2020年蛋白提取步骤(课件)
植物蛋白质的提取和加工 ppt课件
便于灭酶脱腥 灭酶：专用加热处理器内，器内温度: 150-160℃，豆心
温度：100-110 ℃ 脱皮：撞击和摩擦脱皮 研磨：锤式粉碎机粗磨，辊磨精磨 筛理：过200目筛，筛下物
（1）首先用弱碱溶液浸泡低温脱溶豆粕，使可 溶性蛋白质、碳水化合物等溶解（而油脂和不 溶性糖类被排斥在溶液外）；
（2）利用离心机除去溶液中不能溶解的纤维及 残渣。
（3）在已经溶解的蛋白质溶液中，加入适量的酸液， 调节溶液的 pＨ值达到4.5，使大部分的蛋白质从溶 液中沉析出来,再离心除去乳清液。
（4）然后将酸沉析出的蛋白质凝聚体进行破碎、水洗、 中和、闪蒸灭菌后，再干燥脱除水分，制成高纯度的 大豆分离蛋白质。
精品资料
• 你怎么称呼老师？
• 如果老师最后没有总结一节课的重点的难点，你 是否会认为老师的教学方法需要改进？
• 你所经历的课堂，是讲座式还是讨论式？ • 教师的教鞭
• “不怕太阳晒，也不怕那风雨狂，只怕先生骂我 笨，没有学问无颜见爹娘 ……”
• “太阳当空照，花儿对我笑，小鸟说早早早……”
营养价值：
1、水溶性
（1）水溶性是充分发挥大豆蛋白功能特性的先 决的条件。
（2）影响因素： pH值、离子强度、温度有关。
2、吸水性 （1）定义
大豆蛋白质的肽链结构中含有极性的侧链， 能够吸收水分并保留水分。 （2）影响因素 水分活度Aw：随Aw的增加吸水性增强， Aw=1.0时，大豆蛋白可吸水0.6g/g蛋白。 pH：大于或小于等电点4.5，吸水性会急剧增加。
一、生产原理
大豆浓缩蛋白质(SPC)主要是指以低温脱溶豆 粕为原料，除去粕中的可溶性糖分、灰分以 及其他可溶性的微量成分，使蛋白质的含量 从45％-50％提高到70％左右而获得的制品。
蛋白质分离技术全ppt课件
蛋白质 的分离与纯化
一、 引言
二、 蛋白质（酶）分 离纯化的前处理三、蛋白质（酶来自分离 与纯化四、层析技术
五、电泳技术
六、离心技术
1
一、 引言
• 蛋白质（酶）存在于一切生物体中，是 非常重要的生物大分子。蛋白质是生物 功能的执行者，担负着生物催化、物质 运输、运动、防御、调控及记忆、识别 等多种生理功能。
化膜，暴露出疏水区域，同时又中和了电荷， 破坏了亲水溶胶，蛋白质分子即聚集而形成沉 淀。
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Salting-in
Salting-out
溶 解 度
盐浓度
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水化膜
++ + +
碱
+
+
++ +
酸
带正电荷蛋白质 （亲水胶体）
脱水
水化膜 碱
酸
等点电时的蛋白质 （亲水胶体）
脱水
带负电荷蛋白质 （亲水胶体）
脱水
• 盐析法应用最广的还是在蛋白质领域，已有八 十多年的历史，其突出的优点是：
• ①成本低，不需要特别昂贵的设备。 • ②操作简单、安全。 • ③对许多生物活性物质具有稳定作用。
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⑴ 盐析的基本原理
• 蛋白质溶液为亲水溶胶体系，其稳定因素：水 化膜和电荷。
• 中性盐的亲水性大于蛋白质分子的亲水性。 • 加入大量中性盐后，夺走了水分子，破坏了水
• 3) 酶解法：利用各种水解酶，如溶菌酶、纤维素酶、蜗牛 酶和酯酶等，于37℃，pH8，处理15分钟，可以专一性地将 细胞壁分解。
• 4) 有机溶剂处理法：利用氯仿、甲苯、丙酮等脂溶性溶剂或 SDS（十二烷基硫酸钠）等表面活性剂处理细胞，可将细胞 膜溶解，从而使细胞破裂，此法也可以与研磨法联合使用。
《卵清白蛋白提取的》课件
结果与分析
卵清蛋白纯度提高
提取方法的优化显著增加了卵清蛋白的纯度
蛋白质收率提升
新技术和方法的应用使得卵清蛋白的提取量大幅增加
提取效率提高
改进的提取过程使得卵清蛋白的提取效率更高
讨论
通过对提取方法与结果的分析，我们可以看到卵清白蛋白提取在纯度、收率和效率方面的显著改善。进 一步的讨论包括提取方法的限制、改进方向以及未来应用的发展等。
2 制备提取溶液
选择合适的卵清蛋白源以及样本采集条件
调整溶液成分和浓度以实现最佳提取效果
3 离心分离
通过离心技术分离卵清蛋白与其他成分
4 纯化处理
采用不同的分离技术纯化卵清蛋白
提取方法
1
离子交换色谱法
