第七章 氨基酸代谢(中职护理《生物化学》)
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《生物化学》氨基酸代谢
肽酶
5-氧脯
半胱氨酸
氨酸酶
γ-谷氨酰
谷氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
γ-谷氨酰半胱氨酸
（五）未吸收的蛋白质---腐败
肠道细菌代谢。
假神经递质 H+
NH4+
臭味
胺、氨、苯酚、硫化氢、吲哚等； 脂肪酸及维生素。
二、体内蛋白质降解
（一）蛋白质降解的情况
（三）联合脱氨基作用
转氨基和氧化脱氨基偶联 转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联
氧化脱氨基
NH2
NAD(P)H+H+ NH
CH COOH
C COOH
H2O
(CH2)2 COOH NAD(P)+ (CH2)2 COOH
L-谷氨酸 L-谷氨酸脱氢酶
O
C COOH + NH3
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
反应方向：取决于底物、产物、辅酶的浓度 别构调控：GTP抑制； ADP激活。
2ATP
N-乙酰谷氨酸
2ADP+Pi
氨基甲酰磷酸
Pi
鸟氨酸
瓜氨酸
1. 代谢障碍
1. 鸟氨酸循环酶缺乏
2. 激活剂N-乙酰谷氨酸
线粒体
合成少
3. 鸟氨酸运不到线粒体
4. 肝衰竭
鸟氨酸
尿素
胞液
瓜氨酸
ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸 草酰乙酸
延胡索酸
α-酮戊 二酸
氨基酸
谷氨酸 α-酮酸
GABA缺乏：焦虑、不安、疲倦、忧虑等情绪。 亨廷顿舞蹈症：GABA能神经元变性，GABA水平降低。 帕金森病、癫痫病患者：GABA较低。
氨基酸代谢—氨的代谢(生物化学课件)
血中尿素渗入肠道后被细菌尿素 酶水解产生。
血氨的来源
2.肠道吸收
01 NH3比NH4+更易透过细胞膜而被吸收。
氨的吸收与肠道pH有关，当肠道pH较低时（pH＜6），NH3与
02 H+结合成NH4+，而减少氨的吸收。肠道pH较高时，NH4+转变
为NH3，氨的吸收增多。
03
临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液作结肠透析就是为了减 少氨的吸收，促进氨的排泄。
• 机体代谢产生的氨，正常情况下由体内解氨毒的代谢途径排出，使血氨 的来源和去路保持动态平衡。因此，正常人血氨浓度维持在较低水平， 不引起中毒。
• 正常人血氨浓度一般不超过 0.06mmol/L。
血氨的来源
1.氨基酸脱氨基作用
血氨的来源
2.肠道吸收
两个 来源
肠道内的蛋白质、氨基酸经肠道 腐败作用产生。
氨的来源
生物化学 B i o c h e m i s t r y
氨中毒案例
案例
某年7月21日，某厂酮苯脱蜡车间3号氨冷冻机开车时，由于液氨进入缸体 使二段缸打碎。爆裂碎片击伤在场协助开车的电工臀部，该电工当即摔倒在 地，大量氨逸出，使其中毒死亡。
案例分析
分析：导致伤者死亡的真正原因是氨中毒。
• 氨，也称“氨气”，氮和氢的化合物，分子式为NH3，是一种无色气体， 密度小，沸点高，易溶于水。广泛应用于化工、轻工、化肥、制药等。
血氨的来源
3.肾脏中谷氨酰胺分解产生氨
肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。
谷氨酰胺在谷氨酰 胺酶催化下水解， 生成谷氨酸和NH3。
肾小管中氨的去路 主要取决于肾小管 液的pH值。
血氨的来源
思考
为什么临床上对肝硬化腹水的病人不宜 使用碱性利尿剂？
血氨的来源
2.肠道吸收
01 NH3比NH4+更易透过细胞膜而被吸收。
氨的吸收与肠道pH有关，当肠道pH较低时（pH＜6），NH3与
02 H+结合成NH4+，而减少氨的吸收。肠道pH较高时，NH4+转变
为NH3，氨的吸收增多。
03
临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液作结肠透析就是为了减 少氨的吸收，促进氨的排泄。
• 机体代谢产生的氨，正常情况下由体内解氨毒的代谢途径排出，使血氨 的来源和去路保持动态平衡。因此，正常人血氨浓度维持在较低水平， 不引起中毒。
• 正常人血氨浓度一般不超过 0.06mmol/L。
血氨的来源
1.氨基酸脱氨基作用
血氨的来源
2.肠道吸收
两个 来源
肠道内的蛋白质、氨基酸经肠道 腐败作用产生。
氨的来源
生物化学 B i o c h e m i s t r y
氨中毒案例
案例
某年7月21日，某厂酮苯脱蜡车间3号氨冷冻机开车时，由于液氨进入缸体 使二段缸打碎。爆裂碎片击伤在场协助开车的电工臀部，该电工当即摔倒在 地，大量氨逸出，使其中毒死亡。
案例分析
分析：导致伤者死亡的真正原因是氨中毒。
• 氨，也称“氨气”，氮和氢的化合物，分子式为NH3，是一种无色气体， 密度小，沸点高，易溶于水。广泛应用于化工、轻工、化肥、制药等。
血氨的来源
3.肾脏中谷氨酰胺分解产生氨
肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。
谷氨酰胺在谷氨酰 胺酶催化下水解， 生成谷氨酸和NH3。
肾小管中氨的去路 主要取决于肾小管 液的pH值。
血氨的来源
思考
为什么临床上对肝硬化腹水的病人不宜 使用碱性利尿剂？
生物化学讲义第七章氨基酸代谢
