蛋白质的二级结构主要有哪些类型
蛋白质结构的二级结构分析
蛋白质结构的二级结构分析蛋白质是生命体系中的关键分子，是由氨基酸组成的长链分子。
与其它有机分子类似，蛋白质的结构决定了它的功能。
蛋白质的结构可分为四个层次，依次为：原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
二级结构是指蛋白质折叠后的局部结构形态。
它是蛋白质结构中最基本的构造单元之一，是组成三级结构和四级结构的基础。
了解蛋白质的二级结构，对于研究蛋白质的结构和功能具有极其重要的意义。
本文将从蛋白质二级结构的构成、特点、识别和研究方法等方面进行探讨。
一、蛋白质二级结构的构成蛋白质的二级结构是由氨基酸残基中的胺基与羰基之间的氢键作用而形成的。
二级结构通常由α-螺旋和β-折叠簇两种形式组成。
α-螺旋是由氢键交替连接在一起的螺旋状结构。
通常以右旋型(α-Helix)为主要形式出现，其中每当有4个氨基酸残基缠绕成一圈时，就会形成一个模块，可被认为是螺旋的螺旋。
在α-螺旋中，氢键的方向与螺旋轴垂直，α-螺旋通常有10到15个氨基酸残基。
β-折叠簇是由许多β-折叠片段构成的具有规则簇化结构的区域。
在β-折叠结构中，相邻的β-折叠片之间通常通过氢键进行相互联系，另外，也存在被称为β-转角的结构。
β-折叠片段通常由5到10个氨基酸残基组成。
二、蛋白质二级结构的特点蛋白质二级结构具有一些特点，这些特点对于蛋白质的结构和功能起到了决定性的作用。
1. 规则性：蛋白质二级结构具有严格的规则性，主要是由氢键的作用所决定。
二级结构形成时，其结构分子的每一个氨基酸残基都按照特定的规则排列，氢键的结构及方向也都是规律的，使得二级结构具有很好的规则性。
2. 稳定性：由氢键连接在一起的二级结构，更容易对抗蛋白质在水溶液中的热力学扰动，进而使二级结构更为稳定。
这是因为氢键的强度比分子之间的范德华力更大，氢键在水中也会被诱导形成。
三、蛋白质二级结构的识别和研究方法蛋白质的二级结构分析是蛋白质化学和生物学中的一个重要研究方向。
目前，人们已经开发了多种方法来对蛋白质的二级结构进行分析。
蛋白质的结构层级
蛋白质的结构层级蛋白质是生物体中最基本的大分子之一，它在维持生命活动中发挥着重要作用。
蛋白质的结构层级描述了蛋白质分子从原子级别到整体结构的组织和排列方式。
本文将从最基本的一级结构开始，逐层介绍蛋白质的结构层级。
一级结构：氨基酸序列蛋白质的一级结构是指由氨基酸组成的线性序列。
氨基酸是蛋白质的构建单元，共有20种不同的氨基酸。
它们以特定的顺序连接在一起，形成多肽链，通过脱水缩合反应形成肽键。
不同的氨基酸序列决定了蛋白质的功能和特性。
二级结构：α-螺旋和β-折叠蛋白质的二级结构是指多肽链中氨基酸的局部排列方式。
其中最常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，多肽链围绕中心轴形成螺旋，每转一圈约有 3.6个氨基酸残基。
β-折叠是由多个β-折叠片段相互连接而成，形成一种折叠的结构。
α-螺旋和β-折叠是由氢键和内部相互作用力稳定的。
三级结构：立体构型蛋白质的三级结构是指整个多肽链的立体构型。
它是由一级结构中相邻氨基酸残基之间的相互作用力和二级结构之间的相互作用力所决定的。
蛋白质的三级结构可以是球状、螺旋状或片状等不同的立体构型。
这种立体构型的形成主要依赖于静电相互作用、氢键、疏水效应和范德华力等力的作用。
四级结构：多个多肽链的组装一些蛋白质由多个多肽链组装而成，这种组装形成了蛋白质的四级结构。
四级结构的形成是通过多个多肽链之间的非共价相互作用力，如离子键、氢键和范德华力等稳定的。
四级结构可以使蛋白质形成复杂的功能结构，例如酶和抗体等。
蛋白质的结构层级是相互关联、相互作用的。
一级结构决定了二级结构的形成，而二级结构决定了三级结构的形成，最终四级结构决定了蛋白质的整体功能和特性。
