蛋白质的结构知识要点总结课件

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蛋白质的结构及功能课件
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
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3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
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4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
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5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
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3. 氧化供能
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第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
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蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo,个别蛋白质还 含有 I 。
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第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
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一、蛋白质一级结构与功能的关系
(一)一级结构是空间构象的基础



牛核糖核酸酶的 一级结构
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去除尿素、 β-巯基乙醇
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生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
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本课内容简介(一)
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly:无手性碳原子。 Pro:为环状亚氨基酸。 Cys:可形成二硫键。

《蛋白质的结构》PPT课件

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上一页 质


结 下一页 构


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定s s
HcoooH SO3H
SO3H
(2)常用测定方法简介
目录
蛋 D.分析多肽链的N-末端和C-末端。
上一页
白 质
多肽链端基氨基酸分为两类:N-端
一 氨基酸(amino-terminal)和C-端氨基
级 下一页 结
酸。
退出
构 的 测
在肽链氨基酸顺序分析中,最重要 的是N-端氨基酸分析法。
O
O
O
O
NHCHC NHCHC NHCHC NHCHC
R1
R2
R3
R4
水解位点
肽链
谷氨酸蛋白酶: R1=Glu、Asp(磷酸 缓冲液); R1=Glu (磷酸缓冲液或醋酸 缓冲液)
精氨酸蛋白酶: R1=Arg
目录
多 肽 链 上一页 的 选 择 下一页 性 降 解
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化学法:可获得较大的肽段
溴化氰(Cyanogen bromide)水解法,它能选择 性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽键。
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(二)、蛋白质的一级结构(primary structure) (初级结构、肽链结构、化 目录 学结构)
RO H2N CH C
Rn-1O
Rn O
HN CH C HN CH C OH
N-端 氨 基 酸

蛋白质的结构和功能(高中一轮复习)ppt课件

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第2讲蛋白质结构和功能
一、蛋白质的基本单位——氨基酸
必需氨基酸 (8种)
1、元素组成: C 、H 、O 、N 。
非必需氨基酸(12种)
2、种类:约 20 种
基础梳理
3、结构通式:
能否在体 内合成
4、结构特点:(1)每个氨基酸至少有一个 氨基 和一个羧基;(2)都有一个氨基和羧基连接在 同一个碳原子 上;(3)各种氨基酸之间的区别在于 R基 的不同。
解析:分子式为C22H34O13N6的多肽化合物水解产生三种氨基酸,由于每种氨基酸只含有一个氨基,因此此化合物 是六肽化合物,由6个氨基酸构成。由于谷氨酸含有两个 羧基,根据氧原子数可推出此化合物含有3个谷氨酸, 4个 游离的羧基。
答案: C
【知识链接】 (1)氨基酸与相应DNA、RNA片段中碱基数目之间计算时,当出现关键词“最多”、“ 至少”时,不应考虑计算过程中终止密码子的碱基数。(2)计算O和H的数量变化时,不要漏掉增加H2O 中O和H的数值。(3)环状多肽中肽键数与氨基酸数相同。
命题设计
考点二 聚焦蛋白质的结构层次及其多样性
1.图示分析蛋白质的结构多样性和功能多样性
(1)多肽与蛋白质的最重要的区别是 多肽无空间结构 。(2)如果合成的蛋白质是唾液淀粉酶,需要参与的细胞器 是 核糖体、内质网、高尔基体、线粒体 。
2.观察氨基酸、多肽、肽链、肽键和蛋白质的关系图示
示 蛋白质结构的2个误区(1)氨基、羧基和肽键的书写误区不要将氨基错写为NH2或—NH3 ;不要将羧基误写为COOH;也不要将肽键误写为CO—NH或 。
蛋白质合成中的相关计算
技法提炼
说明:由于mRNA中有终止密码子等原因,上述 关系应理解为每合成1个氨基酸至少需要mRNA上 的3个碱基和DNA (基因)上的6个碱基。

