《化学酶化学》PPT课件
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酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
酶化学PPT课件
多酶体系-multienzyme system：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。 主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合 体等。
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20
第二节
与分类
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22
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27
X-衍射证明酶与底物结合时，确有显著的构象变化
这个学说说明了在酶促反应中，酶与 底物是如何相互作用和结合的，也解 释了酶为什么具有专一性。
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35
（六）锁钥假说 Fisher提出“锁钥假说”来解释酶作用的专一性，认为底物分
子或底物分子的一部分象锁钥那样专一地契入到酶的活性中心。 也即底物分子进行化学反应的部位与酶分子上有催化效能的必需 基团具有紧密互补的关系。（酶作用专一性的假说）
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34
（五）诱导契合学说
▪Koshland提出“诱导契合假说”: 酶与底物给合时，酶构象发生改变的同时， 底物分子也发生形变，从而形成一个互相契合的酶-底物复合物，进一步转换成 过渡态，大大增加了酶促反应速率。该学说的主要内容如下： （1）在酶与底物结合之前，酶分子的构象不一定和底物互相吻合。
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5
活化能
◆活化能—反应需要克服的障碍能阈，分子由常态变 成活化态所需的能量。
◆活化分子—携带足够的能量，能够发生有效碰撞的分子。 ◆有效碰撞—能够使反应顺利进行的分子碰撞。
※酶作为催化剂只降低活化能，但反
应前后底物和产物能量差异不变，只 是改变反应速率，不改变反应性质、 反应方向和反应平衡点。
酶化学I-化学本质ppt课件
某些RNA有催化活性
1982年美国T. Cech等人发现四膜虫的rRNA前体能在完全 没有蛋白质的情况下进行自我加工，发现RNA有催化活性
Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
1983年美国S.Altman等研究RNaseP（由20%蛋 白质和80%的RNA组成），发现RNaseP中的RNA 可催化E. coli tRNA的前体加工。
过氧化氢酶、过氧化物酶等
AH2 + B （O2）
A + BH2（H2O2，H2O）
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应
AH2 +B
A +BH2（需辅酶Ⅰ或辅酶Ⅱ）
例：乳酸脱氢酶（EC 1.1.1.27，L-乳酸：NAD+氧化还原酶）
（2）氧化酶类
①催化底物脱氢，氧化生成H2O2：
AH2 + O2
2.反应条件温和：常温常压下即可进行，生理pH及温度
酶的催化特点：
3.专一性强：酶对反应及底物具有严格的选择性
反应专一性：选择性地催化一种或一类相同类型的化学
反应，几乎不产生副反应
底物专一性：只能作用于某一类或某一类结构、性质相
似的底物 结构专一性：
绝对专一性：只作用于一个特定的底物，
如 麦芽糖酶只作用于麦芽糖，而不作用于其他双糖
酶能区分从有机化学观点来看是属于对称分子中两个等 同的基团，只催化其中的一个基团，而不催化另一个
例：
C2 H OH
甘 油 激 酶
HO CH +A TP
14C2 H OH
C2 HO P
HO CH
+ A DP
14C2 H OH
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酶反应速度
单位时间内底物或产物浓度的变化
测量 单位时间内底物消耗量 或产物增加量 以初速度为准研究反应速度 一般测产物增加量为好
酶浓度的影响
当底物浓度足够多， 且不受其他因素影响时
底物浓度的影响──米氏方程 在其他因素不变的情况下
米氏方程式
V V max[S] Km [S]
当底物浓度很低([S]<<Km)时，
V V max [S] Km
反应速度与底物浓度呈正比 当底物浓度很高([S]>>Km)时，
V V max
底物浓度与反应速度无关
米氏方程式的推导
Байду номын сангаас
中间产物学说 E S k1 ES K3 E P k2 假设 ①测定的反应速度为初速度，产物的生成量极少， 逆反应可不予考虑
共性
只能催化热力学上允许进行的反应 用量少 （细胞中相对含量很低） 改变反应速度，但不改变化学反应平衡点 本身在反应前后性质不变
可降低反应活化能
