动物免疫学抗体
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➢F(ab’)2——具有双价抗体活性,与抗原结合后能 形成沉淀或凝集。
➢pFc’ ——小分子多肽碎片，不具有任何生物学 活性。
四、免疫球蛋白的特殊分子结构
(一)连接链（ Joining chain ， J链） ➢ 由浆细胞合成的一种糖蛋白。 ➢ IgA和IgM含有J链 ➢ 可稳定Ig多聚体的成份
➢易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。
二、功能区
Ig分子的H链和L链可通过链内二硫键折叠成若 干个球形结构，每一个球形结构由110个氨基酸 组成，具有一定的生理功能，称为功能区
二、功能区
➢Ig分子的H链和L链可通过链内二硫键折叠成若干 个球形结构，每一个球形结构由110个氨基酸组 成，具有一定的生理功能，称为功能区
二、功能区
➢IgG, IgA, IgD: L chain: VL, CL H chain:VH, CH1, CH2, CH3
➢IgM, IgE: L chain: VL, CL H chain:VH, CH1, CH2, CH3, CH4
二、功能区
➢VL, VH: 高变区: 与抗原特异性结合部位 ➢CL和CH1: 同种异型的遗传标记 ➢CH2, CH3(IgM): 补体C1q结合点，激活补体 ➢IgG CH2: 通过胎盘 ➢IgG CH3:与单核细胞、巨噬细胞、中性粒细胞、
NK细胞、B细胞表面的Fc受体结合。
二、功能区
➢VL, VH: 高变区: 与抗原特异性结合部位 ➢IgE CH2和CH3：与肥大细胞和嗜碱性性粒细胞
表面的IgE Fc结合 ➢铰链区：适于V区同抗原的结合。含大量脯氨酸，
富有弹性和伸展性，能使Ab与不同距离的抗原决 定簇结合，也利于暴露补体结合位点。
(一)重链与轻链
➢轻链（light chain）简称 L链：分子量22.5ku， 由213-214个氨基酸组成。
➢可分为κ链及λ链两种。
➢天然Ig分子中，重链同类，轻链同型， 因此我们可以将Ig分为五类十型。
(二)可变区与恒定区
➢可变区（variable region）简称V区，位于L链靠 近N端的1/2和H链的1/4，这个区段的氨基酸组 成及排列顺序是可以变化的。
三、水解片段与生物活性
三、水解片段与生物活性
（一）经木瓜蛋白酶(Papain)水解后形成两个相同 的F(ab) 和１个Fc两个片段。
➢F(ab) —结合抗原
➢Fc ——有多种生物学活性，结合补体、固定 细胞、通过胎盘等。
三、水解片段与生物活性
（二）胃蛋白酶(Pepsin)作用于绞链区的第一个 二 硫 键 的 下 方 酶 解 后 形 成 F(ab’)2 及 pFc’ 两 个 片段。
抗体可与抗原选择性的反应，由于DNA 中的遗传信息控制蛋白质合成，一个生 物体有必要包含所有抗体的信息吗? 是 否是由几十亿条遗传信息合成几十亿种 抗体来抵抗几十亿种抗原? 人类仅有几 万基因，容不下如此巨大的数量。
与抗体有关的诺贝尔奖获得者
1901 1908
1972 1977 1984
1987
von Bering
(三)高变区与骨架区
重链：31－37，51－58，84－91，101－110 轻链：26－32，48－55，90－95
(三)高变区与骨架区
➢骨架区（framework region,Fr）：V区以外的 部位，稳定HVR的结构。
(四)铰链区
➢绞链区（ Hinge region ）位于CH1与CH2之间， 含有丰富的脯氨酸，具有很好的弹性，可以自由 展开至180度。
四、免疫球蛋白的特殊分子结构
➢（2）分泌片(secretory component)
是分泌型IgA(sIgA）的一个辅助成分，由粘膜 上皮细胞合成和分泌。保护sIgA的铰链区免受蛋 白酶的水解破坏介导IgA二聚体的转运
第三节 免疫球蛋白的种类和抗原性
➢恒定区（Constant region）简称C区，位于L链 靠近C端的1/2和H链靠近C端的3/4区域，这一区 域的氨基酸组成和排列顺序比较稳定，所以叫恒 定区。
