氨基酸、多肽,蛋白质
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第17章氨基酸和蛋白质-新(4)
氨基酸分子中既有羧基又有氨基，是一类多 官能团化合物。它既表现出各官能团的典型 化学性质，同时，由于羧基和氨基的相互影 响，又显示出一些特殊的化学性质。
（一）两性电离和等电点
分子内部酸性基团和碱性基团所形成的盐称 为内盐。内盐分子中包含正、负离子两部分， 所以又称为两性离子（zwitter-ion）或偶极 离子。偶极离子即可与较强的酸反应，又可 与较强的碱反应，表现出两性化合物的特性。
（二）蛋白质的高级结构
蛋白质分子的多肽链并不是以完全伸展的线 状形式存在，而是通过分子中Cα —H、Cα — N单键的旋转而盘曲、折叠形成特定的三维 空间结构，这种空间结构称为蛋白质的高级 结构。
1．蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构主要指的是多肽链中 原子的空间排布。
N原子上的孤电子对与羰基之间形成共 轭体系，使得C—N单键具有部分双键性质， 限制了肽键的自由旋转。实际上，肽键具有 平面结构，称为肽键平面。其中Cα 1、羰基 碳和氧、氮和氢以及Cα 2共六个原子在同一 平面上，氧原子和氢原子呈反式。
中性氨基酸的pI在5.1～6.5之间
（二）显色反应
α -氨基酸与水合茚三酮在水溶液中加热时， 能放出二氧化碳，并生成紫色的化合物，称 为罗曼氏紫。
O OH
-
R-CH-COO
2
+ OH
N+ H3
O
ONH4 O
N=
O
O
+ RCHO + CO2
水合茚三酮
罗曼氏紫
此反应灵敏度高，是鉴定α -氨基酸简 便而迅速的方法，常用于层析时显色。还可 根据颜色的深浅程度及放出的二氧化碳的量 测定α -氨基酸的含量。
a- 螺旋(b)
（2）β—折叠 又称为β—片层结构。β—折 叠指多肽链呈一种铺开的折扇形状，相邻两 个氨基酸残基的距离约700pm。若干条多肽 链或一条多肽链的若干片段平行排列，维系 和固定β—折叠的作用力仍然是氢键。 β-折叠有两种类型，一种是多肽链从N-末端 到C-末端的排列是同方向的，称为平行β-折 叠，另一种是从N-末端到C-末端的排列是反 方向的叫反平行β-折叠。
（一）两性电离和等电点
分子内部酸性基团和碱性基团所形成的盐称 为内盐。内盐分子中包含正、负离子两部分， 所以又称为两性离子（zwitter-ion）或偶极 离子。偶极离子即可与较强的酸反应，又可 与较强的碱反应，表现出两性化合物的特性。
（二）蛋白质的高级结构
蛋白质分子的多肽链并不是以完全伸展的线 状形式存在，而是通过分子中Cα —H、Cα — N单键的旋转而盘曲、折叠形成特定的三维 空间结构，这种空间结构称为蛋白质的高级 结构。
1．蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构主要指的是多肽链中 原子的空间排布。
N原子上的孤电子对与羰基之间形成共 轭体系，使得C—N单键具有部分双键性质， 限制了肽键的自由旋转。实际上，肽键具有 平面结构，称为肽键平面。其中Cα 1、羰基 碳和氧、氮和氢以及Cα 2共六个原子在同一 平面上，氧原子和氢原子呈反式。
中性氨基酸的pI在5.1～6.5之间
（二）显色反应
α -氨基酸与水合茚三酮在水溶液中加热时， 能放出二氧化碳，并生成紫色的化合物，称 为罗曼氏紫。
O OH
-
R-CH-COO
2
+ OH
N+ H3
O
ONH4 O
N=
O
O
+ RCHO + CO2
水合茚三酮
罗曼氏紫
此反应灵敏度高，是鉴定α -氨基酸简 便而迅速的方法，常用于层析时显色。还可 根据颜色的深浅程度及放出的二氧化碳的量 测定α -氨基酸的含量。
a- 螺旋(b)
（2）β—折叠 又称为β—片层结构。β—折 叠指多肽链呈一种铺开的折扇形状，相邻两 个氨基酸残基的距离约700pm。若干条多肽 链或一条多肽链的若干片段平行排列，维系 和固定β—折叠的作用力仍然是氢键。 β-折叠有两种类型，一种是多肽链从N-末端 到C-末端的排列是同方向的，称为平行β-折 叠，另一种是从N-末端到C-末端的排列是反 方向的叫反平行β-折叠。
氨基酸、多肽与蛋白质
蛋白质一级结构(primary structure)是指蛋白 质分子中，从N端到C端的氨基酸排列顺序。
形成一级结构的化学键：
•肽键（主要化学键） •二硫键
目录
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
目 目录 录
三、多肽链中的局部特殊构象是 蛋白质的二级结构
Genome Project) 。
21世纪，蛋白质组学 (Proteomic) 。
目录
一、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的 各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占 人体干重的 45％，某些组织含量更高， 例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
目录
O NH2-CH-C H
甘氨酸
+
OH
O NH-CH-C H
甘氨酸
H
OH
-HOH
O O NH2-CH-C-N-CH-C H HH OH
甘氨酰甘氨酸
目录
肽键
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合
物。 * 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基
酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽
目录
1951年, Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋
白质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。
1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋
白的四级结构。
20世纪90年代以后，后基因组计划(Post-Human
下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16%
形成一级结构的化学键：
•肽键（主要化学键） •二硫键
目录
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
