蛋白质的分子组成解读
蛋白质的分子结构
别构效应 蛋白质一级结构与功能的关系 核酸结构与功能的关系 抗体结构与免疫性
一、蛋白质的一级结构
蛋白质一级结构又称化学结构（primary structure）， 是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫键的位臵，肽链中氨基 酸间以肽键为连接键。蛋白质的一级结构是最基本的结构，它 决定了蛋白质的二级结构和三级结构，其三维结构所需的全部 信息都贮存于氨基酸的顺序之中。 （一）肽键与肽平面 肽键是一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨 基脱水缩合形成的酰胺键(一CO—NH一)，属共价键。肽键是蛋 白质结构中的主要化学键，此共价键较稳定，不易受破坏。
A. α-α B. β-α-β C. β-β-β(Rossmann pleat) D. β-meander E. Greek key
（三）蛋白质的三级结构与构象
蛋白质的三级结构（tertiary structure）是指蛋 白质的一条多肽链的所有原子的整体排列。包括形成主 链构象和侧链构象的所有原子在三维空间的相互关系。 也就是一条多肽链的完整的三维结构。
β—折叠结构图
β-转角
β-转角是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构， 其结构特征为： (1)主链骨架本身以大约180°回折; (2)回折部分通常由四个氨基酸残基构成; (3）构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-指多肽链主链部分形成的无规律的卷曲构象。虽相 对没有规律性排布，但是其同样表现重要生物学功用，但 习惯称为“无规卷曲”。 酶的功能部位常包含此构象，灵活易变。
二、蛋白质的空间结构
（一）蛋白质二级结构与结构域
1、α-螺旋 螺旋结构是指蛋白质肽链骨架围绕一个轴形成的构象，是蛋白质 中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。α—螺旋结构的 特点如下： (1)肽单元围绕中心轴呈有规律右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋 上升一圈，螺距为0.54nm，每个残基上升0.15nm,螺旋半径0.23nm； (2)α—螺旋的每个肽键的N—H与相邻第四个肽键的羰基氧形成氢键 (hydrogen bond)，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，肽链中的全部 肽键都可形成氢键，是维持α—螺旋结构稳定的主要次级键。
生物分子与生物大分子的结构解析
生物分子与生物大分子的结构解析生命的起源和演化接连不断地进行着，我们人类也在这个过程中逐渐发现并探索着生命内部的奥妙。
生物分子和生物大分子是构成生命体的基本组成部分。
了解它们的结构，有助于我们更好地理解生命，探究生命活动的本质。
1. 蛋白质的结构解析蛋白质是一种大的生物分子，是细胞内最重要，最基本的物质之一。
它们构成细胞的重要组成部分，是构成生命体的基础组成单元。
蛋白质结构的研究一直是生命科学研究中的重要问题之一。
一级结构是指分子链上的氨基酸序列，常用字母表表示成一条线。
二级结构是分子链内互相作用并稳定起来的一些结构。
当多个氨基酸通过氢键相互吸引时，就可以形成α螺旋或β折叠，这称为二级结构。
三级结构基本上描述的是蛋白质的结构。
当蛋白质进一步对折时，分子可呈现几个不同的形状，这些形状被称为“域”（domain）。
每个域内的氨基酸都相互作用着，共同构建出该域的折叠状态。
最终，当这些域重合并折叠到一起时，就形成了蛋白质分子的三级结构。
四级结构，是指由特定的蛋白质的几个亚基组成的多亚基蛋白质的组合结构。
2. 脱氧核糖核酸（DNA）的结构解析DNA是生命存在的基础，是生物遗传信息的媒介。
DNA分子结构如双螺旋状的梯子，由核苷酸组成。
核苷酸是由糖分子，一个磷酸分子和含氮原子的一个碱基组成的。
碱基的种类有A,G,C,T 四种，建立规律的碱基配对是保证DNA信息传递正确性的基础。
A和T成对，C和G成对，每对碱基之间有氢键相连。
这种二股螺旋结构是由于DNA链上的脱氧核糖和磷酸分子沿两个方向相互连接并形成的。
3. 核糖核酸（RNA）的结构解析RNA是核酸的一种，是由核苷酸组成，与DNA非常相似，但不同于DNA的是，在RNA中脱氧核糖被核苷酸里的核糖代替。
RNA分子通常是单链，但也可能是双链的，这取决于其特定的化学性质。
RNA分子包含有基因的信息和各种RNA辅助或介导的细胞过程的信息，如转录和转移RNA（tRNA）的结构。
生物化学与分子生物学第八版蛋白质的结构与功能解析
名词解释1.蛋白质的等电点（PI）：在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH，称为氨基酸的等电点（PI）。
2.肽：是氨基酸通过肽键连接的化合物。
3.肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
4.蛋白质的一级结构：蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序，并包括二硫键的位置。
