转氨基作用的名词解释
名词解释1
1．丙氨酸-葡萄糖循环肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基，放出的氨用于合成尿素；生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。
丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运，股将这一循环过程称为丙氨酸-葡萄糖循环。
2．光合磷酸化光合磷酸化(photophosphorylation)是植物叶绿体的类囊体膜或光合细菌的载色体在光下催化腺二磷（ADP）与磷酸（Pi）形成腺三磷（ATP）的反应。
3．底物水平磷酸化物质在生物氧化过程中，常生成一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接偶联ATP 或GTP的合成，这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化4．酶的共价修饰调节某些酶蛋白肽链上的侧链基团在另一酶的催化下可与某种化学基团发生共价结合或解离，从而改变酶的活性，这一调节酶的活性的方式成为酶的共价修饰调节5．酮体在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。
肝脏具有较强的合成酮体的酶系，但却缺乏利用酮体的酶系。
酮体是脂肪分解的产物，而不是高血糖的产物。
进食糖类物质也不会导致酮体增多。
6．P/O比值物质氧化时，每消耗1克原子氧所消耗无机磷的摩尔数（或ATP摩尔数），即生成ATP的克分子数7．脂肪酸的β-氧化脂酰CoA在线粒体基质中进入β氧化要经过四步反应，即脱氢、加水、再脱氢和硫解，生成一分子乙酰CoA和一个少两个碳的新的脂酰CoA。
8．暗反应暗反应是激发分子的热力学的缓和过程，是电荷的分离、电子的传递、磷酸化或短命的中间体形成等多种基本过程。
9．光反应光反应又称为光系统电子传递反应(photosythenic electron-transfer reaction)。
在反应过程中,来自于太阳的光能使绿色生物的叶绿素产生高能电子从而将光能转变成电能。
10．转氨基作用指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
转氨基作用
转氨基作用转氨基作用是指酶催化下氨基酸之间的氨基基团转移反应。
在生物体内，转氨基作用是一种重要的代谢途径，参与蛋白质合成、氨基酸代谢以及尿素循环等过程。
转氨基作用的机理是通过酶催化，将一个氨基基团从一个分子转移到另一个分子上。
这个过程中，通常存在一个氨基酸供体和一个接受者，供体的氨基基团会转移到接受者上，形成新的氨基酸。
这个过程中还会形成一个新的代谢产物，通常是一个酮酸或醛酸。
转氨基作用主要发生在细胞的胞质和线粒体中，其中线粒体中的天冬氨酸转氨酶是转氨基作用的重要酶类之一。
天冬氨酸转氨酶催化下，天冬氨酸和α-酮戊二酸发生氨基转移反应，生成谷氨酸和丙酮酸。
这个反应是氨基酸代谢途径中的一个重要步骤，同时也是尿素循环的一部分。
在蛋白质合成过程中，转氨基作用起到了重要的作用。
氨基酸通过tRNA中的氨基酰tRNA合成酶与tRNA结合形成氨基酰tRNA复合物，然后在核糖体的作用下，与mRNA的密码子相互配对，将氨基酸转移到正在合成的蛋白质链上，完成蛋白质的合成。
这个转移过程，就是转氨基作用的一种表现形式。
在氨基酸代谢过程中，转氨基作用也扮演着重要的角色。
例如，天门冬氨酸转氨酶催化下，谷氨酸和丙酮酸发生氨基转移反应，生成天门冬氨酸和α-酮戊二酸。
这个反应是氨基酸代谢中的一个重要步骤，不仅参与了蛋白质合成过程，还可以形成新的代谢产物，供能和合成其他生物活性物质。
除了上述的氨基酸转移反应外，转氨基作用还可以参与其他代谢途径的反应。
例如，丙酮酸转化为乙醛的过程中，也会发生氨基转移反应，生成天冬氨酸和酮戊二酸。
这个反应能够提供能量，并在肌肉的运动过程中发揮重要作用。
总之，转氨基作用是一种重要的代谢途径，参与了蛋白质合成、氨基酸代谢以及其他生物代谢过程。
通过转移氨基基团，形成新的氨基酸或代谢产物，为生物体的生命活动提供了源源不断的氮和能量。
生物化学 名词解释
糖代谢1、糖酵解：葡萄糖经一系列酶促反应步骤转变成丙酮酸的过程。
2、发酵：细菌和酵母等微生物在无氧条件下，酶促降解糖分子产生能量的过程。
3、巴斯德效应：巴斯德发现的有氧氧化抑制糖的无氧酵解的作用。
是有氧氧化产生了较多的A TP抑制了糖酵解的一些酶所致，有利于能源物质的经济利用。
4、底物水平磷酸化：物质在生物氧化过程中，常生成一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接偶联ATP或GTP的合成，这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。
5、糖原分解：从糖原解聚生成葡萄糖的细胞内分解过程，由糖原磷酸化酶等催化完成。
6、糖原合成：体内由葡萄糖合成糖原的过程。
7、磷酸解作用：通过在分子内引入一个无机磷酸，形成磷酸脂键而使原来键断裂的方式。
实际上引入了一个磷酰基。
8、糖异生作用：由简单的非糖前体转变为糖的过程。
糖异生不是糖酵解的简单逆转。
虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应。
