运动生物化学第四章PPT 蛋白质代谢与运动
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运动生物化学(第二版)课件第四章蛋白质代谢与运动
蛋白质的合成是蛋白质代谢中的重要组成 部分，特别是在运动刺激下，机体细胞的 生长和受损细胞的修复，肌肉的壮大等都 与蛋白质的合成有着直接或间接的关系。
运动：间歇性、力量性练习、等等 激素：睾酮、生长激素、等等 营养：糖、乳清蛋白、等等 信号通路：AMPK、IGF、mTOR、等等
（一）氨基酸代谢库
一. 蛋白质的分解代谢
正常情况下，机体蛋白质处于动态平衡， 组织蛋白质不断分解与合成。
食物摄取中的蛋白质：
在肠道中经过消化酶水解为氨基酸吸收进入体 内。
组织中的蛋白质：
主要在溶酶体中降解，无蛋白质选择性。其酶 的最适pH为5，泄漏到细胞质中时无活性。
泛素连接蛋白质后携带降解标记，根据N末端 规则，降解半衰期从2-3分钟至10小时以上。
葡萄糖-丙氨酸循环的意义:
一是丙氨酸在肝脏异生成为糖，有利于维持 血糖的稳定；二是可以防止在参与运动的肌 肉中丙酮酸浓度过高而导致的乳酸增加；三 是可以将肌肉中的NH3以无毒的形式运输到肝 脏以避免血氨浓度过度升高，对保持健康及 维持运动能力有利。
（一）谷氨酰胺的代谢与运动 1．谷氨酰胺代谢 2．运动对谷氨酰胺代谢的影响 3．外源性谷氨酰胺的补充对机体运动能力的
主要去路：
一是氧化供能。α-酮酸在体内可通过不同 中间代谢过程进入三羧酸循环。主要途径。
二是经氨基化生成非必需氨基酸，其途径 即为联合脱氨基的逆反应。
三是转变为糖和脂类及其代谢物。可转变 为糖、酮体。
Байду номын сангаас 一. 骨骼肌的氨基酸代谢与运动
（一）骨骼肌的氨基酸代谢库
体内80%的游离氨基酸存在于骨骼肌的氨基 酸代谢库中。
骨骼肌和肝脏是体内主要的“氨基酸代谢 库”，而血浆中游离氨基酸的变化值则是 观察骨骼肌与肝脏之间蛋白质参与代谢程 度的重要“窗口”。通过这个窗口可以了 解、推断人体在运动过程中机体蛋白质含 量的改变状况，以及这种改变对运动能力 的影响程度。
蛋白质代谢与运动.ppt
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
组织
分解
蛋白质
合成
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
氨基酸 代谢库
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能
糖
代谢转变
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
胺类氨基酸的脱氨基作用源自定义指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程。
脱氨基方式 氧化脱氨基 转氨基作用 联合脱氨基 转氨基和氧化脱氨基偶联 非氧化脱氨基 嘌呤核苷酸循环
第四章 蛋白质代谢与运动
教学目标
1.掌握蛋白质的概念、分子组成和 基本代谢过程，以及运动时蛋白质 氨基酸代谢变化的一般规律；
2.理解蛋白质结构与功能的辩证关系； 3.了解运动与蛋白质代谢和氨基酸代
谢的适应； 4.学会运用本章所学知识分析运动实践 中有关运动因素与蛋白质代谢变化的关系.
