高中生物涉及的“多样性”(详细版)资料讲解

高中生物涉及的“多样性”

（详细版）

1、细胞多样性

成人身体约有1014个细胞，这些细胞大约有200多种不同的类型，根据分化程度的不同，又可分为600多种。在同一个由多细胞构成的生物体内，由于细胞结构和功能的分化，构成生物体的细胞也呈现多样性。用显微镜观察的几种细胞具有不同的形态和结构，这就反映了细胞的多样性。

细胞的多样性和统一性：组成生物体的细胞多种多样，但是所有细胞都具有共同的基本结构。

细胞学说的建立过程：

1543年，比利时的维萨里发表了《人体构造》，揭示了人体在器官水平的结构。

法国的比夏认为器官由组织组成。

1665年，英国科学家虎克用显微镜观察了植物木栓组织，看到了死亡的细胞，并命名。

荷兰人列文虎克和意大利的马尔比基分别用显微镜观察了多种细胞。

1838年，德国植物学家施莱登提出细胞是构成植物体的基本单位。

1839年，德国动物学家施旺结合施莱登的观点，建立了细胞学说。

1858年，德国的魏尔肖提出：细胞通过分裂产生新细胞。

2、蛋白质多样性

蛋白质：细胞内含量最多的有机物。其组成单位是氨基酸，约有20种，８种必需氨基酸（甲缬赖异苯亮色苏）和12种非必需氨基酸。组成蛋白质的氨基酸的特点是：每种氨基酸分子至少都含有一个氨基和一个羧基，并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。组成蛋白质分子结构具有多样性（原因是组成蛋白质分子的氨基酸种类不同，数目成百上千，排列次序变化多端，由氨基酸形成的肽链的空间结构千差万别），导致功能也具有多样性（构成细胞和生物体的重要物质，催化作用，运输作用，调节作用，免疫作用）。蛋白质多样性是生物多样性的直接原因。

蛋白质是由肽链构成的，具有一定的空间立体结构，多肽具有一定的功能，但多肽不是

蛋白质。关于蛋白质结构多样性的原因，理解时比较困难，可以通过分析"歌曲"的谱写情况（7个基本的音符可以谱写出无数的歌曲）来帮助理解。尽管构成蛋白质的氨基酸种类约20种，但是由于组成每种蛋白质分子的氨基酸种类不同，数目成百上千，排列次序变化多端，由氨基酸形成多肽的空间结构千差万别，这就决定了蛋白质分子结构的多样性。蛋白质结构的多样性决定了其功能的多样性。

（1）蛋白质结构多样性

组成蛋白质分子结构具有多样性（原因是组成蛋白质分子的氨基酸种类不同，数目成百上千，排列次序变化多端，由氨基酸形成的肽链的空间结构千差万别）。

蛋白质分子结构的多样性主要从4个层次加以理解：一是构成蛋白质分子的氨基酸种类不同；二是组成每种蛋白质分子的氨基酸数目不同；三是氨基酸的排列顺序不同；四是由于前三项造成蛋白质分子的空间结构不同。蛋白质分子结构的多样性实际是由DNA分子结构的多样性决定的。

（2）蛋白质功能多样性

蛋白质分子结构具有多样性就决定了蛋白质分子具有多种重要的生理功能，蛋白质功能多样性从根本来讲是由DNA（多样性）决定的。在高中生物教材上将其归纳为2点：一是有些蛋白质分子是构成细胞和生物体的重要物质，如人和动物肌肉中的蛋白质，输送氧气的血红蛋白等；二是有些蛋白质是调节细胞和生物体的新陈代谢作用的重要物质，如调节生命活动的许多激素是蛋白质，催化新陈代谢各种化学反应的酶是蛋白质等。