蛋白质的结构层级对于理解蛋白质的功能和性质具有重要意义。
总结：蛋白质的结构层级包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性序列，二级结构是指氨基酸的局部排列方式，三级结构是指整个多肽链的立体构型，四级结构是指多个多肽链的组装。
蛋白质各级结构之间的区别
蛋白质各级结构之间的区别
蛋白质的各级结构包括：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是蛋白质的线性序列，即由氨基酸组成的链。
它决定了蛋白质的基本构建块和氨基酸的种类、数量和顺序。
二级结构是蛋白质的局部空间结构，主要包括α螺旋、β折叠、β转角等形式。
它是由氢键相连的氨基酸残基所形成的规则、
稳定的空间构象。
三级结构是蛋白质的整体空间结构，由二级结构元素相互摺叠而成的形状。
三级结构决定了蛋白质的整体形状和功能。
四级结构是指由多个蛋白质链相互作用而形成的稳定形态。
多肽链的组合可以形成四级结构，例如血红蛋白由四个单体亚单位组成。
这些不同的蛋白质结构之间的区别在于其空间构象的不同。
一级结构决定了二级结构的可能性，二级结构的组合形成了三级结构，而多个蛋白质链的结合形成了四级结构。
这些结构之间的差异导致蛋白质在形状和功能上的差异。
蛋白质的结构层次
折叠，转角，无规卷曲等）构成的总三维结 构。包括一级结构中相距远的肽段之间的几何 关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。 • 简言之，是指蛋白质多肽链所有原子在空间上 的排列。
线照射、高压和表面张力等或化学因素如有机
（ 溶剂、脲、胍、酸碱等的影响，生物活性丧失，
一 溶解度降低，以及其它物理化学性质发生改变，
） 蛋
这种过程称为蛋白质的变性(denaturation)。
白 • 变性后高级结构破坏，一级结构不变
质
的 变
性
蛋白质的变性
热、紫外线照射、高 压和表面张力、有机溶 剂、脲、胍、酸碱
蛋白质结构层次
蛋白质结构的层次
一级结构： 氨基酸序列 二级结构：α螺旋，β折叠等
超二级结构 结构域（domain） 三级结构：所有原子空间位置 四级结构：多亚基蛋白
六、超二级结构和结构域
（一）超二级结构 由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相 互作用，形成的有规则的二级结构组合。
1、 αα :由两股平行或反平行的右手螺旋段相互 缠绕而成的左手卷曲螺旋或称超螺旋。 2、βαβ：由两段平行-折叠股和一段作为连接的 螺旋组成。 3、ββ：由若干反平行折叠片组合而成。
• 2、膜内在蛋白：有的一大部分埋入膜的 脂双分子层，有的横跨脂双层。跨膜部 分主要由-螺旋或-折叠构成。
膜周边蛋白和膜内在蛋白（跨膜蛋白)
-螺旋
N-连接
O-连接四糖： 2Neu5Ac， Gal，GalNAc
糖红 蛋细 白胞 的上 跨血 膜型
九、蛋白质折叠和结构预测
蛋白质二级结构
Secondary Structure of Proteins
蛋白质具有唯一的化学结构
一个经典蛋白质的共价骨架含有数百个化学 键，由于围绕这些化学键发生的可能的自由 旋转，蛋白质分子可能有无限个空间构象。 然而每个蛋白质具有一种特定的化学或结构 上的功能，表明每一种蛋白质只有一个唯一 的三维结构。1920s后期，几种蛋白质被结晶， 包括血红蛋白（Mr 64500）和脲酶（Mr 48300），表明多数蛋白质能被结晶，即使非 常大的蛋白质也能形成唯一的结构，支持蛋 白质结构和功能之间的必然关系。
Each peptide bond has some double-bond character due to resonance and cannot rotate.
