氨基酸描述
氨基酸的结构与命名
氨基酸的结构与命名氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，它通过肽键的形成相互连接在一起。
在生物体内，氨基酸承担着重要的生理功能，因此了解氨基酸的结构和命名对于理解蛋白质的合成与功能具有重要意义。
一、氨基酸的结构氨基酸的结构主要由两个部分构成：氨基（-NH2）和羧基（-COOH），它们与一个中心碳原子（称为α碳）连接在一起。
此外，氨基酸还有一个侧链（R基团），它的结构和化学性质决定了不同氨基酸之间的差异性。
具体来说，氨基酸的结构可以用以下示意图表示：H|N|H3N+－C－COO－|R其中，H3N+表示氨基，C表示中心碳原子，COO-表示羧基，R表示氨基酸的侧链。
每个氨基酸都有不同的侧链结构，决定了其特定的物理性质和化学性质。
二、氨基酸的命名氨基酸的命名通常按照IUPAC（国际纯粹和应用化学联合会）的命名规则进行，一般是由以下几个部分组成：1. 基本名称：根据氨基酸的化学性质和结构特点，通常以拉丁字母的缩写来表示，比如甘氨酸（Gly）表示甘氨酸基本名称为“Gly”。
2. 位点号码：位点号码用来标识氨基酸侧链上的特定原子或基团，通常用阿拉伯数字表示。
例如，对甘氨酸来说，如果侧链上的氢原子被替换为羟基（-OH），那么甘氨酸的命名就是“Ser”（基本名称）加上位点号码“16”表示羟基的位置。
3. 修饰物：在氨基酸命名中，有时会加上一些修饰物来表示某些特定功能的氨基酸。
例如，磷酸化的丝氨酸可以被命名为“pSer”或“Ser(P)”，其中“p”表示磷酸化。
综上所述，按照IUPAC的命名规则，氨基酸的命名可以通过基本名称、位点号码和修饰物等部分组成，以准确地描述氨基酸的结构和特性。
结论氨基酸作为构成蛋白质的基本组成单元，具有多样的结构和命名规则。
了解氨基酸的结构和命名对于深入理解蛋白质的合成和功能至关重要。
通过掌握氨基酸的结构与命名，我们能够更好地理解生物体内蛋白质的组成和相关生理功能，为进一步的研究提供有力支持。
氨基酸的化学符号
氨基酸的化学符号可以用化学式来表示，其通式为R-CH(NH?)COOH，其中R表示氨基酸的侧链基团，可以是任何有机基团。
氨基酸的种类很多，不同氨基酸的R基不同。
常见的氨基酸及其化学符号如下：天冬氨酸（Asp）：化学式为H2N-CO2H，可用简式C4H5NO2表示。
谷氨酸（Glu）：化学式为H2N-CO-CH2-CH(NH3+)CO2H，可用简式C5H8NO3表示。
丙氨酸（Ala）：化学式为H3C-CH(NH2)-COOH，可用简式C3H7NO2表示。
甘氨酸（Gly）：化学式为H2N-CH2CO2H，可用简式C2H3NO2表示。
缬氨酸（Val）：化学式为H3C-CH(NH-COCH3)，可用简式C4H7NO2表示。
亮氨酸（Leu）：化学式为H3C-CH(CH3)-CH(NH2)-CO2H，可用简式C6H13NO2表示。
异亮氨酸（Ile）：化学式为(H3C)?-(CH(CH3)2)CH(NH2)-CO2H，可用简式C9H19NO2表示。
脯氨酸（Pro）：化学式为H3C-CH(SH)-COOH，可用简式C5H7NO2表示。
丝氨酸（Ser）：化学式为H2N-CH(CH3)-COOH，可用简式C3H7NO3表示。
半胱氨酸（Cys）：化学式为H4N-S-CH(NH2)-COOH，可用两个单巯基取代两个氨基酸分子中的氨基甲酰基和羧基，或一个二硫键取代一个氨基酸分子中的氨基甲酰基和羧基，或一个二硫键取代一个氨基酸分子中的两个氨基甲酰甲基上的氢而形成的化合物。
酪氨酸（Tyr）：化学式为H3C-(CH(CH3)2)-OH-COOH，可用简式C9H10O4表示。
赖氨酸（Lys）：化学式为H2N-CH(NH4)-COOH，可用简式C6H14N2O2表示。
苏氨酸（Thr）：化学式为H3C-(CHOH)-COOH，可用简式C4H7O3N表示。
色氨酸（Trp）：化学式比较复杂，其基本骨架是吲哚的甲烷衍生物和甘氨酸、缬氨酸的混合物。
氨基酸用途说明
DL-蛋氨酸
产品描述：
分子式C5H11NO2S
性状白色薄片状结晶或结晶性粉末。有特殊气味。味微甜。熔点281度（分解）。10%水溶液的PH值5.6-6.1.无旋光性.对热及空气稳定.对强酸不稳定,可导致脱甲基作用.溶于水(3.3g/100ml,25度)、稀酸和稀减溶液。极难溶于乙醇，几乎不溶于乙醚。
5按我国GB2760-96规定可用作香料。
DL-丙氨酸
产品描述：
分子式C3H7NO2
性状无色至白色无臭针状结晶或结晶性粉末。有甜味。味觉阈值在0.06%.由水-乙醇液重结晶者为斜方晶系,由水重结晶者为针状结晶或结晶性粉末.5%水溶液的PH值5.5-7.0.约为295-300度熔化并分解.化学性质稳定.遇亚硝酸可转化为L-乳酸.易溶于水(16.72g/100ml,25度).微溶于乙醇.无旋光性.
