药物小分子与血清白蛋白的相互作用-.
亲和毛细管电泳法和荧光法研究氟喹诺酮类药物与牛血清白蛋白的相互作用

Байду номын сангаас
白蛋 白( oiesrm a u i, S RA gae rci 纯 度 > 6 , 国 Sg 公 司 ) 液浓 度为 Bvn eu l mn B A, I rd ,FatnV, b o 9% 美 i ma 溶 10×1 . 0一mo L 异 亚丙基 丙 酮 ( sy oie l : / Meil xd ,MO,美 国 Sg 公 司 ) .5m lL磷 酸 盐缓 冲溶 液 t i ma ;00 o /
收稿 1期 : 0 70 -0 3 2 0 -93 .
基金项 目: 国家 自然科 学基金 ( 批准号 : 0 7 0 6 资助. 24 5 0 )
联系人 简介 :张新祥 , , 士,教授 , 男 博 博士生导师 ,主要从事免疫分析研究.Ema : x@p u eu c - i zx k .d .n l
维普资讯
张黎伟等 :亲和毛细管 电泳法和 荧光 法研 究氟喹诺 酮类 药物 与牛 血清白蛋 白的相 互作用
65 9
(05m o LN P 95m lLN H P p : . ) 醋 酸纤 维素 微孔 滤膜 (.2 m, 京 巴尔 4 . m l aH O , . mo a 2 O , H 74 ; / / 0 2 北
张黎伟 ,张新祥
( 京 大 学 化 学 与 分 子 工 程 学 院 ,北 京 10 7 ) 北 0 8 1
摘要
分别采用亲和毛细管电泳法和荧光法对 6种 氟喹诺酮类 药物 ( 司帕沙 星 、 洛美 沙星 、 氧氟沙 星、诺 左
几种抗凝血药物与人血清白蛋白相互作用

硕士学位论文M.D.Thesis几种抗凝血药物与人血清白蛋白的相互作用Study on the Interaction between SeveralAnticoagulants and Human Serum Albumin张琼Zhang qiong西北师范大学化学化工学院目 录独创性声明 (i)中 文 摘 要 (ii)Abstract (iii)第一章 绪 论 (1)1.1血清白蛋白简介 (1)1.1.1蛋白质的空间结构 (1)1.1.2人血清白蛋白(Human serum albumin, HSA) (2)1.1.2.1 人血清白蛋白的结构 (3)1.1.2.2人血清白蛋白的生物学功能 (4)1.1.2.3人血清白蛋白的光谱学特征 (4)1.2 小分子物质与蛋白质相互作用的研究方法 (6)1.2.1 紫外吸收光谱法(UV absorption spectroscopy) (6)1.2.2圆二色谱法(Circular dichroism,CD) (6)1.2.3 核磁共振波谱法(Nuclear magnetic resonance,NMR) (7)1.2.4 红外光谱法(Infrared spectroscopy,IR) (8)1.2.6色谱分析(Chromatography) (12)1.3 荧光光谱法在研究小分子物质与蛋白质结合反应中的应用 (13)1.3.1 结合部位的确定 (13)1.3.2 结合距离的确定 (14)1.3.3 荧光猝灭机理的确定 (15)1.3.4 结合常数与结合位点数的测定 (16)1.3.5 作用力类型的确定 (18)1.3.6 小分子对血清白蛋白构象的影响 (18)1.4 本论文研究内容及其意义 (19)参考文献: (19)第二章 华法灵钠与人血清白蛋白的相互作用研究 (25)2.1 引言 (25)2.2 实验部分 (25)2.2.2 实验方法 (26)2.3 结果与讨论 (26)2.3.1 荧光光谱 (26)2.3.2 荧光猝灭方式 (27)2.3.3 用静态猝灭法分析华发灵钠与HSA的相互作用 (29)2.3.4 华法灵钠与HSA之间的作用力类型 (30)2.3.5 同步荧光光谱 (30)2.3.6 紫外光谱 (31)2.3.7 HSA的构象变化 (32)2.4 结论 (33)参考文献 (33)第三章 华法灵过渡金属配合物与人血清白蛋白相互作用研究 (35)3.1 前言 (35)3.2 实验部分 (35)3.2.1 仪器与试剂 (35)3.2.2 实验方法 (36)3.3 结果与讨论 (36)3.3.1 荧光光谱 (36)3.3.2 荧光猝灭方式 (38)3.3.3 用静态猝灭法分析配合物与HSA的相互作用 (40)3.3.4 二元配合物与HSA之间的作用力类型 (41)3.3.5 同步荧光光谱 (42)3.3.6 紫外光谱 (44)3.4 结论 (46)参考文献 (46)第四章 水杨酸与人血清白蛋白的相互作用研究 (49)4.1引言 (49)4.2 实验部分 (49)4.2.1 仪器与试剂 (49)4.3 结果与讨论 (50)4.3.1 荧光光谱 (50)4.3.2 荧光猝灭机理、荧光猝灭速率常数 (50)4.3.3 结合常数及结合位点数 (53)4.3.4 热力学参数和作用力类型 (54)4.3.5 同步荧光光谱 (54)4.3.6 紫外光谱 (55)4.3.7 HSA的构象变化 (56)4.4 结论 (57)参考文献 (57)致 谢 (59)西北师范大学化学化工学院专业:无机化学导师:宋玉民中 文 摘 要目前脑血管病已成为我国人口的第一位致残和死亡原因,且发病率有逐年增多的趋势,其中以动脉粥样硬化为基础的缺血性脑血管病发病率正在增长,故对具有抗凝血药物的研究早已是药物学家研究的重点。
药物小分子与人血清白蛋白作用的手段进展

广东化工 2012年第16期· 76 · 第39卷总第240期药物小分子与人血清白蛋白作用的研究手段进展王娅,蒋晓慧(西华师范大学化学化工学院,四川南充 637002)[摘要]随着药物的普遍使用,研究药物与人血清白蛋白的作用机理不仅可了解药物的运输、代谢过程;而且对临床用药、药物设计、新药开发具有重要指导意义。
文章综述了药物小分子与人血清白蛋白相互作用的研究手段。
[关键词]药物小分子;人血清白蛋白;研究手段[中图分类号]TQ [文献标识码]A [文章编号]1007-1865(2012)16-0076-01 Research Development of Study Methods of the Interaction betweenDrug Molecules and HSAWang Ya, Jiang Xiaohui(Department of Chemistry and Chemical Engineering, China West Normal University, Nanchong 637002, China)Abstract: Along with the wide usage of drugs, research of interaction between drugs and HSA not only can understand the mechanism of drug transport, metabolic process; but also have important guiding significance for clinical drug using, drug designing and development of new medicine. The study methods of the interaction between drugs small molecules and HSA were reviewed.Keywords: drugs small molecules;HSA;study method人血清白蛋白(HSA)是血浆中含量最丰富的载体蛋白,能与人体内药物分子结合,运输到人体各部位发挥疗效。
有机磷农药与牛血清白蛋白的相互作用及分析应用

