生物化学考试重点
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生物化学重点
生物化学重点生物化学重点篇一:生物化学考试重点总结生物化学第一章绪论生物化学：生物化学是在分子水平研究并阐述生物体的物质组成、结构与功能、代谢变化与调节、生命遗传物质化学传递规律的科学。
第二章糖类化学及第九章糖代谢△1糖：糖是具有多羟基醛和多羟基酮及其衍生物或多聚物的总称。
根据其大小可分为单糖、低聚糖、和多糖。
2单糖的主要化学性质：①与碱性弱氧化剂反应（与银氨溶液反应）与本尼迪克特试剂（硫酸铜、碳酸钠和柠檬酸钠）单糖+Cu(OH)2→Cu2O↓+复杂氧化物②与非碱性弱氧化剂反应（溴水）③酶促反应④与较强氧化剂反应（HNO3）作用生成糖二酸⑤彻底氧化⑥还原反应⑦成酯反应⑧成苷反应（形成糖苷键）苷类化合物分包括糖部分和非糖部分，非糖部分称为苷元。
3双糖有麦芽糖、蔗糖、和乳糖，其中蔗糖无还原性。
麦芽糖是由两分子的α—D—葡萄糖通过α—1，4糖苷键结合二而成的；具有还原性△4，蔗糖由α-1,2-β-糖苷键连接而成，无还原性5乳糖具有还原性6多糖按其组分可分为同多糖和杂多糖，同多糖由一种单糖缩合而成包括淀粉、糖原和纤维素等；淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物，水解终产物都是D-葡萄糖，直链淀粉由α-1,4糖苷键连接成键支链淀粉由α-1,4糖苷键和α-1,6糖苷键组成；（直链淀粉遇碘变蓝色）；糖原（糖原遇碘呈红褐色）△7糖蛋白：糖蛋白可分为N-连接糖蛋白和O-连接糖蛋白两类8习题：①蔗糖是由一分子的D-葡萄糖一分子的D果糖之间通过α-1，2-β-糖苷键相连② 多糖的构象大致可分为螺旋、带状、皱折和无卷曲四种类型，决定其构象的主要因素是糖链的一级结构。
③直链淀粉的构象是螺旋，纤维素的构象是带状④常用来测定测定还原糖的试剂为斐林试剂和班乃德试剂⑤直链淀粉遇碘呈蓝色，支链淀粉遇碘呈紫色，糖原遇碘呈红褐色9糖的无氧分解代谢（糖酵解）：葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳糖的过程。
（糖酵解的全部反应在胞液中进行）（熟悉）10糖酵解的全过程：①葡萄糖化成6-磷酸葡萄糖（由己糖激酶催化）消耗1个ATP并需要Mg2+参加己糖激酶是糖酵解中第一个限速酶反应不可逆②6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖（由磷酸己糖异构酶催化）反应可逆③6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖（由6-磷酸果糖激酶-1催化）消耗一个ATP 需Mg2+参加反应不可逆6-磷酸果糖激酶-1是糖酵解过程中第二个限速酶④1，6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖（由缩醛酶催化）最后是生成了3-磷酸甘油醛⑤3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油醛（由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化）反应产生2个H由辅酶NAD+接受生成NADH + H+ 反应可逆⑥1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸（由磷酸甘油酸激酶催化）产生2个ATP 反应可逆⑦3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸（由3-磷酸甘油酸变位酶催化）反应可逆⑧2-磷酸甘油酸转变成为磷酸烯醇式丙酮酸（由烯醇化酶催化）反应不可逆⑨磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸（由丙酮酸激酶（PK产生两个ATP 丙酮酸激酶是第三个限速酶⑩丙酮酸转化为乳酸（乳酸脱氢酶催化）反应所需要的氢原子由NADH + H+ 提供然后NADH+ H+重新转变成NAD+保证了糖酵解的继续进行。
生物化学重点知识点
生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。
下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。
有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。
氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。
3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。
4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。
5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。
这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。
6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。
7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。
这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。
8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。
这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。
9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。
脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。
10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。
了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。
以上是生物化学的一些重点知识点。
了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。
生物化学考试重点1
第一章1、概念：糖糖即碳水化合物(carbohydrates)：是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称2、糖的主要生物学作用（1）糖是人和动物的主要能源物质（2）糖类具有结构功能（3）糖具有复杂的多方面生物活性与功能3、糖的分类（一）多糖按其来源的分类（1）植物多糖（2）动物多糖（3）微生物多糖（4）海洋生物多糖（5）人工合成多糖（二）多糖按其在生物体内的生理功能的分类（1）储存多糖又称为储能多糖。
淀粉和糖原分别是植物和动物的最主要储存多糖。
（2）结构多糖也称水不溶性多糖。
如几丁质、纤维素。
（三）多糖按其组成成分的分类（1）同多糖（均一多糖）是由同一种单糖或者单糖衍生物聚合而成（2）杂多糖（不均一多糖）是由不同种类的单糖或单糖衍生物聚合而成（3）黏多糖是一类含氮的杂多糖（4）结合糖是由糖类与蛋白质或脂类等生物分子以共价键连接而成的复合物4、重要多糖的结构单位及其连接方式（一）淀粉淀粉(starch)是高等植物和真菌的储存多糖，在植物种子、块茎和果实中含量很多。
天然淀粉有直链淀粉和支链淀粉两类。
结构单位都是α-D-葡萄糖直链淀粉以α-1,4糖苷键聚合而成，呈螺旋结构。
支链淀粉除了α-1,4糖苷键构成糖链以外，在支点处存在α-1,6糖苷键。
（二）糖原(glycogen)结构单位是α-D-葡萄糖，有α-1,4和α-1,6糖苷键。
