生化名词解释、简答
生化名词解释、简答
试卷一五、写出下列物质的中文名称并阐明该物质在生化中的应用（共8分）DNS-C1 DNFB DEAE —纤维素 BOC 基1、DNS-Cl ： 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯，用作氨基酸的微量测定，或鉴定肽链的N —端氨基酸。
2、DNFB ：2，4一二硝基氟苯，鉴定肽链的N —端氨基酸。
3、DEAE 一纤维素： 二乙氨基乙基纤维素，阴离子交换剂，用于分离蛋白质。
4、BOC 基： 叔丁氧羰酰基，人工合肽时用来保护氨基酸的氨基。
六、解释下列名词（共12分）1、肽聚糖：肽聚糖是以NAG 与NAM 组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。
2、蛋白质的别构效应：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构效应。
3、肽平面：由于肽键不能自由旋转，形成肽键的4个原子和与之相连的2个α-碳原子共处在1个平面上，形成酰胺平面，也称肽平面。
4、两面角：由于肽链中的C α-N 键和Cα—C 键是单键，可以自由旋转，其中绕C α-N 键旋转的角度称φ角，绕C α-C 键旋转的角度称ψ角，这两个旋转的角度称二面角。
5、波耳效应：pH 的降低或二氧化碳分压的增加，使血红蛋白对氧的亲和力下降的现象称波耳效应。
6、碘价：100克脂肪所吸收的碘的克数称碘价，碘价表示脂肪的不饱和度。
七、问答与计算（共30分）1、今从一种罕见的真菌中分离到1个八肽，它具有防止秃发的作用。
经分析，它的氨基酸组成是：Lys 2,Asp 1,Tyr 1，Phe 1,Gly 1,Ser 1和Ala 1。
此八肽与FDNB 反应并酸水解后。
释放出FDNB-Ala 。
将它用胰蛋白酶酶切后，则得到氨基酸组成为：Lys 1,Ala 1,Ser 1和Gly ，Phe 1，Lys 1的肽，还有一个二肽。
将它与胰凝乳蛋白酶反应后，释放出游离的Asp 以及1个四肽和1个三肽，四肽的氨基酸组成是：Lys 1,Ser 1,Phe 1和Ala 1，三肽与FDNB 反应后，再用酸水解，释放出DNP-Gly 。
生化名解和简答
生化复习题一、名解：1.生物氧化：营养物质在生物体内彻底氧化分解，生成CO2和H2O并释放能量的过程称为生物氧化2.核酸的变性：DNA分子受到某些理化因素的作用，维系空间结构的氢键断裂，使双螺旋结构松散变成单链的过程3.蛋白质的二级结构：蛋白质的某一肽链的主链骨架原子的相对空间排列分布4.蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失5.呼吸链：在线粒体内膜上的递氢体和递电子体构成的链式反应体系6.酮体：脂肪酸在心肌，骨骼肌等肝外组织线粒体内氧化生成的乙酰CoA可直接进入三羧酸循环彻底氧化分解供能7.生物转化：非营养物质经过氧化，还原，水解和结合反应，使其极性增加或活性改变，而易于排出体外的这一过程8.糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化生成二氧化碳和水并释放大量能量的过程9.糖的无氧氧化：葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下，分解生成乳酸并释放少量能量的过程10.翻译：DNA的遗传信息经过转录传给mRNA，按照mRNA分子中密码信息指导合成蛋白质的过程11.转录：以DNA为模板合成RNA，将DNA的遗传信息传递到RNA分子中的过程二、简答：1.八种必需氨基酸：蛋氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸2.糖在体内代谢途径以及意义：意义:生成5-磷酸核糖5-磷酸核糖是体内合成核苷酸及核酸的原料。
生成NADPH＋H＋葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化生成二氧化碳和水并释放大量能量葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下分解生成乳酸并释放少量能量3.血浆脂蛋白的种类及功能：乳糜微粒(CM)，是外源性甘油三酯的主要运输形式。
极低密度脂蛋白(VLDL),是运输内源性甘油三酯的主要形式。
低密度脂蛋白(LDL),是转运肝合成的内源性胆固醇的主要形式。
高密度脂蛋白(HDL),是参与胆固醇的逆向转运,即将肝外组织的胆固醇转运到肝脏。
4.三种RNA在蛋白质的合成中发挥的作用：mRNA是蛋白质生物合成的直接模板tRNA有识别密码子和转运氨基酸的功能rRNA是多肽链合成的装配机5.蛋白质沉淀方法:①盐析②重金属盐沉淀法③生物碱试剂沉淀法④有机溶剂沉淀法6.什么是蛋白质沉淀？蛋白质分子相互聚集从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
生化名词解释及简答题
生化简答题一、蛋白质1、蛋白的结构的层次性怎么理解？(1)蛋白质的一级结构是氨基酸序列;(2)二级结构是肽链结构,包括α-螺旋,β-折叠等;(3)超二级结构是二级结构单元相互聚集形成更高一级有规律的结构;(4)结构域是相对独立的紧密球状实体;(5)三级结构是二级结构组合成的多肽链;(6)四级结构是两条或两条以上有独立三级结构的多肽链的四聚体.2、常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的作用原理是什么？(1)盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。
(2)电泳法：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。
电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。
(3)透析法：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。
(4)层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。
(5)凝胶过滤法:蛋白质溶液加于柱之顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因此不同大小的蛋白质得以分离。
(6)超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。
3、蛋白质的两性解离与等电点(1)两性解离:蛋白质分子中带有可解离的氨基和羧基，这些基团在不同的pH溶液中可解离成正离子或负离子，因此蛋白质分子即可带有正电荷又可带有负电荷，这种性质称为蛋白质的两性解离。
根据蛋白质的两性解离性质，可采取电泳法和离子交换层析法分离纯化蛋白质。
(2)等电点:氨基酸分子所带净电荷为零时,溶液的PH值即为氨基酸的等电点.4、为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？因为蛋白质中氮的含量一般比较恒定,平均为16%,这是蛋白质元素组成的一个特点,也是凯氏定氮测定蛋白质含量的计算基础.蛋白质含量的计算为:每克样品中含氮克数 *6.25*100即为100克样品中蛋白质含量.5、氨基酸的分类非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）二、酶1、酶的必需基团有哪几种,各有什么作用?酶的必需基团有活性中心的必需基团和非活性中心的必需基团,活性中心的必需基团有催化基团和结合基团,催化基团改变底物中某些化学键的稳定性,使底物发生反应生成产物,结合基团与底物相结合,使底物和一定构象的酶形成中间产物.非活性中心的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需.2、酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？（1）酶蛋白与辅助因子组成全酶，单独哪一种都没有催化活性；（2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应；（3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应；（4）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。
