氨基酸描述
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一氨基一羧基AA的 等电点计算：
pK´1+pK´2 pI= 2
一氨基二羧基AA的 等电点计算：
pK´1+pK´2 pI= 2
二氨基一羧基AA的 等电点计算：
pK´2+pK´3 pI= 2
下表给出了25℃下游离氨基酸的酸性和碱性基团的 pKa值和氨基酸的等电点（pI）。
氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸 丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺 天冬氨酸 谷氨酸 赖氨酸 精氨酸 组氨酸 分子量 -COOH 75 89 117 131 131 115 165 181 204 105 119 121 149 132 146 133 147 146 174 155 2.34 2.34 2.32 2.36 2.36 1.99 1.83 2.20 2.38 2.21 2.11 1.96 2.28 2.02 2.17 1.88 2.19 2.18 2.17 1.82 pKa -NH3 9.60 9.69 9.62 9.60 9.68 10.96 9.13 9.11 9.39 9.15 9.62 8.18 9.21 8.80 9.13 9.60 9.67 8.95 9.04 9.17 3.65 4.25 10.53 12.48 6.00 10.28 10.07
谷氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺
glutamic acid asparagine glutamine
赖氨酸
精氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 组氨酸 色氨酸
lysine
arginine phenylalanine tyrosine histidine tryptophan
Lys
Arg Phe Tyr His Trp
2、氨基酸的构型
Cα如是不对称C（除甘氨酸Gly），则：
1、具有两种立体异构体 [D-型和L-型] 2、具有旋光性（手性） [左旋（-）或右旋（+）]
二、氨基酸的分类及其结构
（一）常见的蛋白质氨基酸
组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸。 它们中除脯氨酸外都是α -氨基酸，即在α -碳原 子上有一个氨基。基本氨基酸都符合通式，都有
+
pI R 基团 5.97 6.01 5.97 5.98 6.02 6.48 5.48 5.66 5.89 5.68 5.87 5.05 5.74 5.41 5.65 2.77 3.22 9.74 10.76 7.59
蛋白质中 出现的几率 (%)* 7.5 9.0 6.9 7.5 4.6 4.6 3.5 3.5 1.1 7.1 6.0 2.8 1.7 4.4 3.9 5.5 6.2 7.0 4.7 2.1
蛋白质在生物体内的分布
含量(干重) 微生物 人 体 一般细胞 大肠杆菌 人体 50-80% 45% 50% 3000种 10万种
种类
第一节 氨 基 酸
组成蛋白质
一些aa及其衍生物充当化学信号分子
Thyroxine(甲状腺素，酪氨酸衍生物)和吲哚乙酸(植物中的色 氨酸衍生物)都是激素。
氨基酸是许多含N分子的前体物
甘氨酸是一种构型,无旋光性
苏氨酸和异亮氨酸有四种光 学异构体。
其余17种氨基酸有两种光学 异构体：L型、D型。 构成蛋白质的氨基酸均属L型（L-苏氨酸）。
(二)溶解性：
溶解于水,特别是稀酸稀碱溶液,不溶于乙醚、氯仿等 有机溶剂。
( 三)熔
点:
均大于200度
(四) 氨基酸的紫外吸收：
构成蛋白质的 20 种氨基酸在 可见光区都没有光吸收，但 在远紫外区 (<220nm) 均有光 吸收。 酪氨酸的max＝275nm， 275=1.4x103; 苯丙氨酸的 max ＝ 257nm ， 257=2.0x102; 色氨酸的max＝280nm， 280=5.6x103;
（二）不常见的蛋白质氨基酸
有些不常见的氨基酸在某些蛋白质中存在，是由相应 的常见氨基酸经修饰而来。
在结缔组织的胶原蛋白中有 5- 羟赖氨酸、 4- 羟脯氨酸； 肌球蛋白含有甲基化的氨基酸（ 6-N- 甲基赖氨酸 ）；凝 血酶原中发现了γ－羧基谷氨酸；细菌紫膜质中存在焦谷 氨酸；甲状腺蛋白中Tyr的衍生物： 3.5 -二碘酪氨酸、甲 状腺素等。
起点：
100% Gly+
+
净电荷：+1 平均净电荷：+0.5
第一拐点： 50%Gly
