华南理工大学生物化学讲义人体生物学共130页
生物化学(共45张PPT)
（四）、多糖类
1、来源于植物的具有一定生物活性和药理作用的多糖。
黄芪多糖、人参多糖、刺五加多糖、麦麸多糖、黄精多糖、 昆布多糖、菊糖、褐藻多糖、波叶多糖、茶叶多糖、葡萄皮脂多 糖、麦秸半纤维素B、针裂蹄多糖、酸多糖、枸杞多糖、当归多 糖、人参多糖、地衣多糖
和有机溶剂，分子量从几十～几百万。浓碱处理 可是其部分或全部脱掉乙酰基而成为几丁质（ chitosan）,该产品可溶于烯酸。
3、用途
药物辅料：人造皮肤、手术缝合线（不用拆线）
络合回收金属离子（贵重金属离子）
降血脂、消炎、杀菌剂（伤口愈合剂）
食品添加剂（保鲜剂）
同样具有保湿作用、也大量用于化妆品中。
糖类的生物活性及药理作用
三、纤维素
CH2OH
O
CH2OH O
O OH
O OH
OH
OH
α -1,4
OH
OH
O
O CH2OH β -1,4
CH2OH O
OH
OH
淀粉
纤维素
2、纤维素的生物学功能 （1）作为植物、动物或细菌细胞的外壁支撑和保护的
物质，促使细胞保持足够的扩张韧性和刚性。
（2）作为生物圈中维持自然界能量和营养物质稳恒的贮 藏物质。
2、直链淀粉
(1)占天然淀粉量的20％～30％，药物辅料 中的可溶性淀粉（冲剂中一般用）就是这 一种。
（2）MW在50,000左右。
（3）结构：以 代表淀粉， 代表二个D －葡萄糖残基通过α－1,4糖苷键连接，则 直链淀粉的结构为：
3、支链淀粉
（1）占天然淀粉量的70％～80％。 （2）MW＝1百万左右. （3）结构：主链与直链淀粉一样，以通过α－1,4糖苷键
（2）贮能多糖：在体内作为贮能形式存在， 如淀粉和糖原，在需要是可通过生物体内酶 系统的作用，分解释放出单糖以供应能量。
华南理工830生物化学大纲
华南理工830生物化学大纲华南理工大学830生物化学的大纲主要包括以下内容：
1. 生物化学的基本概念和原理，介绍生物化学的定义、研究对象和研究方法，以及生物分子的结构和功能。
2. 蛋白质的结构和功能，包括蛋白质的组成、氨基酸的结构和分类、蛋白质的三级结构和四级结构，以及蛋白质的功能和生物学意义。
3. 酶的作用机制，介绍酶的定义、分类和特点，酶的底物结合和催化机制，以及酶的调控和酶动力学。
4. 糖的结构和代谢，包括糖的分类和结构、糖的代谢途径（糖酵解、糖异生和糖原代谢）、糖的调控和糖代谢的生物学意义。
5. 脂类的结构和功能，介绍脂类的分类和结构、脂质的生物学功能、脂质代谢途径（脂解、脂肪酸合成和脂质合成）、脂质的调控和脂质代谢的生物学意义。
6. 核酸的结构和功能，包括DNA和RNA的结构、核酸的复制、转录和翻译过程，以及核酸的调控和基因表达的调控机制。
7. 生物膜的结构和功能，介绍生物膜的组成、结构和功能，膜蛋白的结构和功能，以及生物膜的传递和传输过程。
8. 生物化学技术和实验方法，包括分子生物学技术（PCR、基因克隆等）、蛋白质分离和纯化技术、酶动力学测定和代谢途径研究的实验方法。
以上是华南理工大学830生物化学的大纲内容，涵盖了生物化学的基本概念、生物分子的结构和功能、代谢途径以及实验方法等方面。
希望对你有所帮助。
《医学生物化学课件》- 详细讲解人体重要生物化学基础知识
胰岛素是由胰岛β细胞分泌，在促进葡萄糖代谢和储存中起重要作用。β细胞受到血糖浓度的刺激后合 成和分泌胰岛素。
呼吸链与氧化磷酸化
1
氧化磷酸化的产物
2
氧化磷酸化可以产生大量的ATP，同
时也产生CO2和H2O等产物。
3
呼吸链的介导物质
呼吸链介导物质包括NADH/FADH2等， 在呼吸链过程中释放出能量。
膜通道蛋白通过调节细胞内外 物质的通道来控制细胞内部环 境，是细胞内外物质交换的关 键。
受体蛋白
细胞膜上的受体可以识别外界 的信号分子，转导到细胞内， 调节细胞的生理功能。
荷尔蒙和酶的调节
荷尔蒙调节
荷尔蒙是一种由内分泌腺 分泌的化学物质，它可以 通过血液传递到目标组织， 调节其生理功能。
酶的调节
酶是生物体内重要的催化 剂，能够加速代谢反应。 酶调节机制多种多样，有 激活剂、抑制剂等。
DNA 和 RNA 的二级结构
DNA/RNA以碱基配对为基础，通过碱基对的C与 G，A与T或A与U的配对来形成二级结构。DNA 是生物体内重要的信息储存分子，而RNA则具有 多种功能。
基因测序技术
基因测序是指测定DNA序列的过程。现代基因测 序技术包括Sanger法、二代测序等。这些技术逐 步推动着基因组学、基因检测等领域的发展。
蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构包括主链的二面角构象、α螺 旋、β折叠和卷曲。这些结构基础的上，可以形 成聚集体和复杂的蛋白质超分子结构。
蛋白质的合成技术
蛋白质合成技术有重组DNA技术、核糖体体外/ 内合成技术等。通过这些技术可以获得大量的具 有特殊功能的蛋白质，如抗体、酶等。