第一节 蛋白质概述
第三节 运动时蛋白质的代谢
氨的转运
1. 丙氨酸-葡萄糖循环
• 生理意义 ① 肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。 ② 肝为肌肉提供葡萄糖。
• 反应过程
肌肉
肌肉 葡 蛋白质 萄
糖
氨基酸 NH3 谷氨酸
糖 酵 解 途 径
丙酮酸
丙 氨 α-酮戊 酸 二酸
血液
葡 萄 糖
丙 氨 酸
肝
葡萄糖 尿素
糖 异 生
丙酮酸
尿素循环
NH3 谷氨酸
分类Ⅱ ： 酶、调节蛋白、结构蛋白、转运蛋白等等；
分类Ⅲ
纤维状蛋白质（一般不溶于水。典型的有：胶原蛋白、弹性蛋白、 角蛋白、丝蛋白、肌球蛋白等）
球状蛋白质（可溶性好。典型的有：胞质酶类等）
膜蛋白（与细胞的膜系统结合而存在）
生化蛋白质代谢PPT课件
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
苯乙胺
苯乙醇胺
OH 酪胺
OH β-羟酪胺
12目 录
第二节
氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acids
13目 录
一、氨基酸代谢概况
• 体内各种蛋白质处于不断合成、不断分解的动态平 • 衡，所以各种蛋白质均有其半寿期(half-life)—— • 即蛋白质降解其原浓度一半所需要的时间。
14目 录
（要求掌握）
•氨基酸代谢库(metabolic pool)
人体内氨基酸的来源：①食物蛋白经消化吸收的 氨基酸（外源性氨基酸）；②体内合成的非必需 氨基酸；③组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性 氨基酸）混在一起，分布于体内各部位参与代谢， 称为氨基酸代谢库。
15目 录
氨基酸代谢概况 尿素
食物蛋白质
2. 类型
⑴转氨酶和 L-谷氨酸脱氢酶联合 ⑵转氨酶与腺苷酸脱氨酶联合——
又称嘌呤核苷酸循环
24目 录
⑴转氨酶与 L-谷氨酸脱氢酶联合
氨基酸
转氨酶
α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸 H脱2氢O+酶NAD+
• 此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内 • 合成非必需氨基酸的主要方式。 • 主要在肝、脑、肾组织进行。
6目 录
四、 蛋白质的腐败作用 （要求掌握）
•蛋白质的腐败作用(putrefaction) 肠道细菌对未被消化的蛋白质和未被吸收
的蛋白质消化产物所起的作用。
蛋白质代谢与运动
(二) 影响运动后肌肉蛋白质合成的因素
(1) 运动时细胞受到牵拉变形或多胺含量增 加，促使肌细胞膜通透性增大，进入细胞内 的游离氨基酸数量增加，为合成蛋白质提供 了基本原料。 (2) 在运动后30分钟内肌细胞内ATP、CP迅 速恢复到正常水平。 (3) 肌浆中Ca2’浓度升高，可诱导氧化酶活 性升高。
注：以50%VO2max强度跑台运动3.75小时，n=6 引自伦尼（Rennie），1981
（二）、判断肌肉蛋白质分解代谢的强度 指标
评价运动时体内蛋白质分解代谢的常用指 标是尿素氮；尿中3-甲基组氨酸。内源性 3-甲基组氨酸的来源主要是肌原纤维的肌 动蛋白和肌球蛋白，这些肌纤维进行分解 代谢时释放出3-甲基组氨酸。
第三，运动后3-甲基组氨酸排泄量增多，变 化幅度与运动强度、持续时间和运动与恢复 的相对排泄量变化有关。表7-2揭示，鼠运 动后 12-36小时尿3-甲基组氨酸排泄量明显 增多。图7-2比较鼠运动后3-甲基组氨酸排 泄量，运动强度越大或持续时间越长，则排 泄量增加越多。另外，3-甲基组氨酸的变化， 还受排汗量、膳食运动方式和训练水平等影 响。
（一）葡萄糖-丙氨酸循环的代谢途径
运动时，骨骼肌丙氨酸释放量增加50％— 500％，且与运动强度成正比关系。由肌内 葡萄糖、肌糖原分解生成的丙酮酸，它与氨 基酸之间经转氨基作用生成丙氨酸，以及丙 氨酸在肝内异生为葡萄糖，并回到肌肉中的 代谢过程，称为葡萄糖-丙氨酸循环。
(二)
运动时葡萄糖—丙氨酸循环的生物学意义
运动引起血尿素浓度升高的机理包括以下四方面
(1) 丙氨酸—葡萄糖循环加强。转运进肝脏的 丙氨酸增多，使尿素生成增多； (2) 运动加速肌肉中酶老化，其分解代谢的最 终产物尿素也增多； (3) 长时间激烈运动时，当肌肉能量平衡遭到 破坏、 ATP不能迅速合成时，生成的AMP在肌肉中 脱氨基也会转变为尿素，使血尿素增加； (4) 运动使肾脏缺血时，血尿素廓清速度减慢， 使血尿素潴留。
运动生物化学第四章
合成速率
分解速率
安静
运动 运动后
33.02.0
28.4 1.6（14%） 40.3 1.9（22%）
26.5 2.1
40.9 2.6（54%） 35.4 1.2（34%）
注：以50%VO2max强度跑台运动3.75小时，n=6
