氨基酸的讲解
(新)生物化学(氨基酸)知识点讲解梳理汇总详细笔记
第三章氨基酸第一节氨基酸是蛋白质的构件分子一、蛋白质的水解酸水解：常用6mol/L HCl 回流20h，水解完全，不引起消旋，但色氨酸破坏，羟基氨基酸部分水解，酰胺键水解。
碱水解：水解完全，会引起消旋，但色氨酸不破坏。
酶水解：水解不完全，不引起消旋，色氨酸不破坏，主要用于蛋白质的部分水解。
20 种氨基酸的发现年及主要富含物天冬酰氨1806 Vauquelin 天门冬芽甘氨酸1820 Braconnot 明胶亮氨酸1820 Braconnot 羊毛、肌肉酪氨酸1849 Bopp 奶酪丝氨酸1865 Cramer 蚕丝谷氨酸1866 Ritthausen 面筋天冬氨酸1868 Ritthausen 蚕豆苯丙氨酸1881 Schultze 羽扇豆芽丙氨酸1881 Weyl 丝心蛋白赖氨酸1889 Drechsel 珊瑚精氨酸1895 Hedin 牛角组氨酸1896 Kossel,Hedin 奶酪胱氨酸1899 Morner 牛角缬氨酸1901 Fischer 奶酪脯氨酸1901 Fischer 奶酪色氨酸1901 Hopkins 奶酪异亮氨酸1904 Erhlich 纤维蛋白甲硫氨酸1922 Mueller 奶酪苏氨酸1935 McCoy et al 奶酪二、α-氨基酸的一般结构氨基在α-位，为L-构型。
第二节氨基酸的分类一、常见的蛋白质氨基酸常见的蛋白质氨基酸共二十种。
按化学结构分为脂肪族、芳香族和杂环族三类。
这种分类方法对于研究氨基酸的合成与分解有重要意义。
按R-基的极性分为非极性R-基氨基酸、不带电荷的极性R-基氨基酸、带正电荷的极性R-基氨基酸、带负电荷的极性R-基氨基酸四类。
这种分类方法对于研究氨基酸在蛋白质空间结构中的作用，和对于氨基酸的分离纯化均有重要意义。
也可将氨基酸分为非极性脂肪族R-基氨基酸、非极性芳香族R-基氨基酸、不带电荷的极性R-基氨基酸、带正电荷的极性R-基氨基酸、带负电荷的极性R-基氨基酸五类。
氨基酸进入细胞的转运方式
氨基酸进入细胞的转运方式1. 基本概念1.1 氨基酸的角色氨基酸，大家都知道它们是构成蛋白质的“砖块”。
无论是你体内的肌肉，还是各种酶，都离不开它们的帮助。
要是没有氨基酸，我们的身体就像一个没有砖块的房子，根本没法运转。
它们从我们吃的食物中释放出来，但要想被利用起来，还得穿过细胞膜这道“关卡”。
1.2 细胞膜的“门”细胞膜就像是一道难题，需要氨基酸通过各种“门”才能进入。
想象一下，这就像是你去朋友家做客，但你必须找到对的门才能进去。
细胞膜上的“门”有不同的种类，每种都专门负责某一种氨基酸的通行。
2. 转运方式2.1 主动转运先说说主动转运，这可是一个费劲力气的过程。
氨基酸要通过细胞膜，得借助细胞里的“搬运工”——特定的转运蛋白。
它们不仅得在膜上找准位置，还得利用能量来“推”氨基酸进入细胞。
就好比你搬家时得用力气搬家具一样，耗费不少“体力”。
2.2 被动转运而被动转运则轻松多了，没那么费劲。
氨基酸通过这个方式进入细胞，完全是顺其自然的事。
就像下坡车速越来越快一样，它们靠浓度差异就能通过细胞膜。
细胞膜上有专门的通道，让氨基酸直接进来，这个过程不需要额外的能量。
3. 具体例子3.1 氨基酸转运蛋白咱们来具体聊聊那些负责氨基酸转运的“门”。
例如，系统氨基酸转运蛋白，它就像个大门，把各种氨基酸一股脑地送进细胞。
这些蛋白质还挺挑剔，不同的氨基酸进入的方式也有讲究，有的得花点力气，有的就像顺水推舟。
3.2 转运机制的复杂性虽然有些转运方式看起来很简单，但实际上一点也不简单。
就拿一些氨基酸来说，它们的转运不仅依赖于细胞膜，还和其他的离子，甚至是细胞内的环境有关。
像这种复杂的机制就好比把车开进车库，得把握好每个细节。
4. 总结氨基酸进出细胞的方式多种多样，每种方式都有它的特点。
无论是费力的主动转运，还是轻松的被动转运，它们的目标都是让氨基酸顺利到达细胞内部，帮助我们身体正常运作。
就像我们生活中的各种“过门”一样，氨基酸也得靠不同的“门卫”才能顺利进入细胞，实现最终的目标。
人体所需8大氨基酸
人体所需8大氨基酸人体所需8大氨基酸，也被称为必需氨基酸，是构成蛋白质的基本单元。
由于人体无法自行合成这些氨基酸，因此必须从食物中摄入。
以下是详细讲解人体所需8大氨基酸。
第一步：谷氨酸和丙氨酸谷氨酸和丙氨酸是人体必需的两种氨基酸，它们可以互相转化，形成其他氨基酸和化合物。
谷氨酸和丙氨酸参与体内蛋白质的合成和维持人体能量代谢，同时也可以增强人体免疫力。
第二步：赖氨酸和色氨酸赖氨酸和色氨酸是另外两种必需氨基酸，它们可以通过食物摄入得到。
赖氨酸对肌肉生长和修复非常重要，同时还可以提高人体对钙和铁的吸收。
而色氨酸则能够帮助人体产生血清素和一些其他神经递质，有益于降低焦虑和抑郁等问题。
第三步：异亮氨酸、苏氨酸和硫氨酸异亮氨酸、苏氨酸和硫氨酸被认为是必需的支链氨基酸，它们可以协助体内合成组织和细胞。
异亮氨酸特别适用于肌肉修复和生长，而硫氨酸则有助于维持血液中的抗氧化剂水平。
第四步：精氨酸精氨酸被认为是人体必需的条件性氨基酸，这意味着在生长和发展期，人体需要大量的精氨酸。
它可以协助人体合成蛋白质和肌肉组织，同时还可以提高人体的免疫力和肾脏功能。
总结起来，这8种氨基酸对于人体的生长、发育和保健都非常重要。
为了保持身体的健康和日常生活的正常运转，我们需要从食物中获得这些必需氨基酸。
一般而言，蛋白质含量丰富的食物（如肉类、豆类、鱼类和鸡蛋）可以为我们提供这些氨基酸，因此在日常饮食中应该多摄入这些食物。