代谢途径和代谢调节
1
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
生物化学讲义
第一章绪论一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学;因此生物化学又称为生命的化学简称：生化,是研究生命分子基础的学科;生物化学是一门医学基础理论课;二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能; 蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节;研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律,是本课程的主要内容;3．遗传信息的贮存、传递和表达,研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等,是当代生命科学发展的主流,是现代生化研究的重点;三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础,并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用;本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课,而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程;五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程,前、后期课程有机结合,融会贯通、熟练应用;2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”,了解本课程重要性,激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望;3．每次学习时,首先必须了解教学大纲的具体要求,预读教材,带着问题进入学习;4．学习后及时做好复习,整理好笔记;5．学生应充分利用所提供的相关网站,从因特网上查找学习资料,提高课外学习和主动学习的能力;6．实验实训课是完成本课程的重要环节;亲自动手,认真、仔细完成每步操作过程,观察各步反应的现象,详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果,独立完成实验报告;第一章蛋白质的化学一、蛋白质的分子组成一蛋白质的元素组成蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S;特征元素：N元素含量比较恒定约为16%故所测样品中若含1克N,即可折算成克蛋白质;实例应用二组成蛋白质的基本单位——氨基酸AA一编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸,共有20种二氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸甘氨酸除外三氨基酸根据R基团所含的基团,可分为酸性氨基酸羧基、碱性氨基酸氨基及其衍生基团和极性的中性氨基酸羟基、巯基和酚羟基;二、蛋白质的结构与功能一蛋白质的基本结构1．肽键和肽1肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称肽键,肽键是蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的主键;2肽：氨基酸通过肽键而成的化合物称肽;3生物活性肽2．蛋白质的一级结构概念：蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序,是蛋白质分子的基本结构;意义：是空间结构及其功能的基础;实例分析：胰岛素、分子病等二蛋白质的空间结构蛋白质在一级结构的基础上进一步折叠、盘曲而成的三维结构,又称构象;维系空间结构的化学键：氢键、盐键、疏水键和二硫键等空间结构可分下列层次：1．蛋白质的二级结构α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲;2．蛋白质的三级结构特点是多肽链中疏水的氨基酸一般集中在分子内部;有些蛋白质仅有一条三级结构的多肽链,其表面可形成活性中心,具有活性;3．蛋白质的四级结构亚基的概念、数目、种类三、蛋白质的理化性质和分类一、蛋白质的理化性质1．两性电离与等电点蛋白质是两性离子,其分子所带电荷受环境pH的影响;蛋白质的等电点：蛋白质分子呈电中性时的溶液pH值称蛋白质的等电点pI;1蛋白质在pH小于其等电点的溶液中呈阳离子,2蛋白质在pH大于其等电点的溶液中呈阴离子,3蛋白质在pH和其等电点相同的溶液中不带电,此时溶解度最低,易于沉淀析出;临床应用：电泳技术电泳：带电颗粒在电场中朝与其所带电荷相反的方向泳动,称电泳electrophoresis;电泳技术是目前分离、提纯、鉴定蛋白质最常用的方法之一;2．