核酸结合蛋白B
蛋白质和核酸互作的分子力学研究

蛋白质和核酸互作的分子力学研究蛋白质和核酸是生命中最基础、最重要的分子之一。
在生物体内,它们扮演着许多重要的生物学角色。
蛋白质和核酸之间的相互作用是生命分子学研究领域的焦点之一。
本文将介绍蛋白质和核酸互作的分子力学研究进展。
1.蛋白质和核酸结合的形式在细胞中,蛋白质和核酸能够相互作用并形成复合物,这种结合对于生物体的正常功能具有关键意义。
根据复合物的结构形式,蛋白质和核酸之间的相互作用可以分为两种形式:非特异性相互作用和特异性相互作用。
非特异性相互作用强调的是两种生物分子之间电荷相互作用的普遍性。
蛋白质和DNA的非特异性相互作用主要表现为静电相互作用和范德华作用力。
例如,DNA上带负电的磷酸基团与蛋白质上的阳离子残基,如精氨酸和赖氨酸之间会发生静电相互作用。
相比之下,特异性相互作用是指生物分子间产生的特定和选择性的相互作用,例如酶和底物的牢固结合、蛋白质与DNA的结合等。
2.蛋白质和核酸的结合力研究蛋白质和核酸之间的相互作用需要准确地测量它们之间的结合力。
在分子生物学中,ΔG是描述生物分子间结合稳定性大小的一个重要参数,通常用来表示蛋白质和核酸之间相互作用的强度。
一些研究表明,蛋白质和核酸之间的相互作用力主要是通过静电相互作用和范德华力来实现的。
然而,新的研究表明,在复合物形成的过程中也存在其他作用力的贡献,如氢键相互作用、范德华相互作用、水合作用、疏水作用等。
3.分子动力学模拟分子动力学模拟是一种利用计算机模拟复杂物体运动的方法。
在蛋白质和核酸互作的研究中,分子动力学模拟得到了广泛应用。
分子动力学模拟可以预测蛋白质和核酸之间的结合行为,可以解决实验难以观测到的细节问题,包括精确定量结合位点和细节核糖分子结构的问题。
此外,分子动力学模拟也可用于优化分子设计,例如设计一种新的蛋白质晶体管道,用于制造新的药物。
4.结语蛋白质和核酸之间的相互作用一直以来都是生命科学研究的重点之一。
然而,我们对它们之间的相互作用力还有很多需要探索的问题。
蛋白质与核酸的相互作用
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蛋白质与核酸的相互作用蛋白质和核酸是生命体的两种重要的生物大分子,它们在生命体的生长、发育和代谢等方面起着不可替代的作用。
蛋白质和核酸之间的相互作用是纳米级生物化学研究的一个重要领域,具有广泛的应用前景。
本文将从以下三个方面探讨蛋白质和核酸的相互作用。
一、蛋白质与核酸之间的主要相互作用方式蛋白质和核酸之间的相互作用主要有两种方式:一是蛋白质和DNA之间的结合,另一种是蛋白质和RNA之间的结合。
不同的蛋白质结合到DNA或RNA上的方式有所不同,但大部分都是通过蛋白质上的特定结构域与DNA或RNA上的特定序列结合的。
在DNA结合蛋白质中,有一类小分子DNA结合蛋白质,如转录因子、重复靶向蛋白等。
这些蛋白质通过它们的DNA结合域、融合域或其他结构域与DNA序列特异性结合,并通过这个结合与其他蛋白质或RNA形成复合物,调控基因的表达。
例如,转录因子结合到DNA上,可以促进或抑制RNA聚合酶的结合,控制转录过程的启动或终止。
RNA结合蛋白质根据它们结合到mRNA、rRNA或tRNA上,有不同的功能。
例如,核糖体蛋白质与rRNA结合,参与蛋白质合成;mRNA结合蛋白质则参与转录后的RNA运输、加工和翻译等过程。
二、蛋白质与核酸之间的生物学意义蛋白质与核酸之间的相互作用在生命体中起着非常重要的作用。
蛋白质和DNA的结合调控基因的表达,是生物体在特定环境中进行适应和应对的重要手段。
在细胞周期的不同阶段,不同的蛋白质通过结合到DNA上,控制染色体的组装、拆卸和复制,并行使它们在细胞分裂和有丝分裂中的生物学功能。
另外,蛋白质对DNA的结合还可以保护DNA免受损伤和氧化。
在DNA损伤时,紫外线激活DNA复制蛋白质会结合到受损DNA上,在修复和复原DNA的过程中扮演重要角色。
在细胞代谢过程中,RNA蛋白质输运复合物也扮演着至关重要的角色。
mRNA 结合蛋白质能够促进mRNA的稳定和保存,在细胞周期中对基因表达起到调控作用。
核酸与蛋白质相互作用
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核酸与蛋白质相互作用在生物体内,核酸与蛋白质是两种重要的生物大分子,它们的相互作用在细胞的正常生理过程中起着重要的调控作用。
核酸主要通过与蛋白质相互作用来实现对基因表达的调控,而蛋白质则通过与核酸相互作用来参与多种细胞功能的实现。
本文将从不同层面介绍核酸与蛋白质的相互作用。
一、基础概念核酸是由核苷酸连接形成的生物大分子,包括DNA(脱氧核酸)和RNA(核糖核酸)两种类型。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子。
在细胞内,核酸负责存储和传递遗传信息,而蛋白质则负责细胞代谢、信号传导和结构支持等多种功能。
二、核酸与蛋白质的结合方式1. 电荷相互作用:核酸和蛋白质都带有电荷,它们之间可以通过静电作用力相互结合。
主要有两种方式,即亲和吸附和静电直接作用。
亲和吸附是指蛋白质通过与核酸特定区域的结合域相互作用,从而形成稳定的复合物。
静电直接作用则是指核酸和蛋白质之间的静电吸引力和静电排斥力之间的平衡,从而形成局部的结合。
2. 氢键形成:氢键是水分子中的氢原子与氧、氮等非金属原子之间的键。
核酸和蛋白质都含有含氮和氧原子的官能团,通过氢键可以形成相互作用。
氢键的形成对于核酸和蛋白质复合物的结构稳定性起着重要的作用。
3. 疏水效应:核酸在水中形成的双螺旋结构具有疏水性,而蛋白质的结构中也存在疏水性的氨基酸残基。
在水中,核酸和蛋白质会通过疏水效应来相互结合,并形成稳定的复合物。
三、核酸与蛋白质的相互调控作用核酸与蛋白质的相互作用在细胞的生理过程中起着重要的调控作用。
具体包括以下几个方面:1. 转录调控:转录是指DNA合成RNA的过程。
转录调控是指在转录过程中,核酸与蛋白质之间的相互作用可以调控基因的转录水平。
