酶的分子结构与功能.
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酶蛋白 全酶
决定酶的特异 性和高效性。
辅助因子
决定酶促反应 的性质。
10
二、酶的活性中心（active center）
1. 必需基团 一小部分与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团 （essential group）。 催化基团（catalytic group） 必需基团 结合基团（binding group）
7
2. 辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法分离。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法分离。
8
一、酶的分子组成 无机金属离子
辅助因子
小分子有机化合物 (B族维生素或其衍生物）
15
二、酶的活性中心（active center）
3.活性中心以外的其余结构
维系活性中心的三维结构骨架。 与底物结合，释放能量，推动反应进行。 决定酶促反应的特异性。 调控酶的活性（调节区）。
酶蛋白变性或活性中心 被破坏，酶就失去活性。
不同酶分子的活性中心结构不同，只能结合与之适 应的底物，发生一定的化学反应。-------酶催化 专一性
丝
18 3
S S S
S
活性中心 缬天天天天赖 缬 异甘组 丝 S S S S
19
胰蛋白酶的激活过程
3. 酶原的自身催化作用
有些酶对其自身的酶原有激活作用，称为酶原的自身催化作用。
H+
胃蛋白酶原
胃蛋白酶
4.酶原激活的生理意义：
避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化， 防止组织自溶，又可使酶到达特定部位发挥催化作用。 如：胰蛋白酶、凝血酶
4
第一节 酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成 • 酶的本质——具有蛋白质的一切物理化学性质。
1.按化学组成分
• 单纯酶（simple enzyme）
完全由氨基酸组成，活性由蛋白质结构决定。
如：蛋白酶、脂酶、淀粉酶，核糖核酸酶
• 结合酶（全酶）（conjugated enzyme）
5
一、酶的分子组成
酶（蛋白质）的化学性质
水解产物是氨基酸 具有蛋白质的呈色反应 具有电泳特征 具有蛋白质沉淀反应
蛋白质变性
6
一、酶的分子组成
全酶
=
酶蛋白 + 辅助因子
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme) 辅酶 辅助因子 (cofactor) 辅基
全酶 (holoenzyme)
酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有二者结 合为全酶才有催化活性。 酶蛋白决定酶催化专一性，辅助因子通常是作为电子、 原子或某些化学基团的载体决定反应的性质。
第四章
酶
1
什么是酶？
• 酶是活细胞合成的具有极高催化效率一类蛋白质， 又称为生物催化剂(biocatalysts）。 • 生物体内新陈代谢的一系列复杂的化学反应，几乎 都是由酶催化的。
• 酶所催化的反应，称为酶促反应（Enzymatic reacti on）。
• 在酶促反应中被酶催化的物质，称为底物，反应的 生成物称为产物。
无机金属离子在结合酶中的作用 1.参与组成酶的活性中心。 2.在酶与底物之间起桥梁作用。 3.维持酶分子发挥作用所必须的构象，稳定构象。 4.中和阴离子、降低反应中的静电斥力。
9
一、酶的分子组成
一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种特 异的酶。 一种辅助因子可以与不同的酶蛋白结合构成多 种不同的特异酶。
2
酶的研究历史
• 1783年，意大利科学家斯帕兰扎尼设计了一个研究鹰消 化肉的实验，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。 • 1836年，德国科学家施旺从胃液中提取了消化蛋白质的 物质，解开了胃的消化之谜。 • 1926年，萨姆纳从刀豆中成功提取出脲酶结晶。 • 20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结 晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。
O H2N CH CH2 O SH H2N CH CH2 N H N NH C OH N C OH SH
12
二、酶的活性中心（active center）
2. 酶的活性中心
存在于酶分子中的必需基团，空间上彼此靠近形 成一定的空间结构区域，这个区域能与底物特异 结合并将底物转化为产物，起催化作用的空间区 域，称为酶的活性中心。
催化基团—影响底物分子中某些化学键的稳定性， 促进底物转化为产物。 结合基团—与底物结合生成酶-底物复合物。
11
二、酶的活性中心（active center）
常见的必需基团
H2N CH CH2 OH
O C OH
OH