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特征
1、每隔3.6个AA残基螺 旋上升一圈,螺距0.54nm
2、螺旋体中所有氨基酸 残基R侧链都伸向外侧链中 的全部>C=0和>N-H几乎都 平行于螺旋轴
3、每个氨基酸残基的 >NH与前面第四个氨基酸残 基的>C=0形成氢键,肽链上 所有的肽键都参与氢键的形 成
7
(2)β-折叠 β-折叠(β结构或β构象)是一种重复性的结构,可以把它想
3
一 一级结构是蛩白质最基本的结构。研究一个蛋白质 的结构和功能。首先要测定氨基酸序列。 直接测定蛋白质的氨基酸序列是很困难的, Sanger 通过近10年的工作,于1953年完成了牛胰岛素51个氨基 酸的序列测定。因此而荣获了1958的诺贝尔化学奖。我 国科学家通力合作,于1965年人工合成了有活性的牛胰 岛素。 胰岛素由A、B两条肽链组成。A链由21个氨基酸组 成B链由30个氨基酸组成。A链和B链之间通过两对二硫 键相连另外A链内部6位和l1位上的两个半胱氨酸通过二 硫键相连形成链内小环,下图为牛胰岛素的一级结构。
12
2.超二级结构和结构域
①超二级结构 超二级结构指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此
相互作用。形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组 合体,常见的有ααβ,βαβ,βαβαβ( Rossman折叠),ββ,β曲折和希腊图案拓扑结构等。 ②结构域 结枃域指多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠 成的近似球状的紧密结构。
4
二、蛋白质的空间结构
定义:蛋白质的空间结构通常称作蛋白质的构象,或 高级结构,是指蛋白质分子中所有原子在三维空间的分布 和肽链的走向。
一个天然蛋白质在一定条件下,往往只有一种或很少 几种构象,这是因为主链上有3是C-N键,不能自由旋转,另 两个可旋转的键所形成的φ角和Ψ角,也受到主链原子空 问位阻的限制。只有一小部分二面角的搭酉是空间位置 所允许的。此外,侧链R基团有大有小,相互间或者相斥, 或者吸引,使多肽链的构象数目受到进一步的限制。研究 蛋白质构象的主要方法有X射线衍射法、核磁共振法等。

蛋白质的结构与功能ppt课件(完整版)全文

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• 氨基酸残基(residue) :肽链中的氨基酸分 子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基 酸残基。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽,三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide),由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3)运动与支持
机体的结构蛋白:头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4)参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5)免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6)参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7) 氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
(三)模体(motif)
在许多蛋白质分子 中,可发现二个或三个 具有二级结构的肽段, 在空间上相互接近,形 成一个特殊的空间构象, 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋-折叠-折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合
子,占人体干重的45%,某些组织含量更 高,例如脾、肺及横纹肌等高达80%。
大事记:
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白,并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的,并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用

蛋白质的结构与功能(1)(共125张PPT)

 蛋白质的结构与功能(1)(共125张PPT)

一级结构中大多数氨基酸残基及其顺序是 维持构象和表达功能所必需。
这些氨基酸残基局部直接参与构成蛋白质 的活性区,局部处在蛋白质构象的关键位 置,只有少数氨基酸残基与功能构象关系 不大。
胰岛素
2%~10%活性
无活性
原活性100%
目录
链接 血红蛋白一级结构与功能的关系
HbA β 肽 链
N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146)
* 由10个以内氨基酸相连而成的肽称为

更多的氨基酸相连形成的肽称
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,
被称为
*
是指许多氨基
酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端:
多肽链中有 多肽链中有
的一端 的一端
N-端
C-端 牛核糖核酸酶
链接
γ
H2O2
2GSH
NADP+
GSH复原酶
2H2O
NH2 NH2
NH2
蛋NH白3+质变性成在临有床上规应用 那么的、在空间上能够识别的二级结构组合
血红蛋白空间结构与功能的关系
〔二〕 有机溶剂沉淀法:
体。 单纯蛋白质
有机溶剂沉淀法的机理:
脑啡肽〔5肽〕具有强烈的镇痛作用〔强于吗啡〕,不上瘾。
破坏蛋白质的水化膜。
1.某一溶液中蛋白质的百分含量为45%,此溶液的蛋白质氮的百分浓度为:
第一节
蛋白质的分子组成
掌握
主要有 大多数蛋白质含有少量 个别蛋白质还含有 。
掌握
各种蛋白质的平均含N量为16%。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物

