生物化学教学大纲

生物化学教学大纲（2014.4）（Teaching plan of Biochemistry）一、前言生物化学（Biochemistry）是临床医学基础理论学科之一。

本版《生物化学与分子生物学》教材为普通高等教育“十二五”国家级医学规划教材。

教材全面而系统地总结了生物化学与分子生物学的知识体系，既突出理论知识，又强调与医学的联系和应用实践，使其与综合性大学生物化学与分子生物学教材有所区别。

教材遵循临床医学专业的培养目标，适应医学教育的需求。

《生物化学与分子生物学》教材由查锡良、药立波主编（第八版），人民卫生出版社出版。

根据临床医学本科专业的教学目的和要求，并结合我校本科学生的基础和特点以及教学计划安排情况，本大纲将生物化学教学内容分为掌握、熟悉和了解三大部分，并对教材中的某些章节内容和课时数进行适当的调整。

二、教学基本要求1、掌握生物化学的基本原理和知识结构：重要生物大分子的组成、结构和功能及内在联系；生物体内物质代谢、能量代谢与信号转导；遗传信息的贮存、传递、表达和调控。

2、掌握研究生物化学的基本方法和手段，熟悉常用的生物化学实验技术、设备和方法，培养善于观察，善于动手、勤于思考的科学态度。

3、培养学生分析问题和解决问题的能力，注重课本理论知识学习和医学实践相结合，激发学生的学习热情，培养专业兴趣。

4、教学采用课堂讲授与多媒体教学相结合的办法，并辅以讨论等多种教育教学形式。

三、课程表述课程名称：生物化学（biochemistry）课程编码：03110342课程总学时：100学时，其中理论总学时76，实践总学时24周学时：理论学时5 /实践学时3 学分：5.5课程性质：必修课适用专业：100学时教学平台（一）教学内容与学时安排：（二）课程教学目的与要求：根据五年制临床医学专业特点及加强基础、注重素质、整体优化、面向临床的原则，在加强基础知识、基本理论培养的基础上，适当介绍生物化学与分子生物学的新进展，提高学生运用知识的能力，对生命及疾病从分子水平深层次地加以理解，为今后从根本上理解和研究疾病发生机理打下扎实基础，培养高层次的临床人才。

医学生物化学是医学科学重要的一门基础课，作为医学生，应很好学习并系统地掌握其基础理论知识和必要的技术手段。

根据温州医学院临床医学专业教学计划及要求，本学科教学基本要求如下：①系统地掌握生物化学的基本原理和知识结构，主要掌握的知识点有：重要生物大分子的组成、结构和功能，以及结构与功能间的内在联系；物质代谢与调节、能量代谢及信号转导；遗传信息的贮存、传递、表达和调控；重组DNA和基因工程技术及其与医学应用的联系；与临床教学及应用密切有关的内容，包括物质代谢与调节、维生素与无机盐、非营养物质代谢等。

②掌握研究生物化学的基本方法和手段，理解和熟悉常用的用于生物化学研究的各种常见技术、设备和方法。

③培养善于观察，善于动手、勤于思考的科学态度；培养学生分析问题和解决问题的能力，注重课本理论知识学习和医学实践相结合，激发学生的学习热情，培养专业兴趣。

（三）本门课程与其它课程关系：生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。

由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，当今生物化学与分子生物学已成为生命科学领域的前沿学科。

生物化学与分子生物学作为一个边缘学科正向生物学、遗传学、生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。

