最新蛋白质思考题答案

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生物化学-蛋白质部分思考题

蛋白质结构与功能、糖、脂部分思考题1. 纤维素和直链淀粉同为D型葡萄糖糖单元通过糖苷键连接的高分子结构,它们性质为什么却相差很大?。

2. 简述糖胺聚糖、蛋白聚糖和蛋白聚糖聚集体的结构。

3. 什么是ω-3系多不饱和脂肪酸？有何生物学功能？4. 什么是糖蛋白？糖蛋白的多糖链与蛋白质多肽链通过哪些方式相连接？5. 羊毛衫等羊毛制品热水中洗后在电干燥器内干燥，则收缩。

但丝织品进行同样处理却不收缩，如何解释这种现象？6. 在混合液中含有三种蛋白质，其性质如下：蛋白质A相对分子质量20000D、等电点8.5；蛋白质B相对分子质量21 000D、等电点3.8；蛋白质C相对分子质量5000D、等电点3.8；设计一个方案分离纯化这三种蛋白质并说明依据。

7. 实验室从海洋微生物中分离到一种分泌蛋白A的高产菌株，A蛋白的相对分子量（Mr）为30kDa，等电点是6.5，A蛋白与试剂B可专一性反应，反应产物在550nm具有最大吸收峰。

请根据上述条件，设计从发酵液中分离纯化A蛋白的实验方案，并说明每一步的实验目的，如何评价该实验方案的合理性。

8. 扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。

⑴在低pH时产生沉淀；⑵离子强度从0逐渐增加时，其溶解度先增加后下降，最后出现沉淀；⑶在一定的离子强度下，达到等电点pH值时，表现为最小的溶解度。

9. 现有含A（Mr≈40 kDa，pI 4.0）、B（Mr≈ 30 kDa，pI 5.0）、C（Mr≈20kDa，pI 6.0）三种球状单体蛋白质的混合蛋白溶液，当分别经过凝胶过滤和SDS-PAGE进行分离时，问：⑴预计能得到什么实验结果？⑵解释两种分离方法出现不同结果的原因？⑶上述两种方法是否能用于测定血红蛋白分子量？为什么？10. 血红蛋白具有高效运输氧的能力，血红蛋白高效运输氧的机理是什么？11. 右图为2,3-二磷酸甘油酸（2,3-BPG）浓度对血红蛋白氧结合曲线的影响。

当从青岛出发到海拔4500米香格里拉景点后，人体红细胞中2,3-BPG浓度几小时后会开始上升，两天内可由4.5 mmol/L增加到7.5 mmol/L，请根据右图所包含的科学含义，回答以下问题：⑴如右图所示在低海拔或高海拔，为何血红蛋白氧结合曲线为S形？⑵依据右图数据解释红细胞发生上述高山适应性代偿反应的生理学意义。

蛋白质化学思考题

第一章绪论1．基因组（genomic）:体现正常细胞功能的全套染色体中的全部基因。

蛋白质组：一种基因组所表达的全套蛋白质, 即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质。

功能基因组：表达一定功能的全部基因所组成的DNA序列，包括编码基因和调控基因。

2．如何理解从基因组－蛋白质组是一个复杂而漫长的里程。

基因组研究可以通过序列预测潜在的基因，从而进行研究。

但遗传信息从DNA传递到蛋白质的过程中，存在着RNA水平和蛋白质水平上遗传信息的加工，使得许多蛋白质很难找到直接对应的ORF，为研究带来困难。

基因组不论大小，其核苷酸的数量总是很明确的。

然而，对蛋白质组来说，大部分蛋白质在合成后都进行化学修饰，如磷酸化、糖基化、酰基化等，这样蛋白质组的蛋白质种类将是基因组基因数目的几倍。

在个体发育的不同阶段或细胞的不同活动时期，细胞内产生的蛋白质种类是不一样的，而且不同蛋白质的寿命不同。

蛋白质的另一个特征是，不同的蛋白质通常分布在细胞的不同部位，它们的功能与其空间定位密切相关。

更为重要的是，许多蛋白质在细胞里不是静止不动的，它们在细胞里常常通过在不同亚细胞环境里的运动发挥作用。

不同蛋白质的相互作用导致了不同的功能，或参与信号转导，或形成蛋白质复合体，成为细胞结构或参与调节转录。

使得我们无法从基因组水平对蛋白质演绎的复杂生命活动加以描述和预测。

DNA链上只有四种碱基排列，蛋白质有20氨基酸组合（不算氨基酸修饰）。

溶解度、稳定性等性质各异。

细胞内蛋白质含量差异，蛋白质之间达106数量级，存在蛋白质类型的干扰。

使得对蛋白质研究较为困难。

虽然蛋白质组学研究的支撑技术（双向凝胶电泳、质谱技术、生物信息学技当前蛋白质组学研究的瓶颈。

所以，从基因组－蛋白质组是一个复杂而漫长的里程。

第二章蛋白质一级结构术等）已经取得了巨大的进步并在蛋白质组学研究中发挥着决定性的作用，但不可否认，低检测力、缺乏快速、高效的手段是1．各种氨基酸的三字母符号和单字母符号甘氨酸（Gly，G）亮氨酸（Leu，L）丙氨酸（Ala，A）异亮氨酸（Ile，I）缬氨酸（Val，V）脯氨酸（Pro，P）丝氨酸（Ser，S）苏氨酸（Thr，T）半胱氨酸（Cys，C）甲硫氨酸（Met，M）天冬氨酸（Asp，D）谷氨酸（Glu，E）天冬酰氨（Asn，N）谷氨酰氨（Gln，Q）赖氨酸（Lys，K）精氨酸（Arg，R）组氨酸（His，H）苯丙氨酸（Phe，F）酪氨酸（Tyr，Y）色氨酸（Trp，W）2．名词解释：同源蛋白质（homologous protein）：一组来自同一祖先，随着进化而分化为具有不同结构但功能相同的蛋白质。

