生物化学课后答案张丽萍
生化第三版课后习题答案(3至13章)
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学实验-蛋白质分离纯化
蛋白质分离纯化
离子交换层析
蛋白质分离纯化
离子交换层析
蛋白质分离纯化
离子交换层析
蛋白质分离纯化
小
结
粗分级一般采用盐析、等电点沉淀、有机溶剂分级 等方法；
细分级一般采用层析法，包括凝胶层析、离子交换 层析、吸附层析、亲和层析等方法。必要时，还可 采用电泳法，包括等电聚焦等作为蛋白质的提纯步 骤。
型号：G200、 G150、 G100、 G75、 G50、 G25、 G15 分离大蛋白质、小蛋白质，除盐
琼脂糖凝胶（瑞典Sepharose、美国Bio-GelA）
孔径大，用于分离大分子物质
聚丙烯酰胺凝胶（ Bio-GelP）
蛋白质分离纯化
凝胶层析
原理：
1、分子量大的物质不能进入凝胶粒子内部，随洗 脱液从凝胶粒子之间的空隙挤落下来，所以大分子 物质迁移速度快；
注意事项：1、时间相对长对分离有利； 2、也可用来测定蛋白质的等电点。
蛋白质分离纯化
等电聚焦（ Isoelectric focusing）
蛋白质分离纯化
蛋白质分离纯化
等电聚焦（ Isoelectric focusing）
蛋白质分离纯化
离子交换层析
可分为阳离子交换---与阴离子交换---。 1、树脂类：分离氨基酸，孔径小；
蛋白质分子量的测定
最小分子量测定法 如Mb含Fe为0.335%，则
M=55.8/0.335%=16700。这就是最小分子量。
其实，真实分子量是最小分子量的n倍，n指Fe 的数目，Mb的n=1，所以M=16700；而Hb用其他方法 测得分子量为68000，则说Hb含4个Fe原子。
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生物化学简明教程第四版课后答案_张丽萍
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（-NH2）、羟基（-OH）、羰基（）、羧基（-COOH）、巯基（-SH）、磷酸基（-PO4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C端）,蛋白质主链骨架呈"肽单位"重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈"磷酸-核糖（或脱氧核糖）"重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生物化学简明教程(第4版)
教材目录
（注：目录排版顺序为从左列至右列 ）
教学资源
《生物化学简明教程（第4版）》配套建设有“生物化学简明教程（第4版）”数字课程 。
教材特色
1、教材传承原版教材简明和重点突出的特色，保持教材的基本框架不变。 2、该教材注重反映学科进展，引进生物化学的新概念和新知识。增加一些新内容。 3、为给反映该学科的进展留出空间，对教材部分内容进行适当整合。 4、为了提高学生自主学习的能力，新增了绪论、本章小结、中英文索引、文献导读。 5、书后配学习卡 。
2012年11月21日，该教材入选第一批“十二五”普通高等教育本科国家级规划教材书目 。
2013年5月17日，该教材由高等教育出版社出版 。
内容简介
《生物化学简明教程（第4版）》分为16个章节，主要包括绪论、蛋白质、核酸、糖类、脂质和生物膜、酶、 维生素和辅酶、新陈代谢总论与生物氧化、糖代谢、脂质代谢、蛋白质的降解和氨基酸代谢、核苷酸代谢、DNA 生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、物质代谢的调节控制等内容 。
作者简介
张丽萍：女，东北师范大学学校教学督学组副组长 。
杨建雄：男，陕西师范大学生命科学学院教授，主要从事中药活性成分的分离和功能评价等应用生物化学方 面的研究工作 。论、蛋白质、核酸、糖类、脂质和生物膜、酶、维生素和辅酶、新陈代谢 总论与生物氧化、糖代谢、脂质代谢、蛋白质的降解和氨基酸代谢、核苷酸代谢、DNA生物合成、RNA的生物合成、 蛋白质的生物合成、物质代谢的调节控制等内容 。
大学所有课程课后答案
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生物化学简明教程(第5版)
