蛋白质化学 PPT课件
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1、旋光性：除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不对称碳原子 ，因此所有天然氨基酸都具有旋光性。 2、紫外吸收光谱：参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸 (Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基团中含有苯环共轭双 键系统，在紫外光区显示特征的吸收谱带，最大光吸收（max ）分别为280、275、和257nm。由于大多数蛋白质都含有这些 氨基酸残基，因此用紫外分光光度法可测定蛋白质含量。 3、核磁共振（nuclear magnetic resonance,NMR）波谱：原子 核带有正电荷，只要自旋量子数不等于零，其行为就象饶轴自 旋的小磁体，因而能与外加磁场相互作用，产生核磁共振。例 如3H、13C、2H、14H、32P的核都属于这一类。
亮氨酸 （Lue,L）
含羟基或硫脂肪族氨基酸
异亮氨酸 （Ile,I）
丝氨酸 （Ser,S）
苏氨酸 （Thr,T）
半胱氨酸 甲硫氨酸 （Cys,C） （Met,M）
酸性氨基酸及酰胺
天冬氨酸 （Asp,D）
谷氨酸 （Glu,E）
天冬酰胺 （Asn,N）
谷氨酰胺 （Gln,Q）
碱性氨基酸
赖氨酸 （Lys,K）
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负 电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动， 此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelctric point)。
甘氨酸盐酸盐（A+） 等电点甘氨酸（A）
甘氨酸钠（A-）
甘
氨
酸
滴
定
曲
线
一氨基一羧基AA的 等电点计算：
第一章 蛋白质化学
主要内容：介绍蛋白质的构件单位氨
基酸的结构、分类、性质及肽的概念，重点
讨论蛋白质的结构、性质以及结构和功能的
相互关系。
思考
目录
第一节 蛋白质通论
第二节 蛋白质的基本构件单位──氨基酸
第三节 蛋白质的一级结构和肽
第四wenku.baidu.com 蛋白质的三维结构
第五节 蛋白质的结构与功能的关系 第六节 蛋白质的重要性质
思考
第一节 蛋白质通论
一、蛋白质的元素组成与分类 二、蛋白质的大小和分子量 三、蛋白质的构象及结构的组织层次 四、蛋白质功能的多样性
蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。
蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定 氮法测蛋白质含量的理论依据：
• 与茚三酮反应:用于氨基酸定量定性测定 • 成肽反应：氨基酸合成肽的反应基础
氨基酸的两性解离性质及等电点（pI）
R CH NH3+ COOH
pH< pI
净电荷为正
+ OH-
+ H+ (pK´1)
R CH NH3+ COO
pH = pI
净电荷=0
+ OH+ H+ (pK´2)
R CH NH2 COO
精氨酸 （Arg,R）
杂环 氨基酸
组氨酸 （His,H）
杂环氨基酸
组氨酸 （His,H）
脯氨酸 （Pro,P）
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 （Phe,F）
酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trg,W）
氨基酸的性质
(1)酸碱性质和等电点 (2)光学活性和光谱性质 (3)重要化学反应
•与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应）:用 于蛋白质N-端测定. •与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应）： 用于 蛋白N-端测定，蛋白质顺序测定仪设计原理的依据。
pI=
pK´1+pK´2 2
谷氨酸（A）和赖氨酸（B）滴定曲线和等电点计算
A
B
pK3
pH
pK3
pK2
pI
pH
pK2
pK1
pK1
pI
加入的OH-mL数
加入的OH-mL数
一氨基二羧基AA的 等电点计算：
pI=
pK´1+pK´2 2
二氨基一羧基AA的 等电点计算：
pI=
pK´2+pK´3 2
氨基酸光学活性和光谱性质
催化功能；结构功能；调节功能；
防御功能；运动功能；运输功能；
