生物化学考试复习重点及详解
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。
在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。
在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。
学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。
学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。
学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。
学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。
在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。
1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。
学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。
学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结生物化学第一章绪论生物化学：生物化学是在分子水平研究并阐述生物体的物质组成、结构与功能、代谢变化与调节、生命遗传物质化学传递规律的科学。
第二章糖类化学及第九章糖代谢△1糖：糖是具有多羟基醛和多羟基酮及其衍生物或多聚物的总称。
根据其大小可分为单糖、低聚糖、和多糖。
2单糖的主要化学性质：①与碱性弱氧化剂反应（与银氨溶液反应）与本尼迪克特试剂（硫酸铜、碳酸钠和柠檬酸钠）单糖+Cu(OH)2→Cu2O↓+复杂氧化物②与非碱性弱氧化剂反应（溴水）③酶促反应④与较强氧化剂反应（HNO3）作用生成糖二酸⑤彻底氧化⑥还原反应⑦成酯反应⑧成苷反应（形成糖苷键）苷类化合物分包括糖部分和非糖部分，非糖部分称为苷元。
3双糖有麦芽糖、蔗糖、和乳糖，其中蔗糖无还原性。
麦芽糖是由两分子的α—D—葡萄糖通过α—1，4糖苷键结合二而成的；具有还原性△4，蔗糖由α-1,2-β-糖苷键连接而成，无还原性5乳糖具有还原性6多糖按其组分可分为同多糖和杂多糖，同多糖由一种单糖缩合而成包括淀粉、糖原和纤维素等；淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物，水解终产物都是D-葡萄糖，直链淀粉由α-1,4糖苷键连接成键支链淀粉由α-1,4糖苷键和α-1,6糖苷键组成；（直链淀粉遇碘变蓝色）；糖原（糖原遇碘呈红褐色）△7糖蛋白：糖蛋白可分为N-连接糖蛋白和O-连接糖蛋白两类8习题：①蔗糖是由一分子的D-葡萄糖一分子的D果糖之间通过α-1，2-β-糖苷键相连② 多糖的构象大致可分为螺旋、带状、皱折和无卷曲四种类型，决定其构象的主要因素是糖链的一级结构。
③直链淀粉的构象是螺旋，纤维素的构象是带状④常用来测定测定还原糖的试剂为斐林试剂和班乃德试剂⑤直链淀粉遇碘呈蓝色，支链淀粉遇碘呈紫色，糖原遇碘呈红褐色9糖的无氧分解代谢（糖酵解）：葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳糖的过程。
（糖酵解的全部反应在胞液中进行）（熟悉）10糖酵解的全过程：①葡萄糖化成6-磷酸葡萄糖（由己糖激酶催化）消耗1个ATP并需要Mg2+参加己糖激酶是糖酵解中第一个限速酶反应不可逆②6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖（由磷酸己糖异构酶催化）反应可逆③6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖（由6-磷酸果糖激酶-1催化）消耗一个ATP 需Mg2+参加反应不可逆 6-磷酸果糖激酶-1是糖酵解过程中第二个限速酶④1，6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖（由缩醛酶催化）最后是生成了3-磷酸甘油醛⑤3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油醛（由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化）反应产生2个H由辅酶NAD+接受生成NADH + H+ 反应可逆⑥1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸（由磷酸甘油酸激酶催化）产生2个ATP 反应可逆⑦3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸（由3-磷酸甘油酸变位酶催化）反应可逆⑧2-磷酸甘油酸转变成为磷酸烯醇式丙酮酸（由烯醇化酶催化）反应不可逆⑨磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸（由丙酮酸激酶（PK）催化）产生两个ATP 丙酮酸激酶是第三个限速酶⑩丙酮酸转化为乳酸（乳酸脱氢酶催化）反应所需要的氢原子由NADH + H+提供然后NADH+ H+重新转变成NAD+保证了糖酵解的继续进行。