高中化学第四章生物大分子第二节蛋白质课后习题含解析3

第二节蛋白质【A组】1.1773年,科学家将肉块放入小巧的金属笼中,然后让鹰吞下去。

过一段时间他将小笼取出,发现肉块消失了。

从而开始了人类对酶的研究。

下列关于酶的叙述中，不正确的是()A.酶是一种糖类物质B.酶的催化作用具有选择性和专一性C。

酶是生物体内产生的催化剂D.绝大多数酶受到高温或重金属盐作用时会变性变性；酶还是生物体内产生的高效催化剂,其催化作用具有条件温和、高度专一、催化效率高等特点。

2.（2020辽宁丹东高二检测）下列关于蛋白质的说法不正确的是()A.蛋白质是由多种氨基酸加聚而成的高分子B。

通常用酒精消毒,其原理是酒精使细菌中的蛋白质变性而失去生理活性C。

浓的Na2SO4溶液能使溶液中的蛋白质析出，加水后析出的蛋白质又溶解D.鉴别织物成分是蚕丝还是“人造丝”可采用灼烧闻气味的方法故A项错误；酒精消毒的原理是使细菌中的蛋白质变性而失去原有生理活性，故B项正确;盐析属于物理变化,是可逆过程,只改变蛋白质的溶解度，不改变蛋白质的活性,故C项正确;“人造丝”的成分是纤维素，灼烧时没有类似烧焦羽毛的气味,故D项正确。

3。

下列过程不属于化学变化的是()A.在蛋白质溶液中加入饱和硫酸铵溶液,有沉淀析出B。

皮肤不慎沾上浓硝酸而呈现黄色C。

在蛋白质溶液中加入硫酸铜溶液,有沉淀析出D。

用稀释的福尔马林（0.1％～0.5％)浸泡植物的种子用为盐析,属于物理变化,故A符合题意;皮肤上沾上浓硝酸显黄色发生显色反应,属于化学变化,故B不符合题意;加入CuSO4溶液可使蛋白质发生变性，属于化学变化，故C不符合题意；福尔马林能使蛋白质变性，属于化学变化，故D不符合题意。

4.(双选)可以用于鉴别淀粉溶液和蛋白质溶液的方法是() A。

分别加入碘化钾溶液，观察颜色变化B.分别加热，观察是否生成沉淀C。

分别滴加浓硝酸D.分别灼烧,闻味道,不能鉴别,A项错误；二者与水形成的分散系均是胶体，加热都产生沉淀,不能鉴别，B项错误。

蛋白质等电点测定和沉淀反应思考题

思考题
1、蛋白质沉淀有哪几种方法？哪些是可逆的沉淀反应？
2、乙醇引起的变性与沉淀实验时，其中一管加入pH4.7 醋酸-醋酸钠的缓冲溶液有何目的？
3、通过预习请你简单设计提取核酸过程中可用什么方法去除蛋白质，达到提纯核酸的目的，为什么？
1.答： <1> 蛋白质沉淀的方法：盐析法；有机溶剂沉淀法；等电点沉淀法；低温下用乙醇（或丙酮）；重金属盐沉淀法；生物碱试剂以及某些酸类沉淀法
<2> 低温下用乙醇（或丙酮）；盐析作用
2.答：利用缓冲溶液来维持溶液原来的PH
3.答：酚氯仿抽提出去蛋白质，再用乙醇沉淀得到核酸。

因为酚可以使蛋白质沉淀，离心后位于水相和有机相之间，而核酸溶解于水相。

再加入NaAc和无水乙醇在低温下可以夺取核酸分子周围的水分子，使核酸沉淀。

因为在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下，蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水而沉淀。

食品化学思考题—第五章蛋白质

第五章蛋白质一、选择题1、氨基酸在等电点时具有的特点是（C ）。

A、不带正电荷B、不带负电荷C、在电场中不泳动D、溶解度最大2、中性氨基酸的等电点范围是（D ）。

A、7.6~10.6B、6.3~7.2C、2.8~3.2D、5.5~6.33、谷类蛋白质中的限制氨基酸是（ B ）。

A、精氨酸B、赖氨酸C、酪氨酸D、色氨酸4、在强烈的加热条件下，Lys的ε－NH2易与（AB ）发生反应，形成新的酰胺键。

A、天冬氨酸B、谷氨酸C、天冬酰胺D、谷氨酰胺5、赖氨酸为碱性氨基酸，已知pKa1=2.18，pKa2=8.95，pKa3=10.53，则赖氨酸的pI为（ C ）。