牛磺酸
产品描述：
分子式C2H7NSO3
性状白色结晶或结晶性粉末，无臭，味微酸，有利于对婴幼儿大脑发育、神经传导、视觉机能的完善、钙的吸收及脂类物质的消化吸收。
用途营养增补剂。（尤其适用于非母乳喂养者,因母乳中含3.3-6.2mg/100ml，牛乳仅0.7mg/100ml
4抗氧化作用（利用其金属螯合作用）添加于奶油、干酪、人造奶油、牛乳制品等可延长保存期3-4倍。为使焙烤食品中的猪油稳定，可添加葡萄糖2.5%和甘氨酸0.5%。速煮面用的小麦粉中添加0.1%-0.5%，同时可起调味作用。
医药上用作制酸剂（胃酸过多症）、肌肉营养失调治疗剂、解毒剂等。亦为苏氨酸等氨基酸的合成原料。
氨基酸平均kd-概述说明以及解释
氨基酸平均kd-概述说明以及解释1. 引言1.1 概述氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它们在细胞功能和生物化学过程中起着至关重要的作用。
每个氨基酸分子由一个氨基（NH2）基团、一个羧酸（COOH）基团和一个侧链基团组成。
氨基酸的结构及其侧链基团的差异导致了它们在生物体内承担不同的功能。
在生物学和生化研究中，了解氨基酸的性质和功能对于揭示生物体内的各种生命现象和代谢途径至关重要。
其中，一个重要的参数是氨基酸与水溶液中的离子浓度之间的平衡常数Kd（解离常数）。
Kd表示氨基酸与水之间的相互作用强度，数值越小表示结合越紧密，数值越大表示结合越松弛。
本文的重点是研究和探讨氨基酸的平均Kd值。
通过实验测量和理论计算，可以得到不同氨基酸的平均Kd值。
准确地了解每种氨基酸的平均Kd值有助于我们理解氨基酸的溶解度、相对稳定性和相互作用特性。
这些信息对于设计蛋白质工程、药物研发和生物技术应用具有重要的意义。
在本文的正文部分，我们将首先介绍一些常见氨基酸的结构和侧链特点。
然后，我们将探讨实验测定和理论计算平均Kd值的方法。
最后，我们将详细解析一些常见氨基酸的平均Kd值，并分析其可能的影响因素和生物学意义。
总之，通过对氨基酸平均Kd值的研究，我们可以更加深入地了解氨基酸的特性和功能，为进一步的生物学研究和应用提供基础和指导。
本文旨在系统地总结和分析不同氨基酸的平均Kd值，以期促进相关领域的研究和应用的发展。
1.2 文章结构本文将按照以下结构进行叙述：第一部分为引言，将对本文的主题进行概述，介绍文章的结构和目的。
第二部分为正文，分为两个要点进行阐述。
2.1 第一要点将探讨氨基酸的概念和作用，从基础的角度介绍氨基酸的构成和分类，以及在生物体内的重要功能。
此外，还将详细解释氨基酸平均kd的概念和其在生物学研究中的应用。
2.2 第二要点将讨论氨基酸平均kd的计算方法和相关数据的获取途径。
将介绍常用的实验技术和计算模型，以及如何应用这些方法来确定氨基酸平均kd值。
有关氨基酸评分的正确描述
有关氨基酸评分的正确描述
氨基酸评分是指根据氨基酸的营养贡献来对蛋白质质量进行评估的一种方法。
蛋白质是由多种氨基酸组成的大分子，而氨基酸评分则是根据人体对不同氨基酸的需求量来评价蛋白质的质量。
首先，人体对蛋白质的需求是多种氨基酸的需求，而不是单一某种氨基酸的需求。
因此，氨基酸评分考虑了人体对各种氨基酸的需求量，以此来评价蛋白质的质量。
其次，氨基酸评分通常以谷氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、蛋氨酸、组氨酸、苏氨酸这12种必需氨基酸为基础进行评价。
这些氨基酸被称为必需氨基酸，因为人体无法自行合成，必须通过膳食摄入。
另外，氨基酸评分还考虑了不同氨基酸的消化吸收率和生物利用率，以及蛋白质中各种氨基酸的含量比例。
这样可以更全面地评估蛋白质的质量，以及膳食中蛋白质的营养价值。
总的来说，氨基酸评分是一种综合考虑人体对各种氨基酸需求
量和蛋白质质量的评估方法，能够帮助人们更科学地选择膳食，保证蛋白质的充分摄入和营养均衡。
含有伯氨的氨基酸-概述说明以及解释
含有伯氨的氨基酸-概述说明以及解释1.引言1.1 概述伯氨的氨基酸是一类特殊的氨基酸，其分子结构中含有伯氨基（或称为“丙氨基”）。
伯氨的氨基酸在生物体内具有多种重要的生化功能，对维持生命活动具有重要意义。
伯氨的氨基酸种类繁多，常见的有丙氨酸、丙氨酰甘氨酸等。
这些氨基酸都可以在人体内通过代谢途径进行合成，也可以通过膳食中的蛋白质摄入。
伯氨的氨基酸在生物体内发挥着多种重要生物功能。
首先，它们是蛋白质的组成单位，参与体内蛋白质的合成与修复。
其次，伯氨的氨基酸还参与到生物体内的氨基酸代谢过程中，调节氨基酸的平衡，并参与尿素循环等重要代谢路径。
此外，伯氨的氨基酸还与能量代谢、免疫调节、酸碱平衡等多个生理过程密切相关。
伯氨的氨基酸的重要性不言而喻。
通过研究伯氨的氨基酸，我们可以深入理解其在生物体内的功能与作用机制，为人类健康和疾病治疗提供理论依据。
未来的研究方向中，我们可以进一步探索伯氨的氨基酸在蛋白质合成与代谢中的具体作用，深入研究其与疾病发生发展的关系。
此外，我们还可以进一步研究伯氨的氨基酸在生化反应中的催化作用，以及与其他生物分子的相互作用机制。
这些研究将为生命科学领域的发展提供新的突破点。
综上所述，伯氨的氨基酸作为一类重要的生物分子，在维持生命活动、调节代谢过程等方面发挥着重要作用。
未来的研究将进一步揭示其具体功能与作用机制，为生命科学的发展做出更多贡献。
1.2 文章结构文章结构的目的是为读者提供一个简要的概览，使他们能够更好地理解和导航整篇文章的内容。
本文的结构分为引言、正文和结论三个部分。
在引言部分，我们将对含有伯氨的氨基酸进行概述，介绍文章的目的以及整篇文章的结构。
通过引言，读者将对本文的主题有一个初步的了解，为后续内容的阅读打下基础。
在正文部分，我们将详细介绍伯氨的氨基酸的定义、种类和生物功能。
首先，我们将解释伯氨的氨基酸的定义，包括它们的组成和特征。
接着，我们将列举并描述不同种类的伯氨的氨基酸，以便读者了解它们的差异和特点。
含酪氨酸的氨基酸-解释说明
