生物化学蛋白质化学ppt课件
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生物化学第十一章 蛋白质的生物合成(共65张PPT)全
原核、真核生物各种起始因子的生物功能
起始因子
生物功能
IF-1
占 据 A 位 防 止 结 合 其 他 tRN A
原核
生物
EIF-2
促进起始tRNA与小亚基结合
EIF-3
促 进 大 小 亚 基 分 离 , 提 高 P位 对 结 合 起 始 tRNA 敏 感 性
eIF-2
促进起始tRNA与小亚基结合
eIF-2B,eIF-3
eEF-1-A
EF-Ts 再生EF-Tu
eEF-1-B
EFG
有转位酶活性,促进mRNA肽酰-tRNA由A位前移到P位, 促进卸载tRNA释放
eEF-2
(一)进位(P607 609)
又称注册(registration)
指根据mRNA下一组遗传密 三
码指导,使相应氨基酰-tRNA进 元
入核蛋白体A位。
第一节 蛋白质合成体系
一、翻译模板mRNA及遗传密码
二、核蛋白体是多肽链合成的装置 三、tRNA与氨基酸的活化
P602
一、翻译模板mRNA及遗传密码
(一) mRNA是遗传信息的携带者
1.顺反子(cistron):将编码一个多肽的遗传单位称为顺反
子。
2. 开放阅读框架(open reading frame, ORF):从mRNA 5 端起始密码子AUG到3端终止密码子之间的核苷酸序列。
mRNA 的结构
原核生物的多顺反子
5 PPP
ORF
ORF
真核生物的单顺反子
5 mG - PPP
3
ORF
蛋白质
3
蛋白质
非编码序列
核蛋白体结合位点
编码序列
起始密码子
生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)
缬氨酸 valine Val V
亮氨酸 leucine Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline Pro P
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W
丝氨酸 serine
Ser S
酪氨酸 tyrosine Try Y
第一节 蛋白质是生命的物质基础
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广:
普遍存在于生物界,动物、植物、微生物主要是由 蛋白质构成。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只 要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以下公式 推算出蛋白质的大致含量:
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
赖氨酸 lysine Lys K
精氨酸 arginine Arg R
组氨酸 histidine His H
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
(亚氨基酸)
半胱氨酸
+
-HH
二硫键
胱氨酸
(二)氨基酸的理化性质
1. 两性解离性质 2. 紫外吸收性质 3. 茚三酮反应
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的 酸碱度。
大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)
(1)测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯(>97%以上); b、知道蛋白质的分子量;可以预测AA
数目,工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成;
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系,即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中:
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来,现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始,以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为:
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始,残基用酰称呼。 例如:丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写:Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu,
书写时,通常把NH2末端AA残基放在左边,COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能
调
启
节
动 操纵
乳糖结构基因
基
子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA
蛋白质化学—蛋白质的理化性质(生物化学课件)
第一步是氨基酸被氧化脱氨形成酮酸,酮酸脱羧成醛, 放出CO2、NH3,水合茚三酮被还原成还原型茚三酮;
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质:破坏了空间结构,一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓,沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸,如酪氨酸、色氨酸,遇硝酸后,可被硝化成
黄色物质,该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚(黄色) O
邻硝醌酸钠(橙黄色)
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸,所以呈黄色反应,苯丙氨酸 不易硝化,须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法:利用杂质不溶于乙 醇的特性,在加入乙醇后,杂质 被沉淀出来的过程。
