免疫球蛋白(4).ppt
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超变区（hypervariable region，HVR) 亦称为互补决定区(complimentarity determining region,CDR): CDR1、CDR2、 CDR3共同构成Ag结合位点。
骨架区（Framework region，FR): 维持超变区的空间构型,FR1,FR2,FR3,FR4
• 内源性因素所至的异质性——Ig分子本身也包含有 多种不同的抗原表位，呈现不同免疫原性（血清 型），由此Ig具有三种血清型：同种型、同种异型、 独特型。
1、同种型(isotype)：同一种属所有个体都具有 的免疫球蛋白的抗原特异性。
两型：
κ、λ
可变区
2.可变区与恒定区（Variable & constant regions）
VH CH1
NH3+
VL
Fab
CL
Hinge region
恒定区
CH2
CH3
Fc
CH4
COO–
可变区（variable region , V区） N-末端 1/2L链 + 1/4(或1/5)H链 氨基酸的组成及排列顺序多变 VL VH
分泌型（secreted immunoglobulin，sIg）： 存在于体液（血清、组织液、
外分泌液）中。 膜型（membrane immunoglobulin,mIg) :
存在于B细胞膜表面, 即BCR。比sIg 多一个跨膜区和一个胞浆区。
免疫球蛋白的结构
（ Structure of Ab Molecules） 一. 基本结构
恒定区（constant region , C区） C-末端 1/2L链 + 3/4(4/5)H链 氨基酸组成及排列顺序相对稳定 CL CH
抗体分子的多样性
相 50 应
CDR3
位 40
置
上 30 氨
CDR1 CDR2
基酸 20 残
基 的 10
变
异0
率 0 10 20 30 40 50 60 70 80 90 100 110 120 130 140 150 160 170 180 190 200 210 220
免疫球蛋白
锦州医学院 免疫与病原生物学教研室
抗体 ANTIBODY
与抗体有关的诺贝尔奖获得者
1901 1908 1972 1977 1984 1987
von Bering
Ehrlich & Metchnikoff Edelman & Poter
免疫血清治疗
抗体生成侧链学说 吞噬现象
抗体分子结构
Yalow
免疫球蛋白超家族
免疫球蛋白超折叠（β片层结构）
各功能区的功能
VH+VL CH+CL (IgG)CH2 (IgM)CH3 (IgG)CH3 (IgG)CH2+CH3 (IgE)CH4
抗原特异性结合位点 同种异型的遗传标记 补体结合位点 补体结合位点 结合FcR (MC,M,B,NK) 介导IgG通过胎盘 结合FcR (肥大细胞，嗜碱性粒细胞)
1.重链和轻链 二硫键连接
（Heavy & light chains）
重链（Heavy chain, H链）
根据恒定区氨基酸组成和排列顺序不同分为：
重链分： α γ δ ε μ
Ig分： IgA IgG IgD IgE IgM
轻链（light chain, L链）
根据恒定区氨基酸组成和排列顺序不同分为：
b.保护sIgA抵抗蛋白酶的水解作用
三.水解片段
Fab段
木瓜蛋白酶
Fc段
F(ab’)2段
胃蛋白酶
pFc’段
第二节、免疫球蛋白的异质性
• 概念：不同抗原甚至同一抗原刺激B细胞产生的免 疫球蛋白，在其特异性以及类型等诸方面均不同， 呈现出明显异质性（heterogeneity）。
• 外源因素所致的异质性——是由于多样性抗原的存 在，这些抗原可刺激机体产生的抗体总数是巨大的 （Ig多样性），包含针对各种抗原表位的许多不同 抗原特异性的抗体，以及针对同一抗原表位的不同 类型的抗体。
Ig l 链 的 氨 基 酸 序 列
对来自不同B细胞克隆的Ig轻链氨基酸序列进行比较，发现 V区的变化主要集中在3个分别由6－10个氨基酸残基组成 的狭小区域内。这3个区即为超变区或互补决定区（CDR）， 参与抗原结合部位的组成。