生化名词解释简答
生化重点名词解释1、★肽键（peptide bond）：指由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
2、GSH：谷胱甘肽，是人体内重要的抗氧化剂，能保护蛋白质中的巯基3、★蛋白质变性：在某些理化因素（高温、高压、超声波、紫外线、强酸、强碱、尿素等）的作用下，蛋白质的空间结构发生改变，导致生物活性的丧失，以及理化因素发生改变。
4、α—螺旋：蛋白质分子中多个肽单位通过氨基酸α—碳原子的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的上升。
5、β—转角：伸展的肽链形成180°回折，即U形转角结构6、肽链：多个氨基酸通过肽键连接而成7、基序（模体）：在有些蛋白质分子中，可见一个或多个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个二级结构的聚集体称为基序。
8、结构域：分子质量大的蛋白质三级结构，常常由两个或多个球状或纤维状的区域组成，每个区域的结构和功能相对独立，称为结构域。
9、氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子通过脱水缩合而集团不全，称为氨基酸残基10、变构效应（别构效应）：配体与蛋白质结合后，蛋白质的空间结构发生改变，使其适合于功能需要，这个变化称变构效应，也叫别构调节。
11、亚基：在含有两条或多条肽链的蛋白质分子中，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。
12、蛋白质等电点：当蛋白质溶液在某一pH时，蛋白质解离称阴阳离子的趋势相等，称为兼性离子，静电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质等电点。
13、★蛋白质一级结构（Primary structure）：指蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。
14、★蛋白质二级结构（Secondary structure）：指蛋白质多肽链的主链中某一段肽链的局部空间构象，即指该段肽链主链骨架原子的相对空间排列顺序，不涉及侧链基团。
15、★蛋白质三级结构（Tertiary structure）：指整条肽链所有原子在空间中的整体排布位置。
生化名词解释与简答题
第一章蛋白质的结构与功能（一）名词解释1. 肽键2. 结构域 3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固（三）问答题1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。
答案(一)1．肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
2．构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。
3．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4．蛋白质的沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
5．蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点，则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强（三）问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质分子内部的非共价键断裂，天然构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开。
引起蛋白质变性的因素有两方面：一是物理因素，如紫外线照射等，一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键，当蛋白质在某些理化因素作用下变性后，维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂，空间结构松解，蛋白质分子变为伸展的长肽链，大量的疏水基团外露，导致蛋白质水溶性降低。
3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活，其一级结构没有改变。
当用透析法去除尿素和巯基乙醇后，牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。
碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
温医专升本生化名解、简答题
生化1.蛋白质变性：多肽链、蛋白质的特定空间构象的部分或完全非折叠过程或形式。
2. 模体(motif)：在一个或几个蛋白质中出现的2个或2个以上的二级结构元件的不同折叠形式，又称“折叠”或超二级结构。
也是在DNA中对特殊序列的描述。
3. 蛋白质的四级结构(quaternary structure)：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
四级结构中各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。
4. 结构域(domain)：在三级结构层次上，分质量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。
（结构域与分子整体以共价键相连，这是它与蛋白质亚基的区别）5.蛋白质等电点（PI）：一种蛋白质净电荷为零时的溶液PH，此时该蛋白质在电场中无移动。
6.解链温度（Tm值）：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在解链过程中，紫外吸光度的变化ΔA260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为解链温度或称融解温度。
7.DNA变性：双链DNA（dsDNA）在变性因素（如过酸、过碱，加热等）影响下，双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，解离成单链DNA（ssDNA）的过程称之为DNA变性。
8.核酸分子杂交：在溶液中，不同来源的DNA经热变性后，慢慢冷却使其复性，异源DNA 单链间通过碱基配对原则，形成杂交DNA双链分子，称为~。
也可以是DNA与互补的RNA之间，RNA与RNA之间的核酸分子杂交。
9.基因组：一个生物体的全部遗传信息，即DNA的全部核苷酸序列。
10.酶原和酶原的激活：有些酶在细胞内合成或初分泌, 或在发挥其催化功能前只是酶的无活性前体，此无活性的酶的前体称为酶原.在一定条件下，酶原水解开一个或几个特定的肽键,构象发生改变,形成或暴露出活性中心, 表现出酶的活性. 这种由酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活.11.酶的活性中心：酶的必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化成产物,这一区域称为酶的活性中心。
生化名词解释简答
生化名词解释简答生化名词解释、简答名词解释：1.蛋白质的一级、二级结构p87、89蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称化学结构；蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规则的盘曲折叠形成的构象，不涉及侧链基团的空间排布。