特性 ①催化效率高（高效性）
一般高106—1013倍
2H2O2 → 2H2O + O2
过氧化氢酶
105M/sec
Fe离子
10-5M/sec
蔗糖 + H2O → 葡萄糖 + 果糖
整理后得
([E] [ES ])[ S] k2 k3
[ES ]
k1
令 ( k2 + k3 ) / k1 = Km [E][S] [ES][S] Km[ES]
[ES] [E][S] Km [S]
由于反应速度取决于单位时间内产物P的生成量
代人得
V k3[E][S ]
V k3[ES]
②[S]足够多， [S]的变化在测定初速度的过程中可忽略不计
[游离酶]=[E]-[ES]
[E]为总酶浓度
ES生成的速度 V1
d[s] dt
k1([E]
[ES
])[S
]
ES分解的速度 V2
反应处于稳态时 ES的生成速度 = ES的分解速度
k1(E [ES])[S] K2[ES] k3[ES]
辅酶与酶蛋白的结合疏松 辅基则与酶蛋白结合紧密
全酶 = 酶蛋白 + 辅因子
↑ 起催化作用
↑
↑
决定专一性、高效性
直接参加反应，传递H、e、原子、某些基团
酶的活性中心
活性部位（中心）和必需基团
必需基团 与酶活性有关的基团
活性中心
酶分子直接和底物结合， 并和酶催化作用直接有关的部位 （有一定空间结构）
活性中心
1.2
酶
酶
ATP+L-谷氨酸 +NH3←→ADP+磷酸
+L-谷氨酰胺
二、 酶的化学本质和结构
酶的化学本质
大多数酶是蛋白质
证据： 对热不稳定
两性
理化因素失活 胶体 能被蛋白酶水解失活 已制得结晶酶
许多酶的AA序列已测知
核酶，主要成分为天然RNA
酶的分子组成
单纯酶
结合酶
蛋白质部分和非蛋白质部分组成 （非蛋白部分：辅基、辅酶、金属离子）
系统命名法
正确底物名称+构性类型+反应性质+酶 D-葡糖酸-δ-内酯-水解酶
两种底物： 名称之间用“∶”分开 L-Ala∶α-酮戊二酸转移酶（氨基转移酶）
氧化还原酶： 供体、受体后+氧化还原酶
（供体在前，受体在后） L-谷氨酸:NAD+氧化还原酶
编号
一些酶的命名举例
推荐名称
系统命名
催化的反应
EC1.4. 谷氨酸脱氢酶 L-谷氨酸:NAD+氧
V max V max[S]
2
Km [S]
Km=[S]
当k2>>k3时
k3可以忽略不计
Km k2 [E][S] Ks k1 [ES ]
L-谷氨酸
1.3
化还原酶
+H20+NAD+←→α-酮
戊二酸+NH3+NADH
EC2.6. 天冬氨酸氨基 L-天冬氨酸:α–酮 L-天冬氨酸+α-酮戊二
1.1
转移酶
戊二酸氨基转移 酸←→草酰乙酸+L-
酶
谷氨酸
EC3.5. 精氨酸酶 L-精氨酸眯基水解 L-精氨酸+H2O←→L-鸟
3.1
酶
氨酸+尿素
EC6.3. 谷氨酰胺合成 L-谷氨酸:氨连接
Km [S]
反应达最大速度时 [E] = [ES]
V max k3[ES] k3[E]
v k3[E][S] 1 [S] V km[S] k3[E] km[S]
V V max[S] Km [S]
Km的意义
Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度
当V = ½ Vmax 时
酶的分类
氧化还原酶类 促进氧化还原反应 包括脱氢酶和氧化酶
AH2 + B AH2 + O2
A +BH2 A + H2O2
转移酶类
催化分子间基团转移
AR + B
A + BR
水解酶类
催化水解反应
AR + H2O
AH + BOH
裂解酶类 催化非水解的除去底物分子中的集团及逆反应
AB
A+B
异构酶类 催化异构反应（分子内部排列）
A
B
连接酶类 催化两分子合成一分子，并有ATP参与
A + B + ATP
AB + ADP + Pi (AMP + PPi)
酶的分类编号
EC 1. 1. 1. 27 EC：酶学委员会
↑↑ ↑ 大类
↑
亚亚类中位置（顺序号） 亚亚类
亚类
酶的命名
习惯命名法 底物+酶 反应类型+酶 酶来源+酶
糖酶，脲酶，蛋白酶 水解酶，脱羧酶 胃蛋白酶，唾液淀粉酶，木瓜蛋白酶
蔗糖酶
高2×1012倍
强酸
②高度专一性（专一性，特异性）
结构专一性
绝对专一性 相对专一性
键专一性 基团专一性
立体异构专一性
旋光异构专一性 顺反异构专一性
L-乳酸 → 丙酮酸
乳酸脱氢酶 琥珀酸 → 反-丁烯二酸（延胡索酸）
琥珀酸脱氢酶
③易失活 （对环境条件极为敏感）
反应条件温和
④酶促反应的可调节性
四、 酶反应速度及影响因素
第六章 酶化学
本章重点： 酶的特性、影响因素
酶的概念
一、 酶的概念、命名和分类
酶（enzyme）
由活细胞所产生，以蛋白质为主要成分的生物催化剂。 （具有特殊功能的蛋白质）
广义的生物催化剂虽然包括微生物或动植物细胞和各种细胞器
核酶（ribozyme）： 具有催化作用的RNA
底物（substrate ） 酶促反应（enzyme reaction ）
结合基团 参与和底物结合 催化基团 直接参与催化反应
单纯酶的活性中心 一些AA残基侧链基团，有时主链骨架
结合酶的活性中心 辅酶、辅基上某些结构 + 侧链基团
一级结构相距远，空间结构近
溶 菌 酶 的 活 性 中 心
必需基团
活性中心内
催化基团 结合基团
活性中心外 维持酶构像稳定
三、酶作用特性
与一般催化剂比较（非生物催化剂，无机催化剂）