十氨基酸代谢知识讲解
生物化学知识点整理笔记10 蛋白质的降解与氨基酸代谢
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第十章蛋白质的降解与氨基酸的代谢第一节蛋白质的酶促水解生物体利用外源蛋白质作为营养时,需要将蛋白质分解成氨基酸(或寡肽)才能被吸收利用。
机体摄入的蛋白质的量和排出量在正常情况下处于平衡状态,称为氮平衡。
处于生长、发育或患疾恢复的机体,其摄入的氮量大于排出的氮量,称为正氮平衡;反之,当摄入的氮量小于排出的氮量时,称为负氮平衡。
一、蛋白酶与蛋白酶的分类催化蛋白质分子中的肽键水解的一类酶,称为蛋白酶。
1、按来源分动物蛋白酶植物蛋白酶微生物蛋白酶2、按作用位点分内肽酶、外肽酶、二肽酶各种内肽酶对不同的氨基酸残基所形成的肽键有不同的专一性。
如∶胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶3、按作用的pH分碱性蛋白酶,pH9-11中性蛋白酶,pH7-8酸性蛋白酶,pH2-5二、蛋白质的酶水解大分子的蛋白质受内肽酶、外肽酶和二肽酶的协同催化,逐步降解,终产物是氨基酸。
多肽寡肽二肽氨基酸这些氨基酸进一步代谢:1)用于合成Pr;2)氧化分解;3)转化为糖和脂肪等。
三、氨基酸的吸收及氨基酸代谢库氨基酸是蛋白质、核酸等生物分子合成的原料,细胞内总有相当数量的游离氨基酸存在,它们一部分从外界吸收;一部分由细胞自身合成;也有的是由体内蛋白质更新释放的。
细胞内所有游离存在的氨基酸称为氨基酸库。
第二节氨基的代谢氨基酸具有一些共同的结构特点,其分解代谢过程有一部分共同的途径,而不同氨基酸的碳骨架(侧链基团)不同,每种氨基酸又各自具有特定的代谢途径。
本章仅讨论氨基酸分解的共同途径。
氨基酸分解的第一步往往是脱去氨基,其方式主要包括:脱氨基作用、转氨基作用和联合脱氨基作用。
一、氨基酸的脱氨基作用(一)氧化脱氨基作用在酶催化下,氨基酸氧化脱氢,放出氨,生成相应的酮酸。
反应分两步进行:脱氢水解催化氨基酸氧化脱氨基作用的酶有两类:1、氨基酸氧化酶分为L-氨基酸氧化酶和D-氨基酸氧化酶。
特点:是一类以FMN或FAD为辅基的黄素蛋白,底物氨基酸脱下的氢直接交给氧,生成H2O2。
10含氮化合物代谢(二)---氨基酸代谢讲解
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NH
(CH2)3 H2N- CH
COOH
精氨酸
精氨酸酶
H2O
NH2
(CH2)3 H2N- CH +
COOH
O H2N - C - NH2
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH2 C NH
NH
+
(CH2)3
H2N- CH
COOH
精氨酸
COOH CH CH COOH
延胡索酸
⑸精氨酸的水解: • 在胞液中由精氨酸酶催化,精氨酸水解
生成尿素(urea)和鸟氨酸(ornithine)。 鸟氨酸可再转运入线粒体继续进行循环 反应。
精氨酸的水解
NH2 C NH
• 例如,谷类蛋白质含Lys较少、Trp较多, 豆类蛋白质含Trp较少而Lys较多,二者 混合后食用,即可提高营养价值。
第三节 氨基酸的一般代谢
3 General Metabolism of Amino Acids
2)氨基酸代谢库:
• 食物蛋白经消化吸收的氨基酸(外源性氨基酸) 与体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性氨 基酸)混在一起,分布于体内各处参与代谢, 称为氨基酸代谢库(metabolic pool)。
1)蛋白质营养的重要性
是构成组织细胞的重要成分。 参与组织细胞的更新和修补。 参与物质代谢及生理功能的调控。 氧化供能,可占所需能量的18%。 其他功能:如转运、凝血、免疫、记忆、
识别等均与蛋白质有关。
2)蛋白质的需要量和营养价值
氮平衡:
人体每日需要分解一定量的组织蛋白质,并 以含氮终产物的形式排出体外。同时,必须 从食物中摄取一定量的蛋白质,以维持正常 生理活动需要。
瓜氨酸的合成
NH2 CO
生物化学氨基酸代谢知识点总结
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第九章氨基酸代谢第一节:蛋白质的生理功能和营养代谢蛋白质重要作用1.维持细胞、组织的生长、更新和修补2.参与多种重要的生理活动(免疫,酶,运动,凝血,转运)3.氧化供能氮平衡1.氮总平衡:摄入氮= 排出氮(正常成人)氮正平衡:摄入氮> 排出氮(儿童、孕妇等)氮负平衡:摄入氮< 排出氮(饥饿、消耗性疾病患者)2.意义:反映体内蛋白质代谢的慨况。
蛋白质营养价值1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来3.蛋白质的互补作用,指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