目 目录 录
三、多肽链中的局部特殊构象是 蛋白质的二级结构
Genome Project) 。
21世纪，蛋白质组学 (Proteomic) 。
目录
一、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的 各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占 人体干重的 45％，某些组织含量更高， 例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
目录
O NH2-CH-C H
甘氨酸
+
OH
O NH-CH-C H
甘氨酸
H
OH
-HOH
O O NH2-CH-C-N-CH-C H HH OH
甘氨酰甘氨酸
目录
肽键
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合
物。 * 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基
酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽
目录
1951年, Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋
白质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。
1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋
白的四级结构。
20世纪90年代以后，后基因组计划(Post-Human
下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100 1/16%
氨基酸_多肽
14
肽键的平面特征
15
15.5 蛋白质的结构 蛋白质也是由氨基酸以酰胺键形成的大分子化合物。 蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将相对分子量在 10000以上的多肽称为蛋白质。在10000以下的称为多肽。 蛋白质的结构可分为四级： 一级结构：氨基酸的连接顺序。 二级结构：肽链的的构象及通过链内或链间的氢键形 成的α-螺旋、β-折叠等结构。 三级结构：是指在二级结构基础上，肽链相互扭在一 起或卷曲成其他形状。
∆ R CH2NH2 + CO2 R CH COOH 或脱羧酶 NH2
8 脱羧和脱氨基反应
(CH3)2CHCH2CHCOOH + H2O NH2 酶 (CH3)2CHCH2CH2OH + CO2 + NH3
11
二 多肽和蛋白质
一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失 水形成的酰胺键称为肽键。
16
四级结构：是指由多条具有一、二、三级结构的肽链 通过非共价键连接起来的结构形式。
一 級 结 构
二 級 结 构
三 級 结 构
四 級 结 构
17
α-螺旋 多肽链中的各个肽平面围绕同一 轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一 周，沿轴上升的距离即螺距为 0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两 个氨基酸之间的距离为0.15nm; 肽链内形成氢键，氢键的取向几 乎与轴平行，第一个氨基酸残基 的酰胺基团的-CO基与第四个氨 基酸残基酰胺基团的-NH基形成 氢键。 蛋白质分子为右手α-螺旋。
6
2 与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2 R CH COOH + N2 + H2O OH
反应是定量进行的，可以根据放出氮气的量计算分子 中氨基的量。（范斯来克氨基测定法） 3 与醛反应
肽键的平面特征
15
15.5 蛋白质的结构 蛋白质也是由氨基酸以酰胺键形成的大分子化合物。 蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将相对分子量在 10000以上的多肽称为蛋白质。在10000以下的称为多肽。 蛋白质的结构可分为四级： 一级结构：氨基酸的连接顺序。 二级结构：肽链的的构象及通过链内或链间的氢键形 成的α-螺旋、β-折叠等结构。 三级结构：是指在二级结构基础上，肽链相互扭在一 起或卷曲成其他形状。
∆ R CH2NH2 + CO2 R CH COOH 或脱羧酶 NH2
8 脱羧和脱氨基反应
(CH3)2CHCH2CHCOOH + H2O NH2 酶 (CH3)2CHCH2CH2OH + CO2 + NH3
11
二 多肽和蛋白质
一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失 水形成的酰胺键称为肽键。
16
四级结构：是指由多条具有一、二、三级结构的肽链 通过非共价键连接起来的结构形式。
一 級 结 构
二 級 结 构
三 級 结 构
四 級 结 构
17
α-螺旋 多肽链中的各个肽平面围绕同一 轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一 周，沿轴上升的距离即螺距为 0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两 个氨基酸之间的距离为0.15nm; 肽链内形成氢键，氢键的取向几 乎与轴平行，第一个氨基酸残基 的酰胺基团的-CO基与第四个氨 基酸残基酰胺基团的-NH基形成 氢键。 蛋白质分子为右手α-螺旋。
6
2 与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2 R CH COOH + N2 + H2O OH
反应是定量进行的，可以根据放出氮气的量计算分子 中氨基的量。（范斯来克氨基测定法） 3 与醛反应
第十六章 氨基酸、多肽和蛋白质
OH R CH COOH +N2
+ H2O
若定量测定反应中所释放的N2的体积，即可计算出 氨基酸的含量，此方法称为van Slyke氨基氮测定法，常
用于氨基酸和多肽的定量分析。
第二节 肽
一、肽的结构和命名
肽是氨基酸残基之间彼此通过酰胺键相连而成的一 类化合物。 肽分子中的酰胺键又称为肽键（peptide bond）。 二肽可视为一分子氨基酸中的-COO―与另一分子氨基 酸中的NH3+脱水二成的。肽也是以两性离子的形式存在。