《生物化学》期末考试复习题及参考答案
《⽣物化学》期末考试复习题及参考答案⽣物化学复习题(课程代码252419)⼀判断题1、同种⽣物体不同组织中的DNA，其碱基组成也不同。
2、胰岛素分⼦中含有两条多肽链，所以每个胰岛素分⼦是由两个亚基构成。
3、功能蛋⽩质分⼦中，只要个别氨基酸残基发⽣改变都会引起⽣物功能的丧失。
4、实验证实，⽆论溶液状态还是固体状态下的氨基酸均以离⼦形式存在。
5、糖异⽣途径是由相同的⼀批酶催化的糖酵解途径的逆转。
6、蛋⽩质的亚基（或称为亚单位）和肽是同义词。
7、细胞⾊素C和肌红蛋⽩都是含有⾎红素辅基的蛋⽩质，它们必定具有相似的三级结构。
8、最适温度是酶特征的物理常数，它与作⽤时间长短有关。
9、测定酶活⼒时，底物的浓度不必⼤于酶的浓度。
10、端粒酶是⼀种反转录酶。
11、原核细胞新⽣肽链N端第⼀个残基为fMet，真核细胞新⽣肽链N端为Met。
12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链DNA为模板，以半保留⽅式进⾏，最后形成链状产物。
13、在⾮竟争性抑制剂存在下，加⼊⾜够量的底物，酶促反应能够达到正常的V max。
14、蛋⽩质的变性是其⽴体结构的破坏，因此常涉及肽键的断裂。
15、磷酸肌酸是⾼能磷酸化合物的贮存形式，可随时转化为ATP供机体利⽤。
16、在⾼等植物体内蔗糖酶即可催化蔗糖的合成，⼜催化蔗糖的分解。
17、三羧酸循环提供⼤量能量是因为经底物⽔平磷酸化直接⽣成ATP。
18、多核苷酸链内共价键的断裂叫变性。
19、脂肪酸的从头合成需要柠檬酸裂解提供⼄酰-CoA。
20、限制性内切酶切割的⽚段都具有粘性末端。
21、胰蛋⽩酶专⼀性⽔解芳⾹族氨基酸的羧基形成的肽键。
22、辅酶与酶蛋⽩的结合不紧密，可以⽤透析的⽅法除去。
23、⼀个酶作⽤于多种底物时，其最适底物的Km值应该是最⼩。
24、⽣物体内氨基酸脱氨的主要⽅式是联合脱氨基作⽤。
25、动物脂肪酸合成所需的NADPH+ H+主要来⾃磷酸戊糖途径，其次为苹果酸酶催化苹果酸氧化脱羧提供。
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
生物化学复习题及问题详解
《生物化学》复习一、名词解释：1．两性离子：指在同一氨基酸分子上即含有可解离出氢离子的基团，又含有能结合氢离子的基团，这样的离子兼性离子或偶极离子。
2．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
3．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
4．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
5．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
6. 退火：加热变性DNA溶液缓慢冷却到适当的低温，则两条互补链可重新配对而恢复到原来的双螺旋结构的现象。
7．DNA的熔解温度：DNA加热变性过程中，紫外吸收值达最大吸收值一半时所对应的温度。
8．核酸的变性：在某些理化因素作用下，DNA双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程；9．减色效应：复性DNA由于双螺旋的重新形成，在260nm处的紫外吸收值降低的现象。
10．增色效应：变性DNA由于碱基对失去重叠，在260nm处的紫外吸收值增加的现象11.米氏常数（Km值）:酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
12.活性中心: 酶分子中直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位。
13.酶的比活力：是指每毫克酶蛋白所含的活力单位数，有时也用每克酶制剂或每毫升所有的活力单位。
14.生物氧化：有机物质在生物体活细胞氧化分解，同时释放能量的过程。
15.氧化磷酸化：是代物质氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ATP磷酸化生成ATP的过程。
16. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示17.呼吸链:代物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给激活的氧分子而生成水的全部体系。
18.底物水平磷酸化：底物在脱氢脱水的过程中是分子化学能重新分布和排列生成高能化合物，高能化合物与ADP磷酸化想偶联生成ATP的方式。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
生物化学考试重点笔记(完整版)
