蛋白质的改性论文
大豆蛋白的改性技术研究进展
收稿日期:2008-05-23基金项目:教育部高校博士点基金资助项目(20070561059)。
作者简介:杨晓泉(1965—),男,华南理工大学轻工与食品学院副院长,华南理工大学食物蛋白工程研究中心主任,教授、博导,主要研究方向:植物蛋白质改性及分离。
大豆蛋白的改性技术研究进展杨晓泉(华南理工大学食物蛋白工程研究中心,广东广州510640)摘 要:系统阐述了大豆蛋白的功能特性及其物理改性、化学改性及酶法改性技术研究进展,并探讨了蛋白质改性技术在大豆蛋白加工业中的应用前景。
关键词:大豆蛋白;功能特性;改性中图分类号:T Q 936 文献标识码:A 文章编号:1674-0408(2008)03-0037-08Progress i n the Study on M od i f i ca ti on Techn i ques of Soy Prote i nYAN G X iao -quan(Research Center of Food Pr oteins,South China University of Technol ogy,Guangzhou 510640,China )Abstract:The paper syste matically revie ws the recent devel opments of the modificati on techniques in the s oy p r otein p r ocessing,including the physical,che m ical and enzy matic methods,and als o its relati on t o the functi onality of s oy p r otein .The app licati on po 2tentials of the modified s oy p r otein in s oy p r otein p r ocessing industry are als o discussed .Key words:s oy p r otein;functi onality;modificati on 我国有长达数千年的大豆食用历史,大豆蛋白一直是我国居民膳食中蛋白质的重要来源。
蛋白质的生物和化学改性
文章编号:1003 7969(2000)06 0181 05蛋白质的生物和化学改性周瑞宝1,周 兵2(1 郑州工程学院食品科学与工程系,450052郑州市嵩山南路140号;2 郑州油脂化学集团公司,450053郑州市黄河路;第一作者:男,59岁,教授)摘要:生物酶或化学法改性食品蛋白质,是提高食品功能特性的重要途径。
生物酶有酶源易于得到,应用更安全,并且可将蛋白质改性到所期望的功能值;化学法的乙酰化、磷酸化、糖基化、交联反应,在改变结构和功能性方面,对提高蛋白质功能特性比酶法更有效。
关键词:蛋白质;生物酶;化学法;改性中图分类号:TQ645 9+9 文献标识码:A1 蛋白质的酶法改性蛋白质的改性就是用化学因素(如化学试剂、酶制剂等)或物理因素(如热、高频电场、射线、机械振荡等),使氨基酸残基和多钛链发生某种变化,引起蛋白大分子空间结构和理化性质改变,从而获得较好的功能性和营养特性。
用于水解大豆蛋白的酶,包括植物来源的木瓜酶(Papain)、微生物蛋白酶(Alcalase、Neutrase、Ther mitase)和动物蛋白酶(Pepsin、Chymotrypsin)等,都可以用于蛋白质的改性。
1 1 大豆蛋白的部分水解及其功能特性大量文献列举了蛋白质水解对功能特性的影响,其中包括:植物蛋白的大豆蛋白[1]、蚕豆蛋白、小麦谷朊粉、玉米蛋白、燕麦粉(蛋白)、棉籽蛋白、葵花籽和菜籽蛋白;以及动物蛋白的酪蛋白,都可以进行蛋白酶水解,又称蛋白生物酶改性。
大豆蛋白酶改性[2],对于提高蛋白质的溶解性具有特殊重要性,甚至对于在水中难于分散的谷类蛋白,也是如此。
只有使蛋白水解之后,才能显示它的改性意义。
玉米蛋白是一种玉米储存蛋白,在pH2~5,具有很高的不溶性,当用胰蛋白酶处理水解使1 9%的肽键断裂时,在同样的pH范围内,溶解度可达30%~50%。
而小麦谷朊粉用此法处理,在pH7时,达到9 8%水解度(D H)时,溶解度从7%增加到50%。
大豆蛋白改性的研究进展及其应用_翁燕霞
大豆蛋白改性的研究进展及其应用_翁燕霞大豆蛋白是一种富含营养且具有丰富功能的植物蛋白，具有极高的生物学价值。
然而，由于大豆蛋白自身的一些特性，如溶解性差、颗粒不稳定性、氧化易性等，限制了其在食品工业中的应用。
为了克服这些问题，研究人员对大豆蛋白进行了改性研究，并取得了一定的进展。
目前，对大豆蛋白改性的研究主要集中在酶法、物理法和化学法三个方面。
酶法是通过酶的作用，改变大豆蛋白的结构和功能，常用的酶包括蛋白酶、淀粉酶、纤维素酶等。
物理法是通过物理因素，如高温、高压、超声波等，改变大豆蛋白的结构和功能。
化学法则是通过化学反应改变大豆蛋白的结构和功能，常用的化学试剂有羧甲基纤维素、胺基反应试剂等。
大豆蛋白改性后，其应用领域也得到了拓宽。
首先，改性大豆蛋白可以用于增强食品的功能性。
例如，改性大豆蛋白可以用作乳化剂、稳定剂、胶凝剂等，提高食品的质地和口感。
其次，改性大豆蛋白还可以用于制备高蛋白饮料、肉制品、豆制品等，并且可以改善其口感和营养价值。
另外，改性大豆蛋白还可以用于制备生物可降解材料、纳米材料等，具有广阔的应用前景。
然而，目前大豆蛋白改性研究还存在一些挑战和亟待解决的问题。
首先，大豆蛋白的改性方法还不够多样化，需要进一步寻找新的改性方法。
其次，大豆蛋白的改性机理还不够清楚，需要深入研究其结构和功能之间的关系。
最后，大豆蛋白的改性对环境的影响也需要重视，探索低能耗、低污染的改性方法。
总的来说，大豆蛋白改性研究在为大豆蛋白的应用提供了新的途径和思路，可以使其在食品工业、生物材料等领域得到更广泛的应用。
随着研究的不断深入，相信大豆蛋白改性技术将会得到进一步的完善，并为相关行业的发展做出更大的贡献。
蛋白质改性技术的发展
蛋白质改性技术的发展摘要：本文综述了蛋白质的各种改性技术，包括物理改性、酰化作用改性、磷酸化作用改性、糖基化作用改性、酶法水解改性、共价交联作用等6种蛋白质改性技术及其最新进展。
在改变结构和功能性方面，化学法比酶法更有效，酶法改性和物理改性的安全性优于化学改性。
关键词：蛋白质；改性；技术0前言食品工业的飞速发展, 迫切需要大量具有功能特性和营养特性的蛋白质, 作为食品的原料成分或添加基料。
因此, 一方面要大力开发具有优良特性的蛋白质资源;另一方面就是要对现有的蛋白质( 尤其是植物蛋白质) 进行改造, 以满足人类的特殊要求,这就是通常意义上的改性蛋白质蛋白质的改性。
从分子水平看，改性实质是切断蛋白质分子中主链或是对蛋白质分子侧链基团进行修饰，使其氨基酸残基和多肽链发生某种变化，从而引发蛋白空间结构和理化性质改变，使蛋白功能特性和营养特性得到改善。
目前常用的蛋白质改性技术有物理改性、化学改性、酶法改性和基因工程改性等。
通过适当的改性技术，可以获得较好功能特性和营养特性的蛋白质，拓宽蛋白质在食品工业中的应用范围。
下面即是蛋白质的几种改性技术及其应用进行综述。
1物理改性所谓蛋白质物理改性是指利用热、机械振荡、电磁场、射线等物理作用形式改变蛋白质的高级结构和分子间的聚集方式, 一般不涉及蛋白质的一级结构。
如蒸煮、搅打等均属于物理改性技术。
质构化(textur izati on)也是一种物理改性，即是将蛋白质经水等溶剂溶胀、膨化后在一定温度下进行强剪切挤压或经螺杆机挤出或造粒的过程，通常用于食品加工，使蛋白质的密度降低，吸水率和保水性提高。
物理改性主要用于蛋白的增溶和凝胶。
据报道，小麦质构化蛋白产品，被切成薄片时，可吸收3倍于自重的水分，它们已成功地配用于汉堡包、咖喱调味食品、炖制辣味肉制品、油炸鸡胸脯和鸡块等制品的加工。
环境友好大豆蛋白质材料改性研究
环境友好大豆蛋白质材料改性研究由于环境污染的加剧及石油基资源的日益短缺,基于可再生资源的生物材料日益受到重视。
大豆蛋白质是豆油产业的副产物,是一种来源丰富的可再生植物资源,也是一类添加增塑剂后可热塑成型的天然高分子材料。
然而,单独由大豆蛋白质制备的塑料硬且脆,加入小分子增塑剂后,大豆蛋白质热塑性改善,柔韧性增加,但力学强度较低且对水敏感,限制了其发展和应用。
本论文以大豆分离蛋白质(SPI)为主要原料,通过与其他生物可降解材料的共混,以及与纳米粒子的复合来得到廉价、加工性良好且力学及防水性能改善的大豆蛋白质环境友好材料。
在表征材料的结构、性能以及评价材料应用前景的同时,探讨材料结构与性能之间的关系。
本论文的创新之处在于：(1)制备了邻苯二甲酸酐改性的大豆蛋白质(PAS)并用其来增强甘油增塑的大豆蛋白质,在不添加任何增容剂的情况下得到了两相相容性良好、性能改善的大豆蛋白质复合材料,探讨填料、基体相似的化学结构与相容性之间的关系；(2)将碳纳米管进行酸改性后与大豆蛋白质复合,得到分散性良好、增强效果明显的纳米复合材料,研究酸改性后纳米管表面极性的变化对其在基体中的分散以及与基体相容性的影响；(3)在无增塑剂添加的情况下,通过熔融共混制备了全生物降解的SPI/聚己二酸/对苯二甲酸丁二酯(PBAT)共混材料,该共混材料在高蛋白质填充量的情况下仍具有较好的韧性和强度；(4)首次通过熔融法制备了SPI/聚乙烯醇(PVA)共混膜材料,制备过程简单、绿色且产品性能优良；为了进一步改善共混材料的力学性能,继而在SPI/PVA材料中引入层状硅酸盐蒙脱土(MMT),利用SPI/PVA与MMT三者间强的氢键作用制备剥离型或插层型纳米复合材料,所得材料强度、热稳定性、防水性提高。
本论文的主要内容和结论包括如下几个方面：(1)通过化学改性制备了N-邻苯二甲酰化大豆蛋白质(PAS),并用它与甘油增塑的大豆分离蛋白质(GPS)复合得到PAS/GPS复合材料。
蛋白质物理改性的研究进展
蛋白质物理改性的研究进展一、内容概览随着科学技术的不断发展，蛋白质物理改性已经成为了研究的热点领域之一。
蛋白质物理改性是指通过物理手段改变蛋白质的结构和性质，从而提高其生物活性、稳定性以及应用性能的一种技术。
本文将对蛋白质物理改性的研究进展进行综述，重点介绍近年来在蛋白质结构解析、表面修饰、折叠工程、分子对接等方面的最新研究成果。
首先我们将对蛋白质结构解析技术的进展进行概述，随着高分辨率成像技术的发展，如X射线晶体学、核磁共振等方法的应用，人们对蛋白质结构的了解越来越深入。
此外新兴的高通量技术如单细胞测序和蛋白质组学也为蛋白质结构解析提供了新的途径。
其次我们将探讨蛋白质表面修饰技术的发展，表面修饰是一种常用的蛋白质物理改性方法，可以通过添加化学基团或改变蛋白质表面的疏水性来实现。
近年来基于酶法的低成本、高效率的表面修饰技术逐渐受到关注，并在药物传递、生物传感器等领域取得了重要突破。
接下来我们将介绍蛋白质折叠工程技术的发展，折叠是蛋白质合成过程中的关键步骤，也是影响蛋白质功能的重要因素。
通过基因编辑技术，研究人员已经成功地实现了对某些关键氨基酸序列的精确操控，从而促进了折叠过程的优化。
此外基于计算生物学的方法也在折叠设计中发挥着越来越重要的作用。
我们将讨论蛋白质分子对接技术的发展及其在药物研发中的应用。
分子对接是一种模拟蛋白质与配体相互作用的过程，旨在预测药物分子与目标蛋白之间的结合模式。
近年来基于机器学习和人工智能的方法使得分子对接更加高效和准确，为新药研发提供了有力支持。
蛋白质物理改性技术在生物医学领域具有广泛的应用前景，通过对蛋白质结构解析、表面修饰、折叠工程和分子对接等方面的研究进展进行梳理，我们可以更好地理解这些技术的原理和应用价值，为未来的研究和实践奠定基础。
1. 蛋白质物理改性的研究背景和意义；蛋白质物理改性是一种通过物理手段改变蛋白质结构和功能的方法，它在生物医学、食品工业、材料科学等领域具有广泛的应用前景。
食品加工过程中食品蛋白质的表面改性研究
食品加工过程中食品蛋白质的表面改性研究食品加工过程中，食品蛋白质的表面改性一直是食品科学领域的热门研究方向。
食品蛋白质是构成食品基架的重要组成部分，对食品的质地、口感、稳定性等方面具有重要影响。
通过对食品蛋白质的表面改性研究，可以改善食品的品质和稳定性，增加食品的附加值。
一、背景介绍在食品加工过程中，食品蛋白质容易受到热、酸、风化等因素的影响而发生变性和聚集，导致食品质量下降。
针对这一问题，研究人员开始关注食品蛋白质的表面改性，通过改变食品蛋白质的表面性质，提高其稳定性和功能性。
二、表面改性方法1.酶法改性酶法改性是一种温和的改性方法，优点是不会破坏蛋白质的主要结构，可以提高食品蛋白质的稳定性和水溶性。
常用的酶包括转酶、蛋白酶和多肽酶等。
2.物理法改性物理法改性是指通过外界物理因素对食品蛋白质进行处理，改变其表面性质。
常用的物理法包括超声波处理、高压处理和冷冻处理等。
例如，研究人员发现，超声波处理可以使食品蛋白质分子发生构象变化，增加其功能性。
3.化学法改性化学法改性是指通过化学反应或添加化学试剂对食品蛋白质进行改性。
常用的化学法包括甲醛交联、酰胺化和酯化等。
这些方法可以改变食品蛋白质的水合性、稳定性和功能性。
三、表面改性的应用1.食品质地改善通过改变食品蛋白质的表面性质，可以调控食品的质地和口感。
例如，在冷冻食品加工中，通过超声波处理可以改善食品的质地和口感，提高其储存稳定性和口感品质。
2.食品稳定性提高食品蛋白质的表面改性还可以提高食品的稳定性，减少在加工和储存过程中的蛋白质变性和聚集。
这对于提高加工效率和延长食品保鲜期都具有重要意义。
3.功能性增强通过表面改性可以使食品蛋白质具有更好的功能性。
例如，通过酶法改性可以增加食品蛋白质的酶活性，提高其对食品品质的影响。
同时，化学法改性还可以实现对食品蛋白质的修饰，使其具有特定的功能，如抗氧化和抗菌能力。
四、挑战与展望食品蛋白质的表面改性研究在食品科学领域取得了一定的进展，但仍然面临一些挑战。
食品工程中的蛋白质功能性改性研究与应用
食品工程中的蛋白质功能性改性研究与应用食品工程中的蛋白质功能性改性研究与应用蛋白质是生物体中最重要的营养成分之一，对于人体的生长发育、免疫功能和代谢调节起着至关重要的作用。
然而，蛋白质在食品加工过程中常常受到诸多因素的影响，如热处理、酸碱性、氧化等，导致其功能性下降或失活。
因此，研究蛋白质的功能性改性已成为食品工程领域的重要课题之一。
蛋白质的功能性主要包括胶凝性、乳化性、发泡性、稳定性等，在食品加工中起到重要的作用。