一、蛋白质代谢与运动适应
运动应激
机体对氨基酸的利用率增加 体内各种酶蛋白的合成速度加快
由于氮是蛋白质特有的元素，因 此追踪氮的摄取和排泄，可以反
映蛋白质的利用状况。
负氮平衡：蛋白质摄入＜蛋白质消耗
患消耗性疾病、 蛋白质摄入量不
足。
平衡：蛋白质摄入＝蛋白质消耗
正氮平衡：蛋白质摄入＞蛋白质消耗
生长期的儿童、 病后恢复的成人。
（二）必需氨基酸与非必需氨基酸
1、必需氨基酸
包括支链aa、赖、色、苯丙、甲硫 及苏氨酸。
3、外源性谷氨酰胺的补充对机体运动能力的影 响
目前认为谷氨酰胺持续下降是过度训练的指标之一。 在膳食中添加谷氨酰胺，可以保证能量供给。
谷氨酰胺还有维持免疫功能，促进蛋白质合成的作用。 通过补充一定量外源性的谷氨酰胺可以起到增强机体免 疫能力的作用。
（二）支链氨基酸的代谢与运动
（二）支链氨基酸（BCAA）的代谢与运动
2、意义
（1）丙氨酸在肝脏异生为糖，有利于维持血糖稳定； （2）防止运动肌丙酮酸浓度升高所导致的乳酸增加； （3）将肌肉中的氨以无毒的形式运输到肝脏，避免血氨浓
度过度升高，对健康及维持运动能力有利。
二、个别氨基酸代谢与运动
（一）谷氨酰胺的代谢与运动
运动
肌糖原
谷氨酰胺
丙酮酸数量增加 + 谷氨酸
丙氨酸 + α-酮戊二酸
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儿童少年的蛋白质供给量每天约为2.5克/千 克体重。儿童运动员应增至3克/千克体重。
1）酶的 作用
2）组成机体的 成分
3） 和储存
4）某些蛋白质具有 功能
5） 保护
6）
神经冲动或细胞调节功能
7）
信息作用
8）参与 代谢
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成 人体蛋白质的氨基酸仅有20种。
一条多肽链（一级结构）以螺旋或折叠的形 式形成比较复杂的空间结构。
α-螺旋 、β-折叠、β-转角、 无规卷曲。
-螺旋
-折叠
-转角和无规卷曲
-转角
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分 肽链结构。
在二级结构的基础上，由于氨基酸的侧链基 团的作用，多肽链进一步扭曲形成更复杂的 空间结构。
以下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % )
= 每克样品含氮克数× 6.25×100
蛋白质的结构与功能的关系十分密切：
一方面，蛋白质是构成生命体的重要物质， 生命活动常常是和蛋白质的变化联系在一 起的；
另一方面，人们通过人工合成的方式生产 具有治疗作用的蛋白质药物，或者用人工 设计蛋白质去修复损伤的组织等。
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列 顺序。
肽键:一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧 基脱水缩合所形成的化合物称之为肽，
连接这两个氨基酸的化学键称为肽键。
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
另一方面使
由合成和
分解
，进而调节细胞代谢。
蛋白质是含氮的一类有机化合物，是由 氨基酸组成的高分子有机化合物。
蛋白质的种类繁的分子 形状
结果
球形蛋白：分子似球形，容易溶解， 如血红蛋白
纤维状蛋白：分子似纤维，不溶于水 如 胶原、角蛋白等
肌红蛋白是1957年由John Kendrew 用X射线晶体分析法测
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
﹡ 蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
﹡苏氨酸 threonine Thr T 5.60
3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97 谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
便是半完全蛋白质，含
这类蛋白质不能提供人
体所需的全部必需氨基酸，单纯靠它们既不能促 进生长发育，也不能维持生命。
例如，
白便是不完全蛋白质。
：
食物中蛋白质的主要作用是用来建造人体 自身组织，人体对蛋白质的需要量是随年 龄、性别、不同运动项目、运动量和身体 状况的不同而异。
成人蛋白质需要量每日为1.2～1.5克/千克 体重，每日供给量应占总能量的12％～14 ％。
氨基酸的 ： 1 非极性疏水性氨基酸 2 极性中性氨基酸 3 酸性氨基酸 4 碱性氨基酸
1. 非极性疏水性氨基酸
甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
﹡缬氨酸 valine
Val V 5.96