2.蛋白质的变（别）二重效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
别构效应（allostericeffect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
(底物或效应物和酶分子上的适当部位融合后，可以引发酶分子构象发生改变从而影响酶的催化活性的效应。
)3.等电点p102对某一蛋白质来说，在某一ph溶液中，它所带的正电荷与负电荷数恰好成正比，即为净电荷为0时，在电场中它既不向阳极也不向阴极移动，这时溶液的ph就称作蛋白质的等电点（pi）4.酶的活性中心p153通过肽链的卷曲、螺旋或织成构成了多种活性空间――酶的活性部位（或表示活性中心）5.酶的比活力p163比活力就是所指每毫克酶蛋白含有的酶活力单位数，即为比活力=活力单位数/每毫克酶蛋白6.核酸的增色效应核酸的光吸收值为各核苷酸光吸收值的和太少30-40%，当核酸变性或水解时光稀释值明显减少。
（将dna的叶唇柱盐溶液冷却至80~100℃时，双螺旋结构解体，两条链分离构成单链，由于双螺旋分子内部的碱基曝露，260nm紫外稀释值增高的现象。
）7.核酸的变复性p133-134核酸的变性指dna分子中的双螺旋结构解链为无规则线性结构的现象。
变性dna在适度条件下，又可以并使两条彼此分离的链再次键合称作双螺旋结构，此过程表示复性。
8.生物氧化p175有机物质在生物体内的氧化作用（充斥着还原作用）泛称为生物水解。
9.呼吸链p177一系列具备水解还原成特性的酶与辅酶做为氢和电子的传达体。
寄氢体和寄电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上所形成的连锁氧化还原体系称为电子传递链。
生化名词解释简答
脂类代谢作业一、名词解释1、脂肪动员:是指储存在脂肪细胞中的脂肪，经常有一部分被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
（甘油三酯脂肪酶是关键酶）2、脂肪酸 -氧化:脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，即乙酰CoA，该过程称作β-氧化。
1、酮体:乙酰乙酸(acetoacetate) 、β-羟丁酸(β-hydroxybutyrate)、丙酮(acetone)三者总称为酮体(ketone bodies)。
2、必需脂肪酸:是指这类氨基酸对人体功能是必不可少的，但人体自身不能合成必须由膳食提供，因此被称为必需氨基酸3、脂解激素:能激活脂肪酶、促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾上腺素、肾上腺素等。
4、抗脂解激素:能降低HSL活性、抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素E2、烟酸等。
5、丙酮酸柠檬酸循环:乙酰CoA在线粒体内，与草酰乙酸所合生成柠檬酸，通过线粒体上的载体，将柠檬酸转运到细胞质。
在胞质ATP柠檬酸裂解酶的作用下，使柠檬酸裂解释放乙酰CoA以及草酰乙酸，草酰乙酸在苹果酸脱氢酶的作用下还原生成苹果酸，L-苹果酸在苹果酸酶的作用下，分解成丙酮酸，被转运进入线粒体，最终形成线粒体内的草酰乙酸。
6、脂蛋白:是脂类在血浆中的存在形式，也是脂类在血液中的运输形式。
二、问答题1、简述体内乙酰辅酶A的来源和去路。
来源：糖的氧化分解，脂肪酸的氧化分解，氨基酸的分解，酮体氧化分解去路：进入三羧酸循环、合成胆固醇、合成脂肪酸、生成酮体；2、何为酮体？酮体在体内是如何生成和氧化利用的？（只有肝脏能生成酮体，但是肝脏里氧化酮体的酶活性差，不能氧化酮体）乙酰乙酸(acetoacetate) 、β-羟丁酸(β-hydroxybutyrate)、丙酮(acetone)三者总称为酮体(ketone bodies)。
生成：1. 2分子乙酰CoA在肝脏线粒体乙酰乙酰CoA硫解酶的作用下，所合成乙酰乙酰CoA，并释放出一分子CoASH。
生化简答题与名词解释(新)
针推生物化学（仅供参考）一、名词解释：1、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
2、电泳：带点粒子在电场中泳动时的现象。
3、蛋白质的变性：蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
4、亚基：是指在四级结构中具有独立三级结构的多肽链。
5、等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
6、退火：退火是变性的逆转过程，它受温度、时间、DNA浓度、DNA顺序的复杂性等因素的影响。
7、Tm值：DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度，亦即DNA 变性过程中，紫外吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA 的解链温度(Tm) 。
8、同工酶：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。
它们彼此在氨基酸序列、底物的亲和性等方面都存在着差异。
9、酶原：通过有限蛋白水解能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。
10、酶原的激活：酶原在某些因素的作用下向酶转化的过程，酶原的激活实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。
11、化学修饰调节：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰。
（填空）12、别构调节：当小分子变构剂与酶活性中心的调节亚基结合后，使酶的空间构象发生改变，从而影响酶的活性。
（填空）13、酶的竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。
一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。
这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。
14、呼吸链：是电子传递链，是定位于线粒体内膜，由一组排列有序的H+和电子传递体构成的功能单位。
15、底物水平磷酸化：底物水平磷酸化指在分解代谢过程中,底物因脱氢、脱水等作用而使能量在分子内部重新分布,形成高能磷酸化合物,然后将高能磷酸基团转移到ADP形成ATP的过程。
简答题和名词解释-生化
1变性蛋白质的主要特点溶解度降低，黏度增加，生物活性丧失，更容易被水解，结晶行为发生变化2 盐析法沉淀蛋白质的原理在蛋白质溶液中加入一定量的中性盐，盐解离后，既通过争夺水分子破坏蛋白质颗粒表面的水化膜，又可中和蛋白质表面电荷，即破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质既不含水化膜又不带电荷而聚集沉淀3 简述α螺旋的结构特点（1）多位右手螺旋（2）螺旋一圈包括3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm（3）R基团分布在螺旋外侧，其大小形状、带电状态可以影响到螺旋的稳定性（4）每个氨基酸残基上的C=O与第四个氨基酸残基上的N-H形成氢键4 凝胶过滤层析的原理利用多孔的固相载体装填到层析柱中，加入待分离的蛋白质混合样本，然后进行洗脱，不同大小形状的蛋白质分子流经固相载体的排阻力不等，颗粒大的蛋白质不能进入凝胶颗粒微孔被先洗脱下来，而直径小的可以进入而使流程延长被后洗脱下来5 DNA双螺旋结构的特点（1）主要为B型双螺旋（2）两条反平行的多聚脱氧核苷酸链相互缠绕成右手双螺旋（3）两条链碱基互补（A-T,G-C)，通过氢键连系（4）螺旋碱基在内侧，主链在外侧（5）螺旋的稳定因素为碱基堆积力和氢键（6）螺旋一圈含10个碱基对，螺旋直径为2nm，螺距为3.4nm6 DNA变性后的理化性质①增色效应：指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象；②旋光性下降；③粘度降低；④生物功能丧失或改变。