果和甲基对硫磷 ) 与牛血清白蛋 白( S 的相 互作 用. B A) 实验表明敌 百虫和 甲基对硫磷 与
B A 的相 互 结合作 用是 单一 静 态猝 灭 过 程 , 乐果 与 B A 的相 互 结合 作 用 是静 态 为主 、 S 而 S 动 态为辅的猝 灭过 程 . 次发 现 有 机磷 药物 与 B A 结合 作 用 同药物 疏 水性 直接 相 关 : 首 S 随
Vo . 4 No 3 12 .
J 1 01 u .2 1
文章编号 :0 4 82 ( 0 )30 9 -7 10 - 80 2 1 0 - 14 0 1
有 机 磷 农 药 与 牛 血 清 白蛋 白的
相 互 作 用 及 分 析 应 用
王 雪荣 韩晓锋 贾风燕 王 荣 , 军港 刘永明 , , , 殷 ,
着有机磷 药物疏水性增 大, 猝灭常数 增 大、 S B A构象改变增大、 药物与 B A的结合距 S 离减小. 有机磷 药物与 B A的结合作 用随着有机磷疏水性增强而增加. 于蛋 白质与有 S 基
机磷 的结合 作 用研 究 , 步探 讨 了水产 品 中有机 磷 药物残 留的提 取 方 法 , 初 并利 用 气相 色谱 法检测 了水 产 品 中乐果和 甲基 对硫磷 的含 量 , 方法 的 回收 率 为 8 . 1 一172 % . 方 57% 0.1 该
法准确 度 高 、 简单 、 速. 快
关 键词 : 百 虫; 敌 乐果 ; 甲基 对硫 磷 ; 水性 ; 疏 牛血 清 白蛋 白 ; 荧光猝 灭 ; 气相 色谱 法 中图分 类号 : 6 05 文献标 志码 : A 虽然 已有 大量 的实验 证 实有机 磷农 药 的毒 副 作用 , 但是 目前 为 止 国 内外 只有 水 胺 硫 磷 和 甲基
几种中药小分子与牛血清白蛋白的相互作用研究的开题报告

几种中药小分子与牛血清白蛋白的相互作用研究的开题报告一、研究背景中药中含有多种小分子化合物,具有多种药理作用,广泛应用于中医临床实践中。
而白蛋白是人体内含量最多的蛋白质之一,其在药物代谢和输送中起着重要作用。
牛血清白蛋白是一种与人血清白蛋白类似的蛋白质,因其具有稳定性以及容易制备等特点,被广泛用作药物载体和生物检测的载体。
因此,研究中药小分子与牛血清白蛋白的相互作用具有重要理论和实践意义。
二、研究目的与内容本研究旨在利用多种生物化学与光谱学技术研究几种中药小分子(如黄芩素、益气养血丸中的桂皮醛、菊花素)与牛血清白蛋白的相互作用特点,并探究相关药理学及生物学意义。
具体研究内容如下:1.利用静态荧光光谱法研究中药小分子与牛血清白蛋白的荧光光谱变化规律,推断小分子与白蛋白的结合方式以及相应的荧光猝灭机制。
2.利用酶动力学实验法研究小分子结合牛血清白蛋白是否对酶的催化活性产生影响,并进一步探究小分子与白蛋白的结合位点。
3.利用圆二色光谱法探究小分子与牛血清白蛋白的结合对蛋白质的次级结构的影响,以及在不同条件下结合状态的相互作用。
三、研究意义1.研究中药小分子与牛血清白蛋白的相互作用,可以深刻解释中药物质的药理作用机制,为中药现代化发展提供理论依据。
2.研究结果可为开发新药物提供依据,同时也可为设计制备智能化药物传递系统提供原理支持。
3.此外,研究还具有广泛参考价值,有助于我们更好地理解蛋白质和其它药物小分子的相互作用规律并推动相关技术的发展。
四、研究方法本研究将采用多种生物化学与光谱学技术,旨在揭示几种中药小分子与牛血清白蛋白的相互作用规律。
其中,对小分子与蛋白质的荧光光谱进行测量,采用荧光光谱分析法;对小分子结合蛋白质对酶的催化活性进行研究,采用酶动力学实验法;对蛋白质的次级结构变化进行研究,采用圆二色光谱法。
通过上述多种生物化学与光谱学技术,旨在全面而系统地研究中药小分子与牛血清白蛋白的相互作用规律,进一步探究相关的药理学及生物学问题。
以唑草·苯磺隆为模型研究酮类小分子与牛血清白蛋白的相互作用

以唑草苯磺隆为模型研究酮类小分子与牛血清白蛋白的相互作用王珊;高丰琴;杨小玲【摘要】在模拟动物体生理条件下,应用荧光光谱法检测Stern-Volmer猝灭常数,用紫外分光光度法检测唑草酮类除草剂对牛血清白蛋白(BSA)构象的影响,据此研究唑草酮类除草剂与BSA的相互作用机制和作用类型.用上述检测方法获得唑草酮类除草剂与BSA的猝灭常数和结合点位数,发现唑草酮类除草剂对BSA有猝灭作用.静态猝灭是唑草酮类除草剂导致BSA荧光猝灭的主要原因.加入唑草酮类除草剂后导致BSA的构象发生变化.同时用同步荧光光谱法探讨了唑草酮类除草剂对BSA 构象的影响,为预防和医治除草剂中毒提供了重要依据.【期刊名称】《化工科技》【年(卷),期】2016(024)001【总页数】4页(P20-23)【关键词】牛血清白蛋白;唑草·苯磺隆;猝灭作用【作者】王珊;高丰琴;杨小玲【作者单位】咸阳师范学院化学与化工学院,陕西咸阳712000;咸阳师范学院化学与化工学院,陕西咸阳712000;咸阳师范学院化学与化工学院,陕西咸阳712000【正文语种】中文【中图分类】Q512.1蛋白质是组成生命的主要物质之一,各种生命活动与蛋白质都分不开。
迄今为止在生命科学,化学等众多领域的研究中,蛋白质的研究一直都占有举足轻重的地位,特别是对小分子与蛋白质的探究[1-2]。
关于蛋白质构象的研究最主要的是荧光光谱法,从不同的角度来研究分子结构和键与键之间的结合效果,以此反映蛋白质的功能。
近几年唑草酮杀草范围广、效果明显、对后茬作物没太大的影响,因此在麦田里得到广泛应用[3-6]。
这种方法之所以被应用于研究唑草酮与牛血清白蛋白之间的相互作用是由于其有很多优点,比如灵敏度高,运用起来较方便以及用量比较少等。
对于药物中小分子与蛋白质相互作用的反应过程中响应信号的变化,通过具体的分析,确定该响应信号和系统参数之间的数学关系,或通过查找探针和合适的蛋白质体系结构,改变现有的反应模型的缺点,进一步得到蛋白质的结构,建立一个更清晰的图像反应,为识别、筛选和解毒剂的研制提供强有力的依据。
血清白蛋白与药物小分子相互作用的研究方法