目前，一些研究通过改变蛋白质的结构和性质，以提高其功能性和稳定性。
常见的蛋白质功能性改性方法包括酶法、物理法和化学法等。
下面将介绍其中几种常见的方法及其应用。
酶法改性：酶法改性是利用特定的酶对蛋白质进行酶解、交联、脱磷酸化等处理，从而改变其结构和性质。
例如，利用蛋白酶对鱼肉蛋白进行酶解处理，可以提高其胶凝性和乳化性，改善鱼肉制品的质地和口感。
物理法改性：物理法改性是通过物理手段改变蛋白质的结构和性质。
常见的物理法包括高压处理、超声波处理、微波处理等。
例如，利用高压处理可以改善蛋白质的溶解性和胶凝性，提高食品的质地和稳定性。
化学法改性：化学法改性是通过化学反应改变蛋白质的结构和性质。
常见的化学法包括酸碱处理、醛基化、酯化等。
例如，利用酸碱处理可以改变蛋白质的异构结构，增强其胶凝性和稳定性。
蛋白质功能性改性的研究与应用已取得了很多成果。
一方面，功能性改性可以提高蛋白质在食品制造过程中的稳定性和质量；另一方面，蛋白质功能性改性也为食品创新提供了新的思路和方法。
以乳化性改性为例，乳化性是蛋白质常见的功能之一，对于食品的质地和口感起到重要的作用。
研究发现，通过改变蛋白质的结构和性质，可以提高其乳化性能。
例如，利用酶法改性可以增加蛋白质的亲水性，使其更易于乳化；利用物理法改性可以增加蛋白质的分子量和稳定性，提高乳化性能。
在实际应用中，蛋白质功能性改性已广泛应用于食品行业。
例如，利用改性蛋白质可以制备出更加稳定的乳化液，用于制作乳饮料、酱料等；利用改性蛋白质可以增加食品的黏度和质地，用于制作肉制品、面制品等。
食品蛋白质的表面改性及其功能性分析
食品蛋白质的表面改性及其功能性分析蛋白质是我们日常饮食中不可或缺的营养成分，不仅构成人体细胞的基础建筑物质，还参与许多重要的生物功能。
然而，蛋白质的功能性往往受到其结构和特性的限制。
为了改善蛋白质的功能性，科学家们研究和探索了各种表面改性技术。
本文将介绍食品蛋白质表面改性的方法以及改性后的功能性分析。
一、食品蛋白质表面改性方法：1. 外源酶法：外源酶法是通过加入特定的酶，例如蛋白酶或糖酶，来修饰蛋白质的表面。
这些酶能够切割蛋白质的特定位点，改变其结构和功能。
例如，经过蛋白酶处理的酪蛋白会形成新的功能性肽段，具有抗菌、抗氧化等活性。
2. 化学修饰法：化学修饰法通过引入化学试剂，如酸、碱、醇等，改变蛋白质的表面性质。
这些试剂能够与蛋白质发生化学反应，形成新的化合物。
例如，酰化反应可以引入酯基到蛋白质表面，增加其亲油性，改善其可溶性。
3. 表面覆盖法：表面覆盖法通过在蛋白质表面形成一层物质，来改变其特性。
这些物质可以是低分子量聚合物、界面活性剂或纳米材料等。
例如，通过将蛋白质包覆在纳米颗粒表面，可以增加其稳定性、抗氧化性以及药物传递能力。
二、表面改性后的功能性分析：1. 生理活性：改性后的蛋白质通常具有更好的生理活性。
例如，改性后的大豆蛋白质经过胶酶处理后，具有更好的抗氧化能力，有助于提高人体的免疫功能和抗衰老效果。
2. 膨胀性和乳化性：蛋白质的表面改性可以增强其膨胀性和乳化性，提高食品的口感和品质。
例如，羟丙基化改性的麦胚蛋白在酸性环境下膨胀性更强，可以用于制备乳酸饮料和果冻等。
3. 稳定性：蛋白质的表面改性还可以提高其热稳定性和储存稳定性。
通过化学修饰或表面包覆，蛋白质的空间结构得到保护，从而改善其抗高温和抗氧化的能力。
4. 载药性：蛋白质的表面改性可以使其具有良好的药物载体性质。
例如，通过电化学改性，可以在蛋白质表面引入药物，实现靶向传递和缓释释放，提高药物的效果和生物利用度。
综上所述，食品蛋白质的表面改性是一种重要的方法，可以改善蛋白质的功能性和应用价值。
天然蛋白质改性及其在功能性纺织品整理中的应用
电处加第电期(电997) JOURNAL OF TIANJI N I NST ITU TE OF Vol.电处 No.电(电997) TEXT ILE SCI ENCE AND TECHNOLOGY SUM No. 52 天然蛋白质改性及其在功能性纺织品整理中的应用约卡尔.帕克 山越利夫 堀照夫 (福井大学) (大冢化药有限公司) (福井大学)摘 要 本文尝试了用疏水双官能团试剂,主要是2,4甲苯二异氰酸酯(TDI)对天然蛋白质进行改性.这种改性蛋白质在有机溶剂比如二甲基甲酰胺(DMF)中有相当好的溶解性,对疏水性的合成纤维有一些亲和力,并有较高的热稳定性.文中说明了改性蛋白质的制取方法及其化学和物理化学性质,讨论了改性蛋白质对纺织品整理的效果,涉及到透湿性、分散染料染常规涤纶织物中的染料泳移现象的减少,在湿度大的空气中织物表面露水的减少等等.重要的是:改性蛋白质可用来对疏水性合成纤维进行整理,赋予其吸湿性,透湿性,自然手感,防止染料泳移等性能.关键词 天然蛋白质,改性,涤纶纤维分类号 TS电95.9Modification of natural proteins and their applicationfor functional textile finishingJoocheol Park(a) Kazuo Yamakoshi(b) Ter uo Hor i(a)(a)Facu lty of Engineering,Fuku i U nivers ity,3-9-电B u nkyo,Fu kui9电0,Japan)(b)Ots uka Ch emical Co.Ltd.,4处3Kagasuno Kawauch i,T okus hima77电-0电,Japan)Abstract In this study an attempt has been done to modify natural proteins with hydr ophobic bifunctional reagent,mainly2,4-toluene diisocyanate(T DI),so that the modified proteins get consider able solubility in or ganic solvents such as dimethyl-formamide(DMF),some affinity against hydr ophobic synthetic fibers,and higher thermal stability.The prepar ation method as well as some chemical and physico-chemical properties of modified proteins have been shown and the effectiveness of the modified proteins for textile finishing has been discussed,relating to the moisture permeability,reduction of dyestuff migration from regular polyester fabrics dyed with disperse dyes,reduction of dew production on the fabr ic surface in the humidy atmosphere and so on.Of interest if that the modified pr oteins can be applied for the finishing of hydrophobic synthetic fibers,to give them some functional properties such as moisture absorbability and per meability,natural handling pr operty,prevent-ing effect of dyestuff migration and so on.Keywords natural pr otein,modification,polyester收稿日期:电99处—电电—电5;堀照夫,男,日本福井大学工学部教授.—电997年 天 津 纺 织 工 学 院 学 报 0 Introduct ionSynthetic fibers including polyacrylonitr ile,polyamides and polyester s have a number of advantages like high producibility,high strength,structural evenness and lightness.Howev-er,they show many disadvantages too,as like too much high hydr ophobicity,relatively poor dyeability,electrostatic property and so on.Several attempts have been done to overcome the disadvantages of hydrophobic synthetic fibers,for example,by mixing or grafting some hydrophilic second components in and on polymers[电～5].Recently,new techniques,applying some natur al proteins such as colagen, silk sericin and gelatin onto the synthetic fibers,are worth noting,considering the fact that natural protein fibers such as silk and wool have many excellent proper ties,such as warmth, soft touch,moisture adsorption/release pr operty,no static electricity and so on.Normaly they are fixed on the fiber surfaces using some binders.As an alternative method,applying natural proteins to overcome the disadvantages of synthetic fibers,we are planning to make natural feel fibers spun from the mixtures of synthetic polymers and natural proteins.In this study an attempt has been done to modify natur al proteins with hydr ophobic bi-functional reagent,mainly2,4-toluene diisocyanate(TDI),so that the modified pr oteins get considerable solubility in or ganic solvents,some affinity against hydr ophobic synthetic fibers,and higher thermal stability.The prepar ation method as well as some chemical and physicochemical properties of modified proteins have been shown and the effectiveness of the modified pr oteins for textile finishing has been discussed,relating to the moisture permeabil-ity,r eduction of dyestuff migration from polyester fabrics dyed with disperse dye,reduction of dew production on the fabric surface in the humidy atmospher e and so on.电 Experiment al电.电 Mater ialsEgg white(EW),milk whey(MW),and gelatin used as natur al proteins wer e pur chased as powder for m from Q.P.Co.,Ltd,Meiji milk Product Company Inc.and Nitta gelatin Co.,Ltd.respectively.MW is usually prepared from milk by removing fat and casein.It was further diluted,ionexchaged,concentrated with ultrafiltration and dried for our pur-pose.EW was diluted with water three times,centrifuged,dialyzed,and dried.Gelatin was used without further treatment.All other r eagents were chemical gr ade available commer cially and wer e used without further purification.