A、5.57B、6.36C、9.74D、10.53酸性氨基酸：（1+3）/2；碱性氨基酸：（2+3）/2；不带电，中性：（1+2）/26、易与氧化剂作用而被氧化的氨基酸有（ABCD ）。

A、蛋氨酸B、胱氨酸C、半胱氨酸D、色氨酸7、下列氨基酸中不属于必需氨基酸是（B ）。

A、蛋氨酸B、半胱氨酸C、缬氨酸D、苯丙氨酸8、美拉德反应不利的一面是导致氨基酸的损失，其中影响最大的人体必需氨基酸（A ）。

A、LysB、PheC、Va lD、Leu9、在人体必需氨基酸中，存在ε-氨基酸是（D ）。

A、亮氨酸B、异亮氨酸C、苏氨酸D、赖氨酸10、构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸（A ）。

A、L-α氨基酸B、L-β氨基酸C、D-α氨基酸D、D-β氨基酸11、蛋白质水解时肽的苦味强度取决于（ABC ）。

A、氨基酸的组成B、氨基酸的排列顺序C、水解用酶D、必需AA的含量12、对面团影响的两种主要蛋白质是（ C ）A、麦清蛋白和麦谷蛋白B、麦清蛋白和麦球蛋白C、麦谷蛋白和麦醇溶蛋白D、麦球蛋白和麦醇溶蛋白13、乳蛋白中的蛋白质为（CD ）。

A、结合蛋白B、简单蛋白C、磷蛋白D、球蛋白14、属于大豆蛋白组分的有（ABCD ）。

A、2SB、7SC、11SD、15S15、下列蛋白质中不属于金属蛋白的是（A ）。

生物化学思考题

生物化学思考题蛋白质1、蛋白质含量的测定方法有哪些？答：蛋白质含量的测定方法主要有：（1）凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（2）紫外比色法（3）双缩脲法（4）Folin—酚法（5）考马斯亮兰G—250比色法2、蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。

蛋白质经过如下三种处理均可产生氨基酸基本单位：（1）酸水解：常用 6 mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸在105-110℃ 20小时左右。

（2）碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。

（3）酶水解：已有十多种蛋白水解酶，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、热激蛋白酶等。

反应条件温和，酶水解时间长，反应不完全。

3、已知末端α-COOH，pK3.6，末端α-NH3+pK8.0 ε-NH+3pK10.6。

计算Ala-Ala-Lys-Ala的等电点。

4、简述蛋白质一级结构的测定顺序。

答：测定蛋白质一级结构的先后顺序为：（1）测定蛋白质分子中多肽链的数目。

（2）拆分蛋白质分子的多肽链。

（3）断开链内二硫键。

（4）分析每条多肽链的氨基酸组成比及数目。

（5）鉴定多肽链的N、C瑞残基。

（6）裂解多肽成小的肽段。

（7）测各肽段的氨基酸序列。

（8）重建完整多肽链的一级结构。

（9）确定二硫键的位置。

5、从热力学上考虑，一个多肽的片段在什么情况下容易形成α-螺旋，是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么?答：当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时，容易形成氢键。

因为在水的环境中，肽键的C＝O和N－H基团能和水形成氢键，亦能彼此之间形成氢键，这两种情况在自由能上没有差别。

因此相对的说，形成α－螺旋的可能性较小。

而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时，这些极性基团除了彼此之间形成氢键外，不再和其它基团形成氢键，因此有利于α－螺旋的形成。

6、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。

蛋白质工程思考题汇总.

蛋白质工程：通过对蛋白质己知结构和功能的了解，借助计算机辅助设计，利用基因定点诱变等技术，特异性地对蛋白质结构基因进行改造，产生具有新的特性的蛋白质的技术，并由此深入研究蛋白质的结构与功能的关系。

蛋白质工程的研究内容有哪些？答：利用己知蛋白质一级结构的信息作为应用研究；从混杂变异体库中筛选和选择具有一定结构——功能关系的蛋白质；定量蛋白质结构与功能关系的研究；根据己知结构——功能的关系人工改造蛋白质。

蛋白质工程的基本程序：举例说明蛋白质工程的应用？答：1、研究蛋白质结构与功能的关系；2、改变蛋白质的特性；3、生产蛋白质和多肽类活性物质（提高酶的产量和创建新型酶；设计和研制新型抗体；设计和研制多肽及蛋白质类药物）；4、设计合成全新蛋白质。

前胰岛素原如何变成胰岛素？答：人胰岛素初合成时是一条由110个氨基酸残基组成的前胰岛素原肽链，经内质网膜上的信号肽酶作用，剪切掉N一端24个氨基酸残基的信号队序列，形成含有86个氨基酸残基组成的胰岛素原，并在相应位置上形成3个二硫键。

当其在高尔基器包装成为颗粒时，再经胰蛋白酶和类羧肽酶B的催化，切除中间33个氨基酸残基的C肽后，才能转变成具有生物活性的胰岛素。

分子病：由于基因突变而导致蛋白质一级结构改变后表现出生理功能异常，使机体出现病态现象，叫～～酶的空间结构与催化功能的关系如何？P17基因克隆的基本程序：①制备目的基因；②连接目的基因与载体形成重组体(重组子)；③将重组体转入宿主细胞；④重组体的筛选和鉴定；⑤重组体的扩增和表达。