OH
H+
等电点 脱水
OH
H+
- - 带负电荷 脱水
OH
H
+
- - - -
（五）蛋白质的颜色反应 蛋白质分子内含有许多肽键和某些带有特殊基团的 氨基酸残基，可以与不同试剂产生特有的颜色反应，利 用此性质可鉴别蛋白质。
反应名称 试剂 颜色 作用基团 缩二脲反应 强碱、稀硫酸铜溶液 紫色或紫红色 肽键 茚三酮反应 稀茚三酮溶液 蓝紫色 氨基 蛋白黄反应 浓硝酸、再加碱 深黄色或橙红色 苯环 亚硝酰铁氢化钠 亚硝酰铁氢化钠溶液 红色 巯基
（五）氧化脱氨反应 氨基酸中的氨基能被 H2O2 或 KMnO4 等强氧化剂所氧 化，脱氨而生成α―酮酸。
[O]
R CH COOH NH2
R CH COOH + H2O NH
R C COOH + NH3 O
（六）氨基酸与亚硝酸的反应 氨基酸与亚硝酸作用，可定量释放氮气
+ NH3 R CH COO
+ H2NO2
使蛋白质发生沉淀的现象称为盐析（saltingout）。常用
的盐析剂有(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl和MgSO4等。
有机化学氨基酸
第十六章
氨基酸、多肽与蛋白质
Ⅰ、氨基酸
一、结构、分类和命名
1、结构：分子中含有氨基和羧基
R
H C NH2 COOH
2、分类：
（1）根据氨基与羧基的位置分类
H R C NH2 COOH
R
CH NH2
CH2 COOH
CH2 NH2
CH2
CH2 COOH
α-氨基酸
β-氨基酸
γ-氨基酸
中性氨基酸
（2） 碱性氨基酸
水蛭素多肽——抗血栓分子药理 1884年Haycraft首先发现新鲜医用水蛭Hirud medicinalis提取物含抗凝血物质,但直至1955年Mark wardt等从医用水蛭中才分离出水蛭素(hirudin,HV),共有 7种异构体。1984年Dodt首先测出其一级结构,确认HV是 一条含65个左右氨基酸的多肽。HV酶是血液凝固、止血过程 和血栓形成的中心酶之一。它专一性地水解纤维蛋白原上的 Agr-Gly键,使之转变成纤维蛋白;纤维蛋白相互作用会进一 步形成血栓。HV的2个结构域通过不同的机制分别和凝血酶 相互作用,抑制其活性。其C端长链通过和凝血酶的纤维蛋白 原识别部位结合,拮抗凝血酶对纤维蛋白原的识别。而HV的N 末端核心结构域通过和凝血酶的活性部位结合而抑制它的催 化活性。临床实验结果也表明,HV的抗栓作用不需要其它因 子的作用;又不会引起出血等副作用。其效果超过小分子肝 素。因此被认为是2010年前最强的可逆性凝血酶直接抑制剂。 全球约有20亿美元市场销售量。
+
O
C O
内盐（偶极离子或两性离子）
-
+
HC l
RCH
+
COOH
+
Cl
NH3
氨基酸、多肽与蛋白质
Ⅰ、氨基酸
一、结构、分类和命名
1、结构：分子中含有氨基和羧基
R
H C NH2 COOH
2、分类：
（1）根据氨基与羧基的位置分类
H R C NH2 COOH
R
CH NH2
CH2 COOH
CH2 NH2
CH2
CH2 COOH
α-氨基酸
β-氨基酸
γ-氨基酸
中性氨基酸
（2） 碱性氨基酸
水蛭素多肽——抗血栓分子药理 1884年Haycraft首先发现新鲜医用水蛭Hirud medicinalis提取物含抗凝血物质,但直至1955年Mark wardt等从医用水蛭中才分离出水蛭素(hirudin,HV),共有 7种异构体。1984年Dodt首先测出其一级结构,确认HV是 一条含65个左右氨基酸的多肽。HV酶是血液凝固、止血过程 和血栓形成的中心酶之一。它专一性地水解纤维蛋白原上的 Agr-Gly键,使之转变成纤维蛋白;纤维蛋白相互作用会进一 步形成血栓。HV的2个结构域通过不同的机制分别和凝血酶 相互作用,抑制其活性。其C端长链通过和凝血酶的纤维蛋白 原识别部位结合,拮抗凝血酶对纤维蛋白原的识别。而HV的N 末端核心结构域通过和凝血酶的活性部位结合而抑制它的催 化活性。临床实验结果也表明,HV的抗栓作用不需要其它因 子的作用;又不会引起出血等副作用。其效果超过小分子肝 素。因此被认为是2010年前最强的可逆性凝血酶直接抑制剂。 全球约有20亿美元市场销售量。
+
O
C O
内盐（偶极离子或两性离子）
-
+
HC l
RCH
+
COOH
+
Cl
NH3
不同分子量肽的氨基酸组分
不同分子量肽的氨基酸组分
肽是由氨基酸通过肽键连接而形成的一类化合物，其分子量大小不同，可以分为小肽、寡肽、多肽和蛋白质。
以下是这些不同分子量肽的氨基酸组分特点：
1. 小肽：通常指的是由2-4个氨基酸组成的高活性肽。
这类肽的氨基酸组分相对较少，但它们在生物体内具有重要的生理功能，如调节代谢、促进生长等。
2. 寡肽：由2-10个氨基酸组成的肽，分子量一般在1000道尔顿以下。
寡肽的氨基酸组分相对较为简单，但它们在生物体内同样发挥着重要的生理作用，如抗菌、抗氧化等。
3. 多肽：由10-50个氨基酸组成的肽。
多肽的氨基酸组分相对较为复杂，可以包含多种不同的氨基酸。
这些多肽在生物体内具有广泛的生理功能，如激素、酶、抗体等。
4. 蛋白质：一般由51个以上氨基酸组成的肽。
蛋白质的氨基酸组分非常复杂，可以包含20种不同的氨基酸，且每种氨基酸的数量和排列顺序都不同。
蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它们参与生物体的各种生理和生化过程，如酶催化、结构支撑、物质运输等。
氨基酸,多肽,蛋白质的关系
氨基酸,多肽,蛋白质的关系
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，是一类含有羧基（-COOH）和氨
基（-NH2）的有机分子。
它们通过共价键结合形成多肽，多个多肽之
间再形成蛋白质。
氨基酸在蛋白质中的序列是非常重要的，因为它们决定了蛋白质
的结构和功能。
蛋白质的结构包含着四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是氨基酸序列的线性排列；二级结构
包括α螺旋和β折叠；三级结构是主链的三维摆动，使得氨基酸侧
链在空间上排列成为蛋白质的特定形状；四级结构是由两个或多个链
相互作用而形成的复杂蛋白质结构。
蛋白质的功能非常广泛，包括结构支持、酶催化、信号传导和免
疫保护等。
每个蛋白质的功能都与它的结构密切相关，因此对于蛋白
质的结构和功能的研究非常关键。
一种具有特定功能的蛋白质的序列通常由数百个甚至上千个氨基
酸组成。
不同的氨基酸组成不同的序列，则产生不同的蛋白质结构和