这种调控方式包括转录因子与DNA结合、转录抑制子与转录因子竞争结合等。
2. 翻译调控:翻译是指RNA合成蛋白质的过程。
在翻译过程中,核酸与蛋白质之间的相互作用可以调控蛋白质的合成水平。
这种调控方式主要通过核酸序列与蛋白质结合来实现。
生物化学试题库及其答案——核酸的生物合成
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一、选择题1.如果一个完全具有放射性的双链DNA分子在无放射性标记溶液中经过两轮复制,产生的四个DNA分子的放射性情况是:A、其中一半没有放射性B、都有放射性C、半数分子的两条链都有放射性D、一个分子的两条链都有放射性E、四个分子都不含放射性2.关于DNA指导下的RNA合成的下列论述除了项外都是正确的。
A、只有存在DNA时,RNA聚合酶才催化磷酸二酯键的生成B、在转录过程中RNA聚合酶需要一个引物C、链延长方向是5′→3′D、在多数情况下,只有一条DNA链作为模板E、合成的RNA链不是环形3.下列关于核不均一RNA(hnRNA)论述哪个是不正确的?A、它们的寿命比大多数RNA短B、在其3′端有一个多聚腺苷酸尾巴C、在其5′端有一个特殊帽子结构D、存在于细胞质中4.hnRNA是下列那种RNA的前体?A、tRNAB、rRNAC、mRNAD、SnRNA5.DNA复制时不需要下列那种酶:A、DNA指导的DNA聚合酶B、RNA引物酶C、DNA连接酶D、RNA指导的DNA聚合酶6.参与识别转录起点的是:A、ρ因子B、核心酶C、引物酶D、σ因子7.DNA半保留复制的实验根据是:A、放射性同位素14C示踪的密度梯度离心B、同位素15N标记的密度梯度离心C、同位素32P标记的密度梯度离心D、放射性同位素3H示踪的纸层析技术8.以下对大肠杆菌DNA连接酶的论述哪个是正确的?A、催化DNA双螺旋结构中的DNA片段间形成磷酸二酯键B、催化两条游离的单链DNA连接起来C、以NADP+作为能量来源D、以GTP作为能源9.下面关于单链结合蛋白(SSB)的描述哪个是不正确的?A、与单链DNA结合,防止碱基重新配对B、在复制中保护单链DNA不被核酸酶降解C、与单链区结合增加双链DNA的稳定性D、SSB与DNA解离后可重复利用10.有关转录的错误叙述是:A、RNA链按3′→5′方向延伸B、只有一条DNA链可作为模板C、以NTP为底物D、遵从碱基互补原则11.关于σ因子的描述那个是正确的?A、不属于RNA聚合酶B、可单独识别启动子部位而无需核心酶的存在C、转录始终需要σ亚基D、决定转录起始的专一性12.真核生物RNA聚合酶III的产物是:A、mRNAB、hnRNAC、rRNAD、srRNA和tRNA13.合成后无需进行转录后加工修饰就具有生物活性的RNA是:A、tRNAB、rRNAC、原核细胞mRNAD、真核细胞mRNA14.DNA聚合酶III的主要功能是:A、填补缺口B、连接冈崎片段C、聚合作用D、损伤修复15.DNA复制的底物是:A、dNTPB、NTPC、dNDPD、NMP16.下来哪一项不属于逆转录酶的功能:A、以RNA为模板合成DNAB、以DNA为模板合成DNAC、水解RNA-DNA杂交分子中的RNA链D、指导合成RNA二、填空题1.中心法则是于年提出的,其内容可概括为。
人体蛋白质种类
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人体蛋白质种类
人体中的蛋白质种类非常多,根据功能和化学结构的不同,可以分为以下几类:
1. 结构蛋白质(Structural proteins):构成细胞和组织的骨架
和支持结构,如肌肉中的肌动蛋白和微管蛋白等。
2. 酶蛋白质(Enzymes):催化生化反应的蛋白质,如胰蛋白
酶和DNA聚合酶等。
3. 激素蛋白质(Hormonal proteins):传递信号并调节生理功
能的蛋白质,如胰岛素和甲状腺激素等。
4. 免疫蛋白质(Immunoglobulins):参与免疫反应的蛋白质,如抗体。
5. 运输蛋白质(Transport proteins):参与分子运输和传递的
蛋白质,如血红蛋白、载脂蛋白和血浆白蛋白等。
6. 钙结合蛋白质(Calcium-binding proteins):结合和调节钙
离子浓度的蛋白质,如钙调素。
7. 氧运输蛋白质(Oxygen-binding proteins):参与氧气的运
输和存储,如血红蛋白和肌红蛋白等。
8. 核酸结合蛋白质(Nucleic acid-binding proteins):与核酸结合并调控基因表达的蛋白质,如转录因子和RNA结合蛋白质
等。
以上仅是人体蛋白质种类的一小部分,实际上人体内还存在许多其他种类的蛋白质,并且不同的细胞和组织中所含的蛋白质也会有所不同。
分子与细胞生物学词汇解释
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分子与细胞生物学词汇解释小编为大家整理了分子与细胞生物学词汇解释,希望对你有帮助哦!replicon/ 复制子一个复制起点所作用的DNA 区域。
amphipathic / 两亲的,兼性的指既有亲水性部分又有疏水性部分的分子或结构。
anaphase / ( 细胞分裂) 后期姐妹染色体(或有丝分裂期的成对同源物) 裂开并分别(分离) 朝纺锤体两极移动的有丝分裂期。
anticodon / 反密码子与mRNA 的密码子互补的tRNA 中三个核苷酸的序列,蛋白合成过程中,密码子与反密码子之间的碱基配对使携带增长肽链的新增对等氨基酸的tRNA 排齐。
antiport / 反向转运协同转运的一种形式,膜蛋白(反向转运子) 向相反的方向转运两种不同的分子或离子跨越细胞膜。
acetyl CoA / 乙酰辅酶A 一种小分子的水溶性代谢产物,由与辅酶A 相连的乙酰基组成,产生于丙酮酸、脂肪酸及氨基酸的氧化过程;其乙酰基在柠檬酸循环中被转移到柠檬酸。
actin / 肌动蛋白,肌纤蛋白富含于真核细胞中的结构蛋白,与许多其他蛋白相互作用。