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质:破坏了空间结构,一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓,沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸,如酪氨酸、色氨酸,遇硝酸后,可被硝化成
黄色物质,该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚(黄色) O
邻硝醌酸钠(橙黄色)
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸,所以呈黄色反应,苯丙氨酸 不易硝化,须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法:利用杂质不溶于乙 醇的特性,在加入乙醇后,杂质 被沉淀出来的过程。
生物化学蛋白质的代谢分解ppt课件
正常情况下,转氨酶主要存在于组织细胞内,血清中转 氨酶的活性很低。肝组织中GPT的活性最高,心肌组织 中GOT的活性最高。
如果因为某种原因使细胞膜通透性增高或细胞坏死时, 转氨酶会大量释放入血,使血清中转氨酶活性明显升高。 例如,对于急性肝炎患者,其血清GPT活性显著增高, 而心肌梗死患者血清中的GOT活性则明显上升。临床上 可以此作为疾病的诊断及预后判断的指标之一。
氨基酸的生理需要量 根据氮平衡的实验测算,在不进食蛋白质时,成人每天最少也要 分解约20克蛋白质。由于食物蛋白质与人体蛋白质组成有质的 差异,不可能全部被利用。因此,成人每天至少需要补充30~50 克食物蛋白质才能维持氮的总平衡,这是蛋白质的最低生理需要 量。要长期维持氮的总平衡,我国营养学会推荐正常成人每日蛋 白质需要量为80克。
25
谷氨酰胺的运氨作用
部位:脑、肌肉组织细胞的线粒体内 作用:将氨运至肝、肾 酶:谷氨酰胺合成酶、谷氨酰胺酶 反应:不可逆,耗能
26
三、尿素的合成 1、部位:肝脏是尿素合成的主要器官。肾脏是排泄尿素的主要 器官。 2、尿素合成途径:肝脏合成尿素的途径称为鸟氨酸循环 (ornithine cycle),又称为尿素循环(urea cycle)或KrebsHenseleit cycle。
利用
鸟氨酸脱羧酶
转录和细胞分裂的调控中 起作用
36
五、α-酮酸的代谢
氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸(α-ketoacid)可以进一步代谢,主要有以下方 面的途径:
氧化供能 代谢中常见的α-酮酸有丙酮酸、草酰乙酸、α-酮戊二酸等, 它们在体内均可转变成乙酰CoA或三羧酸循环的中间代谢物,在 循环中彻底氧化成CO2和H2O,同时释放能量,供机体利用。
1
第十一章 蛋白质的代谢分解
如果因为某种原因使细胞膜通透性增高或细胞坏死时, 转氨酶会大量释放入血,使血清中转氨酶活性明显升高。 例如,对于急性肝炎患者,其血清GPT活性显著增高, 而心肌梗死患者血清中的GOT活性则明显上升。临床上 可以此作为疾病的诊断及预后判断的指标之一。
氨基酸的生理需要量 根据氮平衡的实验测算,在不进食蛋白质时,成人每天最少也要 分解约20克蛋白质。由于食物蛋白质与人体蛋白质组成有质的 差异,不可能全部被利用。因此,成人每天至少需要补充30~50 克食物蛋白质才能维持氮的总平衡,这是蛋白质的最低生理需要 量。要长期维持氮的总平衡,我国营养学会推荐正常成人每日蛋 白质需要量为80克。
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谷氨酰胺的运氨作用
部位:脑、肌肉组织细胞的线粒体内 作用:将氨运至肝、肾 酶:谷氨酰胺合成酶、谷氨酰胺酶 反应:不可逆,耗能
26
三、尿素的合成 1、部位:肝脏是尿素合成的主要器官。肾脏是排泄尿素的主要 器官。 2、尿素合成途径:肝脏合成尿素的途径称为鸟氨酸循环 (ornithine cycle),又称为尿素循环(urea cycle)或KrebsHenseleit cycle。
利用
鸟氨酸脱羧酶
转录和细胞分裂的调控中 起作用
36
五、α-酮酸的代谢
氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸(α-ketoacid)可以进一步代谢,主要有以下方 面的途径:
氧化供能 代谢中常见的α-酮酸有丙酮酸、草酰乙酸、α-酮戊二酸等, 它们在体内均可转变成乙酰CoA或三羧酸循环的中间代谢物,在 循环中彻底氧化成CO2和H2O,同时释放能量,供机体利用。
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第十一章 蛋白质的代谢分解
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Asp Glu 碱性氨基酸: 1 个–COOH、 2个碱性基团:
(氨基、胍基、咪唑基)
Lys Arg His 中性氨基酸: 1 个–COOH、 1个-NH2(15种)
极性中性氨基酸和非极性中性氨基酸
15
非极性中性--脂肪族R基团
16
甘氨酸,Gly(G) 唯一无手性碳原子的氨基酸
无镜象立体异构体 直接和四个不相同的原子或原子团相连的碳原子
β-吡咯烷基-a-羧酸)
19
缬氨酸,Valine,Val(V)
branched-chain amino acid essential amino acid
20
亮氨酸,Leucine,Leu(L)
异丁基(isobutyl )
branched-chain amino acid essential amino acid
4
一、蛋白质的概念
蛋白质(Protein)是氨基酸通过肽键按一定 顺序连接而成的一条或几条肽链,经弯曲 折叠形成的具有特定空间构象和生物学功 能的生物大分子。
Proteins are large biological molecules consisting of one or more polypeptides typically folded into a globular or fibrous form, facilitating a biological function.
17
accounting for 7.8% of the primary structure
in a sample of 1,150 proteins.