功能。
在人体中，氨基酸可以由体内合成或外源性摄取获得。
不同种类
的氨基酸在人体中的相对含量不同，因此也影响了蛋白质的合成和功能。
总之，氨基酸、多肽和蛋白质之间是密不可分的关系。
氨基酸是
构成蛋白质的基本单元，而多个氨基酸结合形成多肽，多个多肽之间
再形成蛋白质。
蛋白质的序列和结构决定了其功能，因此研究氨基酸、多肽和蛋白质的相互关系对于解决人类健康问题具有重要意义。
16 氨基酸、多肽、蛋白质
第十六章
氨基酸、多肽、蛋白质
内容
第一节 氨基酸 第二节 多肽 第三节 蛋白质简介
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
1
蛋白质：
含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基本组成部分。 除水外，细胞内80％都是蛋白质。在生命现象中起重要的作 用。人类的主要营养物质之一。
如：
酶（球蛋白）——机体内起催化作用 激素（蛋白质及其衍生物）——调解代谢 血红蛋白——运输O2和CO2 抗原抗体——免疫作用
CH2 O C Cl + NH2 CH COOH
O
R
CH2 O C NH CH COOH
苄氧甲酰氯的酰基易引入，对以后应用的种种试剂较稳定，同时 还能用多种方法把它脱下来。
（2）氨基的烃基化： （与RX作用）
NO2
NO2
R
F + NH2 CH COOH
NO2
NO2 R NH CH COOH
氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定N端的试剂。
丝胺酸 Ser
COOH N
H
NH2
HO
CH2CH COOH
脯胺酸 酪胺酸
pro Tyr
NH2 CH2CH COOH
N H
*色胺酸 Trp
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
等电点 5.47 5.68 6.30 5.66 5.89
7
结构 II 酸性
NH2 HOOC CH2CH COOH
NH2 HOOC (CH2)2CH COOH
COOH
H2N
H
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
CH2SH 4
下列19种氨基酸可组成无数蛋白质：
结构
名称
缩写
等电点
氨基酸、多肽、蛋白质
内容
第一节 氨基酸 第二节 多肽 第三节 蛋白质简介
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
1
蛋白质：
含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基本组成部分。 除水外，细胞内80％都是蛋白质。在生命现象中起重要的作 用。人类的主要营养物质之一。
如：
酶（球蛋白）——机体内起催化作用 激素（蛋白质及其衍生物）——调解代谢 血红蛋白——运输O2和CO2 抗原抗体——免疫作用
CH2 O C Cl + NH2 CH COOH
O
R
CH2 O C NH CH COOH
苄氧甲酰氯的酰基易引入，对以后应用的种种试剂较稳定，同时 还能用多种方法把它脱下来。
（2）氨基的烃基化： （与RX作用）
NO2
NO2
R
F + NH2 CH COOH
NO2
NO2 R NH CH COOH
氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定N端的试剂。
丝胺酸 Ser
COOH N
H
NH2
HO
CH2CH COOH
脯胺酸 酪胺酸
pro Tyr
NH2 CH2CH COOH
N H
*色胺酸 Trp
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
等电点 5.47 5.68 6.30 5.66 5.89
7
结构 II 酸性
NH2 HOOC CH2CH COOH
NH2 HOOC (CH2)2CH COOH
COOH
H2N
H
第十六章 氨基酸、多肽、蛋白质
CH2SH 4
下列19种氨基酸可组成无数蛋白质：
结构
名称
缩写
等电点
第五课蛋白质和多肽的氨基酸序列测定
第三节 影响N端Edman反应裂解率的因素
在测序中往往可以发现，即使N端很均一的蛋白质(第一个循环出现单 个氨基酸残基)，经过十几个循环后背景明显不及第一个残基清晰。这是 由于Edman反应是一个化学过程，在其耦联、裂解、转化等步骤都有可 能发生一些副反应，从而影响最终裂解效率。目前最佳产率为95％～98 ％。因此，经过50次循环后，PTH—氨基酸分析谱中将出现较多杂峰， 影响正确辨认，也就是说对于一般蛋白质最多能分析至N端第50个氨基 酸左右，欲知全顺序，则需将蛋白质降解成一系列肽段分析后再拼接。 ①对于有些蛋白质由于含有较多的对Edman反应敏感的残基或肽键，裂 解效率将更低。 ②循环至Ser和Thr时产率突然降低，这是因为在进行这两个氨基酸残基 分析前一个循环中，三氟乙酸除起裂解作用外，可能与Ser和Thr上的羟 基反应，继而部分封闭Ser和Thr的N端—氨基。 ③另外，丝氨酸和苏氨酸的PTI-{{汀生物也会部分转化成其他产物，造 成产率的降低。 耦联试剂PITC本身也将发生下列副反应，形成一些“杂质”。测序完 成 后，电脑将每个循环的产率处理，得出起始产率(initial yield)和重复产 率 (repetitive yield)，其中通过起始产率可以估计蛋白质的真实含量， 有时可以推测N端是否封闭(和氨基酸组成分析测得的含量相差甚远)，而 重复产率则表明机器是否正常运转。另外，如果蛋白质或多肽中含有 过多的Ser、Thr、Glu、Trp等氨基酸残基，也将降低这两个数值。
四、影响C端测序反应产率的因素 C端测序副反应较多，最高初始产率仅为20％，而对于Glu，Asp， Ser，Thr等氨基酸，其产率将更低。如C端富含上述几种氨基酸，测序 将十分困难。另外，一旦遇到Pro，由于吡咯环的存在而不能与乙酸酐 反应成环，整个测序过程将终止。 到目前为止，C端测序可测1～10个残基，一次测序需要的量比N端测 序要大得多，至少需1nmol。 此外，因为不同的氨基酸反应产率不同，所以，对图谱的分析也比N 端测序复杂，需要较多的经验。目前C端测序结果最好的一个样品是马 肌红蛋白原，可测C端10个以上残基，通常将其作为标准样品来判断仪 器的稳定性。 另外，由于副反应的存在，有的氨基酸将生成不止一种ATH衍生物。 如Arg的ATH衍生物可能被乙酰化或烷化；Tyr-ATH可被乙酰化；Cys 被修饰后将形成丙烯酰胺化的Cys-ATH以及脱氢Ala-ATH；脱水ThrATH将产生两个非对映异构体。