利用离子交换树脂吸附和洗脱卵清蛋
凝胶过滤法
2
白
通过分子筛的大小排除杂质，纯化卵
清蛋白
3
亲和层析法
利用特异性配体与卵清蛋白的结合来 分离纯化
卵清白蛋白提取的PPT课 件
欢迎来到卵清白蛋白提取的PPT课件，我们将带您深入了解这一过程。让我 们开始吧！ Nhomakorabea 研究目的
1 了解蛋白质提取的重要性
探索卵清白蛋白的应用潜力
2 研究提取过程中的关键问题
确定提取方法的改进方向
3 为相关领域的科学家提供参考
促进卵清白蛋白的进一步研究和开发
提取过程
1 样本采集
结论
卵清白蛋白提取是一项关键且具有挑战性的工作。通过优化提取过程和方法，我们可以获得更纯净、高 收率和高效率的卵清白蛋白，为相关研究和应用领域带来新的机遇。
参考文献
• Author A, et al. "Title of paper A." Journal Name. Year;Volume(Issue):Page-Page.
蛋白质的提取与分离纯化——生化实验设计讲解课件讲解学习
值得注意的是，在洗脱时，会有少许配基与蛋白 质一同被洗脱下来，因此常在其后加一凝胶层析 以除去小分子的配基。
凝胶层析法属最常用的蛋白质分离方法。系混合
物随流动相流经装有凝胶作为固定相的层析柱时， 混合物中各物质因分子大小不同而被分离的技术。 在洗柱过程中，分子量最大的物质不能进入凝胶 网孔而沿凝胶颗粒间的空隙最先流出柱外。分子 量最小的物质因能进入凝胶网孔而受阻滞，流速 缓慢，致使最后流出柱外。
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当分子量在15KD到200KD之间时，蛋白质的迁 移率和分子量的对数呈线性关系，符合下式： logMW=K-bX，
式中：MW为分子量，X为迁移率，k、b均为常 数若将已知分子量的标准蛋白质的迁移率对分子 量对数作图，可获得一条标准曲线，未知蛋白质 在相同条件下进行电泳，根据它的电泳迁移率即 可在标准曲线上求得分子量。
玻璃匀浆机
b、细胞器的分离
细胞器的分离一般采用差速离心法。细 胞经过破碎后，在适当介质中进行差速 离心。
三、蛋白质粗提取
从破碎材料或细胞器提出的蛋白质是不纯的， 需进一步纯化。纯化包括将蛋白质与非蛋白质 分开，将各种不同的蛋白质分开。选择提取条 件时，就要考虑尽量除去非蛋白质。一般总是 有其它物质伴随混入提取液中。但有些杂质 （如脂肪）以事先除去为宜。先除去便于以后 操作。常用有机溶剂提取除去。
二、a 细胞的破碎
⑴机械方法 主要通过机械切力的作用使组织细胞破 坏。常用器械有： ①玻璃匀浆器（用两个磨砂面相 互摩擦，将细胞磨碎） ②高速组织捣碎机（转速可 达10000rpm，具高速转动的锋利的刀片），宜用于 动物内脏组织的破碎 ⑵物理方法 主要通过各种物理因素的作用，使组织 细胞破碎的方法。 Ⅰ反复冻融法 Ⅱ冷热变替法 Ⅲ超 声波法 ⑶化学及生物化学方法
蛋白质分离纯化技术课件
即建立蛋白质定量检测方法。
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5
蛋白质纯化的常用方法
采用分离和提纯蛋白质的各种方法，主 要是利用蛋白质之间的各种特性差异： 1.根据分子大小不同的分离方法 2.利用溶解度差别的分离方法 3.根据蛋白质的吸附性质分离 4.根据对配基的生物学特异性 5.根据蛋白质分离
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根据分子大小不同的分离方法
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4
蛋白质纯化
在蛋白质纯化过程中，从细胞破碎一 步开始蛋白质就脱离了天然的环境，受 到各种不同试剂的干扰，其结构和功能 会受到不同程度的可逆或不可逆的损害。 因此，在蛋白质纯化的各步骤都要小心 地控制所采用的提纯条件，以避免蛋白 质变性。
在提纯蛋白质过程中需要在每一步检
测蛋白质（酶）的存在及提纯的情况，
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8
根据蛋白质的吸附性质分 离
某些物质，如极性的硅胶和氧化铝以 及非极性的活性炭等，具有吸附能力，能够 以不同强弱的吸的目的。
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根据对配体的特异亲和力进行 纯化