2015年高等教育出版社出版的图书
01 成书过程
03 教学资源 05 作者简介
Hale Waihona Puke 目录02 内容简介 04 教材特色
《生物化学简明教程（第5版）》是由张丽萍、杨建雄主编，2015年由高等教育出版社出版的“十二五”普 通高等教育本科国家级规划教材，该教材可供高等院校生命科学类专业本科生作为教材使用，也可供中学生物学 教师和科技工作者参考。
教学资源
《生物化学简明教程（第5版）》开通了Abook数字课程，该数字课程包括4个部分：1、“知识扩展”，共 215条，约41万字，介绍纸质教材未能详述的一些专业知识及其应用状况，一些重要的研究方法和学科的一些新 进展。2、“科学史话”，约22万字，介绍了180多位科学家的生平和学术成就。3、“习题解析与自测”，包括 填空、判断、选择、名词解释、简答题、分析和计算题等题型，约12万字。4、“教学课件”，主要依据纸质教 材制作。
全书共分16章，围绕生物化学的基本原理和概念，重点阐述了蛋白质、核酸、糖类、脂质、酶、维生素的结 构和功能，新陈代谢及生物氧化的基本规律，糖类、脂质、核苷酸、氨基酸的分解与合成代谢及物质代谢的调节 控制，DNA、RNA、蛋白质的生物合成及遗传信息传递的调控机制。
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根据教学改革和教学条件的发展变化，组织了《生物化学简明教程（第5版）》修订，主要包括：1、纸质教 材传承简明和重点突出的特色，保持教材的基本框架不变。根据学科的最新进展，更新了部分内容。2、为使该教 材重点更加突出，将资料性质的表格和部分难度较大的内容转移到配套数字课程，纸质教材进一步凝练语言。3、 第5版制作了配套数字课程，读者可用该教材提供的路径在线学习，用以满足教学需求和提高学习效率。
生物化学第三版课后习题答案
生物化学第三版课后习题答案生物化学第三版课后习题答案生物化学是研究生物体内化学反应的科学，它研究了生物体内各种生物大分子的结构、性质和功能，以及生物体内化学反应的机制和调控。
生物化学的课后习题对于学生的学习和理解非常重要，通过解答习题，可以帮助学生巩固所学知识，提高问题解决能力。
下面是生物化学第三版课后习题的答案。
第一章：绪论1. 生物化学的研究对象是什么？答：生物化学的研究对象是生物体内的化学物质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等。
2. 生物化学的研究方法有哪些？答：生物化学的研究方法包括分离纯化、鉴定结构、测定性质、研究功能、探索机制等。
第二章：氨基酸和蛋白质1. 什么是氨基酸？答：氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它由氨基、羧基和侧链组成。
2. 氨基酸的分类有哪些？答：氨基酸可以根据侧链的性质分为非极性氨基酸、极性氨基酸和带电氨基酸。
第三章：核酸1. 核酸的组成单位是什么？答：核酸的组成单位是核苷酸，它由糖、碱基和磷酸组成。
2. 核酸的功能有哪些？答：核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和参与蛋白质合成等。
第四章：碳水化合物1. 碳水化合物的分类有哪些？答：碳水化合物可以根据分子中含有的糖单位数目分为单糖、双糖和多糖。
2. 碳水化合物的功能有哪些？答：碳水化合物的功能包括提供能量、构建细胞壁和参与细胞信号传导等。
第五章：脂类1. 脂类的分类有哪些？答：脂类可以根据分子中含有的酯键数目和酸基的性质分为简单脂类、复合脂类和衍生脂类。
2. 脂类的功能有哪些？答：脂类的功能包括提供能量、构建细胞膜和参与信号传导等。
第六章：酶1. 酶的特点是什么？答：酶是生物体内的催化剂，具有高效、高选择性和高度专一性的特点。
2. 酶的分类有哪些？答：酶可以根据催化反应类型分为氧化还原酶、转移酶、水解酶和合成酶等。
通过解答以上习题，可以帮助学生巩固对生物化学知识的理解和掌握。
同时，习题的答案也为学生提供了参考，帮助他们更好地完成学习任务。
生物化学(第三版)课后习题详细解答 上册
生物化学（第三版）课后习题详细解答上册生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH 在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学下册课后习题答案