第二节:蛋白质的消化、吸收与腐败外源性蛋白消化1.胃:壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活,水解蛋白为多肽和氨基酸,主要水解芳香族氨基酸2.小肠:胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活,水解蛋白为小肽和氨基酸;生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸氨基酸和寡肽的主动吸收1.吸收部位:小肠,吸收作用在小肠近端较强2.吸收机制:耗能的主动吸收过程○1通过转运蛋白(氨基酸+小肽):载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体,由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内,Na+再由钠泵排出细胞。
○2通过r-谷氨酰基循环(氨基酸):关键酶----r--谷氨酰基转移酶,具体过程参P199图大肠下段的腐败作用1.产生胺:肠道细菌脱羧基作用生成胺,其中假神经递质:酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化,入脑羟基化成β-羟酪胺,苯乙醇胺,其结构类似儿茶酚胺,它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合,但不能传递神经冲动,使大脑发生异常抑制。
2.产生氨:3.产生其他物质:有害(多),如胺、氨、苯酚、吲哚;可利用物质(少),如脂肪酸、维生素第三节:氨基酸的一般代谢体内氨基酸分解1.蛋白质降解速率---半衰期2.真核细胞内蛋白降解两大途径:○1溶酶体内ATP非依赖途径+○2蛋白酶体内ATP依赖途径(泛素化过程参课本P201):①溶酶体内ATP非依赖途径•不依赖ATP•利用溶酶体内组织蛋白酶(cathepsin)•降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白○2蛋白酶体内ATP依赖途径(依赖泛素的降解过程)•依赖ATP•降解异常蛋白和短寿命蛋白泛素介导的蛋白质降解过程.E1:泛素活化酶,E2:泛素结合酶,E3:泛素蛋白连接酶氨基酸代谢库1.代谢“三进四出”:进---食物消化吸收,组织蛋白分解,非必需氨基酸转化出---脱氨基作用,脱羧基作用,代谢转变,组织蛋白合成氨基酸分解第一步:脱氨基脱氨基方式: 1.转氨基作用2.氧化脱氨基3.联合脱氨基转氨基和氧化脱氨基偶联转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联转氨基作用:1. 定义在转氨酶(transaminase)的作用下,某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸,而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
氨基酸的代谢知识点
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氨基酸的代谢知识点氨基酸代谢学习重点考纲提示:1.氨基酸,蛋白质生化2.个别重要氨基酸的代谢一、蛋白质的生理功能及营养作用1.营养必需氨基酸的概念和种类(1)定义:必须由食物供应的氨基酸称为营养必需氨基酸(2)地位:必需氨基酸的种数比(种类,数量,比例)决定蛋白质的生理价值(3)种类:八类——口诀记忆:甲携来一本亮色书(甲硫氨酸,缬氨酸,赖氨酸、异亮氨酸,苯丙氨酸和亮氨酸、色氨酸、苏氨酸)2.氮平衡(1)氮平衡概念:是指氮的摄入量与排出量之间的平衡状态(2)氮平衡分类1)总氮平衡:摄入氮=排出氮,如正常成年人2)正氮平衡:摄入氮排出氮,如生长期的儿童少年,孕妇和恢复期的伤病员3)负氮平衡:苏氨酸缺乏,引起负氮平衡,摄入氮排出氮,如慢性消耗性疾病,组织创伤和饥饿3.氨基酸和蛋白质的生理功能氨基酸是组成蛋白质的基本组成单位,氨基酸的重要生理作用是合成蛋白质,也是核酸、尼克酰胺、儿茶酚胺类激素、甲状腺素及一些神经介质的重要原料。
多余的氨基酸在体内也可以转变成糖类或脂肪,或作为能源物质氧化分解释放能量。
蛋白质是生命的物质基础,维持细胞、组织的生长、更新、修补;参与体内多种重要的生理活动,如催化物质反应、代谢调节、运输物质、机体免疫、肌肉收缩和血液凝固等;作为能源物质氧化供能。
二、蛋白质在肠道的消化、吸收及腐败作用1.蛋白酶在消化中的作用(1)蛋白消化作用:主要靠酶完成(2)胰液中的蛋白酶:外肽酶和内肽酶1)外肽酶:羧基肽酶和氨基肽酶。