（三）纤维素(cellulose)是地球上最多的有机化合物结构单位是β-D-葡萄糖以β-1,4糖苷键相连（四）几丁质(chitin)结构单位是N-乙酰氨基葡萄糖，以β-1,4糖苷键连接。
（五）黏多糖(mucopolysaccharide)是一类含氮的杂多糖（六）细菌多糖（1）肽聚糖(peptidoglycan)多糖部分是由N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替组成的杂多糖。
（2）脂多糖(lipopolysaccharide)一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
第二章1、概念：脂类(lipid)：脂肪和类脂的总称脂肪酸(fatty acid, FA)是一条长的烃链（R-）和一个羧基（-COOH）组成的羧酸。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
大专生物化学考试重点
大专生物化学考试重点生物化学是生命科学的重要组成部分，它研究生物体内的化学过程、物质转化以及生命活动中所涉及的化学反应等内容。
对于大专生来说，生物化学考试是一个重要的科目，因此了解考试重点是提高成绩的关键。
本文将介绍大专生物化学考试的重点内容，以帮助学生更好地备考。
1. 生物大分子结构与功能在生物体内，各种生物大分子如蛋白质、核酸、多糖和脂质扮演着重要的角色。
考生需要掌握生物大分子的基本结构，包括氨基酸的组成及其在蛋白质中的连接方式，核苷酸的组成及其在核酸中的排列方式，以及多糖和脂质的结构特点。
此外，考生还应了解生物大分子的功能，例如蛋白质在生物体内的酶促反应、抗体的免疫功能等。
对于不同生物大分子的特殊结构和功能，考生需要进行深入的学习和理解。
2. 代谢途径和能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括物质的合成代谢和分解代谢。
考生需要熟悉主要代谢途径，如糖原代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等。
重点掌握这些途径中的关键酶催化反应，以及能量的释放与存储。
此外，考生还需要了解代谢途径与调节机制之间的关系。
例如，糖尿病患者的胰岛素分泌不足会导致糖代谢紊乱，甲状腺功能减退会影响蛋白质代谢等。
综合运用这些知识，考生可以更好地理解生物体内代谢的过程和调控机制。
3. 酶的性质和调节酶是生物体内的生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
考生需要了解酶的基本性质，包括酶的命名规则、酶的活性与底物浓度之间的关系、酶的催化机理等。
同时，考生还需要掌握酶的调节机制。
酶的活性受到多种因素的调控，如温度、pH值和底物浓度等。
考生需要了解不同调控因素对酶活性的影响，并能运用这些知识解决相关问题。
4. 酸碱平衡与缓冲系统酸碱平衡是维持生物体内正常功能的重要条件。
考生需要了解酸碱的定义、常见酸碱解离常数和酸碱平衡的调节机制。
此外，缓冲系统在维持酸碱平衡中起着重要作用。
考生需要了解缓冲系统的组成、工作原理以及常见的细胞内和体液中的缓冲系统，并能运用相关知识解决相关问题。
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。
在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。
在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。
学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。
学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。
学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。
学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。
在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。
1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。
学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。
学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
生物化学考试重点总结
生化总结1。
蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。
2。
模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。
3。
蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。
4。
试述蛋白质的二级结构及其结构特点。
(1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。
(2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。
(3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。
(4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。
(5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。
5。
蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。
6。
核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。
A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。
生物化学复习重点
生物化学复习重点第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，N为特征性元素2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：二氨基一羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
4.两性解离：氨基酸是两性电解质是指在溶液中既可以给出H+而表现酸性，其氨基可以结合H+而表现碱性。
在一定条件下，氨基酸是一种既带正电荷，又带负电荷的离子，这种离子称为兼性离子。
5．等电点：在某一pH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子的形式存在，且净电荷为0 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合形成的化学键。
肽键：一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。
氨基酸通过钛键连接成肽，根据所含氨基酸的多少分为寡肽和多肽；根据结构功能分为生物活性肽和蛋白质。
肽键结构的六个原子构成一个钛单元，六个原子处于同一个平面上称为肽平面pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋白质的一级结构（Primary structure）：它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