2014年第07期饮食保健研究血清白蛋白与药物小分子相互作用常用的方法包括光谱法尧平衡透析法尧液相色谱法尧电化学方法尧X 晶体衍射等袁随着实验技术的日臻完善袁质谱尧核磁共振尧毛细管电泳尧激光散射等方法的应用也日益增多遥下面主要介绍几种常用方法院1尧紫外-可见吸收光谱紫外-可见光谱法是研究药物小分子与蛋白质相互作用的常用方法之一袁是各种光谱方法的基础遥氨基酸残基的微环境由蛋白质分子的构象决定遥构象改变袁微环境改变袁生色基团的紫外吸收光谱随之发生改变[1]遥若药物分子配体与生物大分子结合前后的吸收光谱有一定差异时袁也就是说当蛋白质的两个特征吸收峰的峰强或峰位发生了变化袁说明蛋白质的构象发生了变化遥2尧荧光光谱法研究药物分子配体与蛋白质的相互作用袁荧光光谱法是应用最广泛的一种方法[2]遥该方法能够提供较多的荧光参数袁如激发光谱尧发射光谱以及荧光强度尧量子产率尧荧光寿命尧荧光偏振等袁这些参数从不同角度反映了分子的成键和结构情况以及发光特性遥2.1尧荧光猝灭法荧光猝灭法袁广义的定义是指任何可以使荧光物质的量子产率或荧光强度降低的作用袁但狭义的定义仅指荧光物质分子与溶剂分子或其它溶质分子的相互作用引起的荧光强度降低的物理或化学过程遥很多过程可引起荧光猝灭袁如激发态反应尧能量转移尧配合物形成和碰撞猝灭遥2.2尧荧光增强法即荧光敏化当荧光给体-受体间因偶极-偶极作用发生能量转移时会产生荧光增强效应遥能量转移的结果为内源发色基团的荧光被猝灭和外源发色基团荧光被敏化遥当一个分子的荧光发射光谱和另一分子的吸收光谱重叠时袁通过分子间偶极-偶极作用使能量从给体转移到受体袁这种能量转移也叫做共振遥通过观测能量转移现象袁可以得到很多蛋白质分子的结构信息[3]遥2.3尧荧光偏振法蛋白质分子的内源荧光团的寿命通常比较短袁可利用外源荧光团来检测荧光偏振遥当外源荧光体分子与蛋白质结合时袁其转动受阻袁导致小分子转动速度变慢袁荧光偏振会随之变大遥相反袁如果连接到大分子上的荧光体被其它小分子夺走袁其偏振度将下降遥如果利用蛋白质的荧光来检测偏振袁蛋白质与小分子作用后袁蛋白质的偏振度降低袁说明蛋白质与小分子发生了结合作用[4]遥2.4尧同步荧光同步荧光光谱是同时扫描激发和发射两个单色器波长袁利用同步荧光光谱可以了解药物分子对蛋白质构象的影响遥由吟姿=15nm 显示出酪氨酸残基的光谱特性曰吟姿=60表现色氨酸残基的荧光袁因氨基酸残基的最大吸收波长与其所处环境的极性有关袁故而由发射波长的改变可判断蛋白质构象的变化[5]遥2.5尧三维荧光三维荧光光谱是以激发波长尧发射波长和荧光强度为坐标的三维空间图谱袁同时可用强度等高线描述被测组分的分布和浓度袁不仅可以提高测量灵敏度和对分子结构的选择性袁而且能够更加全面地展现样品的荧光信息袁有利于综合考查样品的组分分布及构型变化特征遥3尧圆二色谱法当高频变换的左旋和右旋偏振光作为入射光传播到物体上时袁若物体具有光学活性袁则两个圆偏振光的传播速度就会不同袁并且这两个偏振光被吸收的程度也不相同遥当平面圆偏振光通过这些光活性的生色基团时袁光活性中心对平面圆偏振光中的左尧右圆偏振光的吸收不相同袁产生了吸收差值袁由于这种吸收差的存在袁造成了偏振光矢量的振幅差袁圆偏振光变成了椭圆偏振光袁这就是蛋白质的圆二色性遥由于圆二色谱具有高度灵敏性袁所以可以利用其来研究蛋白质立体结构的变化情况袁特别是研究稀溶液中蛋白质构象的一种快速尧简单尧较准确的方法[6]遥4尧电化学方法当蛋白和小分子发生作用时袁蛋白或小分子的电化学性质或光电化学性质发生改变袁通过这一变化袁可以检测他们两者之间的作用常数或确定其含量遥对于一些无法用紫外-可见尧荧光等光谱法来研究的体系袁却有可能用极谱法和伏安法等电化学方法进行研究遥5尧红外光谱法红外光谱是蛋白质结构分析的另一种常用方法袁与其它方法相比其优点在于它适用于不同状态尧不同浓度以及不同环境中蛋白质和多肽的测定遥此外袁傅立叶变换红外光谱FT-IR 还有样品用量较少袁蛋白质分子的大小几乎无影响袁没有荧光和光散射的影响等优点[7]遥参考文献1彭毛袁陈娟袁李成芳.光谱法研究加替沙星与牛血清白蛋白的相互作用.湖北大学学报(自然科学版)袁2008袁30(3):273-2762Elsa A,Cristian C,Eduardo L.Interaction of al Kylpyridinium chlorides with human serum albumin studied by fluorescence techniques.Journal of Photochemistry and Photobiology A:Chemistry,2008,195:295-3003杜鹃.荧光法研究盐酸多赛平与牛血清白蛋白的相互作用.化学研究袁2007袁18(2):66-684张国文袁陈秀霞.牛蒡苷与人血清白蛋白的相互作用.农产品加工袁2009袁3(3):62-645Hou HN,Qi ZD,OuYang YW,et al.Studies on interaction between Vitamin B12and human serum albumin.Pharmaceutical and Biomedical Analysis,2008,47:134-1396沈星灿袁梁宏等.圆二色光谱分析蛋白质构象的方法及研究进展.分析化学袁2004袁32(3):388-3947谢孟峡袁刘媛.红外光谱酰胺III 带用于蛋白质二级结构的测定研究.高等学校化学学报袁2003袁24(2)院226-231论著血清白蛋白与药物小分子相互作用的研究方法陈晨河北省邯郸市中心医院河北邯郸056001。
丹参酮ⅡA-磺酸钠与牛血清蛋白的相互作用