5 浮力密度增加，沉降速率增加7名词解释1）等电点对任何一种氨基酸来说，总存在一定的pH,使其净电荷为零，这时的pH称为等电点2）增色效应核酸变性时，紫外吸收增加的现象称为增色效应3）Tm DNA双螺旋有一半发生热变性或有一半氢键因受热破坏时相应的温度4）蛋白质的变性作用蛋白质受到某些理化因子的作用，高级结构受到破坏，生物学活性随之丧失的现象5）分子杂交两条来源不同的单链核酸，只要它们有大致相同的互补碱基顺序，以退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交6）蛋白质的二级结构多肽链的主链部分在局部形成的一种有规律的折叠和盘绕7）别构作用一个配体与一个蛋白质上的一个结合部位的结合影响同一蛋白质上的其他结合部位的亲和力8）辅酶和辅基与脱辅酶结合松散，使用透析和超滤等温和方法就能除去的有机小分子与脱辅酶结合紧密，使用透析、超滤等难以除去的有机小分子9）竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构相似，两者竞争与酶的活性中心结合，当抑制剂与酶结合后，可以阻碍底物与酶结合，这类作用称为竞争性抑制作用10)酶的活性部位酶分子中直接与底物结合，并催化作用直接相关的区域8 金属离子作为辅助因子的作用有哪些稳定酶的构象；参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；中和阴离子9 简述Km的意义1）Km在数值上等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度2）Km可近似的反应酶与底物的亲和力，Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。
生化名词解释
一．名词解释1. Tm（解链温度）:当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收达到最大变化的半数值时，此时对应的温度称为溶解温度，用Tm表示。
热变性的DNA解链到50%时的温度。
2. 增色效应：DNA变性时，其溶液A260增高的现象。
3. 退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为~。
4. 核酸分子杂交：这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成，也可以在不同的RNA单链形成，甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成，这一现象叫做核酸分杂交。
5. DNA复性：当变性条件缓慢去除后，两条解链的互补链可以重新配对，恢复到原来的双螺旋结构。
这一现象称为DNA复性。
6. Chargaff规则:包括 [A] = [T]，[G] = [C]；不同生物种属的DNA的碱基组成不同；同一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成相同。
7. DNA的变性: 在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
8. 核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
9. 糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(glycol sis)，亦称糖的无氧氧化10. 糖异生：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
11. 丙酮酸羧化支路：糖异生过程中为绕过糖酵解途径中丙酮酸激酶所催化的不可逆反应，丙酮酸需经丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用而生成丙酮酸的过程称为~。
12. 乳酸循环（Cori循环）：肌收缩（尤其是供氧不足时）通过糖酵解生成乳酸。
肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。
葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为~，也称Cori循环。
13. 糖原合成：指由葡萄糖合成糖原的过程。
14. 糖原分解：习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
15. 血糖：血液中的葡萄糖。
16. 脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸，并释放入血供全身组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
生化总复习
生化总复习一、名词解释1.酶的活性中心：指在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基残基或这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三维结构上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化的空间区域。
对需要辅酶的酶来说，辅酶分子或其上的某一部分结构常是活性中心的组成部分。
2.酶原：酶原是有催化活性的酶的前体。
通过蛋白酶的有限水解，可以将无活性的酶原转变成有催化活性的酶。
3.同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。
4.变构酶：一种一般具多个亚基，在结构上除具有酶的活性中心外，还具有可结合调节的别构中心的酶，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。
5.竞争性抑制作用：竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，而使EI不能与S结合，从而降低酶反应速度的可逆抑制作用。
这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。
6.超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构的顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互折叠，彼此作用，在局部区域形成的二级结构聚合体，就是超二级结构7.等电点：氨基酸所带静电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，不向任何一级移动，此时溶液的PH叫做氨基酸的等电点8.酰胺平面：肽键主链的肽键C-N具有双键性质，因而不能自由转动，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，这个平面称酰胺平面9.分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA互补区域形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补形成DNA-RNA杂合双链的过程称分子杂交10.透析：小分子可以通过半透膜，大分子不能透过半透膜。
这种分离物质的方法叫做透析。
11.Tm：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的一半时所对应的温度称作解链温度，用Tm表示12.Southern印迹法：将电泳分离的DNA片段从凝胶转移到适当的膜（如硝酸纤维素膜或尼龙膜）上，再进行杂交操作13.Northern印迹法：将电泳分离后的变性RNA吸引到适当的膜上再进行分子杂交的技术。