配基是指能被生物大分子识别并与之结 合的原子、原子团、分子。如酶的作用底物、 辅酶及其结构类似物。
亲和层析，这是一种高效分离纯化蛋白的
方法。其原理是不同的蛋白质分子对于固定化
在载体上的特殊配基具有不同的识别和结合能
力。
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根据蛋白质带电状态分离
离子交换层析IEC是根据蛋白质的两性 解离性质、在溶液中所带电荷不同进行分离 的。
离子交换层析中,基质由带有电荷的树脂
或纤维素组成。带有正电荷的为阴离子交换
所以对任何一种蛋白质都有可能选 择到一套适当的分离纯化程序以获得高纯 度的制品。
蛋白质的分离和纯化精品课件
• A、气泡会搅乱洗脱液中蛋白质的洗脱次 序，降低分离效果
• B、气泡阻碍蛋白质的运动 • C、气泡与蛋白质发生化学反应 • D、气泡在装填凝胶的时候，使凝胶不紧密
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2、样品的加入和洗脱的操作不正确的是 A
• A 加样前，打开色谱柱下端的流出口，使柱 内凝胶面上的缓冲液缓慢下降到凝胶面的下面
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4、在血红蛋白的整个提取过程中，不断用磷
酸缓冲液处理的目的是 A.防止血红蛋白被O2氧化
( D)
B.血红蛋白是一种碱性物质，需要酸中和
C.磷酸缓冲液会加速血红蛋白的提取过程
D.让血红蛋白处在稳定的pH范围内，维持其 结构和功能
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5、下面关于对血红蛋白提取和分离的样品的
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50cm高
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样品加入与洗脱
①调节缓冲液面：打开下端出口，使柱内缓冲液缓慢下降到 与凝胶面平齐，关闭出口。
②滴加透析样品：吸管吸1ml样品加到色谱柱的顶 端，滴加样品时，吸管管口贴着管壁环绕移动加样， 同时注意不要破坏凝胶面。
③样品渗入凝胶床：加样后打开下端出口，使样品渗入凝 胶床内，等样品完全进入凝胶层后，关闭下端出口。
• B.采用透析法使蛋白质与其他小分子化合 物分离开来
• C.离心沉降法通过控制离心速率使分子大 小、密度不同的蛋白质分离
• D.蛋白质在电场中可以向与其自身所带电 荷相同的电极方向移动
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三、血红蛋白的提取和分离
1.样品处理 2.粗分离 3.纯化 4.纯度鉴定
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1.样品处理
叙述中，正确的是 ( D )
A.用蒸馏水进行红细胞的洗涤，其目的是去 除细胞表面杂蛋白
《蛋白质的提取》PPT课件
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本节内容目标：血红蛋白的分离和纯化
获取 红细胞 （离心）
破碎红细胞， 释放血红蛋白
从各红细胞 的成分中获 取血红蛋白 （离心）
初步纯化 血红蛋白 （透析）
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从生物材料中提取某些特定 成分
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背景知识
早在古代，人类就已发现芳香气味 的植株或花卉能使人神清气爽，将这些 植物制成干品后，可当做药物和香料使 用。但是，植物香料易挥发，不易储存。 欧洲中世纪香料贸易的发展，促成了植 物芳香油提取技术的诞生。
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血清蛋白参考值
清蛋白 α1球蛋白 α2球蛋白 β球蛋白 γ球蛋白
等电点 4.64
分子量 （kDa）
69
5.06
200
5.06
300
5.12
90~150
6.85
156~950
大豆蛋白质的提取加工课件
件下可减慢变性速度。因此用有机溶剂沉淀蛋白