5.蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基的构象。
6.蛋白质的超二级机构：两个或两个以上具有二级结构的肽链在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，称为超二级结构，目前已知的组合形式有αα、βαβ、ββ三种。
7.模体：是蛋白质分子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
一个模体有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
8.蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。
9.结构域：分子量较大的蛋白质常可以折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。
结构域是在三级结构层次上的独立功能区。
10.蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
11.分子病：由蛋白质一级结构发生变异而引起的疾病称为分子病，其病变是基因突变。
12.协同效应：蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此蛋白质中另一个亚基与配体的结合能力。
13.蛋白质变性：在一些理化因素作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性降低。
14.盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐（硫酸铵、硫酸铵、氯化钠等），会破坏蛋白质的胶体稳定性而使其沉淀，称为盐析。
蛋白质分子的元素组成特点是
蛋白质分子的元素组成特点是
特点是一切蛋白质都含氮元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。
蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。
所有的蛋白质都含有碳（50-60%）、氢（6-8%）、氧（19-24%）、氮（13-19%）；大多数蛋白质含有硫（4%以下）；有些蛋白质含有磷；少数蛋白质含有金属元素（如铁、铜、锌、锰等）；个别蛋白质含有碘。
蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。
机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。
一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。
蛋白质占人体重量的16%-20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6-12kg。
人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。
蛋白质解读心得体会高中生
蛋白质解读心得体会高中生蛋白质解读心得体会蛋白质是构成生物体的重要基础物质，对于人类的生长发育和维持正常代谢起着至关重要的作用。
近期，我在高中生物课上学习了关于蛋白质的知识，深感其重要性和奥妙之处。
在我对蛋白质进行进一步解读的过程中，获得了一些心得体会。
首先，蛋白质是生命活动的基石。
蛋白质是由多种氨基酸组成的长链状分子，这些氨基酸通过肽键连接在一起形成多肽链，最终折叠形成特定的空间结构。
蛋白质的结构多样性使其能够完成各种生物学功能，包括构成细胞的结构和器官的组织，参与代谢反应以及传递遗传信息等。
例如，酶是一类重要的蛋白质，能够催化生物体内的反应，保持代谢的正常进行。
抗体则是一种由蛋白质组成的分子，能够识别并结合病原体，起到免疫作用。
蛋白质还能通过信号转导参与细胞内的调控过程，确保生物体的正常功能。
其次，蛋白质的结构决定其功能。
蛋白质的功能与其结构密切相关。
蛋白质的三级结构包括原初结构、二级结构、三级结构和四级结构。
当蛋白质的结构发生变化时，其功能也会受到影响。
一个经典的例子是变性蛋白质失去了原有的结构，从而失去了相应的功能。
正因为如此，维持蛋白质的结构对于其功能的维持至关重要。
此外，蛋白质的结构还与其水溶性、稳定性等性质有关，这些性质也是影响蛋白质功能的重要因素。
最后，蛋白质的合成与调控是复杂而精密的过程。
蛋白质的合成是一个多步骤、多环节的过程。
首先，DNA被转录为mRNA，mRNA再通过核糖体作为模板，转化为蛋白质。
在这个过程中，涉及到的基因型、转录、翻译等一系列生物学机制相互配合，才能顺利地合成出特定的蛋白质。
此外，蛋白质的合成还受到一系列的调控因素的影响，包括基因表达调控、转录后修饰、蛋白质折叠等。
这些调控机制的精细调节，使得蛋白质在不同的时间和空间表达，发挥其特定的功能。
通过对蛋白质的解读，我意识到了蛋白质在生物体内的重要性和复杂性。
蛋白质的结构和功能之间的关系以及蛋白质的合成和调控过程，使我更加深入地了解了生命的奥秘。
蛋白质的分子结构
defined AA sequence.
