生物化学复习资料教学文案

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生物化学复习资料

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生物化学复习资料生物化学是研究生物体内各种化学成分及其相互关系的一门学科。

它是生物学和化学两门学科的交叉领域,通过对生物体内的化学物质进行分析和研究,揭示生命现象的基本原理和机制。

以下是关于生物化学的复习资料,希望能够帮助同学们温故知新。

一、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质:蛋白质是生物体内最重要的物质之一,由氨基酸组成,具有结构和功能多样性。

了解蛋白质的结构层次(一级结构、二级结构、三级结构和四级结构)、功能和分类是生物化学的基础。

例如,酶是一类重要的蛋白质,它可以催化生物体内的化学反应。

2. 核酸:核酸是构成生物体遗传信息的基本单位,包括DNA和RNA。

DNA是遗传信息的存储介质,RNA参与蛋白质的合成。

了解核酸的结构、功能和生物合成是理解遗传信息传递的关键。

3. 多糖:多糖是一类碳水化合物,由单糖分子通过糖苷键结合而成。

多糖在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。

了解多糖的种类、结构和生物功能对于了解生物体内的能量代谢和细胞结构具有重要意义。

二、代谢与能量1. 代谢途径:代谢是生物体内的化学反应过程,包括物质的合成、降解和转化。

了解代谢途径(如糖酵解、脂肪酸合成、氨基酸代谢等)和相关酶的作用是理解生物体内化学反应的基本原理。

2. 能量产生与转化:生物体内的能量主要来自ATP(三磷酸腺苷)的合成和分解。

了解ATP的结构、合成途径和参与的能量转化过程是理解生物体内能量代谢的关键。

三、酶的性质与调节1. 酶的性质:酶是生物体内催化化学反应的蛋白质,具有高度的专一性和催化效率。

了解酶的底物特异性、酶促反应的速率和酶的催化机制是理解酶学的基础。

2. 酶的调节:生物体内的酶活性可以通过多种方式进行调节,如底物浓度、温度、pH值的变化以及酶的共价修饰等。

了解酶的调节机制对研究生物体内代谢的调控具有重要意义。

四、生物体内的信号传导1. 细胞膜受体:细胞膜受体是生物体内信号传导的重要组成部分,包括离子通道和酶联受体等。

《生物化学》教案(完整)

《生物化学》教案(完整)

《生物化学》教案(一)一、教学目标1. 了解生物化学的定义、历史和发展趋势。

2. 掌握生物化学的研究对象、内容及方法。

3. 理解生物化学在生物学和医学等领域的重要性。

二、教学内容1. 生物化学的定义和发展趋势2. 生物化学的研究对象和方法3. 生物化学在生物学和医学等领域的应用三、教学重点与难点1. 重点:生物化学的定义、研究对象、内容及应用。

2. 难点:生物化学的发展趋势及其在各个领域的具体应用。

四、教学准备1. 教材或教学资源:《生物化学》相关章节。

2. 投影仪或白板:用于展示PPT或教学图表。

3. 教学PPT或幻灯片:包含生物化学的定义、发展、研究对象和方法等内容。

五、教学过程1. 引入新课:通过提问或引入相关实例,引发学生对生物化学的兴趣,如:“什么是生物化学?”,“生物化学在现实生活中有哪些应用?”等。

2. 讲解概念:介绍生物化学的定义、研究对象、内容及方法。

解释生物化学的发展趋势,如:“生物化学是如何发展起来的?”,“它在未来有哪些潜在的发展方向?”等。

3. 展示实例:通过PPT或教学图表,展示生物化学在生物学和医学等领域的具体应用,如:“生物化学在疾病诊断和治疗中的作用”,“生物化学在生物技术中的应用”等。

4. 互动环节:鼓励学生提问和参与讨论,解答学生对生物化学的疑问,如:“你对生物化学有什么疑问?”,“生物化学在你们看来有哪些应用前景?”等。

六、教学反思在课后对自己的教学进行反思,考虑是否清晰地解释了生物化学的概念和发展趋势,是否激发了学生的兴趣和参与度。

根据学生的反馈和作业表现,进行必要的调整和改进。

《生物化学》教案(二)一、教学目标1. 了解蛋白质的结构和功能。

2. 掌握蛋白质的组成元素和基本单位。

3. 理解蛋白质在生物体中的重要性和应用。

二、教学内容1. 蛋白质的结构和功能2. 蛋白质的组成元素和基本单位3. 蛋白质在生物体中的重要性和应用三、教学重点与难点1. 重点:蛋白质的结构、功能及其在生物体中的应用。

生物化学复习参考资料汇总讲解

生物化学复习参考资料汇总讲解

第一章蛋白质第一节蛋白质概论1、①蛋白质的概念:蛋白质是由20种左右L-α氨基酸通过肽键相互连接而成的一类具有特定的空间构象和生物学活性的复杂高分子含氮化合物。

特点:构造复杂、功能多样、分子量大、平均含氮量为16%、具有胶体性质和两性性质②蛋白质的分类:•按分子外形的不对称程度分两类:球状蛋白——如血红蛋白、酶等纤维状蛋白——如角蛋白、血纤维蛋白原等•按组成分成两类:简单蛋白质——分子中只有氨基酸结合蛋白质——简单蛋白质+辅基构成主要有色蛋白、金属蛋白、磷蛋白、核蛋白、脂蛋白、糖蛋白• 按溶解度分清蛋白(白蛋白)如血清清蛋白、球蛋白(拟球蛋白和优球蛋白)、组蛋白、精蛋白、醇溶蛋白、硬蛋白、谷蛋白•按营养价值不同分两类:完全蛋白质不完全蛋白质•按蛋白质的功能分两类:活性蛋白质和非活性蛋白质③蛋白质的生物学功能• 催化功能----酶或辅酶如淀粉酶、蛋白酶•调节功能----激素蛋白调节体内新陈代谢如胰岛素•结构成分或支持功能----结构蛋白如胶原蛋白、a-角蛋白、丝纤蛋白等•运输功能----运输小分子和离子如血红蛋白、色素蛋白、血清蛋白•免疫防御功能----保护自身生命活动如免疫球蛋白、血纤维蛋白原及干扰素•收缩或运动功能----鞭毛运动和肌肉收缩如肌动蛋白和肌球蛋白•营养和贮存功能----为机体提供养料如醇溶蛋白、卵清蛋白、酪蛋白•生物膜受体功能----接受和传递调节信息如激素受体蛋白和感觉蛋白(味蛋白)•毒素蛋白----如细菌毒素、蛇毒等•控制生长、分化和遗传功能----如组蛋白、阻遏蛋白、表皮生长因子、DNA蛋白等(蛋白质是生命现象的体现者)第二节氨基酸的结构分类及性质一.氨基酸的结构特点1.结构特征---氨基酸是含有NH2的有机酸(1)都是α-氨基酸;(2)具有酸性的-COOH基及碱性的-NH2基,为两性电解质;(3)除甘氨酸(R基是H原子)外,都是L-型氨基酸,具有旋光性;二.氨基酸的种类及其结构(1)常见氨基酸(编码氨基酸)甘氨酸Gly(G) 丙氨酸Ala(A) 缬氨酸Val(V)亮氨酸Leu(L) 异亮氨酸Ile(I) 苯丙氨酸Phe(F)酪氨酸Tyr(Y) 色氨酸Try,Trp(W) 丝氨酸Ser(S)苏氨酸Thr(T) 半胱氨酸Cys(C) 甲硫氨酸Met(M)精氨酸Arg(R) 赖氨酸Lys(K) 组氨酸His(H)天冬氨酸Asp(D) 谷氨酸Glu(E)天冬酰胺Asn(N) 谷氨酰胺Gln(Q) 脯氨Pro(P)(2)稀有氨基酸:羟脯氨酸(Hyp) 羟赖氨酸(Hyly) 胱氨酸(Cys)根据R基团的结构或性质特点,巧记20种氨基酸的口诀:•甘、丙、缬、亮、异、脂链,(脂肪链R基团的5种)•丝、苏、半、蛋、羟硫添。