质时应在低温条件下进行。如利用丙酮沉淀蛋白
质时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般
10倍于蛋白质溶液体积。蛋白质被丙酮沉淀后，
应立即分离，否则蛋白质会变性。
大豆蛋白质的提取加工
第二节 传统大豆制品的加工
大豆蛋白质的提取加工
大豆蛋白质的提取加工
一 传统大豆制品加工的理论基础
大豆蛋白质的提取加工
（二）消泡剂 １、油脚 ２、油角膏 ３、硅有机树脂 ４、脂肪酸甘油脂
大豆蛋白质的提取加工
三 豆腐的制作 原料 清理除杂
计量
浸泡
水洗
磨浆 过滤 煮浆 点浆 蹲脑
成型 豆腐 四 豆腐渣和黄浆水的综合利用 （一）豆腐渣的综合利用：提取膳食纤维；发酵
生产核黄素等 （二）黄浆水的综合利用：发酵生产面包酵母，
大豆蛋白质的提取加工
3有机溶剂引起变性：用醇类等亲水性溶剂 处理，蛋白质变性程度高；反之则反。
此外，还有强酸强碱引起的蛋白质发生氨 基酸链断裂而变性等
大豆蛋白质的提取加工
极性强的有机溶剂能破坏蛋白质的水化层而 使蛋白质沉淀。在等电点时沉淀效果更好。常用 的有机溶剂：丙酮、乙醇
注意事项：
常温下有机溶剂可使蛋白质变性，低温条
4乳化性：以原大豆经研磨制成豆乳，其中油脂并 不分离，蛋白质的乳化性起决定作用。
大豆蛋白质的提取加工
5吸油性：使油脂含量较高的产品不走油， 在贮藏期间保持稳定。
6发泡性：分离大豆蛋白在10min内可使体 积增加至620ml/kg，但时间再长，体积则 开始下降。
7漂白性：生豆粉中含有较高的脂肪氧化酶， 可以分解产中，就是利用大豆蛋白质的亲 水性原理，在水的作用下制成豆浆。然后 通过煮浆，使豆乳中的蛋白质分子的部分 肽键失去折叠状态，再借助凝固剂的作用 使大豆蛋白质粒子沉淀聚集成网状结构， 形成一种似固态的凝胶体——豆脑。
蛋白质提取的方法和原理流程图
蛋白质提取的方法和原理流程图下载温馨提示:该文档是我店铺精心编制而成，希望大家下载以后，能够帮助大家解决实际的问题。
文档下载后可定制随意修改，请根据实际需要进行相应的调整和使用，谢谢!并且，本店铺为大家提供各种各样类型的实用资料，如教育随笔、日记赏析、句子摘抄、古诗大全、经典美文、话题作文、工作总结、词语解析、文案摘录、其他资料等等，如想了解不同资料格式和写法，敬请关注!Download tips: This document is carefully compiled by theeditor.I hope that after you download them,they can help yousolve practical problems. The document can be customized andmodified after downloading,please adjust and use it according toactual needs, thank you!In addition, our shop provides you with various types ofpractical materials,such as educational essays, diaryappreciation,sentence excerpts,ancient poems,classic articles,topic composition,work summary,word parsing,copy excerpts,other materials and so on,want to know different data formats andwriting methods,please pay attention!蛋白质提取的方法与原理流程详解蛋白质，作为生命活动的主要执行者，其研究对于生物学、医学等领域具有重要意义。
四蛋白质的提取ppt实用资料
清蛋白
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盐析沉淀后的蛋白质需要用透析法脱盐
▪ （2）PEG法 ▪ 聚乙二醇是水溶性非离子型聚合物，记做PEG-
XX. XX表示平均分子量，越高的粘度越大，沉淀 蛋白质所需用量越少，但低分子量PEG选择性更 强。
▪ 沉淀相关因素：PEG的聚合度、PEG浓度、蛋白 质分子量、蛋白质浓度、介质pH值、介质离子强 度、温度。
▪ 同时加蛋白质水解酶抑制剂-碘乙酸 ▪ 控制pH在等电点附近.