丹参酮ⅡA-磺酸钠与牛血清蛋白的相互作用陈凤英;杨林;黎祥妨【摘要】在pH=7.4的Tris-HCl缓冲溶液中,利用紫外可见吸收光谱法和荧光光谱法研究了中药提取物小分子丹参酮ⅡA-磺酸钠与牛血清蛋白的相互结合作用与机制,考察了温度对二者结合常数的影响.结果表明,在285.8、298、310 K时,紫外光谱法得到丹参酮ⅡA-磺酸钠与牛血清蛋白的结合常数分别2.18×105、1.75×105、1.35×105 L·mol-1,荧光光谱法得到二者的结合常数分别为1.71×105、1.69×105、1.22×105 L·mol-1,可见两种光谱法的结果是一致的,结合常数均随着温度的升高而减小.并计算了丹参酮ⅡA-磺酸钠与牛血清蛋白作用过程的ΔG、ΔH、ΔS,推测丹参酮ⅡA-磺酸钠与牛血清蛋白之间的作用力为静电引力.【期刊名称】《商洛学院学报》【年(卷),期】2019(033)002【总页数】4页(P1-4)【关键词】牛血清蛋白;丹参酮ⅡA-磺酸钠;紫外吸收光谱;荧光光谱【作者】陈凤英;杨林;黎祥妨【作者单位】商洛学院化学工程与现代材料学院/陕西省尾矿资源综合利用重点实验室,陕西商洛 726000;商洛学院化学工程与现代材料学院/陕西省尾矿资源综合利用重点实验室,陕西商洛 726000;商洛学院化学工程与现代材料学院/陕西省尾矿资源综合利用重点实验室,陕西商洛 726000【正文语种】中文【中图分类】O61血清蛋白与药物小分子之间的相互作用,是生物化学领域的重要研究内容之一。
血清白蛋白是生物体血浆中含量最丰富的运输蛋白质,能够与类别广泛的内源和外源性物质结合,将药物分子输送到人体各个部位。
小分子药物被生物体吸收后,与血浆蛋白可逆性结合后进入血液循环系统,并且小分子药物与血浆蛋白的可逆性结合能够影响其在生物体内的分布、生物活性和毒性。
光谱法研究刺芒柄花素与牛血清白蛋白的相互作用

分 布 、 除 以及通 过 改 变血 液 组 织 或组 织 中游 离 药 清 物浓 度来 影 响药 效 。 因此 , 究 药 物 与血 清 白蛋 白 研 的结合 作 用 对 理 解 药 物 的 作 用 机 制 具 有 重 要 意 义 J 。本 文采 用 荧 光 光 谱 法 和 紫 外 吸 收 光 谱 法 研
恒温 槽装 置 ) S 合 肥博 美 生 物 科 技 有 限公 司 , 。B A( 纯度 9 % , 子量 6 0 ) 9 分 800 用二 次 水 配 制 成 17 .6×
1 oo ・ 和 5 0×1 m l L 0~t l L . 0~ o ・ 储 备液 , ( 于 1
~
4)℃ 冰 箱 中保 存 。刺 芒 柄 花 素 用 乙 醇 配 制 成
及 苯丙 氨酸 残基 的荧 光猝 灭 , 以在 很多 情 况下 , 所 蛋
白质 的荧 光 光谱 似 乎 只 显 示 色 氨 酸 的 荧 光 , 峰 值 其
在 3 0 n 左 右 。 实 验 研 究 了 2 8 3 2 3 6 K 3 5 m 9 、0 、0
个 不 同温度 下 , 芒柄 花 素对 B A荧 光 的猝 灭 作 用 刺 S ( 实验 方法 部分 ) 图 2为 2 8K时 的荧 光 光谱 , 见 。 9 从 图 中可 以看 出在 固定 B A 浓度 条 件 下 , S 随着 刺 芒 柄 花素浓 度 的增 加 , S 的最 大 荧 光 发 射 峰 逐 渐 降 BA
以及 刺芒 柄花 素对 牛血清 白蛋 白构 象 的影响 。
n 人射 和发 射 狭 缝 宽 均 为 1 m, 录 2 0~6 0 m, 0a 记 5 0 a 的发射荧 光 光 谱 。分 别 在 3 2 3 6 K 温度 条 件 m 0 、0
黄芩类药物与人血清白蛋白的相互作用(PDF)

2. 2 金属离子对结合常数的影响 生物体内含有多种微量金属元素, 这些元素相互影响和相互协调, 共同参与各种生命活动. 研究
多种微量元素与生物体的共同作用机理, 可以更加深入地了解微量元素在生物体内的生理功能. 因 此, 研究了金属离子对蛋白 药物结合体系的影响. 实验中, 在固定黄芩苷、汉黄芩苷及血清白蛋白浓 度的条件下, 研究了 4种金属离子 Zn2 + , M g2 + , A l3+ 和 Cu2+ 对位点药物与 H SA 的结合常数的影响, 实 验结果列于表 1. 表 1中的 KA和 K A分别表示药物与血清白蛋白在金属离子不存在和存在时的结合常 数. 由表 1可见, 金属离子的存在会直接影响药物与血清白 蛋白结合. 黄芩苷与 H SA 结 合的同时, 4种金属离子与血清白蛋白也发生了不同程度的结合. 金属离子介入后结合常数降低, 可能原因是生 成了金属离子 血清白蛋白复合物. 这种复合物的形成可能会影响血清白蛋白的构象, 进而影响黄芩苷 的结合能力, 抑制其与血清白蛋白的结合. 对于汉黄芩苷, 金属离子的存在增加了位点药物与 H SA 的 结合常数, 推测是金属离子在位点药物与 H SA 分子间起 离子架桥作用 , 金属离子与药物形成络合 物后疏水性增强, 易于与蛋白结合, 导致结合常数增加.
药物与蛋白质的相互作用研究

