双重性。
85．何谓酶的活性？如何表示？86．试述酶与医学的关系。
87．何谓同工酶？在医学上有何应用？88．酶的催化作用有哪些特点？89．酶的特异性有哪几种类型？参考答案：一、选择题单选题1．A 2．B 3．C 4． E 5．B 6．D 7．E 8．C 9．D 10．B 11．E 12．B13．D 14．A 15．C 16．D 17．D 18．C 19．E 20．A 21.A 22.C 23．C多选题24.ABDE 25.BCD 26.ABDE 27.DE 28.BCDE 29.AB 30.ABC 31.ABE32.BCE 33.AC 34.ACE 35.BDE 36.BCDE二、名词解释37．酶是由活细胞产生的，具有催化作用的蛋白质。
38．在酶分子中有一个必需基团比较集中，并形成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。