定点诱变(site—directed mutagenesis)：在体外通过碱基取代、插入或缺失的方法，使基因DNA序列中任何一个特定的碱基发生改变。

试述M13DNA寡核苷酸诱变的过程。

答：1、正链DNA的合成；2、突变引物的合成；3、异源双链DNA分子的制备；4、闭环异源双链DNA分子的富集和转化；5、突变体的筛选；6、突变基因的鉴定。

蛋白质思考题

第二章蛋白质的结构与功能课后习题一、名词解释：蛋白质等电点，蛋白质的变性与复性，兼性离子，肽键，蛋白质的一、二、三、四级结构，结构域，变构效应，凝胶过滤，SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，镰刀状细胞贫血病，协同效应。

二、填空题：1、维持蛋白质稳定的两种共价键是（肽键、二硫键），非共价键是（氢键、离子键、疏水相互作用、范德华力）。

2、维持蛋白质亲水胶体稳定的因素是（水化层）和（表面电荷）。

3、血红蛋白与氧的结合是通过（协同）效应实现的，由组织产生的CO2扩散到细胞，影响血红蛋白与氧的亲和力，这称为（变构）效应。

4、氨基酸在pI时，主要以（兼性）离子存在，当ph>pI时，大部分以（阴）离子形式存在，当ph<pI时，大部分以（阳）离子形式存在。

5、引起蛋白质折叠的主要动力是（疏水相互作用）。

6、在20种氨基酸中，酸性氨基酸有（Asp、Glu）两种，具有羟基的氨基酸有（Ser）、(Tyr)和（Thr），能形成二硫键的氨基酸是（Cys）。

7、蛋白质中（Phe）、（Tyr）、和（Trp）三中氨基酸具有紫外吸收特性，因此，蛋白质在280nm处有最大吸收。

8、α-螺旋结构是由同一肽链的（C=O）和（NH）间的（氢键）维持的，螺距为（0.54nm），每圈螺旋含（3.6）个氨基酸残基，天然蛋白质分子中的α-螺旋大都为（右）手螺旋。

9、蛋白质的一级结构是指（氨基酸）在蛋白质多肽链中的（排列顺序）。

10、蛋白质变性主要是因为破坏了维持其空间构象的各种（次级）键，使天然蛋白质原有的（物理化学）与（生物学）性质改变。

11、肌红蛋白分子中含有（Fe）离子，该离子的化合价为（+2）。

12、鉴定蛋白质多肽链氨基末端的常用方法有（DNFB法）和（Edman降解法）。

13、依据蛋白质所带电荷、相对分子量及构象分离蛋白质的方法是（电泳）。

14、蛋白质的（胶体）性质能够使其在细胞中保持相对稳定。

15、除去蛋白质样品中盐分的方法是（透析）和（超滤）。

蛋白质组学思考题答案

1.蛋白质组学概念？蛋白质组学是以蛋白质组为研究对象，从蛋白质整体水平上来认识生命活动规律的科学。

2.蛋白质分离纯化的基本原则？（1）获得尽可能多的样品蛋白（2）不同的制备方法配合使用（3）制备的方法与后续研究相结合3.细胞破碎的方法有哪些？（1）温和裂解方法：冻融，渗透，去污剂，酶消化法，匀浆法（2）强烈裂解方法：超声波，玻璃珠，研磨法4.蛋白质裂解液使用还原剂、去污剂及变性剂的作用分别是什么，熟悉经常用到的试剂？（1）去污剂：有助于溶解膜蛋白质，并有助于膜蛋白质与脂类的分离。

常用的有离子型去污剂（SDS），非离子型去污剂（TritonX-100），两性离子去污剂(CHAPS)。

（2）变性剂：通过改变溶液中的氢键结构使蛋白质充分伸展，将其疏水中心完全暴露，降低接近疏水残基的能量域。

常用的有尿素和硫脲。

（3）还原剂：用于还原二硫键或防止蛋白质氧化，增加蛋白质的溶解性。

常用的有具游离巯基的β－巯基乙醇（β－ME），二硫苏糖醇（DTT）和不带电荷的三丁基膦（TBP）。

5.蛋白质裂解液中加入两性电解质的作用是什么？（1）起载体作用（2）捕获样品中的少量盐分，从而保证蛋白质的溶解性6.影响样品制备的干扰物质有哪些？（1）盐（NaCl）（2）离子去污剂（SDS）（3）核酸、脂类及多聚糖（4）酚类复合物（5）不溶物质7.实验时去除植物材料中酚类物质的方法是什么？（1）还原状态：通过氢键与蛋白结合；处理方法：添加PVPP，形成多酚物（2）氧化状态（醌）：发生共价结合；处理方法：添加还原剂 (DTT, 抗坏血酸, 亚硫酸盐)8.凝胶的分子筛效应？凝胶分离不同分子量大小的分子的特性称为分子筛效应。