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）:天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
生物化学重点整理,考研可用
生物化学第一篇：生物分子结构与功能蛋白质，核酸，酶，聚糖，维生素。
一共五章。
第二篇：物质代谢及其调节糖代谢，脂质代谢，生物氧化，氨基酸代谢，核甘酸代谢，非营养物质代谢以及各种重要物质代谢的相互联系与调节规律，共七章第三篇：遗传信息的传递遗传信息的传递及其调节过程，包才DNA的生物合成、DNA的损伤和修复，rna的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控与细胞信号转导，共六章中心法则；| DNA以半保留复制的方式将亲代细胞的遗传物质高度忠实的传递给子代。
细胞内所有蛋白质的一级结构的信息全部来源于DNA序列。
以DNA为模板转录生成的mrna作为信使，其核甘酸序列构成的密码子在合成蛋白质时被翻译为肽链中氨基酸的排列顺序。
复制-转录-翻译第四篇：分子医学专题分子生物学技术的原理及其应用、重组DNA技术、基因的结构与功能分析、疾病相关基因，癌基因/肿瘤抑制基因与生长因子、基因诊断与基因治疗，组学与医学，共七章第一章：蛋白质的结构与功能蛋白质是由氨基酸组成的复合物第一节：蛋白质的分子组成蛋白质x16%=含氮量含氮量x6.25=蛋白质的质量一：组成人体蛋白质的20种l-a-氨基酸甘氨酸除外二：氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类1.芳香族氨基酸：色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸色老笨2.碱性氨基酸：精氨酸，赖氨酸，组氨酸住进来，贱不贱3.酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸4.必需氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸二甲硫氨酸，色氨酸，苏氨酸，赖氨酸携一两本淡色书来5.支链氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸三：20种氨基酸具有共同或特异的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质等电点=pi:在某一ph溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ph称为氨基酸的等电点。
（二）含共轲双键的氨基酸具有紫外吸收的性质色氨酸，酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。
共轲双键具有紫外吸收性质。
生物化学期末复习重点
生物化学期末复习重点一.名词解释1.脱氧核苷酸:是脱氧核糖核酸(DNA)的基本单位。
2.增色效应:当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫增色效应。
3.DNA一级结构:是指将脱氧核苷酸按照有序的顺序排列起来而形成的原始脱氧核苷酸链。
4.DNA复性：在适宜的温度下.分散开的两条DMA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为复性。
5.B-DNA:DNA钠盐在较高温度下的纤维结构,是B型双螺旋,称为B-DNA结构。
6.核酸分子杂交:按照互补碱基配对而使不完全互朴的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
7.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
8.蛋白质等电点:存在一个PH使蛋白质的表面净电荷为零即等电点。
9.蛋白质三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
10.变构效应:是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。
11.蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性。
12.酶:是由活细胞产生的在体内外都具有催化作用的一类生物催化剂。
13.酶活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心。
14.酶原激活:使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。
15.酶活力单位:是指在特定条件(25c其它为最适条件)下,在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量,或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。
16.别构酶:具有别构效应的酶称为别构酶。