MW：5700 dalton，51个氨基酸残基，A链21个残基，B链30个残基。 A链内有1个2硫键 Cys 6 — Cys 11
A.B链间有2个2硫键 A.Cys 7－B.Cys 7 A.Cys 20 — B.Cys 19
（2）牛胰核糖核酸酶（RNase） 一条多肽链，124AA残基组成，四 个链内二硫键，分子量12600.它是测出一 级结构的第一个酶分子。
（2）胰岛素原的激活
preproinsulin
signal peptidase peptidase
proinsulin
insulin
5）多肽或蛋白质的人工合成
Solid-phase synthesis of polypeptide P193：
+
第 二 向
a b
+
第一向
pH6.5 图中a、b两个斑点是 由一个二硫键断裂 产生的肽段
-
Brown和Hartlay对角线电泳图解
3.蛋白质一级结构生物功能 1 )蛋白质一级结构举例：
（1）胰岛素（Insulin）
The determination of the AA sequence of insulin (1953) is a landmark in biochemistry because it showed for the first time that a protein has a precisely
镰刀状红细胞贫血病：病人体内红细胞的形状为新月 形，即镰刀状。此种细胞壁薄，而且脆性大，极易涨破 而发生溶血；再者，病变的细胞粘滞加大，易栓塞血管； 由于流速较慢，输氧机能降低，使心脏器官供血出现障 碍，从而引起头昏、胸闷而导致死亡。
蛋白质的分子组成
(一)蛋白质的分子组成1.氨基酸(1)分类：组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，除甘氨酸外，均属L-α-氨基酸。
根据其侧链的结构和理化性质可分成五类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
(2)理化性质①两性解离及等电点：氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。
②紫外吸收性质：根据氨基酸的吸收光谱，含有共辄双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近。
③茚三酮反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热时，合成为蓝紫色的化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。
可作为氨基酸的定量分析方法。
2.肽蛋白质中的氨基酸相互结合成肽。
连接两个氨基酸的酰胺键称肽键。
蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。
(二)蛋白质的分子结构1.一级结构在蛋白质分子中，从N端至C端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
其主要化学键是肽键，此外，蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构的范畴。
2.二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
α-螺旋：每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
肽链中的全部肽键都可形成氢键，以稳固螺旋结构。
3.三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，如疏水键、离子键(盐键)、氢键和范德华力等。
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。
4.四级结构体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上多肽链。
每一条多肽链都有其完整的二级结构，称为亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接，这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
蛋白质的分子结构
三、蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构（一）一级结构（线性结构、基本结构）蛋白质的一级结构(primary structure ) 指它的氨基酸序列 。
比喻：珍珠项链1954年英国生物化学家Sanger 报道了胰岛素（insulin ）的一级结构（参见教材P7），这是世界上第一个被确定一级结构的蛋白质。