⽣物化学下册课后习题答案⽣物化学（下册）课后习题答案第19章代谢总论⒈怎样理解新陈代谢？答：新陈代谢是⽣物体内⼀切化学变化的总称，是⽣物体表现其⽣命活动的重要特征之⼀。
它是由多酶体系协同作⽤的化学反应⽹络。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个⽅⾯。
新陈代谢的功能可概括为五个⽅⽽：①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引⼊的营养物质转变为⾃⾝需要的结构元件。
③将结构元件装配成⾃⾝的⼤分⼦。
④形成或分解⽣物体特殊功能所需的⽣物分⼦。
⑤提供机体⽣命活动所需的⼀切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？答：⽣物体的⼀切⽣命活动都需要能量。
⽣物体的⽣长、发育，包括核酸、蛋⽩质的⽣物合成，机体运动，包括肌⾁的收缩以及⽣物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。
如果没有能量来源⽣命活动也就⽆法进⾏．⽣命也就停⽌。
⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作⽤？答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作⽤。
⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何⽣物意义？答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同⽔平：分⼦⽔平、细胞⽔平和整体⽔平。
分⼦⽔平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。
酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。
合成速率和降解速率都备有⼀系列的调节机制。
在酶的活性调节机制中，⽐较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在⼀起，使酶的作⽤具有严格的定位条理性，从⽽使代谢途径得到分隔控制。
多细胞⽣物还受到在整体⽔平上的调节。
这主要包括激素的调节和神经的调节。
⾼等真核⽣物由于分化出执⾏不同功能的各种器官，⽽使新陈代谢受到合理的分⼯安排。
⼈类还受到⾼级神经活动的调节。
除上述各⽅⾯的调节作⽤外，还有来⾃基因表达的调节作⽤。
上海大学2017年生物化学858考研真题及解析
（第一页仅供预览）上海大学2017年攻读硕士学位入学考试试题考试科目：生物化学试题编号：858上海大学2017年攻读硕士学位入学考试试题考试科目：生物化学试题编号：858注：试卷解析所依据的参考书包括：《生物化学》（朱圣庚第4版）、《生物化学简明教程》（张丽萍第5版）（以下简称简明生化）、《生物化学原理》（杨荣武第2版）、《生物化学习题解析》（陈均辉杨荣武等第4版科学出版社）一、名词解释（每题3分，共30分）1．碱性氨基酸2．变性3．呼吸链4．β氧化5．底物水平磷酸化6．联合脱氨基7．中心法则8．启动子9．cDNA 10．质粒【注】β氧化——P生物化学习题解析195。
二、判断题（每题1分，共20分）1．同一种单糖的α和β构型是对映体。
【解析】错。
同一种单糖的α-型和β-型不是对映体，而是异头体，它们仅仅是异头碳（半缩醛碳）原子上的不同构型。
两种旋光异构体（D型和L型）互为不能重合的镜像，互称对映体。
参见P生化第4版上册14页和331页。
2．皂化价高表示含相对分子质量低的脂肪酸少。
【解析】错。
皂化值高，则相对分子质量（Mr）低。
参见P简明生化101。
皂化值低表示低相对分子质量的脂肪酸含量多。
3．正常情况下，膜内在蛋白比膜外在蛋白疏水性强。
【解析】对。
膜内在蛋白的跨膜结构域表面富含疏水性氨基酸，以通过疏水作用与脂双层的疏水核心相互作用。
膜外在蛋白为水溶性蛋白，表面富含亲水性氨基酸。
4．沉淀和变性存在必然的联系。
（×）【解析】蛋白质变性不一定沉淀。
在碱性溶液中，或有尿素、盐酸胍等变性剂存在时，则变性蛋白仍保持溶解状态，参见P生物第四版135。