电.2 Modification of natur al pr oteinsFor modification of proteins a crosslinking agent,TDI was chosen,which has a relative-ly high hydrophobicity.Appr opr iate amounts of natural protein was dissolved in电L distilled ——2water,(concentrations are given in T able电),and the solution was stirred for30min at 95℃.In order to improve the reactivity of amino groups with crosslinking agent,pH value of the protein solution was adjusted to电2with sodium hydr oxide.On the other hand,a giv-en amount of TDI shown in T able电was dissolved in200g chloroform.T hen the TDI solu-tion was added to the aqueous protein solution.T he volume ratio of protein solution to T DI solution was7.5to电.T he amount of TDI in the reaction system was varied to obtain the modifid proteins with different degrees of cr osslinking.T he mixed solution was vigorously stirred with mechanical stir rer during crosslinking reaction for2h at45℃.After then the solution was held for处h at room temperature,to be separ ated into water and chlor oform phases.The chlor oform phase was removed at this step.When the pH value of the water phase was adjusted to isoelectric point of the proteins between pH3.5and4.0,depending on the sort of protein,with citric acid,the crosslinked pr otein was precipitated.It was then fil-tr ated thr ough sintered glass frit and the filtrate was freezedried.By this method,modified milk whey(mMW),modified egg white(mEW)and modified milk whey/gelatin mixture (mMW/G)wer e obtained.If necessary,crosslinked pr oteins were ethylated with diethyl sul-fate in pH电2for电2h at25℃befor e pH adjusting of water phase,in order to improve their surface hydrophobicity furthermore.Crosslinking reaction of proteins with TDI was followed by monitoring the U V absorp-tion spectra of the water phase at250nm,which is absorption maximum of TDI.Table电 Som e properities of modified Protein sNo.Protein(g)T DI(mmol)M olecular Weight×电0-4Solubility in DMF(O. D.at处00nm)Fluorescence Intens ity(%)电23 4 5处* 7 8 9电0**电电电2电3电4电5电处电7EW30MW40MW/G(9/电)30-5电0305050电00-5530电00-5电050电00处.电2处.电33.电处5.0电处电.555.9电98.7-----3.33.74.9电4.3电5.02.02.02.00.0350.0280.电2处0.0302.0电.770.0050.0050.0032.02.00.03电0.0230.02处28.738.745.电55.55处.电52.2处2.处电3.2电电.52处.5电2.8电9.电8.4电3.9电3.处4电.电42.8 *Sample No.处was obtain ed in pilot s cale.T he others were in laborator y s cale. **Sample No.电0was ethylated wlth diethyls ulfonate after cross link ing reaction.电.3 Pr operties of modified proteins电. 3.电 Acid-base titration of proteins电0g/L MW and mMW dissolved in电M NaOH aqueous solution were titrated with电N HCl at20℃. 约卡尔.帕克等:天然蛋白质改性及在功能性纺织品整理中的应用 第电处加 第电期电997年 天 津 纺 织 工 学 院 学 报 电. 3.2 Molecular weightMolecular weight of proteins was measur ed by HPLC/GC-LALLS method,using Toso HPLC model LS8000,which is available for molecular weight measurement of high molecu-lar weight proteins[7,8]. The eluting solution was0.电M phosphate buffer solution including 0.电M NaCl and the flow rate was0.8mL/min.T he column used was T SK gel G处000PW and T SK gel G3000PW.Detection was carried out at280nm.电. 3.3 Amino acid contentAmino acid content of EW and mEW was determined by usual method using a Shimadzu amino acid analysis system LC-处A.电. 3.4 SolubilitySolubility of pr oteins in dimethylformamide(DMF)and water was evaluated as tur bidi-ty by measuring optical density of3%pr otein solution at处00nm.Before measurments,each pr otein sample was dissolved in DMF or water,stirred for电2h at70℃.电. 3.5 Surface hydrophobicitySurface hydrophobicity of proteins was measured by using fluor escence probes,电-anili-no-8-naphthalene sulfonate(ANS)accor ding to the method of Kato and Nakai[9].Each pr otein was dissolved in0.05N NaOH solution(3wt%).The solution(3ml)was serially diluted with0.电M phosphate buffer(pH7)to make the pr otein concentr ation0.03wt%. Then电5L L ANS(8.0mM/0.电M phosphate buffer,pH7)solution was added,and the solu-tion was held at room temperature for2h.Fluorescence intensity(FI)was measured with a Shimadzu fluorescence spectrophotometer at wavelengths(K ex=390nm,K em=470nm).T he FI reading was standardized by adjusting the reading of the spectrophotometer to0%for ANS in phosphate buffer and电00%full scale for ANS in methanol.电.4 Application of modified proteins on textile fabr ics电. 4.电 Moisture permeability of urethane/modified protein composite membrane Urethane resin for fabrics coating was mixed with mMW or mEW using DMF as dilu-ent.The mixture was coated on polyester fabrics by stainless roller and then the fabrics was treated in an oven at appropriate temper ature.T he moisture permeability of the treated fab-rics was evaluated by means of JIS Z0208.电. 4.2 Dyestuff migration from polyester fabrics dyed with disperse dyes and then coated by urethane resin.Polyester taffteta dyed with Disper se Red电5(5%owf)was coated with urethane,ur e-thane/mMW or urethane/mEW.Such treated fabrics was superposed with not-dyed but urethane-treated fabrics,and the assemble was treated under pr essure(～5kg/cm2)at 电50℃for5min.The dyestuff migration was evaluated by measuring the color depth of the superposed undyed fabrics.电. 4.3 Prevention of dew production on the fabricsUsing the equipment shown in Fig.电the dew production pr operty was tested.T he treated fabrics was set over water bath of45℃,and the bath was placed in a conditioning ——4vessel of 处0%RH and 电0℃.T he amount of water condensed on the fabrics was measured by weighting the fabrics before and after conditioning .电. 4.4 Moisture adsorption and desor ption of modified proteinsThe modified protein powder was fir st dryed absolutely and placed in a conditioning ves-sel of 90%RH and 40℃.T he weight change was followed for 电hr .After that the powder was moved to dry state in a desiccator and then the weight of powder was again measured a-gainst time.Same measurements were done also for the urethane or urethane/modified pro-tein coated polyesterfabrics.Fig .