7.蛋白质二级结构的概念：是指蛋白质多肽链局部片段的构象该片段的氨基酸序列是连续的，而主链构象通常是规则的的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列方式蛋白质二级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转角维持二级结构的作用力：氢键a-螺旋（a-Helix）：是指蛋白质多肽通过肽平面旋转盘绕形成的一种右手螺旋结构。
生物化学 考试重点
第四章蛋白质化学1.大多数氨基酸与茚三酮反应呈色是什么？有何例外？双缩脲反应出现在什么化合物中，该反应有何作用？1，蓝紫色。
谷氨酰胺和天冬酰胺与茚三酮反应则形成棕色产物。
而脯氨酸则与茚三酮反应则形成黄色产物。
可以用于蛋白质定量分析。
2，蛋白质在碱性溶液中也能与硫酸铜反应，产生红紫色络合物。
2.肽键有哪些结构特点？答：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合形成的化学键称为肽键。
氨基酸通过肽键连接构成的分子称为肽。
3.维持蛋白质一，二，三，四级结构的化学键有哪些？答：一级结构：肽键，二硫键二级结构：氢键三级结构：疏水作用，氢键，部分离子键和少量共价键（如二硫键）四级结构：疏水键4.α螺旋，β折叠结构有什么特点？答：α螺旋：1.多态性：多数为右手（较稳定），亦有少数左手螺旋存在（不稳定）；存在尺寸不同的螺旋。
2.主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm3.每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α-螺旋的主要键,肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。
Β折叠：1.肽平面之间折叠成锯齿状，相邻肽平面间呈110°角。
2.依靠C＝O与H形成氢键，使构象稳定5.何为蛋白质的变性？变性蛋白质有什么特点？具有三级或四级结构的蛋白质变性后结构上有何变化？1.蛋白质变性：某些物理和化学因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变的现象。
2.特点：①某些理化性质的改变：有些原来在分子内部的疏水集团暴露出来，分子的不对称性增加，粘度增加，扩散系数减小，溶解度降低，结晶性丧失，，蛋白质容易被蛋白酶降解。
②生物活性丧失（主要）一般认为蛋白质变性的本质是非共价键破坏，所以蛋白质变性一级结构不变，空间构象改变。
3.三级结构4.四级结构6.蛋白质的沉淀方法有哪些？（1）盐析：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐会破坏其胶体溶液稳定性而使其沉淀。
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
生物化学考试知识点
一、蛋白质化学 5 学时（1）结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20 种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L- α-氨基酸。
（2）分类：根据氨基酸的R 基团的极性大小可将氨基酸分类。
(3) 性质肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。
每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N 端)与自由羧基端(C 端)，肽链的方向是N 端→C端。
蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
( 1) ．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。
(2) ．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。
主要有以下几种类型：α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6 个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧。
影响α-螺旋形成的因素主要是：①存在侧链基团较大的氨基酸残基；② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③存在脯氨酸残基。
β-折叠：其结构特征为：①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；②所有肽键的 C=O 和N—H 形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。
β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借 1、4 残基之间形成氢键维系。
无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。
超二级结构(3)．三级结构：指多肽链所有原子的空间排布。
其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。
结构域。
(4)．四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
生物化学考试重点
蛋白质1氨基酸的等电点( pI)；在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为，，，2蛋白质的一级结构；指多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
3二级结构；蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象（氢键）4三级结构；多条肽链中所有原子的空间排布。
包括主链、侧链的构象。
（疏水键、离子键、氢键和范德华力）5四级结构；蛋白质分子中各亚基的空间排布及相互接触关系（疏水键，盐键，氢键，范德华力）6结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构是肽链中木些局部二级结构汇集在一起形成能发挥生物学功能的特定区域7模体（膜序）；在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在一级结构上总有其特征性的氨基酸序列，在空间结构上可形成特殊的构像，并发挥其特殊的功能，8蛋白质的等电点；当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为，，，9蛋白质的变性；在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失（加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂）（应用举例临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。