含酪氨酸的氨基酸-概述说明以及解释1.引言1.1 概述氨基酸是构成蛋白质的基本单元，它们在我们的身体中发挥着至关重要的作用。
其中，含酪氨酸的氨基酸在蛋白质合成和许多生理功能中都扮演着重要角色。
含酪氨酸是一种芳香族氨基酸，它的结构中包含了苯环和一侧链上的羟基。
它在人体内无法自主合成，需要通过食物摄入来获取。
常见的含酪氨酸包括酪氨酸、麦角酸和咖啡因等。
含酪氨酸的氨基酸具有许多独特的特性。
首先，它们对于维持正常的神经系统功能至关重要。
酪氨酸参与了许多神经递质的合成，而麦角酸和咖啡因则具有兴奋神经系统的作用。
其次，含酪氨酸的氨基酸还具有抗氧化和抗炎的能力，对于维持身体健康和防止某些疾病的发生起着积极作用。
含酪氨酸的氨基酸在生理功能中也扮演着重要角色。
首先，它们参与了蛋白质的合成和维持身体组织的结构和功能。
其次，酪氨酸作为黑色素的前体，在皮肤和毛发的颜色形成中起着重要作用。
此外，含酪氨酸的氨基酸还参与了免疫调节、激素合成和细胞信号传导等生理过程。
含酪氨酸的氨基酸在许多领域都发挥着重要作用。
在医学领域，它们被广泛应用于药物和保健品的研发中，如抗炎药物、抗氧化剂和神经系统调节剂等。
在美容和化妆品领域，含酪氨酸的氨基酸被用于护肤产品和染发剂中，具有保湿、抗衰老和护发等功效。
此外，含酪氨酸的氨基酸还在食品工业中被用作增加食品口感和改善食品色泽的添加剂。
综上所述，含酪氨酸的氨基酸在蛋白质合成、神经系统功能、抗氧化、抗炎以及许多生理过程中起着重要作用。
它们在医学、美容和食品等领域都具有广泛的应用前景。
进一步的研究和应用将有助于揭示其更多的生理功能和潜在的临床应用。
1.2 文章结构本文将按照以下结构进行阐述含酪氨酸的氨基酸的相关内容：2.1 含酪氨酸的氨基酸的定义：在本节中，我们将介绍含酪氨酸的氨基酸的定义以及其基本的化学结构和性质。
我们将重点解释酪氨酸与其他氨基酸之间的关系，并探讨其在生物体中的存在形式。
2.2 含酪氨酸的氨基酸的特性：本节将详细描述含酪氨酸的氨基酸的特性。
氨基酸简写
氨基酸简写概述氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，分为20种常见的氨基酸。
为了简化氨基酸的表示和书写，在国际上制定了使用简写的约定。
每种氨基酸都有一个特定的简写标识，方便科学家在文献中进行描述和书写。
本文将介绍氨基酸的简写以及其对应的化学结构和功能。
氨基酸简写表下表列出了20种常见的氨基酸及其对应的简写标识。
序号氨基酸简写标识1丙氨酸Ala2谷氨酸Arg3天冬氨酸Asn 4马来酸Asp 5胱氨酸Cys 6谷氨酸Gln 7谷氨酸Glu 8赖氨酸Gly 9组氨酸His 10异亮氨酸Ile 11亮氨酸Leu12赖氨酸Lys 13甲硫氨酸Met 14苯丙氨酸Phe 15脯氨酸Pro 16色氨酸Ser 17环胺酸Thr 18缬氨酸Trp 19酪氨酸Tyr 20缬氨酸Val氨基酸结构和功能1. 丙氨酸 (Alanine)•简写标识：Ala•结构式：CH3-CH(NH2)-COOH•功能：丙氨酸是一种非极性氨基酸，常参与蛋白质的结构稳定性维持。
2. 谷氨酸 (Arginine)•简写标识：Arg•结构式：H2N-C(NH)-NH-(CH2)3-CH(NH2)-COOH•功能：谷氨酸是一种碱性氨基酸，通常与酸性氨基酸组合形成盐桥，参与蛋白质的相互作用。
3. 天冬氨酸 (Asparagine)•简写标识：Asn•结构式：H2N-CO(CH2)-CH(NH2)-COOH•功能：天冬氨酸是一种极性氨基酸，通过氢键与其他氨基酸相互作用，参与蛋白质的折叠和稳定。
4. 马来酸 (Aspartic acid)•简写标识：Asp•结构式：HOOC-CH2-CH(NH2)-COOH•功能：马来酸是一种亲酸氨基酸，在蛋白质的结构和功能中起到重要的作用。
5. 胱氨酸 (Cysteine)•简写标识：Cys•结构式：HS-CH2-CH(NH2)-COOH•功能：胱氨酸含有硫原子，可以和其他胱氨酸形成二硫键，参与蛋白质的折叠和稳定。
6. 谷氨酸 (Glutamine)•简写标识：Gln•结构式：H2N-C(O)-(CH2)2-CH(NH2)-COOH•功能：谷氨酸是一种极性氨基酸，通过氢键与其他氨基酸相互作用，参与蛋白质的折叠和稳定。
21种氨基酸cas号
21种氨基酸cas号氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它们对于生命体的正常生长和运作至关重要。
目前已知存在着21种天然氨基酸，它们分别是丝氨酸、脯氨酸、纤氨酸、甘氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、组氨酸、缬氨酸、异胘氨酸、赖氨酸、环氨酸、蛋氨酸、脱氨酪氨酸、异石氨酸、苏氨酸、丙氨酸、丙基脯氨酸、缬氨酸、谷氨酸、精氨酸和酪氨酸。
以下是这21种氨基酸的CAS号和简要描述：1. 丝氨酸（CAS号：56-41-7）：它是一种重要的氨基酸，对于人体的生长和修复具有重要作用。
2. 脯氨酸（CAS号：54-84-4）：它是一种无极性氨基酸，是构建蛋白质的重要组成部分。
3. 纤氨酸（CAS号：56-85-9）：它是一种重要的必需氨基酸，对于肌肉的生长和修复具有重要作用。
4. 甘氨酸（CAS号：56-85-9）：它是一种非必需氨基酸，对于脂肪代谢和免疫系统的正常运作具有重要作用。
5. 异亮氨酸（CAS号：73-32-5）：它是一种支链氨基酸，对于肝脏和肌肉的健康维护非常重要。
6. 亮氨酸（CAS号：73-22-3）：它是一种必需氨基酸，对于脂肪和甘油的合成有重要作用。
7. 组氨酸（CAS号：56-92-8）：它是一种在人体内起到重要生理功能的氨基酸。
8. 缬氨酸（CAS号：72-19-5）：它是一种非必需氨基酸，对于肌肉的修复具有重要作用。
9. 异胘氨酸（CAS号：51-35-4）：它是一种非常重要的氨基酸，是构建蛋白质的重要组成部分。