，50%Gly±
pH=pK+lg[Gly±]/[Gly+] = pK1 = 2.34 第二拐点： 100%Gly± 第三拐点： 50%Gly± 净电荷：0 ，50%Gly等电点pI 平均净电荷：-0.5
pH=pK2+lg[Gly-]/[Gly±]=pK2=9.6
K
R F Y H W
赖
精 苯丙 酪 组 色
苏氨酸
半胱氨酸 甲硫氨酸 天冬氨酸
threonine
cysteine methionine aspartic acid
Thr
Cys Met Asp
T
C M D
苏
半胱 甲硫 天
脯氨酸
proline
Pro
P
脯
甘、丙、缬、亮、异亮 是一氨基一羧基氨基酸 丝、苏 是羟基氨基酸 半胱、甲硫 是含硫氨基酸 天、谷是一氨基二羧基氨基酸
单字母和三字母缩写符号。
化学名称
英文
三字 符号
Gly Ala Val Leu Ile Ser
单 字 符
G A V L I S
中文 代号
甘 丙 缬 亮 异亮 丝
化学名称
英文
三字 符号
Glu Asn Gln
单 字 符
E N Q
中文 代号
谷
甘氨酸 丙氨酸 缬氨源自文库 亮氨酸 异亮氨酸 丝氨酸
Glycine alanine valine leucine isoleucine serine
蛋白质的重要性
蛋白质是生命现象的最基本物质基础
蛋白质的生物机体的结构物质 蛋白质的生物的功能物质
蛋白质与生命起源的关系
NH3 ,CH4 ,H2O, H2 原始有机物质 复杂的有机化 合物 (氨基酸、核苷 酸、糖类、脂 肪)
微生物、动植 物、人类
原始生物 （原始单细胞生物）
1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9.
蛋白质最大紫外吸收峰在280nm处。
四、氨基酸的酸碱化学
（一）氨基酸的两性离子形式
三个现象：
①晶体溶点高→离子晶格，不是分子晶格。
②不溶于非极性溶剂→极性分子 ③介电常数高（氨基酸使水的介电常数增高，而乙醇、丙 酮使水的介电常数降低。）→水溶液中的氨基酸是极性分 子。
(二)氨基酸的两性解离性质及等电点（pI）
六伴穷光蛋 半胱、蛋→半胱、蛋（甲硫）氨酸→含硫氨基酸 酸谷天出门 谷、天→谷氨酸、天冬氨酸→酸性氨基酸 死猪肝色脸 丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源的氨基酸 只携一两钱 缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸 一本落色书 异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮 拣来精读之 赖、精、组→赖氨酸、精氨酸、组氨酸→碱性氨基酸 芳香老本色 酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸 不抢甘肃来 脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与转氨基 的氨基酸
（三）非蛋白质氨基酸
除参与蛋白质组成的20多种氨基酸外，生物体内存在大 量的氨基酸中间代谢产物，它们不是蛋白质的结构单元，但 在生物体内具有很多生物学功能。 （1）L-型α–氨基酸的衍生物：L-瓜氨酸和L-鸟氨酸 （2）D-型氨基酸：D-谷、D-丙（肽聚糖中）、D-苯丙（短 杆菌肽S） （3）β-、γ-、δ-氨基酸 ：β-丙（泛素的前体）、γ氨基丁酸（神经递质）。
终点： 100% Gly净电荷：-1
（四）氨基酸等电点的计算
当氨基酸溶液在某一定 pH 值时，使某特定 氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离
子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此
时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点 (isoelctric point)。 氨基酸在等电点状态下，溶解度最小。
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
生物化学
赵艳玲 2010
第二章 蛋白质化学
主要内容:
重点：①组成蛋白质的20种常见氨基酸的分类、化
学结构、酸碱、性质及物化性质。②蛋白质的肽和
肽键。
难点：①蛋白质的肽键性质②蛋白质高级结构，尤
其是超二级结构，结构域和三级结构，四级结构。
第一节 氨基酸
蛋白质 是由许多不同的氨基酸按一定的序列 通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳 定的构象并具有一定生物功能的大分子。