可见，生物化学与其他有关的基础医学如生理学、微生物学、免疫学、生物物理学、药理学、病理学、病理生理学、组织学及寄生虫学等都有或多或少的关系，是医学科学的基础。

（四）推荐教材及参考书：推荐教材：《生物化学与分子生物化学》（人民卫生出版社，第8版），主编：查锡良、药立波，2013.3 《医学生物化学与分子生物学实验指导》（高等教育出版社），主编：陈秀芳，2013.1 参考书：《生物化学》周爱儒主编，人民卫生出版社《生物化学》赵宝昌主编，高等教育出版社《生物化学》王镜岩主编，高等教育出版社（五）课程考核方法与要求：理论：笔试，闭卷实验：操作考核（六）实践教学内容安排：（七）实践教学目的：要求学生能掌握生物化学的基本实验技术的相关原理及基本操作步骤，包括分光光度技术，层析技术，电泳技术，离心技术；蛋白质含量测定常用方法，分离纯化及某些重要理化性质研究的方法、原理；核酸的提取、扩增及鉴定的方法及原理；结合理论课的学习，进一步明确一些重要的临床生化检验的临床意义；培养学生进行生物化学研究的科研思路，熟悉实验设计的基本步骤；了解生物化学研究领域中一些新进展及其所采用的新研究技术。

四、教学内容纲要第一章绪论熟悉“生物化学”的概念及其与“分子生物学”的关系。

了解生物化学与分子生物学发展简史、当代生物化学与分子生物学研究的主要内容及生物化学与分子生物学和医学。

熟悉本教材的主要内容及讲授安排。

第一篇生物大分子的结构与功能熟悉生物大分子的概念及其在生命现象中的重要作用。

第二章蛋白质的结构与功能掌握蛋白质在生物体中的重要性及其特点。

第一节蛋白质的分子组成掌握蛋白质特征性元素组成及其应用。

掌握组成蛋白质的二十种氨基酸的结构通式。

熟悉二十种基本氨基酸的分类。

掌握部分氨基酸（Asp、Glu、Arg、Lys、His、Pro、Cys、Ser、Thr、Tyr、Met）的侧链功能基团（R基团），氨基酸紫外吸收（基团，波长）。

熟悉多肽链、肽及多肽的定义。

掌握肽键结构及反式构型、肽链两端的概念及肽链书写方法。

熟悉GSH的组成及生物学功能，了解一些重要的生物活性肽（多肽类激素、神经肽）。

第二节蛋白质的分子结构掌握蛋白质低级结构和高级结构。

一、一级结构掌握蛋白质一级结构的概念、组成和化学键。

了解胰岛素分子的一级结构。

二、二级结构熟悉肽平面及肽单元的概念。

掌握蛋白质二级结构的概念、组成、分类、化学键及α-螺旋的结构要点。

熟悉β-折叠及β-转角的结构要点。

熟悉模序的概念及其常见形式（锌指、HLH、RGD等）、影响二级结构形成的主要因素。

三、三级结构掌握蛋白质三级结构的概念、维系键。

掌握结构域的概念。

四、四级结构熟悉亚基的概念。

掌握蛋白质四级结构的概念、维系键。

了解Hb分子的四级结构概况。

了解蛋白质二种常用分类方法。

第三节蛋白质结构与功能的关系熟悉一级结构是空间结构基础（RNAse的变性与复性）。

掌握分子病的发病机理。

了解Hb和Mb分子的空间结构要点（多肽链数量和空间结构不同点）。

熟悉协同效应及变构效应，蛋白质构象病（疯牛病发病机理）。

第四节蛋白质的理化性质掌握蛋白质两性电离及等电点的概念及应用。

掌握蛋白质分子的亲水胶体性质，稳定因素。

掌握蛋白质变性的概念、变性因素、变性原理及变性在医学上的应用。

掌握蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰，了解应用蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质含量。