9.双向电泳第一向进行胶条水化时的两种方式是什么？各有什么特点？（1）主动水化：低电压可以让高分子量的蛋白更好地进入胶条（2）被动水化：蛋白自然地进入胶条；用于高盐浓度的蛋白样品；水化后, 在电极处使用滤纸片除盐，如果在水化前使用滤纸片会导致蛋白被吸附在滤纸片上10.双向凝胶电泳的基本原理？2D-SDS-PAGE是两种分离方法的结合（1）根据等电点用IEF分离蛋白质（2）在聚丙烯酰胺凝胶上电泳进一步分离聚焦的蛋白质根据等电点的不同，第二向电泳根据分子质量的不同分离蛋白质11.双向凝胶电泳的基本流程？(1)等电聚焦：标记胶条→样品上样及水化→置于聚焦盘内→设定IEF电泳程序→加矿物油覆盖胶面(2)胶条平衡：先在含有SDS、还原剂DTT但不含碘乙酰胺的平衡液中平衡，再在含碘乙酰胺的平衡液中平衡(3)SDS-PAGE：制胶→样品制备→加缓冲液→连接电源→电泳(4)染色：染色液及脱色液的配制→染色→脱色12.双向电泳中第一向到第二向进行平衡过程的机理？平衡buffer 1：还原(将S–S键转化为SH)，DTT平衡buffer 2：烷基化物 (使每个SH均烷基化以防止S–S键的重新形成),碘乙酰胺13.蛋白凝胶染色的方法有哪些？各有哪些优缺点？（1）考马斯亮蓝法优点：选择性地对蛋白质进行染色，大大地降低了化学噪音，提高了灵敏度（2）胶体考染法优点：考马斯亮蓝定量地与蛋白质结合，可以准确定量蛋白质；缺点：蛋白质谷氨酸羧基侧链不可逆的酯基化（酸催化下），使得肽谱数据失真（3）银染法优点：大大提高了灵敏度；扩展了动态线性范围兼容质谱（去除戊二醛后）；快速，方便缺点：银离子可与半胱氨酸残基结合；银染试剂戊二醛和甲醛都会对蛋白质的α-和ε-氨基烷基化，妨碍后续分析（4）SYPRO染料优点：快速，灵敏，终点式染色易操作；动态线性范围广，染色覆盖范围广；不干扰后续分析。

蛋白质思考题答案

蛋白质思考题及答案1.鱼肉是否适合冷冻保藏？为什么？答：不适合。

因为鱼蛋白是以疏水相互作用为主要稳定键力的蛋白质，疏水相互作用在低温下不稳定，所以冷冻会使鱼蛋白变性，导致鱼蛋白的持水力下降，使鱼肉变干、变硬，韧性增加。

2.简单叙述高温短时灭菌（HTST）的原理。

答：普通的化学反应，温度每提高10℃，反应速度提高2-3倍。

而蛋白质当加热温度在变性温度以上时，每提高10℃，变性速度提高600倍。

所以采用高温短时灭菌，由于加热时间很短，不会损害食品中的营养物质，但是却可以使蛋白质变性，可以杀灭食品中的大部分微生物以及酶类。

3.肉制品中加入聚磷酸盐有何作用？答：肉制品中加入聚磷酸盐有助于改变肉中的蛋白质与水之间的作用，提高肉的保水性，使肉的口感变嫩。

4.食用牛肉是否越新鲜越好？为什么？答：不是。

刚屠宰的牛肉风味物质没有形成；僵直期的牛肉，由于pH值接近于肌肉中蛋白质的等电点，此时蛋白质的持水力最差，导致肉的持水性、嫩度下降。

所以，此时的牛肉是不适宜食用的，僵直后期的牛肉才适宜食用。

5.形成蛋白质凝胶的途径有哪些？并举例说明。

答：加热，蛋白。

加热后冷却，皮冻。

加热并加入二价金属离子，豆腐。

不加热经酶部分水解或调整pH值，干酪。

6.小麦粉为何适于制作面包？答：面筋蛋白对于面团的形成起着决定性作用。

因为：(1)面筋蛋白的可离解氨基酸含量低，使面筋蛋白质不溶于中性水溶液。

(2) 面筋中含有约30％非极性氨基酸，这些疏水性氨基酸残基能通过分子间疏水相互作用，形成蛋白质聚集体，增加面团的内聚力，形成粘着性，并能结合脂类物质和其它非极性物质。

(3)面筋蛋白富含谷氨酰胺( 33％以上)和含羟基的氨基酸，因而易形成氢键，使得面筋蛋白具有较好的吸水能力（面筋蛋白吸水量为干蛋白质的180-200%）和粘着性质。

(4)半胱氨酸和胱氨酸约占面筋蛋白总量的2％～3％，可形成许多二硫键，这有利于蛋白质分子在面团中的紧密连接，使其具有韧性。

蛋白质化学复习思考题

一、蛋白质化学部分复习思考题一、判断题1、（A）具有四级结构的蛋白质都是寡聚蛋白质。

2、（x ）溶液的pH值等于7时，蛋白质不带电荷。

3、（ a ）蛋白质的三级结构主要是由它的氨基酸顺序决定的。

4、（X ）各种氨基酸的等电点（pI）是它们所有可解离基团的算术平均值。

5、（X ）蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此常涉及到肽键的断裂。

6、（x ）蛋白质的四级结构指的是如何由多条肽链通过共价键连接成一个完整分子。

7、（X ）凡有相同氨基酸组成的蛋白质即有相同的空间结构。

8、（A）由于所有的α-氨基酸都能与茚三酮反应，因此茚三酮常用来作为氨基酸的显色剂。

二、单项选择题1、（b）组成蛋白质的元素主要有A．C、H、O、N、P B．C、H、O、N、S C．C、H、O、P、S D．以上都不对2、（A）下列氨基酸中有乙醛酸反应的是。

