生物化学复习资料教学文案

生物化学复习资料

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1.氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外，其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子）。所以α-碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L-氨基酸与D-氨基酸之分，标准氨基酸均为L-氨基酸。

2.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）

碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）

芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸

3.氨基酸的两性电离：氨基酸都含有氨基和羧基，氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离。

等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点。

4.试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构，实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽>，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基

5.简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？

一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，包括二硫链的位置

二：蛋白质多肽链局部片段的构象，不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。

三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合，使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构，这就是蛋白质的三级结构。

四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构

6.维持蛋白质各级结构的主要作用力有：①肽键②H键③疏水作用、H键、部分离子键、少量共价键

7.蛋白质的紫外吸收有何特点：单纯蛋白质不吸收可见光，是无色的。一些缀合蛋白质的辅基能吸收可见光，所以呈现不同的颜色，如血红素使血红蛋白呈红色。不过因为两点而对紫外线有吸收：①其肽键结构对220nm以下的紫外线有强吸收②是所含的色氨酸和酪氨酸对280nm的紫外线有强吸收，在一定条件下，蛋白质溶液对280nm紫外线的吸光度与其浓度成正相关，在分离分析蛋白质时常以此作为检测手段。

8.变性：在一些因素作用下，蛋白质的天然构象被破坏，从而导致其理化性质改变，生物活性丧失

复性：当变性程度较轻时，除去其变性因素，蛋白质能恢复或部分恢复其原来构象及功能。

9.蛋白质的两性解离：因为他们肽链主链C端的羧基，谷氨酸的γ-羧基和天冬氨酸的β-羧基，可以给出H+而带负电荷，也有肽链主链N端的氨基，赖氨酸的ε-氨基，精氨酸的胍基和组氨酸的咪唑基，可以结合H+而带正电

10.引起蛋白质变性的因素：

物理因素（高温、高压、震荡、紫外线、超声波）

化学因素（强酸、强碱、乙醇、丙酮、尿素、重金属盐和去污剂eg.十二烷基硫酸钠）

核酸化学

1.简述DNA双螺旋结构的基本内容：

①DNA是由两股链反向互补构成的双链结构：在该结构中，由脱氧核糖与磷酸交替连接构成的主链位于外侧，碱基位于内侧，双链碱基之间配成Watson-Crick碱基对而A=T,

C=G，碱基互补配对原则。

②DNA双链进一步构成右手双螺旋结构：在双螺旋中，碱基平面与螺旋轴垂直

③H键和碱基堆积力维持DNA双螺旋结构的稳定性

2.比较DNA的双螺旋结构与蛋白质的α-螺旋结构

DNA的双螺旋结构是DNA的典型二级结构，蛋白质的α-螺旋结构是蛋白质的典型二级结

rRNA：构成核糖体核酶：催化活性

4.简述tRNA二级结构的基本特点：tRNA都具有三叶草的二级结构，该结构中有四臂三环，即氨基酸臂，反密码子臂和反密码子环，TψC臂和TψC环，二氢尿嘧啶臂和二氢尿嘧啶环。其中氨基酸可以结合氨基酸，而反密码子环则含有三个碱基组成的反密码子。

5.mRNA的结构特点：种类多，寿命短，含量少，占细胞总RNA的10%以下

6.核酸（DNA）的变性:指DNA的分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象，确切地说是维持双螺旋稳定性的H键和疏水键的断裂。

核酸的复性：缓慢降低温度，恢复生理条件，变性DNA单链会自发互补结合，重新合成原来的双螺旋姐结构。

7.简述DNA的解链温度（Tm）：使DNA变性链达到50%时的温度，又称为变性温度、溶解温度、熔点，与DNA大小碱基组成、溶液的ph值、离子强度有关。

酶

1.酶的特点：催化效率极高，特异性极高，酶蛋白不稳定，酶的活性可以调节

2.酶原：有些酶在细胞内侧合成或初分泌时只有酶的无活性前体，必须水解掉一个或几个特定的肽段，是酶蛋白构象发生改变，从而表现出酶的活性，酶的这种无活性前体，即酶原。酶的激活：无活性的酶原转化成有活性的酶的过程。实际上是形成或暴露酶的活化中心的过程。

3.酶按分子组成分为：①单纯酶：仅由氨基酸构成的酶②结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分构成。

4.全酶由哪两部分组成：脱辅基酶蛋白+辅助因子=结合形成的复合物全酶（只有全酶才具有催化活性）

酶促反应的特异性：酶对催化反应的底物和反应类型具有选择性

反应类别由什么决定：酶对其底物结构选择的程度

5.酶活性中心的必须基团分为哪两大类，在酶促反应中其作用是什么？

分子活性中心外：维持酶活性中心的构象所必需的

必须基团结合基团：与底物结合，使底物与一定构象的酶形成复合物，又称为中间产物位于活性中心内催化基因：改变底物中某种化学键的稳定性，使底物发生反应生成产物

6.Km值有哪些有关，与哪些无关，有何意义？

Km只与酶的性质，底物的种类，酶促反应的条件（温度、ph离子强度）有关，与酶的浓度无关。

意义：①Km值是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度②Km是酶的特征常数，可反应酶的种类③Km值反应酶和底物的亲和力④分析酶的激活剂和抑制剂。

7.酶蛋白与辅助因子的关系：①酶蛋白决定酶的专一性（特异性），辅助因子具体参与化学反应，决定反应类型②单纯的酶蛋白或单纯的辅助因子都没有催化活性，必须要结合成全酶才有催化活性③一种酶蛋白常只需一种辅助因子构成一种全酶，催化一种化学反应，得到一一定的产物④一种辅助因子可以与一类酶蛋白构成不同的全酶，催化不同的化学反应，得到不同的产物

抑制剂和底物的相对浓度有关。Km升高，Vmax不变

非竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，它只与活性中心以外的必需基团结合使[E]和[ES]都下降。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关：Km不变，mVax下降反竞争性抑制作用：抑制剂并不与酶直接结合，而是与ES复合物结合成ESI，使酶失去催化活性，结合的ESI则不能。分解成产物，Km减小，Vmax降低

9.以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的作用（P74）

磺胺类药物是对氨基苯甲酸的结构类似物，能与二氢叶酸合成酶结合，抑制二氢叶酸的合成。

磺胺增效剂与二氢叶酸结构相似，能与二氢叶酸还原酶结合，抑制二氢叶酸还原成四氢叶酸。

10.简述温度对酶促反应影响的双效型

①升高温度可以增加活化分子数目，反应速度提高（在一定范围内）

②温度超过一定范围，则会导致酶蛋白变性失活，使酶促反应速度降低

酶促反应速度最快时反应速度称为该酶促反应的最适温度。

＜最适温度：T↑增加活化分子数目起主导作用，反应速度提高

＜最适温度：T↑使酶蛋白变性起主导作用，反应速度降低

11.何谓同工酶：指能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子组成，分子结构和理化性质及免疫学性质和电泳行为都不相同的一组酶，是生命在长期进化过程中基因突变的产物

12.酶的催化作用有哪些特点：①只催化热力学上允许的化学反应②提高化学反应速率，但不改变化学平衡③催化作用：降低化学反应的活化能④本身无质和量的改变⑤催化效率极高⑥具有很高的特异性⑦酶蛋白容易失活⑧酶活性可以调节