9、丙酮酸脱氢酶系：又称丙酮酸脱氢酶系，是一种催化丙酮酸脱羧反应的多酶复合体，由三种酶（丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰基酶、二氢硫辛酸脱氢酶）和六种辅助因子（焦磷酸硫胺素、硫辛酸、FAD、NAD、CoA和Mg离子）组成，在它们的协同作用下，使丙酮酸转变为乙酰CoA 和CO2。
10、柠檬酸循环：体内物质糖类、脂肪或氨基酸有氧氧化的主要过程。
通过生成的乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸(三羧酸)开始，再通过一系列氧化步骤产生CO2、NADH及FADH2，最后仍生成草酰乙酸，进行再循环，从而为细胞提供了降解乙酰基而提供产生能量的基础。
由克雷布斯(Krebs)最先提出。
11、回补反应：补充生成某些成分以利于重要代谢通路的进行。
如三羧酸循环中通过多种方式生成草酰乙酸，以利于乙酰辅酶A进入三羧酸循环降解。
12、乙醛酸循环：异柠檬酸裂解酶的催化下，异柠檬酸被直接分解为乙醛酸，乙醛酸又在乙酰辅酶A参与下，由苹果酸合成酶催化生成苹果酸，苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程。
转氨基作用
转氨基作用在药物研发中的应用为治疗 氨基酸代谢疾病提供了新的思路和方法
• 药物设计和研发 • 疾病诊断和治疗 • 生物技术领域的研究和应用
转氨基作用在生物技术领域的应用
转氨基作用在生物技术领域具有广泛的应用前景
• 利用氨基酸转氨酶进行生物合成和生 物降解研究 • 利用氨基酸转氨酶进行基因工程和蛋 白质工程研究 • 利用氨基酸转氨酶进行生物传感器和 生物芯片研究
• 调节生物体内氨基酸代谢平衡 • 参与蛋白质合成和降解 • 为生物体提供能量
生物体内外环境因素对转氨基作用的影响多种多样
• 缺氧、pH值、温度等环境因素对转氨基作用速率产生影响 • 生物体内激素、神经递质等信号分子对转氨基作用速率产生影响
04
转氨基作用与代谢疾病
转氨基作用与氨基酸代谢疾病的关系
• 肾脏参与氨基酸的排泄和重 吸收 • 转氨基作用在肾脏内发生
转氨基作用与 肾脏疾病的关 系在医学研究 和临床应用中 具有重要作用
02
• 研究肾脏疾病的发病机制 • 诊断和治疗肾脏疾病 • 药物设计和研发
05
转氨基作用的研究与应用
转氨基作用的研究进展
转氨基作用的研究进展不断取得新突破
• 氨基酸转氨酶的结构和功能研究取得重要成果 • 转氨基作用调控机制研究取得重要进展 • 转氨基作用与疾病关系的研究不断深入
转氨基作用与氨基酸代谢疾病密切相关
• 氨基酸代谢疾病是由氨基酸代谢过程 中某些酶的缺陷引起的 • 转氨基作用是氨基酸代谢过程中的关 键步骤
转氨基作用与氨基酸代谢疾病的关系在 医学研究和临床应用中具有重要作用
• 研究氨基酸代谢疾病的发病机制 • 诊断和治疗氨基酸代谢疾病 • 药物设计和研发
转氨基作用与肝脏疾病的关系
生化名词解释
重组修复:通过复制后的同源DAN单链之间交换使双链中一条单链上对应损伤的空隙得以修复的方式.合成代谢：从生物体外吸取养料，通过一系列生化反应转变成自己的物质，此过程消耗能量。
又叫同化作用。
分解代谢：将体内原有组分经一系列生化反应分解成不能利用的物质而排出体外，此过程产生能量。
又叫异化作用.生物能学:研究发生在活细胞内的能量转换的定量关系以及支撑这些转换的化学过程的性质.糖酵解：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。
糖异生作用：非糖物质（糖的异生作用的前体，如丙酮酸、乳酸、氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。
发酵：葡萄糖在无氧条件下转变成酒精或乳酸的过程。
厌氧有机体把糖酵解生成NADH中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵。
如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵。
巴斯德效应：在厌氧条件下,向高速发酵的培养基中通入氧气,则葡萄糖消耗减少,抑制发酵产物积累的现象称为巴斯德效应。
即呼吸抑制发酵的作用。
底物/无效循环：一对催化两个途径的中间代谢物之间循环的方向相反、代谢上不可逆的反应。
有时该循环通过ATP的水解导致热能的释放。
底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成A TP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。
此过程与呼吸链的作用无关，以底物水平磷酸化方式只产生少量A TP。
生物氧化:糖、脂、蛋白质等有机物质在细胞中经过一系列的氧化分解，最终生成CO2和H2O等小分子物质并释放出化学能的总过程称为生物氧化。
柠檬酸循环：发生在线粒体基质内，经由一系列脱氢及脱羧反应将乙酰-CoA最终氧化成CO2 的单向循环途径。
回补反应：酶催化的，补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应，例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。