第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析掌握分子筛原理。

了解用丙酮沉淀、盐析、电泳、透析、层析、分子筛过滤、超速离心等分离纯化蛋白质的方法。

了解氨基酸序列的常用分析方法（Sanger水解逐段分析法、未端分析、倒推法）。

第三章核酸结构与功能第一节核酸的分子组成及一级结构掌握核酸分子的基本组成，基本单位。

区别DNA和RNA组成上的异同。

熟悉核苷酸的功能。

熟悉核苷酸的其它功能（辅酶、高能物质、第二信使等）。

掌握核酸一级结构的概念、化学键。

掌握DNA与RNA在一级结构上的异同。

第二节DNA的空间结构熟悉Chargaff规则。

掌握Watson和Crick提出的DNA双螺旋结构模型要点（反向互补、右双螺旋、氢键及碱基堆积力维系）及碱基互补规律的概念及其重要意义。

了解DNA结构的多样性（B-DNA、Z-DNA、A-DNA）及DNA的多链结构。

熟悉原核生物环状DNA分子的超螺旋结构。

掌握真核DNA超螺旋结构基本单位（核小体）的结构及组蛋白的种类。

了解真核细胞从DNA到染色体的组装过程。

掌握DNA的基本生物学功能。

第三节RNA的空间结构掌握真核生物mRNA的结构组成（UTR及ORF），hnRNA是mRNA的前体。

掌握mRNA 的结构特点及生物学功能。

掌握tRNA的结构特点（富含稀有碱基、二级结构为三叶草结构、三级结构为倒“L”型结构）及其生物学功能。

掌握rRNA的重要生物学功能，了解原核生物和真核生物rRNA的种类及核糖体的构成。

熟悉LncRNA、小干扰RNA及miRNA的概念。

了解小核仁RNA、小胞质RNA和微RNA的名称及主要功能。

第四节核酸的理化性质掌握碱基对紫外光的吸收性质。

了解核酸的一般理化性质。

掌握DNA变性的概念、Tm值、增色效应（高色效应）的概念及（G+C）与Tm之间的联系。

熟悉变性DNA复性的概念、核酸分子杂交的概念及常见形式。

第五节核酸酶区别核酸酶及核酶。

第三章酶掌握酶和核酶的概念及重要作用。

第一节酶的分子结构与功能熟悉单体酶、寡聚酶、多酶体系、多功能酶（串联酶）的含义。

一、酶的分子组成中常含有辅助因子熟悉单纯酶、结合酶的概念，掌握结合酶的组成及其功能。

了解金属酶、金属激活酶的概念。

二、酶的活性中心掌握酶的活性中心、必需基团的概念、组成及功能。

三、同工酶掌握同工酶的概念及乳酸脱氢酶的分型及特点。

第二节酶的工作原理一、酶促反应掌握酶促反应的特点。

二、酶促反应的机制熟悉酶-底物复合物的形成与诱导契合假说。

了解酶能有效地降低反应活化能。

第三节酶促反应动力学掌握酶促反应动力学的含义。

一、底物浓度对酶促反应的影响掌握底物浓度对酶促反应速率影响的曲线类型、米氏方程式、km的概念、Km及Vmax 的生理学意义，熟悉用林-贝氏作图法（双倒数作图法）测定Km值及Vm值的原理，了解米氏方程的推导。

二、酶浓度对酶促反应的影响掌握酶浓度对酶促反应速率影响的曲线类型三、温度对酶促反应的影响掌握温度对酶促反应速率影响的曲线类型及机理，最适温度的概念及相关例子。

四、pH对酶促反应的影响掌握pH对酶促反应速率影响的曲线类型及机理，最适pH的概念及相关例子；五、抑制剂对酶促反应的影响掌握抑制剂的概念，掌握不可逆性抑制剂的概念及相关例子，掌握可逆性抑制剂的概念及分类，掌握三类可逆性抑制（竞争、非竞争、反竞争）的概念、特点及动力学特征。

掌握竞争性抑制的实例及其在医学上的应用。

六、激活剂对酶促反应的影响掌握酶激活剂的概念及分类。

第四节酶的调节一、酶活性的调节掌握酶原及酶原激活的概念、实例、机理和重要生理意义。

了解别构调节、别构酶、别构部位、化学修饰调节的概念。

二、酶含量调节：了解诱导作用、阻遏作用的概念。

第五节酶的分类与命名熟悉六大类酶（按顺序记忆）。

了解酶编号（EC）的含义。

第六节酶与医学的关系了解酶在探讨疾病发生机理、疾病诊断、疾病治疗中的作用。