ppt生物化学(期末视频辅导)

生物化学

期末考试内容及要求

第一章绪论（了解）

第二章多糖生物化学（一般考核）

第三章蛋白质生物化学（重点考核）

第四章酶生物化学（重点考核）

第五章核酸生物化学（重点考核）

试卷题型及分值

填空题（每空1分，共20分）

选择题（每小题2分，共30分）

名词解释（每小题3分，共15分）

简答题（每小题7分，共35分）

第一章绪论

考核知识点：

1、生化发展史上的一些重要成就。（了解）

●1903年德国Neuberg（纽伯格）提出了“Biochemistry”这一名词，标志生物化学作为

一门独立学科的诞生。

●1931年吴宪提出了蛋白质变性学说。

●1953年Waston和Crick二人提出了DNA双螺旋结构模型，这个模型具有重大生物学

意义。

第二章多糖生物化学

1、多糖的分类（了解）

●多糖可分为单纯多糖和复合多糖

●单纯多糖又分为匀多糖（淀粉、纤维素、糖原、甲壳素）和杂多糖（琼脂、肝素、硫酸

软骨素、果胶等）

●复合多糖又分为糖肽类、糖脂类、其它

2、多糖的结构层次（掌握）

①初级结构（一级结构）

指线性糖链中糖苷键连接单糖残基的顺序，不涉及任何次级键的相互作用。

多糖的初级结构包括：

糖链中糖基的排列顺序；

糖基的构型（D、L）以及糖苷键的键型（a、β）

相邻各糖基是通过哪位碳原子上的羟基缩合而成糖苷键的；

有无分支结构，分支又是通过哪位碳原子连接的。

②二级结构

指的是多糖骨架链间以氢键结合所形成的各种聚合体，多糖的二级结构只涉及多糖分子主链的构象而不涉及侧链的空间排布。

常见的二级结构有带状的、螺旋状的和无规卷曲的三种，它们分别和纤维素、直链淀粉及细菌聚糖三者相对应。

③三级结构

具有二级结构的多糖链段，与其它多糖链段进一步相互作用，构成较紧密的结构形式，即由于螺旋与螺旋、螺旋与带状、带状与带状之间的作用而形成三级结构。

④多糖的四级结构：

多糖链在形成固有三级结构之后，分子表面的一些基团可以进一步和其他多糖分子链相互作用的，装配成一个功能更为完善的体系，这样的组合和结构方式是多糖的四级结构。

第三章蛋白质化学

1、蛋白质的生物学功能、元素组成、分类（掌握）

蛋白质的生物学功能

生物催化作用：酶

代谢调节作用：激素

免疫保护作用：免疫球蛋白

转运与贮存功能：血红蛋白

运动功能：肌球蛋白、肌动蛋白

作为生物体的组成成分：膜蛋白

接受和传递信息：受体蛋白

感染和毒性作用：异体蛋白

其它作用：凝血、记忆、抗冻等

蛋白质的元素组成

蛋白质分子中主要的元素组成是：C 50-55%、H 6-8%、O 20-23%、N 15-18%、S 0-4%等。此外，还含有微量的P、Fe、Zn、Cu、I等元素。其中N元素的含量相对稳定，约为16%，故每克氮相当于6.25克蛋白质。

蛋白质的分类

①按分子对称性划分：

球状蛋白质

纤维状蛋白质

②按组成的分类法

简单蛋白质：只由氨基酸组成

结合蛋白质：由氨基酸和其他组分如糖、脂、核酸、其他辅基等组成。

2、氨基酸的结构特点、理化性质（掌握）

氨基酸结构：L-α-氨基酸

根据R侧链基团解离性质的不同，可将氨基酸进行分类：

1.酸性氨基酸——Glu，Asp；侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷的氨基酸。

2.碱性氨基酸——His，Arg，Lys；侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷的氨基酸。

3.中性氨基酸——侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电荷的氨基酸。

氨基酸的电离性质

氨基酸等电点pI ：

指氨基酸不带净电荷状态下，溶液的pH称为该氨基酸等电点pI 。等电点pI是各个氨

基酸的特征值（氨基酸不同，则pI不同）。

在pI时，氨基酸的溶解度最小，易沉淀，是制备分离的基础，如味精的生产过程就是依此性质而设立的。

3、蛋白质的理化性质（掌握）

①蛋白质的胶体性质：分子量大，具有胶体溶液的特征。蛋白质分子表面的水化层（膜）和表面同种电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。

②酸碱性质：

蛋白质与氨基酸一样，能够发生两性离解，也有等电点。在等电点时，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。

在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质不同。在pH小于等电点溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动；在pH大于等电点溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动。这种现象称为蛋白质电泳。

③蛋白质的分子量测定方法：

渗透压法：设备简单但灵敏度较差。

超离心法：比较准确但需要超速离心机。

凝胶过滤法：要求一定设备。

聚丙烯酰胺凝胶电泳：目前普遍应用。

凝胶过滤法

④变性反应

蛋白质分子在受到一些物理因素如加热、高压、表面张力的作用时，或者接触到许多化学试剂如胍、脲、酸、有机溶剂等时，会导致失活。但这些变化都不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称为蛋白质的变性。

此外，蛋白质的变性还会伴随着其他现象的出现，如蛋白质溶解度的降低、一些物化常数的变化等等。

⑤蛋白质的紫外吸收

组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中，只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外光有光吸收。这三种氨基酸在280nm左右有最大吸收峰。

由于大多数蛋白质都含有酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸，所以可以利用紫外分光光度法测定蛋白质的含量。

4、蛋白质的结构分析（掌握）

一级结构（也叫化学结构）：指蛋白质分子中氨基酸的连接方式和排列顺序。一级结构的主要连接键是肽键。

二级结构：指多肽链主链骨架中的若干肽段，它们各自沿着某个轴盘旋或折叠，并以氢键维系，从而形成有规则的构象，二级结构类型有α－螺旋，β-折叠和β-转角等。

三级结构：指的是多肽链在二级结构的基础上，由于相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用而进行范围广泛的盘旋和折叠，从而产生特定的很不规则的立体结构。

三级结构主要靠非共价键（氢键、离子键、疏水键、范德华引力）来维持。

四级结构：由两条或两条以上具有完整三级结构的多肽链聚合而成的特定构象的蛋白质分子。此多肽链就是该蛋白质分子的亚单元（亚基）。

四级结构主要靠非共价键（氢键、离子键、疏水键、范德华引力）来维持。

第四章酶化学