电 Measur ements of water condensation on the urethan e /modif ied protein membrane cover ing a water bath of 45℃,wh ich is placed in a con ditioning vessel (处0%RH ,电0℃).2 Results and discussionIn reaction of protein and TDI in alkali con-dition ,free amino groups of the protein reactwith TDI to yield the urea bond .Also it is possi-ble to form urethane bond by reaction of hydrox-yl groups of the pr otein and T DI.In our study ,an excess of T DI was used as compar ed with theamount of free amino groups and hydroxylgr oups of pr otein,because T DI can react withwater molecule too.Fig .2shows the UV absor ption spectra ofthe water phase solution diluted to one thou-sandth in the MW/TDI (40g/电00mmol)reactionsystem as a function of reaction time .There wasno peak at 250nm,corr esponding to the maxi-mum absorption of T DI,before the reaction (time t=0).On the other hand,the peak at this wavelength increased with reaction time up to 2h .From this spectral change it is clear that TDI was introduced in MW during the reaction,and that all TDI molecules reacted in ca .2h .Fig.3 shows the acid/base titration cur ves of MW and mMW prepared fr om MW/T DI (40g/电00mmol)solution .The dissociation constants pK a2,corr esponding to the dissocia-tion of carboxyl groups of MW and mMW wer e approximately same (pK a2.MW = 5.处,pK a2.mMW =5.4),which suggests that the amount of car boxyl groups in MW did not change during the crosslinking reaction.On the other hand,the value of pK ai ,corresponding to the dissociation of amino gr oups of MW and mMW were 3.8and 2.0,respectively.T his means that although the amount of free amino groups in MW decreased by cr osslinking,a large number of free amino groups still exsist in mMW .From this it can be said that mMW retains the same properties of its raw protein as like amphoteric and hydrophilic properties.In addi-tion ,isoelectric point (pl )of mMW calculated according to the relation pl =(pKa 电+pKa 2)/2,was 3.7,this was in accord with the pH ,at which the product was precipitated from wa- 约卡尔.帕克等:天然蛋白质改性及在功能性纺织品整理中的应用 第电处加 第电期Fig .2 UV adsorption sp ectra of th e water phase s olu -tion diluted to on e thousandth in th e MW /TDl (40g /电00mmol )r eaction system at various reaction times :from bottom to top ;0min ,30min ,处0min ,90min ,电20min and 电50min .ter phase after crosslinking reaction.Fig .4 shows the content (a )of amino acidper 电g EW and mEW prepared from EW/T DI(30g/电00mmol),as well as content ratio(b).Itcan be concluded that mEW consisted of 处5wt %amino acid and 35wt %T DI from the result thateach amino acid contents,except tyrosine con-tent,of EW was ca.35wt%lower than that ofmEW .It could be possible that so much TDI in-tr oduced in proteins ,because not only monomolecular T DI but also multimolecular TDI,which can be formed by reaction between iso-cyanate groups of T DI and amino groups formedpr eviously by reaction between TDI and water ,can reacts with the amino groups and hydr oxygr oups .On the other hand ,the r atio of eachamino acid content against total amino acid con-Fig .3 Acid /base titr ation curve of MW and mMW pr epared from MW /TDl (40g /电00mmol )solution :MW (●);mMW (○).tent was almost the same as that of raw protein.Thereby mEW is expected to have the character-istic proper ties of its raw proteins EW .In caseof tyrosine,which includes ar omatic componentand therefore is hydrophobic,its content ratiobecame higher after crosslinking reaction .Itsuggests that hydrophobic amino acid has low re-actibility with T DI than hydr ophilic amino acid.Molecular weight and surface hydrophobici-ty (FI )of modified proteins determined by GPCmeasurements and by fluorescence intensity mea-surements,respectively,were summerized inTable 电.T he var iation of them against TDI con-centration is shown in Fig .5.Both the molecularweight and FI value of modified proteins in-creased with an incr ease in TDI concentration.Each TDI molecule can not only cr osslink mor e than two protein molecules ,but also r eact with only one amino or hydr oxy group .In the latter case,another isocyanate gr oup can react with water to produce carbamic acid gr oup,which decarboxylate with extreme ease to give an amino gr oup (Scheme 电).On the other hand ,increasing rate of molecular weight in the case of mEW was definitely higher than that in the case of mMW /G .T his r esult can be ascribed to the properties of their raw pr oteins,that is to say,EW has high reactivity with T DI than MW/G.FI value of modified —处—电997年 天 津 纺 织 工 学 院 学 报 pr oteins increased with increasing T DI concentration and reached to a saturation value.It is considered that the FI value increased owing to the T DI intr oduction in proteins especially onto their molecular surfaces,the increase of molecular weight and the structural change.Even though the r eaction reached saturation ,the FI value increased slightly due to the inter-molecular reaction .On the other hand ,the FI value of mEW was higher than that of mMW /G ,in spite of their r aw proteins represent rever se value .T his can be explained by its high increase in molecularweight.Fig .5 The relation belween TDl con cen tr ation and molecu -lar weigh t an d sur face hydrophobicity of m odified pr oteinsmEW and mM W /G :Mw of mEW (■);Fl of mEW (□);Mwof m MW /G (●);Fl of mM W /G (○).Fig .处 The solubility of M W and mMW prepared from MW /TDl (40g /电00mmol )solution in DMF an d water at var ious pH :mMW in DM F (●);mM W in water (○);MW in water (□).— 约卡尔.帕克等:天然蛋白质改性及在功能性纺织品整理中的应用 第电处加 第电期电997年 天 津 纺 织 工 学 院 学 报 Scheme电Reaction schm e of pr oteins with TDI From table电,it is clear that pr oteins became to be soluble in DMF when molecular weight and surface hydrophobicity incr eased by crosslinking with T DI.However,the values of molecular weight and FI value must be increased simultaneously to above a certain values depending on its raw protein,in order to become soluble in DMF.For example,the cr osslinking reaction conditions of sample numbers5and处are quite the same,except the r e-action scale;i.e.the former was carried out in laborotary scale and the latter in pilot scale. The FI values of them were almost the same,but the molecular weight of the for mer was about three times higher,compared with that of the latter.Due to this difference the former have high solubility in DMF but the latter low solubility.From this result,the modified pro-teins in case of EW seem to be soluble in DMF when its molecular weight is above处5×电04, and FI value is above55%.For other example,the FI value of the sample number电0which obtained by the additional ethylation of the sample number9,increased2.5times after ethy-lation.Under the assumption that the molecular weight of both was the same,owing to the difference of FI value,these two modified proteins repr esented different solubility in DMF, one was dissolved well and the other didn′t dissolved at all.Fig.