10. 赖氨酸（CAS号：56-40-6）：它是一种重要的必需氨基酸，对于人体的生长和发育至关重要。
11. 环氨酸（CAS号：38000-03-0）：它是一种重要的氨基酸，在人体中有多种重要的生理功能。
12. 蛋氨酸（CAS号：63-68-3）：它是一种必需氨基酸，对于蛋白质的生长和修复至关重要。
13. 脱氨酪氨酸（CAS号：72-32-5）：它是一种非常重要的氨基酸，在人体内起到多种重要的生理功能。
氨基酸 结构式
氨基酸结构式氨基酸是构成蛋白质的基本单元，也是生物体内重要的有机分子。
它由氨基基团（NH2）、羧基（COOH）、氢原子和一个侧链组成。
氨基酸的结构式可以用来描述它的化学结构和空间构型。
氨基酸的结构式可以分为两部分：中心碳原子和侧链。
中心碳原子被称为α-碳，它与一个氨基基团、一个羧基和一个氢原子相连。
侧链则决定了氨基酸的特性和功能。
氨基酸的结构式可以分为20种不同的类型，每种类型由不同的侧链组成。
其中，有9种氨基酸被称为必需氨基酸，人体无法自行合成，必须从食物中摄取。
这些必需氨基酸包括赖氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸和甲硫氨酸。
氨基酸的结构式可以根据侧链的性质进行分类。
有些侧链是疏水性的，例如丙氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。
这些氨基酸常常位于蛋白质的内部，与水接触较少。
另一些侧链是亲水性的，例如丝氨酸、谷氨酸和赖氨酸。
这些氨基酸常常位于蛋白质的表面，与水接触较多。
氨基酸的结构式还可以根据侧链的电荷性质进行分类。
有些侧链带有正电荷，例如赖氨酸、精氨酸和组氨酸。
这些氨基酸在生物体内具有重要的生物活性，例如组氨酸参与了免疫反应和过敏反应。
另一些侧链带有负电荷，例如天冬氨酸和谷氨酸。
这些氨基酸在细胞内参与了许多重要的代谢过程，例如天冬氨酸是三羧酸循环的中间产物。
除了上述分类，氨基酸的结构式还可以根据侧链的大小和形状进行分类。
有些侧链非常小，例如甘氨酸、丙氨酸和甲硫氨酸。
这些氨基酸可以使蛋白质的结构更加紧凑。
另一些侧链非常大，例如酪氨酸和组氨酸。
这些氨基酸常常位于蛋白质的表面，可以与其他分子相互作用。
氨基酸的结构式可以用来描述氨基酸的化学结构和空间构型。
氨基酸的结构式根据侧链的性质可以进行分类，包括疏水性、亲水性、电荷性、大小和形状等。
这些分类有助于我们理解氨基酸的特性和功能，进一步揭示蛋白质的结构与功能之间的关系。
组成蛋白质的氨基酸的结构特点
组成蛋白质的氨基酸的结构特点氨基酸是生物体所必需的一类有机化合物，也是组成蛋白质的主要成分，它们由一个碳元素、一个氢元素、一个氧元素和一个氮原子组成，其中碳元素充当骨架，氢元素与氧元素构成酸碱基，而氮原子则是营造特有香气的物质，氨基酸的结构可以分为三个部分：核心、酸碱基和氮原子部分。
首先，核心部分是由一个碳原子与共轭三价链构成，而一般的氨基酸都有一个由氢化物或硫酰氯组成的键接到碳原子之外的侧链，特殊的氨基酸有的还可以有花卉结构，这种结构主要是碳原子与侧链，其形态可以由侧链决定，而侧链的形态又受到碳原子形态的制约。
其次，氨基酸结构中的酸碱基部分由一个碱性氢和一个酸性氢组成，该部分可以从氨基酸中的几个官能团中获得，例如有的氨基酸的侧链中是有极性的羟基，也有的有极性的氯基，这些官能团都可以提供氢键能力，而氨基酸本身也可以提供氢键能力。
最后，氨基酸结构中的氮原子部分可以从氨基酸的氨基官能团来获得，它可以提供氨基酸的特殊香气，同时也可以提供氨基酸特有的溶解性。
总之，氨基酸可以被简单地描述为由一个碳元素、一个氢元素、一个氧元素和一个氮原子组成的有机化合物，它们的结构有一个核心、一个酸碱基和一个氮原子部分，每种氨基酸的结构都有自己的特点，除苷类氨基酸以外，所有其他氨基酸的价态都受到其酸碱基的控制，它们的溶解性可以通过它们的氮原子来表示，最后，氨基酸是蛋白质的主要成分，为蛋白质提供了特殊结构，使它们能够发挥其功能。
氨基酸的结构特性调节了蛋白质的结构、功能及蛋白质间的相互作用，这也是蛋白质在生物体里发挥作用的关键。
氨基酸在其结构中引入特殊的核心碳原子，为氨基酸构建一种特殊的架构，架构中的酸碱基可以控制氨基酸的价态，而架构中的氮原子可以控制氨基酸的溶解性。
该架构最终形成由氨基酸链接而成的蛋白质，使蛋白质能够作为生物体里最重要的高分子来发挥作用。
因此，氨基酸在组成蛋白质上的重要性不言而喻，研究它们的结构特征不仅有助于我们探索蛋白质的本质，还能够为我们开发更有效的生物活性物质提供有力的理论依据。
氨基酸的结构通式是
氨基酸的结构通式是氨基酸是有机化合物中最常见的一类物质。
它们包括多种组分，有助于实现人体正常生理功能，因此对维持健康非常重要。
在生物学中，氨基酸的结构通式是一个研究的重要课题，它对于深入了解其化学性质和生物活性至关重要。
氨基酸是有机化学中最基本的物质，它们是由水合碳酸，胺基和氯离子组成。
氨基酸的结构通式可以用水合碳酸，胺基和氯离子三个组分的一般式表示：如：-COOH、-NH2、-Cl。
在氨基酸的结构中，氨基（-NH2）结合着胺基酸（-COOH）；胺基酸与氯离子（-Cl）结合，形成了“Z”型结构。
在这种“Z”型结构中，氨基酸的各个原子分别由胺基（-NH2）、羰基（-COOH）和氯离子（-Cl）组成，形成一个完整的氨基酸分子。
氨基酸的结构通式对于研究其化学性质和生物活性非常重要。
氨基酸的分子表征用“Z”型结构来表示，它反映了氨基酸的构象特性。
氨基酸的各个原子形成稳定的键，形成能量最低的构象。
例如，氨基酸各组分之间形成的离子键和氢键都是脂肪酸链构型的重要组成部分。
此外，氨基酸的结构通式还可用于描述它们在生物体内的性质。
氨基酸的结构通式不仅可以表示它们的化学性质，而且也可以用于描述它们在生物体内的活性。
氨基酸的结构通式代表了其在生物体内的新陈代谢作用、抗氧化作用、水溶性作用和抗体作用等。