沉淀的蛋白质也不一定变性，例如盐析的蛋白质通常不会变性。
5．提高盐浓度可使Tm值升高。
【解析】对。
离子强度（盐浓度）高时，Tm较高。
原因：溶液中的阳离子可以中和或屏蔽DNA主链上磷酸根的负电荷，减弱两条链之间的排斥作用。
参见简明教程P74、杨荣武生化P115。
关于生物化学课后答案张丽萍
9糖代谢1 •假设细胞匀浆中存在代谢所需要的酶和辅酶等必需条件 谢产物中能否找到14C 标记。
(1) C02；( 2)乳酸；(3)丙氨酸。
解答：(1)能找到14C 标记的CO 2 葡萄糖丙酮酸(*C 1)T 氧化脱羧生成标记的C02。
(2)能找到14C 标记的乳酸 丙酮酸(*C 1)加NADH+H +还原成乳酸。
(3)能找到14C 标记的丙氨酸 丙酮酸(*C 1)加谷氨酸在谷丙转氨酶作用下生成 14C 标记的丙氨酸。
2•某糖原分子生成 n 个葡糖-1-磷酸，该糖原可能有多少个分支及多少个少 mol?ATP?解答：经磷酸化酶作用于糖原的非还原末端产生n 个葡萄糖-1-磷酸，则该糖原可能有 n+1个分支及n+1 个a (1 — 6)糖苷键。
如果从糖原开始计算，lmol 葡萄糖彻底氧化为 CO 2和H 2O,将净生成33molATP 。
3 •试说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径，在有氧与无氧条件下有何主要区别 ？ 解答：(1)葡萄糖至丙酮酸阶段，只有甘油醛 -3-磷酸脱氢产生 NADH+H +。
NADH+H +代谢去路不同在无氧条件下去还原丙酮酸；在有氧条件下，进入呼吸链。
(2) 生成ATP 的数量不同，净生成2mol ATP;有氧条件下净生成 7mol ATP 。
葡萄糖至丙酮酸阶段，在无氧条件下，经底物磷酸化可生成 4mol ATP (甘油酸-1,3-二磷酸生成甘油酸-3-磷酸，甘油酸-2-磷酸经烯醇丙酮酸磷酸生成丙酮酸) ，葡萄糖至葡糖-6-磷酸，果糖-6-磷酸至果糖一1,6 -二磷酸分别消耗了 1mol ATP,在无氧条件下净生成 2mol ATP 。
在有氧条件下，甘油醛 -3-磷酸脱氢产生NADH+H +进入呼吸链将生成 2X 2.5mol ATP ，所以净生成 7mol ATP 。
4. 02没有直接参与三羧酸循环，但没有。
2的存在,三羧酸循环就不能进行，为什么？丙二酸对三羧酸循环 有何作用？解答：三羧酸循环所产生的 3个NADH+H +和1个FADH 2需进入呼吸链，将 H +和电子传递给 O 2生成H 2O 。
生物化学(第三版)上版课后习题详细解答
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲醇）断酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学课后答案-张丽萍(1)
生物化学课后答案-张丽萍(1)9 糖代谢1．假设细胞匀浆中存在代谢所需要的酶和辅酶等必需条件,若葡萄糖的C-1处用14C标记,那么在下列代谢产物中能否找到14C标记。
（1）CO2；（2）乳酸；（3）丙氨酸。
解答：（1）能找到14C标记的CO2 葡萄糖→→丙酮酸(*C1) →氧化脱羧生成标记的CO2。
（2）能找到14C标记的乳酸丙酮酸(*C1)加NADH+H+还原成乳酸。
（3）能找到14C标记的丙氨酸丙酮酸(*C1) 加谷氨酸在谷丙转氨酶作用下生成14C标记的丙氨酸。
2．某糖原分子生成n 个葡糖-1-磷酸，该糖原可能有多少个分支及多少个α-（1—6）糖苷键（*设：糖原与磷酸化酶一次性作用生成）?如果从糖原开始计算，lmol葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O，将净生成多少mol ATP?解答：经磷酸化酶作用于糖原的非还原末端产生n个葡萄糖-1-磷酸, 则该糖原可能有n+1个分支及n+1个α-（1—6）糖苷键。
如果从糖原开始计算，lmol葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O, 将净生成33molATP。
3．试说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径,在有氧与无氧条件下有何主要区别?解答：(1) 葡萄糖至丙酮酸阶段，只有甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+ 。