乙醛酸循环：植物细胞内脂肪酸氧化分解为乙酰CoA之后，在乙醛酸体(glyoxysome)内生成琥珀酸、乙醛酸和苹果酸；此琥珀酸可用于糖的合成，该过程称为乙醛酸循环戊糖磷酸途径:6-磷酸-葡萄糖转变成CO2和5-磷酸核酮糖的过程,也称HMS.高能化合物:指体内氧化分解中，一些化合物通过能量转移得到了部分能量，把这类储存了较高能量的化合物，如三磷酸腺苷（ATP),磷酸肌酸,称为高能化合物生物氧化：有机分子在体内氧化分解成CO2和H2O并释放出能量的过程。
转氨基作用名词解释
转氨基作用指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
转氨基作用其实就是把氨基从一个化合物转移到另一个化合物，中间的反应物是磷酸吡哆胺。
有些高等动物缺乏氨基酸氧化酶，要先进行转氨酶所催化的反应，然后在催化反应中生成氨，通过逆反应参与氨基酸合成。
转氨基作用普遍存在于生物界中，高等动物、细菌都可进行转氨基作用。
生理意义
转氨基作用的结果就是生成了非必需氨基酸新的α－酮酸，催化物质为转氨酶和其辅基磷酸吡哆醛，转氨酶最重要的有谷丙转氨酶和谷草转氨酶，这也是诊断和治疗肝炎的重要参考指标，而磷酸吡哆醛是一种维生素B衍生物。
苏氨酸，赖氨酸，脯氨酸等氨基酸都可以参与转氨基作用。
转氨基作用是可逆的，与所参与物质的相对浓度有关。
有了转氨基作用，体内才可以合成某些重要的氨基酸。
生物化学的名词解释 (2)
28饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β位C原子发生氧化，碳链在α位C 原子与β位C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰COA和较原来少二个碳单位的脂肪酸，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为β-氧化脂肪酸在一些酶的催化下，其α-C原子发生氧化，结果生成一分子CO2和较原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化。
脂肪酸在酶催化下，其ω碳（末端甲基C）原子发生氧化，先生成ω-羟脂酸，继而氧化成α,ω-二羧酸的反应过程，称为ω-氧化。
酮体（ketone bodies）：脂肪酸在肝脏中分解氧化时生成的乙酰-CoA在酶的催化下转变成的三种中间代谢物的总称。
包括乙酰乙酸﹑β–羟丁酸和丙酮。
脂肪酸代谢的调节（一）脂肪酸进入线粒体的调控在细胞内，脂肪酸分解代谢的调控主要由线粒体控制脂肪酸进入线粒体内。
脂肪酸进入细胞后，在细胞质中由硫激酶催化生成脂酰-CoA，脂酰-CoA必须转化为脂酰肉碱才能穿越线粒体内膜，脂酰肉碱是由外膜上的脂酰肉碱转移酶Ⅰ催化脂酰-CoA和肉碱而生成的，该酶强烈地受丙二酸单酰-CoA抑制，当丙二酸单酰-CoA浓度高时，阻止脂肪酸的分解。
（二）心脏中脂肪酸氧化的调节脂肪酸在心脏中主要是分解代谢。
分解产生的能量是心脏能量的主要来源。
如果心脏用能减少，柠檬酸循环和氧化磷酸化的活动随之减弱，导致乙酰-CoA 和NADH的积聚。
乙酰-CoA浓度升高抑制了硫解酶的活性，从而抑制了β-氧化。
NADH增高，NAD+减少，影响了L-3-羟脂酰-CoA脱氢酶活性，从而也抑制了氧化。
（三）激素对脂肪酸代谢的调节胰高血糖素和肾上腺素能使脂肪组织中的cAMP含量升高。
cAMP激活了cAMP-依赖性蛋白激酶，使三酰甘油脂肪酶磷酸化转变为有活性形式，从而加速了脂肪组织中的脂肪水解作用，提高了血液中脂肪酸水平。
最终活化了其他组织中的β-氧化。
此外cAMP-依赖性蛋白激酶还抑制了脂肪酸合成的关键酶——乙酰-CoA羧化酶，抑制了脂肪酸的合成。
生化名词解释
DNA的半不连续复制：DNA在复制时，一条链是按照5′→3′的方向连续合成的，另一条链的合成是不连续的，先按照5′→3′的方向合成若干个短的冈崎片段，再通过酶的作用链接在一起构成另一条链，这种复制方式称为……
变构调节：就是指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构像变化、从而改变酶的活性。
酶的活性中心：酶分子中能够直接与底物结合，并和酶的催化作用直接有关的部位。
同工酶：能催化同一种化学反应但其酶蛋白本身的分子结构组成却有不同的一组酶。
转氨基作用：指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。
反转录：以RNA为模板，在反转录酶催化下转录为双链DNA的过程。
核酸的变性：核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团结构的过程。
糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧的情况下分解为乳酸或少量ATP的过程。
DNA半保留复制：DNA在复制时，双链解开，按单链DNA的核苷酸顺序，按碱基配对原则合成新链，组成新的DNA分子，新形成的DNA分子与原DNA分子的碱基顺序完全相同，每个子代DNA的一条链来自亲代，一条是重新合成的，这种复制方式称为半保留复制。
增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)增加的现象。
生物氧化：有机物质在有机体内氧化分解成二氧化碳和水并释放出能量的过程。
糖原异生作用：指非糖物质转变成糖原或葡萄糖的过程。