例如，氨基酸的结构通式可以用来描述它们如何参与构成生物膜，或是其在蛋白质合成的作用。
此外，氨基酸的结构通式还可以揭示其生物活性的调节机制。
氨基酸的结构通式是一个非常复杂的课题，研究人员不断探索它的结构和性质，以解释它们的生物学作用。
目前，随着不断深入的研究，人们对氨基酸的结构通式已经有了更深入的理解，他们可以更准确地解释氨基酸的化学特性以及在生物体内的活性。
总之，氨基酸的结构通式是一个重要的研究课题，它可以用来描述氨基酸的化学性质，也可以用来描述它们在生物体内的活性。
因此，研究这一课题对于更好地理解氨基酸的特性和活性是至关重要的。
氨基酸的结构与性质
氨基酸的结构与性质氨基酸是生命中的基本分子之一，它是构成生物体内蛋白质的组成单元，同时还在许多代谢反应中发挥重要作用。
氨基酸的结构与性质涉及到它的化学组成、空间结构以及在生物体内的功能。
以下将详细介绍氨基酸的结构与性质。
一、氨基酸的化学结构：氨基酸由中心碳原子（α-C）和与之相连的四个基团组成：氨基（-NH2）、羧基（-COOH）、一个氢原子（-H）和一个侧链基团（R）。
1.氨基：-NH2，和一个氢原子连接，是氨基酸的一个常见特点。
2.羧基：-COOH，和一个氢原子连接，为氨基酸的另一个特点。
3.氢原子：-H，连接在中心碳原子上，可以与侧链基团相互作用。
4.侧链基团：R是氨基酸的特异性标志，不同的R导致了不同的氨基酸种类。
二、氨基酸的分类：氨基酸可以根据其侧链基团的性质被分为极性、非极性、酸性和碱性氨基酸。
1.极性氨基酸：侧链中含有氢键供体或受体，可以与其他极性物质相互作用。
酪氨酸、赖氨酸、组氨酸等就是极性氨基酸的代表。
2.非极性氨基酸：侧链中没有明显的极性基团，通常是脂溶性的。
丙氨酸、丝氨酸、亮氨酸等都属于非极性氨基酸。
3.酸性氨基酸：侧链中含有羧基，可以失去质子。
谷氨酸、门冬氨酸是常见的酸性氨基酸。
4.碱性氨基酸：侧链中含有氨基，在适当的条件下可以接受质子。
赖氨酸、精氨酸等属于碱性氨基酸。
三、氨基酸的空间结构：氨基酸通常以L型存在，这是由于侧链基团的位置而决定的。
在L型氨基酸中，羧基位于左侧，而氨基位于右侧。
D型氨基酸存在于一些细菌细胞壁中，而在自然界中D型氨基酸几乎不见。
氨基酸的侧链基团的位置和性质决定了氨基酸的生物功能和化学反应。
侧链基团的大小、电荷、极性、亲水性等属性对蛋白质的结构和功能起着重要的影响。
四、氨基酸的性质：1.酸碱性：氨基酸可以通过羧基中的羟基（-OH），羟基的质子（H+），以及氨基中的氨基质子（NH3+）与其他分子发生酸碱反应。
2.缔合特性：在生物体内，通过形成酯、肽和烷基缔合等化学反应，氨基酸可以与其他分子形成化学连接。
氨基酸的结构及性质
氨基酸的结构及性质氨基酸是生物体内重要的有机分子，它们包含一个氨基（NH2）基团和一个酸基（COOH）基团。
我们常常会将它们简写为“R-氨基酸”，其中“R”代表一个不同的侧链基团。
氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，也是生物体内许多重要分子的前体。
氨基酸的性质与其侧链基团的差异有关。
氨基酸可以分为两类：极性和非极性的。
极性氨基酸的侧链含有亲水基团，例如酪氨酸（tyrosine）和丝氨酸（serine）。
非极性氨基酸的侧链则不含有亲水基团，例如丙氨酸（alanine）和异亮氨酸（isoleucine）。
氨基酸还可以根据其侧链的不同特点进一步分类。
以下是几种常见的氨基酸及其性质：1. 酸性氨基酸：这些氨基酸的侧链中含有一个可解离的羧基（COOH），因此它们在溶液中具有酸性。
酸性氨基酸包括谷氨酸（glutamic acid）和天冬氨酸（aspartic acid）。
2. 碱性氨基酸：这些氨基酸的侧链中含有一个或多个可离子化的氨基基团（NH2）。
碱性氨基酸包括赖氨酸（lysine）和精氨酸（arginine）。
这些氨基酸在溶液中具有碱性。
3. 非极性氨基酸：这些氨基酸的侧链基团不带有电荷，因此它们在溶液中是非极性的。
非极性氨基酸包括甲硫氨酸（methionine）和苯丙氨酸（phenylalanine）。
4.极性氨基酸：这些氨基酸的侧链中含有亲水基团，因此它们在溶液中具有亲水性。
极性氨基酸可以进一步分为两类：带有极性非带电侧链的和带有偏极性侧链的。
• 带有极性非带电侧链的氨基酸包括色氨酸（tryptophan）和酪氨酸（tyrosine）。
它们在溶液中与水分子进行氢键形成稳定的结构。
• 带有偏极性侧链的氨基酸包括苏氨酸（threonine）和丝氨酸（serine）。
它们的侧链含有可以与水分子形成氢键的羟基基团。
此外，氨基酸还具有缔合成蛋白质的能力。
在蛋白质合成中，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
肽键是氨基酸之间的共价键，连接氨基酸的α-氨基与α-酸基。
氨基酸的pk值
氨基酸的pk值氨基酸是一类重要的生物有机分子，具有构成生物体内蛋白质的功能。
在生物体内，氨基酸通过缩合反应形成肽链，从而构成各种不同结构和功能的蛋白质。
而在化学上，氨基酸是由一个氨基团（NH2）和一个羧酸团（COOH）以及一个侧链所组成的化合物。
在氨基酸分子中，氨基团和羧基团不仅参与了缩合反应，也参与了酸碱中和反应，在氢离子的丰度变化中发挥了重要的作用。
氨基酸的酸碱性质可以用一系列化学参数来描述，其中最为常用的参数之一就是pk值。
pk值是指在特定条件下，使得氨基酸质子化和脱质化的反应速率相等时，所对应的酸性或碱性溶液的pH值。
一般来说，当pH等于氨基酸的pk值时，氨基酸有50%处于质子化状态，50%处于脱质化状态。
而当pH大于或小于氨基酸的pk值时，质子化和脱质化的速率不同，此时氨基酸处于不同的电离状态，其所呈现的性质也不同。
不同氨基酸的pk值可以用来说明它们在不同pH环境下的电离状态，从而影响它们的性质和反应。
在氨基酸中，气态的游离氨基和游离羧基的pk值分别为9.6和2.0，而侧链的pk值则因不同氨基酸的侧链类型而有所不同。