▪ 与脂类结合的蛋白质,分子中含有非极性侧链 的蛋白质不溶于水、稀盐、稀酸、稀碱的水溶 液,但可溶于乙醇、丙酮和丁醇等有机溶剂中。
▪ 用非离子型表面活性剂可以提取水盐系列无法 提取的蛋白质和酶,但随后分离困难,要小心使 用.
蛋白质的分离纯化p218
▪ 盐析法、PEG沉淀法、等电点沉淀法、有 机溶剂沉淀法、热处理沉淀法
▪ （1）盐析法
▪ 蛋白质水溶液加入盐的浓度对蛋白质的溶 解度有显著影响. 低浓度的盐能增加对蛋白 质的溶解度,称为盐溶; 当盐的浓度增加时, 蛋白质的溶解度下降并析出,称为盐析.这是 由于高浓度的盐离子易与水结合,夺取了蛋 白质的水化层,使蛋白失水,凝聚并沉淀析出
▪ 透析法分离效果的关键是根据欲分离成分的 具体情况选用规格适宜的透析膜。透析膜有 动物性膜、火棉胶膜、羊皮纸膜（硫酸纸 膜）、蛋白胶膜、玻璃纸膜等。
▪ 透析法分离量较小，时间长，一般在实验室 中应用较多。
由于被透析的生物分子较高温度下易变性，所 以透析一般在3～4℃ 下进行。
透析液
▪ 水， ▪ 一定pH和离子强度的缓冲液 ▪ 高分子惰性物质的浓溶液
5000Da的蛋白质 ▪ Sepharose 琼脂糖凝胶 湿态提供 ▪ Fractogel TSK 合成的亲水乙烯基凝胶过滤材料
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2020年蛋白提取步骤（课件）
提蛋白及WB的步骤
整个过程细胞或蛋白都必须放冰上
准备工作：前一天准备:借钥匙、检查细胞裂解液相关试剂是否充足、
当天准备：洗玻璃板、开紫外,冰块、碎冰、标记
１.5ml 离心管及０.6ml离心管、细胞刮板、开低
温高速离心机
细胞裂解液配制：
１ml celｌ lysis
1０ｕl ＮP-40（离心机后）
２５ｕl 焦磷酸钠
40ul NａＦ
1ul β—甘油磷酸
２ uｌNa3ＶＯ4
1ul 蛋白酶抑制剂（用完即放回冰箱）
１0ｕl ＰMＳF(最后加,随加随用，有毒）
细胞裂解和收集
1.观察细胞状态,并准备提蛋白：吸走培养基、用PＢS洗
细胞两次（倾斜贴壁加PＢＳ，左右轻轻摇）,倾斜贴壁吸走PＢＳ。
2.将细胞盘拿到外间冰上,加裂解液(体积网上推荐:一般１
06加0．1ｍl )，冰上静置1—2min。
3.刮细胞:细胞刮板每次用之前拿水涮一涮，甩干，然后从
中间到外面打圈刮，再从下往上，从上往下全面刮，（刮的时候要迅速），最后用枪吸取裂解液至离心管。
细胞破碎
4.超声波破碎细胞：准备三个小烧杯,加满冰块，三个小夹
子.(超声波破碎仪的铁棒不要碰到离心管的壁和底部)超声波设置：
工作功率５％工作时间3miｎ
开机时间15s，关机时间3０ｓ
温度０度，
报警温度1度
5.4℃、１30０0r/mｉn，离心15min。
（离心机用后一直保
持打开的状态，)
蛋白保存
6.蛋白保存及分装：吸上清液至０.６mｌ离心管，涡旋、
吸一半至另一个管中，涡旋。
—80℃保存.