生化名词解释
1.肽平面：肽链主链的肽键C—N具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。
2.蛋白质二级结构：指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象，如σ—螺旋、β—折叠、β—转角、无规卷曲等，这些结构又称为主链构象的结构单元。
维系二级结构的力是氢键。
二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。
3.蛋白质一级结构：由氨基酸在多肽链中的数目、类型和顺序所描述的多肽链的基本结构。
它排除了除氨基酸σ—碳原子的构型以外的原子空间排列，同样的也排除了二硫键，所以不等于分子的共价结构。
4.蛋白质的变性作用：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化、这种过程称为蛋白质的变性作用，蛋白质变性作用的实质，就是蛋白质分子中次级键的破坏，而引起的天然构象被破坏，使有序的结构变成无序的分子形式。
蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。
5.DNA的二级结构：两条DNA单链通过碱基互补配对的原则，所形成的双螺旋结构称为DNA 的二级结构。
6.碱基配对规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C(或C…G)和A…T(或T…A)之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律(互补规律)。
7.Tm值：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的半数值时，此时所对应的温度称为熔解温度、变性温度或用Tm值表示。
8.分子杂交：当两条不同来源的DNA(或RNA)链或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时，在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子。
形成杂交分子的过程称为分子杂交。
9.酶活力：也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的速度表示。
生化题目(重点)-名词解释 简答
生化题目:1.氨基酸通过什么方式脱氨基?如何进行?答:（一）氧化脱氨基：第一步,脱氢,生成亚胺；第二步,水解.（二）非氧化脱氨基作用：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基,两个氨基酸互相发生氧化还原反应,生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用.（三）转氨基作用.α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用,结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸,而原来的酮酸生成相应的氨基酸.（四）联合脱氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用.氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上,生成相应的α-酮酸和Glu,然后在L-Glu脱氨酶催化下,脱氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨.2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用.2.测定血清中的转氨酶活性，作为肝脏和心脏病变的指标转氨酶是催化氨基酸与酮酸之间氨基转移的一类酶。
肝细胞是转氨酶的主要生存地。
当肝细胞发生炎症、中毒、坏死等时会造成肝细胞的受损，转氨酶便会释放到血液里，使血清转氨酶升高。
在高等动物各组织中，活力最高的转氨酶是谷氨酸：草酰乙酸转氨酶（GOT ）和谷氨酸：丙酮酸转氨酶（GPT）。
GOT以心脏中活力最大，其次为肝脏；GPT则以肝脏中活力最大，当肝脏细胞膜破裂损伤时，谷丙转氨酶GPT释放到血液内，于是血液内酶活力明显地增加。
在临床上测定血液中转氨酶活力可作为诊断的指标。
如测定GPT活力可诊断肝功能的正常与否，急性肝炎患者血清中GPT活力可明显地高于正常人；而测定GOT活力则有助于对心脏病变的诊断，心肌梗塞时血清中GOT活性显示上升。
3.氨基酸的来源与去路哪些途径方式？来源：1、食物摄入2、自身组织蛋白分解3、非氨基酸的转氨基作用去路：1、合成自身所需的蛋白质、多肽2、脱氨基作用参与供能、合成非氨基酸类等3、转氨基作用形成非必需氨基酸4、脱羧基作用合成其他物质或参与供能4.核苷酸在体内有哪些生命功能？（1）作为核酸DNA和RNA合成的基本原料；（2）体内的主要能源物质，如ATP、GTP等；（3）参与代谢和生理性调节作用，如cAMP是细胞内第二信号分子，参与细胞内信息传递；（4）作为许多辅酶的组成部分，如腺苷酸是构成辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ、FAD.辅酶A等的重要部分；（5）活化中间代谢物的载体，如UDP-葡萄糖是合成糖原等的活性原料，GDP-二酰基甘油是合成磷脂的活性原料，PAPS是活性硫酸的形式，SAM是活性甲基的载体等。
生化简答和名词解释
1.纤维素和糖原的什么结构特性使得他们的物理特性有那么大的差别？纤维素和糖原的结构特性确定了他们什么生物学作用？答：天然纤维素是由通过β（1→4）糖苷键连接的葡萄糖单位组成的，这种糖苷键迫使聚合物链成伸展的结构。
这种一系列的平行的聚合物链形成分子间的氢键，他们聚集成长的、坚韧的不溶于水的纤维。
糖原主要是由通过α（1→4）糖苷键连接的葡萄糖单位组成的，这种糖苷键能引起链弯曲，防止形成长的纤维。
另外体验版是个具有高分支的聚合物。
他的许多羟基暴露于水，可被高度水合，因此可分散在水中。
纤维素由于他的坚韧特性，所以他是植物中的结构材料。
糖原是动物中的贮存燃料。
2.葡萄糖溶液为什么有变旋现象？答：主要原因是由于葡萄糖具有不同的环状结构，当葡萄糖由开链结构变为环状结构时，C1原子同时变成不对称碳原子，同时产生了两个新的旋光异构体。
一个叫α-D-吡喃葡萄糖，另外一个叫β-D-吡喃葡萄糖，这两种物质互为异头物，在溶液中可以开链式结构发生相互转化，达到最后平衡，其比旋光度为+52°。
1.许多埋在膜内的蛋白（内在蛋白）与细胞中的蛋白质不同，他们几乎不可能从膜上转移至水溶液中。
然而，此类蛋白质的溶解和转移，常可用含有十二烷基硫酸钠或其他的去污剂，这是什么道理？答：十二烷基硫酸钠和胆酸钠等去污剂，都具有亲水和疏水两部分，他们可以破坏蛋白和膜之间的疏水相互作用，并用疏水部分结合蛋白的疏水部分，亲水部分向外，形成一个可溶性微团，将蛋白转移到水中。
2.任何动物体内胆固醇可能装备为哪些具有重要生理意义的类固醇物质？答：激素类：雄激素、雌激素、孕酮、糖皮质激素和盐皮质激素。
非激素类：维生素D、胆汁酸、牛黄胆酸和甘氨胆酸。
1.简述酶与一般化学催化剂的共性及其特性？答（1）共性：用量少而催化效率高；仅改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。
（2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，全酶的活力与辅助因子有关。
生化名词解释简答题
第一章：核酸9.核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
10.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