核苷酸和核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要aa
一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物
精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸是尿素循环(Urea cycle)的中间物。
主要内容:
1、氨基酸的结构通式及其构型 2、氨基酸的分类及其结构 3、氨基酸的物理性质 4、氨基酸的酸碱性质 5、氨基酸的重要化学通性 6、氨基酸的制备
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
（一）蛋白质的水解
蛋白质的水解可分为完全水解和部分水解两种情况。 （ 1 ）酸水解 常用 H2SO4 (4mol/L) 和 HCl (6mol/L) 进行水 解。色氨酸破坏，天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基。 （2）碱水解 稳定。 （3）酶水解 分析。 用5mol/L的NaOH水解，氨基酸消旋，色氨酸 水解位点特异，为部分水解。用于一级结构
R CH NH3+ COOH R CH NH3+ COO R CH NH2 COO
+ OH+ H+ (pK´1)
+
OH-
+ H+ (pK´2)
pH< pI
净电荷为正
pH = pI
净电荷=0
pH > pI
净电荷为负
A+
A0
A-
(三)氨基酸的酸碱滴定曲线
在pH2.34和pH9.60处，Gly具有缓冲能力。
（二）氨基酸的结构通式及其构型
a- 氨基酸是指羧基分子中 a- 碳原 子上的一个氢原子被氨基取代而成的 化合物。常见的 20 种氨基酸中，除了 脯氨酸外，都是a-氨基酸。
1、氨基酸的结构通式
COOH
H2N—Cα—H
COO+H N—C —H 3 α
R
不带电形式
R
两性离子形式
（1）具有酸性的-COOH基及碱性的-NH2基，为两性电解质。 （2）如果R≠H，则具有不对称碳原子，因而是光活性物质。
* 在 200 多种蛋白质中出现的平均几率。
五、氨基酸的化学性质
1、羧基参加的反应 2、氨基参加的反应 3、氨基和羧基共同参加 4、侧链R基团参加的反应
（一）α －羧基参加的反应
1.成酯和成盐反应
氨基酸在有HCl(干氯化氢气)存在下与无水甲醇或乙醇 作用即产生氨基酸甲酯或乙酯。
二氨基一羧基氨基酸（碱性氨基酸） ：赖、精
（2）芳香族氨基酸 （3）杂环族氨基酸 （2个） 苯丙、酪 （3个） 组、色、脯
甘
丙
缬
亮
异亮
丝
苏
半胱
甲硫
天
谷
赖
精
组
苯丙
酪
色
脯
2、氨基酸按其 R 基的极性分类（在 pH7）
非极性 R 基：8 种 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 苯丙氨酸 色氨酸 甲硫氨酸 特点：疏水性侧链，水溶性小 带正电荷的 R 基：3 种 赖氨酸 精氨酸 组氨酸 特点：碱性氨基酸 不带电荷的极性 R 基：7 种 甘氨酸 丝氨酸 苏氨酸 酪氨酸 半胱氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺 特点：亲水性侧链，易溶于水 带负电荷的 R 基：2 种 天冬氨酸 谷氨酸 特点：酸性氨基酸
生物体的组成成分 酶 运输： Na-K泵、离子转运 运动：驱动蛋白介导的转运活动 抗体 干扰素 遗传信息的控制 细胞膜的通透性 高等动物的记忆、识别机构
C（50~55%）
蛋白质的一般组成
H（6~8%）
O（20~23%）
N（15~18%）
S（0~4%）…
N的含量平均为16%——
凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础 蛋白质含量＝ 蛋白氮×6.25
三、氨基酸的物理性质
(一) 旋光性 rotation,optical activity,chirality
一个异构体的溶液可使偏振光逆时针旋转（记为（-）)， 另一个异构体可使偏振光顺时针旋转（计为（+）），称为 旋光性。 光学异构体的其它理化性质完全相同。
注意：旋光度与溶剂、浓度、温度、pH值等条件有关
天冬酰胺和谷氨酰胺是酰胺 赖和精 是二氨基一羧基氨基酸 苯丙和酪 是芳香族氨基酸 组、色、脯是杂环氨基酸
1、根据侧链R基团的结构分类
（1）脂肪族氨基酸（15个） 一氨基一羧基氨基酸（中性氨基酸） 甘、丙、缬、亮、异亮 含羟基氨基酸：丝、苏 含硫氨基酸：半胱、甲硫 一氨基二羧基氨基酸（酸性氨基酸）：天、谷 酰胺（酸性氨基酸） ：天冬酰胺、谷氨酰胺