同时，对于素食者来说，一定要注意氨基酸的摄入量，可以通过豆腐、蘑菇等植物蛋白来获得。
高中生物氨基酸讲课教案
高中生物氨基酸讲课教案
授课对象：高中生物学学生
课时安排：1课时
教学目标：
1. 了解氨基酸的基本概念和结构特点；
2. 掌握氨基酸在生物体内的作用和重要性；
3. 能够分辨不同氨基酸的结构和功能。
教学内容：
1. 氨基酸的基本概念和结构特点；
2. 氨基酸的分类和常见氨基酸；
3. 氨基酸在生物体内的作用和重要性。
教学准备：
1. PPT课件；
2. 氨基酸模型或图片；
3. 氨基酸的结构式和功能介绍。
教学步骤：
1. 引入：通过展示氨基酸的结构模型或图片引发学生对氨基酸的认识和兴趣；
2. 理论讲解：介绍氨基酸的结构特点、分类和常见氨基酸，阐述氨基酸在生物体内的作用
和重要性；
3. 互动讨论：与学生互动讨论氨基酸的相关问题，引导学生分辨不同氨基酸的结构和功能；
4. 总结梳理：总结本节课的重点内容，强化学生的记忆和理解；
5. 作业布置：布置相关作业，巩固学生对氨基酸知识的理解和掌握。
教学手段：
1. PPT课件展示；
2. 互动问答和讨论；
3. 氨基酸模型或图片展示。
教学评估：
1. 课堂互动表现；
2. 作业完成情况；
3. 学生对氨基酸知识的掌握情况。
教学延伸：
1. 让学生进一步了解氨基酸在蛋白质合成中的作用；
2. 组织学生实验，观察氨基酸在生物体内的作用和效果。
以上为氨基酸讲课教案范本，可根据实际情况进行调整和修改。
氨基酸的结构与功能
氨基酸的结构与功能
氨基酸是生物体内蛋白质的基本组成单元，也是维持生命活动的重要
物质。
每个氨基酸分子都由一个氨基组团（-NH2）、一个羧基组团（-COOH）、一个中央的碳原子和一个特异侧链组成。
根据侧链结构的不同，
氨基酸可以分为20种不同的类型。
氨基酸的功能包括构建蛋白质、补充能量、参与新陈代谢、作为信号
分子以及提供身体所需的重要物质等。
首先，氨基酸通过共价键的形式连接在一起，形成蛋白质的链状结构。
这种连接称为肽键，通过肽键的形成，氨基酸能够形成多肽链或多肽链与
其他生物分子形成的复合物。
蛋白质分子的结构决定了其特定的功能，例
如酶、抗体、结构蛋白等。
其次，氨基酸可以通过代谢途径提供能量。
由于氨基酸分子的组成结构，其可以进行氧化分解，产生能量供给生物体内的各种代谢需求。
氨基酸还可以作为重要的代谢产物。
例如，丝氨酸和组氨酸是组成蛋
白质的必需氨基酸，是身体正常生长和发展所必需的。
组氨酸还可以作为
神经递质，参与调节中枢神经系统的功能。
一些氨基酸还具有荷尔蒙样的作用。
例如，酪氨酸是合成多巴胺、去
甲肾上腺素和肾上腺素的前体物质，具有调节中枢神经系统功能的作用；
色氨酸是合成5-羟色胺的前体物质，也是晚上产生褪黑素的必需物质。
此外，氨基酸还可以通过转化为其他物质来参与生物体的正常功能。
例如，苏氨酸和蛋氨酸可以转化为泛酸，参与DNA和RNA的合成。
半胱氨
酸可以作为两个氨基酸分子之间的连接剂，构成蛋白质分子的二硫键。
素
氨酸被转化为肌氨酸，参与调节尿色素的合成和转化。
氨基酸的结构与性质
氨基酸的结构与性质氨基酸是生命中的基本分子之一，它是构成生物体内蛋白质的组成单元，同时还在许多代谢反应中发挥重要作用。
氨基酸的结构与性质涉及到它的化学组成、空间结构以及在生物体内的功能。
以下将详细介绍氨基酸的结构与性质。
一、氨基酸的化学结构：氨基酸由中心碳原子（α-C）和与之相连的四个基团组成：氨基（-NH2）、羧基（-COOH）、一个氢原子（-H）和一个侧链基团（R）。
1.氨基：-NH2，和一个氢原子连接，是氨基酸的一个常见特点。
2.羧基：-COOH，和一个氢原子连接，为氨基酸的另一个特点。
3.氢原子：-H，连接在中心碳原子上，可以与侧链基团相互作用。
4.侧链基团：R是氨基酸的特异性标志，不同的R导致了不同的氨基酸种类。
二、氨基酸的分类：氨基酸可以根据其侧链基团的性质被分为极性、非极性、酸性和碱性氨基酸。
1.极性氨基酸：侧链中含有氢键供体或受体，可以与其他极性物质相互作用。
酪氨酸、赖氨酸、组氨酸等就是极性氨基酸的代表。
2.非极性氨基酸：侧链中没有明显的极性基团，通常是脂溶性的。
丙氨酸、丝氨酸、亮氨酸等都属于非极性氨基酸。
3.酸性氨基酸：侧链中含有羧基，可以失去质子。
谷氨酸、门冬氨酸是常见的酸性氨基酸。
4.碱性氨基酸：侧链中含有氨基，在适当的条件下可以接受质子。
赖氨酸、精氨酸等属于碱性氨基酸。
三、氨基酸的空间结构：氨基酸通常以L型存在，这是由于侧链基团的位置而决定的。
在L型氨基酸中，羧基位于左侧，而氨基位于右侧。
D型氨基酸存在于一些细菌细胞壁中，而在自然界中D型氨基酸几乎不见。
氨基酸的侧链基团的位置和性质决定了氨基酸的生物功能和化学反应。
侧链基团的大小、电荷、极性、亲水性等属性对蛋白质的结构和功能起着重要的影响。
四、氨基酸的性质：1.酸碱性：氨基酸可以通过羧基中的羟基（-OH），羟基的质子（H+），以及氨基中的氨基质子（NH3+）与其他分子发生酸碱反应。
2.缔合特性：在生物体内，通过形成酯、肽和烷基缔合等化学反应，氨基酸可以与其他分子形成化学连接。
氨基酸的结构及性质
氨基酸的结构及性质氨基酸是生物体内重要的有机分子，它们包含一个氨基（NH2）基团和一个酸基（COOH）基团。
我们常常会将它们简写为“R-氨基酸”，其中“R”代表一个不同的侧链基团。
氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，也是生物体内许多重要分子的前体。
氨基酸的性质与其侧链基团的差异有关。