第七章氨基酸代谢【目的和要求】1、掌握体内氨基酸的来源与去路；氨的来源与去路；掌握氨基酸脱氨基方式及基本过程；2、掌握一碳单位的定义、种类、载体和生物学意义。
3、熟悉必需氨基酸的种类和蛋白质的营养价值与临床应用。
4、了解个别氨基酸代谢，了解氨基酸代谢中某个酶缺陷或活性低时所导致的氨基酸代谢病。
【本章重难点】1氨基酸的来源和去路2．氨的来源和去路3．鸟氨酸循环4．联合脱氨基作用学习内容第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节个别氨基酸的代谢第一节蛋白质的营养作用一氨基酸的来源和去路㈠氨基酸的来源氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
参加体内代谢的氨基酸，除经食物消化吸收来以外，还来自组织蛋白质分解和自身合成。
这些氨基酸混为一体，分布在细胞内液和细胞外液，构成氨基酸代谢库。
体内的氨基酸的来源和去路保持动态平衡，它有三个来源：⒈食物蛋白质经消化吸收进入体内的氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有二十种，其中有8种是人体需要而不能自身合成，必需由食物供给的，称为必需氨基酸。
它们为苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸及蛋氨酸。
其余十二种氨基酸在体内可以合成或依赖必需氨基酸可以合成，称为非必需氨基酸。
食物蛋白质营养价值的高低取决于食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量和比例。
种类齐全、数量大、比例与人体需要越接近，其营养价值越高。
为提高蛋白质的营养价值，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸相互补充，从而提高氨基酸的利用率，称为蛋白质营养的互补作用。
蛋白质具有高度种属特异性，不能直接输入人体，否则会产生过敏现象。
进入机体前必先在肠道水解成氨基酸，然后吸收入血。
蛋白质的消化作用主要在小肠中进行，由内肽酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶及弹性蛋白酶）和外肽酶（羧基肽酶、氨基肽酶）协同作用，水解成氨基酸，水解生成的二肽也可被吸收。
未被吸收的氨基酸及蛋白质在肠道细菌的作用下，进行分解代谢，其代谢过程可产生许多对人体有害的物质（吲哚、酚类、胺类和氨），此过程称为蛋白质的腐败作用。
《生物化学》第七章氨基酸代谢
>
负平衡（饥饿、消耗性疾病） <
2021/3/13
《生物化学》第七章氨基酸代谢
4
三、蛋白质的生理需要量
最低需要量：30～50g / 天
营养学会推荐：80g / 天
四、蛋白质的营养价值
必需氨基酸（essential amino acid）
概念
种类
营养价值的标准
蛋白质互补
2021/3/13
《生物化学》第七章氨基酸代谢
2021/3/13
《生物化学》第七章氨基酸代谢
16
（一）转氨基作用（transamination）
概念、基本过程
在转氨酶的催化下，某一氨基酸的氨基转移 到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基 酸；原来的氨基酸则转变为α-酮酸
反应可逆，平衡常数接近1
大多数氨基酸都可以参与转氨基（赖氨酸、 脯氨酸、羟脯氨酸例外）
第七章 氨基酸代谢
（Amino Acid ism）
Biochemistry Department
《生物化学》 Department of Basic Medical Sciences
多媒体课件试用版
Hangzhou Normal University
Guyisheng
2 第一节 蛋白质的营养作用
主动吸收：消耗ATP
（一）氨基酸吸收载体
载体蛋白（carrier protein）
中性氨基酸载体（为主）
碱性氨基酸载体
酸性氨基酸载体
亚氨基酸和甘氨酸载体
β氨基酸载体
与氨基酸、Na+组成三联体
图示
2021/3/13
《生物化学》第七章氨基酸代谢
8
（二）r-谷氨酰基循环（ r- glutamyl cycle）
生物化学 07 第七章 氨基酸代谢
第三节
氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acids
一、氨基酸在体中的代谢动态
※外源性氨基酸
从食物吸收而来的氨基酸 ※内源性氨基酸 组织蛋白质降解而来的氨基酸 ※氨基酸代谢库（metabolic pool) 外源性氨基酸和内源性氨基酸的总称。这些氨基 酸分布于体内各处，参与代谢。氨基酸代谢库以游离 氨基酸重量计算。
1．胺类的生成 肠道细菌的蛋白酶使蛋白质水解成氨基酸，再经氨基酸脱羧基作 用，产生胺类。 酪胺和由苯丙氨酸脱羧基生成的苯乙胺，进入脑组织可分别经β －羟化而形成β－羟酪胺和苯乙醇胺。它们的化学结构与儿茶酚 胺类似，称为假神经递质。假神经递质增多，可使大脑发生异常 抑制。 2．氨的生成 肠道中的氨主要有两个来源：一是未被吸收的氨基酸在肠道细菌 作用下脱氨基而生成；二是血液中尿素渗人肠道，受肠菌尿素酶 的水解而生成氨，这些氨均可被吸收入血液在肝合成尿素 3．其他有害物质的生成 通过腐败作用还可产生其他有害物质，例如苯酚、吲哚及硫化氢 等。正常情况下，上述有害物质大部分随粪便排出，只有小部分 被吸收，经肝的代谢转变而解毒，故不会发生中毒现象。
（一）体内氨的来源
氨基酸脱氨 胺类脱氨 肾小管上皮 细胞 分泌的氨
氨 NH3
肠道重 吸收的氨