• • • • •
主要包括： 丝氨酸的羟基 半胱氨酸的巯基 谷氨酸的羧基 组氨酸的咪唑基。
3
酶的化学本质
绝大多数的酶都是蛋白质
• 1926年, 萨姆纳制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观念， 其具有蛋白质的一切性质。 核酶的发现： • 1981～1982年，Thomas R.Cech从四膜虫中发现有催 化活性的天然RNA—Ribozyme。 • L19 RNA和核糖核酸酶P的RNA组分具有酶活性是两 个最著名的例子。
16
三、酶原及酶原激活 1.酶原：没有催化能力的酶的前体。 2.酶原的激活：酶原在一定条件下转变为有活性 的酶的过程。 酶原的激活的实质是酶的活性中心形成和暴露 的过程。
17
胰蛋白酶原的激活
在肠激酶的作用下 切除N—末端的六 肽，形成酶的活性 中心。
18
Leabharlann Baidu
肠激酶
胰蛋白酶原
缬天天天天赖异缬甘
组
46
13
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心 14
溶菌酶的活性中心
* 谷氨酸 35 和天 冬氨酸 52 是催化 基团； * 色氨酸 62和 63、 天 冬 氨 酸 101 和 色 氨 酸 108 是 结 合基团；
* A~F 为 底 物 多 糖链的糖基，位 于酶的活性中心 形成的裂隙中。
20
四、同工酶
1.概念
•催化同一化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质 乃至免疫学性质不同的一组酶。 •例：乳酸脱氢酶（LDH）。 •LDH是由两型亚基组成的四聚体酶：骨骼肌型（M型） 和心肌型（H型）。
乳酸脱氢酶 （LDH）
M H M M M M M4 M M M H M 3 H1 M M H H M 2 H2 M H H H MH3 H H H H H4
决定酶的特异 性和高效性。
辅助因子
决定酶促反应 的性质。
10
二、酶的活性中心（active center）
1. 必需基团 一小部分与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团 （essential group）。 催化基团（catalytic group） 必需基团 结合基团（binding group）
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2. 辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法分离。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法分离。
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一、酶的分子组成 无机金属离子
辅助因子
小分子有机化合物 (B族维生素或其衍生物）
15
二、酶的活性中心（active center）
3.活性中心以外的其余结构
维系活性中心的三维结构骨架。 与底物结合，释放能量，推动反应进行。 决定酶促反应的特异性。 调控酶的活性（调节区）。
酶蛋白变性或活性中心 被破坏，酶就失去活性。
不同酶分子的活性中心结构不同，只能结合与之适 应的底物，发生一定的化学反应。-------酶催化 专一性
丝
18 3
S S S
S
活性中心 缬天天天天赖 缬 异甘组 丝 S S S S
19
胰蛋白酶的激活过程
3. 酶原的自身催化作用
有些酶对其自身的酶原有激活作用，称为酶原的自身催化作用。
H+
胃蛋白酶原
胃蛋白酶
4.酶原激活的生理意义：
避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化， 防止组织自溶，又可使酶到达特定部位发挥催化作用。 如：胰蛋白酶、凝血酶
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第一节 酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成 • 酶的本质——具有蛋白质的一切物理化学性质。
1.按化学组成分
• 单纯酶（simple enzyme）
完全由氨基酸组成，活性由蛋白质结构决定。
如：蛋白酶、脂酶、淀粉酶，核糖核酸酶
• 结合酶（全酶）（conjugated enzyme）
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一、酶的分子组成
酶（蛋白质）的化学性质
水解产物是氨基酸 具有蛋白质的呈色反应 具有电泳特征 具有蛋白质沉淀反应
蛋白质变性
6
一、酶的分子组成
全酶
=
酶蛋白 + 辅助因子
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme) 辅酶 辅助因子 (cofactor) 辅基
全酶 (holoenzyme)
酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有二者结 合为全酶才有催化活性。 酶蛋白决定酶催化专一性，辅助因子通常是作为电子、 原子或某些化学基团的载体决定反应的性质。