(三)高变区与骨架区
➢高变区（ hypervariable region ）简称HVR 或 HR，是V区中氨基酸的组成和排列顺序变化频率 更高的区域，也是抗体与抗原特异性结合的部位， 又称为决定簇互补区（CDR），又是Ig分子独特 型决定簇主要存在的部位。 其中重链有4个高变区，轻链有3个高变区。
第二节 免疫球蛋白的结构
一、基本结构
所有种类免疫球蛋白的单体分子结 构都是相似的，即是由两条相同的重 链和两条相同的轻链四条肽链经二硫 键连接构成的‘‘Ｙ’’字形分子。
(一)重链与轻链
➢重链（heavy chain) 简称H链：分子量55～ 75ku，由420-440个氨基酸组成。
➢根据重链抗原性的不同，可将其分为α、γ、μ、δ、 ε五种，据此将免疫球蛋白分为五类，分别为： IgA 、 IgG 、 IgM 、 IgD 、 IgE 。
Ehrlich & Metchnikoff
Edelman & Poter
Yalow
Koler,Milstein & Jerne
Tonegawa
血清治疗 抗体生成、吞噬
抗体分子结构 放射免疫测定 单克隆抗体
Ig基wenku.baidu.com结构
抗体 （Antibody）
第一节 免疫球蛋白与抗体
1、抗体（antibody, Ab)
电泳分为四个部分: 白蛋白(albumin)、 α-球蛋白、
β-球蛋白、 γ-球蛋白。
3. Ab与Ig的区 别
➢ 免疫球蛋白是化学结构上的概念
➢ 抗体是生物学功能上的概念
➢ 抗体都是免疫球蛋白
➢ 并非所有的免疫球蛋白都是抗体 (比如 membrane surface immunoglobulin ,SmIg)
➢ 抗体是B细胞受抗原刺激后,增殖分化为浆细胞所产生 的一种能与相应抗原结合、具有免疫功能的球蛋白。
2、免疫球蛋白 (immunoglobulin，Ig)
➢ 是指存在于人和动物血液（血清） 组织液及其它分泌液中的一类具有 相似结构的球蛋白。
➢ 依据化学结构和抗原性的差异，免 疫 球 蛋 白 可 分 为 IgG 、 IgM 、 IgA 、 IgE和IgD
➢pFc’ ——小分子多肽碎片，不具有任何生物学 活性。
四、免疫球蛋白的特殊分子结构
(一)连接链（ Joining chain ， J链） ➢ 由浆细胞合成的一种糖蛋白。 ➢ IgA和IgM含有J链 ➢ 可稳定Ig多聚体的成份
➢易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。
二、功能区
Ig分子的H链和L链可通过链内二硫键折叠成若 干个球形结构，每一个球形结构由110个氨基酸 组成，具有一定的生理功能，称为功能区
二、功能区
➢Ig分子的H链和L链可通过链内二硫键折叠成若干 个球形结构，每一个球形结构由110个氨基酸组 成，具有一定的生理功能，称为功能区
二、功能区
➢IgG, IgA, IgD: L chain: VL, CL H chain:VH, CH1, CH2, CH3
➢IgM, IgE: L chain: VL, CL H chain:VH, CH1, CH2, CH3, CH4
二、功能区
➢VL, VH: 高变区: 与抗原特异性结合部位 ➢CL和CH1: 同种异型的遗传标记 ➢CH2, CH3(IgM): 补体C1q结合点，激活补体 ➢IgG CH2: 通过胎盘 ➢IgG CH3:与单核细胞、巨噬细胞、中性粒细胞、
NK细胞、B细胞表面的Fc受体结合。
二、功能区
➢VL, VH: 高变区: 与抗原特异性结合部位 ➢IgE CH2和CH3：与肥大细胞和嗜碱性性粒细胞
表面的IgE Fc结合 ➢铰链区：适于V区同抗原的结合。含大量脯氨酸，
富有弹性和伸展性，能使Ab与不同距离的抗原决 定簇结合，也利于暴露补体结合位点。
(一)重链与轻链
➢轻链（light chain）简称 L链：分子量22.5ku， 由213-214个氨基酸组成。
➢可分为κ链及λ链两种。
➢天然Ig分子中，重链同类，轻链同型， 因此我们可以将Ig分为五类十型。