如高温、高压、紫外线、酒精消毒等）10盐析：是中性盐加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀论述蛋白质的分子结构与功能的关系？？一、蛋白质一级结构是高级结构和功能的基础1、一级结构的改变可能导致蛋白质功能丧失例：镰刀形红细胞贫血2一级结构是形成空间结构的物质基础3一级结构中的另一部分氨基酸残基，在蛋白质的构象中处于关键部位二、蛋白质空间构象是其功能活性的基础1空间结构相似的蛋白质其功能也相似2血红蛋白的亚基构象变化可影响亚基与氧结构3蛋白质的构象改变可导致疾病如人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病酶1同工酶：指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶2酶的活性中心，指酶分子中必需基团其一级结构的排列上可能相距很远，但空间结构上彼此靠近，形成一个能与底物特异结合并将底物转化为产物的特定空间区域,3绝对特异性；有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反映，生成一种特定结构的产物4相对特异性；有的酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为，，5不可逆性抑制作用；抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活不能用透析超滤等方法予以去除的抑制作用。
(完整版)生物化学考试重点_总结(2)
第一节蛋白质的分子组成
一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S特征元素：N（16%）特异元素：S
凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%）
组成蛋白质的20种氨基酸
（名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳
第二节蛋白质的分子结构
一、蛋白质的分子结构
一级结构
二级结构↘
三级结构→高级结构（空间构象）
四级结构↗
（一）、蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序，即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
1、主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
2、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础
为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸
不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同
除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体
组成蛋白质的20种氨基酸分类
非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、
亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）
极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）
①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
pH<pI阳离子氨基酸带净负电荷，在电场中将向正极移动
生物化学考试重点笔记(完整版)
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）:天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
生物化学重点整理,考研可用
生物化学第一篇：生物分子结构与功能蛋白质，核酸，酶，聚糖，维生素。
一共五章。
第二篇：物质代谢及其调节糖代谢，脂质代谢，生物氧化，氨基酸代谢，核甘酸代谢，非营养物质代谢以及各种重要物质代谢的相互联系与调节规律，共七章第三篇：遗传信息的传递遗传信息的传递及其调节过程，包才DNA的生物合成、DNA的损伤和修复，rna的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控与细胞信号转导，共六章中心法则；| DNA以半保留复制的方式将亲代细胞的遗传物质高度忠实的传递给子代。
细胞内所有蛋白质的一级结构的信息全部来源于DNA序列。
以DNA为模板转录生成的mrna作为信使，其核甘酸序列构成的密码子在合成蛋白质时被翻译为肽链中氨基酸的排列顺序。
复制-转录-翻译第四篇：分子医学专题分子生物学技术的原理及其应用、重组DNA技术、基因的结构与功能分析、疾病相关基因，癌基因/肿瘤抑制基因与生长因子、基因诊断与基因治疗，组学与医学，共七章第一章：蛋白质的结构与功能蛋白质是由氨基酸组成的复合物第一节：蛋白质的分子组成蛋白质x16%=含氮量含氮量x6.25=蛋白质的质量一：组成人体蛋白质的20种l-a-氨基酸甘氨酸除外二：氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类1.芳香族氨基酸：色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸色老笨2.碱性氨基酸：精氨酸，赖氨酸，组氨酸住进来，贱不贱3.酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸4.必需氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸二甲硫氨酸，色氨酸，苏氨酸，赖氨酸携一两本淡色书来5.支链氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸三：20种氨基酸具有共同或特异的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质等电点=pi:在某一ph溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ph称为氨基酸的等电点。
（二）含共轲双键的氨基酸具有紫外吸收的性质色氨酸，酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。
共轲双键具有紫外吸收性质。
高一必修一生物考试重点_生物化学考试大纲
生物化学考试大纲Ⅰ考查目标（1）掌握生物大分子(尤其是蛋白质、酶、核酸)的结构、性质和功能。
（2）掌握生物体内主要的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢和生物氧化)及其限速酶的调控。
（3）掌握遗传信息传递的化学基础（如DNA的复制、RNA的合成及蛋白质的合成）（4）细胞代谢调控等（如操纵子学说）。
Ⅱ考试形式和试卷结构一、试卷满分及考试时间本试卷满分为150分，考试时间为180分钟。
二、答题方式答题方式为闭卷、笔试。
三、试卷题型结构概念题共20分简答题共90分论述题共40分Ⅲ考查范围第一章蛋白质化学一、蛋白质的元素组成二、蛋白质的氨基酸组成及性质；三、蛋白质的结构（一）蛋白质的一级结构（二）蛋白质的空间结构（三）蛋白质分子中的共价键和次级键四、蛋白质分子结构与功能的关系（一）蛋白质一级结构与功能的关系（二）蛋白质构象与功能的关系五、蛋白质的性质第二章核酸化学一、核酸的组成成分二、核酸的结构（一）核酸的连接方式（二）核酸的一级结构（三）核酸的双螺旋二级结构（四）DNA的三级结构（五）RNA的构象四、核酸的性质五、DNA和基因组织第三章酶及辅酶（含维生素）一、酶的概念二、酶的化学本质三、酶的结构与功能的关系（一）活性部位和必需基团（二）酶原激活四、酶的作用专一性（一）结构专一性（二）立体异构专一性五、酶的作用机制（一）诱导契合学说（二）使酶具有高催化效率的因素六、酶促反应动力学及其影响因素（一）米氏方程及其常数含义；（二）影响酶学反应速度的因子及其作用机制七、了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念八、各类辅酶及维生素的功能一、生物氧化的概念及方式二、呼吸链（一）呼吸链的组成（二）线粒体内两条重要的呼吸链三、生物氧化中能量的生成及利用（一）高能键及高能化合物（二）ATP的生成第五章糖代谢一、糖类的分解代谢（一