氨基酸可以分为两类：极性和非极性的。
极性氨基酸的侧链含有亲水基团，例如酪氨酸（tyrosine）和丝氨酸（serine）。
非极性氨基酸的侧链则不含有亲水基团，例如丙氨酸（alanine）和异亮氨酸（isoleucine）。
氨基酸还可以根据其侧链的不同特点进一步分类。
以下是几种常见的氨基酸及其性质：1. 酸性氨基酸：这些氨基酸的侧链中含有一个可解离的羧基（COOH），因此它们在溶液中具有酸性。
酸性氨基酸包括谷氨酸（glutamic acid）和天冬氨酸（aspartic acid）。
2. 碱性氨基酸：这些氨基酸的侧链中含有一个或多个可离子化的氨基基团（NH2）。
碱性氨基酸包括赖氨酸（lysine）和精氨酸（arginine）。
这些氨基酸在溶液中具有碱性。
3. 非极性氨基酸：这些氨基酸的侧链基团不带有电荷，因此它们在溶液中是非极性的。
非极性氨基酸包括甲硫氨酸（methionine）和苯丙氨酸（phenylalanine）。
4.极性氨基酸：这些氨基酸的侧链中含有亲水基团，因此它们在溶液中具有亲水性。
极性氨基酸可以进一步分为两类：带有极性非带电侧链的和带有偏极性侧链的。
• 带有极性非带电侧链的氨基酸包括色氨酸（tryptophan）和酪氨酸（tyrosine）。
它们在溶液中与水分子进行氢键形成稳定的结构。
• 带有偏极性侧链的氨基酸包括苏氨酸（threonine）和丝氨酸（serine）。
它们的侧链含有可以与水分子形成氢键的羟基基团。
此外，氨基酸还具有缔合成蛋白质的能力。
在蛋白质合成中，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
肽键是氨基酸之间的共价键，连接氨基酸的α-氨基与α-酸基。
王镜岩-生物化学I-第2章 脂质—第3章 氨基酸讲解
共价键由双电子形成断裂时：
一种是异裂反应 一种是均裂反应：两电子均分给两个产物。 此过程中产生的分裂物称为自由基。
均裂（homolysis）
A ：B
A. + B.
自由基的形成：
①辐射诱导
H2O→hv H·＋·OH＋eaq-
②热诱导
(C6H5COO)2→△2C6H5COO ·→ ·C6H5+CO2
③单电子氧化还原
H3C C C C C C C
H2
H2
H2
CCCCC H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2
C H2
C H2 C
H
H CH
C OH
H3C C C C C C C C C
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
CH2
C
H2N CH
糖 脂
单糖及单糖 聚合物
O
极
质激素） 其他脂类：维生素A、D、E、K等。
II 按能否被碱水解分类
可皂化脂类：一类能被碱水解而产生皂（ 脂肪酸盐）的脂类。
不可皂化脂类：不能被碱水解而产生皂（ 脂肪酸盐）的脂类。
主要有不含脂肪酸的萜类和类固醇类。
Ⅲ 脂质在水中和水界面上的行为不同
极性 非极性
（三）脂质的功能
1. 贮存脂质 2.结构脂质 3.活性脂质
(三)氨基酸的等电点
1.等电点的定义
2.等电点的计算
对于R基无解离基团的氨基酸：
pI=（pK1+pK2）/2
对于R基有解离基团的氨基酸：pI等于等电形式两侧的pK值
之和的一半，以等电形式为中心，另一个pK值为第二级解离，
氨基酸公式总结
氨基酸公式总结氨基酸可是个有趣的小家伙，在咱们生物学中有着重要的地位。
说起氨基酸，那可得好好聊聊它的公式。
咱们先来说说氨基酸的结构通式。
这通式就像是氨基酸的“身份证”，甭管是哪种氨基酸，都得符合这个基本模样。
它的结构通式是：一个中心碳原子，连着一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子（-H），还有一个 R 基。
这个 R 基呢，就像是氨基酸的个性标签，决定了每种氨基酸的独特性质。
就拿甘氨酸来说吧，它的 R 基就是一个氢原子，所以它的结构相对简单。
而像赖氨酸，它的 R 基就比较复杂啦，这也让它有了与众不同的特点。
还记得我有一次给学生们讲解氨基酸结构的时候，为了让他们更直观地理解，我特意带了一堆小模型。
我把中心碳原子、氨基、羧基、氢原子和不同的 R 基分别做成小卡片，让学生们自己动手组合，看看能拼出多少种不同的氨基酸。
结果这帮小鬼可积极啦，七手八脚地摆弄着，还不停地讨论。
有个小调皮，把 R 基装错了地方，引得大家哈哈大笑。
但也就是在这欢声笑语中，他们对氨基酸的结构有了更深刻的印象。
咱们再来说说氨基酸形成多肽的公式。
两个氨基酸脱水缩合形成二肽，这过程中会脱去一分子水。
那如果有 n 个氨基酸形成一条肽链，脱去的水分子数就是 n - 1 个，形成的肽键数也是 n - 1 个。
要是形成 m 条肽链呢，脱去的水分子数就是 n - m 个，肽键数也是 n - m 个。
这公式听起来好像有点复杂，但其实只要理解了脱水缩合的过程，也就不难记住啦。
比如说，咱们假设要合成一个由 10 个氨基酸组成的多肽链。
如果是形成一条链，那就要脱去 9 个水分子；要是分成两条链，一条 6 个氨基酸，一条 4 个氨基酸，那总共脱去的水分子就是 8 个。
在学习氨基酸的这些公式时，大家可别死记硬背，要多结合实际例子去理解。
比如说咱们吃的蛋白质类食物，在身体里消化分解成氨基酸，然后再重新组合成咱们身体需要的蛋白质，这过程中就涉及到氨基酸的各种变化和公式的运用。
20种常见氨基酸的名称和结构式知识讲解