相邻氨基酸残基的-碳原子被3个共价键隔开
六个原子（-Cα—CO—NH—Cα-）基本上同处于一个平面，这 就是肽键平面。肽链中能够旋转的只有α碳原子所形成的单键， 此单键的旋转决定两个肽键平面的位置关系，于是肽键平面成 为肽链盘曲折叠的基本单位。
生理条件下，蛋白质分子氢和离子键的
形成主要是由相同熵效应所驱动的。极性基团 与水形成氢键，溶解于水。然而对于每个单位 质量(unit mass)的氢键的数量，纯水的要比其他 液体或溶液的要大。所以即使是最强极性的分 子，它的溶解性也是有限度的，因为它们的存 在导致了每个单位质量氢键的净减少。因此极 性分子的周围会形成一个结构化了的水的水化 层(solvation shell)。尽管在一个大分子内两个极 性基团形成的分子间的氢键或离子键作用的自 由能主要被消除相同基团与水之间的这种相互 作用所抵消，但在分子间相互作用形成时，结 构化了的水的释放提供了一个折叠所需要的熵 的驱动力。
生物化学习题集（附答案）
生物化学习题集（附答案）生物化学习题集一、名词解释2、蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构主要是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。
包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和自由回转等结构。
3、蛋白质的变性作用：天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称变性作用6、核酸的变性：核酸变性指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。
变性只涉及次级键的变化。
7、增色效应：核酸变性后，260nm处紫外吸收值明显增加的现象，称增色效应。
8、减色效应：核酸复性后，260nm处紫外吸收值明显减少的现象，称减色效应。
9、解链温度：核酸变性时，紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度值称熔解温度（Tm）。
11、酶的活性部位：活性部位(或称活性中心)是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
14、同工酶：具有不同分子形式但却催化相同的化学反应的一组酶称为同工酶。
17、别构酶：生物体内有许多酶也具有类似血红蛋白那样的别构现象。
这种酶称为别构酶。
18、辅酶：是酶的辅助因子中的一类，其化学本质是小分子有机化合物，与酶蛋白结合得相对较松，用透析法可以除去，其作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与并促进反应。
20、酶原的激活：某些酶，特别是一些与消化作用有关的酶，在最初合成和分泌时，没有催化活性。
这种没有活性的酶的前体称为酶原。
21、生物氧化：有机物质在生物体细胞内的氧化称为生物氧化。
22、呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，而生成水的全部体系称呼吸链。
23、P/O比值： P/O比值是指每消耗一摩尔氧原子所消耗无机磷酸的摩尔数。
24、底物水平磷酸化作用：底物水平磷酸化是在被氧化的底物上发生磷酸化作用。
即底物被氧化的过程中，形成了某些高能磷酸化合物的中间产物，通过酶的作用可使ADP生成ATP。
试述蛋白质二及结构有哪些
试述蛋白质二及结构有哪些，蛋白质α螺旋结构的特点：蛋白质2级结构有α螺旋β折叠β转角无规则卷曲。
特点:①多个肽键平面围绕螺旋中心轴，按右手螺旋旋转，每3.6个氨基酸残基为1周，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基分子沿螺旋轴上升的高度为0.15nm②肽键平面与螺旋长轴平行，相邻两个螺旋之间氨基酸残基可形成氢键，即每个肽键中N 上的H和它后面第4个肽键中的C上的O之间形成许多氢键，是维持α螺旋稳定的主要次级键③肽键中氨基酸侧链R分布在螺旋外侧，其形状大小及带电荷的多少均影响α螺旋的稳定什么是蛋白质的变形作用变性蛋白质具有哪些特点，蛋白质变性作用：在某些理化因素作用下蛋白质严格的空间结构受到破坏，引起蛋白质某些理化性质和生物学性质的改变。
蛋白质变性的本质是空间构像的破坏，涉及次级键断裂，而没有太监的断裂。
空间构想的破坏造成：1原有生物活性的丧失2疏水集团的暴露，溶解度降低3球状蛋白失去结构的对称性导致粘度增加4变形后丧失结晶能力5肽键充分暴露易被蛋白水解酶水解试述DNA双螺旋的基本内容①两条反相平行的多核苷酸连，围绕同一中心轴构成右手螺旋结构，直径2.37nm每10.5个碱基围绕一周，螺距为3.54nm。