蛋白质的亲水胶体性质临床应用：盐析salt precipitaion、有机溶剂沉淀法3．蛋白质的沉淀1盐析法2有机溶剂沉淀法3生物碱试剂法4重金属沉淀法4．蛋白质的变性：蛋白质在理化因素作用下,使蛋白质分子的空间结构破坏,理化性质及生物学活性丧失的过程;引起蛋白质变形的因素：举例：物理因素、化学因素和生物因素变性的本质：非共价键断裂,使蛋白质分子从严密有规则的空间结构变成松散紊乱的结构状态;蛋白质变性的实际应用举例：应用变性的实例、防止变性的实例5．紫外吸收性质及呈色反应在280 nm具有紫外吸收的特点临床应用：用280nm 吸收值测定对蛋白质进行定性和定量;二蛋白质的分类1．按分子形状分类球状蛋白质、纤维状蛋白质2．按组成分类单纯蛋白质、结合蛋白质第二章核酸的化学核酸的分类、分布与生物学功能一组成成份1．碱基 A G C U T2．戊糖3．磷酸比较两类核酸的化学组成组成成分DNA RNA磷酸磷酸磷酸戊糖2-脱氧核糖核糖碱基 A G C T A G C U二组成核酸的基本单位——核苷酸1．核苷2．核苷酸二、核酸的分子结构一核酸分子的一级结构二核酸分子的空间结构1．DNA的二级结构——双螺旋结构,其主要特点是：1两条链方向相反、相互平行、主链是磷酸戊糖链,处于螺旋外侧;2碱基在螺旋内侧并配对存在,A与T配对的G与C配对,A与T之间二个氢键相连A-T,G与C之间三个氢键相链G-C;3螺旋直径2nm,二个碱基对平面距,10bp为一螺距,距离为;4稳定因素主要是碱基之间的氢键和碱基对平面之间的堆积力;DNA的二级结构的生物学意义：1提出了遗传信息的贮存方式、DNA的复制机理2是DNA复制、转录和翻译的分子基础2．RNA的空间结构tRNA二级结构特点：呈三叶草形,有三环四臂;第三章酶一、酶的概述一酶的概念1．酶的定义：酶是由活细胞产生的生物催化剂,本质为蛋白质,具有高度专一性和高效的催化作用;2．酶促反应、底物和作用物二酶促反应的特点1．高度的催化效率在常温常压及中性pH条件下,酶比一般催化剂的催化效率高107 -1013 倍;2．高度催化专一性酶对所作用的底物有严格的选择性,从酶对底物分子结构要求不同,可分三种专一性：1对专一性：一种E只能催化一种S 脲酶2相对专一性：一种E只能催化一类S 一种化学键/水解酶类3立体异构专一性：一种E只能催化一种S的某一种特定构型LDH --- 乳酸脱氢酶3．高度的不稳定性易受变性因素影响而失活二、酶的结构与功能一酶的分子组成1．单纯蛋白酶如蛋白酶、淀粉酶、脂酶等水解酶;2．结合蛋白酶：酶蛋白+ 辅助因子结合成全酶才有活性1酶蛋白：决定催化反应的特异性选择E催化的S2辅助因子：决定催化反应的类型递电子、氢或一些基团主要有金属离子和有机小分子辅基/辅酶参与组成二酶的活性中心与必需基团1．活性中心：存在于酶分子表面的局部空间区域构象,由必需基团所组成功能：结合底物并催化底物进行反应2．必需基团：与酶活性中心有关的功能基团酶发挥催化作用所需要基团,一般指分布在酶分子表面的极性基团,包括-COOH、-NH2、-OH、 -SH、咪唑基等;功能：在活性中心内活性中心的组份——有结合基团和催化基团在活性中心外——维持构象稳定三酶原与酶原激活1．概念：在细胞内合成或初分泌时,只是酶的无活性前体——酶原2．酶原激活：在一定条件下,使酶原转化成活性的酶,称酶原的激活;酶原激活的过程通常是在酶原分子中切除部分肽段,从而有利于酶活性中心的形成或暴露;3．意义：在特定条件下被激活,可调节代谢、保护自体避免细胞自身消化,保持血流畅通许多蛋白水解酶如消化腺分泌的蛋白酶、参于血液凝固的酶和溶解纤维蛋白凝块的酶均以酶原形式存在,发挥作用前需先经过加工;实例：胰蛋白酶原激活四同工酶1．概念：催化功能相同,但酶蛋白的组成与结构等均不同的一组酶特点：a. 存在于同一种属或同一个体的不同组成或同一组织同一细胞中;b. 一级结构不同,理化性质包括带电性质不同,免疫学性质不同,但空间结构中的活性中心相同或相似;c. 往往是四级结构的酶类;d. 已发现一百多种酶具有同工酶性质;发现最早研究最多的是乳酸脱氢酶,它有五种同工酶;临床测定同工酶酶谱的变化,多用于疾病的诊断和鉴别诊断;2．组成、分型、分布、命名和医学应用以乳酸脱氢酶为例：LDH是由2种亚基组成的四聚体,共有5种分型;LDH同工酶在诊断中的意义：心肌炎：LDH1↑,肺梗塞：LDH3↑,肝炎：LDH5↑三、酶催化反应的动力学影响酶促反应的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、激活剂等;必需采用测定反应初速度的条件;一底物浓度的影响——矩形双曲线二酶浓度的影响在底物浓度足够高时,酶促反应速度与酶浓度呈正比;三pH的影响酶活性最高时的pH值称酶的最适pH;大多数酶最适pH值在7左右,亦有偏酸和偏碱的例外;四温度的影响最适温度：最大酶促反应速度时的温度;五激活剂对反应速度的影响1．