2.1 超变区和骨架区 （ hypervariable region，HVR & Framework region，FR）
2)对蛋白酶敏感
Ig分子结合抗原前后的构象变化
结合抗原之前
结合抗原之后
补体结
合位点
Fc
被屏障
暴露的 补体结 合位点
4.结构域或wenku.baidu.com能区（domain)
Ig分子每条多肽链折叠形成几个球 形的结构域，具有不同的生物学功能， 称为Ig功能区。
轻链包括VL和CL两个结构域,重链含有1 个VH和3-4个CH结构域。
免疫球蛋白(Immunoglobulin, Ig):是具 有抗体活性或化学结构与抗体相似的球 蛋白
抗体
非抗体
基本概念
凝胶电泳法
γ球蛋白 = 丙种球蛋白 = 抗体分子
Ab与Ig的区别:
Ab都是Ig, 但Ig不都是Ab Ab是生物学功能上的概念
Ig是化学结构上的概念
免疫球蛋白可分为膜型和分泌型
二. 其他结构
1.连接链（joining chain，J链）
合成细胞：浆细胞 功 能：连接Ig单体形成多聚体。
如IgM---五聚体 sIgA---二聚体
IgM五聚体
IgA 二聚体
J链
分泌片 J链
2. 分泌片（Secretory Piece，SC)
合成细胞：黏膜上皮细胞
功
能： a.帮助IgA穿越黏膜
骨架区 超变区/互补决定区
B细胞表位
抗
原
抗体 CDR
Ag
表位
可变区
3.铰链区（Hinge region）
NH3+
VH CH1
VL
Fab
CL
Hinge region
恒定区
CH2
CH3
Fc
CH4
COO–
特点：
1)富有弹性
原因：含大量脯氨酸和二硫键 作用：有利于 Ab 与Ag的结合
有利于Ab变构，暴露补体结合位点
放射免疫测定
Koler,Milstein & Jerne
单克隆抗体
Tonegawa 抗体多样性形成基础
【内容提要】
概述 免疫球蛋白的结构 免疫球蛋白的异质性 免疫球蛋白的功能 各类免疫球蛋白的特性和功能 人工制备抗体
免疫球蛋白与抗体
抗体(Antibody ，Ab): 是B细胞被抗原 激活后，分化成熟为浆细胞所产生的一 类能与相应的抗原特异性结合的球蛋白。 主要存在于血清等体液中。
骨架区（Framework region，FR): 维持超变区的空间构型,FR1,FR2,FR3,FR4
• 内源性因素所至的异质性——Ig分子本身也包含有 多种不同的抗原表位，呈现不同免疫原性（血清 型），由此Ig具有三种血清型：同种型、同种异型、 独特型。
1、同种型(isotype)：同一种属所有个体都具有 的免疫球蛋白的抗原特异性。
两型：
κ、λ
可变区
2.可变区与恒定区（Variable & constant regions）
VH CH1
NH3+
VL
Fab
CL
Hinge region
恒定区
CH2
CH3
Fc
CH4
COO–
可变区（variable region , V区） N-末端 1/2L链 + 1/4(或1/5)H链 氨基酸的组成及排列顺序多变 VL VH
分泌型（secreted immunoglobulin，sIg）： 存在于体液（血清、组织液、
外分泌液）中。 膜型（membrane immunoglobulin,mIg) :
存在于B细胞膜表面, 即BCR。比sIg 多一个跨膜区和一个胞浆区。
免疫球蛋白的结构
（ Structure of Ab Molecules） 一. 基本结构
恒定区（constant region , C区） C-末端 1/2L链 + 3/4(4/5)H链 氨基酸组成及排列顺序相对稳定 CL CH
抗体分子的多样性
相 50 应
CDR3
位 40
置
上 30 氨
CDR1 CDR2
基酸 20 残
基 的 10
变
异0
率 0 10 20 30 40 50 60 70 80 90 100 110 120 130 140 150 160 170 180 190 200 210 220
免疫球蛋白
锦州医学院 免疫与病原生物学教研室
抗体 ANTIBODY
与抗体有关的诺贝尔奖获得者