NADH+H+代谢去路不同, 在无氧条件下去还原丙酮酸; 在有氧条件下,进入呼吸链。
(2) 生成ATP的数量不同,净生成2mol ATP; 有氧条件下净生成7mol ATP。
葡萄糖至丙酮酸阶段，在无氧条件下，经底物磷酸化可生成4mol ATP（甘油酸-1,3-二磷酸生成甘油酸-3-磷酸，甘油酸-2-磷酸经烯醇丙酮酸磷酸生成丙酮酸），葡萄糖至葡糖-6-磷酸，果糖-6-磷酸至果糖1,6--二磷酸分别消耗了1mol ATP, 在无氧条件下净生成2mol ATP。
在有氧条件下，甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+进入呼吸链将生成2×2.5mol ATP，所以净生成7mol ATP。
生物化学自学辅导资料及习题与答案
生物化学自学辅导材料参考资料1、张楚富主编，生物化学原理，高等教育出版社，2003.92、徐长法主编，生物化学（第三版）上、下册，高等教育出版社，20023、陶尉荪等（1995）. 蛋白质的分子基础(第二版)，科学出版社4、郭蔼光主编，基础生物化学，世界图书出版社，19975、罗纪盛、张丽萍、杨建雄等修订，生物化学简明教程（第三版），高等教育出版社，19996、徐晓利、马涧泉主编，医学生物化学，人民卫生出版社，19987、周爱儒、查锡良，生物化学（第五版），人民卫生出版社，20018、张洪渊主编，《生物化学教程》第三版四川大学出版社9、Trudy McKee 、James R.McKeee，《生物化学导论》科学出版社影印版生物化学习题集蛋白质化学一、选择题1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( )A、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( )A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转C、同一平面D、随不同外界环境而变化的状态3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60 ，它的等电点（pI）是( )A、7.26B、5.97C 、7.14 D、10.774、肽链中的肽键是：( )A、顺式结构B、顺式和反式共存C、反式结构5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：( )A、静电作用力B、氢键C、疏水键D、范德华作用力6、蛋白质变性是由于（）A、一级结构改变B、空间构象破坏C、辅基脱落D、蛋白质水解7、必需氨基酸是对（）而言的。
A、植物B、动物C、动物和植物D、人和动物8、在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是（）A、丙氨酸B、亮氨酸C、甘氨酸D、丝氨酸9、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构（）A、全部是L－型B、全部是D型C、部分是L－型，部分是D－型D、除甘氨酸外都是L－型10、谷氨酸的pK’1(-COOH)为2.19，pK’2(-N+H3)为9.67，pK’3r(-COOH)为4.25，其pI是（）A、4.25B、3.22C、6.96D、5.9311、在生理pH情况下，下列氨基酸中哪个带净负电荷？（）A、ProB、LysC、HisD、Glu12、天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）A、半胱氨酸B、瓜氨酸C、丝氨酸D、蛋氨酸13、破坏α－螺旋结构的氨基酸残基之一是：（）A、亮氨酸B、丙氨酸C、脯氨酸D、谷氨酸14、当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（）A、稳定性增加B、表面净电荷不变C、表面净电荷增加D、溶解度最小15、蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是（）A、加尿素B、透析法C、加过甲酸D、加重金属盐二、是非题（在题后括号内打√或×）1、一氨基一羧基氨基酸的pI为中性，因为-COOH和-NH+3的解离度相等。
