细胞与分子生物学考题

细胞与分子生物学考题

Chapter 3 Protein Structure & Function

1. The primary, secondary, tertiary and quaternary structures of proteins. N972010028 黄琴淑

(1) 一级结构 (primary structure) :蛋白质的序列称之为蛋白质的「一级结构」。

(2) 二级结构 (secondary structure) : 一级结构上的胺基酸间可交互作用，利用醯胺键上的C=O键与胺基形成氢键。这样形成的简单又有规则的结构，称之为二级结构 (secondary structure)。蛋白质有α螺旋 (helix)与 beta 折曲平面 (pleated sheet); 两种主要

而且规则的二级结构，由这些简单的结构又可组合成一些独立折叠的单元，称之为模组（motif）。

(3) 三级结构 (tertiary structure) :蛋白质的三级结构是由一条多月生(polypeptide)链组成，可包含一个或多个模组。

(4) 四级结构 (quaternary structure)：蛋白质的三级结构是由一条多月生(polypeptide)链组成，可包含一个或多个模组。一个含有多个次单元蛋白质中，每个次单元都是一个三级结构，次单元间可能有疏水性作用，盐桥等交互作用而形成四级结构，所以含有多个次单元的蛋白质才有四级结构 (quaternary structure)。

第壹题参考资料

蛋白质的一级结构

将蛋白质中胺基酸顺序视为整体构造，是一种用有机化学词语来描述分子的完全方法。自很多不同蛋白质的顺序分析中可以看出，每种蛋白质都有其独特的结构，而顺序排列即是该种系的特性。在少数的情形中，特殊的器官或组织也具有特定结构的蛋白质，更进一步的，蛋白质可以如细胞分裂一般很正确地被复制出相同顺序的蛋白质。我们可以参考牛的胰岛素(Bovine insulin)；更正确地说，是参考proinsulin。Proinsulin为生物活性贺尔蒙的先质(precursor)，藉着正常牛的胰脏岛状细胞仔，细地做成的一种特定构造。牛的胰岛素和其他哺乳类的胰岛素几乎是相同的，通常只有一个胺基酸不同，即A链中第8，9或10位置胺基酸的改变。这些相似性使得这方面的研究迅速扩展，虽然在不同种类中，胺基

酸会发生变化，但在18位置的胺基酸很明显地绝不会改变。研究不同种系中蛋白质的顺序，是现在研究构造与功能间关系的一种方法。

蛋白质的一级构造提供了我们分子有机-化学的性质描述，但却不能描述蛋白质中聚肽链的构造，必须使用其他实验方法后才能得到蛋白质分子的真正构造。

•·参考资料: 王立禾, 阮立昂译蛋白质构造与功能 P4~6 复汉出版社 (1977)

蛋白质的二级结构

一、肽鍵的平面性質(Planar nature of the peptide bond)

二、α-螺旋狀體(α-helix)

三、β-結構(β-structure)

四、纖維狀與球狀蛋白(Fibrous and globular proteins)

一、肽键的平面性质(Planar nature of the peptide bond)

用物理方法测定不同种类的蛋白质，显示球状蛋白质(globular protein)不适合用直线延展的聚肽链表示，而要用紧而高度摺叠的结构表示。因此蛋白质分子的完整描述，必须包括聚肽链之形态，以及支链上取代基的位置、键结的详细分析。蛋白质的二级构造，正是和聚肽链的三度空间排列有关的构造。

Pauling与Corey用x-光绕射(x-ray diffraction)研究个别的胺基酸，以及许多dipeptide与tripeptide，以此建立peptide的结构单位。α-碳原子的键角及键长是和标准的正四面体的碳相同，然而在peptide bond中C-N键的长度则在单键及双键长之间；peptide bond的部分双键性质有助于Pauling及Corey了解peptide bond的面性质。在peptide bond上的四个取代基(substituents)几乎全部都是反式配置(trans-configuration)，因此在carbonyl group上的氧与在氮上的氢，位置是成对角线的。

在有两个或更多的胺基酸参与聚肽链结合时，peptide bond的平面性质受到排列及方向的限制；既然α-碳是作为两个胜肽平面间的转轴点(Swivel point)，故可利用C-N键角的旋转-角Φ，和C-C见角的旋转-角ψ来描述其排列方向。一般而言为了减低空间阻碍(steric hindrance)、增加相邻原子群的稳定性，造成旋转的角度-即相邻平面构造的方向，所以peptide bond 上巨大的carbonyl group，其位置必须尽可能远离相邻的羧基及α-碳取代基。这些关系限制了相邻碳链的自由度(degrees of freedom)、角Φ及ψ的旋转。

在聚肽类的结构中，氢键的位能也是一种重要的稳定因素。由于peptide bond使得一个peptide bond中的carbonyl group与另一个peptide bond中的醯胺基可能产生相互作用力，所以虽然氢键的吸引力很弱，但在聚肽链中因有很多可能的氢键发生，所以氢键成为使聚肽稳定的一个重要因素。具有最大氢键位能的两种聚肽链形态，就是α-螺旋状体(α-helix)和β-结构(β-structure)。

二、α-螺旋状体(α-helix)

Pauling及Corey在1951年提出了α-螺旋状结构为二级构造中的一种造型之假设，此种结构因为具有天生的稳定性，而在自然界中可以存在。α-螺旋状体是一种聚肽类的旋转排列，直链绕着中心的轴旋转，每一胺基酸从螺旋中以一定形态伸出。此螺旋体每旋转一次有3.6个胺基酸，并且螺旋上下两层间与轴平行的距离是5.4A。由此可知每一个胺基酸会有1.5A (5.4/3.6)的上升距离。此种空间结构排列极为严密，使得螺旋状结构中的氢键位能达到最大。

在α-螺旋状体中，每一胺基酸carbonyl group上的氧，与同一螺旋状体中，该前方第四个胺基酸中醯胺的氢，会产生氢键，氢键的位置几乎是和螺旋状体的轴是平行的。此种螺旋状结构及由氢键造成的稳定效果，形成外型为圆筒状，相当稳固，但在伸缩及弯曲时形态会有可逆性的改变。

多数的胺基酸，都可以作为α-螺旋柱结构单位，Proline是一个例外，因