pK´1+pK´2 pI= 2
一氨基二羧基AA的 等电点计算：
pK´1+pK´2 pI= 2
二氨基一羧基AA的 等电点计算：
pK´2+pK´3 pI= 2
下表给出了25℃下游离氨基酸的酸性和碱性基团的 pKa值和氨基酸的等电点（pI）。
氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸 丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺 天冬氨酸 谷氨酸 赖氨酸 精氨酸 组氨酸 分子量 -COOH 75 89 117 131 131 115 165 181 204 105 119 121 149 132 146 133 147 146 174 155 2.34 2.34 2.32 2.36 2.36 1.99 1.83 2.20 2.38 2.21 2.11 1.96 2.28 2.02 2.17 1.88 2.19 2.18 2.17 1.82 pKa -NH3 9.60 9.69 9.62 9.60 9.68 10.96 9.13 9.11 9.39 9.15 9.62 8.18 9.21 8.80 9.13 9.60 9.67 8.95 9.04 9.17 3.65 4.25 10.53 12.48 6.00 10.28 10.07
谷氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺
glutamic acid asparagine glutamine
赖氨酸
精氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 组氨酸 色氨酸
lysine
arginine phenylalanine tyrosine histidine tryptophan
Lys
Arg Phe Tyr His Trp
2、氨基酸的构型
Cα如是不对称C（除甘氨酸Gly），则：
1、具有两种立体异构体 [D-型和L-型] 2、具有旋光性（手性） [左旋（-）或右旋（+）]
二、氨基酸的分类及其结构
（一）常见的蛋白质氨基酸
组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸。 它们中除脯氨酸外都是α -氨基酸，即在α -碳原 子上有一个氨基。基本氨基酸都符合通式，都有
+
pI R 基团 5.97 6.01 5.97 5.98 6.02 6.48 5.48 5.66 5.89 5.68 5.87 5.05 5.74 5.41 5.65 2.77 3.22 9.74 10.76 7.59
蛋白质中 出现的几率 (%)* 7.5 9.0 6.9 7.5 4.6 4.6 3.5 3.5 1.1 7.1 6.0 2.8 1.7 4.4 3.9 5.5 6.2 7.0 4.7 2.1
蛋白质在生物体内的分布
含量(干重) 微生物 人 体 一般细胞 大肠杆菌 人体 50-80% 45% 50% 3000种 10万种
种类
第一节 氨 基 酸
组成蛋白质
一些aa及其衍生物充当化学信号分子
Thyroxine(甲状腺素，酪氨酸衍生物)和吲哚乙酸(植物中的色 氨酸衍生物)都是激素。
氨基酸是许多含N分子的前体物
甘氨酸是一种构型,无旋光性
苏氨酸和异亮氨酸有四种光 学异构体。
其余17种氨基酸有两种光学 异构体：L型、D型。 构成蛋白质的氨基酸均属L型（L-苏氨酸）。
(二)溶解性：
溶解于水,特别是稀酸稀碱溶液,不溶于乙醚、氯仿等 有机溶剂。
( 三)熔
点:
均大于200度
(四) 氨基酸的紫外吸收：
构成蛋白质的 20 种氨基酸在 可见光区都没有光吸收，但 在远紫外区 (<220nm) 均有光 吸收。 酪氨酸的max＝275nm， 275=1.4x103; 苯丙氨酸的 max ＝ 257nm ， 257=2.0x102; 色氨酸的max＝280nm， 280=5.6x103;
（二）不常见的蛋白质氨基酸
有些不常见的氨基酸在某些蛋白质中存在，是由相应 的常见氨基酸经修饰而来。
在结缔组织的胶原蛋白中有 5- 羟赖氨酸、 4- 羟脯氨酸； 肌球蛋白含有甲基化的氨基酸（ 6-N- 甲基赖氨酸 ）；凝 血酶原中发现了γ－羧基谷氨酸；细菌紫膜质中存在焦谷 氨酸；甲状腺蛋白中Tyr的衍生物： 3.5 -二碘酪氨酸、甲 状腺素等。
起点：
100% Gly+
+
净电荷：+1 平均净电荷：+0.5
第一拐点： 50%Gly
，50%Gly±