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酸组成的？解答：（1）四肽与FDNB反应后，用5.7mol/LHCl水解得到DNP-Val，证明N端为Val。
（2）LiBH4还原后再水解，水解液中有氨基乙醇，证明肽的C端为Gly。
（3）水解液中有在浓H2SO4条件下能与乙醛酸反应产生紫红色产物的氨基酸，说明此氨基酸为Trp。
说明C端为Gly－Trp…（4）根据胰蛋白酶的专一性，得知N端片段为Val－Arg（Lys）…，以（1）、（2）、（3）结果可知道四肽的顺序：N－Val－Arg（Lys）－Trp－Gly－C。
9．概述测定蛋白质一级结构的基本步骤。
解答：（1）测定蛋白质中氨基酸组成。
（2）蛋白质的N端和C端的测定。
（3）应用两种或两种以上不同的水解方法将所要测定的蛋白质肽链断裂，各自得到一系列大小不同的肽段。
（4）分离提纯所产生的肽，并测定出它们的序列。
（5）从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质中全部氨基酸排列顺序。
如果蛋白质含有一条以上的肽链，则需先拆开成单个肽链再按上述原则确定其一级结构。
如是含二硫键的蛋白质，也必须在测定其氨基酸排列顺序前，拆开二硫键，使肽链分开，并确定二硫键的位置。
拆开二硫键可用过甲酸氧化，使胱氨酸部分氧化成两个半胱氨磺酸。
3 核酸1．①电泳分离四种核苷酸时，通常将缓冲液调到什么pH？此时它们是向哪极移动？移动的快慢顺序如何? ②将四种核苷酸吸附于阴离子交换柱上时，应将溶液调到什么pH？③如果用逐渐降低pH的洗脱液对阴离子交换树脂上的四种核苷酸进行洗脱分离，其洗脱顺序如何？为什么？解答：①电泳分离4种核苷酸时应取pH3.5 的缓冲液，在该pH时，这4种单核苷酸之间所带负电荷差异较大，它们都向正极移动，但移动的速度不同，依次为：UMP>GMP>AMP>CMP；②应取pH8.0，这样可使核苷酸带较多负电荷，利于吸附于阴离子交换树脂柱。
虽然pH 11.4时核苷酸带有更多的负电荷，但pH过高对分离不利。
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生物化学课后答案张丽萍文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]9糖代谢1．假设细胞匀浆中存在代谢所需要的酶和辅酶等必需条件,若葡萄糖的C-1处用14C标记,那么在下列代谢产物中能否找到14C标记。
（1）CO2；（2）乳酸；（3）丙氨酸。
解答：（1）能找到14C标记的CO2 葡萄糖→→丙酮酸(*C1) →氧化脱羧生成标记的CO2。
（2）能找到14C标记的乳酸丙酮酸(*C1)加NADH+H+还原成乳酸。
（3）能找到14C标记的丙氨酸丙酮酸(*C1) 加谷氨酸在谷丙转氨酶作用下生成14C标记的丙氨酸。
2．某糖原分子生成n 个葡糖-1-磷酸，该糖原可能有多少个分支及多少个α-（1—6）糖苷键（*设：糖原与磷酸化酶一次性作用生成）如果从糖原开始计算，lmol葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O，将净生成多少molATP解答：经磷酸化酶作用于糖原的非还原末端产生n个葡萄糖-1-磷酸, 则该糖原可能有n+1个分支及n+1个α-（1—6）糖苷键。
如果从糖原开始计算，lmol葡萄糖彻底氧化为CO2和 H2O, 将净生成33molATP。
3．试说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径,在有氧与无氧条件下有何主要区别解答：(1) 葡萄糖至丙酮酸阶段，只有甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+ 。
NADH+H+代谢去路不同, 在无氧条件下去还原丙酮酸; 在有氧条件下,进入呼吸链。
(2) 生成ATP的数量不同,净生成2mol ATP; 有氧条件下净生成7mol ATP。
葡萄糖至丙酮酸阶段，在无氧条件下，经底物磷酸化可生成4mol ATP （甘油酸-1,3-二磷酸生成甘油酸-3-磷酸，甘油酸-2-磷酸经烯醇丙酮酸磷酸生成丙酮酸），葡萄糖至葡糖-6-磷酸，果糖-6-磷酸至果糖1,6--二磷酸分别消耗了1mol ATP, 在无氧条件下净生成2mol ATP。