十五 氨基酸、多肽、蛋白质、核酸
DNA OH H OH H 核糖 核苷酸 H OH H 核苷 O NH2 N N HN N 碱基 N N H2N N N H H
磷酸 腺嘌呤(A)
HO
NH2 N O N H
O HN O N H
CH3
鸟嘌呤(G) 胞嘧啶(C) 胸腺嘧啶(T)
二 核酸的结构
HO
A O H H O P O H H O O P O H H O O P O OOO H H H OO H H H C H H H G
(３) 变性 蛋白质受热、紫外线及某些化学试剂（如HNO3、 Cl3CCOOH、苦味酸、单宁酸、重金属盐Cr3+、Hg2+、As3+等） 作用时，蛋白质的结构、性质发生变化，失去生理活性。如煮鸡 蛋、生皮鞣制等。蛋白质的变性一般为不可逆的。
第三节
一 核酸的组成
核酸
根据所含糖不同,将核酸分核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA)
3
CH2CH2-NH2 N NH 组胺
组氨酸
4
氨基和羧基的反应
A 脱水反应 -氨基酸失水
O H3C H2N CH3 H3C HN O O NH CH3
C OH HC CH + HO C NH2 O
-氨基酸失水
环状交酰胺
R CH CH2 COOH NH2
R CH CH COOH + NH3
, -不饱和酸
1 定义
多肽与蛋白质
由氨基酸相互脱水形成的聚酰胺称为肽(peptides)或蛋白质
肽键
N端
H O H O O H O H + NH3 C C N C C N C C N C C H R2 H R3 H R4 OR1
四肽
蛋白质和多肽的氨基酸序列分析
虽然多肽的氨基酸组成分析已向更灵 更精确、 敏、更精确、更快速以及自动化方向发展 和改进，但还没有一种单独适用于所有残 和改进，但还没有一种单独适用于所有残 基的，并且能在水解液中定量回收的水解 方法出现，很多因素如温度、时间、水解 方法出现，很多因素如温度、时间、 试剂、添加剂、 试剂、添加剂、水解方法等对水解的完全 程度均有影响。 程度均有影响。 • 下面主要对一些常用的水解方法作简要介 绍。
引言
测定蛋白质的一级结构前的准备工作
样品纯度必须>97%以上； 纯度必须>97%以上 1. 样品纯度必须>97%以上； 聚丙烯酰胺凝胶电泳要求一条带 测定蛋白质的相对分子质量 相对分子质量； 2. 测定蛋白质的相对分子质量； SDS-PAGE，凝胶过滤法， SDS-PAGE，凝胶过滤法，沉降系数法 测定蛋白质多肽链种类和数目 多肽链种类和数目； 3. 测定蛋白质多肽链种类和数目； 种类： SDS种类： SDS-PAGE 数目： 末端氨基酸残基摩尔数/ 数目：N末端氨基酸残基摩尔数/蛋白质摩尔数 测定蛋白质的氨基酸组成 氨基酸组成； 4. 测定蛋白质的氨基酸组成；并根据分子量计算每 种氨基酸的个数； 种氨基酸的个数；
• 1、酸性水解
• 酸性水解是采用较多的一种水解方法，其中HCl是最 酸性水解是采用较多的一种水解方法，其中 是最 通用的水解剂。 通用的水解剂。 • 条件：6 mol/L HCI、真空、110℃，水解时间为 ～ 条件： 、真空、 ℃ 水解时间为20～ 24h。即可用于液相水解模式也可用于气相水解模式。 。即可用于液相水解模式也可用于气相水解模式。 • 损失：在该条件下，得到的氨基酸不消旋，但天冬酰 损失：在该条件下，得到的氨基酸不消旋， 胺和谷氨酰胺分别被完全水解为天冬氨酸和谷氨酸， 胺和谷氨酰胺分别被完全水解为天冬氨酸和谷氨酸， 色氨酸则被完全破坏， 色氨酸则被完全破坏，半胱氨酸不能从样品中直中痕量杂质所破坏，丝氨酸 和苏氨酸被部分水解，损失分别为10%和5%。 和苏氨酸被部分水解，损失分别为 和 。
氨基酸多肽及蛋白质
O
N H 2
O O+R C H 2C H C O O H
荧 光 胺
C O O H
RC H
N
+H 2 O
O O
*
食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
生物活性肽也称作功能肽，是近年来非常活泼的研究领域，其应用涉及 到生物学、医药学、化学等多种学科，在食品科学研究及功能食品开发中 也显示出美好的前景。
去除正电荷
琥珀酸酐
O R NHCCH3
在Lys上引入正电荷
硫代仲康酸**
O C O O H 在Lys残基引入巯基
R N H C C H 2C H C H 2SH
*
食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
官能团及反应
试剂及条件
产物
评价
6.芳基化
FDNB***
NO2
R NH
NO2
氨基酸序列测定
官能团及反应
氨基酸和蛋白质中官能团的化学反响性
试剂和条件
产物
评论
A.非α氨基 1.还原甲基化 2.胍基化 3.乙酰化 4.琥珀酰化 5.巯基化
甲醛、NaBH4 邻甲基异脲*，pH10.6,4℃,4d
+
R NHCH 32
+
NH2
R NHCNH2 O
蛋白放射性标记 Lys转换成Arg
乙酸酐
R NHCCH3
感染性疾病曾一度是人类生存所面临的最大威胁。随着抗生素的创造 和广泛使用，感染性疾病得到了一定程度的控制，但仍然是人类死亡的 一个重要原因。据WHO报告，2000年全球死亡人数5570万，其中 1440万由感染性疾病引起，占总死亡人数的15.9%。过去的几十年里， 耐药性微生物的不断产生和生物耐药性问题的日益恶化，开发新的抗感 染药物已成为治疗感染疾病的必由之路。昆虫抗菌肽因其独特的抗菌、 杀菌效果和良好的应用前景近来成为抗感染新药开发的热点。*目前国外
氨基酸、多肽和蛋白质
氨基酸、多肽和蛋白质1氨基酸1.1结构特征标准氨基酸：至少有一羧基（carboxyl ）和一氨基连接在同一个碳原子上（该碳原子称为α-碳原子）。
注意，脯氨酸含亚氨基。
构成蛋白质的氨基酸是 20 种标准氨基酸（可能含有非标准氨基酸，标准氨基酸经修饰而形成的）。
最近又发现了两种标准氨基酸。
标准氨基酸中， 1806 年发现第一种氨基酸——天冬酰胺，1938年发现最后一种——苏氨酸。
3α-碳是手性中心（大多数情况下，只有α-碳是手性中心；甘氨酸无手性，因R 基为 H）。
其绝对构型采用 D,L 系统，建立在L- 甘油醛（ L-glyceraldehydes）和 D- 甘油醛的结构之上。
D 、 L 构型与其实际的旋光性无关。