基础生物化学复习资料

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基础生物化学复习资料基础生物化学复习资料生物化学是生物学和化学的交叉学科,研究生物体内的化学成分、化学反应和化学过程。

在生物学的学习中,生物化学是一个重要的组成部分,它帮助我们理解生命的基本原理和机制。

在这篇文章中,我们将回顾一些基础的生物化学知识,帮助大家复习和巩固这些重要的概念。

1. 生物大分子生物体内存在着许多重要的大分子,包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。

蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子,它们参与了几乎所有的生物过程,包括酶催化、信号传导和结构支持。

核酸是遗传信息的携带者,包括DNA和RNA,它们在细胞中担任着重要的角色。

多糖是由许多单糖分子组成的聚合物,它们在细胞中起到能量储存和结构支持的作用。

脂类是由脂肪酸和甘油分子组成的,它们在细胞中起到能量储存和细胞膜组成的作用。

2. 生物化学反应生物体内存在着许多重要的生物化学反应,包括氧化还原反应、酶催化反应和代谢反应。

氧化还原反应是生物体内能量转化的基础,它涉及电子的转移和能量的释放。

酶催化反应是生物体内反应速率加快的重要手段,酶是生物体内的催化剂,能够降低反应的活化能。

代谢反应是生物体内物质转化的过程,包括合成代谢和分解代谢,它们共同维持了生物体内的稳态。

3. 生物体内的能量转化生物体内的能量转化是维持生命活动的重要过程。

生物体通过食物摄取获得能量,其中最重要的是葡萄糖。

葡萄糖在细胞内经过糖酵解和细胞呼吸产生能量。

糖酵解是在缺氧条件下进行的,产生少量的ATP和乳酸。

细胞呼吸是在氧气存在的条件下进行的,产生大量的ATP和二氧化碳。

能量转化的最终产物是ATP,它是细胞内的能量货币,提供细胞内各种生物过程所需的能量。

4. 生物体内的信号传导生物体内的信号传导是维持生命活动的重要过程。

细胞通过受体蛋白质感受外界的信号,通过信号转导通路将信号传递到细胞内部。

信号转导通路包括多种信号分子、信号受体、信号传导分子和效应分子。

信号转导通路可以调节细胞的生长、分化、凋亡等生物过程,它在细胞内起到了重要的调控作用。

《生物化学》教案(完整)

《生物化学》教案(完整)

《生物化学》教案(一)一、教学目标1. 知识目标(1) 理解生物化学的定义和研究内容(2) 掌握生物大分子的基本结构和功能(3) 了解生物化学的发展历程和分支学科2. 能力目标(1) 能够运用生物化学知识分析和解决生物学问题(2) 具备实验设计和数据处理的能力3. 情感目标(1) 培养对生物化学学科的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 生物化学的定义和研究内容(1)生物化学的定义(2)生物化学的研究内容(3)生物化学与生物学、化学的关系2. 生物大分子的基本结构与功能(1)蛋白质的结构与功能(2)核酸的结构与功能(3)糖类的结构与功能3. 生物化学的发展历程和分支学科(1)生物化学的发展历程(2)生物化学的分支学科(3)生物化学在科学研究中的应用三、教学方法1. 讲授法:讲解生物化学的定义、概念和原理2. 案例分析法:分析生物大分子的实例,加深对结构与功能的理解3. 实验演示法:展示生物化学实验,培养学生的实验兴趣和能力4. 小组讨论法:分组讨论生物化学问题,提高学生的思考和交流能力四、教学准备1. 教材和参考书:准备生物化学教材和相关参考书籍2. 课件和教案:制作课件和教案,以便于课堂教学3. 实验器材:准备生物化学实验所需的器材和试剂4. 网络资源:收集生物化学相关的网络资源,以便于学生自主学习五、教学评价1. 平时成绩:考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 期中考试:设置期中考试,检验学生对生物化学知识的掌握程度3. 实验报告:评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(二)一、教学目标1. 知识目标(1) 掌握生物分子的检测方法和技术(2) 了解生物化学实验的基本原理和操作步骤(3) 理解生物化学实验的安全性和注意事项2. 能力目标(1) 具备生物化学实验的操作能力和实验设计能力(3) 提高实验技能和动手能力3. 情感目标(1) 培养对生物化学实验的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 生物分子的检测方法和技术(1)光谱分析法(2)色谱分析法(3)电泳分析法2. 生物化学实验的基本原理和操作步骤(1)实验原理和实验设计(2)实验操作步骤和技巧(3)实验数据的处理和分析3. 生物化学实验的安全性和注意事项(1)实验室安全知识(2)实验药品和试剂的安全使用(3)实验过程中的注意事项三、教学方法1. 讲授法:讲解生物分子的检测方法、实验原理和操作步骤2. 实验演示法:展示生物化学实验,培养学生的实验兴趣和能力3. 小组讨论法:分组讨论生物化学实验问题,提高学生的思考和交流能力4. 实践操作法:让学生亲自动手进行实验操作,提高实验技能四、教学准备1. 教材和参考书:准备生物化学教材和相关参考书籍2. 课件和教案:制作课件和教案,以便于课堂教学3. 实验器材:准备生物化学实验所需的器材和试剂4. 网络资源:收集生物化学相关的网络资源,以便于学生自主学习五、教学评价1. 平时成绩:考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 实验报告:评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(《生物化学》教案(六)六、教学目标1. 知识目标(1) 理解酶的本质和特性(2) 掌握酶促反应的原理和动力学(3) 了解酶的应用和影响酶活性的因素2. 能力目标(1) 能够分析和解释酶促反应的速率曲线(2) 具备设计酶实验和处理酶反应数据的能力(3) 提高对酶在工业和医学领域应用的认识3. 情感目标(1) 培养对酶研究的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 酶的本质和特性(1)酶的定义和分类(2)酶的结构与功能关系(3)酶的特性(专一性、高效性、作用条件的温和性)2. 酶促反应的原理和动力学(1)酶促反应的机理(2)酶促反应的动力学(米氏方程、速率曲线)(3)酶活性的测定方法3. 酶的应用和影响酶活性的因素(1)酶在工业中的应用(例如:洗涤剂、生物燃料)(2)酶在医学和诊断中的应用(例如:药物代谢、疾病诊断)(3)影响酶活性的因素(温度、pH、抑制剂、激活剂)四、教学方法1. 讲授法:讲解酶的本质、酶促反应原理和酶的应用2. 案例分析法:分析具体的酶应用案例,加深对酶的理解3. 实验演示法:展示酶实验,培养学生的实验兴趣和能力4. 小组讨论法:分组讨论酶相关问题,提高学生的思考和交流能力五、教学评价1. 平时成绩:考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 实验报告:评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(七)一、教学目标1. 知识目标(1) 理解代谢途径的概念和分类(2) 掌握细胞呼吸和光合作用的途径和调控(3) 了解代谢疾病和药物设计的基本原理2. 能力目标(1) 能够分析和解释代谢途径中的关键步骤和调控机制(2) 具备设计代谢实验和处理代谢数据的能力(3) 提高对代谢途径在生物技术和医学领域应用的认识3. 情感目标(1) 培养对代谢研究的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 代谢途径的概念和分类(1)代谢途径的定义和特点(2)代谢途径的分类(糖代谢、脂肪代谢、氨基酸代谢)(3)代谢途径的调控机制2. 细胞呼吸和光合作用的途径和调控(1)糖酵解途径和柠檬酸循环(2)氧化磷酸化和呼吸链(3)光合作用的途径和调控3. 代谢疾病和药物设计的基本原理(1)代谢紊乱与代谢疾病(2)药物设计中的代谢考虑(3)个人化医疗与代谢组的应用四、教学方法1. 讲授法:讲解代谢途径的概念、细胞呼吸和光合作用的途径和调控2. 案例分析法:分析代谢疾病和药物设计的案例,加深对代谢途径的理解3. 实验演示法:展示代谢实验,培养学生的实验兴趣和能力4. 小组讨论法:分组讨论代谢相关问题,提高学生的思考和交流能力五、教学评价1. 平时成绩:考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 实验报告:评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(八)一、教学目标1. 知识目标(1) 理解遗传信息的传递过程(2) 掌握DNA的复制、转录和翻译的机制(3) 了解基因表达调控和突变的基本原理2. 能力目标(1) 能够分析和解释遗传重点和难点解析1. 生物大分子的基本结构与功能:蛋白质、核酸和糖类的结构与功能是生物化学的基础,理解这些概念对于后续章节的学习至关重要。