凡能提高酶活性的物质称激活剂activator;2．通常分必需激活剂和非必需激活剂两类,前者多为金属离子;六抑制剂对酶促反应速度的影响凡使酶活性降低或丧失的作用称抑制作用,使酶活性起抑制作用的物质称抑制剂;根据抑制剂与酶结合的方式不同,抑制作用可分为不可逆抑制和可逆抑制两大类;1．不可逆抑制：例子：重金属离子对巯基酶的抑制作用；有机磷农药对羟基酶如胆碱酯酶的抑制作用; 2．可逆抑制：1竞争性抑制：重要实例：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物的抑菌作用;2非竞争性抑制作用：抑制剂可逆地与酶的非活性中心区结合,由于抑制剂不与底物竞争酶的活性中心,故称非竞争性抑制作用;四、酶与医学的关系一酶与疾病发生酶的质、量异常可致疾病白化病/ 蚕豆黄二酶与疾病诊断酶活性高低可反映疾病主要是血浆中的细胞酶类三酶与疾病治疗多酶片：治疗消化不良尿激酶酶：治疗血栓、抢救心梗糜蛋白酶：治疗老慢支、清创溶酶片：治疗口腔溃疡维生素维生素是人体必需的小分子有机物,在体内不能合成或合成不足,必需由食物提供,一旦缺乏会导致缺乏症;维生素分为脂溶性和水溶性两种;脂溶性维生素包括A、D、K、E;缺乏维生素A易导致夜盲症和干眼病；缺乏维生素D会导致佝偻病及软骨病;维生素E是体内重要的抗氧化剂；维生素K促进多重凝血因子形成;水溶性维生素包括B族维生素和维生素C两大类;缺乏维生素B1会导致脚气病；缺乏维生素B2可引起口角炎等；缺乏维生素PP易导致癞皮病；维生素B6构成转氨酶的辅酶磷酸吡哆醛；生物素是羧化酶辅酶；泛酸构成的HSCoA 是酰基转移酶辅酶；叶酸是一碳单位的载体,维生素B12是甲基转移酶辅酶,缺乏叶酸和B12都会导致巨幼红细胞性贫血;维生素C是羟化酶辅酶,参与胶原蛋白形成及体内多种氧化还原反应,缺乏维生素C导致坏血病;维生素、辅酶与相关酶之间的关系维生素活性形式辅助因子形式相关酶B1焦磷酸硫胺素TPPα-酮酸脱氢酶复合体B2黄素单核苷酸FMN黄素腺嘌呤二核苷酸FAD黄素酶PP 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸NAD+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸NADP+不需氧脱氢酶B6磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺转氨酶、脱羧酶泛酸辅酶AHSCoA酰基转移酶生物素生物素羧化酶叶酸四氢叶酸FH4一碳单位转移酶B12甲基B12CH3- B12甲基转移酶C L-抗坏血酸羟化酶第四章糖代谢一、糖的分解代谢一糖的酵解1．糖酵解的概念：糖的无氧分解是指葡萄糖或糖原在无氧条件下,分解成乳酸的过程;因其反应过程与酵母的生酵发酵相似,故又称糖酵解;反应部位：在细胞浆内进行,因酵解过程中所有的酶均存于胞浆;2．反应过程：可分二个阶段：第一阶段：葡萄糖分解生成丙酮酸的过程第二阶段：丙酮酸还原成乳酸3．糖无氧氧化的生理意义1糖无氧氧化是机体在缺氧或无氧条件下迅速获得能量的有效方式;2有些组织细胞,如神经、白细胞、骨髓、成熟红细胞、肿瘤等,即使氧供充足,也主要依靠糖无氧氧化获得能量;3成熟红细胞因缺乏线粒体不能依靠糖的有氧氧化来获得能量,所需能量的90%——95%来自于糖酵解;二糖的有氧氧化1．糖的有氧氧化的概念：在有氧情况下,葡萄糖或糖原彻底氧化成C02和H20的过程;是糖氧化产能的主要方式;2．糖有氧氧化的过程：分为三个阶段：3．糖有氧氧化的生理意义 1在有氧条件下,人体内大多数组织细胞主要利用糖的有氧氧化获得能量 1分子葡萄糖经有氧氧化可净得38或36分子ATP,是无氧氧化的19或18倍 2三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质彻底氧化分解的共同途径3三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大物质代谢相互联系与转化的枢纽; 三磷酸戊糖途径二、糖原合成与分解一糖原的合成由单糖合成糖原的过程称为糖原合成; 二糖原的分解由糖原分解为葡萄糖的过程称为糖原分解,习惯上指肝糖原的分解;三、 糖异生作用糖异生作用是指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程; 一糖异生途径糖异生途径基本上是糖无氧氧化的可逆过程, 二糖异生的生理意义1．维持空腹或饥饿情况下血糖浓度的相对恒定 2．有利于乳酸的利用 3．调节酸碱平衡;四、 血糖一血糖的来源与去路1．