丙氨酸,Alanine,Ala(A) R基团---甲基
18
脯氨酸,proline,Pro(P) 亚氨基酸
侧链R同时与Ca 原子及氨基相连
it is often found in "turns" of proteins
9
3)防御功能:抗体、溶菌酶、(肠道等分泌的)粘 蛋白等
4)信息传递功能:起接受和传递信息作用的受体蛋 白等
5)调节和调控功能:激素、调节因子 3、储存和营养功能
蛋中的卵清蛋白、乳中的酪蛋白、小麦种子中的麦 醇溶蛋白等 4、氧化供能
10
第二节 氨基酸的结构、分类和性质
一、 氨基酸的结构通式 二、 20种普通氨基酸的结构式 三、 氨基酸的种类 四、 氨基酸的理化性质
21
异亮氨酸,Isoleucine,Ile(I) 有两个手性碳原子
branched-chain amino acid essential amino acid
22
蛋氨酸(甲硫氨酸),Methionine ,Met (M) 侧链含甲硫基(甲基硫醚基 )
essential amino acid
an intermediate in the biosynthesis
节 氨基酸的结构、分类和性质 第三节 蛋白质的结构 第四节 蛋白质分子结构和功能的关系 第五节 蛋白质的理化性质 第六节 蛋白质的分离纯化技术
第七节 氨基酸序列测定
3
第一节 蛋白质概述
一、蛋白质的概念 二、蛋白质的元素组成 三、蛋白质的基本结构单位 四、蛋白质的分类 五、蛋白质在生命活动中的重要功能
COOH |
H2N C R | H
11
一、L- α-氨基酸 的结构通式:
Carboxylic acid
Amino group
Side chain
12
13
14
二、20种普通氨基酸(common amino acids)的结构
一)根据酸碱性分类: 酸性氨基酸: 2 个–COOH、 1个-NH2
6
三、蛋白质的基本组成单位
氨基酸(amino acid,AA)是蛋白质的基本组成 单位
22种(已知)AA参与蛋白质的合成
7
四、蛋白质的分类
根据组成分类: 单纯蛋白质(simple protein)和结合蛋白质(conjugated protein)。 结合蛋白质( conjugated protein ):糖蛋白、脂蛋白、核蛋白 血红蛋白等。
8
五、蛋白质在生命活动中的重要功能
1、是生物体的结构成分 1)参与生物机体各组织和器官的构成(如胶原蛋白、 角蛋白) 2)参与收缩和运动功能(肌球蛋白和肌动蛋白,细 菌的鞭毛和纤毛蛋白) 3)保护和支持功能:结缔组织和骨骼中的胶原蛋白
2、特殊生物学功能 1)催化功能:生物催化剂 2)运输功能 :红细胞运输O2、CO2要靠Hb,脂类运 输需要载脂蛋白
23
芳香族R基团氨基酸
24
芳香族R基团氨基酸
苯丙氨酸,Phenylalanine,Phe(F)
a-氨基-β-苯丙酸 苯甲基(benzyl)
EAA
25
芳香族R基团氨基酸
5
二、元素组成
1.主要元素:C(50-55%)、H(6-7%)、O(19-24%)、N(1319%)、S(0-4%) 其他元素:P、 I、Se、 Fe、Zn、Mn、Cu 、Co Mo
等。 2.特点:N含量相对恒定,平均16%
100克蛋白质中含 16克N。 1克N相当于6.25 克蛋白质 应用:凯氏定氮法(Kjeldahl determination)测定样品中 蛋白质的含量.
A simple protein is a protein that yields only amino acids or their derivatives upon hydrolysis; A conjugated protein is a protein that functions in interaction with other chemical groups attached by covalent bonds or by weak interactions. 根据分子形状分类: 纤维状蛋白质(fibrous protein)、球状蛋白质(globular protein) 和膜蛋白(membrane protein) 。 根据生物功能分类: 结构蛋白、信息蛋白、受体蛋白、运输蛋白、通道蛋白、免疫 蛋白、酶等。
(氨基、胍基、咪唑基)
Lys Arg His 中性氨基酸: 1 个–COOH、 1个-NH2(15种)
极性中性氨基酸和非极性中性氨基酸
15
非极性中性--脂肪族R基团
16
甘氨酸,Gly(G) 唯一无手性碳原子的氨基酸
无镜象立体异构体 直接和四个不相同的原子或原子团相连的碳原子
β-吡咯烷基-a-羧酸)
19
缬氨酸,Valine,Val(V)
branched-chain amino acid essential amino acid
20
亮氨酸,Leucine,Leu(L)
异丁基(isobutyl )
branched-chain amino acid essential amino acid
4
一、蛋白质的概念
蛋白质(Protein)是氨基酸通过肽键按一定 顺序连接而成的一条或几条肽链,经弯曲 折叠形成的具有特定空间构象和生物学功 能的生物大分子。
Proteins are large biological molecules consisting of one or more polypeptides typically folded into a globular or fibrous form, facilitating a biological function.