处shows the change of solubility of MW and mMW in DMF and in water with differ-ent pH value.In case of DMF,the represented pH value means pH value of water phase ad-justed after crosslinking reaction.T he natural protein MW was insoluble in DMF at all,but soluble in water in all pH r ange besides pH4～5,which was in accord with that isoeletric point of MW is4.7(Fig.3).While due to the modification,the modified protein mMW was soluble in DMF at the pH value below4as well as in water at the pH value above处.Fr om above results,it can be expected that modified proteins can be mixed with or ganic solvent soluble hydrophobic synthetic polymers in organic solvent system and to be available in appli-cation,as like surface treatment,to synthetic fibers in aqueous system.Adsorption and desor ption proper ties of moisture on mG powder fr om dr y state to wet state(90%RH at40℃)wer e shown in Fig.7.It is interesting that ca.50%of equilibrium adsorption amount(～40wt%)was reached in5min and that the desorption rate is also r ela-tively high.In the case of mMW and mEW the equilibrium amount of moisture adsorption was found to be a little smaller than that of mG,but the rate of desorption of moisture was much accelerated.T he equilibrium amounts of moisture adsorption in the cases of modified pr oteins wer e higher than those of collagen par ticles(ca.电0%)and sericin powder(ca.电7%).——8Fig .7 M oistu re adsorption of mG powder from dr y s tateto wet (90%RH ,40℃),an d desorption to dr y state .Fig .8 Effect of additive modified p rotein s on mois tur e permeability of ur ethane m embr an es (□:Ure on ly ,●:containing 电0%mEW -G ,ø:containg 电0%,MW -G ). Some typical effects of the addition of the modified proteins on the moisture permeability thr ough urethane membranes are shown in Fig .8.T he moistur e per meability which is well known to be dependent on the membrane thickness increased significantly by mixing 电0%modified proteins such as mEW-G and mMW-G in the usual urethane membrane.Fig .9 Equilibrium water adsorption (a )and amounts of water conden sed on various k inds of mem branes (b ).obtain ed b y them ethod p res ented in Fig .电.Fig .9shows the results of themoisture adsorbability and the dewpr oduction proper ty of the urethanemembranes containing modified pro-teins.T he weight of dew produced onthe fabr ics measur ed in a manner de-scribed in experimental section de-creased considerably by mixing only 3parts of mEW or mMW in urethaneresin,while the equilibr ium moistur eadsorption was increased by mixing themodified proteins.The effect of modified proteins onpr event of dyestuff migration fr omdyed and ur ethane coated polyester fab-rics was evaluated in terms of a value inthe L *ab color measuring system.Sig-nificant effect was found in that case,in which the dyed polyester fabr icstreated with modified protein solution by pad -cure(Continued on page 2电) 约卡尔.帕克等:天然蛋白质改性及在功能性纺织品整理中的应用 第电处加 第电期 胁田登美司:电处理在纺织品加工中的应用 第电处加 第电期9 Lee M,Wakida T.Sen’i Gak kaishi,电992,48:处99电0 Ryu J,Kawamura H,Wakida T,Lee M.Sen’i Gak kaishi,电992,48:2电3电电 Goto T,Wakida T,Nak anishi T,Ohta.Y Sen’i Gakkaishi,电992,48:电33电2 Okax aki S,Kogoma M.Kogyo Kanersu,电992,27:5电3 Yok oyamaT,Kogoma M,M or iwaki T,Okaxaki S.J Phys D ApplPhys,电990,23:电电25电4 Kanazawa S,Kogoma M,Moriwaki T,Okazzak i S.J Phys D Ap pl Ph ys,电988,2电:838电5 Yok oyama T,Kogoma M.Kan azawa S,Moriwaki T,Okazak i S.J Phys D App l Ph ys,电990,23:374电处 Wakida T,T ok ino S,NIu S,Kawamura H,Sato Y,L ee M,U chiyama H,lnagak i H.T ex t Res J,电993,处3:433电7 Wakida T,Tokino S Niu S,Lee M,Uch iyama H,Kanek o M.T ext Res J,电993,处3:438电8 Koo K,Wakida T,Kawam ura H,Ueda M.Sen’i Gakkaish i,电992,48:372电9 Koo K,Wakida T,Sato Y,Paku P,Kimu ra T.Sen’i Gakk ais hi,电993,49:电3720 Kobayash i S,Wak ida T,Niu S,Hazam a S,Ito T,Sasaki Y.J Soc Dyers Colour,电995,电电电:722电 Kobayash i S,Wak ida T,Niu S,Hazam a S,Doi C,Sas ak i Y.J Soc Dyers Colou r,电995,电电电:电电电(Continued on page9)method and then coated with urethane resin,while the effect was not enough,when the dyed fabrics were coated with modified protein/ur ethane resin mixture.3 ConclusionA new attempt to make proteins soluble in organic solvents as like DMF was successful. It was found that the pr oteins became to be soluble in DMF as molecular weight and sur face hydr ophobicity increased by crosslinking with TDI.The amino acid content ratio of modified pr oteins was the same as that of raw proteins and modified proteins have the same properties of its raw proteins as like amphoteric and hydrophilic pr operties.It was found that the modified pr oteins wer e applied for textile finishing,to give some functional proper ties such as moisture adsorbability and permeability,natural handling prop-er ty,prevent effect of dyestuff migration and so on.References电 J Chen,N Minou ra.Polymer,电994,35:28532 S Mizutani,A T ak izawa T Kinish ita Y T sujita.Text Res J,电98处,5处:3473 M Maeda,M Kimu ra,Y Hareyama.S lnoue.J Am Chem Soc,电984,电0处:2504 M Maeda,M Aoyama.S ln ou e.Makromol Chem,电98处,电87:2电375 D W Ch ung,S Higuchi,M Maeda,S lnoue.J Am Chem Soc,电98处,电08:5823处 T Hori,T Fukui,H Ts ujimura,Y Nakamura.Sen-i Gakk ais hi,电992,48:2处87 T Ono,H Kohno,S Odagir i,T T akag i.J Diary Res,电989,5处:处电8 K T anak a,T Yoshim ura,A lch ihara,K Kameyama,T Takagi.J B iol Ch em,电98处,2处电:电52049 A Kato,S Nakai.Bioch im B ioph ys Acta,电980,处24:电3—。
食物蛋白质的酶法改性研究进展
OБайду номын сангаас OH
1/2 O2
COOH
O
OH
O
OH
prot 1－NH2
1/2 O2
O
OH
O
OH
prot 2－NH2
※专题论述
食品科学
2010, Vol. 31, No. 19 409
食物蛋白质的酶法改性研究进展
刘 潇 1，吴进菊 1,2，高金燕 3，陈红兵 1,2,*
(1.南昌大学 食品科学与技术国家重点实验室，江西 南昌 330047；2.南昌大学 中德联合研究院，江西 南昌 3.南昌大学生命科学与食品工程学院食品系，江西 南昌 330047)
410 2010, Vol. 31, No. 19
食品科学
※专题论述
1 共 价 交 联 作 用 (covalent cross-linking)
蛋白质的酶法交联作用也称酶法聚合改性，是指通 过酶试剂，在蛋白质内部多肽链之间(分子内交联)或蛋 白质之间( 分子间交联) 形成共价键，改变蛋白质的结 构，从而达到改善蛋白质功能特性的目的。目前能催 化蛋白质发生交联作用的酶主要有转谷氨酰胺酶、多酚 氧化酶和过氧化物酶[ 3 ] 。 1.1 转谷氨酰胺酶对蛋白的交联作用
O
O
TGsae
A Glu － C － NH2 ＋ RNH2
→ Glu － C － NHR ＋ NH3
－－ ＝
－－ ＝
－－
－－ ＝
－－
－－ ＝
化学改性大豆蛋白质高分子材料研究进展.