）糖类的无氧分解；（二）糖类的有氧分解；（三）磷酸戊糖途径；二、糖类的合成代谢（一）糖异生；（二）糖原的合成；三、糖类代谢各途径间的联系第六章脂代谢一、脂类的消化、吸收及转运二、脂类的分解代谢（一）甘油的分解代谢（二）脂肪酸的β-氧化作用（三）酮体的生成和利用三、脂肪的合成代谢（一）磷酸甘油的生物合成；（二）脂肪酸的生物合成（三）脂肪的合成一、氨基酸的一般代谢（一）氨基酸的脱氨基作用（二）氨基酸的脱羧基作用（三）氨基酸分解产物的代谢第八章核苷酸代谢一、嘌呤和嘧啶的分解（一）嘌呤分解的最终产物（二）嘧啶分解的最终产物二、核苷酸的生物合成（一）嘌呤核苷酸生物合成的起始物质（二）嘧啶核苷酸生物合成的中间物质第九章核酸生物合成一、DNA的生物合成（一）DNA的半保留复制（二）DNA复制的起始点和方向（三）原核细胞DNA的复制（四）真核细胞DNA的复制（五）DNA的损伤与修复（六）细菌的限制-修饰系统二、RNA的生物合成（一）RNA复制（二）RNA转录（三）转录后加工第十章蛋白质的生物合成一、遗传密码二、核糖体三、转移RNA的功能四、蛋白质生物合成过程第十一章物质代谢相互联系与代谢调节一、物质代谢的相互联系（一）糖代谢与脂肪代谢的相互关系（二）糖代谢与蛋白质代谢的相互关系（三）脂肪代谢与蛋白质代谢的相互关系（四）核酸和其他物质代谢的关系二、物质代谢的调节与控制（一）酶活性的调节（二）酶合成的调节（三）激素对代谢的调节。
生物化学高考必考知识点归纳总结
生物化学高考必考知识点归纳总结生物化学是高考生物学中的重点内容，也是考生必须掌握的知识点之一。
在高考中，对于生物化学的了解和掌握程度将直接影响考生的成绩。
因此，本文将对生物化学的高考必考知识点进行归纳总结，以便考生能够有针对性地进行复习和备考。
1. 生物元素和生物大分子生物体的主要组成元素有碳、氢、氧、氮、磷和硫。
其中，碳是构成有机物的基础元素，氢和氧主要以水分子形式存在。
生物大分子包括碳水化合物、脂质、蛋白质和核酸。
这些生物大分子在生物体内起着重要的结构和功能作用。
2. 碳水化合物碳水化合物是生物体内最主要的能量来源。
常见的碳水化合物有单糖、双糖和多糖。
单糖包括葡萄糖、果糖等，双糖包括蔗糖、乳糖等，多糖包括淀粉、纤维素等。
高考中常涉及的碳水化合物问题包括：碳水化合物的分解和合成途径、酶的作用以及与人体疾病的关系等。
3. 脂质脂质是生物体内最重要的能量储存物质，同时也是生物膜的主要组成成分。
常见的脂质有甘油三酯和磷脂。
在高考中，考生需要了解脂质的结构和功能，包括脂肪酸的分类及饱和度对健康的影响。
4. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最多的大分子物质，对于维持生命活动起着重要的作用。
高考中常见的蛋白质问题包括：氨基酸的组成和分类、蛋白质的合成和降解途径、酶的特性和功能等。
5. 核酸核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子。
常见的核酸有脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
在高考中，考生需要了解DNA的结构和功能、DNA的复制过程以及遗传信息的传递等。
6. 酶的作用和调节酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，对于维持生命活动至关重要。
高考中，涉及酶的问题包括：酶的特点和作用机理、酶的影响因素以及酶的调节等。
7. 糖原和脂肪的代谢糖原和脂肪是生物体内常见的能量储存形式。
在高考中，考生需了解糖原和脂肪的合成与分解途径，以及相关代谢过程的调节机制。
8. 光合作用和呼吸作用光合作用是植物利用光能合成有机物质的重要过程。
生物化学考试重点
1.DNA半保留复制DNA复制保留原模板DNA的一条链,另一条链为新合成;2.蛋白质变性在某些理化因素作用下,蛋白质的空间构象被破坏,理化性质改变,生物学活性丧失;3.核酸分子杂交不同来源核酸变性后在一起复性,互补核算片段形成局部双链;4.酶活性中心发挥酶活性所必需的特定空间结构区域;5.逆转录以RNA为模板合成DNA的过程;由于与转录过程相反,称为反转录,催化此反应的酶是逆转录酶;6.三羧酸循环乙酰辅酶A经过循环体系,氧化分解成CO2和水的过程,由于含三羧酸的柠檬酸为其第一个中间产物,又名柠檬酸循环,是三大类营养物分解代谢的共同通路;7实时PCR 在PCR体系中引入荧光标记分子,以计算PCR产物量,常用于定量分析;8.生物氧化生物体内的氧化分解,最终生成CO2和水的过程,并逐步放出能量;9.糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下,彻底氧化生成水和二氧化碳,并释放出能量的过程;10.糖异生非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程;11.同工酶催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构,理化性质等不同的一组酶;12.酮体乙酰乙酸,B羟丁酸,丙酮的统称,是脂肪酸分解代谢的中间产物;13.限制性核酸内切酶识别DNA的特意序列,并在识别部位或其周围切割DNA的一类内切酶,是基因工程的重要工具酶;14.氧化磷酸化生物氧化脱氢与氧结合生成水,与ADP磷酸化生成ATP的过程相偶联,称为氧化磷酸化;是体内生成ATP的主要方式;15.一碳单位某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的基团,由四氢叶酸携带参加代谢;1.DNA 二级结构的特点【1】 DNA 是反向平行双链结构,以一共同轴为中心缠绕成右手螺旋;【2】碱基配对使双链结构互补,脱氧核糖基和磷酸基位于双链的外侧,而碱基位于内侧; 且 A=T.G=C.【3】疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定;【4】螺旋直径为2nm, 螺旋旋转一圈刚好为10个碱基对螺距为3;4nm.2.简述糖的生理功能和糖分解代谢途径的概念与意义;糖的生理功能【1】糖是人体最主要的提供能量的物质;【2】糖是组成人体结构的重要部分,如糖蛋白,蛋白聚糖,糖脂等;【3】体内多种重要的生物活性物质如NAD.FAD.ATP等都是糖的磷酸衍生物;可以传递信息,还是机体重要的碳源,糖代谢的中间产物可转变为含碳化合物如脂肪酸,氨基酸,核苷等糖分解代谢途径【1】糖酵解在缺氧情况下,葡萄糖生成乳糖的过程葡萄糖---丙酮酸途径;意义机体在缺氧情况下,获取能量的有效方式,某些细胞在供养应正常的情况下的重要供能途径【2】糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水二氧化碳的过程称为有氧氧化;胞液、线粒体中进行集体获能的主要方式;3磷酸戊糖途径 6-磷酸葡萄糖脱氢酶和6-磷酸葡萄糖脱氢酶的催化下,6-磷酸葡萄糖进行脱氢和脱羧反应生成5-磷酸核酮糖,同时生2分子NADPH+H及1分子CO2;5-磷酸核酮糖在异构酶的作用下,转变为5-磷酸核糖,或在差向异构酶的作用下,转变为5-磷酸木酮糖;意义为核酸的生物合成提供核糖,提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应;3、酮体代谢、酮体意义酮体代谢：在人体及绝大多数哺乳动物体内,脂肪酸氧化生成的乙酰辅酶A在肝脏中可通过两条途径进行代谢;一条途径是进入三羧酸循环氧化,另一条途径是生成乙酰乙酸,β-羟丁酸及丙酮,这三种物质统称为酮体;酮体意义：①肝脏输出酮体为肝外组织提供了能源; ②肝脏输出酮体对低血糖时保证脑的供能,以维持其正常生理功能方面起着重要作用;4、简述脂肪分解代谢的概况1脂肪水解为甘油和脂肪酸【3】甘油氧化分解【4】脂肪酸的氧化分解1、脂肪酸活化生成脂酰COA.2、脂酰COA转运至线粒体;3 肪肪酸的B氧化5、血氨的来源和去路有哪些,写出主要去路的反应过程;来源 1氨基酸脱氨基作用和胺类物质分解产生2肠道细菌腐败作用产生3肾小管上皮细胞的谷氨酰胺水解产生谷氨酸和NH3去路 1丙氨酸—葡萄糖循环2谷氨酰胺是从脑、肌肉等组织向肝或肾运输氨的主要形式;4谷氨酰胺的生成不仅解除氨的毒性,以无毒的形式运输氨,也是体内NH3的储存和运输形式;1．