11. 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。
12. 噬菌体：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。
也叫细菌的病毒。
14. DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。
15. 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。
这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
3. 答：tRNA一级结构具有以下特点：1）分子量较小，大约由73～95个核苷酸组成。
2）分子中含有较多的修饰成分3）3′末端都具有CpCpA-OH的结构。
5′端多为pG,也有pC4）恒定核苷酸，有十几个位臵上的核苷酸在几乎所有的tRNA中都不变。
5）tRNA约占细胞总RNA的15%tRNA的二级结构呈“三叶草形”。
在结构上具有某些共同之处，即四臂四环：氨基酸接受臂;反密码（环）臂;二氢尿嘧啶（环）臂;T C（环）臂;可变环。
tRNA的三级结构:倒挂的L字母tRNA主要功能：在蛋白质生物合成过程中转运氨基酸。
4. 答：在20世纪50年代初，E．Chargaff等应用纸层析技术及紫外分光光度法，对各种生物的DNA分子的碱基组成进行了定量分析，总结出一些共同的规律，这些规律被人们称之为Chargaff出定则。
生化名解简答
1、pasteur effect(请先翻译为中文，后作解释)巴斯德效应在厌氧条件下，向高速发酵的酵母中通入氧，则葡萄糖消耗锐减，厌氧酵解积累的乳酸也迅速消失，这种现象称之为巴斯德效应2、glycolysis(请先翻译为中文，后作解释)糖酵解指葡萄糖或糖原在缺氧情况下（或氧气不足条件下）经过一系列反应分为乳酸和少量ATP的过程。
3、glycolytic pathway(请先翻译为中文，后作解释)糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，使体内糖代谢最主要的途径。
231、tricarboxylic acid cycle(请先翻译为中文，后作解释)三羧酸循环简称TCA循环，是由四碳原子的草酰乙酸与二碳原子的乙酰CoA缩合生成具有三个羧酸的柠檬酸开始，经过一系列脱氢和脱羧反应又以草酰乙酸的再生成结束。
由于循环中首先生成含有三个羧基的柠檬酸，故被称为三羧酸循环或柠檬酸循环。
每循环一次，一分子乙酸被彻底氧化为等当量的CO2和H2O，并生成12分子ATP。
241、biological oxidation(请先翻译为中文，后作解释)生物氧化指有机物质在生物体内氧化分解的过程。
其在酶促作用下，逐步地分解有机物为CO2及H2O，同时吸收氧并伴随释放能量的过程。
2、uncouplersa(请先翻译为中文，后作解释)解偶联剂是指不抑制呼吸链上的电子传递体，但抑制ATP合成的物质如2，4-二硝基苯酚，这种物质呈脂溶性，能透过线粒体内膜，激昂膜外质子转移至膜内，消除质子浓度梯度，破坏ATP合成的条件。
251、gluconeogensis(请先翻译为中文，后作解释)糖异生指非糖物质（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。
机体只有在肝肾能通过糖异生补充血糖。
2、pentose phosphate pathway(请先翻译为中文，后作解释)磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸己糖旁路。
生化名词解释及简答
名词解释呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。
电子在逐步的传递过程中释放出能量被机体用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。
Km 米氏常数，最大反应速度一半时的底物浓度DNA半保留复制.Semi-conservative replicationDNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。
这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。
由于子代DNA分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。
全酶 :全酶=酶蛋白+辅因子酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心或活性部位。
酶的活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，由一些参与底物结合的有一定特性的基团组成；第二个是催化部位，由一些参与催化反应的基团组成，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化激活剂：能提高（酶）活性的物质糖异生作用：非糖物质转化成糖代谢的中间产物后，在相应的酶催化下,绕过糖酵解途径的三个不可逆反应,利用糖酵解途径其它酶生成葡萄糖的途径称为糖异生氧化磷酸化作用：在底物被氧化的过程中（即电子或氢原子在呼吸链中的传递过程中）伴随有ADP磷酸化生成ATP的作用称为氧化磷酸化作用。
底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子中形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。
此过程与呼吸链的作用无关。
4.生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等物质在生物体内氧化分解，最终生成水和二氧化碳并放出能量的过程。
等电点:蛋白质或氨基酸等静电荷为0时的PH同工酶 :来源不同种属或同一种属，甚至同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞中分离出具有不同分子形式但却催化相同反应的酶称之为同工酶。
生化考试名词解释
生化考试名词解释2. 别构酶：又称为变构酶，是一类重要的调节酶。
其分子除了与底物结合、催化底物反应的活性中心外，还有与调节物结合、调节反应速度的别构中心。
通过别构剂结合于别构中心影响酶分子本身构象变化来改变酶的活性。
3. 酮体：在肝脏中，脂肪酸不完全氧化生成的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮统称为酮体。
在饥饿时酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。
4. 糖酵解：生物细胞在无氧条件下，将葡萄糖或糖原经过一系列反应转变为乳酸，并产生少量ATP的过程。
5. EMP途径：又称糖酵解途径。
指葡萄糖在无氧条件下经过一定反应历程被分解为丙酮酸并产生少量ATP和NADH+H+的过程。
是绝大多数生物所共有的一条主流代谢途径。
6. 糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下，经历糖酵解途径、丙酮酸脱氢脱羧和TCA循环彻底氧化，生成C02和水，并产生大量能量的过程。
7. 氧化磷酸化：生物体通过生物氧化产生的能量，除一部分用于维持体温外，大部分通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP中，这种伴随放能的氧化作用而使ADP磷酸化生成ATP的过程称为氧化磷酸化。
根据生物氧化的方式可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。
8. 三羧酸循环：又称柠檬酸循环、TCA循环，是糖有氧氧化的第三个阶段，由乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始，经历四次氧化及其他中间过程，最终又生成一分子草酰乙酸，如此往复循环，每一循环消耗一个乙酰基，生成CO2和水及大量能量。