到目前为止在蛋白质中发现的氨基酸都是L 的（酶的活性位点是不对称的，即酶促反应是在手性环境下进行的）， D 仅存在于细菌细胞壁上的短肽和抗生素小肽。
1.2分类非标准氨基酸是标准氨基酸的衍生物（derivative ）。
根据 R 基的不同性质将氨基酸进行分类，按其极性或在生理pH （近 7.0 ）下与水相互作用的趋势分为 5 类：非极性脂肪族、芳香族、极性不带电、带正电（碱性）、带负电（酸性）。
非极性脂肪族：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸。
（衣架凉鞋饼干＝异亮、甲硫、亮、缬、丙、甘）芳香族：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸。
（食老本（粤语）＝色、酪、苯丙）极性不带电：丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷胺酰胺。
（诗书伴琴谱＝丝、书、半胱、脯；天冻先安谷＝天冬、酰胺、谷）带正电：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
（组队来京晋见＝组、赖、精、碱性）带负电：天冬氨酸、谷氨酸。
（天上的谷子很酸＝天、谷、酸性、都是氨酸）酪氨酸苯环上有羟基；丝氨酸和苏氨酸有羟基；半胱氨酸有巯基可成对形成二硫键；组氨酸是唯一一个具接近的 pK a值电离侧链的氨基酸，常作为质子供体和受体；天冬氨酸和谷氨酸都有两个羧基。
氨基酸和多肽
对生物体起支持和保护作用，主要指硬蛋白包括胶原蛋白、角蛋 白、丝蛋白、弹性蛋白等
一、概述 蛋白质的组成与结构
• 元素组成：碳50% 、氢7% 、氧23% 、氮16% 、硫 0~3% 、 其它元素 • 平均含氮量：16% (凯氏定氮) – 蛋白质含量 = 蛋白氮6.25
蛋白质的元素组成
二、氨基酸
氨基酸的理化性质
氨 基 酸 的 酸 碱 性 质
氨基酸在水溶液中或在晶体状态时主要时以 两性离子的形式存在
氨基酸在水中的两性离子既能像酸一样放出质子，也能像碱一 样接受质子，氨基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质
两个重要概念： 氨 基 酸 的 酸 碱 性 质 • 氨基酸可解离基团的pK值 • 氨基酸的等电点 pI
Lys Arg His
氨基酸的结构与分类
根据生物体的需要 可将氨基酸分为
Lys、Val、 Ile Leu 、Phe 、Met 、 Trp、Thr
必需氨基酸
半必需氨基酸 非必需氨基酸
其余氨基酸
Arg、 His
非编码氨基酸
构成蛋白质的编码氨基酸为20种
编码氨基酸经过化学修饰产生的非编码氨基酸，例如5羟赖氨酸、磷酸丝氨酸、磷酸精氨酸
COO H3N
K2
+ H
COO H2N CH2
-
+
CH2 Gly
+
+
CH2 Gly
+ -
Gly
-
K1= K2=
[Gly±] [H+]
[Gly+] [Gly- ] [H+]
[Gly±]
[H+]2 = K1K2 pH =（pK1+pK2）/ 2 pI=（pK1+pK2）/ 2 pI Gly =（2.34+9.60）/2=5.97
一、概述 蛋白质的组成与结构
• 元素组成：碳50% 、氢7% 、氧23% 、氮16% 、硫 0~3% 、 其它元素 • 平均含氮量：16% (凯氏定氮) – 蛋白质含量 = 蛋白氮6.25
蛋白质的元素组成
二、氨基酸
氨基酸的理化性质
氨 基 酸 的 酸 碱 性 质
氨基酸在水溶液中或在晶体状态时主要时以 两性离子的形式存在
氨基酸在水中的两性离子既能像酸一样放出质子，也能像碱一 样接受质子，氨基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质
两个重要概念： 氨 基 酸 的 酸 碱 性 质 • 氨基酸可解离基团的pK值 • 氨基酸的等电点 pI
Lys Arg His
氨基酸的结构与分类
根据生物体的需要 可将氨基酸分为
Lys、Val、 Ile Leu 、Phe 、Met 、 Trp、Thr
必需氨基酸
半必需氨基酸 非必需氨基酸
其余氨基酸
Arg、 His
非编码氨基酸
构成蛋白质的编码氨基酸为20种
编码氨基酸经过化学修饰产生的非编码氨基酸，例如5羟赖氨酸、磷酸丝氨酸、磷酸精氨酸
COO H3N
K2
+ H
COO H2N CH2
-
+
CH2 Gly
+
+
CH2 Gly
+ -
Gly
-
K1= K2=
[Gly±] [H+]
[Gly+] [Gly- ] [H+]
[Gly±]
[H+]2 = K1K2 pH =（pK1+pK2）/ 2 pI=（pK1+pK2）/ 2 pI Gly =（2.34+9.60）/2=5.97
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pH = pI
OH-
NH2
RCH
H+
COO-
pH > pI
当一种氨基酸溶液的pH调至某一特定值，氨基酸刚好以偶
极离子存在，此时正、负电荷相等，静电荷为零，在电场中不
发生移动。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(Isoelectric
Point), 用 pI 表示。
11
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (四、氨基酸的性质)
邓健 制作 张鲁雁 审校
10
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (四、氨基酸的性质)
二、氨基酸的性质 (一) 氨基酸的酸碱性和等电点
在水溶液中氨基酸以阳离子、阴离子和偶极离子三种形式 存在，它们之间形成一动态平衡。
NH3+ OHRCH
H+ COOH
pH < pI
NH3+
RCH COO-
CHO
COOH
HO H L-甘油醛 H2N H L型
CH2OH
R
甘氨酸 无手性
丝氨酸 S-型 L-型
半胱氨酸 R-型 L-型
按D、L标记：除甘氨酸外，都有手性且为L-构型。
按R、S标记：所有手性的-碳原子构型（除半胱氨
Hale Waihona Puke 酸 -碳为R型外）都是S-构型。
7
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (一、结构分类命名)
固态时IR没有COOH的吸收峰 ，X衍射显示 羧基和氨基均成离子状态。
内盐结构, 使其物理性质与一般有机化合物
不同, 如熔点较高 (> 200C)，大多难溶于有机溶
剂, 而易溶于强酸、强碱等极性溶剂中。