核酸的组成和在细胞内的分布如何.核酸由DNA和RNA组成;在真核细胞中,DNA主要分布于细胞核内,另外叶绿体、线粒体和质粒中也有DNA；RNA主要分布在细胞核和细胞质中,另外叶绿体和线粒体中也有RNA;2．核酸分子中单核苷酸间是通过什么键连接起来的什么是碱基配对核酸中核苷酸之间是通过3'－5'磷酸二酯键相连接的;碱基配对是指在核酸中G-C和A-TU之间以氢键相连的结合方式;3．简述DNA和RNA分子的立体结构,它们各有哪些特点稳定DNA结构的力有哪些DNA双螺旋结构模型特点：两条反平行的多核苷酸链形成右手双螺旋；糖和磷酸在外侧形成螺旋轨迹,碱基伸向内部,并且碱基平面与中心轴垂直,双螺旋结构上有大沟和小沟；双螺旋结构直径2nm,螺距3.4nm,每个螺旋包含10个碱基对；A和T配对,G和C配对,A、T之间形成两个氢键,G、C之间形成三个氢键;DNA三级结构为线状、环状和超螺旋结构;稳定DNA结构的作用力有：氢键,碱基堆积力,反离子作用;RNA中立体结构最清楚的是tRNA,tRNA的二级结构为三叶草型,tRNA的三级结构为倒“L”型;维持RNA立体结构的作用力主要是氢键;1．正常生物膜中,脂质分子以什么的结构和状态存在.脂质分子以脂双层结构存在,其状态为液晶态;2．流动镶嵌模型的要点是什么.蛋白质和脂质分子都有流动性,膜具有二侧不对称性,蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部6.真核mRNA的特点是：1在mRNA5'－末端有“帽子结构”m7G5'pppNm；2在mRNA链的3'末端,有一段多聚腺苷酸polyA尾巴；3mRNA一般为单顺反子,即一条mRNA只含有一条肽链的信息,指导一条肽链的形成；4mRNA的代谢半衰期较长几天;原核mRNA的特点：15'－末端无帽子结构存在；3'－末端不含polyA结构；3一般为多顺反子结构,即一个mRNA中常含有几个蛋白质的信息,能指导几个蛋白质的合成；4mRNA代谢半衰期较短小于10分钟;五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液,但不知哪只瓶中装的是哪种糖液,可用什么最简便的化学方法鉴别3．外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同现代生物膜的结构要点是什么.由于外周蛋白与膜以极性键结合,所以可以有普通的方法予以提取；由于嵌入蛋白与膜通过非极性键结合,所以只能用特殊的方法予以提取;现代生物膜结构要点：脂双层是生物膜的骨架；蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合；膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性；膜具有一定的流动性；膜组分之间有相互作用;.4．什么是生物膜的相变生物膜可以几种状态存在生物膜从一种状态变为另一种状态的变化过程为生物膜的相变,一般指液晶相与晶胶相之间的变化;生物膜可以三种状态存在,即：晶胶相、液晶相和液相;55．什么是液晶相它有何特点.生物膜既有液态的流动性,又有晶体的有序性的状态称为液晶相;其特点为：头部有序,尾部无序,短程有序,长程无序,有序的流动,流动的有序;.6．影响生物膜相变的因素有那些他们是如何对生物膜的相变影响的影响生物膜相变的因素及其作用为：A、脂肪酸链的长度,其长度越长,膜的相变温度越高；B、脂肪酸链的不饱和度,其不饱和度越高,膜的相变温度越低；C、固醇类,他们可使液晶相存在温度范围变宽；D、蛋白质,其影响与固醇类相似;7．物质的跨膜运输有那些主要类型各种类型的要点是什么有两种运输类型,即主动运输和被动运输,被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种;简单扩散运输方向为从高浓度向低浓度,不需载体和能量；帮助扩散运输方向同上,需要载体,但不需能量；主动运输运输方向为从低浓度向高浓度,需要载体和能量;1．生物氧化的特点和方式是什么1.特点：常温、酶催化、多步反应、能量逐步释放、放出的能量贮存于特殊化合物;方式：单纯失电子、脱氢、加水脱氢、加氧;2．CO2与H2O以哪些方式生成 2.CO2的生成方式为：单纯脱羧和氧化脱羧;水的生成方式为：代谢物中的氢经一酶体系和多酶体系作用与氧结合而生成水; 33．简述化学渗透学说线粒体内膜是一个封闭系统,当电子从NADH经呼吸链传递给氧时,呼吸链的复合体可将H+从内膜内侧泵到内膜外侧,从而形成H+的电化学梯度,当一对H+ 经F1－F复合体回到线粒体内部时时,可产生一个ATP;44．ATP具有高的水解自由能的结构基础是什么为什么说ATP是生物体内的“能量通货”.负电荷集中和共振杂化;能量通货的原因：ATP的水解自由能居中,可作为多数需能反应酶的底物;1.新陈代谢是指生物体内进行的一切化学反应;其特点为：有特定的代谢途径；是在酶的催化下完成的；具有可调节性;物质代谢指生物利用外源性和内源性构件分子合成自身的结构物质和生物活性物质,以及这些结构物质和生物活性物质分解成小分子物质和代谢产物的过程;能量代谢指伴随着物质代谢过程中的放能和需能过程;2.糖类作用可作为：供能物质,合成其它物质的碳源,功能物质,结构物质;3.糖异生作用是指非糖物质转变为糖的过程;动物中可保持血糖浓度,有利于乳酸的利用和协助氨基酸的代谢；植物体中主要在于脂肪转化为糖;4.4．什么是磷酸戊糖途径有何生物学意义是指从6-磷酸葡萄糖开始,经过氧化脱羧、糖磷酸酯间的互变,最后形成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛的过程;其生物学意义为：产生生物体重要的还原剂－NADPH；供出三到七碳糖等中间产物,以被核酸合成、糖酵解、次生物质代谢所利用；在一定条件下可氧化供能;5.三羧酸循环的生物学意义为:大量供能；糖、脂肪、蛋白质代谢枢纽；物质彻底氧化的途径；为其它代谢途径供出中间产物;糖酵解的生物学意义为:为代谢提供能量；为其它代谢提供中间产物；为三羧酸循环提供丙酮酸;66．ATP是磷酸果糖激酶的底物,但高浓度的ATP却抑制该酶的活性,为什么.因磷酸果糖激酶是别构酶,ATP是其别构抑制剂,该酶受ATP/AMP比值的调节,所以当ATP浓度高时,酶活性受到抑制;2.2．为什么哺乳动物摄入大量糖容易长胖①糖类在体内经水解产生单糖,像葡萄糖可通过有氧氧化生成乙酰CoA,作为脂肪酸合成原料合成脂肪酸,因此脂肪也是糖的贮存形式之一;②糖代谢过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油,也作为脂肪合成中甘油的来源;．为什么脂肪酸合成中的缩合反应是丙二酸单酰辅酶A,而不是两个乙酰辅酶A5.这是因为羧化反应利用ATP供给能量,能量贮存在丙二酸单酰辅酶A中,当缩合反应发生时,丙二酸单酰辅酶A脱羧放出大量的能供给二碳片断与乙酰CoA缩合所需的能量,反应过程中自由能降低,使丙二酸单酰辅酶A与乙酰辅酶A 的缩合反应比二个乙酰辅酶A分子缩合更容易进行;．计算1mol的丙氨酸在植物或动物体内彻底氧化可产生多个摩尔的ATP1.丙氨酸 -酮戊二酸 NADH+H+线粒体L-谷氨酸 NAD+ 3ATP丙酮酸NAD+3ATP 3NADH×3NADH+H+ 1FADH2×2乙酰COA一次循环 1ATP×1三羧酸循环2.答：简明叙述尿素形成的机理和意义;尿素在哺乳动物肝脏或某些植物如洋蕈中通过鸟氨酸循环形成,对哺乳动物来说,它是解除氨毒性的主要方式,因为尿素可随尿液排除体外,对植物来说除可解除氨毒性外,形成的尿素是氮素的很好贮存和运输的重要形式,当需要时,植物组织存在脲酶,可使其水解重新释放出NH3,被再利用;3简述植物界普遍存在的谷氨酰胺合成酶及天冬酰胺合成酶的作用及意义;.