《生物化学》教案(完整)

《生物化学》教案(完整)

《生物化学》教案(一)第一章:生物化学导论1.1 生物化学的概念与发展历程1.2 生物化学的研究内容与方法1.3 生物化学在生命科学中的重要性1.4 生物化学实验安全与实验室规范《生物化学》教案(二)第二章:蛋白质化学2.1 蛋白质的基本结构与功能2.2 蛋白质的组成单位——氨基酸2.3 蛋白质的合成与降解2.4 蛋白质的结构与性质分析方法《生物化学》教案(三)第三章:核酸化学3.1 核酸的基本组成与功能3.2 核酸的分类与结构特点3.3 核酸的生物合成过程3.4 核酸酶与核酸分析方法《生物化学》教案(四)第四章:酶学4.1 酶的基本概念与特性4.2 酶的分类与命名4.3 酶的作用机制与动力学4.4 酶的调节与应用《生物化学》教案(五)第五章:碳水化合物与脂质化学5.1 碳水化合物的分类与功能5.2 脂质的分类与功能5.3 糖脂与糖蛋白的结构与功能5.4 碳水化合物与脂质的代谢途径《生物化学》教案(六)第六章:代谢途径与能量转化6.1 概述生物氧化与代谢途径6.2 糖酵解途径6.3 三羧酸循环(TCA循环)6.4 氧化磷酸化与电子传递链《生物化学》教案(七)第七章:生物大分子的结构与功能7.1 蛋白质的结构层次与功能多样性7.2 核酸的结构与功能7.3 碳水化合物的结构与功能7.4 脂质的结构与功能《生物化学》教案(八)第八章:生物膜与信号传导8.1 生物膜的组成与结构8.2 膜蛋白的结构与功能8.3 信号传导途径与细胞内通信8.4 生物膜与信号传导在生理与疾病中的作用《生物化学》教案(九)第九章:遗传信息的传递与调控9.1 DNA复制与损伤修复9.2 转录与翻译过程9.3 遗传密码与氨基酸序列9.4 基因表达调控与细胞分化《生物化学》教案(十)第十章:生物化学实验技术10.1 光谱分析技术与色谱法10.2 电泳技术与质谱法10.3 生物化学实验基本操作与技巧10.4 实验数据处理与分析方法重点解析重点解析:1. 生物化学的概念与发展历程、研究内容与方法、在生命科学中的重要性。

生物化学复习纲要

生物化学复习纲要

生物化学复习纲要生物化学复习纲要第一章绪论一、生物化学的概念及其研究内容二、生物化学领域的研究成果和进展(如遗传物质和遗传密码的确定、人类基因组计划、蛋白质组学等)第二章蛋白质化学一、20种常见氨基酸的结构、符号、分类二、氨基酸等电点的概念及其计算三、氨基酸的化学反应(主要是α-氨基参加的反应及与茚三酮反应)四、氨基酸混合物的分析分离(主要是纸层析和离子交换层析的原理)五、蛋白质各级结构的概念及其作用力。