20 种常见氨基酸的名称和结构式20种常见氨基酸的名称和结构式名称英文缩写结构式非极性氨基酸甘氨酸Glycine Gly GCH厂COO- + NH3丙氨酸Ala nine Ala A CH 厂CH 一COO 一3+ 1+ NH 3亮氨酸* Leucine Leu L (CH3)2CHCH厂CHCOO-+ NH3CH3CH2CH- CHCOO-异亮氨酸* Isoleucine Ile I CH/NH3缬氨酸* Vali ne Val V (CH3)2CH_ CHCOO-+N H3脯氨酸Proli ne Pro P f N 」COO-/ 、H H苯丙氨酸* Phenylalanine Phe F f . _CHr CHCOO "+ NH3蛋（甲硫）氨酸* Methio nine Met M CH3SCH2CH亍CHCOO"+ NH3| | | | z~\ z~\ ~CH2pH COO色氨酸* Tryptophan Trp W "丿J皿1H非电离的极性氨基酸丝氨酸Seri ne Ser S HOCH厂CHCOO-+ NH3谷氨酰胺Glutami ne Gln QO IIH 2N-C-CH 2CH 2CHCOO " +NH s苏氨酸 * Threo nine Thr TCH s fH —CHCOO —OH +NH 3半胱氨酸Cystei ne Cys CHSCH 2 - CHCOO 「+NH 3 天冬酰胺AsparagineAsn N OII _H 2N — C —CH Q CHCOO+ NH 3酪氨酸TyrosineTyrYHO - ©-^2-+ CHCOO -NH 3酸性氨基酸天冬氨酸Aspartic acidAspDHOOCCH 2CHCOO" + NH 3谷氨酸 Glutamic acid Glu EHOOCCH 2CH 2CHCOO _+NH 3赖氨酸* Lys ine Lys 碱性氨基酸K-1- —NH 3CH 2CH 2CH 2CH 2CHCOONH 2精氨酸Argi nineArgR+NH 2II 2-H 2N — L NHCH 2CH 2CH 2CHCOONH 2组氨酸Histidi ne His HKJPH1H—COO -3为必需氨基酸。
氨基酸的讲解
氨基酸的讲解一、判断题（）1．蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸酸的组成和比例。
（）2．谷氨酸在转氨作用和使游离氨再利用方面都是重要分子。
（）3．氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。
（）4．半胱氨酸和甲硫氨酸都是体内硫酸根的主要供体。
（）5．限制性蛋白水解酶的催化活性比非限制性的催化活性低。
（）6．磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
（）7．在动物体内，酪氨酸可以经羟化作用产生去甲肾上腺素和肾上腺素。
（）8．尿素的N原子分别来自谷氨酰胺和天冬氨酸。
（）9．芳香族氨基酸都是通过莽草酸途径合成的。
（）10．丝氨酸能用乙醛酸为原料来合成。
二、选择题（单选题）1．生物体内氨基酸脱氨基的主要方式为：A．氧化脱氨基 B．还原脱氨基 C．直接脱氨基 D．转氨基 E．联合脱氨基2．成人体内氨的最主要代谢去路为：A．合成非必需氨基酸 B．合成必需氨基酸 C．合成NH4+随尿排出 D．合成尿素 E．合成嘌呤、嘧啶、核苷酸等3．转氨酶的辅酶组分含有：A．泛酸 B．吡哆醛（或吡哆胺） C．尼克酸 D．核黄素E．硫胺素4．GPT（ALT）活性最高的组织是：A．心肌 B．脑 C．骨骼肌 D．肝 E．肾5．嘌呤核苷酸循环脱氨基作用主要在哪些组织中进行？A．肝 B．肾 C．脑 D．肌肉 E．肺6．嘌呤核苷酸循环中由IMP生成AMP时，氨基来自：A．天冬氨酸的α-氨基 B．氨基甲酰磷酸 C．谷氨酸的α-氨基D．谷氨酰胺的酰胺基 E．赖氨酸上的氨基7．在尿素合成过程中，下列哪步反应需要ATP？A．鸟氨酸+氨基甲酰磷酸→瓜氨酸+磷酸 B．瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸C．精氨酸代琥珀酸→精氨酸+延胡素酸 D．精氨酸→鸟氨酸+尿素E．草酰乙酸+谷氨酸→天冬氨酸+α-酮戊二酸8．鸟氨酸循环的限速酶是：A．氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ B．鸟氨酸氨基甲酰转移酶 C．精氨酸代琥珀酸合成酶 D．精氨酸代琥珀酸裂解酶 E．精氨酸酶9．氨中毒的根本原因是：A．肠道吸收氨过量 B．氨基酸在体内分解代谢增强 C．肾功能衰竭排出障碍D．肝功能损伤，不能合成尿素 E．合成谷氨酸酰胺减少10．体内转运一碳单位的载体是：A．叶酸 B．维生素B12 C．硫胺素 D．生物素 E．四氢叶酸11．下列哪一种化合物不能由酪氨酸合成？A．甲状腺素 B．肾上腺素 C．多巴胺 D．苯丙氨酸 E．黑色12．下列哪一种氨基酸是生酮兼生糖氨基酸？A．丙氨酸 B．苯丙氨酸 C．丝氨酸 D．羟脯氨酸 E．亮氨酸13．鸟氨酸循环中，合成尿素的第二分子氨来源于：A．游离氨 B．谷氨酰胺 C．天冬酰胺 D．天冬氨酸 E．氨基甲酰磷酸14．下列物质哪一种是体内氨的储存及运输形式？A．谷氨酸 B．酪氨酸 C．谷氨酰胺 D．谷胱甘肽 E．天冬酰胺15．白化症是由于先天性缺乏：A．酪氨酸转氨酶 B．苯丙氨酸羟化酶 C．酪氨酸酶 D．尿黑酸氧化酶 E．对羟苯丙氨酸氧化酶16.转氨酶的辅酶是：A．NAD+ B．NADP+ C．FAD D．磷酸吡哆醛 E.