嘌呤、嘧啶 分解的氨
（二）氨的转运 1、丙氨酸－葡萄糖循环的运氨作用
丙氨酸－葡萄糖循环
丙氨酸－葡萄糖循环生理意义
有毒的氨必须以无毒性的方式经血液运输 到肝合成尿素或运至肾以铵盐的形式随尿排出。 以无毒的Ala 形式输出NH3 到 肝 尿素 肌肉中输出Ala 到肝 糖，再为肌肉提供G 饥饿时，肌肉以Ala、 Glu形式输出生糖氨 基酸
营养必需氨基酸
氨基酸代谢—氨基酸的分解代谢(生物化学课件)
丙酮酸 + 谷氨酸
（2） 天冬氨酸氨基转移酶又称为谷草转氨酶 ➢谷草转氨酶催化天冬氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应， 为可逆反应。
天冬氨酸 + -酮戊二酸 谷草转氨酶 草酰乙酸 + 谷氨酸
2、临床意义
在正常情况下，转氨酶主要分布在细胞内，在各种组织中以心脏 和肝脏的活性最高，血清中的活性很低。
2、蛋白质转换 人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡。
（二）蛋白质更新的生理意义
一方面，某些调节蛋白质的转换速度可以直接影响代谢过 程与生理功能。
另一方面，某些异常或损伤的蛋白质也必须通过更新而被 清除。
二、氨基酸代谢库
食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸） 体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）
（2）通过腺嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用
在骨骼肌和心肌中，由于L-谷氨酸脱氢酶的活性较低，而腺 苷酸脱氨酶的活性较高，能催化腺苷酸加水、脱氨生成次黄嘌呤 核苷酸。
氨基酸
-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄嘌呤
核苷酸
NH3
腺苷酸代
琥珀酸
H2O
-酮酸
谷氨酸
草酰乙酸
延胡索酸
腺嘌呤 核苷酸
苹果酸
目前认为腺嘌呤核苷酸循环是骨骼肌和心肌中氨基酸脱氨的 主要方式。这种形式的联合脱氨是不可逆的，因而不能通过其逆 过程合成非必需氨基酸。
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH α-酮戊二酸
催化氨基酸氧化脱氨基的酶有：L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸 氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶等。 ➢L-氨基酸氧化酶在体内分布不广，活性不高； ➢D-氨基酸氧化酶在体内普遍存在，但量极少。 ➢L-谷氨酸脱氢酶在肝、肾、脑等组织中普遍存在，活性也较强。 ➢在体内，谷氨酸脱氢催化的反应可逆。谷氨酸脱氢酶是一种变 构酶，其活性受ADP、GDP的激活，受ATP、GTP的抑制。
生物化学第七章 氨基酸代谢(1)
氧化脱氨基作用：α-氨基酸在酶的催化下氧化生成α-酮酸， 此时消耗氧并产生氨的过程。
(C) 联合脱氨基作用
(D) 非氧化脱氨基作用
(2) 脱羧基作用
思考题
氨基酸脱氨基作用有几种方式？请具体说明各种主 要方式的概念。
（八）氨基酸代谢
8.1 蛋白质的酶促降解
(1) 蛋白质的消化
(2) 氨基酸通过主动转运过程被吸收
(3) 蛋白质在肠道发生腐败作用
8.2 氨基酸的一般代谢
(1) 脱氨基作用
(A)
化脱氨基作用
（八）氨基酸代谢（4学时）
1. 了解蛋白质的酶促降解；(1学时)
2. 掌握氨基酸的分解途径：脱氨基作用与脱羧基作用，重 点掌握联合脱氨基作用(重点)；(1学时)
3.掌握氨基酸分解产物的代谢途径：尿素的生成、α—酮酸 的代谢转变；(1学时)
4. 了解氨基酸的生物合成方式；了解生酮氨基酸、生糖氨 基酸、必需和非必需氨基酸的概念。(1学时)
(C) 联合脱氨基作用
(D) 非氧化脱氨基作用
(2) 脱羧基作用
思考题
氨基酸脱氨基作用有几种方式？请具体说明各种主 要方式的概念。
（八）氨基酸代谢
8.1 蛋白质的酶促降解
(1) 蛋白质的消化
(2) 氨基酸通过主动转运过程被吸收
(3) 蛋白质在肠道发生腐败作用
8.2 氨基酸的一般代谢
(1) 脱氨基作用
(A)
化脱氨基作用
（八）氨基酸代谢（4学时）
1. 了解蛋白质的酶促降解；(1学时)
2. 掌握氨基酸的分解途径：脱氨基作用与脱羧基作用，重 点掌握联合脱氨基作用(重点)；(1学时)
3.掌握氨基酸分解产物的代谢途径：尿素的生成、α—酮酸 的代谢转变；(1学时)
4. 了解氨基酸的生物合成方式；了解生酮氨基酸、生糖氨 基酸、必需和非必需氨基酸的概念。(1学时)
生物化学氨基酸代谢
氨基酸转氨基反应
N3H +
O
-
-
-
H C CO-+ OC CO- O
R1
R2
N3H +
O
-
-
H C CO-+ OC CO- O
R2
R1
-氨基酸
-酮酸
新的-氨基酸
新的-酮酸
2. 转氨酶或氨基转移酶 ①转氨酶有多种，在体内广泛分布，大多数转氨
酶都需要-酮戊二酸作为氨基的受体 ②不同氨基酸的转氨基作用由不同的转氨酶催化
氮的吸收量＝食入氮－粪中氮 氮的保留量＝食入氮－粪中氮－尿中氮
1. 营养必需氨基酸(essential amino acid) 指体内需要，但人体不能自身合成或合成量少， 不能满足机体需求，必需由食物供给的氨基酸。 Lys赖、Trp色、Phe苯丙、Met蛋、Thr苏、Val 缬、Leu亮、Ile异亮.