血糖：血液中的葡萄糖;空腹血糖浓度为～L 葡萄糖氧化酶法2．血糖恒定的意义：血糖浓度的相对稳定对保证组织器官,特别是对脑组织的正常生理活动具有重要意义; 二血糖浓度的调节1．组织器官的调节 肝 2．激素的调节调节血糖的激素有两大类,一类是降低血糖的激素,即胰岛素；另一类是升高血糖的激素,有胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素和生长素等; 三高血糖和低血糖 1．高血糖和糖尿临床上将空腹血糖浓度高于L 称为高血糖;当血糖浓度超过肾糖阈～L 时,一部分葡萄糖从尿中排出,称之为糖尿;引起高血糖和糖尿的原因有生理性和病理性两种; 2．低血糖空腹血糖浓度低于L 称为低血糖;低血糖影响脑组织的功能,会出现头晕、心悸、倦怠无力等,严重时血糖浓度低于L 出现昏迷,称为低血糖休克;如不及时给病人静脉补充葡萄糖,可导致死亡;CO 2+H 2O+ATP葡萄糖或糖原丙酮酸丙酮酸乙酰辅酶A胞液 线粒体第一阶段第二阶段引起低血糖的病因有：①胰性胰岛β-细胞功能亢进、胰岛α-细胞功能低下等；②肝性肝癌、糖原累积病等；③内分泌异常垂体功能低下、肾上腺皮质功能低下等；④肿瘤胃癌等；⑤饥饿或不能进食者等;第六章脂类代谢脂类包括三脂酰甘油甘油三酯及类脂;一、概述一脂类的分布与含量二脂类的生理功能必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸;二、甘油三脂的中间代谢一三脂酰甘油的分解代谢1．三脂酰甘油动员2．脂肪酸的氧化产物：二氧化碳和水3．酮体的生成和利用：酮体是脂肪酸在肝内氧化不完全所产生的一类中间产物的统称,包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酸1．酮体的生成：生成部位：肝脏2．酮体的利用：利用部位：肝外组织意义：当糖供应不足时,酮体是脑组织的主要能源;饥饿、糖尿病等情况下,脂肪动员增加,肝内生酮增加,血中酮体增加,可产生酮血症、酮尿症甚至酮症酸中毒;二甘油三脂的合成代谢三、类脂代谢一甘油磷脂代谢二胆固醇代谢1. 胆固醇的合成合成部位肝脏合成原料乙酰辅酶A合成过程 1.二羟戊酸的合成 2.鲨烯的生成 3.胆固醇的生成2．胆固醇的转化与排泄转化为：胆汁酸；转化为类固醇激素；转化为维生素D3四、血脂与血浆脂蛋白一血脂的组成与含量血浆中的脂质,包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸;二血浆脂蛋白1．血浆脂蛋白的分类1电脉分类法α－脂蛋白、前β－脂蛋白、β－脂蛋白、乳糜微粒2超速离心法高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、极低密度脂蛋白、乳糜微粒2．血浆脂蛋白的性质、组成、功能见表6－2三高脂血症又称高脂蛋白血症;标准：空腹12-14小时血甘油三酯>2;26mmol/L200mg/dl,血胆固醇>6;21mmol/L240mg/dl为标准;第七章氨基酸分解代谢一、蛋白质的营养作用一蛋白质的生理功能1．维持组织细胞的生长、更新和修复2．参与体内各种生理活动3．氧化供能二蛋白质的需要量1．氮平衡 16%2．蛋白质的需要量 80克/天二、氨基酸的一般代谢一氨基酸代谢概况血中氨基酸的来源和去路来源1食物蛋白质消化吸收2组织蛋白质降解3体内合成的非必需氨基酸去路：1合成组织蛋白质此为蛋白质的主要生理功能2分解成CO2 + H2O + 尿素 + 能量;3转变成其它含氮化合物;二氨基酸的脱氨基作用1．转氨基作用重要的转氨酶：谷丙转氨酶/ALT肝脏活性最强和谷草转氨酶/ASP心肌细胞活性最强,这两种酶均为细胞内酶,借此用于临床疾病的诊断;2．氧化脱氨基作用3．联合脱氨基作用——主要方式联合脱氨基作用是指转氨基作用由转氨酶催化和谷氨酸的氧化脱氨基作用由谷氨酸脱氢酶催化偶联的过程;这是体内主要的脱氨基方式;三氨的代谢1．体内氨的来源氨对机体有毒,因此机体必需及时消除氨的毒性作用;氨的来源有三：1氨基酸脱氨生成是NH3的主要来源,2肠道NH3的吸收,此途径的NH3由蛋白质的腐败作用及尿素的肠肝循环产生,酸性的肠道环境可减少NH3的吸收；3肾脏产NH3,部分可吸收入血;2．氨的主要去路——合成尿素尿素生成部位：肝脏生成过程：鸟氨酸循环;尿素合成的意义：NH3有毒,尿素是中性无毒高度溶解的化合物,可随血由肾排出,故尿素的生成是体内解除氨毒的最主要方式,是NH3的主要去路;四α–酮酸的代谢1．合成非必需氨基酸2．转化为糖和脂质3．氧化供能三、个别氨基酸代谢一氨基酸脱羧基作用1．组胺来自于组胺酸组胺有扩血管降血压,促进胃液分泌等作用2．GABA 来自于谷氨酸γ-氨基丁酸为抑制性神经递质3．5-HT 来自于色氨酸 5-羟色胺与睡眠疼痛和体温调节有关二一碳单位的代谢：1．概念：指蛋白质代谢中所生成的含有一个碳原子的有机基团如：-CH3、-CH2-、-CH=、-CHO等;2．