在20种常见的氨基酸中，有7种属于带正电侧链的碱性氨基酸，包括精氨酸、赖氨酸、组氨酸、色氨酸、异亮氨酸、鸟氨酸和组氨酸，它们的pk值分别为12.5、10.8、9.2、9.4、9.6、9.6和6.0。
带负电侧链的酸性氨基酸包括谷氨酸和天冬氨酸，它们的pk值分别为3.9和4.1。
而中性侧链的氨基酸包括天门冬氨酸、苏氨酸、脯氨酸、甘氨酸、丝氨酸、脯氨酸、异亮氨酸、脯氨酸和腺氨酸，它们的pk值分别为3.9、6.0、6.5、7.5、8.0、8.3、9.6、10.8和6.8。
通过了解不同氨基酸的pk值，我们可以预测它们在不同pH环境下的电离状态和反应行为，从而有助于研究蛋白质的稳定性、结构和功能等方面的问题。
pk值还常用于计算缩合反应的平衡常数等重要参数，为化学和生物学研究提供了重要的理论参考。
氨基酸的看法
氨基酸的看法
摘要：
一、引言
二、氨基酸的定义与性质
三、氨基酸在生物体内的作用
四、氨基酸的种类与命名
五、氨基酸的摄入与食物来源
六、氨基酸在营养学和健康方面的应用
七、氨基酸的工业应用
八、氨基酸研究的发展趋势与前景
正文：
氨基酸是生物体内构成蛋白质的基本组成单位，是一类含有羧基和氨基的有机化合物。
在生物体内，氨基酸不仅参与蛋白质的合成，还参与许多生理过程，如代谢、信号传导等。
氨基酸的种类繁多，根据侧链的不同，氨基酸可分为20种，包括必需氨基酸、半必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸是指人体无法自行合成，必须通过食物摄入的氨基酸，共有9种。
氨基酸广泛存在于食物中，如肉类、豆类、奶制品等。
氨基酸在营养学和健康方面的应用具有重要意义。
蛋白质是人体必需的营养素之一，而氨基酸是蛋白质的组成单位，因此氨基酸对人体健康至关重要。
氨基酸可以用于制备特殊医学用途配方食品，以满足患者的营养需求。
此外，氨基酸还被用于生产保健品和运动营养品，以提高人体免疫力、促进肌肉生长
等。
氨基酸在工业领域的应用也日益广泛。
氨基酸具有良好的生物降解性和生物活性，可用于制备生物降解塑料、表面活性剂等。
此外，氨基酸还可用于制备药物、食品添加剂等。
随着科学技术的不断发展，氨基酸的研究领域不断扩大，未来氨基酸在生物科学、医学和工程领域有望取得更多突破。
总之，氨基酸作为生命体内基本组成单位，在生物体内发挥着重要作用。
氨基酸不仅在营养学和健康领域具有重要应用价值，还在工业领域具有广泛的应用前景。
氨基酸原理
氨基酸原理
氨基酸是生物体内的基本结构单元，它们由氨基和两个氢原子以及一个酸基团组成。
氨基酸可以通过共价键和肽键连接形成多肽链，进一步形成蛋白质。
氨基酸可以分为20种常见的类型，它们的区别在于侧链的不同。
氨基酸的侧链可以是疏水性的、疏水性的、带电的或者其他化学性质各异的功能团。
氨基酸在生物体内具有多种重要的功能。
首先，氨基酸是蛋白质的构建单位，通过氨基酸的连接可以形成不同结构和功能的蛋白质分子。
此外，氨基酸可以参与酶的催化反应，调节基因表达、代谢和细胞信号转导等生物过程。
人体内无法自行合成某些氨基酸，这些氨基酸被称为必需氨基酸，必须通过食物摄入。
其他非必需氨基酸可以由人体内其他代谢物合成得到。
总之，氨基酸是生物体内重要的基本结构单元，通过氨基酸的连接形成蛋白质，参与多种重要的生物反应和过程。
高中生物必修2《遗传与进化》课时作业_2.4 蛋白质是生命活动的主要承担者ZY_6
【课时作业】2.4 蛋白质是生命活动的主要承担者[基础过关]1．下列有关氨基酸的描述正确的是()A．氨基酸是构成蛋白质的基本单位B．每种氨基酸必须具有一个氨基和一个羧基C．人体内的氨基酸必须从食物中获取D．每个氨基酸分子至少含有一个肽键解析：氨基酸是构成蛋白质的基本单位，有21种，其中有8种是人体细胞不能合成的，必须从外界环境中获取。
每种氨基酸至少具有一个氨基和一个羧基，且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。
氨基酸分子不含肽键，只有氨基酸脱水缩合后才会产生肽键。
答案：A2．将蛋白质分子完全水解，检测所有氨基酸中的氨基和羧基，两者的数量关系可能是() A．氨基等于羧基B．氨基多于羧基C．氨基少于羧基D．很难预测解析：组成蛋白质的氨基酸至少含有一个氨基和一个羧基，氨基酸中的氨基和羧基的数量关系可能是氨基数与羧基数相等，也可能是氨基数多于羧基数或氨基数少于羧基数。
答案：D3．下列物质中，有些不是组成生物蛋白质的氨基酸，其中属于氨基酸的物质经脱水缩合反应形成的物质叫()①NH2—CH2—COOH②NH2—CH2—CH2OH③④A．二肽B．四肽C．氨基酸D．三肽解析：分析题干中给出的化合物可知，其中①③都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上，是组成蛋白质的氨基酸，其余的都不是，因此构成蛋白质的氨基酸(每种一个)经脱水缩合反应形成的化合物是二肽。
答案：A4．蛋白质在生物体内具有重要作用。
下列叙述正确的是()A．蛋白质化学结构的差异只是R基团的不同B．某些化学物质可使蛋白质的空间结构发生改变C．蛋白质控制和决定着细胞及整个生物体的遗传特性D．“检测生物组织中的蛋白质”需同时加入双缩脲试剂A和B解析：氨基酸化学结构的差异只是R基团的不同，A错误；某些化学物质，如蛋白酶，可催化蛋白质水解，使蛋白质的空间结构发生改变，B正确；遗传物质核酸控制和决定着细胞及整个生物体的遗传特性，C错误；“检测生物组织中的蛋白质”，需先向组织样液中加入双缩脲试剂A液(0.1 g/mL的NaOH溶液) 1 mL，摇匀后再加入双缩脲试剂B液(0.01 g/mL的CuSO4溶液)4滴并摇匀，D错误。
氨基酸模式的名词解释
氨基酸模式的名词解释
氨基酸模式是指由氨基酸组成的特定顺序和结构的序列。
氨基酸是生命中重要的有机化合物，是构成蛋白质的基本组成单元。
氨基酸模式描述了蛋白质中不同氨基酸的排列顺序和连接方式，决定了蛋白质的功能和结构。