想象氨基酸的氨基,羧基在其两端,在外侧,为外肽酶2)内肽酶:胰蛋白酶(能激活其他蛋白酶原的蛋白酶,蛋白质的消化主要靠它完成)、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
2.氨基酸吸收(1)小肠直接被吸收(2)耗能靠钠需载体的主动转运而吸收:载体主要是中性氨基酸载体(3)-谷氨酰基循环:是氨基酸吸收另一机制3.蛋白质的腐败作用(1)定义:大肠进行,细菌参与,通过氨基酸脱氨基,脱羧基作用完成。
(2)产物1)大多数有害产物:氨类2)少数经肝解毒为无害产物三、氨基酸的一般代谢1.联合脱氨作用(1)定义:脱氨作用和转氨作用联合为联合脱氨作用,是体内脱氨基主要方式,也是体内氨****的主要方式,是合成非必需氨基酸重要途径(2)参与联合脱氨作用的维生素:B6,PP(3)反应特点1)可逆2)互变:氨基酸完成互变,原有的氨基酸脱氨,转变成相应的-酮酸,而作为受氨的-酮酸则因接受氨基而转变成另一种氨基酸。
氨基酸代谢 重要知识点
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蛋白质降解及氨基酸代谢1、细胞内的蛋白质降解(1)不依赖ATP的溶酶体途径,主要降解细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。
在营养充足的细胞内没有选择性。
饥饿细胞:选择性降解含有五肽Lys-Phe-Glu-Arg-Gln 或相关的序列的胞内蛋白。
(2)依赖ATP的泛素途径,在胞质中进行,主要降解异常蛋白和短寿命蛋白(调节蛋白),此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。
(选择性降解)2、细胞内蛋白质降解的意义(1)清除异常蛋白;(2)细胞对代谢进行调控的一种方式;(3)在需要时降解供肌体需要。
3、氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。
包括:脱氨基作用(最主要的反应)和脱羧基作用。
4、氧化脱氨基作用:α-氨基酸在酶的催化下氧化生成α-酮酸,此时消耗氧并产生氨。
5、L谷氨酸——α-酮戊二酸 + NH3 是L-Glu脱氢酶催化下的可逆反应,一般情况下偏向于谷氨酸的合成,因为高浓度氨对机体有害。
L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶,辅酶为NAD+或NADP+,此酶为别构酶,此反应与能量代谢密切相关,ADP、GDP是其别构激活剂。
6、转氨基作用:指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-酮酸,结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸,而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸。
它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式,其逆反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。
7、转氨酶种类很多:其中谷草转氨酶(GOT)在心脏中活力最大,其次为肝脏;谷丙转氨酶(GPT)在肝脏中活力最大,用于诊断肝功能。
转氨酶的辅酶均为磷酸吡哆醛(VB6的磷酸酯)。
8、联合脱氨基作用:(1)转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联:大多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体,生成Glu,约占生物体的10%;(2)转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联:肝脏中90%谷氨酸经转氨基作用转化为天冬氨酸。
9、脱羧基作用:氨基酸经脱羧基作用生成伯胺类化合物和CO2。
生化要点10.氨基酸代谢
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第十单元氨基酸代谢植物、微生物从环境中吸收氨、铵盐、亚硝酸盐、硝酸盐等无机氮,合成各种氨基酸、蛋白质、含氮化合物。
人和动物消化吸收动、植物蛋白质,得到氨基酸,合成蛋白质及含氮物质。
有些微生物能把空气中的N2转变成氨态氮,合成氨基酸。
一、蛋白质消化、降解及氮平衡1.蛋白质消化吸收哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。
经上述酶的作用,蛋白质水解成游离氨基酸,在小肠被吸收。
被吸收的氨基酸(与糖、脂一样)一般不能直接排出体外,需经历各种代谢途径。
肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽,吸收作用在小肠的近端较强,因此肽的吸收先于游离氨基酸。