包括肽平面的概念以及α-螺旋结构的要点、结构域的概念。

六、蛋白质一级结构序列分析(主要是N-端、C-端氨基酸残基鉴定方法、几种蛋白水解酶的作用位点)七、蛋白质性质(胶体性质、沉淀作用、变性作用和别构效应)第三章酶化学一、酶的概念及其作用特点二、酶的化学本质及其组成(全酶的作用特点)三、酶的国际系统分类四、酶活力及比活力的概念及有关计算五、酶的专一性六、米氏方程及其计算,米氏常数(Km)的概念七、可逆抑制作用的类型及其动力学曲线八、影响酶促反应速度的因素九、酶活性中心的概念十、影响酶高催化效率的有关因素十一、酶活性的调节(别构酶及其动力学曲线、共价调节酶及酶原激活的本质)第四章核酸化学一、碱基、核苷及核苷酸的结构二、DNA一级、二级结构的特点、作用力(主要是双螺旋结构)三、tRNA一级、二级、三级结构的特点四、真核生物mRNA与原核生物mRNA在结构上的区别(主要是两端)五、核酸的性质(主要是紫外吸收、变性、复性有关内容)六、DNA和RNA的区分方法第五章维生素和辅酶一、各种维生素的生理功能及其缺乏病二、B族维生素的主要辅酶形式第六章糖代谢一、糖酵解定义及反应历程和能量计算二、TCA循环的反应途径及能量计算三、磷酸戊糖途径的特点及生物学意义四、糖异生作用的概念及其关键步骤五、糖原合成及分解代谢及其关键酶第七章生物氧化一、生物氧化的定义、特点二、呼吸链的概念及其组成、产能部位三、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比的概念四、氧化磷酸化的解偶联作用以及化学渗透假说的主要要点五、自由能变化(△G o’)的计算第八章脂代谢一、脂肪酸β-氧化的过程及能量计算二、酮体的组成三、脂肪酸的合成(原料、还原力)四、甘油磷脂的分解与合成五、胆固醇合成的原料第九章氨基酸代谢一、氨基酸脱氨基作用的方式二、以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨基作用的概念及反应过程三、氨的排泄方式(主要是尿素循环途径)四、必需氨基酸的种类五、一碳单位的概念、种类及来源(哪5种氨基酸可提供一碳单位)第十章核酸代谢一、嘌呤分解代谢及其终产物二、嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成的原料及主要路线三、脱氧核糖核苷酸的合成四、DNA半保留复制、半不连续复制的概念及过程五、DNA聚合酶的特点(大肠杆菌DNA聚合酶I、III)六、DNA连接酶催化的反应及能量来源七、DNA损伤修复的方式(主要是切除修复)八、原核生物RNA聚合酶的组成及其催化的转录过程九、启动子和终止子的概念十、真核生物RNA转录后的加工(主要是tRNA和mRNA)十一、逆转录的概念及逆转录酶的活性第十一章蛋白质的生物合成一、遗传密码及其基本特点(包括移码突变、密码子简并性等概念)二、三种核糖核酸在蛋白质生物合成中的作用三、氨基酸活化及氨酰-tRNA合成酶四、蛋白质生物合成的过程(原核生物)五、SD序列和信号肽的概念六、蛋白质生物合成中保证翻译正确性的机制七、蛋白质合成中能量消耗的计算八、蛋白质合成后的加工方式第十二章代谢调控一、代谢调控的三个水平二、代谢途径三个最关键的代谢中间物及其与有关代谢途径联系三、操纵子的概念,熟悉酶诱导和阻遏的操纵子模型作业:一、名词解释1、等电点2、肽平面3、蛋白质的二级结构4、结构域5、别构效应6、Km7、竞争性抑制作用8、酶活性中心9、同工酶10、Tm 11、Cot1/2 12、核酸杂交13、糖酵解14、糖异生作用15、生物氧化16、呼吸链17、氧化磷酸化18、P/O比19、β-氧化20、酮体21、转氨基作用22、联合脱氨基作用23、半不连续复制24、启动子25、密码子26、信号肽27、操纵子28、PCR技术P674:是指通过模拟体内DNA复制方式在体外选择性扩增DNA某个特定区域的技术,包括变性、退火、延伸三个周而复始的步骤。

2024年《生物化学》教案(完整)-(带)

2024年《生物化学》教案(完整)-(带)

《生物化学》教案(完整)-(带附件)《生物化学》教案一、教学目标1.知识与技能:(1)了解生物化学的基本概念、研究内容和应用领域;(2)掌握生物分子的组成、结构和功能;(3)理解酶的催化作用、酶促反应动力学和酶的调控机制;(4)掌握生物膜的结构、功能及物质跨膜运输;(5)了解细胞信号转导的基本原理和途径;(6)掌握生物能量代谢和物质代谢的基本过程;(7)了解分子生物学的基本技术及其在生物化学研究中的应用。

2.过程与方法:(1)通过实例分析,培养学生运用生物化学知识解决实际问题的能力;(2)通过实验操作,培养学生动手能力和实验技能;(3)通过小组讨论,培养学生合作学习和交流表达能力。

3.情感、态度与价值观:(1)培养学生对生物化学学科的兴趣和热爱;(2)培养学生严谨的科学态度和良好的实验习惯;(3)培养学生关注生物化学领域的发展趋势和热点问题。

二、教学内容1.生物化学基本概念(1)生物化学的定义(2)生物化学的研究内容(3)生物化学的应用领域2.生物分子(1)糖类(2)脂质(3)蛋白质(4)核酸3.酶(1)酶的概念和特性(2)酶促反应动力学(3)酶的调控机制4.生物膜(1)生物膜的结构(2)生物膜的功能(3)物质跨膜运输5.细胞信号转导(1)细胞信号转导的基本原理(2)细胞信号转导的途径6.生物能量代谢与物质代谢(1)生物能量代谢(2)生物物质代谢7.分子生物学技术(1)基因工程(2)蛋白质工程(3)生物芯片技术三、教学安排1.学时分配(1)理论教学:48学时(2)实验教学:16学时(3)小组讨论:4学时2.教学方法(1)讲授法(2)案例分析法(3)实验法(4)小组讨论法3.教学手段(1)多媒体教学(2)网络资源(3)实验设备四、教学评价1.过程评价(1)课堂参与度(2)实验报告(3)小组讨论表现2.结果评价(1)期中考试(2)期末考试(3)平时成绩五、教学建议1.注重理论与实践相结合,提高学生的实际操作能力;2.利用多媒体和网络资源,丰富教学手段,提高教学效果;3.加强师生互动,激发学生的学习兴趣和积极性;4.关注生物化学领域的发展动态,及时更新教学内容;5.注重培养学生的创新能力和团队协作精神。

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教案
授课日期:年月日教案编号:
教学安排课型:新授课
教学方式:讲授性,主体参与教学
教学资源相关视频,图片,多媒体
授课题目(章、节)蛋白质化学
教学目的与要求:
1,掌握蛋白质的元素组成特点,氨基酸的结构通式;
2、掌握蛋白质一级结构、二级结构的概念、维系键;
3、掌握蛋白质的结构与功能的关系;
4、熟悉蛋白质物化性质;
5、了解蛋白质的与医学的关系;
重点与难点:
重点:蛋白质的元素组成特点,氨基酸的结构通式
难点:蛋白质物化性质
教学内容与教学组织设计:详见附页
课堂教学小结:
一、蛋白质的变性 1 、概念:天然蛋白质受到物理、化学因素的影响,导致其空间结构的破坏,从而使蛋白质的理化性质发生改变和生物功能的丧失称为蛋白质的变性作用。

2 、引起蛋白质变性的因素:物理因素、化学因素二、蛋白质的两性性质蛋白质中所带的正电荷与负电荷相等而呈电中性(此时为两性离),此时溶液的pH 称为该蛋白质的等电点,常用pI 表示。