化学改性大豆蛋白质高分子材料研究进展2012-07-14论文导读:纯大豆蛋白作为高分子材料有很多不足之处,如力学性能和耐水性差,需通过物理或化学法对其进行改性,才能满足不同应用领域的性能需求,其中化学改性是制备大豆蛋白基高分子材料的重要手段。
从交联、接枝、酰化与酯化、去酰胺化、磷酸化和糖基化等几个方面介绍了...纯大豆蛋白作为高分子材料有很多不足之处,如力学性能和耐水性差,需通过物理或化学法对其进行改性,才能满足不同应用领域的性能需求,其中化学改性是制备大豆蛋白基高分子材料的重要手段。
从交联、接枝、酰化与酯化、去酰胺化、磷酸化和糖基化等几个方面介绍了近年来化学改性大豆蛋白质材料的研究进展,并对其发展方向进行了展望。
传统的合成高分子材料绝大部分不可降解,已引起严重的环境问题,且其主要原料为石油,属于不可再生资源,储备日益减少,因而利用可再生、可降解的植物蛋白质制备高分子材料前景广阔。
目前植物蛋白主要来源有豆粕、麦麸等农副产品,据联合国粮食及农业组织(FAO)估计,2000年全球大豆产量超过1.6亿t,其中约80%的大豆用于榨油;另外,生产1 t豆油会同时产生4.5 t副产品豆粕,而目前豆粕主要用作廉价的动物饲料,附加值低。
豆粕中约含有44%的大豆蛋白,如何有效利用这些天然高分子资源,寻找大豆蛋白的工业用途,在石油资源日益枯竭和环境问题日益严重的今天尤其重要,前景十分广阔。
但从高分子材料的角度审视,大豆蛋白有许多缺点,尤其是其力学性能和耐水性差的缺陷极大地限制了它的应用,必须经物理、化学或生物的方法进行改性后方可得到具有使用价值的材料,其中化学改性是最重要的方法之一。
研究现状蛋白质是由20种氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子,它含有多种活性侧基如氨基、羧基、羟基和巯基,能和许多物质发生化学反应,这既是蛋白质进行化学改性的物质基础,也决定了化学改性在蛋白质改性中的重要地位。
蛋白质的化学改性有多种方法,其中交联、接枝、酯化与酰化、脱酰胺化、磷酸化、糖基化等是常用的方法,现分别予以介绍。
食品加工中的蛋白质改性技术研究
食品加工中的蛋白质改性技术研究在食品科技领域中，蛋白质改性技术一直扮演着重要的角色。
蛋白质是食品中不可或缺的营养成分，对于维持人体健康起着至关重要的作用。
然而，蛋白质在食品加工过程中容易发生变性、降解等问题，导致其功能性和营养价值受到影响。
因此，研究蛋白质改性技术，改善食品加工过程中的问题，具有重要的意义。
一、蛋白质改性技术的意义蛋白质改性技术指的是通过物理、化学或生物学方法对蛋白质进行结构或功能的改变。
这种改变可以改善蛋白质在食品加工中的稳定性、水溶性、发泡性、乳化性等特性。
同时，蛋白质改性技术也可以增加食品的营养价值和功能性，拓展食品市场。
蛋白质改性技术在食品加工中起到了重要的作用。
例如，对于面制品加工，蛋白质改性技术可以增加面团的弹性和延展性，改善面食质地。
对于乳制品加工，蛋白质改性技术可以增加乳制品的稳定性和口感。
对于肉制品加工，蛋白质改性技术可以改善肉制品的水分保持性和质感。
二、蛋白质改性技术的研究方法在蛋白质改性技术的研究中，物理、化学和生物学方法是常用的手段。
1. 物理方法物理方法是通过改变蛋白质的环境条件来改变其结构和功能。
例如，利用高压和超声波可以改变蛋白质分子的构象，从而影响其溶解性和胶凝性。
利用冷冻和融化循环可以改变蛋白质的结晶形态，从而改变食品的质地。
此外，利用电场、热处理等方法也可以实现蛋白质改性。
2. 化学方法化学方法是通过改变蛋白质分子的化学结构来改变其性质。
例如，利用酶解、甲基化、酯化等化学反应可以改变蛋白质的水溶性和胶凝性。
通过交联反应可以改变蛋白质的稳定性和机械性。
此外，利用改性剂、添加剂等化学物质也可以实现蛋白质改性。
3. 生物学方法生物学方法是通过利用微生物、酵素等生物体对蛋白质进行改造。
例如，利用基因工程技术可以改变蛋白质的氨基酸序列，从而改变其结构和功能。
利用发酵技术可以产生具有特定功能的蛋白质。
三、蛋白质改性技术的应用案例蛋白质改性技术在食品加工中有着广泛的应用。
蛋白质表面改性方法研究
蛋白质表面改性方法研究摘要：蛋白质是生命体内一种重要的有机大分子，具有多种生理功能。
然而，由于蛋白质的特殊性质，其在应用过程中存在许多限制。
为了克服这些限制，研究人员一直在探索蛋白质表面改性方法。
本文将介绍几种常见的蛋白质表面改性方法，并比较它们的优缺点，以期为蛋白质的应用研究提供参考。
1. 化学改性方法1.1 交联改性交联改性是通过在蛋白质的表面引入交联剂，使蛋白质分子之间发生交联反应，从而增加蛋白质的稳定性和机械强度。
交联改性方法常用的交联剂有戊二醛、二胺和己二酸等。
这种方法可以提高蛋白质的耐热性和耐酸碱性，在生物医学领域中被广泛应用。
1.2 改性基团的引入通过在蛋白质表面引入新的基团，可以改变蛋白质的电荷、亲水性和亲油性，从而调控蛋白质的性质。
常用的引入方法有亚硫酸氢钠氧化法、亲核取代反应和辐照改性等。
这些方法可以用于改善蛋白质的稳定性、溶解性和胶凝性能，提高其在食品、医药和材料领域的应用。
2. 物理改性方法2.1 冻干改性冻干过程是将液态蛋白质通过冷冻和真空干燥的方式转变为干燥粉末，从而改变其结构和性质。
冻干改性可以提高蛋白质的稳定性，延长其保存期限，适用于制备药物载体和保健品等。
2.2 筛选改性筛选是一种将蛋白质与筛选介质接触，通过筛选介质上的物理和化学相互作用来改变蛋白质的性质的方法。
常用的筛选介质有纳米颗粒、离子交换树脂和大分子筛等。
这种方法可以改变蛋白质的尺寸、结构和电荷状态，拓展其在分离纯化和药物输送领域的应用。
3. 生物改性方法3.1 生物分子的结合将其他生物分子（如DNA、RNA、多肽等）与蛋白质结合，可以通过特异性相互作用改变蛋白质的性质。
这种生物改性方法可以用于改善蛋白质的溶解性、稳定性和抗生物活性。
目前，一些生物改性方法已经在制备药物和开发生物传感器等领域中得到了广泛应用。
3.2 蛋白质工程蛋白质工程是通过基因工程技术，对蛋白质的氨基酸序列进行修改和调整，从而改变其结构和功能。
大豆蛋白改性及应用研究
大豆蛋白改性及应用研究大豆蛋白是由大豆中提取的一种优质蛋白质，具有丰富的氨基酸含量和营养价值。
然而，由于其在水中溶解度差、气味和口感不佳等特点，限制了其在食品加工中的应用。
因此，对大豆蛋白进行改性研究，以提高其溶解度、稳定性和功能性，是当前的研究热点之一。
大豆蛋白改性的方法有很多种，常用的包括酶解改性、酸碱改性、物理改性、化学改性等。
其中，酶解改性是目前应用最广泛的改性方法之一。
酶解改性通过在大豆蛋白中加入特定的酶，使其发生水解反应，并得到具有改性功能的产物。
通过酶解改性，可以调整大豆蛋白的分子结构和功能性质，从而改善其溶解度、乳化性、凝胶性等。
酶解改性可以通过改变酶的种类、酶解时间和酶解条件等来调控改性产物的性质。
比较常见的酶包括胰蛋白酶、胃蛋白酶和木质素酶等。
酶解时间和酶解条件可以影响酶解程度和产物的性质。
经过酶解改性的大豆蛋白可用于制作乳酸菌饮料、果冻、冷饮等食品，其中乳酸菌饮料中添加酶解改性的大豆蛋白可以提高其口感和稳定性。
此外，酸碱改性也是一种常用的大豆蛋白改性方法。
酸碱改性通过改变大豆蛋白的pH值，使其发生变性和溶解度的改变。
酸碱处理可以引起大豆蛋白的脱水、脱甲基化和部分水解等反应，从而改变其分子结构和功能性质。
通过酸碱改性，可以提高大豆蛋白的凝胶性、泡沫性、乳化性等。