其球形单体( G2肌动蛋白) 聚合形成肌动蛋白纤丝( F2肌动蛋白) .在肌肉细胞收缩时F2肌动蛋白与肌球蛋白相互作用。
activation energy / 活化能(克服障碍以) 启动化学反应所需的能量投入。
降低活化能,可增加酶的反应速率。
active site / 活性中心,活性部位酶分子上与底物结合及进行催化反应的区域。
active transport / 主动转运离子或小分子逆浓度梯度或电化学梯度的耗能跨膜运动。
由ATP 耦联水解或另一分子顺其电化学梯度的转运提供能量。
adenylyl cyclase / 酰苷酸环化酶催化由ATP 生成环化腺苷酸(cAMP) 的膜附着酶。
特定配体与细胞表面的相应受体结合引发该酶的激活并使胞内的cAMP 升高。
allele / 等位基因位于同源染色体上对应部位的基因的两种或多种可能形式之一。
核酸与蛋白质的合成与调控过程
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核酸与蛋白质的合成与调控过程核酸与蛋白质是生命体内最基本的分子组成部分,它们的合成与调控过程在维持生命活动中起着重要的作用。
本文将从核酸和蛋白质的合成过程、调控机制以及其在生命中的功能等方面展开讨论。
一、核酸的合成与调控过程核酸是生命体内的遗传物质,包括DNA和RNA两种类型。
DNA是遗传信息的存储介质,而RNA则在基因表达过程中起着重要的作用。
核酸的合成过程主要分为两个阶段:复制和转录。
复制是指DNA分子在细胞分裂过程中的复制,确保细胞遗传信息的传递。
转录是指DNA通过RNA聚合酶酶的作用,将DNA的信息转录成RNA分子。
在转录过程中,RNA聚合酶在DNA 模板上滑动,合成出与DNA模板互补的RNA链。
核酸的合成过程受到多种因素的调控。
其中,转录的调控是最为重要的一环。
细胞通过转录因子的结合来调控基因的表达。
转录因子是一类能够与DNA特定序列结合的蛋白质,它们可以促进或抑制RNA聚合酶的结合,从而调节基因的转录水平。
二、蛋白质的合成与调控过程蛋白质是生命体内的功能分子,参与了几乎所有的生命过程。
蛋白质的合成过程主要包括转录和翻译两个阶段。
转录是指DNA通过RNA聚合酶的作用,将DNA的信息转录成mRNA分子。
在这个过程中,RNA聚合酶在DNA模板上合成出与DNA模板互补的mRNA链。
转录过程中的调控主要通过转录因子的作用来实现。
翻译是指mRNA通过核糖体的作用,将mRNA上的信息转化为氨基酸序列,合成出相应的蛋白质。
翻译过程中的调控主要通过启动子和终止子的序列来实现。
启动子是指位于mRNA的起始位置上的特定序列,它能够吸引核糖体的结合,从而启动翻译过程。
终止子是指位于mRNA的终止位置上的特定序列,它能够使核糖体停止翻译,从而终止蛋白质的合成。
蛋白质的合成过程受到多种因素的调控。
其中,转录和翻译的调控是最为重要的。
转录调控主要通过转录因子的结合来实现,而翻译调控主要通过启动子和终止子的序列来实现。
简述蛋白质在核酸生物合成中的作用。
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简述蛋白质在核酸生物合成中的作用。
蛋白质在核酸生物合成中发挥着至关重要的作用。
首先,许多蛋白质是核酸合成的直接参与者。
例如,DNA聚合酶是DNA复制过程中的关键酶,它负责将单个脱氧核苷酸添加到正在生长的DNA链上。
此外,RNA聚合酶是RNA转录过程中的关键酶,它负责催化RNA链的合成。
这些酶不仅加速了反应速度,还确保了核酸合成的准确性和保真度。
其次,蛋白质还参与核酸结构的形成和稳定性。
例如,组蛋白是染色质的重要组成部分,它与DNA紧密结合,维持其结构并影响基因的表达。
此外,蛋白质可以与核酸结合形成复合物,如核糖体和剪接体,这些复合物对于RNA的合成和加工是必不可少的。
此外,一些蛋白质可以调节核酸的合成。
它们作为转录因子或翻译因子,可以与核酸结合并改变其结构或功能。
例如,一些转录因子可以与特定的DNA序列结合,调控特定基因的表达。
最后,蛋白质还参与核酸的降解和修复。
例如,核酸外切酶可以识别并切除错误的核酸碱基,而DNA修复酶则可以修复DNA损伤。
综上所述,蛋白质在核酸生物合成中发挥着至关重要的作用,从合成、结构、调节到降解和修复,蛋白质都扮演着不可或缺的角色。
《2024年苜蓿DREB类转录因子基因的研究》范文

《苜蓿DREB类转录因子基因的研究》篇一一、引言近年来,植物生物学领域中,转录因子在基因表达调控中的作用越来越受到重视。
DREB(脱氧核糖核酸结合蛋白)类转录因子是植物响应逆境胁迫的重要调控因子之一。
苜蓿作为一种重要的豆科植物,其在环境适应性及抗逆性方面具有独特的生物学特性。
因此,研究苜蓿DREB类转录因子基因对于了解其逆境响应机制及改良作物抗逆性具有重要意义。
本文将围绕苜蓿DREB 类转录因子基因的克隆、表达模式及功能等方面展开研究。
二、苜蓿DREB类转录因子基因的克隆在研究过程中,我们首先从苜蓿基因组中克隆了DREB类转录因子基因。
通过生物信息学分析,我们确定了该基因的开放阅读框、编码区及启动子等关键区域。
通过PCR扩增及DNA测序等手段,成功获得了该基因的全长序列。
同时,我们还对序列进行了比对分析,发现该基因与其他植物DREB类转录因子基因具有较高的相似性,表明其在植物逆境响应中具有保守的生物学功能。
三、苜蓿DREB类转录因子基因的表达模式为了研究苜蓿DREB类转录因子基因的表达模式,我们采用了实时荧光定量PCR技术对不同逆境条件下的基因表达水平进行了分析。
实验结果表明,在干旱、低温等逆境条件下,该基因的表达水平显著上升,表明其参与了苜蓿对逆境的响应过程。
此外,我们还发现该基因在不同组织中的表达水平也存在差异,这可能与苜蓿在不同生长阶段的适应性有关。
四、苜蓿DREB类转录因子基因的功能分析为了进一步研究苜蓿DREB类转录因子基因的功能,我们采用了基因编辑技术构建了该基因的过表达及敲除转基因植物。