答：谷氨酰胺合成酶作用是植物氨同化的重要方式,它与谷氨酸合成酶一同联合作用,可使NH3进入氨基酸代谢库,保证氨基酸的净形成；其次形成的谷酰胺又是植物代谢中NH3的解毒方式与贮存和运输方式,另外天冬酰胺合成酶与谷氨酰胺酶共同作用具有同样的重要性;两种酶的这种作用可最大限度地保持了植物对氮素利用的经济性;5.5．生物固氮中,固氮酶促反应需要满足哪些条件;答：①它需要高水平的铁和钼,需要还原型的铁氧还蛋白和黄素氧还蛋白供应电子；②需要从细胞的一般代谢中获取更多的ATP；③更重要的是必须为固氮酶创造一个严格的厌氧环境;以丙氨基为例说明生糖氨基本转变成糖的过程;：①丙氨酸联合脱氨生成丙酮酸；②丙酮酸转化成血糖CH3羧化酶 COOHC=O+CO2 CH2COOH ATP ADP C=OCOOH草酰乙酸GTP 磷酸烯醇式丙 GDP+Pi 酮酸羧激酶逆糖酵解 COOHC6糖←←C3糖←← C－O～ PCH2磷酸烯醇式丙酮酸其它氨基酸则会生成糖酵解或有氧氧化中的某些中间物如琥珀酰CoA延胡索酸、 -酮戊二酸、草酰乙酸等,进而会循糖异生途经生成糖;1．什么是复制 DNA复制需要哪些酶和蛋白质因子1.在DNA指导下合成DNA的过程;需要：DNA聚合酶I、III,连接酶,引物酶,引物体,解螺旋酶,单链DNA结合蛋白,拓扑异构酶;3.单链结合蛋白在DNA复制中有什么作用使复制中的单链DNA保持伸展状态,防止碱基重新配对保护单链不被降解;4大肠杆菌的DNA聚合酶和RNA聚合酶有哪些重要的异同点.DNA聚合酶和RNA聚合酶都能催化多核苷酸链向5′－3′方向的聚合；二者不同点为：DNA聚合酶以双链为模板而RNA聚合酶只能以单链为模板；DNA聚合酶以dNTP为底物,而RNA聚合酶以NTP为底物；DNA聚合酶具有3′－5′以及5′－3′的外切酶活性而RNA聚合酶没有；DNA聚合酶可参与DNA的损伤修复而RNA聚合酶无此功能；二者的结构也是不相同的;6.DNA不连续复制的机理为：解链；合成引物；在DNA聚合酶催化下,在引物的3′端沿5′－3′方向合成DNA片段；在不连续链上清除引物,填补缺口,最后在连接酶的催化下将DNA片段连接起来;7.略8.转录后加工主要包括：断裂、拼接、修饰、改造等;1．氨酰-tRNA合成酶在多肽合成中的作用特点和意义;1．氨基酰-tRNA合成酶具有高度的专一性：一是对氨基酸有极高的专一性,每种氨基酸都有一种专一的酶,它仅作用于L-氨基酸,不作用于D-氨基酸,有的氨基酸-tRNA合成酶对氨基酸的专一性虽然不很高,但对tRNA仍具有极高专一性;这种高度专一性会大大减少多肽合成中的差错;2．原核细胞与真核细胞蛋白质合成起始氨基酸起始氨基酰—tRNA及起始复3．3．原核生物与真核生物mRNA的信息量及起始信号区结构上有何主要差异33. 基因表达调节的机制;可以用Jocob和Monod提出的操纵子学说来解释;以乳糖操纵子为例,说明分解代谢的调节;乳糖操纵子由启动基因,操纵基因和结构基因组成,此外,还有一个调节基因,它编码产生阻遏蛋白;当培养基中有乳糖存在时,乳糖作为诱导物与阻遏蛋白结合,阻止阻遏蛋白与操纵基因结合,结构基因得以表达；结果培养基中的乳糖被分解供给细胞;再以色氨酸操纵子为例,说明合成代谢的调节;当细胞中色氨酸过量时,由调节基因表达产生的阻遏蛋白与色氨酸结合成为有活性的阻遏蛋白,与操纵基因结合,阻止结构基因表达;色氨酸的调节基因与操纵子结构基因不连锁;6．举例说明什么叫级联放大作用;6．含氮类激素作用于靶细胞的剂量是非常小的,但是一旦与靶细胞上相应的受体结合就会导致多个腺苷酸环化酶活化生成多个cAMP；每个cAMP可激活多个蛋白激酶,每个蛋白激酶也可激活多个底物；这样下去就可导致非常明显的生理效应发生,这种逐级放大作用称为级联放大作用;肾上腺素和胰高血糖素以及其它以cAMP为第二信使的激素都是用这种方式进行作用;此外,为促肾上腺皮质激素以钙离子作为第二信使,通过磷酸肌醇级联放大作用,在细胞内引起一系列的反应;。
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1.DNA半保留复制DNA复制保留原模板DNA的一条链，另一条链为新合成。
2.蛋白质变性在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，理化性质改变，生物学活性丧失。
3.核酸分子杂交不同来源核酸变性后在一起复性，互补核算片段形成局部双链。
4.酶活性中心发挥酶活性所必需的特定空间结构区域。
5.逆转录以RNA为模板合成DNA的过程。
由于与转录过程相反，称为反转录，催化此反应的酶是逆转录酶。
6.三羧酸循环乙酰辅酶A经过循环体系，氧化分解成CO2和水的过程，由于含三羧酸的柠檬酸为其第一个中间产物，又名柠檬酸循环，是三大类营养物分解代谢的共同通路。
7实时PCR 在PCR体系中引入荧光标记分子，以计算PCR产物量，常用于定量分析。
8.生物氧化生物体内的氧化分解，最终生成CO2和水的过程，并逐步放出能量。
9.糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下，彻底氧化生成水和二氧化碳，并释放出能量的过程。
10.糖异生非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。
11.同工酶催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质等不同的一组酶。
12.酮体乙酰乙酸，B羟丁酸，丙酮的统称，是脂肪酸分解代谢的中间产物。
13.限制性核酸内切酶识别DNA的特意序列，并在识别部位或其周围切割DNA 的一类内切酶，是基因工程的重要工具酶。
14.氧化磷酸化生物氧化脱氢与氧结合生成水，与ADP磷酸化生成ATP的过程相偶联，称为氧化磷酸化。
是体内生成ATP的主要方式。
15.一碳单位某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的基团，由四氢叶酸携带参加代谢。
1.DNA 二级结构的特点【1】 DNA 是反向平行双链结构，以一共同轴为中心缠绕成右手螺旋。
【2】碱基配对使双链结构互补，脱氧核糖基和磷酸基位于双链的外侧，而碱基位于内侧。
且 A=T.G=C.【3】疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定。
【4】螺旋直径为2nm, 螺旋旋转一圈刚好为10个碱基对螺距为3。
4nm.2.简述糖的生理功能和糖分解代谢途径的概念与意义。
糖的生理功能【1】糖是人体最主要的提供能量的物质。
【2】糖是组成人体结构的重要部分，如糖蛋白，蛋白聚糖，糖脂等。
【3】糖分解代谢途径【1】糖酵解在缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程【葡萄糖---丙酮酸】途径。
意义机体在缺氧情况下，获取能量的有效方式，某些细胞在供养应正常的情况下的重要供能途径【2】糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水二氧化碳的过程称为有氧氧化。
【胞液、线粒体中进行】集体获能的主要方式。
【3】磷酸戊糖途径 6-磷酸葡萄糖脱氢酶和6-磷酸葡萄糖脱氢酶的催化下，6-磷酸葡萄糖进行脱氢和脱羧反应生成5-磷酸核酮糖，同时生2分子NADPH+H及1分子CO2。
5-磷酸核酮糖在异构酶的作用下，转变为5-磷酸核糖，或在差向异构酶的作用下，转变为5-磷酸木酮糖。
意义为核酸的生物合成提供核糖，提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。
3、酮体代谢、酮体意义酮体代谢：在人体及绝大多数哺乳动物体内，脂肪酸氧化生成的乙酰辅酶A在肝脏中可通过两条途径进行代谢。
一条途径是进入三羧酸循环氧化，另一条途径是生成乙酰乙酸，β-羟丁酸及丙酮，这三种物质统称为酮体。
酮体意义：①肝脏输出酮体为肝外组织提供了能源。