17.同工酶:是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
18.固定化酶:是指在一定的空间范围内起催化作用,并能反复和连续使用的酶。
19.EMP:指糖酵解,是细胞将葡萄糖转化为丙酮酸的代谢过程。
生物化学B1考试题型说明及复习重点
题型说明：名词解释10题（20分）判断5题（5分）填空题10空（10分）单项选择题25题（25分）问答题（可能含计算）5-7题（40分）附加题1题（5-10分）==================================================================复习知识点：[需要记忆的名词]蛋白质一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
酶的别构调节：特定小分子物质与酶结合后,使酶蛋白的空间结构改变、酶活性变化,这种调节酶活性的方式辅酶：是指以非共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质，通过透析或超滤等物理方法可以除去。
辅基：是指以共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质，不能通过透析或超滤的方法除去。
Km：酶反应速度（v）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位：mol/L或mmol/L）。
米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物和酶浓度的影响。
Tm：是指DNA热变形时，增色效应达到50%是的温度等电点：氨基酸或蛋白质等两性电解质静电荷为零时的pH值α-螺旋：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
同工酶：催化同一种化学反应 ,但其酶蛋白本身的分子结构和组成却有所不同的一组酶。
酶活力：又称酶活性，是指酶催化化学反应的能力。
核酸增色效应：DNA从双螺旋的双链结构变为单链的无规则的卷曲状态时，在260nm处的紫外光吸收值增加。
辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，通过共价键与酶活蛋白质结合得非常紧密，透析法不能除去。
皂化作用同多糖：水解时只产生一种单糖或单糖衍生物的糖类。
杂多糖：水解时产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物的糖类。
还原糖：能使氧化剂还原的糖称为还原糖。
（答案一）羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化而充当还原剂的糖。
（答案二）鞘磷脂：鞘氨醇磷脂，由鞘氨醇、脂肪酸和磷酰胆碱（少数是磷酰乙醇胺）组成。
生物化学高考必考知识点归纳总结
生物化学高考必考知识点归纳总结生物化学是高考生物学中的重点内容，也是考生必须掌握的知识点之一。
在高考中，对于生物化学的了解和掌握程度将直接影响考生的成绩。
因此，本文将对生物化学的高考必考知识点进行归纳总结，以便考生能够有针对性地进行复习和备考。
1. 生物元素和生物大分子生物体的主要组成元素有碳、氢、氧、氮、磷和硫。
其中，碳是构成有机物的基础元素，氢和氧主要以水分子形式存在。
生物大分子包括碳水化合物、脂质、蛋白质和核酸。
这些生物大分子在生物体内起着重要的结构和功能作用。
2. 碳水化合物碳水化合物是生物体内最主要的能量来源。
常见的碳水化合物有单糖、双糖和多糖。
单糖包括葡萄糖、果糖等，双糖包括蔗糖、乳糖等，多糖包括淀粉、纤维素等。
高考中常涉及的碳水化合物问题包括：碳水化合物的分解和合成途径、酶的作用以及与人体疾病的关系等。
3. 脂质脂质是生物体内最重要的能量储存物质，同时也是生物膜的主要组成成分。
常见的脂质有甘油三酯和磷脂。
在高考中，考生需要了解脂质的结构和功能，包括脂肪酸的分类及饱和度对健康的影响。
4. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最多的大分子物质，对于维持生命活动起着重要的作用。
高考中常见的蛋白质问题包括：氨基酸的组成和分类、蛋白质的合成和降解途径、酶的特性和功能等。
5. 核酸核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子。
常见的核酸有脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
在高考中，考生需要了解DNA的结构和功能、DNA的复制过程以及遗传信息的传递等。
6. 酶的作用和调节酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，对于维持生命活动至关重要。
高考中，涉及酶的问题包括：酶的特点和作用机理、酶的影响因素以及酶的调节等。
7. 糖原和脂肪的代谢糖原和脂肪是生物体内常见的能量储存形式。
在高考中，考生需了解糖原和脂肪的合成与分解途径，以及相关代谢过程的调节机制。