通过对转基因植物的表型分析,我们发现过表达该基因的植物在干旱、低温等逆境条件下的生存能力及生长速度均有所提高,而敲除该基因的植物则表现出对逆境的敏感性增加。
这表明苜蓿DREB类转录因子基因在植物逆境响应中发挥了重要的调控作用。
五、结论本研究成功克隆了苜蓿DREB类转录因子基因,并对其表达模式及功能进行了分析。
分子对接 蛋白质受体ab链 -回复
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分子对接蛋白质受体ab链-回复分子对接是一种广泛应用于药物发现和蛋白质研究领域的计算化学方法。
通过分子对接,我们可以研究药物与蛋白质受体之间的相互作用,了解药物与受体的结合模式,预测药物的活性和选择性,进而设计出更加有效的药物分子。
在这里,我们将以蛋白质受体的a链和b链为主题,在以下文章中一步一步回答有关分子对接的问题。
第一节:蛋白质受体的a链和b链的背景介绍(200字)蛋白质受体a链和b链是构成蛋白质的两个重要结构组成部分。
a链和b 链通常是由氨基酸序列组成,在蛋白质折叠中起到重要作用。
它们能够与其他蛋白质或小分子结合,从而发挥各种生物学功能,如信号传导、分子识别等。
第二节:分子对接的基本原理(400字)分子对接是一种计算化学方法,用于研究小分子药物与蛋白质受体之间的相互作用。
它基于分子力学和量子化学方法,通过计算和模拟分子间的相互作用力,预测药物与受体之间的结合方式和能量。
分子对接通常分为两个主要步骤:准备和执行。
在准备阶段,我们需要获取蛋白质和药物的结构信息,并准备计算机模拟所需的文件格式。
这包括将蛋白质和药物的结构优化为能量最低的构象,并计算其电荷和力场参数。
在执行阶段,我们首先将药物分子的构象库与受体结构进行匹配,以找到最佳的结合模式。
这可以通过精确搜索、模拟退火和遗传算法等方法实现。
然后,通过分子力学或量子化学方法计算药物与受体之间的相互作用能量和稳定性。
最后,根据计算结果评估药物的亲合力、活性和选择性。
第三节:蛋白质受体的a链和b链的分子对接研究(600字)蛋白质受体的a链和b链在分子对接研究中扮演着重要的角色。
它们通常作为药物设计的靶点,通过与药物分子发生特异性的相互作用以实现药物治疗的目的。
在研究中,我们首先要确定蛋白质受体的a链和b链的结构。
这可以通过X射线晶体学、核磁共振等方法获得。
然后,我们需要对受体结构进行优化和准备,以便进行分子对接计算。
这包括优化受体的构象和电荷,并为根据需要设置相应的限制和约束条件。
生物化学中核酸和蛋白质的交互作用
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生物化学中核酸和蛋白质的交互作用生物化学中,核酸和蛋白质是两种最基本的生物大分子,它们分别承担着遗传信息的传递和生物化学反应的催化等重要功能。
而核酸与蛋白质之间的相互作用,则是许多生物过程中不可或缺的环节。
一、核酸与蛋白质相互作用的形式和功能核酸与蛋白质之间的相互作用可以分为三种主要形式:一是核酸和蛋白质之间的物理作用,即电荷相互作用、范德华力和疏水作用等;二是核酸和蛋白质之间的结构上的相互作用;三是核酸和蛋白质之间的化学作用,即酶反应。
这些相互作用可以产生许多的生物功能。
例如,某些核酸可以通过与特定蛋白质结合,调节基因转录和翻译过程;另外一些核酸和蛋白质结合可以形成某些酶,在生物化学反应中担任催化剂等。
二、蛋白质识别核酸的基本原理在生物过程中,蛋白质与核酸的相互作用很大程度上依赖于它们之间的空间构象。
蛋白质要识别和结合到核酸上,需要细致的空间匹配。
具体来说,蛋白质通过具有亲和力的氨基酸残基与核酸上的碱基或磷酸基团相互作用,从而实现与核酸的结合。
此外,还有一些重要的氨基酸残基可以在蛋白质-核酸相互作用时起到关键作用。
例如,核酸结合蛋白质中一些亲酸性氨基酸(如精氨酸和赖氨酸)可以通过与核酸上的过氧酰基或磷酸酯键形成离子键或氢键等静电相互作用;而一些碳水化合物结合蛋白质中的赖氨酸残基则可以通过与DNA上的基团形成一个氢键和一个离子键来促进蛋白质与DNA结合。
三、核酸识别蛋白质的基本原理相比蛋白质识别核酸,核酸识别蛋白质非常困难。
不仅如此,在实际的生物过程中,核酸多半不能够独立的关联和结合到蛋白质上。
其中一些较大的核酸分子(如染色质)需要先通过一些特定的辅酶(如组蛋白)形成紧密的团块,才可以识别和组合到蛋白质上。
在核酸识别蛋白质的过程中,DNA倾向于被特定类型的亲酸性氨基酸残基所识别。
这些亲酸性氨基酸残基通常是组成蛋白质大分子的多肽链的一部分。
例如,在基于基序DNA识别的转录因子中,存在着许多亲酸性氨基酸,如精氨酸和赖氨酸,它们通过调整其体内电荷来辅助识别与结合到基序DNA上。
蛋白质和核酸相互作用的研究和应用
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蛋白质和核酸相互作用的研究和应用蛋白质和核酸是生命体中不可或缺的两种分子。
蛋白质是生命体内众多生物分子中最为普遍的一类,同时也是功能最为多样化的一类生物分子。
核酸则是生命体内遗传物质的主要组成部分。
蛋白质和核酸之间的相互作用一直是生命科学领域中的一大研究热点。
本文将从生物学、化学、生物医学和生物技术等多个角度对蛋白质和核酸之间的相互作用进行探讨。
一、蛋白质和核酸之间的结合生命体内的大部分功能都是由蛋白质和核酸之间的相互作用完成的。
蛋白质和核酸之间的相互作用主要包括直接作用和间接作用两种形式。
直接作用是指蛋白质和核酸之间的物理力相互作用,如静电作用、范德华力、羟基和氨基间的氢键等力。
间接作用则是指蛋白质通过一些其他分子来与核酸进行相互作用,如转录因子、调节蛋白等。
直接作用和间接作用在生命体内的各种生物过程中都起着至关重要的作用。
蛋白质和核酸之间的作用与它们的结构密切相关。
大多数蛋白质和核酸都具有特定的三维结构,这种结构与生命体内各种生物过程的功能密切相关。
蛋白质和核酸的结构与它们之间的相互作用有着密不可分的联系,两者之间的作用会随着结构的改变而发生变化。