兰州大学
硕士学位论文
药物与蛋白质的相互作用研究
姓名:李道金
申请学位级别:硕士
专业:化学 有机化学
指导教师:金璟
20070501
李道金兰州大学硕士学位论文2007
数,应用F6rster非辐射共振能量转移理论,获得了石吊兰素与HSA中色氨酸残基之间的距离。
此外,荧光光谱、同步荧光光谱和CD光谱的结果表明HSA的构象并没有因为石吊兰素的结合而有明显地改变。
荧光实验和分子模拟的研究表明,石吊兰素与HSA之间的相互作用主要是疏水作用,但是在石吊兰素与HSA中的Arg-218,Arg-222,Lys·195和Asp-451之间也有氢键存在。
图2.10石吊兰素与HSA作用的分子对接图
Figure2.10InteractionmodebetweennevadensinandHSA,onlyresiduesaround6.5Aoftheligandaredisplayed.TheresiduesofHSAandtheligandsmLetmeareallrepresentedusingstickmodel,thereintoredsticksrepresentoxygen.Thehydrogenbondbetweentheligandandtheproteinisrepresentedusingyellowdashedline.
参考文献
【1】C.Andre,Y.C.Guillaume,Anti-coagulantrodenticidebindingpropertiesof
33。
光谱法研究三种黄酮类药物小分子与牛血清白蛋白的相互作用的开题报告

光谱法研究三种黄酮类药物小分子与牛血清白蛋白的相互
作用的开题报告
一、研究背景
黄酮类化合物是一类具有重要生物活性的药物,具有抗氧化、抗炎、抗肿瘤等多种生物活性。
与此同时,白蛋白作为人体中最主要的蛋白质之一,其能够与大部分药物结合,影响药物的代谢、吸收、分布和排泄等。
因此,研究黄酮类药物与牛血清白蛋白的相互作用具有重要的理论和应用价值。
二、研究目的
本研究旨在探究三种黄酮类药物分子与牛血清白蛋白的相互作用,分析其相互作用模式、结合特点和影响因素,为寻找并优化新型的黄酮类药物提供理论依据。
三、研究方法
采用多种光谱法技术,包括紫外吸收光谱、荧光光谱和圆二色光谱等,对三种黄酮类药物与牛血清白蛋白的相互作用进行研究。
同时,利用计算机模拟技术对相互作用模式进行探究,并研究不同条件下的相互作用差异。
四、研究意义
本研究将对新型黄酮类药物的合成和优化提供理论依据,并为其药理学和临床应用提供指导。
同时,对于深入理解药物与蛋白质相互作用机制也将有所帮助,对药物设计和研发具有重要参考意义。
小分子与血清白蛋白相互作用的研究

118生物技术世界 BIOTECHWORLD在血浆中,人血清白蛋白是一种含量极为丰富的载体蛋白,可以跟人体内药物分子融合,从而运输至人体各个部位,进一步发挥出有效作用[1]。
药物小分子与人血清白蛋白相结合,能够对药物的吸收、分析及新陈代谢产生重要影响,与此同时还能够对药物的稳定性及毒性产生很大程度的影响。
本组采取多种方法对药物小分子与血清白蛋白之间的相互作用进行了分析,具体内容如下。
1 药物小分子与人血清白蛋白的相互作用对于生命新陈代谢的维持,人血清白蛋白发挥了非常重要的作用。
同时,人血清白蛋白也是疾病诊疗观察过程的一项重要的参考指标。
近年来,在医药快速发展的背景下,药物的大量应用致使分子在体内和人血清白蛋白发生了诸多反应,进一步导致人血清白蛋白的构象发生变化。
药物在进入人体之后,先和人血清白蛋白相结合,大量学者对药物小分子和人血清白蛋白的作用机理进行了探究,比如姜黄素、白藜芦醇脂肪酸及布洛芬等[2]。
其中,白藜芦醇脂肪酸可以跟人血清白蛋白进行有效结合,从而使其荧光强度增强,并使其紫外吸收减弱。
2 探究方法分析对于药物小分子与人血清白蛋白相互作用的研究,会应用到多种方面,具体表现如下:2.1 光谱分析法在对生物大分子,尤其是蛋白质和药物之间的作用进行分析过程中,通过使用到光谱分析法。
对于药物小分子,通过静电、疏水及氢键等方式和人血清白蛋白之间产生作用。
产生作用之下,使蛋白质的光谱性质发生显著变化,并结合光谱技术定性及定量检测其作用的改变,从而更深层次地对其作用进行研究。
对荧光探针与蛋白质结合之后峰的强度、波长及位移进行测定,能够对其微环境的极性及蛋白质构象等性质进行研究。
使用荧光分析,具备多方面的优势,比如选择性优良、重现性良好及灵敏度高等。
有学者使用荧光法对马兜铃酸I和人血清白蛋白进行结合,结果发现马兜铃酸I结合到Trp-214,从而使人血清白蛋白的荧光强度得到有效降低。
2.2 毛细管电泳法对于毛细管电泳法来说,是具备多方面的优势的,包括了:(1)药物与白蛋白混合液不需要进行处理;(2)一次进样能够将药物总浓度与有利药物浓度同时测量出来;(3)对于纳摩尔进样量或者更低的进样量,依旧具备优良的重现性。
药物小分子与蛋白质大分子相互作用的研究[文献综述]
![药物小分子与蛋白质大分子相互作用的研究[文献综述]](https://img.taocdn.com/s3/m/da3a0908852458fb760b5630.png)
文献综述药物小分子与蛋白质大分子相互作用的研究摘要:药物小分子与蛋白质大分子的相互作用对阐明药物的运输和代谢以及了解蛋白质的结构与功能关系有着重要的意义,本文讨论了药物分子与蛋白质大分子相互作用的模式,解释了该模型形成的原因及影响因素;总结了近几年来国内外相关研究方法的研究进展,通过荧光光谱法、紫外光谱法,红外光谱法,圆二色谱法,揭示药物分子与蛋白质大分子相互作用的荧光猝灭机制、结合常数、结合数、作用力类型以及药物分子对蛋白质构象的影响等,从而能够为生命科学、医药学的提供药物与蛋白质相互作用时药物在生物体内的吸收、分布、排泄、代谢、转化的各种信息。
关键词:药物分子;蛋白质大分子;相互作用1 引言各种药物与人类的生活和健康密切相关。
研究药物分子与蛋白质相互作用对阐明药物的运输和代谢以及了解蛋白质的结构与功能关系有着重要的意义。
药物分子进人血液后随着血液循环分布于全身,必然不同程度地与血浆蛋白(主要是血清白蛋白)结合。
血清白蛋白是血浆中最为丰富的蛋白质,它能与许多内源及外源化合物结合,并能结合生物体内存在的多种微量元素。
所以,药物与血清白蛋白的结合直接影响药物在生物体内的分布、贮存、转运、药效、药物代谢以及毒副作用等方面的性质。
研究药物分子与血清白蛋白的相互作用,建立药物与蛋白质结合的体外模型,不仅对于揭示体内药物动力学问题、指导临床合理用药具有一定意义,而且对于进行药物分子设计、开发新药等也具有重要的指导意义[1]。
2 药物与蛋白质相互作用模式药物小分子与血清白蛋白之间的相互作用主要有氢键、范德华力、静电引力、疏水作用力等。
氢键为和负电性原子或原子团共价结合的氢原子与邻近的负电性原子(往往为氧或氮原子)之间形成的一种非共价键。
在保持DNA、蛋白质分子结构和磷脂双层的稳定性方面起重要作用。
分子间作用力被称为范德华力,按其实质来说是一种电性的吸引力。
疏水力在蛋白质多肽链的空间折叠、生物膜的形成、生物大分子之间的相互作用以及酶对底物分子的催化过程中常常起着关键的作用。
一种喹唑啉酮衍生物与牛血清白蛋白的相互作用