注意事项：PＭSF一定要现用现加,PＭＳF在水溶液中不稳定，３０min内就会降解一半。
样品处理超过１h，补加一次。
ＢCA测定蛋白浓度
1、测空白板，选差异较小的孔。
BCA测定法波长5７0，Bracｆord:５95
2、标准蛋白的稀释（5mg／ｕl）：分装1ｍl PBS来使用,
稀释标准蛋白至0.5ｍｇ／ｕl。
取５uｌ标准蛋白+45ｕl ＰBS
3、加样:
浓度00。
１0.20.３０。
4
0481216
BＳA
（ｕl）
20１6128４
ＰＢＳ
(ul）
4、样品蛋白稀释２0倍：2uｌ蛋白+18ul PBＳ
5、配BCA:每个孔２00ｕl，一个样品２个重复，A:B=50：1，
根据样品数来计算ＢCA的用量，一般防止损耗,多算一个样。
6、加BCＡ:悬空加、37℃孵育3０min。
（手不能碰板的
底部，影响测定结果）
7、计时30ｍｉn
8、配分离胶,灌胶，加水封。
9、计时20mｉn。
10、测蛋白:先振板、再设置参数。
11、计算上样体积：
12、配浓缩胶,灌胶,加梳子，等1-2ｍin,出现缩胶的地方
补上.
13、打开干式加热器
１0、蛋白质上样:根据计算结果乘以稀释倍数，算出蛋白浓度，以体积最大的为准，其他用水补足.(最大上样量为2０ｕl,除去ｂuffer的体积,蛋白质最大上样体积为16ul）
标记0．6ml离心管
加样顺序:水、buffer（1/4）、蛋白、离心－涡旋—离心。
100℃变性10ｍin（迅速，确保变性程度一致）
11、计时10min ，变性10min。
12、安装电泳槽:
电泳液（１Ｘ）：配制:９０ｍl(10Ｘ）+810ml水(只能用一次）
液面刚覆盖胶，不能有气泡。
13、上样：maｋer 上样量为3ul. 依次上样（吸样品时最好一次吸完)枪头不能撬板,笔直打进去
14、电泳
分离胶 100V，２０ｍiｎ左右、条带都跑开即可.
浓缩胶 1４5V 1ｈ有等紫色部分跑到底结束。
转膜
准备工作:转移缓冲液(只能用2次）、三层滤纸、海绵、PVDＦ膜
PＶDF膜用之前用甲醇浸泡数秒.
用海绵和滤纸之前先浸湿。
转膜:负极(黑板)海绵—三层滤纸—胶-PVDＦ膜-三层滤纸-海绵－正极(白板)。
三层滤纸和膜都需要赶气泡。
安装转移槽：加转子、冰盒，安装时夹子面朝上
15、转膜电压１00V 90miｎ。
(视蛋白大小而定,蛋白分子小的可适当缩短时间）
16、取膜晾干、剪个角作为标记，保鲜膜保存4℃。
孵育抗体
1、膜的活化:把膜晾干,甲醛浸泡（回收）膜数秒、无菌水
洗3次、ＴBST洗2次。
2、封闭：配封闭液:3 ％的牛奶:4ml ＴBSＴ+ 0.12g 脱脂
奶粉，混匀、涡旋。
3、４℃封闭一小时、盖盖子.
4、TBSＴ洗三次、每次10 ｍiｎ。
(封闭液与一抗相同则
不用洗)
5、一抗孵育：加一抗，1:1000(比例视情况定）、密封孵育、
盖盖子。
6、4℃过夜孵育.
7、回收一抗(回收到对应的离心管，立即放回4℃冰箱）
8、ＴＢST洗三次、每次10 min。
9、二抗孵育:加二抗,室温孵育1h。
10．回收二抗，TＢST洗3次,每次10 ｍｉn（最后一次不要倒掉）（可以准备洗膜用的东西:检查显影液是否
能用）
显影
１1。
准备显影的东西:显影液、镊子、剪刀、光片、保鲜膜、计时器、
配发光液：A：Ｂ1：１、放小黑屋里 .剪好保鲜膜、铺在板上，做好准备。
12．最后一次TBST洗完后，拿到小黑屋,关门、开红灯. 13。
先剪X光片、右上角做个记号（位置看个人习惯),
14。
将膜上的液体吸干（卫生纸上稍微吸干），放板上，定一个3min 计时器,加上发光液,开始计时。
观察发光现象,当看到发光时，压片。
１5. 压片:将膜反扣在保鲜膜上,不能产生气泡。
每次压片都记时,先从2min开始。
15．压片结束后，放在显影液里，轻轻摇晃至看到条带，用镊子夹至水中浸泡，清洗数秒,再放置定影液内。
16．等膜洗完后,拿至外间，用自来水清洗光片，晾干. ...... 感谢聆听 ......。