A．Trp B．Arg C．Lys D．His3、（ C ）对蛋白质三级结构的形成影响最大。

A．氢键B．二硫键C．疏水键D．盐键4、（ C ）茚三酮与辅氨酸反应时，在滤纸层析谱上呈现色。

A．蓝紫B．红C．黄D．绿5、（ B ）下列氨基酸中有坂口反应的是。

A．Trp B．Arg C．Lys D．His6、（ B ）蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件不下稳定。

A．溶液pH大于PI B．溶液pH等于PI C．溶液pH小于PI D．溶液pH等于7.407、（ D ）蛋白质变性是由于。

A．一级结构的改变Ｂ．辅基的脱落C．蛋白质分解Ｄ．空间结构的改变8、（ B ）维持蛋白质分子α-螺旋结构的化学键是。

Ａ．肽键B．肽链原子间的氢键Ｃ．侧链间的氢键盘D．二硫键和盐键A9、血清蛋白（PI=4.7）在下列哪种pH溶液中带正电荷？A．pH4.0 B．pH5.0 C．pH 6.0 D．pH 8.0a10、盐析法沉淀蛋白质的原理是。

A．中和电荷B．与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C．降低蛋白质溶液的介电常数D．使蛋白质溶液成为PIC11、变性蛋白质的主要特征是。

蛋白质习题及答案

蛋白质习题及答案一、蛋白质习题及答案蛋白质是生命体中的重要组成部分，具有多种生理功能。

了解蛋白质的性质、结构和功能对于深入理解生物学、生物化学等领域具有重要意义。

下面是几个蛋白质方面的习题，供大家练习并给出答案。

习题一：蛋白质的定义及特点1. 请简要解释蛋白质的定义。

2. 蛋白质具有哪些特点？答案：1. 蛋白质是由氨基酸经肽键连接而成的高分子有机化合物，是生物体内最基本的构造材料之一。

它们经过折叠形成特定的三维结构，扮演着生物体内众多生理功能的重要角色。

2. 蛋白质的特点包括：- 组成多样性：蛋白质由20种常见氨基酸以不同的序列和数量组成，因此具有非常丰富的结构多样性。

- 生理功能多样性：不同蛋白质分担着不同的功能，比如结构蛋白用于细胞骨架的构建，酶蛋白催化化学反应，激素蛋白调节生物体内的信号传递等。

- 高度可变性：蛋白质结构的可变性决定了它在适应环境变化和执行多样化生理功能方面的重要性。

- 可调节性：蛋白质的结构和功能可受到其他分子的调节，例如酶的活性可以被调节蛋白激酶或磷酸酶修饰等。

习题二：蛋白质的结构和功能1. 简述蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构、四级结构，并解释它们之间的关系。

2. 请列举一些常见的蛋白质功能和与之相关的结构特征。

答案：1. 蛋白质的结构层次分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

它们之间的关系如下：- 一级结构：蛋白质的一级结构是指由氨基酸以特定的顺序连接而成的多肽链。

这个顺序由基因组中的DNA序列决定。

- 二级结构：蛋白质的二级结构是指在一级结构上，多肽链由氢键作用形成α-螺旋、β-折叠等规则结构。

- 三级结构：蛋白质的三级结构是指在二级结构的基础上，通过氢键、离子键、疏水性相互作用等力促使蛋白质的折叠成特定的三维结构。

- 四级结构：蛋白质的四级结构是指由多个多肽链相互作用而组成的复合物。

这些多肽链可以是相同的或不同的。

2. 常见的蛋白质功能及其结构特征包括：- 酶蛋白：包括活性位点和底物结合位点，结构特征常包含特定的氨基酸残基、辅因子等。

生物化学的思考题

生物化学的思考题蛋白质思考题1.**AA通式特点，组成蛋白质AA分类*基本AA为α－AA，（脯AA为α-亚氨基酸）。

不同α－AA，R侧链不同。

除甘氨酸（R=H)外，其余AA的α－C为不对称碳原子，具旋光性，有构型。

基本AA均为L- α－AA。

以R侧链基团的结构性质为分类基础1.非极性R基AA：R基为疏水性的丙、纈、亮、异亮、蛋、苯丙、脯、色2.极性不带电荷R基AA：丝、苏、酪、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸、甘氨酸3.带负电荷R基AA：酸性AA：谷、天冬4.带正电荷R基AA：碱性AA：赖、精、组2.**蛋白质一级结构及空间结构（二、三、四级结构）概念及稳定力量。

蛋白质的一级结构（共价结构或基本结构）：蛋白质是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。

注意：多肽链中AA的排列顺序，为蛋白质结构与功能多样性的基础。

蛋白质的空间结构指的是蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向，其稳定力量是肽键和氢键、二硫键等。