﹡亮氨酸 leucine Leu L 5.98
根据蛋白质的分子 组成
简单蛋白：分子组成中只含氨基酸残 基如清蛋白
结合蛋白：分子组成中有属于非蛋白 质的部分，如脂蛋白、糖蛋白等
衍生蛋白：部分水解的蛋白质
根据蛋白质的功能 酶类；运输蛋白；营养和储存类蛋白； 收缩或运动蛋白类；保护或防御蛋白 类；激素蛋白类、结构蛋白类
上根据食物蛋白质所含氨基酸的种 类和数量将食物蛋白质分 ：
第一节 蛋白质概述 第二节 蛋白质和氨基酸的代谢过程 第三节 运动时蛋白质代谢 第四节 运动时氨基酸代谢
教学目标
1 掌握蛋白质的概念、分子组成和基本代谢过 程
2 了解并掌握运动时蛋白质氨基酸代谢的一般 规律
3 理解蛋白质结构与功能的辨证关系 4 了解运动与蛋白质代谢和氨基酸代谢的适应 5 学会运用所学知识分析运动实践中有关运动
﹡异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
﹡苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
Pro P 6.30
2. 极性中性氨基酸
﹡色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine
Tyr Y 5.66
肽键
甘氨酰甘氨酸
两个氨基酸形成的肽叫二肽，三个氨基 酸形成的肽叫三肽……，十个氨基酸形成 的肽叫十肽，一般将十肽以下称为寡肽， 以上者称多肽或称多肽链。
每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端) 与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端 →C端。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的 基础。
因素与蛋白质代谢变化的关系
蛋白质及蛋白质代谢是人体生命活动的重 要组成部分。
蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子
和功能分子，几乎所有的 都是蛋白质作用的结果。
是构成蛋白质分子的基本单位。
细胞中不停地利用氨基酸合成蛋白质和分 解蛋白质成为氨基酸。
体内的这种转换过程一方面可
蛋
白质，这些异常蛋白质的积聚会损伤细胞。
﹡赖氨酸
lysine
Lys K 9.74
精氨酸 arginine Arg R 10.76
组氨酸 histidine His H 7.59
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、
锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据
这是一类优质蛋白质。它们 所含的必需氨基酸种类齐全，数量充足，比 例适当。 这一类蛋白质不但可以维持人体健康，还可 以促进生长发育。 奶、蛋、鱼、肉中的蛋白质
这类蛋白质所含氨基酸虽然
种类齐全，但其中某些氨基酸的数量不能满足人 体的需要。它们可以维持生命，但不能促进生长 发育。
例如， 赖氨酸很少。
1）酶的 作用
2）组成机体的 成分
3） 和储存
4）某些蛋白质具有 功能
5） 保护
6）
神经冲动或细胞调节功能
7）
信息作用
8）参与 代谢
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成 人体蛋白质的氨基酸仅有20种。
一条多肽链（一级结构）以螺旋或折叠的形 式形成比较复杂的空间结构。
α-螺旋 、β-折叠、β-转角、 无规卷曲。
-螺旋
-折叠
-转角和无规卷曲
-转角
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分 肽链结构。
在二级结构的基础上，由于氨基酸的侧链基 团的作用，多肽链进一步扭曲形成更复杂的 空间结构。
以下公式推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % )
= 每克样品含氮克数× 6.25×100
蛋白质的结构与功能的关系十分密切：
一方面，蛋白质是构成生命体的重要物质， 生命活动常常是和蛋白质的变化联系在一 起的；
另一方面，人们通过人工合成的方式生产 具有治疗作用的蛋白质药物，或者用人工 设计蛋白质去修复损伤的组织等。
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列 顺序。
肽键:一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧 基脱水缩合所形成的化合物称之为肽，
连接这两个氨基酸的化学键称为肽键。
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
另一方面使
由合成和