8. 光合作用和呼吸作用光合作用是植物利用光能合成有机物质的重要过程。
生物化学复习资料重点
生物化学复习资料重点生物化学是生物学中的一门基础学科，它主要研究生物分子及其在细胞中的结构、功能、代谢、调控等方面的基本规律。
因此，对于学习生物化学的学生来说，必须留心掌握一些重点复习资料。
本文将针对这一问题进行一些讨论。
1.氨基酸和蛋白质的结构与功能氨基酸是蛋白质的基本组成单元，而蛋白质则是生物体内最重要的大分子有机化合物之一。
因此，学生需要深入了解氨基酸和蛋白质的结构与功能。
氨基酸的结构包含氮基、羧基、侧链分别连接在中央的碳原子上。
侧链的化学性质、结构和分布情况等是决定蛋白质分子结构和功能的重要因素。
蛋白质分子在生物体内具有多种功能，如酶催化作用、运输、抗原性、调节等。
2.酶和酶促反应酶是生物体内最重要的催化剂，可以加速生物化学反应的速率。
学生需要了解酶的性质、分类、活性位点、催化机理等方面的知识。
在酶促反应方面，学生需要了解酶与底物的结合方式、反应物与产物的转化关系等问题。
同时，生物体内的酶促反应还涉及到许多相关的调节机制，学生需要深入了解这些调节机制的原理和作用。
3.生物膜的结构与功能生物膜是生物体内细胞的界面结构，它在细胞内外起着分隔单元、维持稳定、运输和信息传递等重要功能。
学生需要掌握生物膜的组成、结构和功能等方面的知识。
生物膜主要由磷脂双层、蛋白质和糖类等组成，其中磷脂双层起着屏障和选择通道等作用。
同时，膜蛋白在细胞膜的粘合、检测、传输等方面发挥着重要的作用。
学生还需要了解生物膜内外物质传递的机制和影响因素等方面的知识。
4.核酸的结构与功能核酸是生物体内负责储存和传递遗传信息的大分子有机化合物，其中DNA是基因物质的主要组成成分。
学生需要了解核酸的组成、结构和功能等方面的知识。
DNA分子的结构包括碱基对、磷酸骨架和螺旋结构等，它在生物体内的作用是存储、传递和维护遗传信息。
RNA是DNA信息的复制、转录和翻译过程中的直接参与者，主要包括mRNA、tRNA和rRNA等。
在这些方面，学生需要系统地了解核酸分子的结构、特性和功能等。
生物化学复习资料
生物化学复习资料生物化学复习资料生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内的化学成分、结构和功能，以及生物体内的化学反应和代谢过程。
对于学习生物化学的学生来说，复习资料是非常重要的辅助工具。
本文将为大家提供一些生物化学复习资料，帮助大家更好地掌握这门学科。
一、基础知识回顾1. 生物大分子：生物大分子是生物体内的重要组成部分，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
复习时，可以重点关注它们的结构和功能，以及与生物体内其他分子的相互作用。
2. 酶：酶是生物体内的催化剂，可以加速化学反应的进行。
复习时，可以重点关注酶的分类、酶的活性调节机制以及酶与底物之间的相互作用。
3. 代谢途径：代谢途径是生物体内化学反应的网络，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等。
复习时，可以重点关注每个代谢途径的关键酶和反应，以及这些代谢途径的调节机制。
二、实验技术回顾1. 分离技术：在生物化学实验中，分离技术是非常重要的一环。
复习时，可以回顾凝胶电泳、层析技术和离心技术等常用的分离技术，了解它们的原理和应用。
2. 光谱技术：光谱技术在生物化学研究中有广泛的应用，包括紫外-可见吸收光谱、红外光谱和核磁共振光谱等。
复习时，可以回顾这些光谱技术的原理和解读方法。
3. 基因工程技术：基因工程技术是生物化学领域的前沿技术之一，可以用于改造和利用生物体内的基因。
复习时，可以回顾基因工程技术的基本原理和常用的实验方法。
三、应用领域探讨1. 药物研发：生物化学在药物研发中起着重要的作用。
复习时，可以了解药物的发现和设计过程，以及生物化学在药物研发中的应用。
2. 食品工业：生物化学在食品工业中也有广泛的应用，包括食品的加工、储存和保鲜等。
复习时，可以了解食品工业中常用的生物化学技术和方法。
3. 疾病诊断：生物化学在疾病诊断中有重要的应用，例如生物标志物的检测和分析。
复习时，可以了解生物标志物的种类和检测方法，以及它们在疾病诊断中的应用。
四、案例分析为了更好地理解生物化学的理论知识和实验技术，可以通过案例分析来加深对生物化学的理解。
生物化学重点知识点归纳总结
生物化学重点知识点归纳总结第一节蛋白质结构和功能重点章节考试大纲及考分预测氨基酸的分类蛋白质的分子结构蛋白质的变性一、氨基酸与多肽（一）蛋白质的元素组成及特点蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
氮最恒定平均为16%。
（二）蛋白质的基本结构蛋白质的基本结构：L-α-氨基酸（甘氨酸除外，其无D、L之分）（三）氨基酸的分类非极性疏水性氨基酸8（脯亮亮苯蛋丙缬色）极性中性氨基酸7（冬天谷苏丝酪半光甘）酸性氨基酸 2碱性氨基酸 3记忆方法：冬天（天冬氨酸）的谷（谷氨酸）子是酸的，捡（碱性氨基酸）来（赖氨酸）精（精氨酸）煮（组氨酸）。