在空间上形成大沟和小沟相间隔②糖磷酸骨架居于外侧，碱基垂直于中心轴，深入螺旋内侧：两链上的碱基互补配对以氢键维系。
A=T,C G之间形成氢键③氢键及碱基堆积力共同维系螺旋的稳定原核生物与真核生物RNA主要有几种，每种RNA 的结构特点及有何功用RNA主要有3种：rRNA,tRNA,mRNA①rRNA：与核蛋白共同构成核蛋白体或核糖体，原核生物和真核生物的核蛋白体均由易于解聚的两个亚基组成。
核蛋白体是蛋白质生物合成的场所②tRNA分子量较小，含较多稀有碱基，其3’-末端为CCA-OH，二级结构多呈三叶型，三级结构一般呈倒L型。
反密码环上有反密码子，主要功能是:能识别,mRNA上的密码，运输活化了的氨基酸，参与蛋白质的生物合成③mRNA：真核mRNA在3’-末端有多核苷酸，在5’-末端有“帽”GpppmNp，与蛋白质生物合成的启动有关。
简述蛋白质二级结构的要点
简述蛋白质二级结构的要点
蛋白质的二级结构是指肽链在一级结构的基础上，骨架原子的空间构象，构象主要包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲等。
1.α螺旋：也叫右手螺旋，是多肽链围绕中心轴顺时针方向螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈。
2.β折叠：肽键平面呈现据条状，每一个肽键都会形成氢键氢键规则。
3.β转角：形状像发夹，又叫发夹结构，其中氨基酸残基常位于球状蛋白分子表面，形状不稳定。
4.无规卷曲：没有明确的特征归入α螺旋、β折叠、β转角的多肽片段。
需要注意的是蛋白质的二级结构还包括超二级结构，二级结构的主要作用力是氢键维持的。
3.3 蛋白质的二级结构
常见超 二级结 构类型
发卡
超二级结构的主要类型 （1）αα 是 一种α螺旋束，如由两股 平行或反平行排列的右手 螺旋段互相缠绕而成的左 手卷曲螺旋（coiled coil） 或称超螺旋； 是α-角蛋白（纤维蛋白 原）、肌球蛋白、原肌球 蛋白的主要结构构件
（2）β αβ 最简单的βαβ组合 又称βαβ 单元
(4)影响α螺旋稳定的因素: ① Pro由于-亚氨基上的H参与肽键形成后,再 无H参与链内氢键形成而使螺旋中断; Gly由于无侧链的约束,也不利于-螺旋形成。 ②R基团较大(如Phe、Trp)，特别是β-碳原子 上具有分支（如Ile、Leu、Val、Thr ）不利于形 成-螺旋。 ③连续存在带相同电荷基团的残基时，同性电 荷相斥，如Glu和Asp、Lys和Arg。
♦ Gly 和 Pro 往往出现在β转角部位;
（－－Gly残基侧链为H原子，能很好地调整其他残基的 空间位阻，适于充当多肽链大幅度转向的成员；Pro残 基的环状侧链的固定取向有利于转角的形成）
♦ β转角有利于反平行β折叠的形成。
(2)3种类型：以Ⅰ型转角更为常见
Ⅰ型
Ⅱ型
5. 无规卷曲(random coil)—又称自由回转
变性的实质:蛋白质分子中的次级键被破坏, 引起天然构象解体。 *蛋白质变性学说，我国生物化学家吴宪在1931 年提出。 天然蛋白质分子因环境的种种关系，从有序而 紧密的结构，变为无序而松散的结构，这就是 变性。
他认为天然蛋白质的紧密结构以及晶体结构是 由分子中的次级键维系的，所以容易被物理的 和化学的因素所破坏。
B. -碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基 团交替分布在片层的两侧。C-C 键（即侧链） 几乎垂直于折叠片平面。
蛋白二级结构的组成
蛋白二级结构的组成一、蛋白二级结构的组成蛋白二级结构的组成可有趣啦！那我就来和大家好好唠唠吧。
（一）α - 螺旋结构。
这就像是一个螺旋形状的小楼梯一样。
它是由氨基酸链按照一定的规律卷曲形成的呢。
氨基酸之间通过氢键来维持这个结构的稳定性。
就好像是小楼梯的每个台阶之间有个小挂钩，把它们紧紧连在一起。
这种结构在很多蛋白质里都能看到哦，像是我们头发里的角蛋白就有不少这样的结构呢。
（二）β - 折叠结构。
这个结构有点像折纸一样，是一种比较伸展的结构。
氨基酸链在这里形成了一片片的折叠形状。
这些折叠之间也是靠氢键来联系的。
它可以是平行的β - 折叠，也可以是反平行的β - 折叠。
就像折纸的时候，你可以按照不同的方向折，但是都能折出漂亮的形状来。
比如说蚕丝蛋白里就有不少这种β - 折叠结构。
（三）β - 转角。
这就像是在蛋白结构里的一个小拐弯处。
它可以让蛋白链的走向发生改变。
一般是由四个氨基酸组成的，这个小转角能让蛋白质的结构更加复杂多样。
（四）无规卷曲。
这就比较随性啦，没有像前面那些结构有比较固定的形状。