③比较重要的转氨酶有谷丙转氨酶和谷草转氨酶
3. 谷丙转氨酶(丙氨酸氨基转移酶, ALT)和谷草转氨 酶(天冬氨酸氨基转移酶, AST)
① 广泛分布 ② ALT在肝细胞中活性最高，AST在心肌细胞中活
性最高。
③ 作用
Glu＋pyruvate ALT -ketoglutarate ＋Ala
(丙酮酸)
①肌肉组织中的氨基酸在转氨酶的作用下将氨基转 移给丙酮酸，生成丙氨酸。
②丙氨酸经血液循环进入肝脏，通过联合脱氨基作 用将NH3释放出来，NH3经过鸟氨酸循环合成尿 素，最终从体内排出。
③丙氨酸脱氨后重新生成丙酮酸，丙酮酸异生为葡 萄糖，葡萄糖从血液循环运送到肌肉，在肌肉重 新分解生成丙酮酸。
④经过丙氨酸-葡萄糖循环，肌肉组织中的氨以无 毒性的丙氨酸为载体运输到肝脏，不断地从体内 清除出去。
生物化学课件 第七章 氨基酸代谢.doc
生物化学课件第七章氨基酸代谢第九章氨基酸代谢蛋白质的基本组成单位氨基酸的分解代谢1 蛋白质的生理功能和营养价值一、蛋白质的生理功能二、蛋白质的需要量和营养价值（一）氮平衡（二）生理需要量（三）营养价值合成重要含合成重要含N化合物：化合物：E，，Ab，，Hormon，，Hb，，NA(一一)维持组织细胞的生长，更新和修补维持组织细胞的生长，更新和修补最重要最重要体重体重 % % ( (湿重湿重) )蛋白质蛋白质15 15～～18 18脂类脂类10 10～～12 12糖糖1 1～～ 2 2(二二)参与体内催化参与体内催化, 运输及代谢调节运输及代谢调节(三三)氧化供能氧化供能（次要（次要) 供能供能（（%））糖糖17脂酸脂酸26蛋白质蛋白质1615-20 20-30 50-70产能产能（（kJ/g））根据：根据：蛋白质含氮量相对恒定为蛋白质含氮量相对恒定为16% 16%；；食物中氮主要来自蛋白食物中氮主要来自蛋白摄入氮摄入氮排出氮排出氮摄入不足，消耗过量摄入不足，消耗过量反映机体蛋白质代谢概况反映机体蛋白质代谢概况摄入氮摄入氮= =排出氮排出氮正常成人正常成人摄入氮摄入氮排出氮排出氮部分用于合成体内蛋白部分用于合成体内蛋白( (儿童儿童, ,孕妇孕妇, ,恢复期病人恢复期病人) )（饥饿，消耗性疾病）（饥饿，消耗性疾病）我国营养学会推荐：成人每日蛋白质需要量：我国营养学会推荐：成人每日蛋白质需要量：成人每日最低分解：成人每日最低分解：20g膳食蛋白质中所含必需氨基酸的种类、比例膳食蛋白质中所含必需氨基酸的种类、比例和数量与人体需要接近，营养价值高和数量与人体需要接近，营养价值高。
组组, , 精精体内需要而又不能自身合成，体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。
必须由食物供给的氨基酸。
Lys, Trp, Phe, Met, Trp, Leu, Ile, Val赖赖色色苯苯甲甲(蛋蛋) 苏苏亮亮异异缬缬在体内虽可自行合成，但要以必需在体内虽可自行合成，但要以必需氨基酸为原料，补充这类氨基酸，氨基酸为原料，补充这类氨基酸，可减少对必需氨基酸的需要量可减少对必需氨基酸的需要量。
氨基酸代谢—个别氨基酸的代谢(生物化学课件)
CHO
formyl
亚胺甲基
CH
NH
formimino
（三）一碳单位的载体--四氢叶酸
H
N H2N C
N8 C 7CH2
O
COOH
3N C C 5N 6CH 9CH210NH
C NH CH CH2 CH2 COOH
OH H
5,6,7,8-四氢叶酸(FH4)
FH4的生成:
F FH2还原酶
NADPH+H+
二氢生物蝶呤
NADP+
NADP+H+
* 此反应为苯丙氨酸的主要代谢途径
正常情况下苯丙氨酸代谢的主要途径是在苯丙氨酸羟化 酶作用下生成酪氨酸，然后进一步代谢。
当苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏时，苯丙氨酸不能转变为 酪氨酸，则主要经转氨基作用生成苯丙酮酸，苯丙酮酸 进一步转变为苯乙酸等产物，此时尿液中出现大量苯丙 酮酸及其代谢产物，称为苯丙酮酸尿血症。
N N R-5`-P
NH2
N 腺嘌呤 核苷酸 N
(AMP)
N N R-5`-P
延胡索酸
苹果酸
《生物化学》
目录
CONTENTS
氨基酸代谢
1
蛋白质的营养作用
2
氨基酸的一般代谢
3
个别氨基酸的代谢
血糖
**
目录
CONTENTS
氨基酸代谢
3.个别氨基酸的代谢
3.1
氨基酸的脱羧基作用
3.2
一碳单位的概念
3.3
《生物化学》
目录
CONTENTS
氨基酸代谢
1
蛋白质的营养作用
2
氨基酸的一般代谢
3
个别氨基酸的代谢
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高血氨患者常采用弱酸性透析液做结肠透析，禁止用肥皂水灌肠。