蛋白质分子的结构解析PPT课件

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详细描述
蛋白质的四级结构涉及亚基的组成、 形状、大小以及亚基之间的相互关系 。四级结构的变化会影响蛋白质的整 体功能。
结构域
总结词
蛋白质的结构域是指在较大的蛋白质分子中,可以独立折叠为较为稳定的三级 结构的区域。
详细描述
结构域通常由200-400个氨基酸残基组成,具有特定的空间构象和功能。不同 的结构域可以组成不同的蛋白质,也可以存在于同一蛋白质的不同部位。
疾病诊断与治疗
疾病标志物发现
通过蛋白质结构解析,可以发现 与疾病相关的标志物,用于疾病
的早期诊断。
个性化治疗
基于蛋白质结构的差异,可以为患 者提供更加个性化的治疗方案,提 高治疗效果。
药物疗效评估
通过比较治疗前后蛋白质结构的变 化,可以评估药物治疗的效果。
生物工程与农业应用
酶工程
蛋白质结构解析有助于设计和优 化酶的活性位点,提高酶的催化
核磁共振技术
总结词
核磁共振技术是一种利用核自旋磁矩进行研究的方法,可以对蛋白质的溶液构象进行解 析。
详细描述
核磁共振技术利用核自旋磁矩的相互作用,通过外部磁场对核自旋进行操控,检测其共 振信号。对于蛋白质分子,可以利用该技术检测其氢原子、碳原子等核自旋的共振信号, 从而推断出蛋白质在溶液中的构象和动态行为。该方法具有高分辨率和高灵敏度,能够
05 蛋白质的结构解析方法
X射线晶体学
总结词
X射线晶体学是一种通过X射线分析晶体 结构的方法,广泛应用于蛋白质结构解 析。
VS
详细描述
X射线晶体学利用X射线在晶体中的衍射 效应,通过分析衍射图像,可以确定晶体 的原子排列和分子结构。对于蛋白质分子 ,可以通过结晶将其固定成晶体,然后利 用X射线分析其结构。该方法能够提供高 分辨率的结构信息,是解析大型蛋白质结 构和复杂蛋白质复合物结构的主要手段之 一。