（四）肽键和肽链1.肽键：概念：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽键特点：不能自由旋转，具有部分双键性质。
2.肽链：有两个或两个以上的氨基酸以肽健相连的化合物。
（寡肽和多肽）二、蛋白质的分子结构（一）蛋白质的一级结构1.定义：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
（一条线）2.主要的化学键：肽键。
3.意义：一级结构非空间结构，但它决定着蛋白质空间结构。
（二）蛋白质的二级结构1.定义：某一段肽链的局部空间结构。
（弹簧）2.主要的化学键：氢键。
3.蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。
α-螺旋特点：①主链围绕中心轴旋转，每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距。
②每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。
氢键维持了α-螺旋结构的稳定。
③α-螺旋为右手螺旋，氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。
（三）蛋白质的三级结构概念：是指整条肽链中所有原子在三维空间结构。
（整条肽）主要的化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力等。
（四）蛋白质的四级结构概念：蛋白质分子中各亚基的空间排布。
（多条链）主要化学键：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力。
成人血红蛋白由2条α链和2条β链组成，各亚基分别含一个血红素。
（五）蛋白质的空间构象蛋白质的空间构象由一级结构决定，常需分子伴侣（帮助多肽链正确折叠）的参与。
生物化学考试复习
生化——酶新陈代谢主要是通过酶的数量和酶的活性来调节的。
综合——辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ的递能作用：由营养物质的分解代谢释放出的化学能，除了（1）通过合成ATP的途径捕获外，还有另外一种途径，就是（2）以氢原子和电子的形式将自由能转移给生物合成的需能反应。
这种具有高能的氢原子是由脱氢反应形成的。
脱氢反应产生的氢原子和电子可由辅酶Ⅰ或辅酶Ⅱ接受,形成还原型辅酶。
当这些辅酶被氧化时，能量又被释放出来。
辅酶的作用：参与电子的传递、基团的转移等，决定了酶所催化反应的性质。
辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ：NAD+/NADH：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（氧化/还原）NADP+/NADPH：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（氧化/还原）。
FAD/FADH/FADH2：黄素腺嘌呤二核苷酸辅酶A：乙酰CoA中有一个高能的硫酯键，这也可以看成是酰基的一种活化形式；CoA是生物体内转酰基酶的辅酶（主要作为转乙酰基酶的辅酶），参与转酰基作用限速酶 / 关键酶：1.催化非可逆反应2.催化效率低3.受激素或代谢物的调节 4.常是在整条途径中催化初始反应的酶 5.活性的改变可影响整个反应体系的速度和方向变位酶：凡是催化分子内化学功能基团的位置移动的酶醛缩酶：凡是连接两个羰基化合物，例如一个醛和一个酮化合物形成一个醛醇化合物就是醛缩反应（含α-H的醛酮可以醛酮缩合，即羟醛缩合，区别于缩醛反应）但是醛缩酶不同于以上两种。
【糖酵解】：由葡萄糖经历丙酮酸最后生成乳酸，称为酵解过程注意：①糖酵解途径加上丙酮酸转变成乙醇或乳酸称为无氧呼吸。
②糖酵解途径加柠檬酸循环加呼吸电子传递链合称为有氧呼吸途径。
相关酶类——【1】己糖激酶：酵解过程中的第一个调节酶；催化葡萄糖磷酸化为G- 6-P己糖激酶以六碳糖为底物，其专一性不强，不仅可以作用于葡萄糖，还可以作用于D-果糖和D-甘露糖。
己糖激酶像其他激酶一样，需要Mg2+或其他二价金属离子，如Mn2+所活化。
实际上Mg2+与ATP 形成的复合物才是酶的真正底物葡萄糖激酶：存在于肝细胞中。
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生物化学一、名词解释1.蛋白质变性：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构象发生变化，引起蛋白质的理化性质和生物学功能的改变的现象2.竞争性抑制：当抑制剂在结构上与底物相似，能与底物竞争酶分子活性中心的结合基团，从而阻碍酶与底物的结合的作用。
3.半保留复制：在DNA合成时，首先亲代DNA分子两条多核苷酸链之间氢键局部解开为两条单链，然后分别以这两条单链为模板，按照严格的碱基配对法则，合成与两条模板单链相对应的互补子链；由此形成的两个子代DNA分子中，只有一条链是新合成的，另一条链是亲代保留下来的一半保留；这样生成的DNA分子，其碱基排列顺序与亲代DNA完全相同，像一种复制品。