转录：在RNA聚合酶的催化下，以DNA为模板按照其碱基顺序合成与碱基互补的RNA的过程。
生物化学(第三版 下册)名词解释
1.丙氨酸-葡萄糖循环肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基，放出的氨用于合成尿素；生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。
丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运，股将这一循环过程称为丙氨酸-葡萄糖循环。
2. 光合磷酸化光合磷酸化(photophosphorylation)是植物叶绿体的类囊体膜或光合细菌的载色体在光下催化腺二磷（ADP）与磷酸（Pi）形成腺三磷（ATP）的反应。
3.底物水平磷酸化物质在生物氧化过程中，常生成一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接偶联ATP 或GTP的合成，这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化4.酶的共价修饰调节某些酶蛋白肽链上的侧链基团在另一酶的催化下可与某种化学基团发生共价结合或解离，从而改变酶的活性，这一调节酶的活性的方式成为酶的共价修饰调节5.酮体在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。
肝脏具有较强的合成酮体的酶系，但却缺乏利用酮体的酶系。
酮体是脂肪分解的产物，而不是高血糖的产物。
进食糖类物质也不会导致酮体增多。
6.P/O比值物质氧化时，每消耗1克原子氧所消耗无机磷的摩尔数（或ATP摩尔数），即生成ATP的克分子数7. 脂肪酸的β-氧化脂酰CoA在线粒体基质中进入β氧化要经过四步反应，即脱氢、加水、再脱氢和硫解，生成一分子乙酰CoA和一个少两个碳的新的脂酰CoA。
8.暗反应暗反应是激发分子的热力学的缓和过程，是电荷的分离、电子的传递、磷酸化或短命的中间体形成等多种基本过程。
9.光反应光反应又称为光系统电子传递反应(photosythenic electron-transfer reaction)。
在反应过程中,来自于太阳的光能使绿色生物的叶绿素产生高能电子从而将光能转变成电能。
转氨基作用的名词解释
转氨基作用的名词解释转氨基作用是生物体的重要的代谢机制，更是生物体维持正常生命活动的关键。
它通过有组织的转氨酶来进行，它们可以将氨基酸中的氨基基团转移到其他物质上，从而实现补充和加工的过程。
这样，氨基酸就可以在代谢过程中得到活化，以实现物质合成和代谢协调。
转氨酶是转氨基作用的关键，它们是复合体，包括蛋白质和酵素，由两个或更多蛋白质分子组成，形成它们特有的三维空间结构，这结构可以把氨基酸的氨基基团转移到其他物质上，实现转移反应。
转氨酶的分类因素有两个：一是激活的能量，包括ATP、NADH、NADPH等；二是参与反应体系中的物质。
根据参与反应体系中的物质，转氨酶可以划分为三大类：加氧转氨酶、羧化转氨酶和糖酰转氨酶。
加氧转氨酶是催化氨基酸中氨基基团加氧反应的酶，它可以将氨基基团加氧成羟基化合物或醛基化合物，是线粒体的重要组成部分，在血液的电解质和氨基酸的代谢中发挥着重要作用。
羧化转氨酶是催化氨基酸中氨基基团羧化反应的转氨酶，它可以将氨基基团羧化成α-羧酸，是线粒体和染色体的重要组成部分，参与氨基酸的代谢和能量供应，是转氨酶系统的一大类。
糖酰转氨酶是催化氨基酸中氨基基团糖酰化反应的酶，它可以将氨基基团糖酰化成残基，同时也参与了糖代谢。
它们分布在细胞质和细胞核的结构水平上，参与糖醛丝氨酸的合成和代谢等反应。
这三大类转氨酶是转氨基作用的基本元素，它们参与代谢系统中许多反应，保证正常的新陈代谢、糖脂代谢和氨基酸代谢。
另外，它们还参与能量代谢，促进能量的供应，维持生物体的正常生活活动。
总之，转氨基作用是一种重要的生物代谢机制，涉及到三大类转氨酶，参与细胞中的许多反应，保障细胞正常的新陈代谢和能量供应，维持生物体的正常生活活动。
转氨基作用是一种关键的代谢机制，在生物体维持正常生命活动中发挥着重要的作用。
转氨基作用的定义及反应式
转氨基作用的定义及反应式转氨基作用（translation）是一种蛋白质合成过程中发生的里程碑式事件，它是多肽链结合及形成细胞信使RNA的能力活性的核心化学反应。
转氨基作用的反应式为：AA＋tRNA＋GTP＋EF-Tu，以及Releasing Pi＋tRNA＋GDP＋EF-Ts簇。
转氨基作用是指将由mRNA编码的氨基酸残基转运到蛋白质合成位点来进行蛋白质合成的过程。
它是生物系统中最重要的催化过程之一，也是一种非常广泛被大规模利用的反应行为。
转氨基作用由tRNA催化，tRNA是一种双螺旋逆转形状的小分子载体，它将不同的氨基酸残基与mRNA编码的氨基酸连接起来，即将“词组”拼凑成蛋白质片段。
之后，在GTP的存在下，EF-Tu这种蛋白质参与聚集tRNA和aminoacyl-tRNA的制备，并将它们一并投入多肽合成反应中，这个步骤称为“开始”（initiating）。
此外，转氨基作用在多肽合成进程中非常重要，通常可以被分解为两个步骤。
第一步是将tRNA和aminoacyl-tRNA聚集，也就是称为“聚集”（elonation）的过程，它使tRNA末端的氨基酸残基和mRNA所编码的氨基酸残基发生结合（如同粘合剂一样），并将其添加到当前多肽链的末端，以增加多肽链的长度。