对教材进行综合分析后，可以总结出蛋白质的功能有下列五点：

①组成细胞的结构成分：如细胞膜中的蛋白质，染色体中的蛋白质，肌肉细胞中的蛋白质，红细胞中的血红蛋白等；

②运输功能：如细胞膜上的载体蛋白、运输氧气的血红蛋白等；

③催化功能：如催化各种生化反应的酶等；

④调节功能：如生长激素、胰岛素等激素；

⑤免疫功能：如效应B细胞（浆细胞）受到抗原刺激后产生的抗体是蛋白质，具有与特异性的抗原结合，从而达到清除抗原的目的。

3、酶多样性

酶是蛋白质，也是催化剂。酶作为催化剂具有一般无机催化剂所具有的一切特点，如只改变反应速度，不改变反应平衡，能够降低反应物的活化能，促进反应的进行，但自身不被消耗掉等。酶是生物催化剂，除了具有一般的无机催化剂的特点外，还具有生物催化剂所特有的特点，如专一性、高效性、多样性和易受pH值和温度的影响。

酶的专一性是指一种酶只能催化一种物质或同一类物质的化学反应。酶促反应的专一性与酶是蛋白质的结构有关，每种蛋白质都有特定的空间结构，酶催化反应时，酶蛋白分子首先与底物分子结合，但酶分子与底物分子能否结合，取决于酶分子的活性部位与底物分子在空间构象上是否对应，如下图。蛋自质分子结构具有多样性，所以酶也具有多样性，在生物

体内存在着许许多多酶，催化着生物体内各种各样的生物化学反应，所以酶具有多样性的特点。

酶—底物相互作用的“钥匙与锁”模型

影响酶促反应的因素主要是温度和pH 。酶是蛋白质，蛋白质的分子结构和功能状态要受温度和pH 值的影响。温度对酶的影响是：在较低温度时，随着温度的升高，酶的活性也逐渐提高，达到最适温度时，酶的催化能力最高，但高于最适温度后酶的催化能力会迅速下降，最后完全失去催化能力，其原因是低温不破坏蛋白质的分子结构，高温会导致蛋白质分子发生热变性，而蛋白质的变性是不可逆的，如下图A 所示，所以在最适温度两侧的曲线是不对称的。

pH 对酶的影响是：酶的催化能力的发挥有一个最适pH ，在低于最适pH 时，随着pH 的升高，酶的催化能力也相应升高，高于最适pH 时，随着pH 的升高，酶的活性逐渐下降，在最适pH 两侧的曲线基本是对称的，如下图B 。

酶的催化能力与时间也有关系：即使在最适温度和pH 的条件下，酶的催化能力也不是一成不变的，酶在“工作”了一段时间后会发生钝化现象，即催化能力开始下降，最后失去催化能力，因为任何蛋白质分子都有一定的寿命，如下图C 。这些严重钝化或失去催化能力的酶在细胞中水解酶的作用下会被分解成氨基酸，氨基酸可以再度合成蛋白质。酶促反应的速度与底物的浓度也有关系：在酶量一定的条件下，在一定范围内会随着底物浓度的增加，反应速度也增加，但底物达到一定浓度后也就不再增加了，原因是酶饱和了，如下图D 曲线所示。

有些酶纯粹是由蛋白质构成的，称为单酶，如胃蛋白酶。有些酶除蛋白质外还含有非蛋白部分，或者还需要一些其他物质的参与才能发挥作用，这样的酶称为复酶，其中非蛋白部

分称为辅助因子。辅助因子有一些是简单的离子，如：Cl -是唾液淀粉酶的辅助因子；Mg

2+是参与葡萄糖降解的一些酶的辅助因子；Fe 2+是氧化物酶的辅助因子；Cu 2+是细胞色素酶等的

辅助因子等。有些离子与底物和酶结合起来使酶分子的构象稳定，从而保持其活性；有些离子是酶促反应的作用中心。有些辅助因子是有机化合物，特称为辅酶，如B 族维生素就是一种羧化酶的辅酶等。

细胞中的各种化学反应 细胞代谢 作用条件温和 特性 专一性 多样性 高效性