②肝脏输出酮体对低血糖时保证脑的供能，以维持其正常生理功能方面起着重要作用。
4、简述脂肪分解代谢的概况【1】脂肪水解为甘油和脂肪酸【3】甘油氧化分解【4】脂肪酸的氧化分解【1、脂肪酸活化生成脂酰COA.2、脂酰COA转运至线粒体。
3 肪肪酸的B氧化】5、血氨的来源和去路有哪些，写出主要去路的反应过程。
来源【1】氨基酸脱氨基作用和胺类物质分解产生【2】肠道细菌腐败作用产生【3】肾小管上皮细胞的谷氨酰胺水解产生谷氨酸和NH3去路【1】丙氨酸—葡萄糖循环【2】谷氨酰胺是从脑、肌肉等组织向肝或肾运输氨的主要形式。
【4】谷氨酰胺的生成不仅解除氨的毒性，以无毒的形式运输氨，也是体内NH3的储存和运输形式。
1．核酸的组成和在细胞内的分布如何?.核酸由DNA和RNA组成。
在真核细胞中，DNA主要分布于细胞核内，另外叶绿体、线粒体和质粒中也有DNA；RNA主要分布在细胞核和细胞质中，另外叶绿体和线粒体中也有RNA。
2．核酸分子中单核苷酸间是通过什么键连接起来的什么是碱基配对核酸中核苷酸之间是通过3'－5'磷酸二酯键相连接的。
碱基配对是指在核酸中G-C和A-T(U)之间以氢键相连的结合方式。
3．简述DNA和RNA分子的立体结构，它们各有哪些特点稳定DNA结构的力有哪些DNA双螺旋结构模型特点：两条反平行的多核苷酸链形成右手双螺旋；糖和磷酸在外侧形成螺旋轨迹，碱基伸向内部，并且碱基平面与中心轴垂直，双螺旋结构上有大沟和小沟；双螺旋结构直径2nm，螺距3.4nm，每个螺旋包含10个碱基对；A和T配对，G和C配对，A、T之间形成两个氢键，G、C之间形成三个氢键。
DNA三级结构为线状、环状和超螺旋结构。
稳定DNA结构的作用力有：氢键，碱基堆积力，反离子作用。
RNA中立体结构最清楚的是tRNA，tRNA的二级结构为三叶草型，tRNA的三级结构为倒“L”型。
维持RNA立体结构的作用力主要是氢键。
1．正常生物膜中，脂质分子以什么的结构和状态存在.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。
2．流动镶嵌模型的要点是什么.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部6.真核mRNA的特点是：(1)在mRNA5'－末端有“帽子结构”m7G(5')pppNm；（2）在mRNA链的3'末端，有一段多聚腺苷酸(polyA)尾巴；（3）mRNA一般为单顺反子，即一条mRNA只含有一条肽链的信息，指导一条肽链的形成；（4）mRNA 的代谢半衰期较长（几天）。
原核mRNA的特点：（1）5'－末端无帽子结构存在；3'－末端不含polyA结构；（3）一般为多顺反子结构，即一个mRNA中常含有几个蛋白质的信息，能指导几个蛋白质的合成；（4）mRNA代谢半衰期较短（小于10分钟）。
五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液,但不知哪只瓶.由于外周蛋白与膜以极性键结合，所以可以有普通的方法予以提取；由于嵌入蛋白与膜通过非极性键结合，所以只能用特殊的方法予以提取。
现代生物膜结构要点：脂双层是生物膜的骨架；蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合；膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性；膜具有一定的流动性；膜组分之间有相互作用。
.4．什么是生物膜的相变生物膜可以几种状态存在生物膜从一种状态变为另一种状态的变化过程为生物膜的相变，一般指液晶相与晶胶相之间的变化。
生物膜可以三种状态存在，即：晶胶相、液晶相和液相。
55．什么是液晶相它有何特点.生物膜既有液态的流动性，又有晶体的有序性的状态称为液晶相。
其特点为：头部有序，尾部无序，短程有序，长程无序，有序的流动，流动的有序。
.6．影响生物膜相变的因素有那些他们是如何对生物膜的相变影响的影响生物膜相变的因素及其作用为：A、脂肪酸链的长度，其长度越长，膜的相变温度越高；B、脂肪酸链的不饱和度，其不饱和度越高，膜的相变温度越低；C、固醇类，他们可使液晶相存在温度范围变宽；D、蛋白质，其影响与固醇类相似。
7．物质的跨膜运输有那些主要类型各种类型的要点是什么有两种运输类型，即主动运输和被动运输，被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种。
简单扩散运输方向为从高浓度向低浓度，不需载体和能量；帮助扩散运输方向同上，需要载体，但不需能量；主动运输运输方向为从低浓度向高浓度，需要载体和能量。
1．生物氧化的特点和方式是什么1.特点：常温、酶催化、多步反应、能量逐步释放、放出的能量贮存于特殊化合物。
方式：单纯失电子、脱氢、加水脱氢、加氧。
2．CO2与H2O以哪些方式生成2.CO2的生成方式为：单纯脱羧和氧化脱羧。
水的生成方式为：代谢物中的氢经一酶体系和多酶体系作用与氧结合而生成水。
33．简述化学渗透学说线粒体内膜是一个封闭系统，当电子从NADH经呼吸链传递给氧时，呼吸链的复合体可将H+从内膜内侧泵到内膜外侧，从而形成H+的电化学梯度，当一对H+ 经F1－F复合体回到线粒体内部时时，可产生一个ATP。
44．ATP具有高的水解自由能的结构基础是什么为什么说ATP是生物体内的“能量通货”.负电荷集中和共振杂化。
能量通货的原因：ATP的水解自由能居中，可作为多数需能反应酶的底物。
1.新陈代谢是指生物体内进行的一切化学反应。
其特点为：有特定的代谢途径；是在酶的催化下完成的；具有可调节性。
物质代谢指生物利用外源性和内源性构件分子合成自身的结构物质和生物活性物质，以及这些结构物质和生物活性物质分解成小分子物质和代谢产物的过程。
能量代谢指伴随着物质代谢过程中的放能和需能过程。
2.糖类作用可作为：供能物质，合成其它物质的碳源，功能物质，结构物质。
3.糖异生作用是指非糖物质转变为糖的过程。
动物中可保持血糖浓度，有利于乳酸的利用和协助氨基酸的代谢；植物体中主要在于脂肪转化为糖。
4.4．什么是磷酸戊糖途径有何生物学意义是指从6-磷酸葡萄糖开始,经过氧化脱羧、糖磷酸酯间的互变，最后形成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛的过程。
其生物学意义为：产生生物体重要的还原剂－NADPH；供出三到七碳糖等中间产物，以被核酸合成、糖酵解、次生物质代谢所利用；在一定条件下可氧化供能。
5.三羧酸循环的生物学意义为:大量供能；糖、脂肪、蛋白质代谢枢纽；物质彻底氧化的途径；为其它代谢途径供出中间产物。
糖酵解的生物学意义为:为代谢提供能量；为其它代谢提供中间产物；为三羧酸循环提供丙酮酸。
66．ATP是磷酸果糖激酶的底物，但高浓度的ATP却抑制该酶的活性，为什么.因磷酸果糖激酶是别构酶，ATP是其别构抑制剂，该酶受ATP/AMP比值的调节，所以当ATP浓度高时，酶活性受到抑制。
2.2．为什么哺乳动物摄入大量糖容易长胖①糖类在体内经水解产生单糖，像葡萄糖可通过有氧氧化生成乙酰CoA，作为脂肪酸合成原料合成脂肪酸，因此脂肪也是糖的贮存形式之一。
②糖代谢过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，也作为脂肪合成中甘油的来源。
．为什么脂肪酸合成中的缩合反应是丙二酸单酰辅酶A,而不是两个乙酰辅酶A5.这是因为羧化反应利用ATP供给能量，能量贮存在丙二酸单酰辅酶A中，当缩合反应发生时，丙二酸单酰辅酶A脱羧放出大量的能供给二碳片断与乙酰CoA缩合所需的能量，反应过程中自由能降低，使丙二酸单酰辅酶A与乙酰辅酶A的缩合反应比二个乙酰辅酶A分子缩合更容易进行。
．计算1mol的丙氨酸在植物或动物体内彻底氧化可产生多个摩尔的ATP1.丙氨酸?-酮戊二酸 NADH+H+（线粒体）L-谷氨酸 NAD+ 3ATP丙酮酸NAD+（3ATP） 3NADH×3NADH+H+ 1FADH2×2乙酰COA（一次循环） 1ATP×1三羧酸循环2.答：简明叙述尿素形成的机理和意义。