转运载体：四氢叶酸FH4;3．生理功用：参与嘌呤、嘧啶和某些重要物质的合成;三芳香族氨基酸的代谢1．苯丙氨酸代谢先天性缺乏苯丙氨酸羟化酶,引起苯丙酮酸尿症;2．酷氨酸代谢先天性缺乏酪氨酸酶,可导致白化病;肝脏生化肝是人体内最大的实质器官,成人约1500克,占体重的%左右;肝有“物质代谢中枢”之称,不仅影响食物的消化、吸收,而且在物质代谢、生物转化及排泄中均具有十分重要作用;溶血性黄疸、肝细胞性黄疸及阻塞性黄疸的鉴别指标正常 溶血性黄疸 肝细胞性黄疸 阻塞性黄疸 血清总胆红素浓度 <1mg/dl >1mg/dl>1mg/dl >1mg/dl 结合胆红素 极少 ↑ ↑↑ 未结合胆红素 0～dl ↑↑ ↑ 尿三胆尿胆红素 - - ++ ++ 尿胆素原 少量 ↑ 不一定 ↓ 尿胆素 少量 ↑ 不一定 ↓ 粪胆素原 40～280mg/24h↑ ↓或正常 ↓或-粪便颜色正常 深变浅或正常完全梗阻时白陶土色肝胆生化。
华南理工大学生化实验讲义(补充)
生物化学实验化工、制药专业2011年5月第一章绪论一、实验须知【开设生化实验课的必要性及目的】生物化学实验是生物化学及一切生物学科的重要研究手段，它在对疾病的诊断、观察及发病机制的探讨方面起着越来越重要的作用。
因此，生化实验课是化学、生物学、医学、药学等学生必修的一门实用基础课程。
1．通过生化实验课使学生掌握基本的生化实验操作及技能。
2．通过生化实验课使学生加深对生化理论知识的认识和理解。
3．通过生化实验课使学生增长分析问题、解决问题的能力，并培养学生实事求是的工作作风。
【实验守则】1．实验前必须先预习，预习的内容包括：（1）实验目的及实验要求；（2）实验原理；（3）基本实验程序及注意事项；（4）与实验内容有关的理论。
2．严格遵守实验课纪律，不迟到、不早退，不在实验室内做与实验无关的事情，不妨碍他人的实验。
3．自觉加强基本技能训练，严格遵守操作规程，注意实验安全。
4．认真做好实验记录，不许弄虚作假---实验报告应如实反映自己的实验结果。
5．爱护公物，节约水、电、试剂。
遵守“损坏仪器的登记、报告、赔偿制度”。
6．保持实验室清洁，坚持值日生清洁实验室的制度。
7．赤脚、穿拖鞋者不得进入实验室。
实验时必须穿白大衣。
【实验室常识】1．挪动干净玻璃仪器时，切勿用手接触仪器的内部。
2．实验完毕必须将有关仪器洗净。
3．洗净的仪器要沥干水分后整齐放入仪器烘箱内，不应用抹布擦拭，更不能擦拭仪器内部。
4．取用试剂必须“盖随瓶走”，用后必须立即盖好放回原处，切记“张冠李戴”。
5．标准试剂尽量按需取用，未用完的标准试剂不应倒回瓶内。
6．量瓶及量筒是量器，不应做容器使用。
刻度吸管供移液使用，严禁用于搅拌。
7．凡是发生烟雾、有毒气体和有臭味气体的实验，应该在通风橱内进行。
8．对贵重的实验仪器（如分光光度计）应十分重视，倍加爱护。
必须先熟知使用方法才能使用。
仪器发生故障时，应立即关掉电源报告老师，不得擅自拆修。
9．实验用过的废液（如浓酸或碱等），应倒入指定的容器，不可直接倒入水槽内，以免腐蚀水管。
华南理工830生物化学大纲
华南理工830生物化学大纲一、引言华南理工830生物化学大纲是一门考查生物化学基本理论、基本知识和基本技能的考试科目。
通过对生物化学大纲的学习，考生将能够掌握生物化学的基本概念、原理和前沿动态，为后续专业课程学习和科研工作打下坚实基础。
二、华南理工830生物化学大纲概述1.考试科目简介生物化学是研究生命现象中化学现象和化学过程的科学，是生物学、化学和物理学等多学科交叉的领域。
生物化学在生命科学、医学、农业和工业等领域具有广泛应用。
2.考试大纲内容结构本大纲涵盖了生物化学基本概念与原理、蛋白质化学与结构、核酸化学与分子生物学、酶与代谢、生物氧化与氧化磷酸化、糖代谢与脂代谢、氨基酸代谢与核苷酸代谢等七个方面的内容。
3.考试要求与目标要求考生掌握生物化学的基本理论和方法，能够运用所学知识分析和解决实际问题。
通过考试，培养考生具备较强的生物化学综合素质，为今后从事相关领域的研究和工作奠定基础。
三、大纲详细内容1.生物化学基本概念与原理1) 生命现象与生物化学：生命现象的本质、生物化学的研究方法和发展趋势。
2) 分子生物学与生物化学：分子生物学基本概念、分子生物学技术及其在生物化学研究中的应用。
3) 生物化学发展简史：生物化学的起源、重要发现和科学发展。
2.蛋白质化学与结构1) 蛋白质的基本性质：蛋白质的分类、结构和功能。
2) 蛋白质的组成与结构：氨基酸的结构、分类和命名，多肽链的组成与结构。
3) 蛋白质的生物合成与降解：蛋白质生物合成途径、翻译后修饰和降解。
3.核酸化学与分子生物学1) 核酸的基本性质与功能：核酸的分类、结构和功能。
2) 核酸的结构与序列：DNA与RNA的结构特点，核酸序列分析及应用。
3) 核酸的生物合成与降解：DNA复制、转录、RNA复制、反转录及核酸降解。