烟酰胺17. γ-氨基丁酸由哪种氨基酸脱羧而来:A．Gln B．His C．Glu D．Phe E. Tyr18. 下列哪种酶对有多肽链中赖氨酸和精氨酸的羧基参与形成的肽键有专一性：A．羧肽酶 B．胰蛋白酶 C．胃蛋白酶 D．胰凝乳蛋白酶 E. 亮氨酸氨肽酶19. 尿素合成的中间产物氨甲酰磷酸的合成部位在：A．细胞核 B. 细胞浆 C. 线粒体 D. 叶绿体 E. 内质网20. 提出三羧酸循环和鸟氨酸循环的科学家是：A．Krebs B. Watson C. Paulin D. Lipmann E. Warburg三、多选题1．体内提供一碳单位的氨基酸有：A．甘氨酸 B．亮氨酸 C．色氨酸 D．组氨酸2．生酮氨基酸有：A．酪氨酸 B．鸟氨酸 C．亮氨酸 D．赖氨酸3．组织之间氨的主要运输形式有：A．NH4Cl B．尿素 C．丙氨酸 D．谷氨酰胺4．一碳单位的主要形式有：A．-CH=NH B．-CHO C．-CH2- D．-CH35．直接参与鸟氨酸循环的氨基酸有：A．鸟氨酸，瓜氨酸，精氨酸 B．天冬氨酸 C．谷氨酸或谷氨酰胺 D．N-乙酰谷氨酸四、判断题（）1．蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸酸的组成和比例。
氨基酸结构
氨基酸结构下面这篇文章为大家讲解多肽合成中20种常见氨基酸的结构总得来说氨基酸结构有亲水性、疏水性何中性，其中亲水性氨基酸又分酸性和碱性。
亲水性（碱性）H His Histidine 组氨酸化学式为C6H9N3O2，分子量为155。
组氨酸在1896年由德国物理学家艾布瑞契·首次分离出来。
在营养学的范畴里，组氨酸被认为是一种人类必需的，主要是儿童。
在发育多年之后，人类开始可以自己合成它，在这时便成为了。
在慢性患者的膳食中添加少量的组氨酸，氨基酸结合进入的速度增加，肾原性贫血减轻，所以组氨酸也是尿毒症患者的必需氨酸。
在的作用下，组氨酸脱羧形成组胺。
具有很强的血管舒张作用，并与多种变态反应及发炎有关。
此外，组胺会刺激与胃酸。
R Arg Arginine 精氨酸化学式为C6H14N4O2，分子量为174.20。
是类化合物。
在人体内参与，促进的形成，使人体内产生的氨经鸟氨酸循环转变成无毒的尿素，由尿中排出，从而降低浓度。
有较高浓度的氢离子，有助于纠正肝性脑病时的酸碱平衡。
与，共同为[1]。
K Lys Lysine 赖氨酸（Lysine）的化学名称为2，6-二。
赖氨酸为碱性。
由于谷物食品中的赖氨酸含量甚低,且在加工过程中易被破坏而缺乏,故称为第一。
亲水性（酸性）D Asp Aspartic Acid 天门冬氨酸又称天冬氨酸，是一种，天门冬氨酸的左旋异构物是20种之一，即为蛋白质的构造单位，它的密码子是GAU和GAC。
它与谷氨酸同为。
天冬氨酸普遍存在于作用中。
它是生物体内赖氨酸、苏氨酸、、蛋氨酸等氨基酸及嘌呤、的合成前体。
它可作为K+、Mg2+离子的载体向心肌输送电解质，从而改善心肌收缩功能，同时降低氧消耗，在冠状动脉循环障碍缺氧时，对心肌有保护作用。
它参与，促进氧和生成尿素，降低血液中氮和二氧化碳的量，增强肝脏功能，消除疲劳。
E Glutamic Acid 谷氨酸，化学式为C5H9NO4，分子量为147.13，是一种。
氨基酸名称及缩写及分类记忆法口诀
一、概述氨基酸是构成蛋白质的基本单元，也是人体内必不可少的营养物质。
对于学习生物化学的学生来说，掌握氨基酸的名称、缩写和分类是基础中的基础。
然而，对于初学者来说，如何快速准确地记住这些信息常常是一大难题。
为了帮助大家更好地掌握氨基酸的相关知识，本文将通过口诀的形式，为大家介绍一种记忆氨基酸名称及缩写的方法。
二、氨基酸名称、缩写及分类记忆口诀1. 非极性氨基酸Ala（丙氨酸）, Val（缬氨酸）, Leu（亮氨酸）, Ile（异亮氨酸）, Met（甲硫氨酸）, Pro（脯氨酸）, Phe（苯丙氨酸）, Trp（色氨酸）口诀：氨基联冒跑，非极性氨基含，A-V-L-I-M-P-F-W。
2. 极性无电荷氨基酸Gly（甘氨酸）, Ser（丝氨酸）, Thr（苏氨酸）, Cys（半胱氨酸）、Asn（天冬氨酸）, Gln（谷氨酸）口诀：醛硫酰嘌吐，极性无电荷氨基酸，G-S-T-C-N-Q。
3. 极性带电氨基酸Lys（赖氨酸）, Arg（精氨酸）, His（组氨酸）、Asp（天冬酸）,Glu（谷酸）口诀：石粉组蛋显，极性带电氨基酸，K-R-H-D-E。
4. 芳香族氨基酸Phe（苯丙氨酸）, Tyr（酪氨酸）, Trp（色氨酸）口诀：飞雁乌，芳香族氨基酸，P-T-W。
5. 硫氨基酸cys（半胱氨酸）、Met（甲硫氨酸）口诀：糙米，硫氨基酸C-M。
6. 极性带电氨基酸Lys（赖氨酸）、Arg（精氨酸）口诀：赖赖，两嗓子，极性带电氨基酸，K-R。
7. 极性无电荷氨基酸gly（甘氨酸）、ser（丝氨酸）口诀：甘丝，山顶花，极性无电荷氨基酸，G-S。
三、结论通过以上口诀的记忆方法，我们可以更轻松地掌握氨基酸的名称、缩写和分类。
希望这个方法能够帮助大家更好地学习和掌握相关知识，为日后的学习打下坚实的基础。
同时也希望大家能够在学习中注重练习，不断巩固知识，提高学习效率。
四、口诀记忆法的优势口诀记忆法在学习过程中具有独特的优势，口诀具有鲜明的节奏感和韵律感，这种优势使得我们通过口诀记忆更容易记住、回忆氨基酸的名称、缩写和分类。
氨基酸的看法
氨基酸的看法
摘要：
一、引言
二、氨基酸的定义与性质
三、氨基酸在生物体内的作用
四、氨基酸的种类与命名
五、氨基酸的摄入与食物来源
六、氨基酸在营养学和健康方面的应用