4.肝脏生物转化：机体将一些内源性或外源性非营养物质进行化学转变，强其极性，使其易随胆汁或尿液排出，这种体内变化过程称为生物转化。
5.糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
6.联合脱氨基作用：联合脱氨基作用是体内氨基酸分解的主要途径，同时其逆反应也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。
7.酶的专一性：一种酶只作用于一种化合物或一类化合物或一定的化学键进行一定的反应并生成一定的产物。
8.同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质都不相同的一组酶。
9.酶的活性中心：在酶分子中，能与底物特异性地结合并将底物转化为产物的具有特定空间结构的区域10.增色效应: DNA变性后，埋藏在分子内部的碱基暴露，A260（下标）可增加37%左右的效应。
11.底物水平磷酸化: ADP（或GDP）磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程。
12.Pr等电点: 调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，分子呈电中性，此时溶液的pH值即为该蛋白质的等电点。
二、问答题：1.试述葡萄糖彻底氧化生成H2O、CO2、ATP的过程，并计算产能的数值。
答：葡萄糖有氧氧化分为三个部分，最终得到36/38个ATP；（一）葡萄糖分解生成丙酮酸：在有氧条件下，1分子葡萄糖分解生成2分子丙酮酸.反应在胞液中进行，与无氧酵解过程基本相同，3-磷酸甘油醛脱下的氢交给NAD+，生成NADH和H+，再经线粒体内电子传递链的作用，与氧结合生成水，释放能量，第一步反应产生6～8分子ATP。
（二）丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A：丙酮酸在胞液中生成以后，经线粒体内膜上特异载体转运到线粒体内，在丙酮酸脱氢酶复合体（又叫丙酮酸脱氢酶系）催化下进行氧化脱羧，并与辅酶A结合成乙酰辅酶A，产生6分子ATP。
（三）三羧酸循环：①乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸②柠檬酸转变成异柠檬酸③异柠檬酸氧化脱羧成α-酮戊二酸,产生6分子ATP④α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰辅酶A,产生6分子ATP⑤琥珀酰辅酶A转变成琥珀酸，产生2分子ATP⑥～⑧琥珀酸转变为草酰乙酸产生10分子ATP。
该步反应共产生24分子ATP2.试述DNA复制过程中所需的原料、模板以及酶的种类和作用。
⑴原料：四种脱氧核苷三磷酸作为DNA聚合酶的底物，包括dATP、dGTP、dCTP和dTTP。
⑵模板：分别以亲代DNA两条链为模板⑶酶的种类和作用：①DNA拓扑异构酶：简称拓扑酶，是一类能够改变DNA构象但又保持DNA性质不变的酶，可以使DNA链发生剪接；从而使DNA的复制、转录和重组得以顺利进行。
1、拓扑酶Ⅰ使共价封闭的双股超螺旋DNA变成松弛态。
可切断环状DNA双链中的一股单链，然后使断链末端绕另一条互补链顺松弛超螺旋的方向旋转，再将切口封闭从而使超螺旋弛态，反应不需要ATP；2、拓扑酶Ⅱ又称旋转酶，主要作用是使超螺旋DNA的两条链同时切开，然后将断端双链穿过切口重新连接，封闭切口，改变DNA拓扑构象，反应需要ATP；②解螺旋酶：解开两条链间的氢键，形成两条模板单链，反应需要ATP；③单链DNA结合蛋白：为了防止两条单链重新聚合，SSA结合在解开的两条单链上，以稳定单链构象有利于其发挥模板作用，并且能防止核酸酶的水解，促进DNA聚合酶的活性；④引物酶：催化形成RNA引物；⑤DNA聚合酶：能以DNA为模板催化DNA的合成。
1、DNA聚合酶Ⅰ：多功能性的酶，能催化DNA合成，有校正错配、切除RNA引物、填补空隙、修复损伤等作用。
2、DNA聚合酶Ⅱ：可能具有特殊的修复功能，但不参与DNA的复制。
3、DNA聚合酶Ⅲ：校正功能与DNA聚合酶Ⅰ相似。
⑥DNA连接酶：在复制中起最后的连接作用，在DNA修复、重组和剪接中也发挥着重要的缝合缺口作用3.举例说明酶的竞争性抑制作用。
丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制：丙二酸的结构和琥珀酸非常相似，丙二酸可与琥珀酸竞争性地与琥珀酸脱氢酶的活性中心结合，当丙二酸与酶结合后，使琥珀酸脱氢酶不能再与琥珀酸结合，从而不能催化琥珀酸脱氢生成延胡索酸。
4.试述参与蛋白质合成的RNA种类、结构和作用。
mRNA：mRNA的功能就是把DNA上的遗传信息精确无误地转录下来，然后再由mRNA的碱基顺序决定蛋白质的氨基酸顺序，完成基因表达过程中的遗传信息传递过程。
tRNA：tRNA把氨基酸搬运到核糖体上，tRNA能根据mRNA的遗传密码依次准确地将它携带的氨基酸连结起来形成多肽链。
rRNA：rRNA是组成核糖体的主要成分。
核糖体是合成蛋白质的工厂。