在有氧条件下，甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H+进入呼吸链将生成2× ATP，所以净生成7mol ATP。
4．O2没有直接参与三羧酸循环,但没有O2的存在,三羧酸循环就不能进行,为什么丙二酸对三羧酸循环有何作用解答：三羧酸循环所产生的3个NADH+H+和1个FADH2需进入呼吸链，将H+和电子传递给O2生成H2O。
没有O2将造成NADH+H+和FADH2的积累，而影响三羧酸循环的进行。
丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竟争性抑制剂，加入丙二酸会使三羧酸循环受阻。
5．患脚气病病人丙酮酸与α–酮戊二酸含量比正常人高（尤其是吃富含葡萄糖的食物后），请说明其理由。
解答：因为催化丙酮酸与α–酮戊二酸氧化脱羧的酶系需要TPP 作酶的辅因子, TPP 是VB 1的衍生物,患脚气病病人缺VB 1, 丙酮酸与α–酮戊二酸氧化受阻, 因而含量比正常人高。
6．油料作物种子萌发时,脂肪减少糖増加，利用生化机制解释该现象，写出所经历的主要生化反应历程。
解答：油料作物种子萠发时,脂肪减少，糖増加,表明脂肪转化成了糖。
转化途径是:脂肪酸氧化分解成乙酰辅酶A,乙酰辅酶A 经乙醛酸循环中的异柠檬酸裂解酶与苹果酸合成酶催化, 生成草酰乙酸,再经糖异生转化为糖。
7．激烈运动后人们会感到肌肉酸痛,几天后酸痛感会消失.利用生化机制解释该现象。
解答：激烈运动时, 肌肉组织中氧气供应不足, 酵解作用加强, 生成大量的乳酸, 会感到肌肉酸痛,经过代谢, 乳酸可转变成葡萄糖等其他物质,或彻底氧化为CO 2和 H 2O, 因乳酸含量减少酸痛感会消失。
8．写出UDPG 的结构式。
以葡萄糖为原料合成糖原时,每增加一个糖残基将消耗多少ATP解答：以葡萄糖为原料合成糖原时 , 每增加一个糖残基将消耗3molATP 。
过程如下：ATPG 6P ADP +--+葡萄糖(激酶催化),G 6P G 1P ----(己糖磷酸异构酶催化), 2G 1P UTP UDPG PPiPPi H O 2Pi --+++−−→(UDPG 焦磷酸化酶催化),再在糖原合成酶催化下，UDPG 将葡萄糖残基加到糖原引物非还原端形成α-1,4-糖苷键。
9．在一个具有全部细胞功能的哺乳动物细胞匀浆中分别加入1mol 下列不同的底物,每种底物完全被氧化为CO 2和H 2O 时，将产生多少摩尔ATP 分子(1) 丙酮酸 （2）烯醇丙酮酸磷酸 (3) 乳酸 (4) 果糖-l ，6-二磷酸（5）二羟丙酮磷酸 (6)草酰琥珀酸解答：(1) 丙酮酸被氧化为CO 2和H 2O 时，将产生 ATP ；(2）磷酸烯醇式丙酮酸被氧化为CO 2和H 2O 时，将产生 ATP ；(3) 乳酸被氧化为CO 2和H 2O 时，将产生15mol ATP ；(4) 果糖1,6--二磷酸被氧化为CO 2和H 2O 时，将产生34mol ATP ；(5) 二羟丙酮磷酸被氧化为CO 2和H 2O 时，将产生17mol ATP ；(6)草酰琥珀酸被氧化为CO 2和H 2O 时，将产生20mol ATP 。
10 脂质的代谢1．脂肪是如何分解和合成的解答：生物体利用三酰甘油是通过脂肪酶水解三酰甘油生成甘油与脂肪酸。
甘油和脂肪酸在组织内进一步氧化生成CO 2、水及能量。
合成脂肪所需的甘油-3-磷酸可由糖酵解产生的二羟丙酮磷酸还原而成，亦可由脂肪动员产生的甘油经脂肪组织外的甘油激酶催化与ATP作用而成。
脂肪酸经活化生成的脂酰辅酶A与甘油-3-磷酸缩合生成磷脂酸；二羟丙酮磷酸也能与脂酰CoA作用生成脂酰二羟丙酮磷酸，然后还原生成溶血磷脂酸，溶血磷脂酸和脂酰CoA 作用可生成磷脂酸。
磷脂酸在磷脂酸磷酸酶作用生成二酰甘油及磷酸。
二酰甘油与另一分子的脂酰CoA缩合即生成三酰甘油。
详见和节。
2．什么是β-氧化1mol硬脂酸彻底氧化可净产生多摩尔ATP解答：脂肪酸氧化作用是发生在β碳原子上，逐步将碳原子成对地从脂肪酸链上切下，这个作用即β-氧化。
它经历了脱氢（辅酶FAD），加水，再脱氢(辅酶NAD+)，硫解四步骤，从脂肪酸链上分解下一分子乙酰CoA。
1mol硬脂酸（十八碳饱和脂肪酸）彻底氧化可净产生120mol摩尔ATP。
×8+×8+10×9-2=12+20+90-2=120 mol ATP。
详见中的“脂肪酸β-氧化过程中的能量转变”。