※ 碱性尿液时， NH3可被重吸收入血，血氨↑ ※ 酸性尿液时， 肾小管上皮细胞分泌的NH3与H+形成 NH4+而随尿排出体外，血氨↓
肝硬化腹水患者不宜使用碱性利尿药，以防止血氨增高。
（二）氨的主要去路
合成部位：肝脏 体内解氨毒的主要方式 合成原料：NH3 CO2 合成产物：尿素→无毒、水溶性强，可随尿排出 合成方式：鸟氨酸循环 脑 肾 合成部位：脑、肝、肌 合成方式： 谷氨酰胺既是氨的解毒产物， 也是体内氨的储存及运输形式。
丙酮酸
ALT
(CH2)2
CH3
C＝O
COOH
+
CHNH2 COOH
丙氨酸
α-酮戊二酸
COOH (CH2)2
COOH
COOH
COOH
CHNH2
COOH
谷氨酸
+
CH2
AST
(CH2)2
C＝O
COOH
草酰乙酸
C＝O
COOH
+
CH2
CHNH2
COOH
天冬氨酸
α-酮戊二酸
组织 心 肝 骨骼肌 肾
GOT 156000 142000 99000 91000
九江市卫生学校
邹弯
一. 蛋白质的营养作用
1. 氨基酸脱氨基作用 ☺
二. 氨基酸的一般代谢 ☺
2. 氨的代谢 ☺ 3. α-酮酸的代谢 1. 氨基酸脱羧基作用 2. 一碳单位的代谢
三，氨基酸的特殊代谢
1. 结构蛋白 —— 维持细胞、组织的生长、更新和修补
2. 功能蛋白 —— 参与多种重要的生理活动
体内大多数氨基酸都可在相应转氨酶 的作用下发生转氨基作用，但能接受氨基 的α -酮酸的只有三种：丙酮酸、 α -酮 戊二酸、草酰乙酸。
机体中最重要的转氨酶：
谷氨酸丙酮酸转氨酶（ALT/GPT）
谷氨酸草酰乙酸转氨酶（AST/GOT）
COOH
(CH2)2
CH3
COOH
CHNH2
COOH
谷氨酸
+
C＝O COOH
转氨基作用和谷氨酸氧化脱氨基作用偶联 的过程，这种方式称为联合脱氨基作用。
氨基酸
转氨酶
α-酮酸
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮戊二酸
α-酮戊二酸
NH3
（1）联合脱氨基作用顺序： 转氨基 → 氧化脱氨基 （2）转氨基作用的氨基受体： α-酮戊二酸 （3）主要部位： 肝、肾、脑组织
＊骨骼肌和心肌（缺乏L-谷氨酸脱氢酶）
（1）合成嘌呤、嘧啶的必要原料 （2）提供甲基 （3）与新药设计密切相关：抗肿瘤药物
（二）转变成糖及脂类
氨基酸生糖及生酮性质的分类
类别 生糖氨基酸 氨 基 酸 甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、 羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、 天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸 亮氨酸、赖氨酸 异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸
生酮氨基酸 生糖兼生酮氨基酸
三，α-酮酸的代谢
GPT 7100 44000 4800 19000
组织 胰腺 脾 肺 血清
GOT 28000 14000 10000 20
GPT 2000 1200 700 16
谷氨酸丙酮酸转氨酶（ALT/GPT）
↑ 急性肝炎
谷氨酸草酰乙酸转氨酶（AST/GOT）↑ 急性心梗
一，氨基酸的脱氨基作用
（三）联合脱氨基作用 ——体内主要的脱氨基方式
②肠道吸收的氨
未被吸收的氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨 尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨
③肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺
谷氨酰胺
谷氨酰胺酶
谷氨酸 + NH3
NH3比NH4+更易于穿过细胞膜而 进入细胞，二者互变受pH的影响。
※ pH>6时， NH3大量扩散入血，氨的吸收增强，血氨↑ ※ pH<6时， NH3与H+形成NH4+不易被吸收，氨则扩散 入肠腔，从粪便排出体外，血氨↓
（三）氧化供能
α-酮酸在体内可通过TAC 和氧化磷
酸化彻底氧化为H2O和CO2，同时生成
ATP。
1. 氨基酸脱羧基作用 2. 一碳单位的代谢
R H C NH2 COOH
氨基酸脱羧酶 磷酸吡哆醛
RCH2NH2 + CO2
氨基酸
醛类
胺类
羧酸
排出
胺类
氧化
氨
（一）γ -氨基丁酸
(GABA)
L-谷氨酸
L- 谷氨酸脱羧酶
在婴幼儿和儿童时期满足生长发育的需要
蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数 量、种类、量质比。 营养学会推荐成人每日蛋白质需要量 为80g。
指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必 需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
一. 氨基酸脱氨基作用 ☺
二. 氨的代谢 ☺
三. α-酮酸的代谢
氨 基 酸 代 谢 概 况
5-羟色氨酸
5-羟色氨酸脱羧酶
5-HT
CO2
5-HT在脑内作为神经递质，起抑制作用；在 外周组织有收缩血管的作用。
（四）多胺
鸟氨酸
鸟氨酸脱羧酶
腐胺
CO2 S-腺苷甲硫氨酸 (SAM )
SAM脱羧酶
脱羧基 CO2 SAM
丙 胺 转 移 酶
5'-甲硫腺苷
精胺
丙胺转移酶
精脒
•多胺是调节细胞生长的重要物质。在生长旺 盛的组织（如胚胎、再生肝、肿瘤组织）含 量较高，其限速酶鸟氨酸脱羧酶活性较强。
3. 氧化供能 ——人体每日18%能量由蛋白质提供。
消 化
吸 收
部位：胃、小肠
产物：氨基酸、短肽
消化酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶 部位：小肠
形式：氨基酸、寡肽
机制：主动耗能
非必需氨基酸
氨基酸
20种
必需氨基酸 半必需氨基酸
Val、Ile、Leu、Thr、 Met、Lys、Phe、Trp
体内需要而不能自身合成，必须由食物供给 His、Arg
GABA
CO2
GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑 制作用。 临床应用：妊娠呕吐及小儿搐搦→维生素B6
（二）组胺
L-组氨酸
组氨酸脱羧酶
组胺
CO2
组胺是强烈的血管舒张剂，可引起局部水肿、 血压下降；可增加毛细血管的通透性，还可 刺激胃蛋白酶及胃酸的分泌。
（三） 5-羟色胺 (5-HT)
色氨酸
色氨酸羟化酶
胞液
延胡索酸
苹果酸
（三）高血氨和氨中毒
•血氨浓度升高称高氨血症 ，常见于肝
功能严重损伤时，尿素合成酶的遗传
缺陷也可导致高氨血症。 •高氨血症时可引起脑功能障碍，称 氨中毒。
肝性脑病氨中毒学说：
脑氨 血氨
合成尿素 ↓
肝功能 ↓
a--酮戊二酸
谷氨酸
谷氨酰胺
TAC↓
ATP
三，α-酮酸的代谢
（一）经氨基化生成非必需氨基酸
酮体
食物蛋白质
消化吸收 合成 分解
尿素
氨
a-酮酸
氧化供能
脱氨基
糖
组织蛋白质
氨基酸代谢库
代谢转变
脱羧基
体内合成氨基酸
(非必需氨基酸)
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
胺类、CO2
一，氨基酸的脱氨基作用
定义： 氨基酸的脱氨基作用是指氨基酸在酶的 催化下脱去氨基生成α-酮酸和氨的过程，是 体内氨基酸分解代谢的主要途径。
NH3 + 谷氨酸
谷氨酰胺 合成酶
NH3 + 谷氨酸
谷氨酰 胺酶
谷氨酰胺
谷氨酰胺
CO2 + NH3 + H2O
2ATP 2ADP+Pi N-乙酰谷氨酸
氨基甲酰磷酸
Pi 瓜氨酸
线粒体
鸟氨酸
瓜氨酸
ATP AMP + PPi
鸟氨酸
天冬氨酸 草酰乙酸
α-酮戊二酸
谷氨酸
氨基酸
尿素
精氨酸代 琥珀酸 精氨酸
α-酮酸
COOH
+ NH3
(CH2)2
COOH
(CH2)2 COOH
L-谷氨酸
α-酮戊二酸
一，氨基酸的脱氨基作用
（二）转氨基作用
是指在转氨酶的催化下，氨基酸的α-氨基 转移到α-酮酸的酮基上生成相应的氨基酸，而 原来的氨基酸则转变为相应的α-酮酸的过程。
氨基酸 氨基方式：嘌呤核苷酸循环
二，氨的代谢
•氨是机体正常代谢产物，具有毒性。主要 是对神经系统毒性作用。 •正常人血氨浓度一般不超过 60μmol/L。 •血氨升高会导致神经细胞中毒，出现神经 混乱、昏迷等。机制尚不清楚。
血氨的来源与去路
（一）体内氨的来源
①氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源,胺 类的分解也可以产生氨
某些氨基酸分解代谢过程中产生的只含有一 个碳原子的有机基团，称为一碳单位。CO2除外。
甲基 甲烯基 甲炔基
-CH3 -CH2-
-CH=
甲酰基 -CHO 亚氨甲基 -CH=NH
四氢叶酸（FH4）
组氨酸 丝氨酸 色氨酸 甘氨酸 N5—CH=NH—FH4 N5, N10—CH2—FH4 N10—CHO—FH4 N5, N10—CH2—FH4
氧化脱氨基作用 转氨基作用 联合脱氨基作用 ＊
一，氨基酸的脱氨基作用
（一）氧化脱氨基作用 ——L-谷氨酸
： 氨基酸在氨基酸氧化酶的作用下脱氢生成亚 氨基酸，后者在水解成NH3和a-酮酸的过程。
NH2 CH (CH2)2 COOH