验室提供 ; S B A溶解在 Ti HC 缓 冲溶液 中 , r— 1 s 实验前 1 5 a n配制 B A溶液 ;r ( 化试 剂 ) 浓 盐酸 ; a l所 ri S Ti 生 s ; NC; 用试剂均为分析纯 ; 实验用水为二次亚沸水 。
带 恒温槽 系统 的 F 4 0 一5 0型荧光 分光 光度计 、 UV一
1:1 合 形成 复合 物 时 , 结合 过 程 主 要 是 熵 驱动 , 互作 用力 主 要 为 疏 水作 用 力 。根 据 F r t 结 其 相 6 se 辐射 能 量 转 移 理 论 r非
计 算 了给 体 ( S 与 受体 ( B A) HTQ) 间的 结 合 距 离。 之
关 键 词 : 唑 啉 酮 类 衍 生 物 ; 血 清 白蛋 白 ; 喹 牛 荧光 猝 灭 光谱 ; 紫外 吸 收光 谱 ; 力 学参 数 热
起 了人们 广泛 的研究 兴趣 。3( 一 乙基 )2对 甲苯 胺 一2羟 一一 基喹唑啉一 ( - 一 ( Q) 为喹 唑 啉 酮 类 化 合 物 4 3H)酮 HT 作 的一种衍 生物可 以预见 有 很好 的生 物活 性口 , 结 构 ]其
如 图 1所 示 。
化学与生 命科学 之 间的边 缘 性课 题 , 用 的研究 方 法 采 有荧光法 、 紫外光 谱法 和色谱法 等 , 中荧 光法研 究药 其 物活性小 分子与 蛋 白质 的结 合反 应 不仅 灵 敏度 高 , 而
OH
用, 包括结 合位置 、 结合常 数 、 作用 力类型 、 共存物 质的
影 响 以及药 物在血 液 中的分配等 。
1 实 验
1 1 试 剂 与 仪 器 .
0H3
一
HT 由咸 宁学 院化学与生命科学学 院有机合 成实 Q
蛋白与小分子作用

蛋白质与小分子相互作用
蛋白与小分子之间的相互作用在生物学中非常重要,因为它们对于细胞信号传导、药物设计和代谢调节等过程有着关键的影响。
这种相互作用可以通过多种方式实现,包括氢键、范德华力、离子相互作用和疏水效应等。
在药物设计中,蛋白与小分子之间的相互作用是一个关键的考虑因素。
药物分子必须与目标蛋白质相互作用,才能实现治疗效果。
这些相互作用可能是结合在蛋白质的活性位点上,从而影响蛋白质的活性;或者是影响蛋白质的构象,改变其功能。
了解这些相互作用有助于更好地理解生物学过程,设计更有效的药物,以及治疗各种疾病。
光谱法研究富马酸酮替芬与BSA的相互作用