6
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (一、结构分类命名)
20种常见氨基酸均为-氨基酸，其构型：
（四）营养必需氨基酸
在人亮体写、内不异一能亮本合、亮成缬或、色合苯书成丙量、来不蛋看足、，苏必、需色由、食赖物8种蛋氨白基质酸补 充才（能缬维持异机苯体亮正常色生苏长发赖育蛋，称）为营养必需氨基酸。
讨论：
1、不同年龄段，各种氨基酸的需要量不一样。 2、不同的食物中各种氨基酸的种类和含量不同。动 物蛋白所含的氨基酸的种类和比例与人体所需的相近。 营养价值高。 3、为了营养均衡，不要偏食，注意食物的合理搭配。
缬氨酸
谷氨酸
5.96
不带电荷 不动
3.22
－
正极
赖
pH6.0
--
缬
谷
+ ++ +
在电泳仪中分离氨基酸
14
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (四、氨基酸的性质)
(二) 氨基酸的脱羧反应
-氨基酸与氢氧化钡一起加热或在高沸点溶剂
中回流, 可发生脱羧反应, 失去二氧化碳而得到胺。
R CH COO- OH-
把氨基当作取代基, 以羧酸做母体, 称为氨基某酸。 氨基的位置习惯上用希腊字母α、β、γ 等表示。
2. 俗 名
按其来源或性质命名。如天门冬氨酸最初由天 门冬的幼苗中发现; 甘氨酸因其具有甜味而得名。
英文缩写符号：Glu, Gly, Ile 中文简称：谷、甘、异亮
9
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (一、结构分类命名)
3
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质
【前言】
蛋白质是生物体内极为重要的一种生物大 分子，有着非常重要的生理功能，如机体内起 催化作用的酶、调节代谢的激素及起免疫作用 的抗体都是蛋白质。
几乎全部生命现象和所有细胞活动最终都 是通过蛋白质的介导来表达和实现的。
因此没有蛋白质就没有生命。
蛋白质 H2O
酸、碱或酶
(二) 氨基酸的分类
+
H3N CH
脂肪族氨基酸
COO-
中性氨基酸
非极性或疏水性的氨基酸
含芳环的氨基酸 R 极性但不带电荷的氨基酸
含杂环的氨基酸 医学上 带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)
带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)
8
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (一、结构分类命名)
(三) 氨基酸的命名 1. 系统命名法
NH3+
R CH2 NH2
CO2
在细菌或酶的作用下脱羧反应也可在常温下进行。
H CH2 C
CO2-
脱羧酶
CH2 CH2
N NH
NH3+
N NH NH2
CO2
NH2 CH2CH2CH2CH COOH -CO2 NH2 CH2CH2CH2CH2NH2
第17章 氨基酸 多肽和蛋白质
1
【内容提要】
第一节 氨基酸
结构 分类 命名 性 质
第二节 肽
结构 命名
肽键平面
第三节 蛋白质
元素组成 分类 结构 性质
2
【教学要求】
1.掌握氨基酸的结构特点、分类、命名和化 学性质；掌握肽的结构和命名；掌握蛋白质 的一级结构、理化性质。 2.熟悉肽链结构分析方法，蛋白质的二级结 构。 3.了解氨基酸和活性肽在医学上的意义、蛋白 质的三级和四级结构。
多肽 H2O
酸、碱或酶
α-氨基酸
-氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
4
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (一、结构分类命名)
第一节 氨基酸
氨基酸(Amino Acid)是分子内同时含有氨 基和羧基的化合物。根据氨基和羧基的相对 位置, 有α、β、γ……-氨基酸等。
CH3CHCOOH NH2CH2CH2COOH NH2CH2CH2CH2COOH
(pH<4) (pH<7) (pH>7.5) 12
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (四、氨基酸的性质)
问题：在下面的实验中，各氨基酸将向何方移动？
能否用此法来分离氨基酸？
13
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质
问氨题基解酸 答：
赖氨酸
pI
pH6.0所带电荷 电泳方向
9.74
+ 负极
第一节 氨基酸 (四、氨基酸的性质)
-amNiHno2 acid
-amino acid
-amino acid
组成蛋白质属于-氨基酸(20种)。表17-1
5
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (一、结构分类命名)
一、氨基酸的结构、分类和命名 (一) 氨基酸的结构
R CH COOH R CH COO- 内盐
NH2
NH3+
偶极离子
将氨基酸的溶液置于电场中，若溶液的：
pH> pI，主要呈阴离子状态而向正极移动； pH< pI，主要呈阳离子状态而向负极移动；
电
pH=pI， 主要以两性离子形式存在。
既不向正极移动，也不向负极移动。
泳
等电点是氨基酸的重要理化常数之一。每
种氨基酸都有其特定的等电点。等电点时氨基 酸的溶解度最小。
酸性氨基酸： pI 2.8 ~ 3.2 中性氨基酸： pI 5.0 ~ 6.5 碱性氨基酸： pI 7.5 ~ 10.8
OH-
NH2
RCH
H+
COO-
pH > pI
当一种氨基酸溶液的pH调至某一特定值，氨基酸刚好以偶
极离子存在，此时正、负电荷相等，静电荷为零，在电场中不
发生移动。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(Isoelectric
Point), 用 pI 表示。
11
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (四、氨基酸的性质)
邓健 制作 张鲁雁 审校
10
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (四、氨基酸的性质)
二、氨基酸的性质 (一) 氨基酸的酸碱性和等电点
在水溶液中氨基酸以阳离子、阴离子和偶极离子三种形式 存在，它们之间形成一动态平衡。