2.蛋白质的降解体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。
成人每天有总体蛋白的1%~2%被降解更新。
不同蛋白的半寿期差异很大,人血浆蛋白质的t1/2约10天,肝脏的t1/2约1~8天,结缔组织蛋白的t1/2约180天,许多关键性的调节酶的t1/2均很短。
真核细胞中蛋白质的降解有两条途径:一条是不依赖A TP的途径,在溶酶体中进行,主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。
另一条是依赖A TP和泛素的途径,在胞质中进行,主要降解异常蛋白和短寿命蛋白,此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。
泛素是一种8.5KD(76a.a.残基)的小分子蛋白质,普遍存在于真核细胞内。
一级结构高度保守,酵母与人只相差3个a.a残基,它能与被降解的蛋白质共价结合,使后者活化,然后被蛋白酶降解。
3.氨基酸代谢库食物蛋白经消化而被吸收的氨基酸(外源性a.a)与体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性a.a)混在一起,分布于体内各处,参与代谢,称为氨基酸代谢库。
氨基酸代谢库以游离a.a总量计算,肌肉中a.a占代谢库的50%以上,肝脏中a.a占代谢库的10%,肾中a.a占代谢库的4%,血浆中a.a占代谢库的1~6%,肝、肾体积小,它们所含的a.a浓度很高,血浆a.a是体内各组织之间a.a转运的主要形式。
生化-氨基酸代谢知识点整理
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生化-氨基酸代谢知识点整理●氨基酸降解●对于大多数氨基酸而言,其降解第一步反应通常是依赖于PLP转氨基●多数氨基酸是通过脱掉氨基形成α-酮酸进行降解的,随后脱掉的氨基可以重新参与新氨基酸的合成、形成酰胺将氨基储存起来、形成铵盐、进入尿素循环;a-酮酸则可以参与脂肪的合成经过葡萄糖异生合成葡萄糖或者进入TCA循环彻底氧化成二氧化碳和水。
●氨基酸降解,是生物体的一种主动行为,是生物体利用氨基酸的又一种方式。
●过程●脱氨作用●氧化脱氨基作用●是以谷氨酸脱氢酶(该酶可用NAD+或者NADP+作为辅因子,该酶催化的反应能够产生NH4+,该酶催化谷氨酸转化为a-酮戊二酸)为主的脱氨方式●谷氨酸脱氢酶广泛存在于不同生物体中的各种细胞和组织中,因此氧化脱氨以及联合脱氨是氨基酸降解的主要方式●转氨基作用●由转氨酶(辅酶磷酸吡哆醛)催化●联合脱氨作用●动物体中,联合脱氨作用(以嘌呤核苷酸循环为核心)是氨基酸降解的主要脱氨方式●联合脱氨是转氨作用、氧化脱氨的结合方式,即在转氨酶的作用下,多数氨基酸将其氨基转移给α-酮戊二酸,产生谷氨酸与相应的酮酸,谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下发生氧化脱氨基作用产生α-酮戊二酸和氨离子,氨离子进入尿素循环。
●嘌呤核苷酸循环是指次黄嘌呤核苷酸(IMP)与天冬氨酸反应产生腺苷酰琥珀酸,后者被腺苷酰琥珀酸裂合酶催化产生腺嘌呤核苷酸(AMP)和延胡索酸,而后AMP水解脱氨,形成IMP,IMP继续参与上述反应的过程。
●非氧化脱氨基作用●脱酰胺基作用●脱羧反应●直接脱羧基作用●羟化脱羧基作用●降解产物的去向●氨的代谢转变●重新合成氨基酸●生成谷氨酰胺●生成铵盐●通过鸟氨酸循环生成尿素●鸟氨酸循环(尿素循环)●部位:部分发生在线粒体中,部分发生在细胞质中●参与尿素循环的酶有氨甲酰磷酸合成酶I、鸟氨酸转氨甲酰酶、精氨基琥珀酸合成酶、精氨基琥珀酸裂合酶(也叫精氨琥珀酸酶)和精氨酸酶,生成的脲中1个氮原子来自谷氨酸氧化脱掉的氨,1个氮原子来自天冬氨酸的氨基,碳骨架来自氨甲酰磷酸。
第11章氨基酸代谢
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(二)转氨作用
1. 概念: 将一种aa 的α-氨基转给另一α-酮酸,生 成相应酮酸和1分子α- aa的作用。
第11章氨基酸代谢
2. 转氨酶:
• 以谷丙转氨酶 (GPT)和谷草 转氨酶(GOT) 分布最广、活 性最大。
• 临床以此判断 肝功能是否正 常。
第11章氨基酸代谢
转氨作用
第11章氨基酸代谢
第11章氨基酸代谢
实验依据:
• α-aa 灌入肝,流出液含少量α-酮酸; • 用各种组织切片与α-aa 在生理条件下保
温1-2hr后,除去pro,利用酮酸与2,4, 二硝基苯肼生成苯腙,证实有酮酸生成; • 用肾提取液证明了氧化脱氨中的定量关 系:
氧气:氨: α-酮酸 = 1:2:2
第11章氨基酸代谢
❖被吸收的氨基酸(与糖、脂一样)一般不能直 接排出体外,需经历各种代谢途径。