七、氨基酸的工业应用
八、氨基酸研究的发展趋势与前景
正文：
氨基酸是生物体内构成蛋白质的基本组成单位，是一类含有羧基和氨基的有机化合物。
在生物体内，氨基酸不仅参与蛋白质的合成，还参与许多生理过程，如代谢、信号传导等。
氨基酸的种类繁多，根据侧链的不同，氨基酸可分为20种，包括必需氨基酸、半必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸是指人体无法自行合成，必须通过食物摄入的氨基酸，共有9种。
氨基酸广泛存在于食物中，如肉类、豆类、奶制品等。
氨基酸在营养学和健康方面的应用具有重要意义。
蛋白质是人体必需的营养素之一，而氨基酸是蛋白质的组成单位，因此氨基酸对人体健康至关重要。
氨基酸可以用于制备特殊医学用途配方食品，以满足患者的营养需求。
此外，氨基酸还被用于生产保健品和运动营养品，以提高人体免疫力、促进肌肉生长
等。
氨基酸在工业领域的应用也日益广泛。
氨基酸具有良好的生物降解性和生物活性，可用于制备生物降解塑料、表面活性剂等。
此外，氨基酸还可用于制备药物、食品添加剂等。
随着科学技术的不断发展，氨基酸的研究领域不断扩大，未来氨基酸在生物科学、医学和工程领域有望取得更多突破。
总之，氨基酸作为生命体内基本组成单位，在生物体内发挥着重要作用。
氨基酸不仅在营养学和健康领域具有重要应用价值，还在工业领域具有广泛的应用前景。
生物蛋白质氨基酸肽链讲解
生物蛋白质氨基酸肽链讲解生物蛋白质是由氨基酸组成的肽链。
蛋白质是生物体内最重要的有机物之一，扮演着许多生物学功能的角色。
它们参与了细胞结构的建立、酶催化、信号传导、运输等众多生物过程。
了解蛋白质的氨基酸肽链结构对于理解其功能和特性至关重要。
氨基酸是蛋白质的基本组成单元，它们由氨基（NH2）基团、羧基（COOH）和一个侧链组成。
氨基酸的侧链决定了其特定的性质和功能。
有20种常见的氨基酸，它们按照侧链的性质可分为两类：极性氨基酸和非极性氨基酸。
极性氨基酸的侧链中含有带电荷的基团，可以与水分子形成氢键。
这些氨基酸在蛋白质的折叠和稳定性中起到重要作用。
举例来说，谷氨酸和门冬氨酸是两种带负电荷的氨基酸，它们在蛋白质的充电效应中发挥重要作用。
赖氨酸和精氨酸是两种带正电荷的氨基酸，它们在蛋白质与DNA和RNA的结合中起到关键作用。
非极性氨基酸的侧链不带电荷，通常是疏水性的。
它们在蛋白质的内部折叠中起到重要作用，形成蛋白质的疏水核心。
举例来说，苯丙氨酸和亮氨酸是两种非极性氨基酸，它们可以通过疏水作用来稳定蛋白质的立体结构。
蛋白质的氨基酸肽链通过肽键连接在一起。
肽键是由氨基酸的羧基和下一个氨基酸的氨基组成的共价键。
这种肽键的形成是通过脱水反应实现的，其中一个羧基上的羟基与一个氨基上的氢原子结合，形成水分子。
这种结合方式使得蛋白质肽链具有一定的方向性，N 端和C端分别代表肽链的起点和终点。
蛋白质的氨基酸序列决定了其特定的结构和功能。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，由蛋白质的基因编码决定。
二级结构是指氨基酸的局部折叠方式，常见的二级结构包括α螺旋和β折叠。
三级结构是指整个蛋白质的立体结构，由各个二级结构元件的空间排列所决定。
四级结构是指多个蛋白质亚基之间的组装方式，形成功能完整的蛋白质复合物。
蛋白质的氨基酸肽链结构决定了其功能和特性。
不同的氨基酸序列可以导致不同的蛋白质结构和功能。
氨基酸原理
氨基酸原理
氨基酸是生物体内的基本结构单元，它们由氨基和两个氢原子以及一个酸基团组成。
氨基酸可以通过共价键和肽键连接形成多肽链，进一步形成蛋白质。
氨基酸可以分为20种常见的类型，它们的区别在于侧链的不同。
氨基酸的侧链可以是疏水性的、疏水性的、带电的或者其他化学性质各异的功能团。
氨基酸在生物体内具有多种重要的功能。
首先，氨基酸是蛋白质的构建单位，通过氨基酸的连接可以形成不同结构和功能的蛋白质分子。
此外，氨基酸可以参与酶的催化反应，调节基因表达、代谢和细胞信号转导等生物过程。
人体内无法自行合成某些氨基酸，这些氨基酸被称为必需氨基酸，必须通过食物摄入。
其他非必需氨基酸可以由人体内其他代谢物合成得到。
总之，氨基酸是生物体内重要的基本结构单元，通过氨基酸的连接形成蛋白质，参与多种重要的生物反应和过程。
最新氨基酸的生物合成知识讲解
站”， Glu
其它AA。
｛ ❖ 氨基酸的合成 有C架（ α-酮酸） 有AA提供氨基(最主要为谷AA)
（一） 谷氨酸族氨基酸的合成
▪ 包括：谷AA(Glu)、谷氨酰胺(Gln)、脯(Pro)、 羟脯(Hyp)、精(Arg) 赖氨酸（lys)
▪ 共同碳架：TCA中的α-酮戊二酸
1、由α-酮戊二酸形成谷氨酸
COOH CHO
乙醛酸
COOH
+ CH2
CH2 CHNNH2
+
CH2 CH2
甘AA
C=O
COOH
α-酮戊二酸
2
-
-
COOH H2O
CH NH 甘氨酸脱羟酶
2
2 丝氨酸羟甲基转移酶
甘AA
COOH CHNH2 CH2OH
+NH3+CO2
+2H+
+
2e-
丝AA
NH3
同化作用 生物合成
氨基酸
核苷酸
叶绿素
反硝化作用
异化作用 分解代谢
NO3-
绝大多数植 物及微生物
生物合成
有机界
蛋白质 DNA、RNA 多糖 脂类
分解代谢
生物体利用3种反应途径把氨转化为有机 化合物，这些有机物进一步合成氨基酸。
1、氨甲酰磷酸合成酶催化CO2（以HCO3-的形式） 及ATP合成氨甲酰磷酸，通过尿素循环合成精氨酸。 2、谷氨酸脱氢酶催化-酮戊二酸还原、氨化，生 成谷氨酸。 3、谷氨酰胺合成酶催化谷氨酸，转化为谷氨酰胺。