三、蛋白质具有两性电离、胶体、变性和沉淀的性质。

四、蛋白质的定性、定量测定方法有多种。

五、蛋白质具机体的有三大功能:。

不同状态下的机体对蛋白质的需求及代谢情况有差异。

构成人体的氨基酸有20种,其中8种是体内不能合成的,需从饮食种摄取。

复习思考题、作业题:
医院杀菌灭毒的方式有哪些?这些方式和蛋白质变性有何关系?
课后反思:
做好新课导入是成功教学的关键,尽量做到知识点讲解的深入简出,要注意结合日常生活知识和护理相关知识。

《生物化学》教案(完整)

《生物化学》教案(完整)

《生物化学》教案(一)一、教学目标1. 了解生物化学的定义和研究范围2. 掌握生物化学的研究方法和技术3. 理解生物化学在生物学和医学等领域的重要性二、教学内容1. 生物化学的定义和研究范围2. 生物化学的研究方法和技术3. 生物化学的应用领域和重要性三、教学过程1. 引入:通过介绍生物化学的定义和研究范围,引发学生对生物化学的兴趣和好奇心。

2. 讲解:详细讲解生物化学的研究方法和技术,包括光谱分析、色谱分析、质谱分析等。

3. 实例分析:通过具体的实例,展示生物化学在生物学和医学等领域的应用和重要性。

4. 总结:回顾本节课的重点内容,强调生物化学的重要性和应用领域。

四、教学资源1. 教材或教参:《生物化学教程》等。

2. 投影仪或白板:用于展示PPT或板书重点内容。

3. 教学实例:准备相关的实例材料,如科研论文、案例等。

五、教学评价1. 课堂参与度:观察学生在课堂上的积极参与程度和提问情况。

2. 作业和练习:布置相关的作业和练习题,评估学生对生物化学的理解和掌握程度。

3. 小组讨论:组织学生进行小组讨论,评估学生的合作能力和思考能力。

《生物化学》教案(二)一、教学目标1. 了解生物大分子的结构和功能2. 掌握生物大分子的组成和生物合成过程3. 理解生物大分子在生命过程中的作用和意义二、教学内容1. 生物大分子的结构特点和功能2. 生物大分子的组成和生物合成过程3. 生物大分子在生命过程中的作用和意义三、教学过程1. 引入:通过介绍生物大分子的概念,引发学生对生物大分子的好奇心和兴趣。

2. 讲解:详细讲解生物大分子的结构特点和功能,如蛋白质、核酸、碳水化合物等。

3. 实例分析:通过具体的实例,展示生物大分子在生命过程中的作用和意义。

4. 总结:回顾本节课的重点内容,强调生物大分子在生物学和医学等领域的重要性。

四、教学资源1. 教材或教参:《生物化学教程》等。

2. 投影仪或白板:用于展示PPT或板书重点内容。

生物化学 复习资料

生物化学 复习资料

生物化学复习资料生物化学复习资料生物化学是研究生物体内化学成分及其相互作用的科学。

它涉及到许多重要的生物分子,如蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质,以及与它们相关的代谢途径和能量转化。

在这篇文章中,我们将探讨一些生物化学的重要概念和知识点,以帮助你复习这门学科。

1. 蛋白质:蛋白质是生物体内最重要的分子之一,它们由氨基酸组成。

氨基酸是一种含有氨基和羧基的有机分子,它们通过肽键连接在一起形成多肽链,进而形成蛋白质。

蛋白质在生物体内担任多种功能,包括酶催化、结构支持和信号传导等。

2. 核酸:核酸是生物体内存储和传递遗传信息的分子。

它们由核苷酸组成,核苷酸由糖分子、碱基和磷酸组成。

DNA是一种双链核酸,它包含了生物体的遗传信息。

RNA是一种单链核酸,它在蛋白质合成中起着重要的作用。

3. 碳水化合物:碳水化合物是生物体内最常见的有机分子之一,它们由碳、氢和氧原子组成。

碳水化合物可分为单糖、双糖和多糖三种类型。

单糖包括葡萄糖和果糖,它们是生物体内能量的重要来源。

多糖包括淀粉和纤维素,它们在能量存储和结构支持方面起着重要的作用。

4. 脂质:脂质是生物体内的另一类重要有机分子,它们主要由碳、氢和氧原子组成。

脂质可分为甘油三酯、磷脂和固醇三种类型。

甘油三酯是脂肪的主要组成部分,它们在能量存储和绝缘保护方面起着重要的作用。

磷脂是细胞膜的主要组成部分,它们在细胞结构和信号传导中起着重要的作用。

固醇包括胆固醇和激素,它们在细胞膜的稳定性和调节生理功能方面起着重要的作用。

5. 代谢途径:代谢途径是生物体内化学反应的连续序列,用于合成和分解生物分子以及能量转化。

其中最重要的代谢途径包括糖酵解、脂肪酸氧化和氧化磷酸化。

糖酵解是将葡萄糖分解为乳酸或乙酸,并产生少量ATP的过程。

脂肪酸氧化是将脂肪酸分解为乙酰辅酶A,并产生大量ATP的过程。

氧化磷酸化是将ATP合成反应与氧化还原反应相结合,产生大量ATP的过程。

6. 能量转化:能量转化是生物体内能量的转化和利用过程。

生物化学复习资料2篇

生物化学复习资料2篇

生物化学复习资料生物化学复习资料第一篇:蛋白质蛋白质是生物体内基本的宏观有机分子,由氨基酸组成。

它在生物体内具有极为重要的功能,在维持生命活动中起着关键的作用。

一、蛋白质的结构和特性蛋白质的结构可以分为四个层次:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

1. 一级结构:蛋白质的一级结构是由氨基酸的线性序列决定的。

氨基酸通过肽键的形成连接在一起,形成多肽链。

2. 二级结构:蛋白质的二级结构是指多肽链中多个氨基酸之间的局部空间排列方式。

常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。

3. 三级结构:蛋白质的三级结构是指整个多肽链在空间中的折叠形态。

它由多肽链的二级结构和氨基酸之间的非共价相互作用力所决定。

4. 四级结构:蛋白质的四级结构是指由多个多肽链相互聚集而成的复合体。

这种聚集可以是同源或异源的多肽链之间的相互作用。

蛋白质的特性主要包括水溶性、折叠稳定性和生物活性。

蛋白质的水溶性是由其氨基酸残基之间的亲疏水性所决定的。

折叠稳定性是指蛋白质在特定条件下保持其结构的能力。

生物活性是蛋白质在细胞内发挥功能的能力。

二、蛋白质的功能蛋白质在生物体内担任多种重要功能。

以下是蛋白质的几个主要功能:1. 催化酶:蛋白质作为酶能够催化生物体内的化学反应,加速代谢过程,并调节代谢途径。

2. 结构材料:蛋白质能够构建细胞的骨架,提供细胞内外的结构支持,并保持细胞形态的稳定性。

3. 运输质:蛋白质能够结合小分子、离子和其他物质,通过细胞膜实现物质的运输。

4. 免疫防御:蛋白质作为抗原能够识别和抵御外来物质,参与免疫反应。

5. 激素:蛋白质激素能够调节生物体内的生理功能,起到传导信号的作用。

三、蛋白质的合成与降解蛋白质的合成是通过蛋白质合成机器的协同作用完成的。

在细胞内,蛋白质的合成过程包括转录和翻译两个阶段。

在转录过程中,DNA的信息被转录成RNA;在翻译过程中,RNA的信息被翻译成蛋白质。

蛋白质的降解是通过细胞内的蛋白酶系统完成的。

生物化学文化常识教案高中

生物化学文化常识教案高中

生物化学文化常识教案高中一、教学目标:1. 掌握生物化学基本概念和常识;2. 了解生物分子的结构和功能;3. 熟悉生物化学在生物体内的重要作用;4. 培养学生对生物化学的兴趣和探索精神。

