1-1蛋白质的构件-氨基酸

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H2N O CH C CH2 OH
HN
OH
构象与构型
构象: 是指分子中,不改变共价键结构,仅单
键周围的原子旋转所产生的空间排布。即分子中原 子的三维空间排列称为构象。
构型: 是指一个分子由于其中各原子特有的固
定空间排布,使该分子所具有的特定的立体化学形 式。 构象的改变通过原子的旋转或氢键(次级键)的 破裂,这种空间位置的改变不涉及共价键的破裂, 构型的改变要通过共价键的断裂。 64
9
(1)催化作用
•酶有两类:
•一类是蛋白质(蛋白酶)
•另一类为核酸(核酶)
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(2)运输作用:
•血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋
白、电子传递体
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(3)运动作用
动物的肌肉收缩(肌球蛋白、肌动蛋白)、
细菌的鞭毛运动等。
12
(4)防御和进攻:
如淋巴细胞产生的免疫球蛋白(抗体)、血液中的凝 血酶、南极北极鱼血液中的抗冻蛋白、蛇毒中的溶血蛋白 和神经毒蛋白和一些植物毒蛋白和细菌毒素。
O H2N CH C CH2 OH
OH
α -氨基-β -对羟苯基丙酸
39
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine
芳香族氨基酸
O H2 N CH C CH2 OH
色氨酸
Tryptophan Trp
HN
α -氨基-β -吲哚基丙酸
40
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH2 CH2 NH C NH2 NH OH
一 家 写 两 三 本 书 来
半必需AA(2种) 非必需AA
Arg、His
非极性R基团AA(8种) 据R基团 极性分类
不带电荷(7种)
极性R基团AA 带电荷:正电荷(3种)负电荷(2种) 脂肪族AA(中性、含羟基或巯基、酸性、碱性)
据R基团化 学结构分类
杂环AA(His、Pro)
芳香族AA(Phe、Tyr、Trp)
(二)非蛋白氨基酸
广泛存在于各种细胞和组织中,呈游离或 结合态,但并不存在蛋白质中的一类氨基酸, 大部分也是蛋白质氨基酸的衍生物。如:β -丙 氨酸、鸟氨酸、胍氨酸、 γ -氨基丁酸等。
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1.几种非蛋白氨基酸的结构
H2N-CH2-CH2-COOH
β-丙氨酸
H2N-CH2-CH2-CH2-COOH
真菌
酵母菌
14%-52%
14%-50%
脂肪19%
糖类<1% 无机盐7%
白地菌50%
7
1.蛋白质的定义: •蛋白质(protein,简写Pro): 是由20种L-α- 氨基酸按一定的 序列通过酰胺键(肽键)缩合而成的, 具较稳定构象并具特定生物功能的生 物大分子。
8
2.蛋白质的生物学功能
蛋白质结构复杂﹑种类繁多 ﹑功能各异,是构建生命,行使 生命活动最主要的功能分子。
苏氨酸 (Thr,T)
半胱氨酸 (Cys,C)
甲硫氨酸 (Met,M)
56
(3)酸性氨基酸及酰胺(4个)
天冬氨酸 (Asp,D)
谷氨酸 (Glu,E)
天冬酰胺 (Asn,N)
谷氨酰胺 (Gln,Q)
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(4)碱性氨基酸(3个)
赖氨酸 (Lys,K)
精氨酸 (Arg,R)
组氨酸 (His,H)
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法测定蛋白质含量的理论依据:
蛋白质含量=蛋白质含N量×6.25
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3.蛋白质的化学组成
(2) 蛋白质的基本结构单元 蛋白质的基本结构单元是氨基酸
多个氨基酸首尾连结形成长而不分支的多聚
物——多肽链 多肽链再折叠卷曲,形成蛋白质
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二、二十种常见蛋白质氨基酸的结构及分类
(一)氨基酸的结构特点:
天冬酰胺 Asparagine
Asn
O H2N CH C CH2 C NH2 O OH
46
含酰胺氨基酸
天冬酰胺 Asparagine Asn 谷氨酰胺 Glutamine
O H2 N CH C CH2 CH2 C NH2 O OH
Gln
47
含羟基氨基酸
丝氨酸 Serine
O H2N CH C CH2 OH OH
-氨基--羟基丙酸
48
含羟基氨基酸
O
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine
H2N
CH C CH OH CH3
OH
α -氨基-β -羟基丁酸
49
(三)二十种常见蛋白质氨基酸的分类
Ile 一 Leu 两 Trp 色 Thr 素 Phe Lys 本 来 Met 淡 Val 些
必需AA(8种) Ile Met Val Leu Trp Phe Thr Lys 据营养 学分类
绝大部分非蛋白氨基酸的功能不清楚。
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四、氨基酸的性质
(一)AA的物理性质 (二)AA的两性解离和等电点 (三)AA的光学性质 (四)AA的重要化学反应
(一)氨基酸的物理性质
氨基酸在常温下为白色固体,熔点很高(约为200~ 300℃),大部分尚未到达熔点时已开始分解。 一般均能溶于水,但是溶解度大小不一,差异较大, 其中亮氨酸和酪氨酸难溶于冷水,其余均可溶。氨基酸易 溶于酸性或碱性溶液中,微溶于乙醇,不溶于乙醚。
第1章 蛋白质化学
章节内容
1.1 蛋白质的构件-氨基酸 1.2 蛋白质的一级结构及性质 1.3 蛋白质的三维结构 1.4 蛋白质的功能