A 链：21个AA ，B 链：30个AA ，A 、B 两链通过两个二硫键相连，A 链本身第6及11位两个半胱氨酸形成一个链内二硫键。
1960年Moore 和Stein 测出了牛胰核糖核酸酶的一级结构，含124个AA ，链内有4个二硫键。
蛋白质的一级结构是决定其空间结构的基础，而空间结构则是其实现生物学功能的基础。
（二）空间结构（又称构象）定义：是指蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的旋转而形成的各种空间排布及相互关系。
Pr 构象：主链构象、侧链构象两者相互依赖，相互影响一般根据蛋白质构象的范围和复杂程度，人为地将Pr 的空间结构分为：二级、三级和四级结构。
1.1.二级结构二级结构二级结构：：蛋白质多肽链主链原子的局部空间排布。
（1） 形成二级结构的基础肽键平面：肽键中的C 、H 、O 、N 、四个原子和与它们相邻的两个α碳原子都处在同一个平面上，这个平面称为~。
多肽链＝通过可旋转的α-碳原子连接的酰胺平面链提问：影响蛋白质构象的作用力有哪些？内力（内因）：蛋白质分子内各原子间作用力外力（外因）：与溶剂及其他溶质作用力内因为主，外因通过改变内因起作用（2）基本形式：包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、不规则卷曲（自由回转或松散肽段）四种方式。
A. α-螺旋（蛋白质最常见的二级结构形式）天然蛋白质大部分为右手螺旋（顺时针）几个数值：螺旋一周3.6个AA，螺距0.54nm,每个残基跨距为0.15nm作用力：氢键—相邻螺旋之间通过肽键上的酰基氧与亚氨基氢形成。
B.β折叠：是多肽链的折叠形式平行肽链间以氢键从侧面连接的构象维持β-折叠的作用力也是肽键衍生出的氢键：平行式、反平行式C.β转角作用力——同样是肽键衍生来的氢键但由于只有这一个氢键，只形成β—转角结构。
高中生物之细胞的分子组成与结构基本知识点
高中生物之细胞的分子组成与结构基本知识点1.蛋白质、核酸的结构和功能（1）蛋白质主要由C、H、O、N 4种元素组成，很多蛋白质还含P、S元素，有的也含有微量的Fe、Cu、Mn、I、Zn等元素。
（2）氨基酸结构通式的表示方法结构特点是：每种氨基酸分子至少都含有一个氨基和一个羧基，并且都有一个氨基和一个羧基连接再同一个碳原子上，这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团。
（3）连接两个氨基酸分子的化学键叫做肽键。
化学式表示为—NH—CO—拓展：①失去水分子数＝肽键数＝氨基酸数—肽链数（对于环肽来说，肽键数＝氨基酸数）②蛋白质相对分子质量＝氨基酸平均相对分子质量×氨基酸数量－失去水分子数×水的相对分子质量③一个肽链中至少有一个游离的氨基和一个游离的羧基，在肽链内部的R基中可能也有氨基和羧基。
（4）蛋白质结构多样性的原因是：组成不同蛋白质的氨基酸数量不同，氨基酸形成肽链时，不同种类氨基酸的排列顺序千变万化，肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别。
蛋白质多样性的根本原因是基因中碱基排列顺序的多样性。
（5）有些蛋白质是构成细胞和生物体的结构成分，如结构蛋白；有些蛋白质具有催化作用，如胃蛋白酶；有些蛋白质具有运输载体的功能，如血红蛋白；有些蛋白质起信息传递作用，能够调节机体的生命活动，如胰岛素；有些蛋白质具有免疫功能，如抗体。
（6）核酸的元素组成有C、H、O、N和P。
核酸是细胞内携带遗传信息的物质，在生物体的遗传、变异和蛋白质的生物合成中具有重要作用。
（7）核酸的基本单位是核苷酸，一个核苷酸是由一分子含氮的碱基、一分子五碳糖和一分子磷酸组成的。
（8）DNA中的五碳糖是脱氧核糖，RNA中的五碳糖是核糖；DNA中含有的碱基是腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和胸腺嘧啶，而RNA中含有的碱基是腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和尿嘧啶；DNA中含有两条脱氧核苷酸链，而RNA中只含有一条核糖核苷酸链。
（9）生物的遗传物质是核酸。
蛋白质的分子结构
β－折叠在蛋白质中含量仅次于 －螺旋，和－螺旋相比，稳定 性相对较差，结构参数较易变化， 扭曲程度也可各有不同，一般位 于蛋白质的中心，外面由稳定的 －螺旋包围。也有蛋白全由β－ 折叠组成，如免疫球蛋白，这样 的结构相对较柔软，易于发生构 象变化。
β －转角（β -turn）
特征：多肽链
形成因素：与ＡＡ组成和排 列顺序直接相关。
多态性：多数为右手（较稳 定），亦有少数左手螺旋存 在（不稳定 ）；存在尺寸不同
的螺旋。
-helix
链内氢键
O H ‖ │ -C-［NH-CαHR-CO-］3 N Aa1的酰胺基团的-CO基与Aa5酰胺基团的 -NH基形成链内氢键。
-helix何时不稳定?