之后，在GDP的存在下，EF-Ts簇滞后将位于mRNA上游的tRNA排出，这一步简称为“终止”（termination），即一个新的多肽链开始形成。
而在转氨基作用结束后，新形成的多肽链会演变成蛋白质。
所以说，转氨基作用是一种核心的化学反应，对于蛋白质的组装有着促进作用。
它运用了mRNA上编码的氨基酸残基，使tRNA与其做出一种特定的结合作用，从而促进数百种氨基酸形成多肽链，并实现生物高级功能。
名词解释
构型（configuration）：是指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。
构象（conformation）：指这些取代基团当单键旋转时可形成的不同的立体结构。
超二级结构(super-secondary struture)：蛋白质中相邻的二级结构单位组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组合体称为蛋白质的超二级结构结构域（structure domain）：在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近似球形的三维实体，这种相对独立的三维实体称为结构域。
蛋白质一级结构(protein primary structure)：是指多肽链的氨基酸序列，也包括多肽链中连接氨基酸残基的共价键，主要是肽键和二硫键。
蛋白质二级结构(protein secondary structure)：多肽链借助氢键排列成有规则的α螺旋和β折叠等元件蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)：多肽键在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系使α－螺旋、β－折叠片、β－转角等二级结构相互配置而形成特定的构象。
四级结构(protein quaternary structure)：具有三级结构的多肽链按一定的空间排列方式通过非共价键缔合形成的蛋白质大分子。
蛋白质的变性（denaturation）：天然蛋白质分子受到某些物理因素或化学因素的影响时，生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高以及其他的物理化学常数发生改变，这种过程称为变性作用。
多核苷酸链：核酸就是由许多核苷酸单位通过3’,5’-磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的长链状化合物。
变性(denaturation)：核酸双螺旋区因加热、酸、碱、和低离子强度的影响，碱基对拆离，双链解开，称为变性DNA的复性（renaturation）:在一定条件下，变性DNA 可使两条分开的链重新缔合，恢复双螺旋结构，这个过程成为复性。
生化题目(重点)-名词解释 简答
生化题目:1.氨基酸通过什么方式脱氨基?如何进行?答:（一）氧化脱氨基：第一步,脱氢,生成亚胺；第二步,水解.（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用.（三）转氨基作用.α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸.（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用.氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨.2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用.2.测定血清中的转氨酶活性，作为肝脏和心脏病变的指标转氨酶是催化氨基酸与酮酸之间氨基转移的一类酶。
肝细胞是转氨酶的主要生存地。
当肝细胞发生炎症、中毒、坏死等时会造成肝细胞的受损，转氨酶便会释放到血液里，使血清转氨酶升高。
在高等动物各组织中，活力最高的转氨酶是谷氨酸：草酰乙酸转氨酶（GOT ）和谷氨酸：丙酮酸转氨酶（GPT）。
GOT以心脏中活力最大，其次为肝脏；GPT则以肝脏中活力最大，当肝脏细胞膜破裂损伤时，谷丙转氨酶GPT释放到血液内，于是血液内酶活力明显地增加。
在临床上测定血液中转氨酶活力可作为诊断的指标。
如测定GPT活力可诊断肝功能的正常与否，急性肝炎患者血清中GPT活力可明显地高于正常人；而测定GOT活力则有助于对心脏病变的诊断，心肌梗塞时血清中GOT活性显示上升。
3.氨基酸的来源与去路哪些途径方式？来源：1、食物摄入2、自身组织蛋白分解3、非氨基酸的转氨基作用去路：1、合成自身所需的蛋白质、多肽2、脱氨基作用参与供能、合成非氨基酸类等3、转氨基作用形成非必需氨基酸4、脱羧基作用合成其他物质或参与供能4.核苷酸在体内有哪些生命功能？（1）作为核酸DNA和RNA合成的基本原料；（2）体内的主要能源物质，如ATP、GTP等；（3）参与代谢和生理性调节作用，如cAMP是细胞内第二信号分子，参与细胞内信息传递；（4）作为许多辅酶的组成部分，如腺苷酸是构成辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ、FAD.辅酶A等的重要部分；（5）活化中间代谢物的载体，如UDP-葡萄糖是合成糖原等的活性原料，GDP-二酰基甘油是合成磷脂的活性原料，PAPS是活性硫酸的形式，SAM是活性甲基的载体等。