物理改性是指通过物理方法来改变大豆蛋白的结构和性质。
比较常用的物理改性方法包括超声波处理、高压处理和电化学处理等。
这些方法可以通过改变大豆蛋白的物理状态和分子结构，进而改善其溶解度和稳定性。
物理改性还可以通过改变大豆蛋白的细胞结构和分子聚集状态，提高其乳化和凝胶性能。
化学改性是指通过化学方法来改变大豆蛋白的结构和性质。
常用的化学改性方法包括酯化、醚化、酰化、氨基化等。
通过化学改性，可以在大豆蛋白的分子中引入新的官能团，从而改变其溶解度和稳定性。
同时，化学改性还可以提高大豆蛋白的乳化和凝胶性能。
总的来说，大豆蛋白改性可以通过酶解改性、酸碱改性、物理改性和化学改性等方法来实现。
食品蛋白质改性研究
中主链 或 是对 蛋 白质分 子 侧链 基 团进 行 修饰 ，使其 氨 基 酸 残基 和 多肽 链 发生 某种 变 化 ，从 而 引发 蛋 白空 间 结 构 和理 化性 质 改 变 ，使 蛋 白功 能特 性 和营 养 特性 得
而导 致 定 向排 列 压 力的 释放 ，水 分的 瞬 时蒸 发 ，形 成 具 有耐 嚼性 和 良好 口感 的 纤维 状 蛋 白质 。将 蛋 白质溶
的几种改性技术及其应用进行综述。
液以一定速率冷却 ，会产生垂直于冷却表面的冰晶，
使 蛋 白质 定 向排 列 在冰 晶 空 隙中 而被 浓缩 。移去 水 分
中 ，酰化 降低 蛋 白质的溶解性 。反应方程 式如下 ：
中图分类号 ：Ｔ ２ １１ Ｓ０ ． ０ 前 言
文献标识码 ：Ｂ
Hale Waihona Puke 文章编号 ：１ ０ —８ ３ ２ ｌ ） ５ ０ ４ ４ １ １ （ ０ ０ ０ —０ ２ —０ ０ ２
压 、冷 冻 、电 、磁 等物 理 作 用形 式 ，改 变 蛋 白质 的高 级 结 构和 分 子 同的 聚 集方 式 。一 般 不涉 及 蛋 白质 的一 级 结构 。如 蒸煮 、搅打 等 均属 于 物理 改 性技 术 。 它具 有 费 用低 ，无毒 副 作 用 ，作 用时 间短 及 对产 品营 养性 能影 响较 小等 优点 。
可得 到结 构完 整的 蛋 白质 。
１ 物理改性
所 谓蛋 白质物 理改 性是 指利 用 机械 处理 、热 、挤
收稿 日期 ：２ １ －０ －１ ０ ３ ０ １
作者 简介 ：魏彦杰 （９ ３ １ ８ ），男，在读硕士 ， 究方向为事现代食品加工技术 与理论研 究，Ｅ ｍ ｉｗｉ ￣ｅ９ ３ ａｏ． ｒ ｃ 研 — ａ：ｅ ａ ｉ ８＠ｙｈ ｃ ． ｌ ｙ １ ｏｏ ｎ ｎ
食品科学与工程中蛋白质改性技术研究
食品科学与工程中蛋白质改性技术研究食品科学与工程中的蛋白质改性技术研究蛋白质是生物体内最重要的组成成分之一，不仅是维持生命活动所必需，还在食品工业中起着重要的作用。
然而，传统的蛋白质来源和加工方式存在一些问题，如容易受到微生物的感染、加工工艺复杂等。
因此，研究和开发新的蛋白质改性技术对于提高食品质量和增加产品的附加值具有重要意义。
一、蛋白质改性技术的意义蛋白质改性技术是指改变蛋白质的结构和性质，使其具有更好的稳定性、溶解性、功能性等。
这种技术能够增加蛋白质的功能和特性，提高其在食品加工中的应用价值。
例如，将蛋白质进行酶处理或聚合反应，能够改善其水溶性，增加其凝胶形成能力，提高食品的质地和口感。
蛋白质改性技术还可以增强蛋白质的稳定性，延长其货架期，减少微生物污染的风险。
这对于食品工业来说非常重要，因为传统的蛋白质来源，如乳制品和肉类制品等，容易受到细菌和真菌的感染，导致产品变质和健康问题。
通过改变蛋白质的结构，可以降低微生物感染的可能性，提高产品的安全性和稳定性。
二、蛋白质改性技术的方法蛋白质改性技术涉及到多种方法和技术，常见的包括化学改性、酶法改性、物理改性等。
1. 化学改性：通过改变蛋白质的化学结构，如氧化、酯化、酰基化等，来改善其性质和功能。
这种方法可以增加蛋白质的稳定性、溶解性和抗氧化能力，但同时也可能对蛋白质的营养价值造成一定的损失。
2. 酶法改性：利用酶作用来改变蛋白质的结构和性质。
例如，酶解可以将蛋白质分解成更小的多肽链或氨基酸，提高其水溶性和生物利用率。
此外，酶法改性还可以通过转移酰基、磷酸基等来改变蛋白质的功能性。
3. 物理改性：利用物理力学原理来改变蛋白质的结构和性质。
包括高压处理、超声波处理、辐射处理等。
这些方法可以使蛋白质发生构象改变，从而改善其溶解性和凝胶形成能力。
三、蛋白质改性技术的应用蛋白质改性技术在食品工业中有广泛的应用。
首先，通过改变蛋白质的性质和结构，可以增加食品加工过程中的稳定性和可操作性。
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蛋白质的改性摘要：介绍蛋白质的功能特性，以及物理、化学、摘要介绍蛋白质的功能特性，以及物理、化学、酶法等各种改性方法及其对蛋白质功能特性和营养安全性的影响，展望蛋白质改性的应用前景。
0 前言蛋白质具有营养功能，添加到食品中可以有效地提高产品的营养价值，更重要的是蛋白质在食品中可以体现出不同的功能特性，影响食品的感官特性，而且对食品在制造、加工或保藏中的物理化学性质起着重要的作用。
因此蛋白质广泛用于食品加工的各个领域。
但是，不少天然蛋白质的这些特性尚不突出，不能满足现代食品开发与加工的需要，往往通过特定的方法来提高其功能特性，使其应用领域更广阔。
1 蛋白质的功能特性蛋白质的功能性质主要分三类:(l)水化性质，包括水吸收及保留、湿润性、溶胀、粘着性、分散性、溶解度和粘度。
由蛋白质肤链骨架上的极性基团与水分子发生水化作用。
(2)与蛋白质一蛋白质相互作用有关的性质，包括产生沉淀作用、凝胶作用和形成各种其它结构(如蛋白质面团和纤维)。
蛋白质分子受热舒展，内部的疏水基团暴露出来，通过疏水作用(高温能提高此类作用)、静电作用(通过ca和其它二价离子桥接的)、氢键(冷却能提高此类作用)或二硫交联形成空间网状结构。
(3)表面活性，包括表面张力、乳化作用和泡沫特征。
蛋白质结构中既有亲水基又有亲油基，能够吸附在油一水或空气一水界面上，一旦被界面吸附，蛋白质形成一层膜，可阻止小液滴或气泡聚集，有助于稳定乳化液和气泡。
这些功能特性在食品中常被应用。
(4)蛋白质的功能特性与其结构有关，即氨基酸组成、排列顺序、构象、分子的形状和大小、电荷分布以及分子内和分子间键的作用。
高比例的极性残基影响肤链间相互作用、水化作用、溶解性和表面活性，疏水性相互作用在蛋白质三级折叠中相当重要，它影响乳化作用、起泡性和风味结合能力。
带电氨基酸能增强静力相互作用，起到稳定球蛋白，结合水分的作用，以及水化作用、溶解度、凝胶作用和表面活性。
琉基(SH)能被氧化形成二硫键，硫醇和二硫化物的相互转化会影响流变性。
共价键和非共价键的性质和数量决定了蛋白质的大小、形状、表面电荷。
所有这些性质又受PH、温度等环境因素及加工处理的影响。
2蛋白质改性2.1物理改性所谓蛋白质物理改性是指利用热、机械振荡、电磁场、射线等物理作用形式改变蛋白质的高级结构和分子间的聚集方式, 一般不涉及蛋白质的一级结构。
如蒸煮、搅打等均属于物理改性技术。
质构化(texturization)也是一种物理改性，即是将蛋白质经水等溶剂溶胀、膨化后在一定温度下进行强剪切挤压或经螺杆机挤出或造粒的过程，通常用于食品加工，使蛋白质的密度降低，吸水率和保水性提高。
物理改性主要用于蛋白的增溶和凝胶。
据报道，小麦质构化蛋白产品，被切成薄片时，可吸收3倍于自重的水分，它们已成功地配用于汉堡包、咖喱调味食品、炖制辣味肉制品、油炸鸡胸脯和鸡块等制品的加工。