但是可别小看它哦，它在蛋白的功能发挥方面也有着很重要的作用呢。
（五）超二级结构。
这是几个二级结构单元组合在一起形成的一种特殊结构。
比如说αα结构，就是两个α - 螺旋结构靠在一起。
还有βαβ结构，就是β - 折叠夹着α - 螺旋。
这些超二级结构就像是搭积木一样，把不同的二级结构单元组合起来，然后再进一步构建出更复杂的三级结构。
（六）模体。
模体也是一种特殊的二级结构组合啦。
它在不同的蛋白质中可能会反复出现，而且往往和蛋白质的特定功能相关。
就像一个小标志一样，看到这个模体就大概能知道这个蛋白质可能有什么样的功能。
（七）环状结构。
这种结构也是蛋白二级结构的一部分哦。
它可以是由几个氨基酸形成的一个小环，在蛋白的空间结构和功能上也有着独特的意义。
（八）螺线管结构。
这是由多个α - 螺旋结构像绕线圈一样组合起来的结构。
它可以让蛋白更加紧凑，在一些具有特殊功能的蛋白质里比较常见。
王镜岩-生物化学(第三版)配套练习及详解
第一章蛋白质化学I 主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。
二、蛋白质的元素组成蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、 N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。
三、蛋白质的氨基酸组成（一）氨基酸的结构及特点一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。
天然氨基酸具有如下特点：1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。
2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。
3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。
4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。
（二）天然氨基酸的分类1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸分子结构分类3.根据氨基酸侧链基团极性分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。
（三）稀有蛋白质氨基酸这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。
蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。
（四）非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。
（五）氨基酸的重要理化性质1. 一般理化性质2. 氨基酸的酸碱性质与等电点3. 氨基酸的主要化学性质（1）茚三酮反应（2）桑格反应（Sanger reaction）（3）埃德曼反应（Edman reaction ）4. 氨基酸的光学性质由于氨基酸分子中除甘氨酸外都有不对称碳原子的存在，因此，天然氨基酸中除甘氨酸外均有旋光现象的存在。
生化简答题
17.物质代谢的调控主要在哪三级水平上调节，简述其基本机制。
代谢调节是生命的重要特征，有机体对代谢的精确调节对于有机体适应体内外环境的变化和维持机体内环境的相对恒定具有至关重要的作用。代谢调节也是生物进化过程中逐步形成的一种适应能力，进化程度越高的生物其代谢调节方式也越复杂。单细胞微生物主要通过细胞内代谢物浓度的变化对酶的活性及含量进行调节，此为细胞水平的调节。在高等生物包括人，细胞水平的调节更为精细复杂，还通过分泌激素发挥代谢调节的作用，此为激素水平的调节。高等动物包括人还有功能复杂的神经系统，通过神经-体液途径对机体各组织器官的代谢进行整体调节，此为整体水平的调节。
5.以葡萄糖为例，比较糖酵解和糖有氧氧化的异同。
糖酵解：反应条件是在无氧条件下进行，反应部位是在胞液，反应的基本过程是?葡萄糖经糖酵解途径生成丙酮酸?丙酮酸还原为乳酸，反应终产物为乳酸，关键酶是己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶，产生ATP的数量是净生成2分子，生理意义是?使机体在缺氧情况下获取能量的有效方式?是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径; 糖有氧氧化：反应条件是在有氧条件下进行，反应部位是在胞液和线粒体，反应的基本过程1.葡萄糖经糖酵解途径生成丙酮酸;2.丙酮酸氧化脱所生成乙酰CoA；3.乙酰CoA进入TCA循环;4.氧化磷酸化，反应终产物为CO2和H2O，关键酶关键酶是己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体，ATP的生成方式为以氧化磷酸化为主，底物水平磷酸化，生成ATP的数量为38或36分子，生理意义为1.是集体获得能量的主要方式;2.有氧时糖供能的主要途径;3.三羧酸循环是三大物质彻底氧化分解的共同通路;4.三羧酸循环是三大代谢互相联系的枢纽。