二、教学重点:1. 生物分子的结构和功能;2. 十大生物元素的作用及来源;3. 生物化学在生物体内的应用。

三、教学内容:1. 生物分子的结构和功能1.1 蛋白质:由氨基酸组成,是生物体内重要的结构和功能性分子;1.2 碳水化合物:提供生物体的能量,如葡萄糖、淀粉等;1.3 脂类:是细胞膜的主要成分,参与物质运输和代谢过程;1.4 核酸:存储和传递遗传信息的重要分子。

2. 十大生物元素的作用及来源2.1 碳、氢、氮、氧、磷:构成生物分子的基本元素;2.2 钠、镁、钾、钙、铁:参与细胞内外的物质转运和代谢过程。

3. 生物化学在生物体内的应用3.1 酶:加速生物体内化学反应的进行;3.2 免疫蛋白:参与免疫反应,保护机体免受疾病侵袭;3.3 激素:调节生物体内的代谢和生长发育过程;3.4 维生素:促进生物体的正常生长和发育。

四、教学方法:1. 讲授相结合的教学方式;2. 图片、视频等多媒体教学手段;3. 实验、案例分析等互动教学方法。

五、教学过程:1. 导入:通过引入细胞生物学知识,引发学生对生物化学的兴趣;2. 授课:依次介绍生物分子的结构和功能、生物元素的作用及来源、生物化学在生物体内的应用;3. 案例分析:通过实例学习,加深学生对生物化学的理解;4. 讨论互动:组织学生讨论,并解答问题,加深学生对生物化学的认识;5. 总结反馈:对所学知识进行总结,并引导学生深入探索。

六、教学评价:1. 参与度评价:观察学生的积极性和主动参与情况;2. 考核成绩评价:通过测试、作业等形式,考察学生对生物化学知识的掌握程度;3. 综合评价:对学生的表现进行综合评价,鼓励学生积极学习生物化学知识。

七、教学反思:1. 不断更新教学内容,满足学生的学习需求;2. 注重培养学生的实践能力和探索意识;3. 关注学生的学习情况,及时调整教学策略,提高教学效果。

生物化学复习资料

生物化学复习资料

生物化学复习资料生物化学复习资料生物化学是生物学和化学的交叉学科,研究生物体内的化学成分、结构和功能,以及生物体内的化学反应和代谢过程。

对于学习生物化学的学生来说,复习资料是非常重要的辅助工具。

本文将为大家提供一些生物化学复习资料,帮助大家更好地掌握这门学科。

一、基础知识回顾1. 生物大分子:生物大分子是生物体内的重要组成部分,包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。

复习时,可以重点关注它们的结构和功能,以及与生物体内其他分子的相互作用。

2. 酶:酶是生物体内的催化剂,可以加速化学反应的进行。

复习时,可以重点关注酶的分类、酶的活性调节机制以及酶与底物之间的相互作用。

3. 代谢途径:代谢途径是生物体内化学反应的网络,包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等。

复习时,可以重点关注每个代谢途径的关键酶和反应,以及这些代谢途径的调节机制。

二、实验技术回顾1. 分离技术:在生物化学实验中,分离技术是非常重要的一环。

复习时,可以回顾凝胶电泳、层析技术和离心技术等常用的分离技术,了解它们的原理和应用。

2. 光谱技术:光谱技术在生物化学研究中有广泛的应用,包括紫外-可见吸收光谱、红外光谱和核磁共振光谱等。

复习时,可以回顾这些光谱技术的原理和解读方法。

3. 基因工程技术:基因工程技术是生物化学领域的前沿技术之一,可以用于改造和利用生物体内的基因。

复习时,可以回顾基因工程技术的基本原理和常用的实验方法。

三、应用领域探讨1. 药物研发:生物化学在药物研发中起着重要的作用。

复习时,可以了解药物的发现和设计过程,以及生物化学在药物研发中的应用。

2. 食品工业:生物化学在食品工业中也有广泛的应用,包括食品的加工、储存和保鲜等。

复习时,可以了解食品工业中常用的生物化学技术和方法。

3. 疾病诊断:生物化学在疾病诊断中有重要的应用,例如生物标志物的检测和分析。

复习时,可以了解生物标志物的种类和检测方法,以及它们在疾病诊断中的应用。

四、案例分析为了更好地理解生物化学的理论知识和实验技术,可以通过案例分析来加深对生物化学的理解。

《生物化学》教案

《生物化学》教案

《生物化学》教案一、课程简介生物化学是研究生物体内化学物质的结构、功能、代谢及其调控规律的一门学科。

它为生物学、医学、农学、食品科学等众多领域提供了重要的理论基础。

本课程旨在使学生了解生物分子的基本性质,掌握生物大分子的结构、功能及其代谢途径,培养学生运用生物化学知识解决实际问题的能力。

二、教学目标1.知识与技能:(1)掌握生物分子的基本性质,如蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类;(2)了解生物大分子的结构、功能及其代谢途径;(3)运用生物化学知识解决实际问题。

2.过程与方法:(1)通过课堂讲解、实验操作和案例分析,培养学生独立思考、解决问题的能力;(2)培养学生查阅文献、获取信息的能力;(3)培养学生团队协作、沟通交流的能力。

3.情感态度与价值观:(1)培养学生对生物化学的兴趣和热情;(2)使学生认识到生物化学在各个领域的重要性;(3)培养学生严谨求实的科学态度。

三、教学内容1.生物分子的基本性质:蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类;2.生物大分子的结构、功能及其代谢途径:蛋白质的合成与降解、核酸的复制与转录、碳水化合物的分解与合成、脂类的代谢等;3.生物化学在各个领域的应用:医学、农业、食品科学等。

四、教学方法1.讲授法:讲解生物化学的基本概念、原理和知识点;2.实验法:通过实验操作,使学生深入了解生物化学的原理和技术;3.案例分析法:分析生物化学在各个领域的应用案例,培养学生运用知识解决实际问题的能力;4.讨论法:组织课堂讨论,引导学生主动思考、交流观点。