氨基酸由氨基（NH2）、羧基（COOH）、一个氢原子（H）
和一个特异的侧链组成。
氨基酸模式通过描述氨基酸的序列来确定蛋白质的特征。
氨基酸模式中的每一个氨基酸都有唯一的标识符，一般用字母缩写表示，比如甲硫氨酸缩写为Met，酪
氨酸缩写为Tyr等。
氨基酸模式对于研究蛋白质的结构和功能至关重要。
在生物学研究中，科学家经常使用氨基酸模式来研究蛋白质的特性。
通过氨基酸模式，可以了解蛋白质的生物活性、稳定性、抗原性以及与其他分子的相互作用等。
在蛋白质序列的氨基酸模式中，还存在许多特定的模式，如埃克曼环模式、转谷氨酸转肽酶模式等，这些模式揭示了氨基酸之间的特定相互作用和序列模式。
氨基酸模式的研究在生物信息学中也是重要的一部分。
科学家通过分析大量的氨基酸序列，寻找其中的模式和重复序列，从而研究蛋白质的进化关系、功能演化以及与其他蛋白质的相互作用等方面的问题。
氨基酸模式的研究也对药物设计和治疗疾病等方面具有重要的意义。
总之，氨基酸模式是由氨基酸组成的序列，描述了蛋白质中氨基酸的排列顺序和连接方式。
通过研究氨基酸模式可以了解蛋白质的特征、结构和功能，对于生物学研究、生物信息学研究以及药物设计等具有重要的意义。
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+ OH+ H+ (pK´1)
+
OH-
+ H+ (pK´2)
pH< pI
净电荷为正
pH = pI
净电荷=0
pH > pI
净电荷为负
A+
A0
A-
(三)氨基酸的酸碱滴定曲线
在pH2.34和pH9.60处，Gly具有缓冲能力。
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
（一）蛋白质的水解
蛋白质的水解可分为完全水解和部分水解两种情况。 （ 1 ）酸水解 常用 H2SO4 (4mol/L) 和 HCl (6mol/L) 进行水 解。色氨酸破坏，天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基。 （2）碱水解 稳定。 （3）酶水解 分析。 用5mol/L的NaOH水解，氨基酸消旋，色氨酸 水解位点特异，为部分水解。用于一级结构
单字母和三字母缩写符号。
化学名称
英文
三字 符号
Gly Ala Val Leu Ile Ser
单 字 符
G A V L I S
中文 代号
甘 丙 缬 亮 异亮 丝
化学名称
英文
三字 符号
Glu Asn Gln
单 字 符
E N Q
中文 代号
谷
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 丝氨酸
Glycine alanine valine leucine isoleucine serine
生物化学
赵艳玲 2010
第二章 蛋白质化学
主要内容:
重点：①组成蛋白质的20种常见氨基酸的分类、化
学结构、酸碱、性质及物化性质。②蛋白质的肽和
肽键。
难点：①蛋白质的肽键性质②蛋白质高级结构，尤
其是超二级结构，结构域和三级结构，四级结构。
第一节 氨基酸
蛋白质 是由许多不同的氨基酸按一定的序列 通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳 定的构象并具有一定生物功能的大分子。
三、氨基酸的物理性质
(一) 旋光性 rotation,optical activity,chirality
一个异构体的溶液可使偏振光逆时针旋转（记为（-）)， 另一个异构体可使偏振光顺时针旋转（计为（+）），称为 旋光性。 光学异构体的其它理化性质完全相同。
注意：旋光度与溶剂、浓度、温度、pH值等条件有关
终点： 100% Gly净电荷：-1
（四）氨基酸等电点的计算
当氨基酸溶液在某一定 pH 值时，使某特定 氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离
子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此
时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点 (isoelctric point)。 氨基酸在等电点状态下，溶解度最小。
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
二氨基一羧基氨基酸（碱性氨基酸） ：赖、精
（2）芳香族氨基酸 （3）杂环族氨基酸 （2个） 苯丙、酪 （3个） 组、色、脯
甘
丙
缬
亮
异亮
丝
苏
半胱
甲硫
天
谷
赖
精
组
苯丙
酪
色
脯
2、氨基酸按其 R 基的极性分类（在 pH7）
非极性 R 基：8 种 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 苯丙氨酸 色氨酸 甲硫氨酸 特点：疏水性侧链，水溶性小 带正电荷的 R 基：3 种 赖氨酸 精氨酸 组氨酸 特点：碱性氨基酸 不带电荷的极性 R 基：7 种 甘氨酸 丝氨酸 苏氨酸 酪氨酸 半胱氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺 特点：亲水性侧链，易溶于水 带负电荷的 R 基：2 种 天冬氨酸 谷氨酸 特点：酸性氨基酸
（二）氨基酸 碳原 子上的一个氢原子被氨基取代而成的 化合物。常见的 20 种氨基酸中，除了 脯氨酸外，都是a-氨基酸。
1、氨基酸的结构通式
COOH
H2N—Cα—H
COO+H N—C —H 3 α
R
不带电形式
R
两性离子形式
（1）具有酸性的-COOH基及碱性的-NH2基，为两性电解质。 （2）如果R≠H，则具有不对称碳原子，因而是光活性物质。
核苷酸和核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要aa