17
accounting for 7.8% of the primary structure
in a sample of 1,150 proteins.
丙氨酸,Alanine,Ala(A) R基团---甲基
18
脯氨酸,proline,Pro(P) 亚氨基酸
侧链R同时与Ca 原子及氨基相连
it is often found in "turns" of proteins
9
3)防御功能:抗体、溶菌酶、(肠道等分泌的)粘 蛋白等
4)信息传递功能:起接受和传递信息作用的受体蛋 白等
5)调节和调控功能:激素、调节因子 3、储存和营养功能
蛋中的卵清蛋白、乳中的酪蛋白、小麦种子中的麦 醇溶蛋白等 4、氧化供能
10
第二节 氨基酸的结构、分类和性质
一、 氨基酸的结构通式 二、 20种普通氨基酸的结构式 三、 氨基酸的种类 四、 氨基酸的理化性质
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异亮氨酸,Isoleucine,Ile(I) 有两个手性碳原子
branched-chain amino acid essential amino acid
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蛋氨酸(甲硫氨酸),Methionine ,Met (M) 侧链含甲硫基(甲基硫醚基 )
essential amino acid
an intermediate in the biosynthesis
节 氨基酸的结构、分类和性质 第三节 蛋白质的结构 第四节 蛋白质分子结构和功能的关系 第五节 蛋白质的理化性质 第六节 蛋白质的分离纯化技术
第七节 氨基酸序列测定
3
第一节 蛋白质概述
一、蛋白质的概念 二、蛋白质的元素组成 三、蛋白质的基本结构单位 四、蛋白质的分类 五、蛋白质在生命活动中的重要功能
COOH |
H2N C R | H
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一、L- α-氨基酸 的结构通式:
Carboxylic acid
Amino group
Side chain
12
13
14
二、20种普通氨基酸(common amino acids)的结构
一)根据酸碱性分类: 酸性氨基酸: 2 个–COOH、 1个-NH2
6
三、蛋白质的基本组成单位
氨基酸(amino acid,AA)是蛋白质的基本组成 单位
22种(已知)AA参与蛋白质的合成
7
四、蛋白质的分类
根据组成分类: 单纯蛋白质(simple protein)和结合蛋白质(conjugated protein)。 结合蛋白质( conjugated protein ):糖蛋白、脂蛋白、核蛋白 血红蛋白等。
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五、蛋白质在生命活动中的重要功能
1、是生物体的结构成分 1)参与生物机体各组织和器官的构成(如胶原蛋白、 角蛋白) 2)参与收缩和运动功能(肌球蛋白和肌动蛋白,细 菌的鞭毛和纤毛蛋白) 3)保护和支持功能:结缔组织和骨骼中的胶原蛋白
2、特殊生物学功能 1)催化功能:生物催化剂 2)运输功能 :红细胞运输O2、CO2要靠Hb,脂类运 输需要载脂蛋白
23
芳香族R基团氨基酸
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芳香族R基团氨基酸
苯丙氨酸,Phenylalanine,Phe(F)
a-氨基-β-苯丙酸 苯甲基(benzyl)
EAA
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芳香族R基团氨基酸
5
二、元素组成
1.主要元素:C(50-55%)、H(6-7%)、O(19-24%)、N(1319%)、S(0-4%) 其他元素:P、 I、Se、 Fe、Zn、Mn、Cu 、Co Mo
等。 2.特点:N含量相对恒定,平均16%
100克蛋白质中含 16克N。 1克N相当于6.25 克蛋白质 应用:凯氏定氮法(Kjeldahl determination)测定样品中 蛋白质的含量.
A simple protein is a protein that yields only amino acids or their derivatives upon hydrolysis; A conjugated protein is a protein that functions in interaction with other chemical groups attached by covalent bonds or by weak interactions. 根据分子形状分类: 纤维状蛋白质(fibrous protein)、球状蛋白质(globular protein) 和膜蛋白(membrane protein) 。 根据生物功能分类: 结构蛋白、信息蛋白、受体蛋白、运输蛋白、通道蛋白、免疫 蛋白、酶等。