五、教学安排1.学时分配:本课程共计48学时,其中理论教学32学时,实验教学16学时;2.教学进度:每周2学时,共计24周。

六、考核方式1.平时成绩:课堂表现、作业、实验报告等(30%);2.期中考试:理论知识(20%);3.期末考试:理论知识(50%)。

七、教材与参考书1.教材:《生物化学》(第七版),王镜岩等编著,高等教育出版社;2.参考书:《生物化学实验指导》,李衍达等编著,科学出版社。

物理生物化学基础知识复习教案

物理生物化学基础知识复习教案

物理生物化学基础知识复习教案一、物理生物化学基础知识复习教案I. 引言物理、生物和化学是自然科学中的三个基础学科,它们相互关联,互为支撑,共同构成了我们对自然界的认知。

本教案旨在回顾和强化学生对物理生物化学基础知识的理解,为进一步学习打下坚实的基础。

二、物理篇1. 运动的基本概念1.1 位置、位移和距离的区别1.2 速度与加速度的关系1.3 牛顿三定律的应用2. 力与能量2.1 力的分类与性质2.2 机械能的转化与守恒2.3 功与能量的关系三、生物篇1. 生物的组织结构1.1 细胞的结构和功能1.2 人体组织器官的分布和功能1.3 生物间的分类与演化关系2. 遗传与进化2.1 DNA的结构和作用2.2 遗传的基本规律2.3 进化与自然选择四、化学篇1. 原子与元素周期表1.1 原子结构与元素组成1.2 元素周期表的结构与应用1.3 原子与分子的化学键2. 反应和平衡2.1 化学方程式的平衡2.2 酸碱中和反应2.3 原子氧化还原反应五、实践与案例分析1. 平衡态下的实验设计与观察1.1 实验目的和步骤设计1.2 观察现象与实验结果分析1.3 实验误差与改进2. 物质运动与生物行为2.1 动物行为与物理力学关系2.2 生态系统中的物质循环分析2.3 化学污染对生态环境的影响六、总结与复习建议1. 知识点回顾总结1.1 重点概念和公式的理解1.2 典型题目的解析和归纳1.3 错误思维的纠正与提升2. 复习方法与策略2.1 制定合理的学习计划2.2 多种复习途径的运用2.3 考前心态和技巧的培养总结:本教案涵盖了物理、生物和化学的基础知识复习内容,从运动、力与能量、生物组织结构、遗传与进化、原子与元素周期表、反应和平衡等多个方面进行了梳理和回顾。

同时,通过实践与案例分析,提供了学科知识与实际问题解决能力的结合。

最后,针对复习阶段,提供了复习建议和学习策略,帮助学生巩固所学内容,做好考试准备。

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生物化学复习资料生物化学复习资料1.氨基酸的结构特点:在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸,其他氨基酸都是α-氨基酸,除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或基团(羧基、氨基、R基和一个氢原子)。

所以α-碳原子是一个手性碳原子,氨基酸是手性分子,有L-氨基酸与D-氨基酸之分,标准氨基酸均为L-氨基酸。

2.酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸(R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷)碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸(R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷)芳香族氨基酸:色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3.氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷,羧基可以给出H+而带负电荷,所以氨基酸是两性电解质,氨基酸的这种解离特征成为两性解离。

等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响,在某一ph值条件下,氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同,溶液中氨基酸的静电荷为0,此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点。

4.试比较蛋白质和多肽的区别:多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽,但多肽并不都是蛋白质(①分子量<10kDa的是多肽<不包含寡肽>,分子量>10kDa的是蛋白质,胰岛素例外,它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链,而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关,而蛋白质则不然,改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基,而多肽一般不含辅基5.简述蛋白质的一二三四级结构,常见的二级结构有哪些?一:蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二:蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布:α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。

三:在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠,形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。

四:多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起,构成该蛋白质的四级结构6.维持蛋白质各级结构的主要作用力有:①肽键②H键③疏水作用、H键、部分离子键、少量共价键7.蛋白质的紫外吸收有何特点:单纯蛋白质不吸收可见光,是无色的。

一些缀合蛋白质的辅基能吸收可见光,所以呈现不同的颜色,如血红素使血红蛋白呈红色。

不过因为两点而对紫外线有吸收:①其肽键结构对220nm以下的紫外线有强吸收②是所含的色氨酸和酪氨酸对280nm的紫外线有强吸收,在一定条件下,蛋白质溶液对280nm紫外线的吸光度与其浓度成正相关,在分离分析蛋白质时常以此作为检测手段。

8.变性:在一些因素作用下,蛋白质的天然构象被破坏,从而导致其理化性质改变,生物活性丧失复性:当变性程度较轻时,除去其变性因素,蛋白质能恢复或部分恢复其原来构象及功能。

9.蛋白质的两性解离:因为他们肽链主链C端的羧基,谷氨酸的γ-羧基和天冬氨酸的β-羧基,可以给出H+而带负电荷,也有肽链主链N端的氨基,赖氨酸的ε-氨基,精氨酸的胍基和组氨酸的咪唑基,可以结合H+而带正电10.引起蛋白质变性的因素:物理因素(高温、高压、震荡、紫外线、超声波)化学因素(强酸、强碱、乙醇、丙酮、尿素、重金属盐和去污剂eg.十二烷基硫酸钠)核酸化学1.简述DNA双螺旋结构的基本内容:①DNA是由两股链反向互补构成的双链结构:在该结构中,由脱氧核糖与磷酸交替连接构成的主链位于外侧,碱基位于内侧,双链碱基之间配成Watson-Crick碱基对而A=T,C=G,碱基互补配对原则。

②DNA双链进一步构成右手双螺旋结构:在双螺旋中,碱基平面与螺旋轴垂直③H键和碱基堆积力维持DNA双螺旋结构的稳定性2.比较DNA的双螺旋结构与蛋白质的α-螺旋结构DNA的双螺旋结构是DNA的典型二级结构,蛋白质的α-螺旋结构是蛋白质的典型二级结rRNA:构成核糖体核酶:催化活性4.简述tRNA二级结构的基本特点:tRNA都具有三叶草的二级结构,该结构中有四臂三环,即氨基酸臂,反密码子臂和反密码子环,TψC臂和TψC环,二氢尿嘧啶臂和二氢尿嘧啶环。

其中氨基酸可以结合氨基酸,而反密码子环则含有三个碱基组成的反密码子。

5.mRNA的结构特点:种类多,寿命短,含量少,占细胞总RNA的10%以下6.核酸(DNA)的变性:指DNA的分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象,确切地说是维持双螺旋稳定性的H键和疏水键的断裂。