❖肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽,吸收作用在 小肠的近端较强,因此肽的吸收先于游离氨基 酸。
第11章氨基酸代谢
(一)消化
1、胃内消化 1)胃蛋白酶(pepsin): 胃蛋白酶元→胃酸( H+) → 胃蛋白酶 自身激活作用
第11章氨基酸代谢
NAD(P)+
NAD(P)H
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶(FAD、FMN)R-C|| -COO-+NH3
NH+3
O
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
α-酮酸
3) 氧化专一aa的酶:
如: Glu脱氢酶广泛分布在生物细胞质和 线粒体中,以NAD+或NADP +为辅酶, 可直接脱氨,活性最强。
第11章氨基酸代谢
第11章氨基酸代谢
11氨基酸代谢ppt课件
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蛋白质的泛素化过程:
E1:泛素活化酶 E2:泛素携带蛋白 E3:泛素蛋白连接酶
⑵ 蛋白酶体的降解: 泛素化的蛋白质与多
种蛋白质构成蛋白酶 体(proteasome), 使蛋白质降解。
第二节 氨基酸的分解与转化
一、氨基酸代谢概况 二、氨基酸的脱氨基作用 三、氨基酸的脱羧基作用
氨基酸代谢概况
尿素的生成
(1〕概念
在排尿动物体内由 NH3合成尿素是在肝脏 中通过一个循环机制完 成的,这一个循环称为 尿素循环。
(2〕总反应和过程
NH3+CO2+3ATP+天冬氨酸+2H2O NH2-CO-NH2 + 2ADP +2Pi+ AMP +PPi+延胡索酸
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C-P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸 O
鸟氨酸
NH2-C-NH2
尿素
5
尿素循环
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
谷氨酸
天冬氨酸
精氨酸
精氨琥珀酸
4
延胡索酸
细胞溶液
尿素合成的鸟氨酸循环
胞液
H2O
尿素 鸟氨酸
⑤
延胡索酸
精氨酸
苹果酸 草酰乙酸 NH3
④ 精氨酸代 琥珀酸
氨基酸的脱羧基作用
1、概念:aa在aa脱羧酶作用下生成CO2 和一个相应一级胺类化合物的作用。
2、酶:专一性强,且只对L-氨基酸起 作用。除组氨酸脱羧酶不需辅酶外,余 均以吡哆醛磷酸为辅酶。
氨基酸代谢专业知识
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脱氨基方式:
氧化脱氨基 转氨基作用 联合脱氨基 非氧化脱氨基
氨基酸代谢专业知识
第20页
(一)氧化脱氨基作用
氨基酸在酶催化下氧化脱氢,同时释放出游离氨 过程。
反应过程:
(1)氨基酸脱氢生成亚氨基酸 (2)亚氨基酸自发水解生成α-酮酸
氨基酸代谢专业知识
第21页
氨基酸代谢专业知识
第44页
①氨甲酰磷酸合成
此反应在线粒体中进行,由氨甲酰磷酸合成酶 (carbamoyl phosphate synthetase, CPS)催化, 反应不可逆。
氨基酸代谢专业知识
第45页
②瓜氨酸合成
在线粒体内进行,由鸟氨酸氨基甲酰转移酶 (ornithine carbamoyl trans-ferase, OCT)催 化,将氨甲酰基转移到鸟氨酸-氨基上,生成瓜氨 酸。
葡萄糖 尿素
糖
糖
尿素循环
异
生 NH3
丙酮酸
谷氨酸
丙氨酸
α-酮戊二酸
丙
氨
酸
丙氨酸-葡萄糖循环
第41页
2. 谷氨酰胺运氨作用
主要是从脑、肌肉等组织向肝或肾运氨。
NH3 + ATP ADP + Pi
COOH
CH2 CH2 CHNH 2 COOH
Glu
Gln合成酶 (脑、肌肉)
谷氨酰胺酶 (肝、肾)
NH3
抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能肝组织 有炎症,受损破裂,细胞膜通透性改变,使肝细胞内转 氨酶进入血液。(结合乙肝抗原等指标深入确定是什么原
因引发)
氨基酸代谢专业知识
第28页
3. 转氨基作用生理意义
第十章氨基酸代谢剖析
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每一种动植物蛋白质不一定都具备人类必需的十种必需氨基酸,如果只 吃某一种蛋白质,可能会引起营养不良;如果同时吃几种不同来源的蛋 白质,取长补短,即使营养价值不高(指氨基酸种类不完全的蛋白质)的 蛋白质可以被合理利用。
第十章氨基酸代谢剖析
4
二、 蛋白质的酶促降解
食物蛋白质 经口腔加温
胃粘膜分泌胃泌素 胃
O
R
HC
N
H
+ 3
COO-
氨基酸
氧:氨:α—酮酸=1:2:2
R