简答题与论述题生化
简答题与论述题生化1.蛋白质二级结构的主要形式及其结构特征是什么？D：主要形式有α-螺旋和β-折叠。
①α-螺旋结构特征：多肽链围绕中心轴盘成右手螺旋；螺旋一圈含3.6个氨基酸残基；每个肽键N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键维持稳定。
②β-折叠的结构特征：多肽链主链伸展成锯齿状结构；若干肽段的锯齿状结构平行排列；相邻锯齿肽段间形成氢键维持稳定。
2.什么是酶原激活？举例说明酶原激活的生理意义？D：①酶原在一定条件下，可转变成有活性的酶。
②意义（生理）：避免细胞内产生的蛋白酶进行自身消化，使酶在特定部位发挥作用，保证代谢正常进行；可以视为酶的储存形式。
3.详述三羧酸循环有何生理意义？D：①三羧酸循环是三大营养物质的最终代谢通路；4次脱氢反应，3次由NAD+接受即3NAD+→3（NADH+H+），经NADH电子传递链氧化为H2O，产生2.5×3=7.5分子ATP，加上底物水平磷酸化生成的一个高能酸键，共生成10个ATP。
②三羧酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的通路；例如糖转变为脂肪，乙酰CoA由线粒体转移至细胞液需先与草酰乙酸合成柠檬酸至胞浆，然后再裂解为乙酰CoA。
4.试述磷酸戊糖途径的生理意义？D：①产生磷酸戊糖为核酸的合成提供原料。
②产生NADPH+H+：可为体内脂肪酸，胆固醇的合成提供氢；GSSG→2GSH,NADPH+H+→NADP+。
③羟化酶的辅酶。
5.说明血浆脂蛋白的分类方法及类型。
D：①电泳法：α-脂蛋白，前β-脂蛋白，β-脂蛋白，CM。
②超速离心法：HDL，LDL，VLDL，CM。
6.血氨的来源和去路有哪些？D：来源：①aa脱氨基作用②肠道吸收③肾小管上皮细胞中Gln水解。
去路：①肝中合成尿素②合成Gln③用于合成非必需aa和其他含氮化合物④肾小管分泌NH3.7.简述遗传信息传递的中心法则。
8.从下列几个方面比较复制、转录、翻译过程的异同。
（原料、模版、主要酶及因子、产物、产物生成方向、方式、配对关系、加工过程、进行部位）D：复制：dNTP，DDDP，拓扑异构酶；DNA的两条链；解螺旋酶，单链DNA结合蛋白，引物酶，连接酶等；子代DNA；5’-3’；半保留复制，半不连续；A-T,G-C；无；细胞核。
蛋白质二级结构的稳定性研究
蛋白质二级结构的稳定性研究作为生命体中最重要的物质之一，蛋白质的结构和功能一直以来都是生物化学和生物学领域的研究热点。
其中，蛋白质二级结构的稳定性研究，是了解蛋白质折叠和功能实现机理的重要途径之一。
本文将从多个方面深入探讨蛋白质二级结构的稳定性研究。
一、蛋白质二级结构的基本特征蛋白质的三级结构包括了其二级结构、三级结构和四级结构。
其中，蛋白质的二级结构是由氢键和范德华力等化学键相互作用而形成的。
蛋白质二级结构主要包括α-螺旋和β-折叠。
其中，α-螺旋是由多个氢键相互作用而形成的螺旋状结构；β-折叠则是由蛋白质链的两个或多个区域互相折叠而形成的片状结构。
在生物体内，蛋白质的二级结构基本保持稳定，具有重要的功能和生物学意义。
二、蛋白质二级结构的稳定性影响因素1. 氨基酸序列蛋白质的氨基酸序列是其折叠过程和结构稳定性的关键。
一些氨基酸在特定环境下可能会发生构象变化，影响相邻氨基酸的共价键形成和二级结构的形成。
此外，氨基酸的极性、电荷和侧链大小等特性也会对二级结构稳定性产生影响。
2. 环境条件环境条件对蛋白质二级结构的影响主要体现在温度、pH值、溶液浓度和离子强度等方面。
在不同的环境条件下，蛋白质的螺旋和片状结构的比例会发生改变，从而影响结构的稳定性和功能。
3. 蛋白质相互作用在生物体内，蛋白质之间通过各种相互作用相互配合，形成复杂的功能网络。
蛋白质之间的相互作用会导致蛋白质结构的改变，从而影响其稳定性和功能。
三、蛋白质二级结构稳定性的评估方法评估蛋白质二级结构稳定性的方法主要包括圆二色谱、NMR和X射线晶体结构学等。
其中，圆二色谱可以通过测量蛋白质分子的旋光性来评估蛋白质的二级结构稳定性。
NMR技术可以通过对蛋白质的核磁共振信号进行分析，得出蛋白质的三维结构和分子间相互作用信息。
X射线晶体结构学则可以直接观测蛋白质分子的原子三维空间排列，获得高分辨率的结构信息。