**二级结构中主要形式及结构特点。

多肽链中主链骨架中若干个肽单位各自形成局部的有一定规则的结构。

（稳定力量：氢键）。

形式：α－螺旋、β－折叠、β－拐角、无规卷曲。

肽单位（肽平面）：肽键与相邻的两个α－碳原子所组成的基团（形成构象）。

特性（1）肽键具有双键性质，不能自由旋转（2) 肽单位为刚性平面结构即六个原子位于同一平面上（3) 与C－N相连的H和O与两个α－碳原子反向分布Pr中多个肽平面通过AA- α碳原子的旋转, 多肽链的主骨架沿中性轴盘曲成稳定的α－螺旋构象。

结构特征：（1）右手螺旋，每3.6个AA旋转一周，螺距为0.54nm，肽平面与螺旋长轴平行（2)氢键为主要次级键：相邻（1-4）肽平面上的N-H和C＝O生成氢键（3）AA残基的R基团分布在螺旋外侧。

R基团影响螺旋稳定性：酸（碱）性AA连续，或较大的R基团，N原子无H游离（脯）均不能形成螺旋。

第二章蛋白质化学复习思考题

第二章蛋白质化学复习思考题名词解释1．基本氨基酸：从天然蛋白质中水解获得的氨基酸仅有20种，它们被称为天然氨基酸或基本氨基酸。

2．肽键：由氨基酸缩合而成的化合物成为肽,它们是通过一个氨基酸分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子水形成的3．等电点(pI) ：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。

符号为pI。

4．蛋白质的变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。

5．肽填空题1．组成蛋白质的酸性氨基酸有___2___种，碱性氨基酸有___3___种。

2．变性后的蛋白质其分子量__不变____。

3．蛋白质二级结构最基本的两种类型是__α－螺旋____和__β－折叠____。

4．稳定蛋白质胶体溶液的因素是__水化层____和___表面带同种电荷___。

5．蛋白质处于等电点时，主要是以___以两性离子___形式存在，此时它的溶解度最小。

6．甲、乙、丙三种蛋白质，等电点分别为8.0、4．5和10．0，在pH 8．0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲__向阳极移动____，乙_不移动_____，丙__向阴极移动____。

7．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是__氮（N）____，测得某蛋白质样品含氮量为15．2g，该样品蛋白质含量应为___95___g。

计算题1．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋?该片段中含有50圈螺旋简答题1．组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么?蛋白质中的氨基酸结构蛋白质的基本结构由20种氨基酸组成。

都是由一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团（R）连接在同一个碳原子上构成，这个碳原子叫α-碳原子。

20种氨基酸有不同结构的R基团。

2．蛋白质分子结构可分为几级?维持各级结构的化学键是什么?一级，二级，三级，四级。

思考题2蛋白质营养

蛋白质营养思考题一、名词解释：必需氨基酸：动物体内不能合成或合成数量与速度不能满足需要，必须由饲料供给的氨基酸。

限制性氨基酸：与动物需要量相比，饲料（粮）中含量不足的氨基酸。

蛋白质饲料：干物质中粗蛋白质含量超过20%,纤维素含量低于18%的饲料.〖多肽〗含10-50个氨基酸残基的蛋白质。

〖寡肽〗含2-10个氨基酸残基的蛋白质。

蛋白质周转代谢：动物机体合成新的蛋白质时，老的组织蛋白质在不断更新，被更新的组织蛋白质降解成氨基酸，进入机体氨基酸代谢，相当一部分又可重新合成蛋白质。

氨基酸拮抗：由于某种氨基酸含量过高而引起另一种或几种氨基酸需要量提高，这就称为氨基酸拮抗作用。

美拉德反应：肽链上的某些游离氨基酸特别是赖氨酸的ε-氨基与还原糖的醛基发生反应，生成一种棕褐色的氨基糖复合物。

氮素循环：饲料蛋白质在瘤胃微生物的作用下降解成氨，经瘤胃吸收入门静脉，进入肝脏合成尿素，经唾液和血液返回瘤胃再利用，这种氨和尿素的合成和不断循环称∽。

过瘤胃蛋白：饲料中没有被微生物降解，完整通过瘤胃进入真胃、小肠的那部分蛋白。

非必需氨基酸：可不由饲料提供，动物自身合成可以满足需要的氨基酸。

理想蛋白：饲料蛋白质中的氨基酸比例与动物所需要（生长、妊娠、泌乳、产蛋等）的氨基酸比例完全一致，氨基酸既没有过多造成脱氨基供能，又没有给量不足影响动物所需的蛋白质合成。

可消化氨基酸：可消化氨基酸是指食入的饲料蛋白质经消化后被吸收的氨基酸。

二填空：1．饲料中的粗蛋白除了包括真蛋白质外，还包括（B）。

A.氨基酸B.非蛋白氮C.葡萄糖D.纤维素2．粗蛋白是饲料分析中用以估计饲料中一切含氮物质的指标，它包括了真蛋白和非蛋白氮。

3．含硫氨基酸包括：蛋氨酸，胱氨酸，半胱氨酸。

4．凡是动物体内不能合成，或者合成的数量少，合成的速度慢，不能满足动物的需要而必须由饲料中提供的氨基酸叫必需氨基酸。

5．使用禾谷类及其它植物性饲料配制家禽饲料时，（A）常为第一限制性氨基酸。

《生物化学》思考题第二章蛋白质化学

第二章蛋白质化学学习要求一、掌握蛋白质分子平均含氮16％的意义，20种氨基酸名称(及三字符号)，R结构特点及分类法；蛋白质一、二、三、四级结构基本特点；蛋白质生物学功能。