NH3+ OHRCH
H+ COOH
pH < pI
NH3+
RCH COO-
CHO
COOH
HO H L-甘油醛 H2N H L型
CH2OH
R
甘氨酸 无手性
丝氨酸 S-型 L-型
半胱氨酸 R-型 L-型
按D、L标记：除甘氨酸外，都有手性且为L-构型。
按R、S标记：所有手性的-碳原子构型（除半胱氨
Hale Waihona Puke 酸 -碳为R型外）都是S-构型。
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第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (一、结构分类命名)
固态时IR没有COOH的吸收峰 ，X衍射显示 羧基和氨基均成离子状态。
内盐结构, 使其物理性质与一般有机化合物
不同, 如熔点较高 (> 200C)，大多难溶于有机溶
剂, 而易溶于强酸、强碱等极性溶剂中。
6
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (一、结构分类命名)
20种常见氨基酸均为-氨基酸，其构型：
（四）营养必需氨基酸
在人亮体写、内不异一能亮本合、亮成缬或、色合苯书成丙量、来不蛋看足、，苏必、需色由、食赖物8种蛋氨白基质酸补 充才（能缬维持异机苯体亮正常色生苏长发赖育蛋，称）为营养必需氨基酸。
讨论：
1、不同年龄段，各种氨基酸的需要量不一样。 2、不同的食物中各种氨基酸的种类和含量不同。动 物蛋白所含的氨基酸的种类和比例与人体所需的相近。 营养价值高。 3、为了营养均衡，不要偏食，注意食物的合理搭配。
缬氨酸
谷氨酸
5.96
不带电荷 不动
3.22
－
正极
赖
pH6.0
--
缬
谷
+ ++ +
在电泳仪中分离氨基酸
14
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (四、氨基酸的性质)
(二) 氨基酸的脱羧反应
-氨基酸与氢氧化钡一起加热或在高沸点溶剂
中回流, 可发生脱羧反应, 失去二氧化碳而得到胺。
R CH COO- OH-
把氨基当作取代基, 以羧酸做母体, 称为氨基某酸。 氨基的位置习惯上用希腊字母α、β、γ 等表示。
2. 俗 名
按其来源或性质命名。如天门冬氨酸最初由天 门冬的幼苗中发现; 甘氨酸因其具有甜味而得名。
英文缩写符号：Glu, Gly, Ile 中文简称：谷、甘、异亮
9
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (一、结构分类命名)
3
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质
【前言】
蛋白质是生物体内极为重要的一种生物大 分子，有着非常重要的生理功能，如机体内起 催化作用的酶、调节代谢的激素及起免疫作用 的抗体都是蛋白质。
几乎全部生命现象和所有细胞活动最终都 是通过蛋白质的介导来表达和实现的。
因此没有蛋白质就没有生命。
蛋白质 H2O
酸、碱或酶
(二) 氨基酸的分类
+
H3N CH
脂肪族氨基酸
COO-
中性氨基酸
非极性或疏水性的氨基酸
含芳环的氨基酸 R 极性但不带电荷的氨基酸
含杂环的氨基酸 医学上 带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)
带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)
8
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (一、结构分类命名)
(三) 氨基酸的命名 1. 系统命名法
NH3+
R CH2 NH2
CO2
在细菌或酶的作用下脱羧反应也可在常温下进行。
H CH2 C
CO2-
脱羧酶
CH2 CH2
N NH
NH3+
N NH NH2
CO2
NH2 CH2CH2CH2CH COOH -CO2 NH2 CH2CH2CH2CH2NH2
第17章 氨基酸 多肽和蛋白质
1
【内容提要】
第一节 氨基酸
结构 分类 命名 性 质
第二节 肽
结构 命名
肽键平面
第三节 蛋白质
元素组成 分类 结构 性质
2
【教学要求】
1.掌握氨基酸的结构特点、分类、命名和化 学性质；掌握肽的结构和命名；掌握蛋白质 的一级结构、理化性质。 2.熟悉肽链结构分析方法，蛋白质的二级结 构。 3.了解氨基酸和活性肽在医学上的意义、蛋白 质的三级和四级结构。
多肽 H2O
酸、碱或酶
α-氨基酸
-氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
4
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (一、结构分类命名)
第一节 氨基酸
氨基酸(Amino Acid)是分子内同时含有氨 基和羧基的化合物。根据氨基和羧基的相对 位置, 有α、β、γ……-氨基酸等。
CH3CHCOOH NH2CH2CH2COOH NH2CH2CH2CH2COOH
(pH<4) (pH<7) (pH>7.5) 12
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (四、氨基酸的性质)
问题：在下面的实验中，各氨基酸将向何方移动？
能否用此法来分离氨基酸？
13
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质
问氨题基解酸 答：
赖氨酸
pI
pH6.0所带电荷 电泳方向
9.74
+ 负极
第一节 氨基酸 (四、氨基酸的性质)
-amNiHno2 acid
-amino acid
-amino acid
组成蛋白质属于-氨基酸(20种)。表17-1
5
第十七章 氨基酸、多肽和蛋白质 第一节 氨基酸 (一、结构分类命名)
一、氨基酸的结构、分类和命名 (一) 氨基酸的结构
R CH COOH R CH COO- 内盐
NH2
NH3+
偶极离子
将氨基酸的溶液置于电场中，若溶液的：
pH> pI，主要呈阴离子状态而向正极移动； pH< pI，主要呈阳离子状态而向负极移动；
电
pH=pI， 主要以两性离子形式存在。
既不向正极移动，也不向负极移动。
泳
等电点是氨基酸的重要理化常数之一。每
种氨基酸都有其特定的等电点。等电点时氨基 酸的溶解度最小。
酸性氨基酸： pI 2.8 ~ 3.2 中性氨基酸： pI 5.0 ~ 6.5 碱性氨基酸： pI 7.5 ~ 10.8