NAD+ NADH+H+
※ 碱性尿液时， NH3可被重吸收入血，血氨↑ ※ 酸性尿液时， 肾小管上皮细胞分泌的NH3与H+形成 NH4+而随尿排出体外，血氨↓
肝硬化腹水患者不宜使用碱性利尿药，以防止血氨增高。
（二）氨的主要去路
合成部位：肝脏 体内解氨毒的主要方式 合成原料：NH3 CO2 合成产物：尿素→无毒、水溶性强，可随尿排出 合成方式：鸟氨酸循环 脑 肾 合成部位：脑、肝、肌 合成方式： 谷氨酰胺既是氨的解毒产物， 也是体内氨的储存及运输形式。
丙酮酸
ALT
(CH2)2
CH3
C＝O
COOH
+
CHNH2 COOH
丙氨酸
α-酮戊二酸
COOH (CH2)2
COOH
COOH
COOH
CHNH2
COOH
谷氨酸
+
CH2
AST
(CH2)2
C＝O
COOH
草酰乙酸
C＝O
COOH
+
CH2
CHNH2
COOH
天冬氨酸
α-酮戊二酸
组织 心 肝 骨骼肌 肾
GOT 156000 142000 99000 91000
九江市卫生学校
邹弯
一. 蛋白质的营养作用
1. 氨基酸脱氨基作用 ☺
二. 氨基酸的一般代谢 ☺
2. 氨的代谢 ☺ 3. α-酮酸的代谢 1. 氨基酸脱羧基作用 2. 一碳单位的代谢
三，氨基酸的特殊代谢
1. 结构蛋白 —— 维持细胞、组织的生长、更新和修补
2. 功能蛋白 —— 参与多种重要的生理活动
体内大多数氨基酸都可在相应转氨酶 的作用下发生转氨基作用，但能接受氨基 的α -酮酸的只有三种：丙酮酸、 α -酮 戊二酸、草酰乙酸。
机体中最重要的转氨酶：
谷氨酸丙酮酸转氨酶（ALT/GPT）
谷氨酸草酰乙酸转氨酶（AST/GOT）
COOH
(CH2)2
CH3
COOH
CHNH2
COOH
谷氨酸
+
C＝O COOH
转氨基作用和谷氨酸氧化脱氨基作用偶联 的过程，这种方式称为联合脱氨基作用。
氨基酸
转氨酶
α-酮酸
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮戊二酸
α-酮戊二酸
NH3
（1）联合脱氨基作用顺序： 转氨基 → 氧化脱氨基 （2）转氨基作用的氨基受体： α-酮戊二酸 （3）主要部位： 肝、肾、脑组织
＊骨骼肌和心肌（缺乏L-谷氨酸脱氢酶）
（1）合成嘌呤、嘧啶的必要原料 （2）提供甲基 （3）与新药设计密切相关：抗肿瘤药物
（二）转变成糖及脂类
氨基酸生糖及生酮性质的分类
类别 生糖氨基酸 氨 基 酸 甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、 羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、蛋氨酸、 天冬氨酸、天冬酰胺、脯氨酸、半胱氨酸 亮氨酸、赖氨酸 异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、色氨酸
生酮氨基酸 生糖兼生酮氨基酸
三，α-酮酸的代谢
GPT 7100 44000 4800 19000
组织 胰腺 脾 肺 血清
GOT 28000 14000 10000 20
GPT 2000 1200 700 16
谷氨酸丙酮酸转氨酶（ALT/GPT）
↑ 急性肝炎
谷氨酸草酰乙酸转氨酶（AST/GOT）↑ 急性心梗
一，氨基酸的脱氨基作用
（三）联合脱氨基作用 ——体内主要的脱氨基方式
②肠道吸收的氨
未被吸收的氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨 尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨
③肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺
谷氨酰胺
谷氨酰胺酶
谷氨酸 + NH3
NH3比NH4+更易于穿过细胞膜而 进入细胞，二者互变受pH的影响。
※ pH>6时， NH3大量扩散入血，氨的吸收增强，血氨↑ ※ pH<6时， NH3与H+形成NH4+不易被吸收，氨则扩散 入肠腔，从粪便排出体外，血氨↓
（三）氧化供能
α-酮酸在体内可通过TAC 和氧化磷
酸化彻底氧化为H2O和CO2，同时生成
ATP。
1. 氨基酸脱羧基作用 2. 一碳单位的代谢
R H C NH2 COOH
氨基酸脱羧酶 磷酸吡哆醛
RCH2NH2 + CO2
氨基酸
醛类
胺类
羧酸
排出
胺类
氧化
氨
（一）γ -氨基丁酸
(GABA)
L-谷氨酸
L- 谷氨酸脱羧酶
在婴幼儿和儿童时期满足生长发育的需要
蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数 量、种类、量质比。 营养学会推荐成人每日蛋白质需要量 为80g。