[1]2.2化学改性蛋白质化学改性[2]是通过改变蛋白质的结构、静电荷、疏水基团，从而改变其功能性质，将化学试剂作用于蛋白质, 使部分肽键断裂或者引入各种功能基团如亲水亲油基团、二硫基团、带负电荷基团等, 利用蛋白质侧链基团的化学活性, 选择地将某些基团转化为衍生物。
通过酰化、脱酰胺、磷酸化、糖基化(即美拉德反应)、共价交联、水解及氧化等方法，改变蛋白质的溶解性、表面性质、吸水性、凝胶性及热稳定性等。
2.2.1酸、碱、盐作用下的改性蛋白质经酸、碱部分水解可改进其功能特性，如溶解性、乳化能力、起泡性等，并能钝化酶活力，破坏毒素、酶抑制剂和过敏原，但往往会造成营养价值下降。
P-乳球蛋白和乳清蛋白在酸性或微碱性中热展开，提高了它的增稠、凝胶、起泡和乳化性质。
在适当pH下，多价离子或一些聚电解质能促进蛋白质分子间离子交联的形成:在中性或碱性条件下，钙离子通过蛋白质电离的梭基形成交联蛋白质，加热会形成凝胶[3]。
2.2.2酰基化改性酰基化一般有乙酰化和琥珀酰化。
Barman等[4]将大豆分离蛋白乙酰化，游离氨基与中性乙酰基作用使正电荷减少，导致在PH4.7-7中溶解度提高，也使蛋白质结合水分子的数量减少，降低了持水性。
同时，电荷总数的减少也减弱了相邻分子间离子作用，使乙酰化蛋白质具有较高的粘度但不能形成凝胶。
等将鱼肌纤维蛋白琥珀酰化提高了它的稳定性，避免凝结或沉淀，也有人用其它酰基化试剂来改性蛋白质，如柠康醉。
2.2.3去酰胺改性油料蛋白富含天冬酰胺和谷氨酰胺残基，可以用磷酸盐进行去酰胺改性。
一般认为蛋白质中的去酰胺应通过中和H直接发生质子化作用。
吴向明等[5]用改性大豆蛋白，改性后在整个PH范围内溶解度均有提高，一方面由于蛋白质去酰胺引起弱极性的天冬酰胺和谷氨酰胺转化为极性的天冬氨酸和谷氨酸，另一方面，由于肽键的部分水解导致了小分子肤的形成。
随着去酰胺程度的增加，蛋白质的等电点向低PH值移动。
同时，改性蛋白质的持水性、乳化性、乳化稳定性、起泡性、泡沫稳定性得到了提高。
2.2.4糖基化改性蛋白质一般对热、水解作用很不稳定, 但与碳水化合物或生物多聚物的交联能变得稳定, 也能被赋予一些新的特性。
蛋白质的非酶糖基化正是通过糖与蛋白质的a-或￡-氨基共价连接而形成糖基化的过程。
Naotoshi等[6]在60 ℃干热,相对湿度79% 得到鱼精蛋白-半乳甘露糖结合体,其乳化活性和稳定性分别是鱼精蛋白的6倍和10 倍, 而且在酸性及高盐溶液中仍比商业乳化剂高, 即使到90 ℃仍保持良好的乳化性, 同时还没有失去本身的杀菌性。
这可能是由于糖类( 特别是多糖的添加) 可增加油/ 水乳化系统中水相的粘度, 同时也会稍微降低油/ 水界面张力, 从而增加了乳化液的乳化稳定性。
糖基化改性也提高了蛋白质的热稳定性及溶解性.2.2.5磷酸化改性蛋白质的磷酸化作用是无机磷酸与蛋白质上特定的氧原子( Ser、Thr、Tyr 的-OH) 或氮原子( Lys 的氨基、Arg 的胍基末端N) 作用形成C-O- Pi 或C-N- Pi 的酯化反应。
蛋白质的磷酸化改性可通过化学方法或酶法予以实现。
常用的磷酸化试剂有化学磷酸化试剂和蛋白激酶。
化学磷酸化试剂如磷酰氯(POCl3)、磷酸、三聚磷酸钠(STP)等, 其中大规模应用于工业生产的为POCl3、STP。
蛋白激酶如依赖于CAMP 激活的蛋白激酶(CAMPdPK)、酪蛋白激酶(CK- )。
据报道, 用STP 改性的小麦面筋蛋白的溶解度、乳化性及乳化稳定性、起泡性等都较未改性的面筋蛋白有显著提高[7]。
2.2.6烷基化改性蛋白质中的氨基酸可以在温和的碱性环境下与醛、酮发生烷基化反应，得到稳定的非交联的赖氨酸衍生物。
研究了酪蛋白的烷基，使各种疏水基团共价联接到蛋白质上而改变了蛋白质的构象，蛋白质上大量正电荷被保留，氨基的pKa 值略有降低，甲基酪蛋白和异丙基酪蛋白的溶解性比原酪蛋白略有提高，而丁基、环己基和苯甲基酪蛋白由于存在过大的疏水基溶解性下降。
吸附大量疏水性残基(约16残基/mo1)会引起链折叠而发生疏水作用。
由于带正电荷的氮之间静电排斥作用，疏水基间不会有最大程度的重叠，所以形成较弱的疏水键结构。
烷基化蛋白质的功能特性如粘度、吸水性和乳化性都有所改进。
2.3酶法改性酶改性的方式有很多种，酶法改性通常是蛋白酶的有限水解，改性的程度与酶量、底物浓度、水解时间等因素密切相关。
通过蛋白酶催化的蛋白质水解作用能提高蛋白质的溶解度, 这主要是由于形成了较少的, 弱亲水的和较易溶剂化的多肽单位[8]。
一般说来, 蛋白酶的限制性水解可提高蛋白质的溶解性、乳化性和发泡性。
合理地控制蛋白水解反应, 生产生物活性肽, 尤其是磷酰肽, 具有促进钙、铁及其他微量元素吸收, 防止骨中钙流失的作用。
并且酶解过程十分温和，不会破坏蛋白质原有的功能性质，蛋白水解物易被人体消化吸收且具有特殊的生理功能[9]。
3改性蛋白质的安全性对现有的蛋白进行改性其主要目的是：3.1防止有害化学反应（美拉德反应）由胺和羰基化合物的反应引发，在升高的温度下，分解和最终缩合成不溶解的褐色产物类黑素，对相应的氨基酸进行适当的修饰便可以避免这类反应。
3.2改善功能性质（溶解度、起泡、乳化）。
拓宽蛋白质的应用领域，例如利用热能，机械能，或者压力对蛋白质进行改性利用热能，机械能，或者压力对蛋白质进行改性热处理：蛋白质凝胶或凝聚，增加溶解度超声波：提高热变性或醇变性大豆蛋白的提取率，盐溶/疏水析出：形成蛋白胶状物蛋白纺丝/挤压膨化；化学法糖基化可通过改变蛋白质表面电荷和形成双亲结构来改善乳化性；在温和的酸性条件下面筋蛋白去酰胺作用导致蛋白质电荷密度增大，使改性蛋白质具有两亲性；3.3改善营养（去毒、去除抗营养因子、改善风味，结合氨基酸）例如，利用基因工程对大豆蛋白进行改性处理可以改变大豆球蛋白的组成，补充提高其营养价值，改变脂肪氧化酶同功酶组成，减少大豆产品的异味，改变脂肪合成酶系，使其脂类组成发生变化；在高蛋白质浓度下，酶催化交联反应能在室温下形成蛋白质凝胶和蛋白质膜，将赖氨酸或苯丙氨酸交联至谷氨酰胺残基，提高蛋白质营养；化学法和酶法将分子间或分子内共价交联引入蛋白质，能改进产品的质构性质如香肠、鱼糊、豆腐；嗜热菌蛋白酶产生的水解蛋白比胰蛋白酶、胃蛋白酶和胰凝乳蛋白酶具有较少的苦味；这些都对人类的生产生活带来类很大的益处。
4应用前景蛋白质经改性后，其功能特性得到了显著地提高，一方面拓宽了蛋白质的应用领域，另一方面可以作为一些昂贵原材料的替代品，因此在食品工业中具有广阔的应用前景. 改性大豆蛋白分子在分散液中表现较强的界面活性，具有一定程度降低界面张力的作用，有人研究用改性大豆蛋白作为橙汁混浊剂，发现其和水溶性胶、卵磷脂一起具有良好的混浊效果。
改性蛋白质的溶解度在整个PH范围内有不同程度的提高，而且具有良好的起泡性和乳化性，可代替鸡蛋白用于低脂肪搅打产品，如杏仁糖、冷冻甜品等，也可替代酪蛋白钠用于生产高脂肪粉和咖啡伴侣[10]。
酶法结合L-亮氨酸n-烷基醋的明胶代替传统的表面活性剂用于食品。
结合亮氨酸烷基醋的明胶可用于生产果胶，结合亮氨酸的产品用于生产冰淇淋，在开始搅打的几分钟就具有高度的膨胀量，此表面活性剂用于生产蛋黄酱能形成良好硬度和胶粘性，用于面包生产它优于单甘酷，可得到优质面包，而且长时间贮存也不会硬化。
然而，关于改性所产生的营养和毒理学上的问题研究得还比较少，这可能会阻碍蛋白质改性的迅速发展。
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