信息功能；储藏功能 • • • • • •
第二节 蛋白质的基本构件单位─氨基酸
一、常见的蛋白质氨基酸的结构通式 二、二十种常见的蛋白质氨基酸分类及结构 三、不常见的蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸 四、氨基酸的性质 五、蛋白质的水解
-氨基酸的通式
蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25
蛋白质的分类
根据分子 球状蛋白质 形状分类
纤维状蛋白质
根据组 简单蛋白质 成分类
结合蛋白质
根据功 能分类
活性蛋白质（如酶蛋白、转运蛋白、运动蛋白、 保护和防御蛋白、受体蛋白…...）
非活性蛋白质（如硬蛋白、角蛋白）
简单蛋白质分类
结合蛋白质分类
蛋 一级结构 primary structure
据R基团 极性分类
非极性R基团AA（８种）
不带电荷（７种） 极性R基团AA
带电荷：正电荷（３种）负电荷（２种）
据R基团化 学结构分类
据营养 学分类
据氨基、羧 基数分类
脂肪族ＡA （中性、含羟基或巯基、酸性、碱性）
杂环ＡＡ(His、Pro)
芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
必需ＡＡ 非必需ＡＡ
人的必需氨基酸
意
图
四级结构
-折叠片
松散肽段 亚基
蛋白质的主要生理功能
蛋白质（protein）是生活细胞内含量最丰富、功能最 复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生命活动和生命过 程。因此，研究蛋白质的结构与功能始终是生命科学最基本 的命题。
生物体最主要的特征是生命活动，而蛋白质是生命活动 的体现者，具有以下主要功能：
生物体内的氨基酸类别
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有 氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟 脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
白
质
二级结构
结 secondary structure
构 超二级结构 supersecondary structure
的
结构域
主
Structure doman
要
三级结构
Tertiary structure
层
次
四级结构
quariernary structure
蛋
-螺旋体
白
质
分
子
的
构 三级结构 象
示
Lys Trp Phe Val Met Leu Ile Thr
一氨基一羧基ＡＡ
Arg、His
二氨基一羧基ＡＡ(Lys、His、Arg)
一氨基二羧基ＡＡ(Glu、Asp)
非极性R基团氨基酸
不带电荷极性R基团氨基酸
带电荷R基团氨基酸
中性脂肪族氨基酸
甘氨酸 （Gly,G）
丙氨酸 （Ala,A）
缬氨酸 （Val,V）
亮氨酸 （Lue,L）
含羟基或硫脂肪族氨基酸
异亮氨酸 （Ile,I）
丝氨酸 （Ser,S）
苏氨酸 （Thr,T）
半胱氨酸 甲硫氨酸 （Cys,C） （Met,M）
酸性氨基酸及酰胺
天冬氨酸 （Asp,D）
谷氨酸 （Glu,E）
天冬酰胺 （Asn,N）
谷氨酰胺 （Gln,Q）
碱性氨基酸
赖氨酸 （Lys,K）
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负 电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动， 此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelctric point)。
甘氨酸盐酸盐（A+） 等电点甘氨酸（A）
甘氨酸钠（A-）
甘
氨
酸
滴
定
曲
线
一氨基一羧基AA的 等电点计算：
第一章 蛋白质化学
主要内容：介绍蛋白质的构件单位氨
基酸的结构、分类、性质及肽的概念，重点
讨论蛋白质的结构、性质以及结构和功能的
相互关系。
思考
目录
第一节 蛋白质通论
第二节 蛋白质的基本构件单位──氨基酸
第三节 蛋白质的一级结构和肽
第四wenku.baidu.com 蛋白质的三维结构
第五节 蛋白质的结构与功能的关系 第六节 蛋白质的重要性质
思考
第一节 蛋白质通论
一、蛋白质的元素组成与分类 二、蛋白质的大小和分子量 三、蛋白质的构象及结构的组织层次 四、蛋白质功能的多样性
蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。
蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定 氮法测蛋白质含量的理论依据：