5.试述氨基酸脱氨基的类型与特征，以及游离氨的解毒代谢途径。
⑴氨基酸脱氨基是氨基酸分解为氨和α-酮酸的过程，主要方式有：转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氢作用和非氧化脱氨基作用，其中以联合脱氨基最为重要。
转氨基作用特征：体内大多数氨基酸都可在特定的转氨基酶催化下参与转氨基作用；转氨基作用都是可逆反应；以多种氨基酸与α-酮戊二酸之间进行的氨基移换反应最活跃；无游离的氨产生。
⑵①体内约80%～90%氨的去路是在肝脏合成尿素②合成谷氨酰胺③合成某些含氮化合物，如嘌呤碱、嘧啶碱、非必需氨基酸等④经肾脏泌氨与H离子结合后以铵盐形式排出体外。
6.试述脂肪酸β氧化方式的代谢过程并计算产生的能量。
⑴脱氢：脂肪酰CoA在脂肪酰CoA脱氢酶作用下，α、β碳原子上各脱下一个氢原子，生成α，β烯脂肪酰CoA，脱下的2H由辅基FAD接受生成FADH2；⑵加水：α，β烯脂肪酰CoA双键断裂，加1分子水，生成β-羟脂肪酰CoA；⑶再脱氢：β-羟脂肪酰CoA在β-羟脂肪酰CoA脱氢酶作用下，再次脱氢，生成β-酮脂肪酰CoA，脱下的2H由该酶的辅酶NAD+接受，生成NADH+H+；⑷硫解：β-酮脂肪酰CoA在硫解酶作用下，被一分子辅酶A分解，碳链从α和β碳原子中间断裂，生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少2个碳原子的脂肪酰CoA。
计算：以16碳的软脂酸为例，共进行7次β氧化，产生8分子乙酰CoA，7分子FADH2和7分子NADH+H+。
每分子FADH2经过呼吸链氧化成水，产生2分子ATP；每分子NADH+H+氧化生成3分子ATP；每分子乙酰CoA通过三羧酸循环氧化为CO2和水，产生12分子ATP。
因此一分子软脂酸彻底氧化总共生成7×（3+2）+8×12=131ATP，减去脂肪活化时消耗的2分子ATP净生成129分子ATP。
补：7．比较转录与复制的相似点和不同点。
相同点:①都是酶促的核苷酸聚合过程②以DNA为模板③遵循碱基配对原则④都需依赖DNA的聚合酶⑤聚合过程都是生成磷酸二酯键⑥新链合成方向为5’→3’不同点：复制转录①模板不同：两股链均复制模板链转录（不对称转录）②原料不同：dNTP NTP③酶不同：DNA聚合酶RNA聚合酶（RNA-pol）④产物不同：子代双链DNA（半保留复制）mRNA,tRNA,rRNA⑤配对不同：A-T , G-C A-U , T-A , G-C三、填空题：1、蛋白质中N的平均含量为16%；组成蛋白质的氨基酸有20种，结构通式为。
蛋白质的二级结构的类型有α-螺旋、β-折叠、β-转角等2、谷氨酸在PH7.4的缓冲溶液中带负电荷；蛋白质变性的结构变化是氢键断裂。
常用的蛋白质沉淀剂是(NH4)2SO4。
3、DNA双螺旋的稳定因素是氢键和碱基堆积力，碱基配对的原则是A﹦T和G ≡C。
DNA变性的理化性质特征是碱基对之间氢键断裂，由双螺旋结构转变为单链状态。
4、缺乏维生素A易出现夜盲症，其机理是因为维生素A有构成视觉细胞内感光物质作用。
调节钙、磷代谢的维生素是维生素D，维生素C的生理功能是参与羟化反应和参与氧化还原反应。
5、糖酵解代谢的关键酶有己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶，代谢终产物是乳酸；NADPH+H+由脱氢途径产生，它的作用是丙酮酸结合氢离子被还原成乳酸和NADH转变为NAD+参与糖酵解。
另，肝脏在维持血糖浓度恒定中，通过糖的有氧氧化和糖异生而发挥作用。
降低血糖的激素是胰岛素6、血浆脂蛋白用超离法可分为以下四类乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白，其中转运内源性脂肪的是极低密度脂蛋白。
在饥饿状态下脂肪动员加强；酮体是在肝脏中合成，成分包括乙酰乙酸、β-羟基酸、丙酮；胆固醇合成的基本原料有乙酰CoA、NADPH+H+、ATP，关键酶是HMGCoA还原酶；转化代谢产物有胆汁酸、类固醇激素、7-脱氢胆固醇等7、正常人氮平衡试验的结果是氮总平衡。
氨基酸脱氨基的最重要方式是联合脱氨基作用。
脑中氨的主要去路是谷氨酰胺。
鸟氨酸循环在肝脏中进行，作用是合成尿素。
8、嘌呤分解代谢的最终产物是尿酸；合成核苷酸的途径方式有从头合成途径和补救合成途径。
9、生物转化的化学反应类型有氧化、还原、水解、结合；最重要的结合剂是葡萄糖醛酸。
10、两条呼吸链分别是NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链，产能量依次为3ATP和2ATP。
线粒体外NADH+H离子经α-磷酸甘油穿梭进入线粒体氧化，其P/O值是3。
解偶联剂是不抑制呼吸链的电子转移和氧的消耗，但能拆散氧化和磷酸化的偶联作用的化合物；机体储存能量的最主要化合物是脂肪。
11、结合蛋白酶由辅因子和酶蛋白组成，功能分别是决定反应的类型和性质和决定酶的专一性。
12、Km的概念是酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度，基本的应用是观察酶与底物的亲和力。