4.酶与代谢1) 酶的催化机制与动力学：酶的催化特点、催化机制和动力学参数。
2) 酶的结构与功能：酶的结构域、活性中心及功能调节。
华南理工大学生物化学课件
β -呋喃果糖
多
糖
一、淀粉——植物营养物质的一种储存形式
二、糖 原——动物淀粉
6
CH2OH O
5
O HO
3 2
H
4
H OH CH2OH O H H
6
CH2 O
H
HO CH2 H O HO
3 2
OH
CH2OH O
5
H
4
H 图1-3 糖原的分子结构
CH2
OH 菊糖
H
四、纤维素
纤维素是植物中最广泛的骨架多糖，植物细胞壁和木材 差不多有一半是由纤维素组成的。棉花、亚麻是较纯的纤维 素。
CH2OH O CH2OH H O C O COOH CH3 NH O O C CH3 R: CHOH CHOH CH2OH H3C C NH R O O COOH
NH H3C C
N-乙酰-D-葡萄糖胺
乙酰胞壁酸
乙酰神经氨酸
9、脱氧作用 单糖的羟基之一失去氧即成脱氧糖
H C H H H H OH OH CH2OH H H HO HO CH3 D-2-脱氧核糖 L-鼠李糖 O H C OH OH H H HO H H HO CH3 L-岩藻糖 O H C H OH OH H O
CHO H HO HO OH H H CH2OH 戊糖 CHO H HO H H OH H OH OH CH2OH 己糖 羟甲基糠醛 乙酰丙酸 浓盐酸 HOH2C O CHO 分解 甲酸 CO2 , H2O 糠醛 浓盐酸 O CHO + 3H2O
H
4 6
H
4 6
HO
CH2OPO3H2
5
H
2
O
HO
果糖
华南理工大学生物化学课件 第7章 激素
1.氨基酸衍生物类激素 2.肽及蛋白质激素 腺体激素 3.固醇类激素 脊椎动物激素 4.脂肪族激素 组织激素 甲壳类激素 无脊椎动物激素 昆虫激素 生长素类 赤霉素类 细胞分裂素类 脱落酸 乙烯
第一节 动物激素
• 五大内分泌腺 高等动物体内产生激素的内分泌 腺很多，主要有甲状腺、肾上腺、胰腺、性腺和 脑下垂体五大内分泌腺。 • 四类动物激素 高等动物体内腺体分泌的激素种 类很多。胃肠道中也能分泌多种激素。这些激素 按化学性质可分为氨基酸衍生物类激素、肽和蛋 白质激素、固醇类激素、脂肪族激素。
HO HO H C OH H2 C N CH3 H
HO HO H C OH H2 C NH2
肾上腺素
去甲肾上腺素
甲状腺激素(thyroid hormone)
2I-+2H++H2O2 甲状肾过氧化氢酶
NH2 HO H2 C CH OH C O
I2(活性碘)+2H2O 酪氨酸 活 MIT
I
I2
NH2 H2 C OH C O HO NH2 OH C O I I NH2 H2 C CH I OH C O I O I I NH2 H2 C CH OH C O CH
四、脱落酸
脱落酸是植物生长抑制剂，可促使植物离层细胞成熟， 从而引起器官脱落。
OH O COOH 脱落酸
五、乙烯
乙烯是高等植物体内正常代谢的产物。乙烯的生理作 用是降低生长速度。促进果实成熟、促进细胞径向生长而 抑制纵向生长，诱导种子萌发，促进器官脱落等效应。
第三节
激素的作用原理
cAMP级联放大作用 磷酸肌醇级联放大作用
第二节
一、植物生长素
植物激素
天然植物激素中最普遍存在的植物生长素为吲哚乙酸 (简称IA或IAA)。生长素存在于植物生长旺盛的部位，最 促进植物细胞的伸长。
生物化学绪论ppt课件(完整版)
1953 James D. Watson和Francis H. Crick提出 DNA双螺旋结构模型。
Maurice H.F.Wilkins和Rosalind Franklin发现 DNA螺旋结构。
Frederick Sanger完成胰岛素序列分析。
生化发展大事记
1955 Arthur Kornberg发现E. coli DNA聚合酶。 Mahlon Hoagland证明氨基酸参与蛋白质合成前需要 被活化。
➢ “燃烧”学说（Justus Von Liebig，19世纪20年 代） —动物通过呼吸获取空气中的O2，氧化分解摄 取的食物，产生水和CO2，并且释放热量，保持体 温，维持活力。
➢ 物质代谢概念的产生 —比希将食物分为糖、脂和蛋白质三大类主要
成分，并提出物质，生物化学是一门边缘学科，也是 生命科学领域重要的领头学科。
一、概念：
是研究生物体内化学分子与化学反应的 科学，它在分子水平上探讨生命的本质， 即研究生物体的分子结构与功能、物质 代谢与调节、及其遗传信息传递的分子 基础和调控作用的科学。
生化的初级阶段：生物体内的物质，如糖类、
脂类、蛋白质和核酸等等，它们的组成、结构、 性质、功能等
第一章 绪 论
Introduction to Biochemistry
生物：有生命现象 的物体 —— 新陈 代谢，遗传与繁殖
生物化学教案课件