《蛋白质的结构》PPT课件

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(3) 球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状 实体
(4) 球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部, 亲水侧链暴露在分子表面
疏水作用力是维持三级结构的主要动力。
(5) 球状蛋白质分子的表面有一个空穴(也称 裂沟、凹槽或口袋)
这种空穴常是结合底物、效应物等配体并 行使生物功能的活性部位。
亚基缔合还可以屏蔽亚基表面 上的疏水残基以避开溶剂水。
41
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2. 使催化基团汇集在一起
寡聚体的形成可使不同单体亚基的催化基 团汇集在一起以形成完整的催化部位。
42
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4. 使寡聚蛋白具有别构效应和协同性
多亚基蛋白质一般具有多个结合部位,结合 在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子 的其他部位所产生的影响(如改变亲和力或催 化能力)称为别构效应。
(4)β转角多数都处在蛋白质分子的表面, 在这里改变多肽链方向的阻力比较小。β转 角在球状蛋白质中的含量是相当丰富的, 约占全部残基的四分之一。
21
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四、无规卷曲(randon coil)
22
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超二级结构和结构域
23
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一、超二级结构(super—secondary struture)
-“非极性基团
被极性水分子排 挤相互聚拢”作
用力。
离子键(
或盐键)
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肽键 二硫键 离子键 氢键 疏水键 范德华力
键能
90kcal/mol
3kcal/mol 1kcal/mol 1kcal/mol 0.1kcal/mol
这四种键能远小于共价键,称次级键
提问:次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主
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? 特征
? 1、每隔3.6个AA残基螺 旋上升一圈,螺距0.54nm
? 2、螺旋体中所有氨基酸 残基R侧链都伸向外侧链中 的全部>C=0和>N-H几乎都 平行于螺旋轴
? 3、每个氨基酸残基的 >NH与前面第四个氨基酸残 基的>C=0形成氢键,肽链上 所有的肽键都参与氢键的形 成
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(2)β-折叠 ? β-折叠(β结构或β构象)是一种重复性的结构,可以把它想
有范德华力、二硫键(如抗体)。
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16
5
1.蛋白质的二级结构
? 定义:指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即蛋 白质主链原子的局部空间排布(不涉及侧链原子的位置)。
? 维持二级结构的化学键:氢键 ? 二级结构的主要类型
■α-螺旋 ■β-折叠 ■3-转角 ■3-凸起 ■无规则卷曲
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? (1)α一螺旋
? 多肽链主链的段(肽段)从 N端到C端形成顺时针方向 的右手螺旋结构。
? 概念1:蛋白质分子中几条各具独立三级结构的多肽链间 相互结集和相互作用,排列形成的更高层次的空间构象。
? 概念2:是指蛋白质分子中各亚基的空间排布和相互作用。 ? 亚基:蛋白质分子含有两条或两条以上多肽链,且每一条
多肽链都有完整的三级结构,称为亚基。 ? 作用力:亚基间以离子键、氢键、疏水力连接。此外,还
4
二、蛋白质的空间结构
? 定义:蛋白质的空间结构通常称作蛋白质的构象,或 高级结构,是指蛋白质分子中所有原子在三维空间的分布 和肽链的走向。
? 一个天然蛋白质在一定条件下,往往只有一种或很少 几种构象,这是因为主链上有3是C-N键,不能自由旋转,另 两个可旋转的键所形成的φ角和Ψ角,也受到主链原子空 问位阻的限制。只有一小部分二面角的搭酉是空间位置 所允许的。此外,侧链R基团有大有小,相互间或者相斥, 或者吸引,使多肽链的构象数目受到进一步的限制。研究 蛋白质构象的主要方法有X射线衍射法、核磁共振法等。
蛋白质的结构
知识要点总结
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由长度不等、序列各异的氨基酸序列构成的蛋白质,可 以折叠成复杂的三维空间结构。为了研究方便,通常将蛋白 质的结构分为以下几个层次来描述:
一、蛋白质的一级结构
二、蛋白质的空间结构
1、蛋白质的二级结构 2、蛋白质的三级结构 3、蛋白质的四级结构
2
一、蛋白质的一级结构
定义 :蛋白质的一级结构指多肽链中的氨基酸序列,氨基酸 序列的多样性决定了蛋白质空间结构和列的多样性决定了蛋 白质空间结构和功能的多样性。 主要的化学键 :肽键,二硫键
为反平行β折叠中的一种不规则情况。β凸起可认为是β折 叠链中额外插入的一个残基,在凸起折叠链上是两个残基, 而另一侧上的是一个残基。
β-凸起的结构
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? (5)无规卷曲
?
? 无规卷曲指没有一定规律的松散肽链结构。但对一 定的球蛋白而言,特定的区域有特定的卷曲方式,因此,将 其归入二级结构。酶的功能部位常常处于这种构象区域 里。所以受到人们的重视。
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3.蛋白质的三级结构
? 定义:指球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结 构域等结构层次的基础上,组装而成的完整的结构单元。 换一句话说。三级结构指多肽链上包括主链和侧链在内 的所有原子在三维空间内的分布。
? 化学健:疏水键和氢键、离子键、范德华力等来维持其空 间结构的相对稳定。
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4.蛋白质的四级结构
12
2.超二级结构和结构域
? ①超二级结构 ? 超二级结构指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此
相互作用。形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组 合体,常见的有ααβ,βαβ,βαβαβ( Rossman折叠),ββ,β曲折和希腊图案拓扑结构等。 ? ②结构域 ? 结枃域指多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠 成的近似球状的紧密结构。
? 平行β-折叠比反平行β-折叠更规则,平行折叠一般是 大结构,少于5条肽链的很少见。而反平行折叠可以少到 仅由两条肽链组成。
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? (3)β-转角 ? 指肽链出现180左右转向回折形成的“U”形有规律的
二级结构单元。含4个氨基酸残基,第一个氨基酸残基与第 四个形成氢键。
β一转角的结构
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(3)β-凸起 β-凸起是一种小的非重复性结构,能单独存在,但大多数
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一 一级结构是蛩白质最基本的结构。研究一个蛋白质 的结构和功能。首先要测定氨基酸序列。 直接测定蛋白质的氨基酸序列是很困难的, Sanger 通过近10年的工作,于1953年完成了牛胰岛素51个氨基 酸的序列测定。因此而荣获了1958的诺贝尔化学奖。我 国科学家通力合作,于1965年人工合成了有活性的牛胰 岛素。 胰岛素由A、B两条肽链组成。A链由21个氨基酸组 成B链由30个氨基酸组成。A链和B链之间通过两对二硫 键相连另外A链内部6位和l1位上的两个半胱氨酸通过二 硫键相连形成链内小环,下图为牛胰岛素的一级结构。
象为由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是 一肽链。在这里主链沿纸条形成锯齿状.由多条肽链构成,也可由局条肽链通过回 折构成。
? 折叠可以有两种形式,一种是平行式,另一种是反平 行式,在平行β-折叠中相邻肽链是同向的,每个残基的长 度是0.325mmo在反平行β-折叠片中,相邻肽链是反向的, 每个残基的长度是0.347nm。在平行折叠中的氢键有明 显的弯折,其伸展构象略小于反平行折叠中的构象。
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