2
1.1 蛋白质的构件-氨基酸
大 纲 要 求

1.了解蛋白质对生物体的重要意义。 2.了解蛋白质的分类及元素组成特点。
3.掌握蛋白质的基本单体-氨基酸的结构特点及分类。 4.掌握氨基酸的理化性质: 两性解离与等电点含义 重要的化学反应及其应用。
组成蛋白质的氨基酸都 为α-氨基酸(Pro除外)。
各种蛋白质氨基酸的区
别在于侧链R基的不同。
除R为H(甘氨酸)外,
均具有旋光性,均为L-型。
可变部分
21
22
23
24
25
26
27
(二) 氨基酸的结构及三字符
组成蛋白质的氨基酸共有 20 种
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29
甘氨酸
Glycine
脂肪族氨基酸
含硫氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH2 S CH3 OH
异亮氨酸 Isoleucine
脯氨酸
Proline
甲硫氨酸 Methionine
α -氨基-γ -甲硫基丁酸
36
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine Alanine Valine Leucine
含硫氨基酸
异亮氨酸 Isoleucine
O H2N CH C H
氨基乙酸
30
OH
甘氨酸 丙氨酸
Glycine Alanine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH3 OH
α -氨基丙酸
31
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸
Glycine
Alanine Valine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH CH3 CH3 OH
α -氨基-β -甲基丁酸
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(5)激素的调节作用: 蛋白质或多肽类激素,胰岛素、生长素 (6)接受和传递信息的受体作用:
受体蛋白、味觉蛋白
(7)控制细胞生长、分化: 生长因子、阻遏蛋白 (8)贮存功能: 为生物体提供充足的氮素、金属元素等,如卵清 蛋白、酪蛋白、种子中的贮存蛋白、铁蛋白等。
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(9)结构成分和机械支持物:
(5)杂环氨基酸(2个)
脯氨酸 (Pro,P)
碱性 氨基
组氨酸 (His,H)
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(6)芳香族氨基酸(3个)
苯丙氨酸 (Phe,F)
酪氨酸 (Tyr,Y)
色氨酸 (Trg,W)
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问题: 对蛋白质中自然发生的氨基酸替换的研究有以下
结果,试解释此种现象:Lys→Arg和Ile→Leu这
样的替换一般对蛋白质的功能基本无影响。
α -氨基-β -甲基戊酸
34
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alຫໍສະໝຸດ Baidunine Valine Leucine
亚氨基酸
异亮氨酸 Isoleucine
H N C OH O
脯氨酸
Proline
β -吡咯烷基-α -羧酸
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甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
角蛋白、结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白
(10)异常功能:
贝类分泌的胶质蛋白,能将贝壳粘在岩石上; 朊病毒(一种特殊的蛋白质病毒)。
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3.蛋白质的化学组成
(1) 元素组成 主要元素:C、H、O、N、S 微量元素:P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se 等。 • 碳:50% 氢:7% 氧:23% 氮:16% 硫:0—3% 其他:微量 蛋白质平均含 N 量为 16 % , 这是凯氏定氮
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1、按R基极性分类
(1)非极性R基团氨基酸:(8种) Ala Val Leu Ile Phe Trp Pro Met
(2)不带电荷极性R基团氨基酸:(7种)
Ser Thr Tyr Asn Gln Cys Gly
(3)带正电荷R基团氨基酸:(3种)
Lys Arg His (4)带负电荷R基团氨基酸:(2种) Asp Glu
α -氨基-δ -胍基戊酸
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精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine
碱性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 CH2 CH2 NH2 OH
α ,ε-二氨基己酸
42
碱性氨基酸
精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine
N NH O H2 N CH C CH2 OH
γ-氨基丁酸
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70
71
2.非蛋白氨基酸存在的意义:
(1)作为细菌细胞壁中肽聚糖的组分:D-Glu D-Ala
(2)作为一些重要代谢物的前体或中间体:
β-丙氨酸(VB3)、鸟氨酸、胍氨酸(尿素).