CO COOα-酮 酸源自-2HRC NH + 2H+
酶
COO-
α-亚 氨 基 酸
H+, H2O
催化氨基酸氧化脱氨基作用的酶 :L—氨基酸氧化酶、D—氨基酸氧化酶和L—谷氨酸脱氢酶
L—氨基酸氧化酶催化L—氨基酸氧化脱氨 辅基为FMN或FAD 最适pH为10左右
第十章 氨基酸代谢
第十章氨基酸代谢剖析
1
一、概述
蛋白质降解产生的氨基酸通过氧化产生能量供机体需要;
食肉动物所需能量的90%来自氨基酸氧化; 食草动物依赖氨基酸氧化供能所占比例很小; 大多数微生物可以利用氨基酸氧化供能; 光合植物很少利用氨基酸供能,能按合成蛋白质、核酸和 其他含氮化合物的需求合成氨基酸。
D—氨基酸氧化酶催化D—氨基酸氧化脱氨 辅基为FAD
第十章氨基酸代谢剖析
分布广,活力强,体
内D-氨基酸不多 9
COOH
H2NC H CH2
L-谷氨酸脱氢酶 + NAD+ +H2O
CH2 COOH
L-谷氨酸
COOH
CO CH2
CH2 COOH
+NADH+NH4++H+
关于氨基酸代谢 (10)课件
![关于氨基酸代谢 (10)课件](https://img.taocdn.com/s3/m/836cc482ad02de80d4d840fd.png)
n 小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用,例如 氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶 (dipeptidase)等,最终产物为氨基酸。
2.氨基酸通过主动转运过程被吸收
n 吸收部位:主要在小肠 n 吸收形式:氨基酸、寡肽、二肽 n 吸收机制:耗能的主动吸收过程
腐败作用的产物大多有害,如胺、氨、 苯酚、吲哚等;也可产生少量的脂肪酸及维生 素等可被机体利用的物质。
1)肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类
蛋白质 蛋白酶 氨基酸 脱羧基作用 胺类(amines)
组氨酸
赖氨酸
酪氨酸
色氨酸
组胺
尸胺
降血压
酪胺 :升高血压
色胺
n 假神经递质(false neurotransmitter)
• 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成
细胞外 细胞膜
细胞内
COOH
CHNH2 CH2 CH2 C NH
γ-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
γ-谷氨 酰环化 转移酶
氨基酸 COOH
H 2N C H R
COOH
H 2N C H R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
谷胱甘肽 GSH
2)必需氨基酸对氮平衡的影响
氮平衡(nitrogen balance):摄入食物的含氮量与排泄物 (尿与粪)中含氮量之间的关系。
由于蛋白质是体内主要的含氮物质,因此,氮平衡可反映体内 蛋白质的合成(储氮)、分解代谢状况(排氮)。
氮平衡有三种:
氮总平衡:摄入氮 = 排出氮(正常成人);
氮正平衡:摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等); 氮负平衡:摄入氮 < 排出氮(饥饿、消耗性疾病 患者等)。
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乙酰CoA
脂肪
(3)生糖兼生酮氨基酸 :二者兼有
水解二肽
二、蛋白酶(Proteinase)
1、概念:肽链内切酶,作用于肽链内部,将蛋白质分解成长 度较短的含氨基酸分子数较少的多肽链。
2、植物含有的特殊蛋白酶 木瓜蛋白酶:医药上用于治疗消化不良,工业上用于对啤
酒澄清和作肉类嫩化剂。 菠萝蛋白酶;啤酒澄清,面包(有弹性、疏松) 种子发芽时,蛋白酶活性增强。 在许多食虫植物中,发现有强烈分解蛋白质的酶类,这些蛋
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1. 再合成aa
COOH
(CH 2 ) 2 C=O COOH
-酮戊二酸
NAD(P)H+H+
+ NH4+
COOH
NAD(P)+
CH 2
CH 2 H 2N C H
COOH
+ H2O 谷氨酸
Glu + 丙酮酸
-酮戊二酸 + Ala
Glu + 草酰乙酸
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-酮戊二酸 + Asp
第十章 氨基酸代谢
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主要内容
• 第一节 • 第二节 • 第三节
蛋白质的酶促降解 氨基酸的一般代谢 氨基酸合成代谢概况