第四章
酶
1
什么是酶？
• 酶是活细胞合成的具有极高催化效率一类蛋白质， 又称为生物催化剂(biocatalysts）。 • 生物体内新陈代谢的一系列复杂的化学反应，几乎 都是由酶催化的。
• 酶所催化的反应，称为酶促反应（Enzymatic reacti on）。
• 在酶促反应中被酶催化的物质，称为底物，反应的 生成物称为产物。
无机金属离子在结合酶中的作用 1.参与组成酶的活性中心。 2.在酶与底物之间起桥梁作用。 3.维持酶分子发挥作用所必须的构象，稳定构象。 4.中和阴离子、降低反应中的静电斥力。
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一、酶的分子组成
一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种特 异的酶。 一种辅助因子可以与不同的酶蛋白结合构成多 种不同的特异酶。
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酶的研究历史
• 1783年，意大利科学家斯帕兰扎尼设计了一个研究鹰消 化肉的实验，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。 • 1836年，德国科学家施旺从胃液中提取了消化蛋白质的 物质，解开了胃的消化之谜。 • 1926年，萨姆纳从刀豆中成功提取出脲酶结晶。 • 20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结 晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。
O H2N CH CH2 O SH H2N CH CH2 N H N NH C OH N C OH SH
12
二、酶的活性中心（active center）
2. 酶的活性中心
存在于酶分子中的必需基团，空间上彼此靠近形 成一定的空间结构区域，这个区域能与底物特异 结合并将底物转化为产物，起催化作用的空间区 域，称为酶的活性中心。
催化基团—影响底物分子中某些化学键的稳定性， 促进底物转化为产物。 结合基团—与底物结合生成酶-底物复合物。
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二、酶的活性中心（active center）
常见的必需基团
H2N CH CH2 OH
O C OH
OH
• • • • •
主要包括： 丝氨酸的羟基 半胱氨酸的巯基 谷氨酸的羧基 组氨酸的咪唑基。
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酶的化学本质
绝大多数的酶都是蛋白质
• 1926年, 萨姆纳制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观念， 其具有蛋白质的一切性质。 核酶的发现： • 1981～1982年，Thomas R.Cech从四膜虫中发现有催 化活性的天然RNA—Ribozyme。 • L19 RNA和核糖核酸酶P的RNA组分具有酶活性是两 个最著名的例子。
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三、酶原及酶原激活 1.酶原：没有催化能力的酶的前体。 2.酶原的激活：酶原在一定条件下转变为有活性 的酶的过程。 酶原的激活的实质是酶的活性中心形成和暴露 的过程。
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胰蛋白酶原的激活
在肠激酶的作用下 切除N—末端的六 肽，形成酶的活性 中心。
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Leabharlann Baidu
肠激酶
胰蛋白酶原
缬天天天天赖异缬甘
组
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活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心 14
溶菌酶的活性中心
* 谷氨酸 35 和天 冬氨酸 52 是催化 基团； * 色氨酸 62和 63、 天 冬 氨 酸 101 和 色 氨 酸 108 是 结 合基团；
* A~F 为 底 物 多 糖链的糖基，位 于酶的活性中心 形成的裂隙中。
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四、同工酶
1.概念
•催化同一化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质 乃至免疫学性质不同的一组酶。 •例：乳酸脱氢酶（LDH）。 •LDH是由两型亚基组成的四聚体酶：骨骼肌型（M型） 和心肌型（H型）。
乳酸脱氢酶 （LDH）
M H M M M M M4 M M M H M 3 H1 M M H H M 2 H2 M H H H MH3 H H H H H4