（谷氨酸族）
（天冬氨酸族）
糖酵解
甘油酸-3-磷酸
丙酮酸
丝氨酸
半胱氨酸
甘氨酸
蛋白质的基本结构单位——氨基酸说课稿
蛋白质的基本结构单位——氨基酸说课稿设计者：各位老师好。
今天我说课的题目是《蛋白质的基本结构单位——氨基酸》。
说课内容包括教材分析、教学目标分析、教学重难点分析、学生分析、教法分析、学法分析、教学过程分析及板书设计八个板块，在本次说课我将主要讲解教学过程分析。
一、教材分析本节课的内容来自高中生物必修1“分子与细胞”，第二章第二节。
本章节主要讲组成生物的分子，而本节较全面的介绍了蛋白质的分子组成和结构，为后面学习载体蛋白、酶等知识做铺垫。
是生命活动的主要承担者的学习为必修2关于基因的表达部分奠定基础。
本节课我主要讲蛋白质的基本结构单位——氨基酸，对氨基酸的学习为蛋白质结构的学习打下基础。
二、教学目标分析（一）知识1.能够画出氨基酸的结构通式2.能够说出氨基酸的结构特点，判别一个结构式是否为氨基酸（二）能力1．培养学生观察判断和总结能力。
2．通过层层设问引导学生对抽象知识的理解能力。
（三）情感态度与价值观1.认同蛋白质是生命活动的主要承担者。
2.通过对必需氨基酸的学习，形成良好的饮食习惯。
教学目标设定依据：在课程标准的具体内容标准中，与本节内容相对应的条目是“概述蛋白质的结构和功能”，“概述”属于理解水平，首先要理解蛋白质的基本组成单位──氨基酸的结构特点，以及由氨基酸形成蛋白质的过程，要达成新课标的要求，而本节仅学习了氨基酸，故确定本节的知识目标为：能够画出氨基酸的结构通式，说出氨基酸的结构特点，判别一个结构式是否为氨基酸。
教材中并没有直接给出氨基酸的结构通式，而是让学生观察4种氨基酸的结构，通过思考与讨论，找出氨基酸的共同特点，加深对氨基酸结构的理解。
培养学生观察判断和总结能力和学生对抽象知识的理解能力。
本节内容在氨基酸的分类时恰好说明了人体只能从食物中获得，因此，在情感态度与价值观方面，就确定了认同蛋白质是生命活动的主要承担者.通过对必需氨基酸的学习，形成良好的饮食习惯。
三、教学重难点分析（一）、教学重点1.氨基酸的结构通式2.氨基酸的结构特点教学重点突破方法：通过让同学们自己到黑板上来勾画氨基酸结构的共同点来总结自主发现氨基酸的结构通式。
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氨基酸的讲解
一、判断题
（）1．蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸酸的组成和比例。
（）2．谷氨酸在转氨作用和使游离氨再利用方面都是重要分子。
（）3．氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。
（）4．半胱氨酸和甲硫氨酸都是体内硫酸根的主要供体。
（）5．限制性蛋白水解酶的催化活性比非限制性的催化活性低。
（）6．磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
（）7．在动物体内，酪氨酸可以经羟化作用产生去甲肾上腺素和肾上腺素。
（）8．尿素的N原子分别来自谷氨酰胺和天冬氨酸。
（）9．芳香族氨基酸都是通过莽草酸途径合成的。
（）10．丝氨酸能用乙醛酸为原料来合成。
二、选择题（单选题）
1．生物体内氨基酸脱氨基的主要方式为：
A．氧化脱氨基B．还原脱氨基C．直接脱氨基D．转氨基E．联合脱氨基
2．成人体内氨的最主要代谢去路为：
A．合成非必需氨基酸B．合成必需氨基酸C．合成NH4+随尿排出D．合成尿素E．合成嘌呤、嘧啶、核苷酸等
3．转氨酶的辅酶组分含有：
A．泛酸B．吡哆醛（或吡哆胺）C．尼克酸D．核黄素E．硫胺素
4．GPT（ALT）活性最高的组织是：
A．心肌B．脑C．骨骼肌D．肝E．肾
5．嘌呤核苷酸循环脱氨基作用主要在哪些组织中进行？
A．肝B．肾C．脑D．肌肉E．肺
6．嘌呤核苷酸循环中由IMP生成AMP时，氨基来自：
A．天冬氨酸的α-氨基B．氨基甲酰磷酸C．谷氨酸的α-氨基D．谷氨酰胺的酰胺基E．赖氨酸上的氨基
7．在尿素合成过程中，下列哪步反应需要ATP？
A．鸟氨酸+氨基甲酰磷酸→瓜氨酸+磷酸B．瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸
C．精氨酸代琥珀酸→精氨酸+延胡素酸D．精氨酸→鸟氨酸+尿素E．草酰乙酸+谷氨酸→天冬氨酸+α-酮戊二酸
8．鸟氨酸循环的限速酶是：
A．氨甲酰磷酸合成酶ⅠB．鸟氨酸氨基甲酰转移酶C．精氨酸代琥珀酸合成酶D．精氨酸代琥珀酸裂解酶E．精氨酸酶
9．氨中毒的根本原因是：
A．肠道吸收氨过量B．氨基酸在体内分解代谢增强C．肾功能衰竭排出障碍
D．肝功能损伤，不能合成尿素E．合成谷氨酸酰胺减少
10．体内转运一碳单位的载体是：
A．叶酸B．维生素B12 C．硫胺素D．生物素E．四氢叶酸11．下列哪一种化合物不能由酪氨酸合成？
A．甲状腺素B．肾上腺素C．多巴胺D．苯丙氨酸E．黑色素12．下列哪一种氨基酸是生酮兼生糖氨基酸？
A．丙氨酸B．苯丙氨酸C．丝氨酸D．羟脯氨酸E．亮氨酸13．鸟
氨酸循环中，合成尿素的第二分子氨来源于：
A．游离氨B．谷氨酰胺C．天冬酰胺D．天冬氨酸E．氨基甲酰磷酸
14．下列物质哪一种是体内氨的储存及运输形式？
A．谷氨酸B．酪氨酸C．谷氨酰胺D．谷胱甘肽E．天冬酰胺15．白化症是由于先天性缺乏：
A．酪氨酸转氨酶B．苯丙氨酸羟化酶C．酪氨酸酶D．尿黑酸氧化酶E．对羟苯丙氨酸氧化酶