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必需氨基酸与非必需氨基酸
• 体内不能合成,必须由食物蛋白质供给 的氨基酸称为必需氨基酸(essential amino acid)。
• 体内能够自行合成,不必由食物供给的 氨基酸就称为非必需氨基酸。
类化合物。 aa脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛(PLP)。专
一性强。 只有组氨酸脱羧酶不需要辅酶。
R C2H CO氨 O ( 基 P 酸 L 脱 H P 羧 ) 酶 RC 2N2 H H + 2 C N2H
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生成的胺类化合物少数有生理活性作用,其它有毒性。
谷氨酸:经谷氨酸脱羧酶 γ—氨基丁酸(GABA)
琥珀酸
TCA(γ—氨基丁酸在动物中作为神经递质,在植物
中可提高植物抗性,如发芽、缺水、厌氧条件下)
色氨酸:经脱氨、脱羧
吲哚乙酸(植物生长素)
丝氨酸:经脱羧 乙醇胺(脑磷脂的成分) 胆碱
赖氨酸:经脱羧
尸胺
鸟氨酸:经脱羧
腐胺
精氨酸:经脱羧
鲱精氨
腐胺
组氨酸:经脱羧
组胺(有降血压作用)
酪氨酸;经脱羧
酪胺(有升高血压作用)
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谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 (GPT)
谷草转氨酶 (GOT)
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• 谷草转氨酶(GOT) • 催化谷氨酸与草酰乙酸的转氨作用。 • GOT以心脏中活力最大,其次是肝脏
。临床上常以此作为心肌梗塞、心肌炎 的辅助判断指标。
• 谷丙转氨酶(GPT) • 催化谷氨酸与丙酮酸之间的转氨作用
组织蛋白质
分解
脱氨(生成尿素)
基 酸 分解
-酮酸
代
脱羧 胺类
酮体 氧化供能 糖
谢 体内合成
转变
(非必需
其它含氮化合物
库 氨基酸 )
经肾排出 (1g/d)
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氨基酸代谢概况
一、脱氨基作用 (Deamination)
氧化脱氨基作用、转氨基作用、移换脱氨基作用
(一)氧化脱氨(主要存在于动植物中) α -aa在酶催化下氧化生成α-酮酸,消耗氧并
白酶可分解捕获到的虫体蛋白,供植物吸收利用。 3、动物中:胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶
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蛋白酶的种类和专一性
编号
名称
作用特征 实例
3、4、2、1 丝氨酸蛋白酶类 (serine pritelnase)
活性中心含 Ser
3、4、2、2 硫醇蛋白酶类 (Thiol pritelnase)
活性中心含 Cys
胰凝乳蛋白酶 胰蛋白酶 凝血酶
木瓜蛋白酶 无花果蛋白酶 菠萝酶
3、4、2、3 羧基(酸性)蛋白酶类
[carboxyl(asid) pritelnase]
活性中心含 Asp,最适pH 在5以下
胃蛋白酶 凝乳酶
3、4、2、4 金属蛋白酶类 (metallopritelnase)
活性中心含有 Zn2+ 、 Mg2+等 金属
+H2O –H2O
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Schiff’s碱异构体
CH 2OPO 3H 2
H2N CH 2
HOOC C O
N+
R1
OH CH3
磷酸吡哆胺
-酮酸
转氨基作用
特点:
* 只有氨基的转移,没有氨的生成
* 催化的反应可逆
* 其辅酶都是磷酸吡哆醛
生理意义:
是体内合成非必氨基酸的重要途径, 除Lys、Thr
R1
R2
H C NH2 + C O
转氨酶
COOH
COOH
COOH
R2
C O + H C NH2
R1
COOH
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R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COO-
O
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COO-
(辅酶:磷酸吡哆醛) NH+3
α-氨基酸2
产生氨的过程。
2 R C H C O O N H 3 + +O 2
2 R CC O O - +2 N H 4 + O
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1、氧化专一氨基酸 (Glu脱氢酶)