光谱法研究富马酸酮替芬与BSA的相互作用姚婷;辛建伟;景丹婷;王莉莹;思广凤;高媛媛【摘要】在模拟生理条件下,实验用荧光光谱和紫外吸收光谱研究了不同温度下富马酸酮替芬(KTF)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机理.研究结果表明:KTF对BSA 有显著的猝灭作用,形成l∶l的复合物,其猝灭类型为静态猝灭.由实验数据得出猝灭常数KV、结合常数KA、结合位点n.热力学参数表明是一个自发过程,其作用力类型主要为疏水作用力.同时,利用同步荧光光谱,分析了KTF对BSA构象的影响,结果表明两者相互作用使酪氨酸残基所处的微环境发生改变.【期刊名称】《广州化工》【年(卷),期】2018(046)019【总页数】3页(P90-92)【关键词】富马酸酮替芬;牛血清白蛋白;荧光;紫外吸收光谱法;相互作用【作者】姚婷;辛建伟;景丹婷;王莉莹;思广凤;高媛媛【作者单位】延安大学医学院,陕西延安716000;延安大学医学院,陕西延安716000;延安大学医学院,陕西延安716000;延安大学医学院,陕西延安716000;延安大学医学院,陕西延安716000;延安大学医学院,陕西延安716000【正文语种】中文【中图分类】O657.3富马酸酮替芬(ketotifen fumarate,KTF)为抗变态反应药物,既有很强的组胺H1受体拮抗作用,又对过敏反应介质的释放有很强的抑制作用[1]。
在医学上被广泛用于支气管哮喘、湿疹、过敏性鼻炎等疾病[2-4]。
血清白蛋白是生物体内最丰富的载体蛋白,它能与许多物质广泛结合,对血液中物质的存储、转运和代谢起到重要作用[5]。
药物进入人体后,通过血清白蛋白的储存和运输到达靶部位,进而发生药理作用[6]。
利用光谱法对单一药物与血清白蛋白相互作用研究的报道已很多。
但对富马酸酮替芬与牛血清白蛋白相互作用的光谱的研究尚未见报道。
因此,研究药物小分子与牛血清白蛋白的相互作用对于阐明药物的转运和代谢过程、蛋白质的结构与功能的关系具有一定的意义,为药物的开发、临床用药提供重要的数据[7]。
药物小分子与蛋白质大分子相互作用的研究[文献综述]
![药物小分子与蛋白质大分子相互作用的研究[文献综述]](https://img.taocdn.com/s3/m/da3a0908852458fb760b5630.png)
文献综述药物小分子与蛋白质大分子相互作用的研究摘要:药物小分子与蛋白质大分子的相互作用对阐明药物的运输和代谢以及了解蛋白质的结构与功能关系有着重要的意义,本文讨论了药物分子与蛋白质大分子相互作用的模式,解释了该模型形成的原因及影响因素;总结了近几年来国内外相关研究方法的研究进展,通过荧光光谱法、紫外光谱法,红外光谱法,圆二色谱法,揭示药物分子与蛋白质大分子相互作用的荧光猝灭机制、结合常数、结合数、作用力类型以及药物分子对蛋白质构象的影响等,从而能够为生命科学、医药学的提供药物与蛋白质相互作用时药物在生物体内的吸收、分布、排泄、代谢、转化的各种信息。
关键词:药物分子;蛋白质大分子;相互作用1 引言各种药物与人类的生活和健康密切相关。
研究药物分子与蛋白质相互作用对阐明药物的运输和代谢以及了解蛋白质的结构与功能关系有着重要的意义。
药物分子进人血液后随着血液循环分布于全身,必然不同程度地与血浆蛋白(主要是血清白蛋白)结合。
血清白蛋白是血浆中最为丰富的蛋白质,它能与许多内源及外源化合物结合,并能结合生物体内存在的多种微量元素。
所以,药物与血清白蛋白的结合直接影响药物在生物体内的分布、贮存、转运、药效、药物代谢以及毒副作用等方面的性质。
研究药物分子与血清白蛋白的相互作用,建立药物与蛋白质结合的体外模型,不仅对于揭示体内药物动力学问题、指导临床合理用药具有一定意义,而且对于进行药物分子设计、开发新药等也具有重要的指导意义[1]。
2 药物与蛋白质相互作用模式药物小分子与血清白蛋白之间的相互作用主要有氢键、范德华力、静电引力、疏水作用力等。
氢键为和负电性原子或原子团共价结合的氢原子与邻近的负电性原子(往往为氧或氮原子)之间形成的一种非共价键。
在保持DNA、蛋白质分子结构和磷脂双层的稳定性方面起重要作用。
分子间作用力被称为范德华力,按其实质来说是一种电性的吸引力。
疏水力在蛋白质多肽链的空间折叠、生物膜的形成、生物大分子之间的相互作用以及酶对底物分子的催化过程中常常起着关键的作用。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性,平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益,请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间:9:00-18:30)。
毕业设计(综述)药物小分子与血清白蛋白的相互作用申请学位:学士学位院系:药学院专业:药学姓名:梅艳飞学号:122120213指导老师:闫苗苗二〇一三年六月一日目录摘要 (I)Abstract (II)前言 (1)1蛋白质与小分子物质 (2)1.1蛋白质的定义及概述 (2)1.2蛋白质的结构与功能 (2)1.3血清白蛋白 (3)1.3.1血清白蛋白的结构 (3)1.3.2血清白蛋白的生理功能 (4)1.4小分子物质 (5)2药物小分子与血清白蛋白相互作用的研究方法 (7)2.1紫外可见吸收光谱(UV-Vis)法 (7)2.2荧光光谱法 (7)2.3圆二色光谱(CD)法 (9)2.4傅里叶转换红外光谱(FT-IR)法 (9)2.5其他研究方法 (10)3药物小分子与血清白蛋白相互作用研究的主要内容 (11)3.1结合常数和结合位点数的确定 (11)3.2结合位点的确定 (12)3.3作用力类型 (12)3.4药物小分子对蛋白质二级结构的影响 (13)4研究意义及展望 (14)参考文献 (15)致谢 (18)药物小分子与血清白蛋白的相互作用梅艳飞摘要:蛋白质是一切生物体内最基本的生命物质,在生物体内发挥着各种与生命活动有关的重要作用。
蛋白质是遗传性状的直接表达者。
因此,对蛋白质的各种研究是当前生命科学、医药学、化学等领域的前沿和热点。
蛋白质是药物的一种非常重要的运输载体。
药物与蛋白质的相互作用不仅影响药物在体内的分布,而且还影响药物在体内的代谢与排泄方式,研究药物与蛋白质的结合为药物分子结构与药效之间的关系提供了有利的信息。
基于研究生物大分子与药物小分子相互作用的重要意义,本文对前人就这方面的研究成果进行了系统的总结,以期从中找出未来研究的突破口,从而进一步丰富生物大分子与药物小分子相互作用的研究。
关键词:药物小分子;血清白蛋白;相互作用;研究方法;研究内容The Interaction of Medicine Small Moleculewith Serum AlbuminMEI Yan-feiAbstract: Protein is the basic composition of all organism, it plays impo- rtant roles in all kinds of life activities. Protein is the expresser of these genetic materials. So, there have been all interesting research field of life sciences, pharmacodynitics and chemistry of it. Protein serves as a trans- port carrier for drugs, the binding of drugs with protein has a great influ- ence not only upon the distribution of the drugs in the body but also upon their patterns of