9. 糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
糖异生作用的途径基本上是糖无氧分解的逆过程---除了跨越三个能障（丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸、1，6-磷酸果糖转变为6-磷酸果糖，6-磷酸果糖转变为葡萄糖）需用不同的酶及能量之外，其他反应过程完全是糖酵解途径逆过程。
10. 乳酸循环：指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用产生乳酸及乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程。
生化名词解释及大题
生化资料：一、名词解释1.糖有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生成二氧化碳和水的过程。
2.糖酵解：在机体缺氧的条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧氧化。
3.受体：靶细胞中能识别信息分子并与之结合，引起特定生物学效应的蛋白质，个别为糖脂。
4.维生素：是维持人体正常生理功能所必需的营养素，是人体内不能合成或合成量甚少，必须由食物供给的一组低分子有机化合物。
5.必须脂肪酸：机体需要而体内不能合成，必须从植物中获得的不饱和脂肪酸，包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。
6.同工酶：是指具有相同催化功能（即催化的化学反应相同）而酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶。
7.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
8.酶的活性中心：酶分子中组成氨基酸残基侧链与酶的活性密切相关的一些化学基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心。
9.一碳单位：一碳单位是指氨基酸分解代谢产生的含一个碳原子的有机基团。
二、简答1.简述一碳单位的概念，载体，生理意义？一碳单位是指氨基酸分解代谢产生的含一个碳原子的有机基团。
叶酸的辅酶形式四氢叶酸是一碳单位的载体。
一碳单位的主要功用是参与核苷酸的合成：N5、N10=CH-FH4和N10-CHOFH4参与嘌呤核苷酸合成。
N5、N10-CH2-FH4参与胸腺嘧啶核苷酸合成，核苷酸是合成核酸的原料，故一碳单位在核酸合成中占重要地位。
2.蛋白质的理化性质及其应用？⑴蛋白质是两性电解质：作为两性电解质，不同的蛋白质具有不同的等电点，在同一pH 的溶液中不同的蛋白质带电性质和数量不同，藉此分离、纯化蛋白质的方法有电泳、离子交换层析、等电点沉淀法等。
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名词解释：1.蛋白质的一级、二级结构P87、89蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称化学结构；蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规则的盘曲折叠形成的构象，不涉及侧链基团的空间排布。
2.蛋白质的变（别）构效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
别构效应（allosteric effect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
(底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性的效应。
)3.等电点P102对某一蛋白质来说，在某一PH溶液中，它所带的正电荷与负电荷数恰好相等，即净电荷为0时，在电场中它既不向阳极也不向阴极移动，这时溶液的PH 就称为蛋白质的等电点（pI）4.酶的活性中心P153通过肽链的折叠、螺旋或缠绕形成了多种活性空间——酶的活性部位（或称活性中心）5.酶的比活力P163比活力是指每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数，即比活力=活力单位数/每毫克酶蛋白6.核酸的增色效应核酸的光吸收值比各核苷酸光吸收值的和少30-40%，当核酸变性或降解时光吸收值显著增加。
（将DNA的稀盐溶液加热到80~100℃时，双螺旋结构解体，两条链分开形成单链，由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高的现象。
）7.核酸的变复性P133-134核酸的变性指DNA分子中的双螺旋结构解链为无规则线性结构的现象。
变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合称为双螺旋结构，此过程称复性。
8.生物氧化P175有机物质在生物体内的氧化作用（伴随着还原作用）统称为生物氧化。
9.呼吸链P177一系列具有氧化还原特性的酶与辅酶作为氢和电子的传递体。
递氢体和递电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上所形成的连锁氧化还原体系称为电子传递链。
由于其与细胞摄取氧的呼吸过程有关，通常又称为呼吸链。
10.氧化磷酸化P182氧化磷酸化是指伴随着代谢物的脱氢以及氢和电子在呼吸链上传递最后交给氧生成水的氧化途径，所释放的能量使ADP磷酸化形成ATP的过程。
11.底物水平磷酸化P182底物由于脱氢、脱水等作用，使分子重排，分子内部能量重新分布而形成的高能磷酸键（或高能硫酯键）直接将能量转移给ADP（或GDP）形成ATP（或GTP）的过程。
12.脂肪酸的β-氧化P221-223β氧化过程：(1)脱氢反应(2)水化反应(3)再脱氢反应(4)硫解反应糖酵解途径P200糖酵解是一切有机体中普遍存在的葡萄糖降解途径，也是葡萄糖分解代谢的共同途径，也称EMP途径。
糖酵解是在细胞质中进行的，不论有无氧气均可发生。
13.三羧酸循环P202三羧酸循环可分为3个阶段：第一阶段为乙酰CoA和草酰乙酸生成六碳三羧酸阶段；第二阶段为连续两步氧化、脱羧生成四碳二羧酸阶段；第三阶段为草酰乙酸的再生阶段。
14.糖异生P207,208由非糖物质转化成糖（由丙酮酸转化为葡萄糖）15.半保留复制P270由1条母代DNA链和1条子代DNA链配对产生子代双螺旋DNA。
16.冈崎片段P274在E.coli DNA复制中，前导链的连续合成比较简单，而滞后链的不连续合成较复杂。
滞后链合成分段进行，需要合成若干RNA引物，DNA聚合酶Ⅲ可以在引物的3’端开始合成DNA，这样产生的片段含有RNA(约15个核苷酸)和DNA，被称为冈崎片段。
(由DNA聚合酶Ⅰ切除小片段上的RNA引物，填补片段之间的空缺，最后由连接酶把它们连接成一条完整的子代链，由子代链合成的这些较小的DNA片段。
)17.中心法则是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程。
也可以从DNA传递给DNA，即完成DNA的复制过程。
这是所有有细胞结构的生物所遵循的法则。
在某些病毒中的RNA自我复制（如烟草花叶病毒等）和在某些病毒中能以RNA为模板逆转录成DNA的过程（某些致癌病毒）是对中心法则的补充。
简答题：1.生物化学的发展分哪三个阶段？简述每个阶段的主要内容。
①静态生物化学时期（1920年以前）研究内容以分析生物体内物质的化学组成、性质和含量为主；②动态生物化学时期（1950年以前）这是一个飞速发展的辉煌时期；③机能生物化学时期（1950年以后）真正意义上的现代的生命化学，蛋白质化学和和核酸化学成为研究重点。
2.简述米氏常数（Km）的意义Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，即当V=Vm/2时，[S]=Km,单位为mol/L。