• 与茚三酮反应:用于氨基酸定量定性测定 • 成肽反应：氨基酸合成肽的反应基础
氨基酸的两性解离性质及等电点（pI）
R CH NH3+ COOH
pH< pI
净电荷为正
+ OH-
+ H+ (pK´1)
R CH NH3+ COO
pH = pI
净电荷=0
+ OH+ H+ (pK´2)
R CH NH2 COO
精氨酸 （Arg,R）
杂环 氨基酸
组氨酸 （His,H）
杂环氨基酸
组氨酸 （His,H）
脯氨酸 （Pro,P）
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 （Phe,F）
酪氨酸 （Tyr,Y）
色氨酸 （Trg,W）
氨基酸的性质
(1)酸碱性质和等电点 (2)光学活性和光谱性质 (3)重要化学反应
•与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应）:用 于蛋白质N-端测定. •与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应）： 用于 蛋白N-端测定，蛋白质顺序测定仪设计原理的依据。
pI=
pK´1+pK´2 2
谷氨酸（A）和赖氨酸（B）滴定曲线和等电点计算
A
B
pK3
pH
pK3
pK2
pI
pH
pK2
pK1
pK1
pI
加入的OH-mL数
加入的OH-mL数
一氨基二羧基AA的 等电点计算：
pI=
pK´1+pK´2 2
二氨基一羧基AA的 等电点计算：
pI=
pK´2+pK´3 2
氨基酸光学活性和光谱性质
催化功能；结构功能；调节功能；
防御功能；运动功能；运输功能；
信息功能；储藏功能 • • • • • •
第二节 蛋白质的基本构件单位─氨基酸
一、常见的蛋白质氨基酸的结构通式 二、二十种常见的蛋白质氨基酸分类及结构 三、不常见的蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸 四、氨基酸的性质 五、蛋白质的水解
-氨基酸的通式
蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25
蛋白质的分类
根据分子 球状蛋白质 形状分类
纤维状蛋白质
根据组 简单蛋白质 成分类
结合蛋白质
根据功 能分类
活性蛋白质（如酶蛋白、转运蛋白、运动蛋白、 保护和防御蛋白、受体蛋白…...）
非活性蛋白质（如硬蛋白、角蛋白）
简单蛋白质分类
结合蛋白质分类
蛋 一级结构 primary structure
据R基团 极性分类
非极性R基团AA（８种）
不带电荷（７种） 极性R基团AA
带电荷：正电荷（３种）负电荷（２种）
据R基团化 学结构分类
据营养 学分类
据氨基、羧 基数分类
脂肪族ＡA （中性、含羟基或巯基、酸性、碱性）
杂环ＡＡ(His、Pro)
芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
必需ＡＡ 非必需ＡＡ
人的必需氨基酸
意
图
四级结构
-折叠片
松散肽段 亚基
蛋白质的主要生理功能
蛋白质（protein）是生活细胞内含量最丰富、功能最 复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生命活动和生命过 程。因此，研究蛋白质的结构与功能始终是生命科学最基本 的命题。
生物体最主要的特征是生命活动，而蛋白质是生命活动 的体现者，具有以下主要功能：
生物体内的氨基酸类别
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有 氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟 脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
白
质
二级结构
结 secondary structure
构 超二级结构 supersecondary structure
的
结构域
主
Structure doman
要
三级结构
Tertiary structure
层
次
四级结构
quariernary structure
蛋
-螺旋体
白
质
分
子
的
构 三级结构 象
示
Lys Trp Phe Val Met Leu Ile Thr
一氨基一羧基ＡＡ
Arg、His
二氨基一羧基ＡＡ(Lys、His、Arg)
一氨基二羧基ＡＡ(Glu、Asp)
非极性R基团氨基酸
不带电荷极性R基团氨基酸
带电荷R基团氨基酸
中性脂肪族氨基酸
甘氨酸 （Gly,G）
丙氨酸 （Ala,A）
缬氨酸 （Val,V）