一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物
精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸是尿素循环(Urea cycle)的中间物。
主要内容:
1、氨基酸的结构通式及其构型 2、氨基酸的分类及其结构 3、氨基酸的物理性质 4、氨基酸的酸碱性质 5、氨基酸的重要化学通性 6、氨基酸的制备
天冬酰胺和谷氨酰胺是酰胺 赖和精 是二氨基一羧基氨基酸 苯丙和酪 是芳香族氨基酸 组、色、脯是杂环氨基酸
1、根据侧链R基团的结构分类
（1）脂肪族氨基酸（15个） 一氨基一羧基氨基酸（中性氨基酸） 甘、丙、缬、亮、异亮 含羟基氨基酸：丝、苏 含硫氨基酸：半胱、甲硫 一氨基二羧基氨基酸（酸性氨基酸）：天、谷 酰胺（酸性氨基酸） ：天冬酰胺、谷氨酰胺
2、氨基酸的构型
Cα如是不对称C（除甘氨酸Gly），则：
1、具有两种立体异构体 [D-型和L-型] 2、具有旋光性（手性） [左旋（-）或右旋（+）]
二、氨基酸的分类及其结构
（一）常见的蛋白质氨基酸
组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸。 它们中除脯氨酸外都是α -氨基酸，即在α -碳原 子上有一个氨基。基本氨基酸都符合通式，都有
起点：
100% Gly+
+
净电荷：+1 平均净电荷：+0.5
第一拐点： 50%Gly
，50%Gly±
pH=pK+lg[Gly±]/[Gly+] = pK1 = 2.34 第二拐点： 100%Gly± 第三拐点： 50%Gly± 净电荷：0 ，50%Gly等电点pI 平均净电荷：-0.5
pH=pK2+lg[Gly-]/[Gly±]=pK2=9.6
蛋白质的重要性
蛋白质是生命现象的最基本物质基础
蛋白质的生物机体的结构物质 蛋白质的生物的功能物质
蛋白质与生命起源的关系
NH3 ,CH4 ,H2O, H2 原始有机物质 复杂的有机化 合物 (氨基酸、核苷 酸、糖类、脂 肪)
微生物、动植 物、人类
原始生物 （原始单细胞生物）
1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. 8. 9.
蛋白质在生物体内的分布
含量(干重) 微生物 人 体 一般细胞 大肠杆菌 人体 50-80% 45% 50% 3000种 10万种
种类
第一节 氨 基 酸
组成蛋白质
一些aa及其衍生物充当化学信号分子
Thyroxine(甲状腺素，酪氨酸衍生物)和吲哚乙酸(植物中的色 氨酸衍生物)都是激素。
氨基酸是许多含N分子的前体物
K
R F Y H W
赖
精 苯丙 酪 组 色
苏氨酸
半胱氨酸 甲硫氨酸 天冬氨酸
threonine
cysteine methionine aspartic acid
Thr
Cys Met Asp
T
C M D
苏
半胱 甲硫 天
脯氨酸
proline
Pro
P
脯
甘、丙、缬、亮、异亮 是一氨基一羧基氨基酸 丝、苏 是羟基氨基酸 半胱、甲硫 是含硫氨基酸 天、谷是一氨基二羧基氨基酸
甘氨酸是一种构型,无旋光性
苏氨酸和异亮氨酸有四种光 学异构体。
其余17种氨基酸有两种光学 异构体：L型、D型。 构成蛋白质的氨基酸均属L型（L-苏氨酸）。
(二)溶解性：
溶解于水,特别是稀酸稀碱溶液,不溶于乙醚、氯仿等 有机溶剂。
( 三)熔
点:
均大于200度
(四) 氨基酸的紫外吸收：
构成蛋白质的 20 种氨基酸在 可见光区都没有光吸收，但 在远紫外区 (<220nm) 均有光 吸收。 酪氨酸的max＝275nm， 275=1.4x103; 苯丙氨酸的 max ＝ 257nm ， 257=2.0x102; 色氨酸的max＝280nm， 280=5.6x103;
谷氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺
glutamic acid asparagine glutamine
赖氨酸
精氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 组氨酸 色氨酸
lysine
arginine phenylalanine tyrosine histidine tryptophan
Lys
Arg Phe Tyr His Trp
生物体的组成成分 酶 运输： Na-K泵、离子转运 运动：驱动蛋白介导的转运活动 抗体 干扰素 遗传信息的控制 细胞膜的通透性 高等动物的记忆、识别机构
C（50~55%）
蛋白质的一般组成
H（6~8%）
O（20~23%）
N（15~18%）
S（0~4%）…
N的含量平均为16%——
凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础 蛋白质含量＝ 蛋白氮×6.25
六伴穷光蛋 半胱、蛋→半胱、蛋（甲硫）氨酸→含硫氨基酸 酸谷天出门 谷、天→谷氨酸、天冬氨酸→酸性氨基酸 死猪肝色脸 丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源的氨基酸 只携一两钱 缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸 一本落色书 异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮 拣来精读之 赖、精、组→赖氨酸、精氨酸、组氨酸→碱性氨基酸 芳香老本色 酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸 不抢甘肃来 脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与转氨基 的氨基酸
蛋白质最大紫外吸收峰在280nm处。
四、氨基酸的酸碱化学
（一）氨基酸的两性离子形式