谷氨酸+ H2O L-谷氨酸脱氢酶 -酮戊二 酸+ NH3 NAD(P)+ NAD(P)H
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2、L-氨基酸氧化酶,分布不广、活力低,一类 以FAD为辅基、另一类以FMN为辅基(人和动 物)。
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶(FAD、FMN) R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
3、D-氨基酸氧化酶,以FAD为辅基,分布广, 但作用不大。
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(二)转氨基作用
一种α –aa的氨基转移到 α –酮酸上,从而生成相应的一
分子α –酮酸和一分子α –aa
3、4、11
3、4、13 3、4、14
肽酶的种类和专一性
名称
-氨酰肽水解酶 (-aminoacyl
peptide hydrolase)
作用特征
作用于多肽链的N-末端
-羧肽水解酶
(-carboxyl peptide hydrolase)
作用于多肽链的C-末端
二羧肽水解酶 (depeptide hydrolase)
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(一)氨的代谢转变 1、尿素的合成
NH3+CO2+2ATP
氨甲酰磷酸 Pi
Asp
鸟氨酸
瓜氨酸
延胡索酸 精氨酸
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H2O
尿素
氨基酸
胞液
O
NH2-C-NH2
鸟
尿素
氨
H2O
鸟氨酸
酸
精氨酸
循
延胡索酸
环
精氨琥珀酸
延胡索酸 AMP+PPi
ATP
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ瓜氨酸
谷氨酸
谷氨酸
2ATP+CO2+NH3+H2O
C O N H 2
N H 3+
(C H 2)2 C H C O O - +H 2OG lnE C O N H 2
N H 3+ (C H 2)2 C H C O O - +N H 4+ C O O -
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3、 嘧啶环的合成
Orn循环的氨甲酰磷酸合成酶分布在线粒体内,又 称氨甲酰磷酸合成酶I,别构酶。N-乙酰Glu为正 别构剂。利用转氨基作用和L-Glu脱氢酶的催化 作用,Glu氧化产生的NH4+作为N源。
2、转变成糖和脂肪
(1)生糖氨基酸:某些氨基酸可以生成丙酮酸或TCA中间产物离开 TCA时生成草酰乙酸,然后沿糖异生途径转变为糖,这类氨基酸叫 生糖氨基酸。
(2)生酮氨基酸:有些AA的代谢终产物为乙酰CoA或乙酰乙酰CoA, 后者在某些情况下如饥饿、糖尿病等在动物体肝脏内可转变为酮 体(乙酰乙酸、β—羟丁酸和丙酮)。
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• 酪氨酸 • 酪胺:使血压升高。
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• 色氨酸
• 5-羟色胺(5-HT,血清素): • 促进微血管收缩、血压升高和促进肠胃
蠕动; • 促进睡眠; • 与神经兴奋传导有关,当其浓度降低时
,痛阈降低。
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三、aa分解产物的代谢 排氨作用
高等动植物均有保留并重新利用氨的能力, 但是动物有一部分氨必须排除体外,氨的排泄 是生物体维持正常生命活动的一种代谢方式。
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氨有毒,高等动物的脑组织对氨相当敏感, 血液中含1%氨即可引起中枢神经系统中毒(语 言紊乱、视力模糊、甚至昏迷死亡。
机理:高浓度的氨与α-酮戊二酸形成谷氨 酸,使大脑中的α-酮戊二酸大量减少,导致 TCA循环无法正常进行,从而引起脑功能受 损)。
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脱氨产生的氨对生物组织是有毒的,必须将 氨转变为无毒的化合物:
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• 重要氨基酸的脱羧基作用 • 谷氨酸
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• γ-氨基丁酸(GABA): • 对中枢神经系统的传导具有抑制作用; • VB6是其辅酶,因此临床上用VB6防治