(二)可变区与恒定区
➢可变区（variable region）简称V区，位于L链靠 近N端的1/2和H链的1/4，这个区段的氨基酸组 成及排列顺序是可以变化的。
三、水解片段与生物活性
三、水解片段与生物活性
（一）经木瓜蛋白酶(Papain)水解后形成两个相同 的F(ab) 和１个Fc两个片段。
➢F(ab) —结合抗原
➢Fc ——有多种生物学活性，结合补体、固定 细胞、通过胎盘等。
三、水解片段与生物活性
（二）胃蛋白酶(Pepsin)作用于绞链区的第一个 二 硫 键 的 下 方 酶 解 后 形 成 F(ab’)2 及 pFc’ 两 个 片段。
抗体可与抗原选择性的反应，由于DNA 中的遗传信息控制蛋白质合成，一个生 物体有必要包含所有抗体的信息吗? 是 否是由几十亿条遗传信息合成几十亿种 抗体来抵抗几十亿种抗原? 人类仅有几 万基因，容不下如此巨大的数量。
与抗体有关的诺贝尔奖获得者
1901 1908
1972 1977 1984
1987
von Bering
(三)高变区与骨架区
重链：31－37，51－58，84－91，101－110 轻链：26－32，48－55，90－95
(三)高变区与骨架区
➢骨架区（framework region,Fr）：V区以外的 部位，稳定HVR的结构。
(四)铰链区
➢绞链区（ Hinge region ）位于CH1与CH2之间， 含有丰富的脯氨酸，具有很好的弹性，可以自由 展开至180度。
四、免疫球蛋白的特殊分子结构
➢（2）分泌片(secretory component)
是分泌型IgA(sIgA）的一个辅助成分，由粘膜 上皮细胞合成和分泌。保护sIgA的铰链区免受蛋 白酶的水解破坏介导IgA二聚体的转运
第三节 免疫球蛋白的种类和抗原性
➢恒定区（Constant region）简称C区，位于L链 靠近C端的1/2和H链靠近C端的3/4区域，这一区 域的氨基酸组成和排列顺序比较稳定，所以叫恒 定区。
(三)高变区与骨架区
➢高变区（ hypervariable region ）简称HVR 或 HR，是V区中氨基酸的组成和排列顺序变化频率 更高的区域，也是抗体与抗原特异性结合的部位， 又称为决定簇互补区（CDR），又是Ig分子独特 型决定簇主要存在的部位。 其中重链有4个高变区，轻链有3个高变区。
第二节 免疫球蛋白的结构
一、基本结构
所有种类免疫球蛋白的单体分子结 构都是相似的，即是由两条相同的重 链和两条相同的轻链四条肽链经二硫 键连接构成的‘‘Ｙ’’字形分子。
(一)重链与轻链
➢重链（heavy chain) 简称H链：分子量55～ 75ku，由420-440个氨基酸组成。
➢根据重链抗原性的不同，可将其分为α、γ、μ、δ、 ε五种，据此将免疫球蛋白分为五类，分别为： IgA 、 IgG 、 IgM 、 IgD 、 IgE 。
Ehrlich & Metchnikoff
Edelman & Poter
Yalow
Koler,Milstein & Jerne
Tonegawa
血清治疗 抗体生成、吞噬
抗体分子结构 放射免疫测定 单克隆抗体
Ig基wenku.baidu.com结构
抗体 （Antibody）
第一节 免疫球蛋白与抗体
1、抗体（antibody, Ab)
电泳分为四个部分: 白蛋白(albumin)、 α-球蛋白、
β-球蛋白、 γ-球蛋白。
3. Ab与Ig的区 别
➢ 免疫球蛋白是化学结构上的概念
➢ 抗体是生物学功能上的概念
➢ 抗体都是免疫球蛋白
➢ 并非所有的免疫球蛋白都是抗体 (比如 membrane surface immunoglobulin ,SmIg)
➢ 抗体是B细胞受抗原刺激后,增殖分化为浆细胞所产生 的一种能与相应抗原结合、具有免疫功能的球蛋白。
2、免疫球蛋白 (immunoglobulin，Ig)
➢ 是指存在于人和动物血液（血清） 组织液及其它分泌液中的一类具有 相似结构的球蛋白。
➢ 依据化学结构和抗原性的差异，免 疫 球 蛋 白 可 分 为 IgG 、 IgM 、 IgA 、 IgE和IgD