pH=pK+lg[Gly±]/[Gly+] = pK1 = 2.34 第二拐点： 100%Gly± 第三拐点： 50%Gly± 净电荷：0 ，50%Gly等电点pI 平均净电荷：-0.5
pH=pK2+lg[Gly-]/[Gly±]=pK2=9.6
K
R F Y H W
赖
精 苯丙 酪 组 色
苏氨酸
半胱氨酸 甲硫氨酸 天冬氨酸
threonine
cysteine methionine aspartic acid
Thr
Cys Met Asp
T
C M D
苏
半胱 甲硫 天
脯氨酸
proline
Pro
P
脯
甘、丙、缬、亮、异亮 是一氨基一羧基氨基酸 丝、苏 是羟基氨基酸 半胱、甲硫 是含硫氨基酸 天、谷是一氨基二羧基氨基酸
单字母和三字母缩写符号。
化学名称
英文
三字 符号
Gly Ala Val Leu Ile Ser
单 字 符
G A V L I S
中文 代号
甘 丙 缬 亮 异亮 丝
化学名称
英文
三字 符号
Glu Asn Gln
单 字 符
E N Q
中文 代号
谷
甘氨酸 丙氨酸 缬氨源自文库 亮氨酸 异亮氨酸 丝氨酸
Glycine alanine valine leucine isoleucine serine
蛋白质的重要性
蛋白质是生命现象的最基本物质基础
蛋白质的生物机体的结构物质 蛋白质的生物的功能物质
蛋白质与生命起源的关系
NH3 ,CH4 ,H2O, H2 原始有机物质 复杂的有机化 合物 (氨基酸、核苷 酸、糖类、脂 肪)
微生物、动植 物、人类
原始生物 （原始单细胞生物）
1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9.
蛋白质最大紫外吸收峰在280nm处。
四、氨基酸的酸碱化学
（一）氨基酸的两性离子形式
三个现象：
①晶体溶点高→离子晶格，不是分子晶格。
②不溶于非极性溶剂→极性分子 ③介电常数高（氨基酸使水的介电常数增高，而乙醇、丙 酮使水的介电常数降低。）→水溶液中的氨基酸是极性分 子。
(二)氨基酸的两性解离性质及等电点（pI）
六伴穷光蛋 半胱、蛋→半胱、蛋（甲硫）氨酸→含硫氨基酸 酸谷天出门 谷、天→谷氨酸、天冬氨酸→酸性氨基酸 死猪肝色脸 丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源的氨基酸 只携一两钱 缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸 一本落色书 异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮 拣来精读之 赖、精、组→赖氨酸、精氨酸、组氨酸→碱性氨基酸 芳香老本色 酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸 不抢甘肃来 脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与转氨基 的氨基酸
（三）非蛋白质氨基酸
除参与蛋白质组成的20多种氨基酸外，生物体内存在大 量的氨基酸中间代谢产物，它们不是蛋白质的结构单元，但 在生物体内具有很多生物学功能。 （1）L-型α–氨基酸的衍生物：L-瓜氨酸和L-鸟氨酸 （2）D-型氨基酸：D-谷、D-丙（肽聚糖中）、D-苯丙（短 杆菌肽S） （3）β-、γ-、δ-氨基酸 ：β-丙（泛素的前体）、γ氨基丁酸（神经递质）。
终点： 100% Gly净电荷：-1
（四）氨基酸等电点的计算
当氨基酸溶液在某一定 pH 值时，使某特定 氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离
子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此
时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点 (isoelctric point)。 氨基酸在等电点状态下，溶解度最小。
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
生物化学
赵艳玲 2010
第二章 蛋白质化学
主要内容:
重点：①组成蛋白质的20种常见氨基酸的分类、化
学结构、酸碱、性质及物化性质。②蛋白质的肽和
肽键。
难点：①蛋白质的肽键性质②蛋白质高级结构，尤
其是超二级结构，结构域和三级结构，四级结构。
第一节 氨基酸
蛋白质 是由许多不同的氨基酸按一定的序列 通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳 定的构象并具有一定生物功能的大分子。