二、蛋白质和核酸相互作用的生物学意义蛋白质和核酸之间的相互作用在生物学上具有非常重要的意义。
这种相互作用常常被用来实现生物体内各种生物过程的调节和控制。
例如,许多转录因子是一类可以与DNA结合并实现基因转录调控的蛋白质。
这些蛋白质通过与DNA的结合,可以进而影响DNA上的相应基因的表达,实现对基因转录和表达的调节。
此外,蛋白质和核酸之间的相互作用也是DNA复制、DNA修复、RNA翻译等生物过程的重要组成部分。
三、蛋白质和核酸相互作用的化学基础蛋白质和核酸之间的相互作用在化学上的基础主要是它们在分子水平上的相互作用。
蛋白质和核酸分子之间的相互作用是由不同的化学基团之间的相互作用引起的。
这些化学基团包括胺基、羧基、磷酸基、硫醇基等。
在蛋白质和核酸之间的相互作用中,蛋白质分子通常会与DNA分子之间的磷酸二酯键进行相互作用。
核酸适配体在病原微生物检测中的应用研究进展
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核酸适配体在病原微生物检测中的应用研究进展王佳齐1,吴倩倩2,郑晓雪1,李倩11潍坊医学院医学检验学院,山东潍坊261053;2潍坊医学院附属医院摘要:核酸适配体是一段单链寡核苷酸分子,主要通过指数富集配体系统进化技术获得。
核酸适配体可以通过其独特的三维结构高选择性地与目标靶点结合,具有与抗原-抗体反应相类似的高亲和性、高特异性。
核酸适配体由于具有分子量小、无免疫原性、合成成本低、可通过化学修饰获得高稳定性等区别于蛋白质抗体的优点,成为病原微生物检测的研究开发热点。
核酸适配体可用于疟原虫、隐孢子虫、溶组织阿米巴寄生虫等寄生虫的诊断和靶向控制,核酸适配体用于大肠杆菌、肠沙门氏菌、霍乱弧菌等细菌的检测具有高特异性,核酸适配体应用于HIV、丙型肝炎病毒、H1N1病毒等病毒检测具有更好的病毒变异适应性,核酸适配体还具备应用于白假丝酵母菌、黄曲霉菌等真菌临床检测和治疗的潜力。
关键词:核酸适配体;病原微生物;寄生虫检测;细菌检测;病毒检测;真菌检测;指数富集配体系统进化技术doi:10.3969/j.issn.1002-266X.2021.09.028中图分类号:R446.5文献标志码:A文章编号:1002-266X(2021)09-0106-04核酸适配体是一种分子量较小的生物分子,通常为20~100bp的寡核苷酸分子,能够依靠自身的三维结构与相应的同源配体相结合[1]。
ELLING⁃TON和SZOSTAK首次提出了适配体的概念[2]。
同年,TUERK和GOLD也建立了指数富集配体系统进化(SELEX)技术,用来筛选核酸结合蛋白的高亲和力和高特异性适配体,进而开展快速简便的结合位点研究[3]。
核酸适配体可以通过其独特的三维结构高选择性地与目标靶点结合,具有与抗原-抗体反应相类似的高亲和性、高特异性。
同时,核酸适配体还具有分子量小、无免疫原性、合成成本低、可通过化学修饰获得高稳定性等区别于蛋白质抗体的优点,成为目前病原微生物检测的研究开发热点。
蛋白质和核酸化学PPT课件.ppt
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▪ 2. 用凯氏微量定氮法测得0.2ml血清中含
氮2.1mg,问100ml血清中含蛋白质多少克?
二、蛋白质的基本单位—氨基酸
▪ 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。 ▪ 20标准氨基酸 ▪ 氨基(-NH2)和羧基(-COOH)
COOH H2N—Cα—H
R
不带电形式
COO+H3N—Cα—H
2.空间结构与功能的关系
▪ 蛋白质的空间
结构一旦改变 就会影响蛋白 质的生物活性。
▪ (如右图)牛
核糖核酸酶的 空间结构与功 能。
•牛脑海绵状病,简称BSE。1985年4月,医学家 们在英国发现了一种新病,专家们对这一世界 始发病例进行组织病理学检查,并于1986年11 月将该病定名为BSE,首次在英国报刊上报道。 •食用被疯牛病污染了的牛肉、牛脊髓的人,有 可能染上致命的克罗伊茨费尔德—雅各布氏症 (简称克-雅氏症),其典型临床症状为出现 痴呆或神经错乱,视觉模糊,平衡障碍,肌肉 收缩等。病人最终因精神错乱而死亡。 医学 界对克-雅氏症的发病机理还没有定论,也未 找到有效的治疗方法。
(1)
(2)
(二)
一级结构是空间结构的基础。结构与功能密切相关,蛋白质的一级 结构一旦确立,其空间结构以及生理功能也基本确立。
四、蛋白质的空间结构
▪ 多肽链需通过各种方式卷曲成特定的空间
结构。蛋白质肽链通过折叠、盘曲,使分 子内部原子形成一定的空间排布及相互关 系,称为蛋白质的构象,即空间结构。
(2)分子病
——蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与 正常有所不同的遗传病。
镰状细胞贫血(sick-cell anemia) 从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。
核酸与蛋白质的生物合成
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3、需要引物primer
4、双向复制与复制叉
DNA复制时,局部双链解开形成两条单链,这种叉状结构称为复制叉。
DNA复制时,以复制起始点为中心,向两个方向进行复制。但在低等生物中,也可进行单向复制(如滚环复制)。
02
中心法则
反中心法则
在RNA病毒中,其遗传信息贮存在RNA分子中。因此,在这些生物体中,遗传信息的流向是RNA通过复制,将遗传信息由亲代传递给子代,通过反转录将遗传信息传递给DNA,再由DNA通过转录和翻译传递给蛋白质,这种遗传信息的流向就称为反中心法则。
第一节 DNA的复制与修复 一、DNA复制的特点 1、半保留复制 DNA在复制时,以亲代DNA的每一股作模板,合成完全相同的两个双链子代DNA,每个子代DNA中都含有一股亲代DNA链,这种现象称为DNA的半保留复制(semi-conservative replication)。