三级结构特征：
含多种二级结构单元
有明显的折叠层次； 是紧密的球状或椭球 状实体 分子表 面有一 空穴 ( 活性部位)； 疏水侧链埋藏在分子 内部，亲水侧链暴露 在分子表面
无规则 卷曲 β-折叠
空穴
β-转角 α-螺旋
肌 红 蛋 白 三 级 结 构
肌红蛋白的血红素辅基
分子伴侣 （molecular chaperone） 与蛋白质的折叠
蛋白质中氨基酸的连接方式
肽键
肽平面
肽单元 (peptide unit)、肽平面
-Cα-CO-NH-Cα/-
牛胰岛素的一级结构
牛 胰 核 糖 核 酸 酶 的 一 级 结 构
维持一级结构的化学键：
1.肽键 2.二硫键
蛋白质的高级结构
一、二级结构与超二级结构
二、三级结构和结构域
三、亚基缔合和四级结构
β转角
β折叠片
α螺旋
自由回转
α－螺旋（α－helix）
蛋白质的分子结构与血红蛋白.
蛋白质的分子结构与血红蛋白蛋白质的分子结构非常复杂。
由多个不同的氨基酸，按照一定的次序结合成的多肽链是蛋白质的基本结构，即蛋白质的一级结构。
多肽链不是以直线状，而是以部分折叠、部分螺旋状态存在，这是由于多肽链氨基酸残基间发生氢键作用造成的，此为蛋白质的二级结构。
蛋白质分子在二级结构的基础上，氨基酸残基间发生二硫键、氢键、静电键、范德华作用力等次级键作用(如图1)，使多肽链进一步盘旋、折叠，形成更复杂的空间结构，即三级结构。
如人的肌肉中担任储存氧气作用的肌红蛋白就是由一条多肽链构成的三级结构(如图2)。
图 1 蛋白质分子中氨基酸残基间次级键作用示意图图 2 肌红蛋白质三级结构示意图有些蛋白质是由二条或二条以上的多肽链组成的，即具有一、二、三级结构的多肽链，依靠次级键作用，相互缔合在一起，组成一个功能单位，这就是蛋白质的四级结构。
例如血红蛋白是由四条多肽链组成的──二条α链(每条α链含141个氨基酸残基)和二条β链(每条β链含146个氨基酸残基)。
每条多肽链的螺旋结构形成一个疏水性的空间，可保护血红素分子不与水接触，Fe2+不被氧化。
Fe2+位于血红素卟啉环的中央，与卟啉环的4个吡咯基、O2及多肽链上的组氨酸形成六配位体。
每个血红蛋白分子可逆结合4个氧分子，每克血红蛋白可结合1.34 mL氧气(如图3)。
图 3 血红蛋白结构示意图血红蛋白也能与一氧化碳结合，而且结合力较氧气大200倍，只要空气中一氧化碳含量达到千分之一左右，就可使血液中的血红蛋白有一半左右结合成一氧化碳合血红素，人便会因缺氧窒息而死亡。
在一些物理和化学因素如振荡、加热、射线辐照、化学试剂等的作用下，均可使蛋白质的结构遭到破坏，失去它的生理功能，这就是蛋白质的变性作用。
如甲醛水溶液(也称福尔马林)中的甲醛可与多肽链上的氨基发生作用，使蛋白质变性并凝固，再也不易腐烂变质，依此原理可以制作永久保存的动物标本。
蛋白质分子的元素组成特点
蛋白质是有机体内重要的生物大分子，是所有生命过程中从基本代谢
到特殊功能都无法绕过的重要物质。
它具有明显的生物功能，它主要
由氮、氧、碳及其他少量元素构成，被称为核酸、脂质等生物大分子
的细胞质组成成分。
蛋白质具有以下特点：
1、由多种元素组成：蛋白质的主要元素是氮、碳、氢和氧，同时还含
有硫、磷、氯、硼等元素；
2、分子形式稳定：由于蛋白质分子3D结构的特别情况，使得它们在
经历热力学和化学作用时可以很好地稳定它们三维结构；
3、分子大小相对较小：蛋白质分子大小介于Nanometer及Micrometer
之间；
4、分子容量大：蛋白质是高分子，其分子链中的子单位个数是非常多的，分子容量大。
蛋白质分子在生物体中具有重要作用，它主要由氮、氢、碳、氧及其
他微量元素组成，具有结构稳定性、分子形状和分子大小较小的特点，可以以此来维持及促进生命的各种代谢功能，是保障生命活动的重要
物质。
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1/16%
❖ 测得某一蛋白质样品的含氮量为0.4克,此样 品约含蛋白质多少克?