分解
，进而调节细胞代谢。
蛋白质是含氮的一类有机化合物，是由 氨基酸组成的高分子有机化合物。
蛋白质的种类繁的分子 形状
结果
球形蛋白：分子似球形，容易溶解， 如血红蛋白
纤维状蛋白：分子似纤维，不溶于水 如 胶原、角蛋白等
肌红蛋白是1957年由John Kendrew 用X射线晶体分析法测
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
﹡ 蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
谷氨酰胺 glutamine Gln Q 5.65
﹡苏氨酸 threonine Thr T 5.60
3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97 谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
便是半完全蛋白质，含
这类蛋白质不能提供人
体所需的全部必需氨基酸，单纯靠它们既不能促 进生长发育，也不能维持生命。
例如，
白便是不完全蛋白质。
：
食物中蛋白质的主要作用是用来建造人体 自身组织，人体对蛋白质的需要量是随年 龄、性别、不同运动项目、运动量和身体 状况的不同而异。
成人蛋白质需要量每日为1.2～1.5克/千克 体重，每日供给量应占总能量的12％～14 ％。
氨基酸的 ： 1 非极性疏水性氨基酸 2 极性中性氨基酸 3 酸性氨基酸 4 碱性氨基酸
1. 非极性疏水性氨基酸
甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
﹡缬氨酸 valine
Val V 5.96
﹡亮氨酸 leucine Leu L 5.98
根据蛋白质的分子 组成
简单蛋白：分子组成中只含氨基酸残 基如清蛋白
结合蛋白：分子组成中有属于非蛋白 质的部分，如脂蛋白、糖蛋白等
衍生蛋白：部分水解的蛋白质
根据蛋白质的功能 酶类；运输蛋白；营养和储存类蛋白； 收缩或运动蛋白类；保护或防御蛋白 类；激素蛋白类、结构蛋白类
上根据食物蛋白质所含氨基酸的种 类和数量将食物蛋白质分 ：
第一节 蛋白质概述 第二节 蛋白质和氨基酸的代谢过程 第三节 运动时蛋白质代谢 第四节 运动时氨基酸代谢
教学目标
1 掌握蛋白质的概念、分子组成和基本代谢过 程
2 了解并掌握运动时蛋白质氨基酸代谢的一般 规律
3 理解蛋白质结构与功能的辨证关系 4 了解运动与蛋白质代谢和氨基酸代谢的适应 5 学会运用所学知识分析运动实践中有关运动
﹡异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
﹡苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
Pro P 6.30
2. 极性中性氨基酸
﹡色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine
Tyr Y 5.66
肽键
甘氨酰甘氨酸
两个氨基酸形成的肽叫二肽，三个氨基 酸形成的肽叫三肽……，十个氨基酸形成 的肽叫十肽，一般将十肽以下称为寡肽， 以上者称多肽或称多肽链。
每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端) 与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端 →C端。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的 基础。
因素与蛋白质代谢变化的关系
蛋白质及蛋白质代谢是人体生命活动的重 要组成部分。
蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子
和功能分子，几乎所有的 都是蛋白质作用的结果。
是构成蛋白质分子的基本单位。
细胞中不停地利用氨基酸合成蛋白质和分 解蛋白质成为氨基酸。
体内的这种转换过程一方面可
蛋
白质，这些异常蛋白质的积聚会损伤细胞。
﹡赖氨酸
lysine
Lys K 9.74
精氨酸 arginine Arg R 10.76
组氨酸 histidine His H 7.59
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、
锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据
这是一类优质蛋白质。它们 所含的必需氨基酸种类齐全，数量充足，比 例适当。 这一类蛋白质不但可以维持人体健康，还可 以促进生长发育。 奶、蛋、鱼、肉中的蛋白质
这类蛋白质所含氨基酸虽然
种类齐全，但其中某些氨基酸的数量不能满足人 体的需要。它们可以维持生命，但不能促进生长 发育。
例如， 赖氨酸很少。