核酸的复性:缓慢降低温度,恢复生理条件,变性DNA单链会自发互补结合,重新合成原来的双螺旋姐结构。

7.简述DNA的解链温度(Tm):使DNA变性链达到50%时的温度,又称为变性温度、溶解温度、熔点,与DNA大小碱基组成、溶液的ph值、离子强度有关。

酶1.酶的特点:催化效率极高,特异性极高,酶蛋白不稳定,酶的活性可以调节2.酶原:有些酶在细胞内侧合成或初分泌时只有酶的无活性前体,必须水解掉一个或几个特定的肽段,是酶蛋白构象发生改变,从而表现出酶的活性,酶的这种无活性前体,即酶原。

酶的激活:无活性的酶原转化成有活性的酶的过程。

实际上是形成或暴露酶的活化中心的过程。

3.酶按分子组成分为:①单纯酶:仅由氨基酸构成的酶②结合酶:由蛋白质部分和非蛋白质部分构成。

4.全酶由哪两部分组成:脱辅基酶蛋白+辅助因子=结合形成的复合物全酶(只有全酶才具有催化活性)酶促反应的特异性:酶对催化反应的底物和反应类型具有选择性反应类别由什么决定:酶对其底物结构选择的程度5.酶活性中心的必须基团分为哪两大类,在酶促反应中其作用是什么?分子活性中心外:维持酶活性中心的构象所必需的必须基团结合基团:与底物结合,使底物与一定构象的酶形成复合物,又称为中间产物位于活性中心内催化基因:改变底物中某种化学键的稳定性,使底物发生反应生成产物6.Km值有哪些有关,与哪些无关,有何意义?Km只与酶的性质,底物的种类,酶促反应的条件(温度、ph离子强度)有关,与酶的浓度无关。

意义:①Km值是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度②Km是酶的特征常数,可反应酶的种类③Km值反应酶和底物的亲和力④分析酶的激活剂和抑制剂。

7.酶蛋白与辅助因子的关系:①酶蛋白决定酶的专一性(特异性),辅助因子具体参与化学反应,决定反应类型②单纯的酶蛋白或单纯的辅助因子都没有催化活性,必须要结合成全酶才有催化活性③一种酶蛋白常只需一种辅助因子构成一种全酶,催化一种化学反应,得到一一定的产物④一种辅助因子可以与一类酶蛋白构成不同的全酶,催化不同的化学反应,得到不同的产物抑制剂和底物的相对浓度有关。

Km升高,Vmax不变非竞争性抑制作用:抑制剂与底物结构不相似或完全不同,它只与活性中心以外的必需基团结合使[E]和[ES]都下降。

该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关:Km不变,mVax下降反竞争性抑制作用:抑制剂并不与酶直接结合,而是与ES复合物结合成ESI,使酶失去催化活性,结合的ESI则不能。

分解成产物,Km减小,Vmax降低9.以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的作用(P74)磺胺类药物是对氨基苯甲酸的结构类似物,能与二氢叶酸合成酶结合,抑制二氢叶酸的合成。

磺胺增效剂与二氢叶酸结构相似,能与二氢叶酸还原酶结合,抑制二氢叶酸还原成四氢叶酸。

10.简述温度对酶促反应影响的双效型①升高温度可以增加活化分子数目,反应速度提高(在一定范围内)②温度超过一定范围,则会导致酶蛋白变性失活,使酶促反应速度降低酶促反应速度最快时反应速度称为该酶促反应的最适温度。

<最适温度:T↑增加活化分子数目起主导作用,反应速度提高<最适温度:T↑使酶蛋白变性起主导作用,反应速度降低11.何谓同工酶:指能催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子组成,分子结构和理化性质及免疫学性质和电泳行为都不相同的一组酶,是生命在长期进化过程中基因突变的产物12.酶的催化作用有哪些特点:①只催化热力学上允许的化学反应②提高化学反应速率,但不改变化学平衡③催化作用:降低化学反应的活化能④本身无质和量的改变⑤催化效率极高⑥具有很高的特异性⑦酶蛋白容易失活⑧酶活性可以调节13.酶的专一性:绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性维生素与微量元素1.维生素有哪些特点:①维生素种类很多,化学结构各异,本质上都属于小分子有机化合物②维生素既不是构成机体组织结构的原料,也不是供能物质,但在代谢过程中发挥着重要作用,他们大多数参与构成酶的辅助因子③维生素的需求量很少,但多数不能在体内合成或质量不足,必须从食物中摄取④维生素摄取不足会造成代谢障碍,但若应用不当或长期过量摄取,也会出现中毒症状2.B族维生素和辅酶的关系3.试述维生素C维持生物膜正常功能的原因:维生素C能把氧化型谷胱甘肽GSSG还原成还原型谷胱肽GSH,GSH能还原细胞膜过氧化脂质,保护细胞膜。

4.缺乏维生素A为什么会引发夜盲症:①维生素A即抗干眼病维生素,其活性形式包括视黄醛、视黄酸②维生素A构成视觉细胞的感光成分人的视网膜上有两种感光细胞:视锥细胞主要感受强光,视杆细胞主要感受弱光。

视杆细胞内的感光物质为视紫红质,可以感受弱光而产生暗视觉。

视紫红质是由视蛋白与II-顺视黄醛构成的,所以视杆细胞合成视紫红质需要维生素A,缺乏维生素A会影响视紫红质的合成,导致感受弱光的能力减退,出现夜盲症5.卫生么多晒太阳是预防维生素D缺乏的有效方法?在人体内,胆固醇可以转化成T-脱氢胆固醇,然后在皮下经紫外线转化成维生素D3,一般人只需充分接受阳光照射,体内合成维生素D就可以满足生理需要生物氧化1.试述生物氧化的特点P96营养物质在体内通过生物氧化分解与在体外氧化分解或燃烧的化学本质是相同的,表现在耗氧量相同,终产物相同,释放的能量也相同。

特点:①生物氧化过程是由细胞内ph值接近中性和约37℃的溶液中逐步进行的一系列酶促反应完成的②营养物质在生物氧化过程中逐步释放能量,并尽可能多地从化学能的形式储存与高能化合物中,使其得到最有效的利用③生物氧化的产物CO2是由有机酸发生脱羧反应生成的,并非体外氧化对C直接与O2反应生成④生物氧化的产物水主要是营养物质分子脱下的H经一系列传递反应最终与O2结合生成的,并非体外氧化时物质中的H直接与O2反应生成2.CO氧化物卫什么能引起细胞窒息死亡?CO能与血红蛋白结合,从而导致O2与血红蛋白结合率减少,机体供氧不足,引起窒息死亡。

氧化物对呼吸链的电子传递选择性有阻断作用,这种抑制剂阻断电子传递的结果,一致了ATP的合成,以致呼吸停止,能源断绝,严重时危及生命。

3.甲状腺机能亢进患者一般表现为基础代谢率提高,请运用生化知识说明:甲状腺激素能诱导许多组织细胞膜Na+、K+、ATPase的合成,是ATP分解成ADP和Pi 的速度加快,进入线粒体的ADP量增加,从而使氧化磷酸化速度加快。

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