二、熟悉蛋白质重要的理化性质；其他为应了解的内容。

习题一、名词解释1．等电点(pI) 2．肽键 3．蛋白质的变性作用 4．非编码氨基酸 5.α螺旋 6．结合蛋白 7．盐析作用 8．亚基 9．分子病 10．透析二、思考题1.不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为％。

2.20种基本氨基酸可以分为哪几类？其分类依据是什么？其中，酸性氨基酸和碱性氨基酸各包含哪几种氨基酸？3.蛋白质的一、二、三、四级结构的各自定义及其特点。

4.蛋白质的二级结构有哪些？维持二级结构的化学键是？5.维持蛋白质一级结构的化学键是键，而维持蛋白质高级结构的化学键有哪些？6.如果组成蛋白质的2条多肽链之间存在共价键（如二硫键），就没有四级结构。

7.试说明蛋白质结构与功能的关系。

8.维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是？9.引起蛋白质变性的理化因素有哪些？蛋白质变性后，其理化性质．．．．和生物学活性．．．．．会发生怎样的改变？10.沉淀蛋白质的方法有哪些？其中法在常温下沉淀出的蛋白质不变性。

11.试举二例说明蛋白质变性在医学、食品工业等实践中的应用。

12.蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。

蛋白质的最大吸收波长是 nm；核酸的最大吸收波长是 nm。

13.蛋白质的生理功能有哪些？试从含量及生理功能说明蛋白质在生命过程中的重要性。

14.氨基酸的等电点和中性点(pH 7.0)有何区别?15.如将氨基酸混合液(甘氨酸、精氨酸、谷氨酸)点在滤纸上，在pH6.8的缓冲液中进行电泳，试推测它们从正极至负极的顺序。

第三章酶学学习要求一、掌握酶的概念与作用特点(催化效率高、专一性强、不稳定性及可调控性等)．酶蛋白、辅助因子(辅酶或辅基)、参与辅酶或辅基组成的B族维生素及其功能、全酶；必需基团与活性中心；酶原激活及同工酶概念。

生物化学：第三章蛋白质参考答案

第三章蛋白质1. 在生物缓冲体系中，何种氨基酸具有缓冲作用？答：组氨酸具有缓冲作用。

因为组氨酸含有咪唑基团。

而咪唑基解离常数为6.0，即解离的质子浓度与水的相近，因此组氨酸既可作为质子供体，又可作为质子受体。

在pH=7附近有明显的缓冲作用。

2. 什么是氨基酸的p K和 pI ？它们的关系如何？答：p K指解离常数的负对数，表示一半的氨基酸解离时的pH值；pI指氨基酸所带的正负电荷相等时的溶液的pH值，即等电点。

中性氨基酸：pI= (p K1 + p K2) / 2酸性氨基酸：pI= (p K1 + p K R) / 2碱性氨基酸： pI= (p K2+ p K R) / 23. 计算 0.1 mol／L 的谷氨酸溶液在等电点时主要的离子浓度。

答：因此，0.1 mol／L 的谷氨酸溶液在等电点时主要离子（即两性离子）的浓度为0.083mol／L。

4. 大多数的氨基酸，其α-羧基的p K a都在 2.0 左右，其α-氨基的p K a都在 9.0 左右。

然而，肽中的α-羧基p K a值为 3.8，α-氨基p K a值在7.8。

请解释这种差异。

答：α-氨基酸分子中带正电荷的α-氨基阻止了α-羧基负离子的质子化，即能稳定羧基负离子，因而提高了羧基的酸性。

同理，羧基负离子对质子化的氨基（NH3+）同样有稳定作用，从而降低了其酸性，提高了其碱性。

在肽分子中，由于两个端基（COO-和NH3+）相距较远，这种电荷间的相互作用要弱得多，因此其p K a值与α-氨基酸中氨基和羧基的p K a值存在明显差异。

5、写出五肽 Ser－Lys－Ala－Leu－His 的化学结构，计算该肽的 pI，并指出该肽在pH = 6.0 时带何种电荷。

答：6、人的促肾上腺皮质激素是一种多肽激素。

它的氨基酸序列为Ser-Tyr-Ser- Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly-Lys-Pro-Val-Gly-Lys-Lys-Arg-Arg-Pro-Val-Lys-Val-Tyr-Pro-Asp-Ala-Gly-Glu-Asp-Gln-Ser-Ala-Glu-Ala-Phe-Pro-Leu-Glu-Phe；（1）在pH=7条件下，此多肽带有何种电荷？（2）用CNBr处理此多肽，可以得到多少肽段？答：（1）经分析，当pH=7时，多肽中的Ser的游离氨基，Phe的游离羧基以及4个Glu、3个Arg、4个Lys、2个Asp的侧链基团带有电荷。