03179自考生物化学-名词解释
酸性氨基酸：氨基酸侧链中含有酸性基团的氨基酸，如谷氨酸、天冬氨酸。
蛋白质等电点：蛋白质分子中所带正电荷与负电荷相等，总电荷为零，蛋白质溶液的PH即为蛋白质等电点。
蛋白质三级结构：一条多肽链中所有氨基酸的全部原子的空间排布位置即为蛋白质的三级结构。
蛋白质变性：在某些理化因素作用下，使蛋白质非共价键断裂从而空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变，尤其是溶解度降低和生物活性散失的过程。
称为蛋白质变性。
分子病：蛋白质一级结构发生改变则影响其正常功能，由此引起的疾病称为分子病，分子病多是基因突变引起所编码的蛋白质结构改变而致的遗传性疾病。
肽键：肽键是多肽和蛋白质分子中的基本化学连接键，它大多是由一个氨基酸的α－羧基与另一个相邻氨基酸的α－氨基经脱水而生成。
多肽：多肽是由10个以上氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是多肽。
蛋白质的空间结构：又称三维结构或构象。
可认为的分为二级、三级、四级等不同的层次，它们都是靠氢键、盐键等非共价键维持其空间结构的相对稳定。
单纯蛋白质：仅由氨基酸组成的蛋白质。
DNA一级结构：DNA是由A、G、C、T4种碱基组成的脱氧核苷一磷酸通过3‘，5‘-磷酸二酯键连接形成的链状不分枝多核苷酸，DNA的一级结构是指其分子中各脱氧核苷一磷酸的排列顺序。
核小体：DNA双螺旋分子进一步形成更高层次的超螺旋空间结构，这种超螺旋三级结构再与组蛋白得等形成核小体结构，也即由140个碱基对组成的一段DNA双螺旋，再以1.75圈盘绕在4种组蛋白各2分子形成的8聚体蛋白质外面形成核小体结构。
核糖体：若干rRNA分子，与一些蛋白质共同组成复合物，称为核蛋白体，有大亚基与小亚基之分，为蛋白质合成提供场所。
碱基配对：在DNA双链中，链与链之间存在这腺嘌呤与胸腺嘧啶、鸟嘌呤与胞嘧啶的碱基配对关系，其中腺嘌呤与胸腺嘧啶之间靠2个氢键维系，而鸟嘌呤和胞嘧啶之间靠3个氢键维系其双螺旋结构的相对稳定。
反密码环：存在于tRNA分子中的能识别mRNA模板上的密码子的环状结构，称为反密码环。
生化名词解释(1)
名词解释1、氨基酸的等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的-NH3+基和-COO-基的解离度完全相等时，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2、蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构主要是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。
包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和自由回转等结构。
3、协同效应：指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力。
4、蛋白质的等电点：当蛋白质处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
5、开放读框（ORF）：从成熟mRNA的5’-端起的第一个AUG(即为起始密码子)至终止密码子之间的核苷酸序列称为开放读框。
6、DNA重组：是指不同DNA分子断裂和连接而产生DNA片段的交换并重新组合形成新DNA 分子的过程。
7、P/O比值：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP磷酸化生成ATP。
经过此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（相当于生成ATP的分子数）称为P/O比值。
8、酶的竞争性抑制作用：抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间产物。
9、酶的非竞争性抑制作用：底物与抑制剂之间无竞争关系，但抑制剂-酶-底物复合物不能进一步释放出产物，这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。
10、酶的反竞争性抑制作用：该酶与酶活性中心外的调节部位结合，且仅与酶-底物复合物结合，使中间产物酶-底物复合物的量下降，这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。
11、同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
12、肽键：一个氨基酸的@-氨基与另一个氨基酸的@-羧基脱水而形成的酰胺键连接。
13、核酸内切酶：是一类只可以在DNA或RNA分子内部切断磷酸二酯键的酶。
生物化学名词解释
必需氨基酸：指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸等电点：当氨基酸在某一定PH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，此时溶液的PH值蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。