3．脂肪酸除β-氧化途径外，还有哪些氧化途径解答：脂肪酸除主要进行β-氧化作用外，还可进行另两种方式的氧化，即α-氧化与ω-氧化。
在α-氧化途径中长链脂肪酸的α-碳在加单氧酶的催化下氧化成羟基生成α-羟脂酸。
羟脂酸可转变为酮酸，然后氧化脱羧转变为少一个碳原子的脂肪酸。
此外脂肪酸的末端甲基(ω-端)可经氧化作用后转变为ω-羟脂酸，然后再氧化成,αω-二羧酸进行β-氧化，此途径称为ω-氧化。
含奇数碳原子的脂肪酸也可进行β-氧化,但最后一轮，产物是丙酰CoA和乙酰CoA。
丙酰CoA经代谢生成琥珀酰CoA。
也可以经其他代谢途径转变成乳酸及乙酰CoA进行氧化。
详见中的“奇数碳链脂肪酸的氧化”和中的“α-氧化和ω-氧化”。
4．C16:1与相同碳原子数的饱和脂肪酸氧化途径有何区别解答：几乎所有生物体的不饱和脂肪酸都只含有顺式双键,且多在第9位,而β-氧化中的△2-反烯脂酰CoA水化酶和β-羟脂酰CoA脱氢酶具有高度立体异构专一性,所以不饱和脂肪酸的氧化除要有β-氧化的全部酶外,还需要△3-顺, △2-反烯脂酰CoA异构酶和△2-反，△4-顺二烯脂酰CoA还原酶。
详见不饱和脂肪酸的氧化”。
不饱和脂肪酸C16:1比相同碳原子数的饱和脂肪酸少生成个ATP。
5．酮体是如何产生和氧化的为什么肝中产生的酮体要在肝外组织才能被利用'解答：丙酮、乙酰乙酸、β-羟丁酸在医学上称为酮体，其如何产生和氧化详见“酮体的生成”和“酮体的氧化”。
肝产生的酮体要在肝外组织才能被利用，是因为肝中有活力很强的生成酮体的酶，但缺少利用酮体的酶。
6．脂肪酸是如何进行生物合成的解答：详见脂肪酸的生物合成”。
7．1mol三辛脂酰甘油在生物体内分解成CO2和H2O时，可净产生多少摩尔ATP解答：1mol三辛脂酰甘油在生物体内加H2O分解成1mol甘油和3mol辛酸。
甘油氧化成CO2和H2O时，可净产生 ATP，3mol辛酸经3次β-氧化，生成4mol乙酰CoA。
3mol辛酸：3×【×3+×3+10×4-2】=150mol ATP，1mol 三辛脂酰甘油可净产生 ATP。
8．试以磷脂酰胆碱为例叙述磷脂合成和分解的途径。
解答：磷脂酰胆碱的合成详见节，分解见磷脂的酶促水解”。
9．胆固醇在体内是如何生成、转化和排泄的解答：详见节。
11 蛋白质分解和氨基酸代谢1．蛋白质在细胞内不断地降解又合成有何生物学意义解答：细胞不停地将氨基酸合成蛋白质，并又将蛋白质降解为氨基酸。
这种看似浪费的过程对于生命活动是非常必要的。
首先可去除那些不正常的蛋白质，它们的积累对细胞有害。
其次，通过降解多余的酶和调节蛋白来调节物质在细胞中的代谢。
研究表明降解最迅速的酶都位于重要的代谢调控位点上，这样细胞才能有效地应答环境变化和代谢的需求。
另外细胞也可以蛋白质的形式贮存养分，在代谢需要时将其降解产生能量供机体需要。
2．何谓氨基酸代谢库解答：所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量。
3．氨基酸脱氨基作用有哪几种方式为什么说联合脱氨基作用是生物体主要的脱氨基方式解答：氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用。
生物体内L-氨基酸氧化酶活力不高，而L-谷氨酸脱氢酶的活力却很强，转氨酶虽普遍存在，但转氨酶的作用仅仅使氨基酸的氨基发生转移并不能使氨基酸真正脱去氨基。
故一般认为L-氨基酸在体内往往不是直接氧化脱去氨基，主要以联合脱氨基的方式脱氨。
详见4．试述磷酸吡哆醛在转氨基过程中的作用。
解答：转氨酶的种类虽多，但其辅酶只有一种，即吡哆醛-5-磷酸，它是维生素B6的磷酸酯。
吡哆醛-5-磷酸能接受氨基酸分子中的氨基而变成吡哆胺-5-磷酸，同时氨基酸则变成α-酮酸。
吡哆胺-5-磷酸再将其氨基转移给另一分子α-酮酸，生成另一种氨基酸，而其本身又变成吡哆醛-5-磷酸，吡哆醛-5-磷酸在转氨基作用中起到转移氨基的作用。
5．假如给因氨中毒导致肝昏迷的病人注射鸟氨酸、谷氨酸和抗生素，请解释注射这几种物质的用意何在解答：人和哺乳类动物是在肝中依靠鸟氨酸循环将氨转变为无毒的尿素。
鸟氨酸作为C和N的载体，可以促进鸟氨酸循环。
谷氨酸可以和氨生成无毒的谷氨酰胺。
抗生素可以抑制肠道微生物的生长，减少氨的生成。
6．什么是鸟氨酸循环，有何实验依据合成lmol尿素消耗多少高能磷酸键解答：尿素的合成不是一步完成，而是通过鸟氨酸循环的过程形成的。