1901 1908 1972 1977 1984 1987
von Bering
Ehrlich & Metchnikoff Edelman & Poter
免疫血清治疗
抗体生成侧链学说 吞噬现象
抗体分子结构
Yalow
免疫球蛋白超家族
免疫球蛋白超折叠（β片层结构）
各功能区的功能
VH+VL CH+CL (IgG)CH2 (IgM)CH3 (IgG)CH3 (IgG)CH2+CH3 (IgE)CH4
抗原特异性结合位点 同种异型的遗传标记 补体结合位点 补体结合位点 结合FcR (MC,M,B,NK) 介导IgG通过胎盘 结合FcR (肥大细胞，嗜碱性粒细胞)
1.重链和轻链 二硫键连接
（Heavy & light chains）
重链（Heavy chain, H链）
根据恒定区氨基酸组成和排列顺序不同分为：
重链分： α γ δ ε μ
Ig分： IgA IgG IgD IgE IgM
轻链（light chain, L链）
根据恒定区氨基酸组成和排列顺序不同分为：
b.保护sIgA抵抗蛋白酶的水解作用
三.水解片段
Fab段
木瓜蛋白酶
Fc段
F(ab’)2段
胃蛋白酶
pFc’段
第二节、免疫球蛋白的异质性
• 概念：不同抗原甚至同一抗原刺激B细胞产生的免 疫球蛋白，在其特异性以及类型等诸方面均不同， 呈现出明显异质性（heterogeneity）。
• 外源因素所致的异质性——是由于多样性抗原的存 在，这些抗原可刺激机体产生的抗体总数是巨大的 （Ig多样性），包含针对各种抗原表位的许多不同 抗原特异性的抗体，以及针对同一抗原表位的不同 类型的抗体。
Ig l 链 的 氨 基 酸 序 列
对来自不同B细胞克隆的Ig轻链氨基酸序列进行比较，发现 V区的变化主要集中在3个分别由6－10个氨基酸残基组成 的狭小区域内。这3个区即为超变区或互补决定区（CDR）， 参与抗原结合部位的组成。
2.1 超变区和骨架区 （ hypervariable region，HVR & Framework region，FR）
2)对蛋白酶敏感
Ig分子结合抗原前后的构象变化
结合抗原之前
结合抗原之后
补体结
合位点
Fc
被屏障
暴露的 补体结 合位点
4.结构域或wenku.baidu.com能区（domain)
Ig分子每条多肽链折叠形成几个球 形的结构域，具有不同的生物学功能， 称为Ig功能区。
轻链包括VL和CL两个结构域,重链含有1 个VH和3-4个CH结构域。
免疫球蛋白(Immunoglobulin, Ig):是具 有抗体活性或化学结构与抗体相似的球 蛋白
抗体
非抗体
基本概念
凝胶电泳法
γ球蛋白 = 丙种球蛋白 = 抗体分子
Ab与Ig的区别:
Ab都是Ig, 但Ig不都是Ab Ab是生物学功能上的概念
Ig是化学结构上的概念
免疫球蛋白可分为膜型和分泌型
二. 其他结构
1.连接链（joining chain，J链）
合成细胞：浆细胞 功 能：连接Ig单体形成多聚体。
如IgM---五聚体 sIgA---二聚体
IgM五聚体
IgA 二聚体
J链
分泌片 J链
2. 分泌片（Secretory Piece，SC)
合成细胞：黏膜上皮细胞
功
能： a.帮助IgA穿越黏膜
骨架区 超变区/互补决定区
B细胞表位
抗
原
抗体 CDR
Ag
表位
可变区
3.铰链区（Hinge region）
NH3+
VH CH1
VL
Fab
CL
Hinge region
恒定区
CH2
CH3
Fc
CH4
COO–
特点：
1)富有弹性
原因：含大量脯氨酸和二硫键 作用：有利于 Ab 与Ag的结合
有利于Ab变构，暴露补体结合位点
放射免疫测定
Koler,Milstein & Jerne
单克隆抗体
Tonegawa 抗体多样性形成基础
【内容提要】
概述 免疫球蛋白的结构 免疫球蛋白的异质性 免疫球蛋白的功能 各类免疫球蛋白的特性和功能 人工制备抗体
免疫球蛋白与抗体
抗体(Antibody ，Ab): 是B细胞被抗原 激活后，分化成熟为浆细胞所产生的一 类能与相应的抗原特异性结合的球蛋白。 主要存在于血清等体液中。