02
真核生物DNA聚合酶
2)DNA复制的保真性
为了保证遗传的稳定,DNA的复制必须具有高保真性。DNA复制时的保真性主要与下列因素有关: 遵守严格的碱基配对规律; DNA聚合酶在复制时对碱基的正确选择; 对复制过程中出现的错误及时进行校正。
5、DNA连接酶ligase
DNA连接酶(DNA ligase)可催化两段DNA片段之间磷酸二酯键的形成,从而使两段DNA连接起来。 DNA连接酶催化的条件是: 需一段DNA片段具有3‘-OH,而另一段DNA片段具有5’-Pi基; 未封闭的切口位于双链DNA中,即其中有一条链是完整的,但T4 DNA连接酶能连接平头双链DNA; 需要消耗能量,在原核生物中由NAD+供能,在真核生物中由ATP供能。
核酸结合蛋白
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POU转录因子
真核生物具有HTH模体的其他功能域
配对功能域(paried domain):果蝇和脊椎动物的 Pax-配 对盒-转录因子含有两个HTH模体。相关蛋白含有第二个 HTH模体和一个与Hin重组酶同源的组件,一道组成了独特 的配对功能域(paried domain)
高泳动蛋白结构域(HMG domain):存在于染色体结构 蛋白和Sry等转录因子中。可和dsDNA的小沟作用,实 际上属于与HTH蛋白不同的DNA结合蛋白家族。
• 在包括蚯蚓、昆虫和脊椎动物在內的五 门动物中,都存在一组控制眼功能发育 的基因叫Pax-6(paired box gene 成对框6)。
33.17
33.13
锌指(zinc finger)基序
二、半胱氨酸-组氨酸锌指
1、锌指结构 是第一个被发现的真核细胞中同 DNA结合有关的结构,在细菌中十分少见。
AU
GU
GAAUCUGCU CUACUUAUGAG
图 13- RNase Ⅲ在 T7 茎环上的典型切割位点 (GENES VI Fig 12.47)
1
23S rRNA ~2900nt
A
A
CG
GC
AU
AU
UA
UA
GC
GC
AU
GU
UA
GC
UA
UA
GC
G
RNaseⅢ G C
GC
C G RNaseⅢ
UA
UA
NF-κB p50同源二聚体 U1A snRNP 果蝇的Staufen hnRNP K
缩写:HMG=高泳动结构;TAF=TBP(TATA结合蛋白)相关因子;BPV=牛乳头瘤 病毒;RNP=核糖核酸蛋白;dsRBD=双链RNA结合蛋白;hnRNP=核内不均一核糖 核蛋白
核酸-蛋白质互作的生物化学研究方法
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核酸-蛋白质互作的生物化学研究方法
核酸-蛋白质互作是生物学中一个重要的研究领域,它涉及到核酸和蛋白质之间的相互作用,以及它们在生物体中的功能。
研究这种相互作用的生物化学方法有很多,其中最常用的是蛋白质结构分析、核酸结合实验、蛋白质-核酸相互作用实验和蛋白质-核酸相互作用的分子模拟。
蛋白质结构分析是研究核酸-蛋白质互作的重要方法,它可以帮助我们了解蛋白质的结构和功能,以及它们与核酸之间的相互作用。
通常,蛋白质结构分析可以通过X射线衍射、核磁共振成像和计算机模拟等技术来实现。
核酸结合实验是另一种研究核酸-蛋白质互作的重要方法,它可以帮助我们了解核酸与蛋白质之间的相互作用。
通常,核酸结合实验可以通过紫外光谱、荧光光谱和电泳等技术来实现。
蛋白质-核酸相互作用实验是研究核酸-蛋白质互作的重要方法,它可以帮助我们了解蛋白质与核酸之间的相互作用。
通常,蛋白质-核酸相互作用实验可以通过紫外光谱、荧光光谱、电泳和质谱等技术来实现。
最后,蛋白质-核酸相互作用的分子模拟是研究核酸-蛋白质互作的重要方法,它可以帮助我们了解蛋白质与核酸之间的相互作用。
通常,蛋白质-核酸相互作用的分子模拟可以通过分子动力学模拟、分子对接和分子模拟等技术来实现。
总之,蛋白质结构分析、核酸结合实验、蛋白质-核酸相互作用实验和蛋白质-核酸相互作用的分子模拟是研究核酸-蛋白质互作的重要生物化学方法。
这些方法可以帮助我们了解核酸和蛋白质之间的相互作用,以及它们在生物体中的功能。
抗炎蛋白的结构
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抗炎蛋白的结构引言:抗炎蛋白是一类具有重要生物学功能的蛋白质,它们在机体抵抗炎症反应中起到关键作用。
抗炎蛋白的结构对于了解其功能和调节机制具有重要意义。
本文将从蛋白质的组成、结构类型和功能等方面综述抗炎蛋白的结构。
一、蛋白质的组成抗炎蛋白是由氨基酸残基组成的大分子。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位,常见的氨基酸有20种。
抗炎蛋白中的氨基酸序列决定了其结构和功能。
不同的氨基酸组合形成不同的蛋白质,而蛋白质的抗炎功能取决于其特定的氨基酸序列。
二、抗炎蛋白的结构类型抗炎蛋白的结构多样,根据其结构类型可分为以下几类:1. 核糖核酸结合蛋白(RNA-binding proteins):这类蛋白质具有结合RNA分子的能力。
它们通过与RNA相互作用来调节基因表达,从而发挥抗炎作用。
2. 细胞因子(Cytokines):细胞因子是一类具有调节细胞生长和免疫反应等功能的蛋白质。
这些蛋白质的结构通常为α螺旋和β折叠,形成稳定的三维结构。
细胞因子通过与受体结合,激活下游信号通路,参与免疫调节和炎症反应的调控。
3. 抗菌肽(Antimicrobial peptides):抗菌肽是一类具有直接杀菌活性的蛋白质。
它们通过靶向细菌细胞膜破坏细菌,起到抗炎作用。
抗菌肽的结构多样,包括α螺旋、β折叠和无规卷曲等。
4. 补体蛋白(Complement proteins):补体是一组免疫系统中的蛋白质,参与机体的免疫防御和炎症反应。
补体蛋白的结构多样,包括α螺旋、β折叠和无规卷曲等。