①Km值是酶的特征常数，它只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。
②Km值反映酶与底物亲和力的大小。
Km指小，表明酶与底物的亲和力大，酶促反应易于进行。
③Km指作为常数只是对固定的底物、一定的pH 指、一定的温度条件而言的。
3.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？蛋白质的空间结构具体包括：一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。
二级结构：依靠不同氨基酸之间的C=O和N-H基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。
三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。
四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。
蛋白质的一级结构决定高级结构，高级结构决定了蛋白质功能。
（例：RNASE是一种水解RNA的酶，由124个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质，其中含有4个链内二硫键。
整个分子折叠成球形的天然构象。
高浓度脲会破坏肽链中的次级键。
巯基乙醇可还原二硫键。
因此用脲和巯基乙醇处理RNaSe；蛋白质三维构象破坏，肽链去折叠成松散肽链，活性丧失。
淡一级结构并未变化。
除去脲和巯基乙醇，并经氧化形成二硫键。
RNaSe重新折叠，活性逐渐恢复。
由此看来，在一级结构未改变的状况下，其生物功能仍旧发生变化，说明是蛋白质的高级结构决定了蛋白质的功能。
（1）一级结构的变异与分子病蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。
如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。
这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。
（2）一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。
如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大）4.蛋白质的α螺旋结构有何特点？(1)多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。
(2)每一个ψ角等于-57°，每一个Ψ角等于-47°(3)α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第4个氨基酸的C=O形成氢键。
(4)α-碳原子相连的R基团侧链位于α-螺旋的外侧。
天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
5.什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？某些物理或化学因素的作用可以破坏蛋白质分子中的次级键，从而破坏蛋白质的螺旋或折叠状态，使其构象发生变化，引起蛋白质的理化性质改变和生物功能丧失，这种现象称为蛋白质变性。
变性的蛋白质分子恢复其天然形式的现象称之为复性。
蛋白质变性后，二级、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。
变性蛋白质与天然蛋白质最明显的区别是生物活性丧失，如酶失去催化能力、血红蛋白失去运输氧的功能、抗体蛋白失去免疫作用等。
此外还表现出各种理化性质的改变，如结晶能力丧失、溶解度降低、分子不对称性及黏度增加、容易被蛋白水解酶水解等。
6.什么是必需氨基酸和非必需氨基酸？根据生物体的需要可将氨基酸分为必需氨基酸、半必需氨基酸和非必需氨基酸三类。
必需氨基酸：指人体内不能合成，或合成速度不能满足机体需要，必须从膳食中摄入的氨基酸，有8种，分别是Thr、Val、Leu、Ile、Lys、Trp、Phe、Met。
非必需氨基酸：人体能够自身合成或由其他氨基酸转化而来的氨基酸。
7.写出三种常见的分离纯化蛋白质的方法及其原理？常见的分离提纯蛋白质的方法有：1、盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析.常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等.盐析时,溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好.凡能与水以任意比例混合的有机溶剂,如乙醇、甲醇、丙酮等,均可引起蛋白质沉淀.2、电泳法：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷,因此在电场中可以移动.电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小.3、透析法：利用透析袋膜的超滤性质,可将大分子物质与小分子物质分离开.4、层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异,在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离.主要有离子交换层析,凝胶层析,吸附层析及亲和层析等,其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量.5、分子筛：又称凝胶过滤法,蛋白质溶液加于柱之顶部,任其往下渗漏,小分子蛋白质进入孔内,因而在柱中滞留时间较长,大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出,因此不同大小的蛋白质得以分离.6、超速离心：利用物质密度的不同,经超速离心后,分布于不同的液层而分离.超速离心也可用来测定蛋白质的分子量,蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比.8.什么是尿素循环，有何生物学意义？尿素循环：又称为鸟氨酸循环,肝脏中2分子氨（1分子氨是游离的,1分子氨来自天冬氨酸）和1分子CO2生成1分子尿素的环式代谢途径.尿素循环是第一个被发现的环式代谢途径.生物学意义:（1）尿素循环不仅将氨和CO2合成为尿素,而且生成一分子延胡索酸,使尿素循环与柠檬酸循环联系起来.（2）肝脏中尿素的合成是除去氨毒害作用的主要途径,尿素循环的任何一个步骤出问题都有可能产生疾病.如果完全缺乏尿素循环中的某一个酶,婴儿在出生不久就昏迷或死亡；如果是部分缺乏,引起智力发育迟滞、嗜睡和经常呕吐.在临床实践中,常通过减少蛋白质摄入量使轻微的高氨血遗传性疾病患者症状缓解,原因就是减少了游离氨的来源.（3）植物体内也存在尿素循环,但转运活性低,其意义在于合成精氨酸.个别植物也可产生尿素,在脲酶作用下分解产生氨,用以合成其他含氮化合物,包括核酸、激素、叶绿体、血红素、胺、生物碱等.9.简述糖的酵解途径和糖异生途径的不同点。
糖酵解（1）葡萄糖(Glucose)磷酸化形成6－磷酸葡萄糖-G6P（2）6－磷酸果糖磷酸化形成1,6－磷酸果糖-FBP（3）磷酸烯醇式丙酮酸将磷酰基转移给ADP形成ATP和丙酮酸糖异生（1）丙酮酸→草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸, 丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化（2）1,6-二磷酸果糖→6-磷酸果糖,果糖二磷酸酶催化（3）6-磷酸葡萄糖→葡萄糖,葡萄糖6磷酸酶催化10.为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用（1）在氨基酸合成过程中，转氨基反应是非必需氨基酸合成的主要方式，许多氨基酸的合成可以通过转氨酶的催化作用，接受来自谷氨酸的氨基而形成。