(3)作为神经传导的化学物质:γ -氨基丁酸
(4)有些氨基酸只作为一种N素的转运和贮藏载体.
(5)调节生长,杀虫防御作用等。
脯氨酸 甲硫氨酸 半胱氨酸 Proline Methionine Cysteine
α -氨基-β -巯基丙酸
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芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine
O H2N CH C CH2 OH
α -氨基-β -苯基丙酸
38
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine
芳香族氨基酸
α -氨基-β -咪唑基丙酸
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酸性氨基酸
天冬氨酸 Aspartate
H2 N CH2 C OH O O CH C OH
α -氨基丁二酸
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天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 C OH O OH
α -氨基戊二酸
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含酰胺氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 CH2 CH2 NH2 OH
H2 N O CH C CH2 CH2 CH2 NH C NH2 NH OH
O H2N CH C CH CH3 CH2 CH3 OH
O H2N CH C CH2 CH CH3 CH3 OH
问题: 色氨酸的替换最易改变蛋白质的功能。
O H2 N CH C CH2 OH
蛋白质是生命的表征,哪里有生
命活动哪里就有蛋白质。
如果说基因是构建生命的指导者, 那么蛋白质就是组成生命的主要 材料,是生命的实践者和执行者。 蛋白质将生物体的遗传信息表达 成生物的性状,指导生命活动, 控制生物的生长和发育。
6
蛋白质占生物干重
人体中(中年人)
人体
细菌
45%
50%-80%
水55%
蛋白质19%
氨基酸的构型
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三、不常见的蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸 (一)蛋白质中几种重要的稀有氨基酸 在少数蛋白质含有一些不常见蛋白质氨基酸。 这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。


其中重要的有 4- 羟基脯氨酸、5- 羟基赖氨酸、6N-甲基赖氨酸等。
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几种不常见蛋白质氨基酸的结构
锁链素由4个Lys组成(弹性蛋白中)67
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甘氨酸
Glycine
丙氨酸
缬氨酸 亮氨酸
Alanine
Valine Leucine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH2 CH CH3 CH3 OH
α -氨基-γ -甲基戊酸
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甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
异亮氨酸 Isoleucine
3
主要内容
一、蛋白质概述 二、二十种常见蛋白质氨基酸的结构及分类 三、不常见的蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸
四、氨基酸的理化性质
五、氨基酸的分离和分析
4
一、蛋白质概述
生命是蛋白体的存在方式,
这种存在方式本质上就在于这
些蛋白体的化学组成部分的不
断自我更新。
恩格斯《反杜林论》1878
5
一、蛋白质概述
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非极性R基团氨基酸
52
不带电荷极性R基团氨基酸
53
带电荷R基团氨基酸
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2. 据R基团化学结构分类
(1)中性脂肪族氨基酸(5个)
甘氨酸 (Gly,G) 丙氨酸 (Ala,A)
缬氨酸
亮氨酸
(Val,V) (Lue,L)
异亮氨酸
(Ile,I)
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(2)含羟基或硫氨基酸(4个)
丝氨酸 (Ser,S)
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