三、抗炎蛋白的功能抗炎蛋白具有多种功能,包括以下几个方面:1. 抗炎作用:抗炎蛋白通过抑制炎症因子的产生和释放,减轻炎症反应。
它们可以调节炎性细胞的活性,抑制炎症信号通路的激活,从而减轻组织损伤和炎症反应。
2. 免疫调节作用:抗炎蛋白参与机体的免疫调节过程。
它们可以调节免疫细胞的活性和功能,影响免疫应答的平衡,从而维持机体的免疫平衡。
3. 细胞信号传导:抗炎蛋白可以通过与细胞膜上的受体结合,激活下游信号通路,调节细胞的生长和分化,参与细胞的信号传导过程。
蛋白质的核酸适配体
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蛋白质的核酸适配体是一种具有重要生物学意义的分子相互作用形式,其研究不仅有助于深化对细胞内分子相互作用机制的理解,还有望为药物设计和生物技术领域提供新的思路和方法。
本文将从蛋白质的核酸适配体的定义、结构特点、作用机制以及在生物学研究和医药领域的应用等几个方面展开论述。
蛋白质的核酸适配体是指蛋白质与核酸之间发生特异性相互作用的分子复合物。
在细胞内,蛋白质与核酸之间的相互作用是维持生命活动所必需的,而蛋白质的核酸适配体就是这种相互作用的具体表现形式之一。
核酸适配体的形成通常是通过蛋白质中的特定结构域与核酸中的特定序列发生特异性结合而实现的。
这种结合通常涉及氢键、疏水作用、静电相互作用等多种相互作用力,从而确保适配体的稳定性和特异性。
蛋白质的核酸适配体的结构特点主要包括适配体的二级结构、三级结构以及整体结构。
在二级结构方面,适配体通常由α-螺旋、β-折叠等结构域组成,这些结构域在相互作用过程中起着重要的作用。
在三级结构方面,适配体的结构稳定性和特异性主要取决于其蛋白质和核酸的相互作用界面的结构特征。
适配体的整体结构则由蛋白质和核酸的二级、三级结构相互作用而形成,这种整体结构对适配体的功能和稳定性至关重要。
蛋白质的核酸适配体的作用机制主要包括两个方面:一是适配体的形成过程,二是适配体的功能调控。
适配体的形成过程通常涉及蛋白质的折叠和核酸的构象变化,这些变化在形成特定的适配体结构时发挥重要作用。
适配体的功能调控则包括适配体在细胞内的分子识别、信号传导、基因调控等方面的作用,这些功能需要适配体具有特定的结构和功能特性才能实现。
蛋白质的核酸适配体在生物学研究和医药领域具有重要的应用前景。
在生物学研究领域,适配体的研究有助于深化对细胞内分子相互作用机制的理解,为疾病的发生和治疗提供新的思路和方法。
在医药领域,适配体的研究可为药物设计和疾病治疗提供新的靶点和策略,为精准医学和个性化治疗打下基础。
梳理一下本文的重点,我们可以发现,蛋白质的核酸适配体是一种重要的分子相互作用形式,其研究不仅有助于深化对细胞内分子相互作用机制的理解,还有望为药物设计和生物技术领域提供新的思路和方法。
nf-κb概念
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NF-κB简介NF-κB(核因子激活的B细胞的κ-轻链增强)是一种蛋白质复合物,其控制转录的DNA,细胞因子产生和细胞存活。
NF-κB几乎存在于所有动物细胞类型中,并参与细胞对刺激的反应,如应激,细胞因子,自由基,重金属,紫外线照射,氧化LDL和细菌或病毒抗原。
NF-κB在调节对感染的免疫应答中起关键作用。
NF-κB的不正确调节与癌症,炎症和自身免疫疾病,感染性休克,病毒感染和免疫发育不当有关。
NF-κB也与突触可塑性和记忆过程有关。
NF-κB由RanjanSen(NIH)在诺贝尔奖获得者DavidBaltimore的实验室中通过其与B细胞中免疫球蛋白轻链增强子中的11碱基对序列的相互作用而发现。
核因子-kB(NF-kB),是细胞内重要的核转录因子。
RelA/c-Rel二聚体,能与靶基因启动子其他序列结合。
NF-κB为转录因子蛋白家族,包括5个亚单位:Rel (cRel)、p65 (RelA, NF-κB3)、RelB和p50(NF-κB1)、p52(NF-κB2)。
p65 、cRel和RelB分含有N端Rel同源区(Rel homology domain, RHD)和C端的反式激活结构域(transactivation domain, TD),在RHD的C末端有一个核定位区域(nuclear-localization sequence, NLS),负责与DNA结合、二聚体化和核易位,而TD则与转录活化相关。
p50和p52只有RHD 而缺乏TD,因此,p50和p52同源二聚体并不能激活基因转录,而是作为一种抑制分子存在,它们在细胞内通常各自以其前体p105和p100的形式存在。
最常见的NF-κB二聚体是p65与p50组成的异二聚体。
以上内容仅供参考,如需关于nf-κb的更多信息,建议查阅生物学专业书籍或文献,也可咨询生物学专业人士获取解答。
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RNA的特异性结合仅发生于第二个α螺旋和β折叠形成的 裂缝中 2、K同源结构域 Nhomakorabea3、其他
U1 剪 接 体 蛋 白 N端 RNP 结 构 域
17.4 蛋白,核酸结合的分子基础
一、核酸与蛋白的直接作用 1、核酸蛋白直接作用的途径 (1)蛋白侧链同碱基作用——序列特异性相互作用的主要
锌指可形成-helix插入大
沟,与其相连 接的- sheet 在 另一侧
糖皮质激素和雌激素受体都 有两个“指”,每个指在 Cys四分体的中央带有一个 锌原子。两个指形成α-螺 旋,彼此折叠成一个大的球 状功能域。α-螺旋与螺旋 相连的β折叠一道形成一个 疏水中心。N-端螺旋的一侧 和DNA的大沟接触,两个糖 皮质激素受体形成二聚体和 DNA结合,每个受体负责和 连续的大沟接触。每个“指” 控制着受体的重要特点。图 表明在第一个“指”的右侧 控制DNA的结合,在第二指 的左侧控制着形成二聚体的 能力。
ADR1 Kruppel
酵母 果蝇
2
22bp
ADH2基因
激活ADH基因
5
?
?
胚的分节
驼 背 基 果蝇
4+2 ?
?