核苷酸和核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要aa
一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物
精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸是尿素循环(Urea cycle)的中间物。
主要内容:
1、氨基酸的结构通式及其构型 2、氨基酸的分类及其结构 3、氨基酸的物理性质 4、氨基酸的酸碱性质 5、氨基酸的重要化学通性 6、氨基酸的制备
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
（一）蛋白质的水解
蛋白质的水解可分为完全水解和部分水解两种情况。 （ 1 ）酸水解 常用 H2SO4 (4mol/L) 和 HCl (6mol/L) 进行水 解。色氨酸破坏，天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基。 （2）碱水解 稳定。 （3）酶水解 分析。 用5mol/L的NaOH水解，氨基酸消旋，色氨酸 水解位点特异，为部分水解。用于一级结构
R CH NH3+ COOH R CH NH3+ COO R CH NH2 COO
+ OH+ H+ (pK´1)
+
OH-
+ H+ (pK´2)
pH< pI
净电荷为正
pH = pI
净电荷=0
pH > pI
净电荷为负
A+
A0
A-
(三)氨基酸的酸碱滴定曲线
在pH2.34和pH9.60处，Gly具有缓冲能力。
（二）氨基酸的结构通式及其构型
a- 氨基酸是指羧基分子中 a- 碳原 子上的一个氢原子被氨基取代而成的 化合物。常见的 20 种氨基酸中，除了 脯氨酸外，都是a-氨基酸。
1、氨基酸的结构通式
COOH
H2N—Cα—H
COO+H N—C —H 3 α
R
不带电形式
R
两性离子形式
（1）具有酸性的-COOH基及碱性的-NH2基，为两性电解质。 （2）如果R≠H，则具有不对称碳原子，因而是光活性物质。
* 在 200 多种蛋白质中出现的平均几率。
五、氨基酸的化学性质
1、羧基参加的反应 2、氨基参加的反应 3、氨基和羧基共同参加 4、侧链R基团参加的反应
（一）α －羧基参加的反应
1.成酯和成盐反应
氨基酸在有HCl(干氯化氢气)存在下与无水甲醇或乙醇 作用即产生氨基酸甲酯或乙酯。
二氨基一羧基氨基酸（碱性氨基酸） ：赖、精
（2）芳香族氨基酸 （3）杂环族氨基酸 （2个） 苯丙、酪 （3个） 组、色、脯
甘
丙
缬
亮
异亮
丝
苏
半胱
甲硫
天
谷
赖
精
组
苯丙
酪
色
脯
2、氨基酸按其 R 基的极性分类（在 pH7）
非极性 R 基：8 种 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 苯丙氨酸 色氨酸 甲硫氨酸 特点：疏水性侧链，水溶性小 带正电荷的 R 基：3 种 赖氨酸 精氨酸 组氨酸 特点：碱性氨基酸 不带电荷的极性 R 基：7 种 甘氨酸 丝氨酸 苏氨酸 酪氨酸 半胱氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺 特点：亲水性侧链，易溶于水 带负电荷的 R 基：2 种 天冬氨酸 谷氨酸 特点：酸性氨基酸
生物体的组成成分 酶 运输： Na-K泵、离子转运 运动：驱动蛋白介导的转运活动 抗体 干扰素 遗传信息的控制 细胞膜的通透性 高等动物的记忆、识别机构
C（50~55%）
蛋白质的一般组成
H（6~8%）
O（20~23%）
N（15~18%）
S（0~4%）…
N的含量平均为16%——
凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础 蛋白质含量＝ 蛋白氮×6.25
三、氨基酸的物理性质
(一) 旋光性 rotation,optical activity,chirality
一个异构体的溶液可使偏振光逆时针旋转（记为（-）)， 另一个异构体可使偏振光顺时针旋转（计为（+）），称为 旋光性。 光学异构体的其它理化性质完全相同。
注意：旋光度与溶剂、浓度、温度、pH值等条件有关
天冬酰胺和谷氨酰胺是酰胺 赖和精 是二氨基一羧基氨基酸 苯丙和酪 是芳香族氨基酸 组、色、脯是杂环氨基酸
1、根据侧链R基团的结构分类
（1）脂肪族氨基酸（15个） 一氨基一羧基氨基酸（中性氨基酸） 甘、丙、缬、亮、异亮 含羟基氨基酸：丝、苏 含硫氨基酸：半胱、甲硫 一氨基二羧基氨基酸（酸性氨基酸）：天、谷 酰胺（酸性氨基酸） ：天冬酰胺、谷氨酰胺