❖ 已知一蛋白质样品8g，请计算出里面的含氮 量是多少？
一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
存 在 自 然 界 中 的 氨 基 酸 有 300 余 种 ， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种.
赖氨酸
lysine
Lys K 9.74
精氨酸 arginine Arg R 10.76
组氨酸 histidine
His H
7.59
目录
含苯环的氨基酸： 苯丙、色、酪
练习
❖下列含有两个羧基的氨基酸是（ D ） ❖A. 精氨酸 B. 赖氨酸 ❖C. 甘氨酸 D. 谷氨酸
多选题
❖1、含硫氨基酸包括(A D ) ❖ A．蛋氨酸 B．苏氨酸 ❖ C．组氨酸 D. 半胱氨酸
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
❖ 等电点(pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴 离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中 性，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
α氨基酸的结构通式
COOH
︱
H2N—Cα—H
︱
R
不带电形式
COO-
︱
+H3N+—Cα—H ︱
R
两性离子形式
1.各种氨基酸的区别在于侧基R基上。 2、除R为H（甘氨酸）外，其余L-氨基 酸均具有旋光性。 3、构成蛋白质的20种氨基酸中19种为 α-氨基酸，1种为α-亚氨基酸。
L-AA
D-AA
（一）氨基酸的分类
多选题
2、下列哪些是碱性氨基酸(ACD) A．组氨酸 B．蛋氨酸 C．精氨酸 D．赖氨酸
(二)氨基酸的理化性质
❖ 1.物理性质 白色晶体
2. 紫外吸收
色氨酸、酪氨酸的最 大吸收峰在 280 nm 附近， 苯丙氨酸260 nm 。
大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
1. 中性非极性侧链氨基酸 2. 中性极性侧链氨基酸 3. 酸性侧链氨基酸 4. 碱性侧链氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
2.中性极性侧链氨基酸氨基酸
3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
天冬氨酸 aspartic acid Asp D 2.97 谷氨酸 glutamic acid Glu E 3.22
❖ 4.茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色 化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此 吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因 此可作为氨基酸定量分析方法。
茚三酮反应
二、肽键和肽
❖ （一）肽键与多肽 ❖ 氨基酸缩合而成的化合物为肽 ❖ 肽 二肽 三肽 寡肽 多肽
H
︱
O
ห้องสมุดไป่ตู้
H
O
︱
H—N—CH2—C—OH + H—N—CH2—C—OH
等点电（pI）：氨基酸所带的净电荷为0时溶液
的pH值。
等电点时，溶解度最低，用于分离蛋白质。
溶液的PH值决定其存在形式 PH<pI 氨基酸带正电 PH＝pI 氨基酸净电荷为0 PH>pI 氨基酸带负电
练习
❖ .氨基酸在等电点时,其中氨基与羧基： ❖ A．全部解离 ❖ B．氨基解离＞羧基解离
C．解离数相等 ❖ D．羧基解离＞氨基解离
芳香族氨基酸的紫外吸收
The principal components a spectrophotometer
3. 两性解离及等电点
❖ 氨基酸既含有氨基，可接受H+， ❖ 又含有羧基，可电离出H+， ❖ 所以氨基酸具有酸碱两性性质。
❖ 通常情况下，氨基酸以两性离子的形式存在， 如下图所示：
R CH COOH NH2
H
OH
O
︱
H—N—CH2—C——N—CH2—C—OH
肽键
性质:分子间脱水反应
（二） 几种生物活性肽
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)