因产物
胚的分节
ADR1:酿酒酵母的转录激活蛋白,表达醇脱氢酶ADH2等所
需的DNA结合蛋白
• 典型的锌指蛋白有一组锌指,单个的锌 指的保守序列是:Cys-X2-4-Cys-X3-PheX5-Leu-X2-His-X2-His,根据锌结合位点 的氨基酸又把锌指分成为2Cys/2His和 2cys/2cys两类,前者为Ⅰ型,后者为Ⅱ 型锌指,Ⅰ型结构“指”的本身由23aa 组成,“指”与“指”之间通常由7-8aa 连接。
大沟侧
A
D
HD
O HN
N
A
D
D
H
N
NH
O
TNH N
O C1'
D
NA N
N C1'
N AN C1' N
D
D
小沟侧
H NT N
O C1'
D
A
H NH
大沟侧
DD
O
N
D
D
N
O
A
H HN
CN N
O C1'
D
H NG
N
N
C1'
HN
HD
N GNH
C1'
N
NH DH
A
A
小沟侧
NC N
O C1'
D
3、结构分析:通过X射线和NMR对蛋白-DNA复合体的结 构进行分析,可以在原子分辨水平上确定分子内键的空 间排列
成肌素,Myf-5和MRF-4的活性调节
17.5 序列特异性结合
一、蛋白识别的DNA序列 1、直接解读:涉及大沟或小沟处蛋白和碱基之间的相互作
用,蛋白直接识别碱基。 2、非直接解读:涉及蛋白和糖、磷酸骨架之间的相互作用,
蛋白识别那些造成整个DNA特殊构象的序列。 二、DNA中的分子信号:DNA碱基中由一种隐藏在键模式中
2、通过β链识别 (1)带-螺旋-螺旋 在MetJ,Are,Mnt中发现,通过β折叠
同DNA识别;
(2)TATA结合蛋白 以反平行的β链同DNA结合,β链结合 DNA的小沟。呈C字型包围DNA
E2 蛋白
带-螺旋-螺旋模体
TBP结构(上为前视图;下为 俯视图)
3、The Rel家族 Rel同源结构域(RHB)包含由铰链区连接的免疫球蛋白折叠。 Rel蛋白有形成二聚化的倾向
• 一级序列揭示:各组蛋白之间仅有很低 的同源性(<20%),但是它们具有一个保 守的结构,即组蛋白折叠(histone fold),它包含着由二个介导二聚化的融 合的螺旋-链-螺旋的结构,组蛋白的 连接子( 如 H1,H5 )也在染色体的高度 有序化中起作用。
六、其他DNA结合基序 1、乳头瘤病毒的E2蛋白 包括4个β链和一个突出的α螺旋,二聚体形成β桶状结构
表
Cys2/Cys2型的调节蛋白
蛋白
大小
指
糖皮质激素受体 94,000
2
雌激素受体
66,000
2
GAL4(酵母)
99,000
1
腺病毒E1A
~30,000
1
靶 GRE中20bp ERE中20bp UAS中17bp ?
糖皮质激素受体-DNA复合物
GAL-4的锌双合簇的结构(左:前视图;中:测视图 右:俯视图(拉链作为二聚化结构)
包含两个介导二聚化的螺旋-链-螺旋结构 2、许多转录因子于不同的核心组蛋白同源,如TAFs
类组蛋白结合模体
真核细胞的DNA分子可通过同组蛋白 作用被包装成核小体。在核小体的核心 颗粒中包含有二个负超螺旋弯曲的DNA围 绕着一个组蛋白的八聚体。这个八聚体 分别由同样两个核心组蛋白H2A, H2B及 H3,H4组成。它们同DNA之间的相互作用 涉及DNA中富含AT区域的小沟存在于组蛋 白八聚体的表面并将其缠绕。
• B类是组织特异性表达的蛋白,包括哺乳 动物的MyoD(肌浆蛋白(myogen)基因 的转录因子)和果蝇的AC-S(achaetescute 无刚无基因的产物)这种bHLH可 能是一种转录调控蛋白,大部分以异二 聚体形式存在。
类组蛋白结合模体
五、 1、核心组蛋白都有组蛋白折叠这样一个保守的结构,其
33.17 33.13
锌指(zinc finger)基序
二、半胱氨酸-组氨酸锌指
1、锌指结构 是第一个被发现的真核细胞中同 DNA结合有关的结构,在细菌中十分少见。
2、结构特点:有β发夹和一个相邻的α螺旋。以一对半胱氨 酸和一对组氨酸在12个氨基酸残基组成的环中和锌离子 配位。环状结构核心序列保守( C-X2-4-C-X2-4-F-X5-LX2-H-X3-4-H),突出于蛋白表面,顶端碱性残基同DNA分 子大沟作用。
四、碱性结合结构域(bZIP及bHLH) 亮氨酸拉链(Leucine ziipper)和螺旋-环-螺旋(HLH)
1、结构特点:高度碱性的α螺旋作为同DNA的基本识别结构, 螺旋通常以二聚体的形式存在,二聚化结构域一样为DNA 结合所必需。
2、结合机制:碱性结构域在溶液中采用一种无序的部分螺 旋结构,当同DNA结合时,这种结构发生了变化而诱导了 典型α螺旋的形成。
C-Jun和C-Fos蛋白的异二聚体的结合比它们同二聚体 更为坚固。Myc,C/EBP(结合CAAT box和SV40核心增 强子的一种因子),AP1蛋白(异二聚体,结合于SV40 的增强子)等都具有亮氨酸拉链结构。
• 亮氨酸拉链(leucine zipper)结构域通常 被定义为一行4-7个周期重复的亮氨酸残 基,其距离大约跨越8个螺旋转弯,通式 为L-x(6)-L-x(6)-L-x(6)-L,有时典型的亮氨
• View of the Lac repressor DNA complex, as determined by X-ray crystallography. Here the repressor tetramer is shown binding to two operators. Each dimer binds to one operator. The operators are 21 base pairs long here and are shown in dark and light blue. The monomers are colored green, pink, red, and yellow. Note how the amino-terminal headpiece on one monomer (pink) crosses the other monomer (green) to bind the first part of the operator, whereas the second monomer headpiece (green) crosses over to bind the second part of the operator. Thus, the recognition helix from each of two subunits binds to the consecutive parts of the same operator.
经典的锌指结构
爪蟾TFШA锌指结构域
三、半胱氨酸锌指 1、结构特点:含锌的DNA结合结构域只用半胱氨酸配位锌 2、核受体家族的DNA结合结构 (1)DNA结合结构为一个包含两相互垂直α螺旋的球形结构 (2)以二聚体的形式结合DNA
3、锌双核簇:酵母蛋白所特有,由6个半胱氨酸配位2个锌原 子,具有保守序列C-X2-C-X6-C-X6-C-X2-C-X6-C
性; (3)通过可循环的蛋白与蛋白作用,增加作用的亲和力。 2、二聚化的优点:通过形成异二聚体增加识别靶位点的范
围,同时在调控中可使用非活性单体增加蛋白作用的多 样性
3、二聚化对于bZIP和bHLH蛋白家族成员的作用 (1)功能的多样性可由选择性的二聚化产生,如c-Fos和
c-Jun蛋白 (2)调节的多样性可由选择性的二聚化产生,如MyoD1,
3、多个锌指同DNA结合,有的锌指作为隔离物,不同DNA 直接接触。
F L
C
H
Zn
NH2 Y
C
H
锌指结构
COOH
带有Cis/Hi锌指结构的转录因子 和DNA结合蛋白
蛋白 TFⅢA
来源
指
哺乳动物 9
结合的 DNA
50bp
靶 5S基因
功能 5S基因转录因子
SP1
哺乳动物 3