通过饮食摄入和体内代谢调节，维持体内氮 的平衡状态。
04 基因信息传递与 表达调控机制
DNA复制与修复机制
DNA复制的基本过程
01
解旋、引物合成、链延长和终止。
DNA复制中的关键酶
02
DNA聚合酶、引物酶和DNA连接酶。
DNA修复的主要类型
03
直接修复、切除修复和重组修复。
RNA转录与加工过程
RNA转录的基本过程
启动、链延长和终止。
RNA转录中的关键酶
RNA聚合酶和转录因子。
RNA加工的主要步骤
5'端加帽、3'端加尾和内含子剪接。
蛋白质翻译后修饰和转运
01
蛋白质翻译后修饰的类型
磷酸化、糖基化、乙酰化和甲基化等。
02
蛋白质转运的主要途径
核孔转运、内质网转运和高尔基体转运。
03
蛋白质翻译后修饰和转运的意义
02 生物大分子结构 与功能
蛋白质结构与功能
1 2
蛋白质的基本组成单位
氨基酸的种类、结构和性质
蛋白质的四级结构
一级、二级、三级和四级结构的定义、特点和生 物学意义
3
蛋白质的功能
作为酶、激素、抗体、载体等的功能和作用机制
核酸结构与功能
核酸的基本组成单位
核苷酸的结构和种类
DNA的双螺旋结构
碱基配对、螺旋参数和稳定性
生物化学教案课件
汇报人：XX 2024-01-28
目录
• 生物化学概述 • 生物大分子结构与功能 • 生物小分子代谢途径及调控机制 • 基因信息传递与表达调控机制 • 细胞信号传导途径和受体介导作用 • 现代生物化学技术应用及发展前景
01 生物化学概述
华南理工大学生物化学课件 第8章 细胞生物化学
细胞的有机物主要有蛋白质、核酸、脂 类和糖，约占细胞干重的90%以上。
一个细胞中约有104种蛋白质，分子的数
达1011。
蛋白质不仅是细胞的结构成分，也是细
核酸包括DNA和RNA。
细胞壁
原核生物的细胞壁 植物细胞的细胞壁 动物细胞的细胞外壳
原核生物的细胞壁
主要成分是肽聚糖，由N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸构成 双糖单元，以β （1-4）糖苷键连接成大分子。N-乙酰胞壁 酸分子上有四肽侧链，相邻聚糖纤维之间的短肽通过肽桥 （革兰氏阳性菌）或肽键（革兰氏阴性菌）桥接起来，形成 了肽聚糖片层。 革兰氏阳性菌细胞壁厚约20-80nm，有15-50层肽聚糖片层， 每层厚1nm，含20-40％的磷壁酸（teichoic acid。革兰氏 阴性菌细胞壁厚约10nm，仅2-3层肽聚糖，另外还有脂多糖、 细菌外膜和脂蛋白。
一、生物膜的组分
质膜主要由膜脂和膜蛋白组成，另外还有少量糖，主要 以糖脂和糖蛋白的形式存在。膜脂是膜的基本骨架，膜蛋白
是膜功能的主要体现者。动物细胞膜通常含有等量的脂类和
蛋白质。
膜脂
膜脂主要包括磷脂、糖脂和胆固醇三种类型。 磷脂：
糖酯（glycolipids）
胆固醇
•
主要存在真核细胞膜上，含
蛋白的糖基化
二、核糖体
在原核细胞中核糖体成簇存在，在真核生物中，核糖体 与内质网结合，形成表面粗糙的内质网，蛋白质合成即在内 质网上进行。 一、核糖体的类型
二、核糖体的主要功能
类型 核糖核蛋白体,简称核糖体(ribosome) 基本类型 附着核糖体 游离核糖体 70S的核糖体 80S的核糖体 主要成分 r蛋白质：40%，核糖体表面 rRNA:60%,，核糖体内部
华南理工大学生物化学人体生物学PPT教案
上皮和皮肤组织模式图
第7页/共138页
毛干 真皮乳头 乳头内血管
皮脂腺 毛根 汗腺
脂肪组织
(一)上皮组织
上皮组织
被覆上皮 腺上皮
单层扁平上皮 单层立方上皮 单层柱状上皮 假复层纤毛柱状上皮 复层扁平上皮 外分泌腺
内分泌腺
第8页/共138页
图9.1.1 单层扁平上皮 图9.1.3 单层柱状上皮
图9.1.4 假复层 纤毛柱状上皮
第59页/共138页
一、心血管系统
➢ 血管 ➢ 血液循环 ➢ 心脏
第60页/共138页
（一）血管
➢ 血管分为动脉、静脉和毛细血管三类。 1、动脉：根据动脉管径大小和管壁构造特点，可分为大 动脉、中动脉和小动脉。 2、静脉：静脉也分为大、中、小三级。 3、毛细血管：毛细血管是连通最小动脉与最小静脉之间 的最细血管，平均管径约7～9µm。
第52页/共138页
(一)大肠的分泌与细菌活动
➢ 大肠内的环境对细菌的繁殖极为适宜，细菌体内有多种酶， 对食物残渣有发酵和腐败作用，产生有机酸、CO2、CH4 及少量硫化氢、组织胺和吲哚等有臭味和毒性的物质，通 过肝脏解毒，或通过大肠排出体外。
(二)大肠运动
➢ 大肠也有分节运动和蠕动，但较小肠运动少而缓慢，因而 有利于粪便在大肠内的贮存。
神经细胞
神经树突 神经突起
神经轴突 神经突触
神经纤维 神经末梢
感觉神经末梢 运动神经末梢
神经胶质细胞
第24页/共138页
胞体 神经原 纤维
轴突
脂褐体 多泡小体
树突 突触
尼氏体 神经微管 神经微丝 侧支
神经纤维 朗飞结
施-兰切迹 髓鞘
胞体 尼氏体 轴索系膜