指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必 需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
一. 氨基酸脱氨基作用 ☺
二. 氨的代谢 ☺
三. α-酮酸的代谢
氨 基 酸 代 谢 概 况
5-羟色氨酸
5-羟色氨酸脱羧酶
5-HT
CO2
5-HT在脑内作为神经递质，起抑制作用；在 外周组织有收缩血管的作用。
（四）多胺
鸟氨酸
鸟氨酸脱羧酶
腐胺
CO2 S-腺苷甲硫氨酸 (SAM )
SAM脱羧酶
脱羧基 CO2 SAM
丙 胺 转 移 酶
5'-甲硫腺苷
精胺
丙胺转移酶
精脒
•多胺是调节细胞生长的重要物质。在生长旺 盛的组织（如胚胎、再生肝、肿瘤组织）含 量较高，其限速酶鸟氨酸脱羧酶活性较强。
3. 氧化供能 ——人体每日18%能量由蛋白质提供。
消 化
吸 收
部位：胃、小肠
产物：氨基酸、短肽
消化酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶 部位：小肠
形式：氨基酸、寡肽
机制：主动耗能
非必需氨基酸
氨基酸
20种
必需氨基酸 半必需氨基酸
Val、Ile、Leu、Thr、 Met、Lys、Phe、Trp
体内需要而不能自身合成，必须由食物供给 His、Arg
GABA
CO2
GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑 制作用。 临床应用：妊娠呕吐及小儿搐搦→维生素B6
（二）组胺
L-组氨酸
组氨酸脱羧酶
组胺
CO2
组胺是强烈的血管舒张剂，可引起局部水肿、 血压下降；可增加毛细血管的通透性，还可 刺激胃蛋白酶及胃酸的分泌。
（三） 5-羟色胺 (5-HT)
色氨酸
色氨酸羟化酶
胞液
延胡索酸
苹果酸
（三）高血氨和氨中毒
•血氨浓度升高称高氨血症 ，常见于肝
功能严重损伤时，尿素合成酶的遗传
缺陷也可导致高氨血症。 •高氨血症时可引起脑功能障碍，称 氨中毒。
肝性脑病氨中毒学说：
脑氨 血氨
合成尿素 ↓
肝功能 ↓
a--酮戊二酸
谷氨酸
谷氨酰胺
TAC↓
ATP
三，α-酮酸的代谢
（一）经氨基化生成非必需氨基酸
酮体
食物蛋白质
消化吸收 合成 分解
尿素
氨
a-酮酸
氧化供能
脱氨基
糖
组织蛋白质
氨基酸代谢库
代谢转变
脱羧基
体内合成氨基酸
(非必需氨基酸)
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
胺类、CO2
一，氨基酸的脱氨基作用
定义： 氨基酸的脱氨基作用是指氨基酸在酶的 催化下脱去氨基生成α-酮酸和氨的过程，是 体内氨基酸分解代谢的主要途径。
NH3 + 谷氨酸
谷氨酰胺 合成酶
NH3 + 谷氨酸
谷氨酰 胺酶
谷氨酰胺
谷氨酰胺
CO2 + NH3 + H2O
2ATP 2ADP+Pi N-乙酰谷氨酸
氨基甲酰磷酸
Pi 瓜氨酸
线粒体
鸟氨酸
瓜氨酸
ATP AMP + PPi
鸟氨酸
天冬氨酸 草酰乙酸
α-酮戊二酸
谷氨酸
氨基酸
尿素
精氨酸代 琥珀酸 精氨酸
α-酮酸
COOH
+ NH3
(CH2)2
COOH
(CH2)2 COOH
L-谷氨酸
α-酮戊二酸
一，氨基酸的脱氨基作用
（二）转氨基作用
是指在转氨酶的催化下，氨基酸的α-氨基 转移到α-酮酸的酮基上生成相应的氨基酸，而 原来的氨基酸则转变为相应的α-酮酸的过程。
氨基酸 氨基方式：嘌呤核苷酸循环
二，氨的代谢
•氨是机体正常代谢产物，具有毒性。主要 是对神经系统毒性作用。 •正常人血氨浓度一般不超过 60μmol/L。 •血氨升高会导致神经细胞中毒，出现神经 混乱、昏迷等。机制尚不清楚。
血氨的来源与去路
（一）体内氨的来源
①氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源,胺 类的分解也可以产生氨
某些氨基酸分解代谢过程中产生的只含有一 个碳原子的有机基团，称为一碳单位。CO2除外。
甲基 甲烯基 甲炔基
-CH3 -CH2-
-CH=
甲酰基 -CHO 亚氨甲基 -CH=NH
四氢叶酸（FH4）
组氨酸 丝氨酸 色氨酸 甘氨酸 N5—CH=NH—FH4 N5, N10—CH2—FH4 N10—CHO—FH4 N5, N10—CH2—FH4
氧化脱氨基作用 转氨基作用 联合脱氨基作用 ＊
一，氨基酸的脱氨基作用
（一）氧化脱氨基作用 ——L-谷氨酸
： 氨基酸在氨基酸氧化酶的作用下脱氢生成亚 氨基酸，后者在水解成NH3和a-酮酸的过程。
NH2 CH (CH2)2 COOH
NAD+ NADH+H+