metabolism and excretion. The studies on this aspect may provide information of the structural features that determine the therapeutic effectiveness of drug. On the basis of the previous research, the predecess- ors had a system to its total nodes, but the role of polyamines in mechanism of the current review rarely, the former polyamine research achievements in this field are summarized, with a view to find polyamine future research br- each, so as to enrich the polyamine research.Key Words: medicinal molecules; serum albumin(SA); interactions; resea- rch methods; research content前言生命的奥秘一直是人类孜孜探索的重大问题,从分子水平测定、表征和阐明在生命过程中起作用的各类小分子与生物大分子的相互作用,以及探究这些作用于生物功能之间的关系,其根本目的是探索生命过程的奥秘。
蛋白质(protein)是由氨基酸组成的一类生物大分子,它与核酸等其他生物大分子共同构成生命的物质基础。
生物体内蛋白质的种类繁多,单细胞的大肠杆菌就含有3000余种。
人体含蛋白质种类多达10万余种,是细胞中含量最丰富的高分子化合物。
各种蛋白质都有其特定的结构和功能,在生命活动中发挥着不可替代的作用。
对蛋白质与有机小分子的相互作用机理的研究,有助于考察蛋白质的结构和功能与有机小分子的结构和性质之间存在的相关性[1]。
与生命相关的许多外源性小分子、离子等物质都需要通过和蛋白质的相互作用从而起到生物活性功能。
研究药物小分子与生物大分子的相互作用,有助于人们对药物与生物大分子相互作用方式及其在体内作用机理的认识和理解,有助于人们进行疗效更好、毒性更低的新药设计和筛选[2]。
药物的吸收、分布、代谢及排泄等体内过程,直接影响到药物在其作用部位的浓度和有效浓度的持续时间,从而决定着药物的作用——药理作用和毒性作用的发生、发展和消除。
研究多种药物与血浆蛋白(主要是白蛋白)的结合,是药物动力学及临床药理学的重要内容[3]。
国外对小分子与蛋白质相互作用的研究较早,国内化学工作者在这方面的研究也已有数十年的历史[4,5]。
近年来,随着现代实验手段的提高,人们采用多种方法从不同角度对药物小分子和蛋白质之间的作用进行了广泛的研究。
现在常用手段包括荧光光谱、紫外-可见吸收光谱、圆二色光谱、傅里叶变换红外光谱、电化学方法、激光拉曼光谱、平衡透析法、液相色谱法、X-晶体衍射等,质谱、核磁共振、毛细管电泳激光散射等方法的应用也日益增多。
由于蛋白质溶液所处的环境和其体内环境存在一定的差别,无论用何种方法对他们之间的相互作用进行研究,得到的仅仅是一种大致近似的结果,各种方法之间的合理搭配运用,从多方面多角度来研究同一反应体系,也可以得到更多、更详细、更准确的信息。
1 蛋白质与小分子物质1.1 蛋白质的定义及概述蛋白质是荷兰科学家格里特在1838年发现的。
他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。
蛋白质是生命的物质基础,没有蛋白质就没有生命。
因此,它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。
机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与,蛋白质占人体重量的16.3%,即一个60kg 重的成年人其体内约有蛋白质9.8kg。
人体内蛋白质的种类很多,性质、功能各异,但都是由20多种氨基酸按不同比例排列组合而成的,并在体内不断进行着代谢与更新。
1.2 蛋白质的结构与功能蛋白质是由一条或多条多肽链通过各种组合形成的生物大分子。
蛋白质的基本结构在三维空间中以非常专一的方式组织结合在一起,构成特定的三维结构,形成功能性蛋白质。
蛋白质结构分为一级、二级、三级和四级结构(图1)。
一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
二级结构是指多肽主链原子的局部空间排列,不涉及氨基酸残基侧链的构象,包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等主要形式。
蛋白质的三级结构系指每一条多肽链内所有原子的空间排布,包括主链、侧链构象内容,是在主链构象二级结构的基础上,由于侧链R基团相互作用,进一步折叠盘曲而成的。
蛋白质的四级结构是指各个亚基之间的空间排布及相互接触的关系,结构可以相同,也可以不同。
1973年,Rossman提出了超二级结构(supersecondaty structure)和结构域(struau- re domain),两种新的概念目前已被生物化学家及分子生物学家所公认。
蛋白质的三级结构的基本单位是结构域。
结构域是指二级结构和结构模体以特定的方式组织连接,在蛋白质分子中形成两个或多个在空间上可以明显区分的三级折叠实体。
蛋白质的三级结构是结构域在三维空间结构中以专一的方式组合排列,或者二级结构、结构模体及其与之相关联的各种多肽链在空间中的进一步协同盘曲、折叠,形成包括主链、侧链在内的专一排布。
较大的蛋白质都有多个区域存在,它们能够以非常不同的方式组合,从而以有限类型的区域结构组合成极为复杂多样的蛋白质整体结构。
正是在结构域的基础上,才有可能对蛋白质进行结构分类。
结构域同时也是功能单位,不同的结构域常常与蛋白质的不同功能相关联[6]。
根据分子的组成,可将蛋白质分为简单蛋白质和结合蛋白质两大类。
简单蛋白质的分子完全由氨基酸构成,如淀粉酶、核糖核酸酶、胰岛素等。
结合蛋白质除了含蛋白质成分外,还含有非蛋白质成分(即辅基),如血红蛋白、核蛋白等。
图 1 蛋白质的四级结构图图 2 HSA的X-射线单晶衍射图蛋白质在生物过程中起着重要的作用,可以简略概括:(1)作为有机体新陈代谢的催化剂——酶:这是最重要的生物学功能,几乎所有的酶都是蛋白质。
生物体内的各种化学反应几乎都是在相应的酶参与下进行的;(2)作为有机体的结构成分:在高等动物里,胶原纤维是主要的细胞外结构蛋白,参与结缔组织和骨骼作为身体的支架;(3)贮藏氨基酸;(4)运输功能;(5)协调动作的功能;(6)激素的功能;(7)防御机能。
1.3 血清白蛋白1.3.1血清白蛋白的结构血清白蛋白是简单蛋白质中的一种,它是血浆中最为丰富的蛋白质,它的浓度达到了40mg/ml(0.6mM),占了血浆中所有蛋白总量的60%,提供了80%的血液渗透压[7],它能与许多内源及外源性化合物结合,从而起到重要的存储和转运作用[8]。
人血清白蛋白(HSA)是由585个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质,分子量约为66500。
HAS肽链含有35个半胱氨酸残基,仅34位有一个巯基,其余都为二硫键,二硫键中有8对组成交叉二硫键,只有接近N端的是一个单个二硫键,二硫键对维系蛋白质空间结构的稳定性起着重要作用。
HSA含有十八个酪氨酸残基,在214位上含有一个色氨酸残基。
N端为天冬氨酸残基,C端为亮氨酸残基。
1989年,Carterd小组发表了HSA的低分辨晶体结构[9],并于1990年进行了一些修正[10],而后,又于1992年发表了HSA的高分辨晶体结构[11],从而最终揭开了这一生物大分子的真面目。