肽单位：肽键的所有四个原子和与之相连的两个a-碳原子所组成的基团。
蛋白质二级结构：指肽链主链不同区段通过自身的相互作用形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构。
蛋白质变性：在某些物理化学因素影响下，可使蛋白质分子的空间结构解体，从而使其活性丧失蛋白质沉淀：如果加入适当的试剂使蛋白质处于等电点状态或失去水化层，蛋白质的胶体溶液就不再稳定并将产生沉淀。
核酸：是一类重要的生物大分子，担负着生命信息的储存与传递。
DNA一级结构：构成DNA的脱氧核苷酸按照一定的排列顺序而形成的线性结构Tm：通常把DNA热变性过程中A260达到最大值一半时的温度。
DNA变性：在物理化学因素影响下，DNA碱基对间的氢键断裂，双螺旋解开，DNA功能丧失增色效应：由于核酸变性引起的对紫外线吸收增加的现象。
减色效应：DNA复性后对紫外线吸收减少的现象。
酶活力单位：在规定条件下，一定时间内催化完成一定化学反应量所需酶的量。
酶活性中心：酶分子必需基团集中并构成一定空间构象与酶活性直接相关的结构区域。
米氏常数：在酶促反应中，某一种给定底物动力学常数，是由反应中每一步速率常数所合成酶原：有些酶在生物体内首先合成出来的只是它的无活性前体。
酶原的激活：酶原在一定条件下才能转化成有活性的酶。
酶的抑制作用：酶的必需基团的性质受到某种化学物质的影响而发生改变，导致酶活性的降低或丧失。
中间产物学说：在酶促反应中，酶首先和底物结合成不稳定的中间配合物然后生成产物并释放酶的反应。
诱导契合学说：认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导而形成了互补形状。
竞争性抑制：抑制因子化学结构与底物相似，因而的与底物竞争性的同酶活性中心结合。
转氨基作用名词解释生物化学
转氨基作用名词解释生物化学
生物化学是研究生物体内物质运转及相关过程的学科，主要涉及各种有机物质，如脂肪酸、蛋白质、糖类、核酸、激素等，还有一些无机物质，如水、盐等。
转氨基作用是生物体中非常重要的物理化学反应，它是一种含氨基的有机物质在化学反应中发生的改变，产生新的化合物。
转氨基作用是一种催化反应，它的功能是在反应的参与者之间建立联系，使一个物质可以将其能量转移到另一个物质，从而形成一种改变。
转氨基作用通常是由胺基酸参与的，它们可以在其中携带特定功能基团，从而控制反应的发生。
在生物体内，转氨基反应可以用来分解或合成高能反应物。
有些高能反应物可提供能量（ATP），而有些反应物可以分解提供机体所需的原料（有机物）。
在这些过程中，转氨基反应是一种至关重要的反应。
转氨基反应的功能可以用来控制蛋白质的合成，其中蛋白质的活性和结构也可以通过转氨基反应来改变。
因此，转氨基反应在生物体中扮演着重要角色，与细胞代谢和基因调节密切相关。
此外，转氨基反应还可以用来制造各种特定的多肽，以满足一些特定的功能需求。
比如，细胞色素P450是一种由多肽构成的重要酶，可以参与许多有机化学过程，它的活性也可以通过转氨基反应来调节。
总之，转氨基反应在生物体中起着非常重要的作用，它可以用来控制细胞内有机化合物的生成和代谢，影响细胞的正常代谢和发展。
因此，通过深入了解转氨基作用，可以促进我们对细胞与生命进程的进一步了解。
华师名词解释-生化
只有一种或很少几种在能量上是有利的。
3、别构效应:多亚基蛋白质一般具有多个配体结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其它部位所产生的影响(如改变亲和力或催化能力)称为别构效应。别构效应可分为同促效应和异促效应。
第九、十章 氨基酸代谢和核苷酸代谢
1、转氨基作用：是指在转氨酶的催化下，α-氨基酸的α-氨基转移到α-酮酸的酮基上，使酮酸生产相应的α-氨基酸，而原来的氨基酸失去氨基变成相应的α-酮酸。
2、嘌呤核苷酸的从头合成：嘌呤核苷酸的
合成是核糖与磷酸先合成磷酸核糖，然后逐步由谷氨酰胺、甘氨酸、一碳集团、CO 2及天
4、结构域: 蛋白质的三级结构常可区分成 1个和数个球状区域，折叠得较为紧密，各行其功能，称为结构域。
4、蛋白质的三级结构:蛋白质的三级结构指肽链在二级结构，超二级结构，结构域（对分子较大，由多个结构域的蛋白质而言）基础上形成的完整空间结构，一个三级结构单位通常由一条肽链组成，但也有一些三级结构单位是由经二硫键连接的多条肽链组成的，如胰岛素就是由两条肽链折叠成的 1个三级结构单位。
第十三章蛋白质的生物合成
1、遗传密码；DNA编码链或 mRNA上的核苷酸，以 3个为一组（三联体）决定 1个氨基酸的种类，称为三联体密码。mRNA的三联体密码是连续排列的，因此，mRNA的核苷酸序列可以决定蛋白质的一级结构。
2、摆动假说；mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子相互辩认，大多数情况是遵从碱基配对规律的。但也可出现不严格的配对，这种现象就是遗传密码的摆动性，tRNA分子上有相当多的稀有碱基，例如次黄嘌呤（inosine,I）常出现于三联体反密码子的5′端第一位，它和 mRNA密码子第 3位的 A、C、U都可以配对。
氨基酸的代谢练习题
氨基酸的代谢一、名词解释：1）转氨基作用：在转氨酶的催化下，α-氨基酸和α-酮酸之间氨基的转移作用，结果使原来的氨基酸转变为相应的酮酸，而原来的α-酮酸则在接受氨基后转变为相应的α-氨基酸。
2）联合脱氨基作用：是将转氨基作用和脱氨基作用偶联在一起的脱氨方式。