四、蛋白质二级结构的稳定性与功能的关系蛋白质的折叠形态是其功能的基础。
简述蛋白质的一级二级三级四级结构
简述蛋白质的一级二级三级四级结构
蛋白质是生命体中最为重要的大分子有机化合物之一，具有广泛的生物学功能。
蛋白质的结构分为四个级别：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列，也就是由一系列氨基酸通过肽键相连所形成的线性链状结构。
不同的蛋白质由不同的氨基酸序列组成，这也决定了蛋白质的生物学功能。
二级结构是指蛋白质中小段多肽链的局部折叠形态，主要有α-螺旋和β-折叠两种形态。
α-螺旋是一种成形如螺旋形状的结构，其中氢键通过氨基酸侧链和螺旋形成。
β-折叠则是一种平面网状结构，由一系列氨基酸残基相互连接而成。
三级结构是指蛋白质整体上的三维折叠结构，由各个二级结构单元构成，是蛋白质结构中的最基本单位。
三级结构的形成主要依赖于氨基酸之间的相互作用，如范德华力、疏水作用、离子键和氢键等。
四级结构是指蛋白质由多个多肽链相互作用而形成的复合体结构，即蛋白质的几何结构。
四级结构的形成主要依赖于蛋白质分子之间的相互作用，如亚单位之间的相互作用、共价键和离子键等。
总体而言，蛋白质的四个级别的结构是相互联系、相互影响的。
它们共同形成了蛋白质的完整结构，从而为蛋白质发挥生物学功能提供了基础和保障。
蛋白质的二级结构解释名词
蛋白质的二级结构解释名词蛋白质的二级结构是生物学中非常重要的概念，这个概念也有很多专业术语。
蛋白质结构可以分为三类：一级结构，二级结构和三级结构。
这些结构之间是相互关联的，从而形成蛋白质的三维结构。
二级结构可以被定义为蛋白质的细胞内构型，指的是蛋白质的大分子结构中的乙烯基-乙烯基相互作用，它决定了蛋白质的最终形状。
本文将讨论蛋白质二级结构中非常重要的术语和概念，以及它们之间的关系。
首先，让我们来了解一下α螺旋。
α螺旋是蛋白质结构中最常见的二级结构，它是由每三个氨基酸胺基酸残基组成的线状循环卷曲形状。
蛋白质中的α-螺旋有两种类型：传统α螺旋和反转α螺旋。
另一种重要的二级结构是β-折叠。
β-折叠也由氨基酸胺基酸残基组成，它们之间形成类似于“碳梁”的形状。
另一个有关蛋白质二级结构的术语是β-螺旋。
它们是由谷氨酸残基组成的折叠结构，它们的形状有点像螺旋卷。
此外，还有Φ-折叠和Ψ-折叠。
Φ-折叠和Ψ-折叠是由陆氨基酸残基组成的反弯结构。
它们是蛋白质结构中最重要的结构之一，它们能够稳定蛋白质的总体构型。
蛋白质不仅由螺旋和折叠结构组成，还有多种其它类型的结构。
比如，另一种重要的二级结构是折叠-结构。
折叠-结构是指氨基酸残基之间的几何形状，它们可能形成折叠，环状，弯曲，螺旋和其它复杂的结构。
另一个重要的术语是角质结构。
角质结构是由蛋白质内小微粒组成的，它们可以形成类似于球体的结构。
这种结构对蛋白质的稳定性非常重要，它为蛋白质提供了保护和功能。
蛋白质的二级结构是蛋白质结构中一个非常关键的环节，它主要是由α螺旋，β-折叠，β-螺旋，Φ-折叠和Ψ-折叠等组成的。
同时，蛋白质还有折叠-结构和角质结构等其它类型的结构，它们也是对蛋白质构象的稳定性非常重要的因素。
理解这些术语，有助于我们更好地理解蛋白质是如何构建的，以及它们为什么具有特定的形状和功能。
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1.蛋白质的二级结构主要有哪些类型，其特点如何？
答：α-右手螺旋，β-折叠，无规卷曲，U型回折（β-转角）
<1>α-右手螺旋
α-螺旋为右手螺旋，每一圈含有3.6个aa残基（或肽平面），每一圈高5.4Å，即每一个aa 残基上升1.5Å，旋转了100度，直径为5 Å，2个二面角（ф,ψ）＝（-570，-480）。
维持α-右手螺旋的力量是螺旋内氢键，它产生于一个肽平面的C=O与相邻一圈的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间，它的方向平行于螺旋轴，每个氢键串起的长度为3.6个肽平面或3.6个aa残基，被氢键串起来的这个环上含有13个原子，故α-右手螺旋也被称为
3.613螺旋。
Pro破坏α-螺旋。
<2>β-折叠
肽链在空间的走向为锯齿折叠状，二面角（ф,ψ）＝（-119℃，+113℃）。
维持β-折叠的力量是折叠间的氢键，它产生于一个肽平面的C=O与相邻肽链的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间，两条肽链上的肽平面互相平行，有平行式和反平行式两种，
<3>U型回折：也叫β-转角，肽链在某处回折1800所形成的结构。
这个结构包括的长度为