16.转氨酶的辅酶是：
A．NAD+ B．NADP+ C．FAD D．磷酸吡哆醛 E.烟酰胺
17. γ-氨基丁酸由哪种氨基酸脱羧而来:
A．Gln B．His C．Glu D．Phe E. Tyr
18. 下列哪种酶对有多肽链中赖氨酸和精氨酸的羧基参与形成的肽键有专一性：
A．羧肽酶B．胰蛋白酶C．胃蛋白酶D．胰凝乳蛋白酶 E. 亮氨酸氨肽酶
19. 尿素合成的中间产物氨甲酰磷酸的合成部位在：
A．细胞核 B. 细胞浆 C. 线粒体 D. 叶绿体 E. 内质网20. 提出三羧酸循环和鸟氨酸循环的科学家是：
A．Krebs B. Watson C. Paulin D. Lipmann E. Warburg
三、多选题
1．体内提供一碳单位的氨基酸有：
A．甘氨酸B．亮氨酸C．色氨酸D．组氨酸
2．生酮氨基酸有：
A．酪氨酸B．鸟氨酸C．亮氨酸D．赖氨酸
3．组织之间氨的主要运输形式有：
A．NH4Cl B．尿素C．丙氨酸D．谷氨酰胺
4．一碳单位的主要形式有：
A．-CH=NH B．-CHO C．-CH2- D．-CH3
5．直接参与鸟氨酸循环的氨基酸有：
A．鸟氨酸，瓜氨酸，精氨酸B．天冬氨酸C．谷氨酸或谷氨酰胺D．N-乙酰谷氨酸
四、判断题
（）1．蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸酸的组成和比例。
（）2．谷氨酸在转氨作用和使游离氨再利用方面都是重要分子。
（）3．氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。
（）4．半胱氨酸和甲硫氨酸都是体内硫酸根的主要供体。
（）5．生物固氮作用需要厌氧环境，是因为钼铁蛋白对氧十分敏感。
（）6．磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
（）7．在动物体内，酪氨酸可以经羟化作用产生去甲肾上腺素和肾上腺素。
（）8．固氮酶不仅能使氮还原为氨，也能使质子还原放出氢气。
（）9．芳香族氨基酸都是通过莽草酸途径合成的。
（）10．丝氨酸能用乙醛酸为原料来合成。
五、填空题
1. 胰液中的内肽酶类有：_______、_________及________；外肽酶类有：________及___________。
2. 各种转氨酶和脱羧酶均以________或_________为辅酶，它们在反应过程中起氨基传递体的作用。
3．急性肝炎时血清中的_____________活性明显升高，心肌梗塞时血清中___________活性明显上升。
此种检
查在临床上可用作协助诊断疾病和预后判断的指标之一。
4．氨在血液中主要是以__________及___________两种形式被运输。
5. 尿素分子中两个N原子，分别来自__________和____________。
六、简答题
1. 什么是必需氨基酸和非必需氨基酸？
2. 用反应式说明α-酮戊二酸是如何转变成谷氨酸的，有哪些酶和辅因子参与？
七、问答题
1. 利用一分子软脂酸完全氧化（净生成）产生的ATP合成尿素，能合成多少分子尿素？
2．某电视广告中推出一种含17种氨基酸的补品，其中有几种必需氨基酸，你看了该广告后，有什么感想？
第30章氨基酸降解代谢的答案一、判断题
1.对；
2.对；
3. 错；
4.错；
5.错；
6.错；
7.对；
8.错；
9.对；10.对。
二、单选题
1．E 2．D 3．B 4．D 5．D 6．A 7．B 8．C 9．D 10．E 11．D 12．B 13．D 14．C 15．C 16. D 17. C 18. B 19. C 20. A
三、多选题
1．ACD 2．ACD 3．CD 4．ABCD 5．AB
四、判断题
1.对
2.对
3.错
4.错
5.错
6.错
7.对
8.对
9.对10.对
五、填空题
1. 胰蛋白酶糜蛋白酶弹性蛋白酶羧基肽酶氨基肽酶
2. 磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺
3．GPT GOT
4．丙氨酸谷氨酰胺
5. 氨；天冬氨酸
六、简答题
1.必需氨基酸：生物体本身不能合成而为机体蛋白质合成所必需的氨基酸称
为必需氨基酸，人的必需氨基酸有8 种。
非必需氨基酸：生物体本身能合成的蛋白质氨基酸称为非必需氨基酸，人的
非必需氨基酸有12 种。
2. 有2条途径
（1）谷氨酸脱氢酶反应：
α-酮戊二酸+ NH3 +NADH →谷氨酸+ NAD+ + H2O
（2）谷氨酸合酶-谷氨酰胺合酶反应：
谷氨酸+ NH3 +ATP →谷氨酰胺+ADP + Pi + H2O
谷氨酰胺+α-酮戊二酸+ 2H → 2 谷氨酸
还原剂（2H）：可以是NADH、NADPH 和铁氧还蛋白
七、问答题
1. 要点：从软脂酸的活化，脂酰COA β-氧化生成乙酰COA，所生成的8分子乙酰COA进入三羧酸循环，最后生成的总108分子ATP，减去活化用去的2个ATP，净生成106分子ATP分子；合成一分子尿素需要消耗4分子ATP；所以106分子ATP能合成27分子尿素（老算法是32）。
2. 这一广告不科学。
首先，对人体有营养保健价值的的物质是多方面的，仅有氨基酸，并不是对任何人都有效。
其次，就氨基酸而言，人体必需的氨基酸有8种（L、I、V、M、T、K、W、F），另有2种半必须氨基酸（H、R），即在有条件的，在某些情况下可能大量需要。
因此，该补品中的17种氨基酸，对人体能起作用的仅其中的一半；另外，这17种氨基酸中的必需氨基酸的种类和所占
的比例是其营养价值的重要方面。