3）生糖氨基酸：凡能在分解过程中转变为丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酰CoA、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。
4）生酮氨基酸：凡能在分解过程中转变为乙酰CoA和乙酰乙酰CoA的氨基酸称为生酮氨基酸。
5）鸟氨酸循环(尿素循环)：1分子氨和CO2在氨甲酰磷酸合成酶的催化下生成氨甲酰磷酸，反应在线粒体基质进行，消耗2分子ATP；（2）在鸟氨酸氨甲酰基转移酶的作用下，氨甲酰磷酸的氨甲酰基转移到鸟氨酸上形成瓜氨酸，反应在线粒体基质中进行；（3）瓜氨酸由线粒体运至胞浆，精氨基琥珀酸合成酶催化瓜氨酸和天冬氨酸缩合成精氨琥珀酸，反应在细胞质中进行，消耗1分子ATP中的两个高能磷酸键（生成AMP）；（4）精氨琥珀酸酶（裂解酶）将精氨琥珀酸裂解为精氨酸，释放出延胡索酸，反应在细胞质内进行；（5）精氨酸被精氨酸酶水解为尿素和鸟氨酸，鸟氨酸进入线粒体，可再次与氨甲酰磷酸合成瓜氨酸，重复述循环过程。
6）葡萄糖-丙氨酸循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基，放出的氨用于合成尿素；生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。
二、填空题1、体内氨基酸主要来源于食物中蛋白质分解产生和自身组织蛋白质分解产生。
2、催化谷氨酸转变成α-酮戊二酸的酶是谷氨酸脱氢酶，其辅酶为NAD＋或NADP＋。
3、转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛。
4、肝外组织产生的氨，以谷氨酰胺和丙氨酸两种方式转运至肝脏合成尿素。
5、尿素主要是在肝脏中合成的。
6、尿素循环中的2个非蛋白氨基酸是瓜氨酸和鸟氨酸。
食品生物化学名词解释
名词解释1.生物氧化：糖、脂肪和蛋白质等有机物在体内逐步氧化分解成CO2和H2O，并释放出能量的过程称为生物氧化。
2.联合脱氨基作用：转氨基作用和氧化脱氨基作用配合进行的叫做联合脱氨基作用。
分为①氨基酸的脱氨基借转氨基与Glu的氧化脱氨偶联；②氨基酸的脱氨基与嘌呤核苷酸循环偶联。
3.别构效应：蛋白质的构象并不是固定不变的，当有些蛋白质表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变了整个分子的性质，这种现象称为别构效应。
4.冈崎片断：DNA半不连续复制的过程中，一条链是连续合成的，另一条链的合成是不连续的，即先合成若干短片段，再通过酶的作用将这些短片段连在一起构成第二条链。
这些短的片段就称为冈崎片段。
5.增色效应：核酸变性后，260nm的紫外吸收值明显增加。
6、同工酶：是指能催化相同的化学反应，但其分子组成及结构不同，理化性质和免疫学性质彼此存在差异的一类酶。
它们可以存在于同以种属的不同个体，或同一个体的不同组织器官，甚至存在于同一细胞的不同亚细胞结构中。
7、糖原异生作用：由简单的非糖前体转变为糖的过程。
糖异生不是糖酵解的简单逆转。
虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应。
8.氧化磷酸化：生物体通过生物氧化所产生的能量，一部分用以维持体温外，大部分可以通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP中。
这种伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化称为氧化磷酸化。
9、诱导契合假说：：认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性，当酶分子与底物分子靠近时，酶受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
10、超二级结构：在蛋白质分子中特别是球状蛋白质中经常可以看到若干相邻的二级结构元件（主要是α螺旋和β折叠）组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的，有规则的二级结构组合或者二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构建，称之为超二级结构。
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转氨基作用的名词解释
转氨基作用指的是一种氨基酸alpha-氨基转移到一种alpha-酮酸上的过程。
转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。
其实可以看成是氨基酸的氨基与alpha-酮酸的酮基进行了交换。
结果是生成了一种非必需氨基酸和一种新的alpha-酮酸。
反应由转氨酶和其辅酶磷酸吡哆醛催化。
磷酸吡哆醛是维生素B6的衍生物。
人体内最重要的转氨酶为谷丙转氨酶和谷草转氨酶。
它们是肝炎诊断和预后的指标之一。
体内大部分氨基酸都可以参与转氨基作用，例外：赖氨酸，脯氨酸和羟脯氨酸。
鸟氨酸(Ornithine)的δ-氨基也可通过转氨基作用被脱掉。
举例: alpha-酮戊二酸+ 丙氨酸= 谷氨酸+ 丙酮酸(反应可逆) 这样生物体内就可以自我合成某些氨基酸了。