4个aa残基，其中的第三个为Gly，稳定该结构的力量是第一和第四个aa残基之间形成的氢键。
<4>无规卷曲：无固定的走向，但也不是任意变动的，它的2个二面角（ф,ψ）有个变化
范围。
论
述
04
蛋
白
质
简述蛋白质一级结构的分析方法。
第一步：前期准备，第二步：肽链的端点测定，第三步：每条肽链aa顺序的测定，第四步：二硫键位置的确定。
<1>第一步：前期准备
分离纯化蛋白质：纯度要达到97％以上。
蛋白质分子量的测定：用于判断分子的大小，估计肽链的数目，有渗透压法、凝胶电泳法（聚丙烯酰胺、SDS）、凝胶过滤法、超离心法等
aa组成的测定：用于最后核对，氨基酸自动分析仪。
肽链拆分：非共价键的如氢键、离子键、疏水键、范德华力4种，可用尿素或盐酸胍等有机溶液来拆分。
共价键的仅二硫键1种，可用巯基乙醇、碘代乙酸、过甲酸来拆分。
<2>第二步：肽链的端点测定
N端测定：Sanger法，DNFB→DNP-肽→水解→乙醚萃取→层析鉴定。
Edman法，PITC→PTC-肽→PTH-aa→层析鉴定。
C端测定：肼解法。
<3>第三步：每条肽链aa顺序的测定
事先要将蛋白质打断成多肽甚至寡肽，再上机分析，而且要2套以上，便于以后拼接。
常用的工具酶和特异性试剂有：
胰蛋白酶：－（Arg、Lys）↓－。
产物为C端Arg、Lys的肽链。
糜蛋白酶：表示为－（Trp、Tyr、Phe）↓－。
CNBr：－Met↓－。
<4>第四步：二硫键位置的确定
包括链内和链间二硫键的位置，用对角线电泳来测，这项工作在AA序测定完毕后进行。
在肽链未拆分的情况下用胃蛋白酶水解之，可以得到被二硫键连着的多肽产物。
先进行第一向电泳，将产物分开。
再用巯基乙醇处理，将二硫键打断。
最后进行第二向电泳，条件与第一向电泳完全相同。
选取偏离对角线的样品（多肽或寡肽），它们就是含二硫键的片段，上机测aa顺序，根据已测出的蛋白质的aa顺序，把这些片段进行定位，就能找到二硫键的位置。
3．以B-DNA和tRNA为例叙述核酸的二级结构模型。
答：一．Watson-Creck的DNA二级结构模型（B-DNA，线状DNA，自然选择）: 美国Watson 、英国Creck提出：
<1>DNA分子是由2条DNA单链互相缠绕而成，2条链反向平行（一条链为5’→3’，另一条链为3’→5’），空间走向为右手螺旋
<2>2条链靠链间的H键结合，H键的产生于碱基之间，符合碱基配对原则：A＝T，G＝C。
右手螺旋的维持力主要是碱基堆积力，其次是氢键。
<3>DNA的骨架为磷酸和脱氧核糖，在分子外面，戊糖平面∥螺旋轴，DNA的侧链基团是碱基，在分子内部，碱基平面⊥螺旋轴。
螺距34Å，直径20Å，10bp/圈。
分子有一条宽沟称为大沟，还有一条窄沟叫小沟，复制和转录的有关酶就是付在大沟之处的。
<4>遗传信息储存在DNA分子的bp序中。
<5>意义：能够解释DNA的一切物理化学性质；实现了DNA的结构与生物功能之间的统一：精确的自我复制。
二. RNA的二级结构模型
RNA的二级结构通式：茎环结构：RNA局部双螺旋，符合A-DNA模型。
tRNA的二级结构模型
三叶草模型：
AA臂：其3’端具有CCA-OH序列。
功能：携带AA
二氢尿嘧啶环：含有二氢尿嘧啶，稀有碱基
反密码环：具有反密码子，可以和mRNA上的密码子配对，将携带的AA送到恰当的位置额外环：显示tRNA特异性的地方，是tRNA分类的依据。
TψC环：含有稀有碱基T（本应该在DNA中的）、假尿苷ψ
用化学渗透学说阐述氧化磷酸化的机制
<1>要求线粒体的内膜封闭完好，呼吸链中的电子载体和质子载体在线粒体的内膜上按照顺序交替排列
<2>质子载体有质子泵的功能，它利用电子传递的能量将线粒体内的H+泵到线粒体外，造成内膜内外两侧的H+浓度差，外侧的［H+］高，即外侧的PH<内侧。
<3>H+经过内膜上的ATP酶复合体回到线粒体内，其电能供该酶制造ATP。
试述脂肪酸β-氧化的过程。
（20，提示：包括物质代谢、能量代谢和酶的名称。
）
<1>脂肪酸的活化与转运：将胞浆中的脂肪酸变成线粒体中的脂酰CoA，由线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶和线粒体内膜上的肉毒碱脂酰转移酶共同完成。
总的反应式如下表。
能量核算：消耗2分子ATP
<2>线粒体内的β-氧化：分为脱氢、水化、再脱氢和硫解4步。
结果是将脂酰CoA降解成为少了2个C的脂酰CoA和乙酰CoA。
<3>脂肪酸完全氧化成CO2和H2O的过程以及能量核算脂肪酸：2n
活化、转运1次：消耗2个ATP
β-氧化n-1次：产生（n-1）*5个ATP
生成n个乙酰CoA，经过n次TCA：产生n*12个ATP 总账：
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