生化名词解释、简答

名词解释：

1.蛋白质的一级、二级结构P87、89

蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称化学结构；蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规则的盘曲折叠形成的构象，不涉及侧链基团的空间排布。

2.蛋白质的变（别）构效应

别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。别构效应（allosteric effect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。

(底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性的效应。)

3.等电点P102

对某一蛋白质来说，在某一PH溶液中，它所带的正电荷与负电荷数恰好相等，即净电荷为0时，在电场中它既不向阳极也不向阴极移动，这时溶液的PH 就称为蛋白质的等电点（pI）

4.酶的活性中心P153

通过肽链的折叠、螺旋或缠绕形成了多种活性空间——酶的活性部位（或称活性中心）

5.酶的比活力P163

比活力是指每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数，即

比活力=活力单位数/每毫克酶蛋白

6.核酸的增色效应

核酸的光吸收值比各核苷酸光吸收值的和少30-40%，当核酸变性或降解时光吸收值显著增加。（将DNA的稀盐溶液加热到80~100℃时，双螺旋结构解体，两条链分开形成单链，由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高的现象。）

7.核酸的变复性P133-134

核酸的变性指DNA分子中的双螺旋结构解链为无规则线性结构的现象。

变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合称为双螺旋结构，此过程称复性。

8.生物氧化P175

有机物质在生物体内的氧化作用（伴随着还原作用）统称为生物氧化。

9.呼吸链P177

一系列具有氧化还原特性的酶与辅酶作为氢和电子的传递体。递氢体和递

电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上所形成的连锁氧化还原体系称为电子传递链。由于其与细胞摄取氧的呼吸过程有关，通常又称为呼吸链。

10.氧化磷酸化P182

氧化磷酸化是指伴随着代谢物的脱氢以及氢和电子在呼吸链上传递最后交给氧生成水的氧化途径，所释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程。

11.底物水平磷酸化P182

底物由于脱氢、脱水等作用，使分子重排，分子内部能量重新分布而形成的高能磷酸键（或高能硫酯键）直接将能量转移给ADP（或GDP）形成ATP（或GTP）的过程。

12.脂肪酸的β-氧化P221-223

β氧化过程：(1)脱氢反应(2)水化反应(3)再脱氢反应(4)硫解反应

糖酵解途径P200

糖酵解是一切有机体中普遍存在的葡萄糖降解途径，也是葡萄糖分解代谢的共同途径，也称EMP途径。糖酵解是在细胞质中进行的，不论有无氧气均可发生。

13.三羧酸循环P202

三羧酸循环可分为3个阶段：第一阶段为乙酰CoA和草酰乙酸生成六碳三羧酸阶段；第二阶段为连续两步氧化、脱羧生成四碳二羧酸阶段；第三阶段为草酰乙酸的再生阶段。

14.糖异生P207,208

由非糖物质转化成糖（由丙酮酸转化为葡萄糖）

15.半保留复制P270

由1条母代DNA链和1条子代DNA链配对产生子代双螺旋DNA。

16.冈崎片段P274

在E.coli DNA复制中，前导链的连续合成比较简单，而滞后链的不连续合成较复杂。。滞后链合成分段进行，需要合成若干RNA引物，DNA聚合酶Ⅲ可以在引物的3’端开始合成DNA，这样产生的片段含有RNA(约15个核苷酸)和DNA，被称为冈崎片段。(由DNA聚合酶Ⅰ切除小片段上的RNA引物，填补片段之间的空缺，最后由连接酶把它们连接成一条完整的子代链，由子代链合成的这些较小的DNA片段。)

17.中心法则

是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程。也可以从DNA传递给DNA，即完成DNA的复制过程。这是所有有细胞结构的生物所遵循的法则。在某些病毒中的RNA自我复制（如烟草花叶病毒等）和在某些病毒中能以RNA为模板逆转录成DNA的过程

（某些致癌病毒）是对中心法则的补充。

简答题：

1.生物化学的发展分哪三个阶段？简述每个阶段的主要内容。

①静态生物化学时期（1920年以前）研究内容以分析生物体内物质的化学组成、性质和含量为主；②动态生物化学时期（1950年以前）这是一个飞速发展的辉煌时期；③机能生物化学时期（1950年以后）真正意义上的现代的生命化学，蛋白质化学和和核酸化学成为研究重点。

2.简述米氏常数（Km）的意义

Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，即当V=Vm/2时，[S]=Km,单位为mol/L。①Km值是酶的特征常数，它只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。②Km值反映酶与底物亲和力的大小。Km指小，表明酶与底物的亲和力大，酶促反应易于进行。③Km指作为常数只是对固定的底物、一定的pH 指、一定的温度条件而言的。

3.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？

蛋白质的空间结构具体包括：

一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。

二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。

三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。

四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。

蛋白质的一级结构决定高级结构，高级结构决定了蛋白质功能。

（例：RNASE是一种水解RNA的酶，由124个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质，其中含有4个链内二硫键。整个分子折叠成球形的天然构象。高浓度脲会破坏肽链中的次级键。