生物化学第3章 氨基酸解析
生物化学第三版课后章习题详细解答
生物化学(第三版）课后--章习题详细解答————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期：生物化学（第三版)课后3 －13章习题详细解答第三章氨基酸习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表３-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号丙氨酸（alanine) Ａla A 亮氨酸（lｅuciｎe) Lｅu L 精氨酸(ａrｇinine) AｒｇR 赖氨酸（ｌysiｎe）LyｓK天冬酰氨(aspａraｇines) Asn N 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methioｎｉne）Ｍet Ｍ天冬氨酸(aspartｉc aｃid) Asp Ｄ苯丙氨酸（pｈenylalaｎine）Phe F Asｎ和/或Asp Ａsｘ B半胱氨酸（ｃystｅinｅ) CyｓＣ脯氨酸(ｐrａｌine）PrｏP 谷氨酰氨（glｕtamine) Gｌn Q 丝氨酸（serｉne) Ｓer S 谷氨酸(ｇlutamic ａcid）Ｇlu Ｅ苏氨酸(thrｅonｉne) Ｔｈr ＴＧln和/或Ｇlu Ｇls Z甘氨酸(ｇｌｙcinｅ) Gly G 色氨酸（trypｔoｐhan) TｒｐＷ组氨酸(hiｓtidｉｎｅ) HiｓH 酪氨酸(ｔｙrosine) Tyr Ｙ异亮氨酸（isoleuｃinｅ）Ile I 缬氨酸（vaｌiｎe) Val V2、计算赖氨酸的εα-NＨ3+２0％被解离时的溶液PH。
［9．９]解:ｐH＝pKa +lg２0% pKａ= 10．5３（见表3-3,Ｐ133)pＨ＝10.53＋lg2０％=9．８3３、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH。
[４.6]解:pH ＝pKａ+ lg2/3% pKa =4．2５ｐH = 4．25 + 0.176 ＝ 4.4264、计算下列物质0.3moｌ/L溶液的pＨ：(a)亮氨酸盐酸盐;(b)亮氨酸钠盐；(c）等电亮氨酸。
生物化学第3章 氨基酸分析
180多种天然氨基酸； 20种蛋白质氨基酸
二、氨基酸的分类、性质
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同 20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、 带正电R基氨基酸和带负电R基氨基酸
按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大类
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有硫
Cysteine Methionine (Cys，C) (Met，M)
(1) 两个半胱氨酸的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸，Cys-S-SCys
(2) 蛋氨酸的甲硫基的硫原子有亲核性，容易发生极化，在生物合成
中是重要的甲基供体
脂肪族氨基酸：一氨基二羧基（酸性氨基酸）
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
四、氨基酸的化学反应
ɑ-氨基参与的反应: 亚硝酸、酰化试剂、烃基、 醛基氧化酶 氨基酸的 化学反应
茚三酮、肽键形成!
ɑ-羧基参与的反应： 成盐、成酯、成酰氯、脱 羧、叠氮
侧链R基参与的反应： 取决于R侧链的官能团
ɑ-氨基参与的反应:
与亚硝酸反应：
通过测定N2的量而计算氨基酸的量，可衡量蛋白质的水解程度 与酰化试剂反应： X=Cl, OH, -OCOR; 可多肽合成中保护氨基；丹磺酰氯可以与肽的N-端氨基 酸反应，生成丹磺酰-肽，水解得到有强烈荧光的丹磺酰-氨基酸，用电泳法 或层析法分析即可得知N-端是何种氨基酸，被广泛用于蛋白质N端测定。 烃基化反应：
生物化学复习要点-氨基酸代谢
氨基酸代谢一、教学大纲基本要求蛋白质的消化、吸收，氨基酸代谢库，必需氨基酸，氮平衡，氨基酸代谢概论，氨基酸的脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用；蛋白质降解，尿素循环，氨基酸合成代谢；氨基酸的脱羧基作用，氨基酸的碳链代谢，氨的排出、转运。
二、本章知识要点（一）氨基酸代谢概述蛋白质作为动物体的主要组成成分，总是在不断地进行着新陈代谢。
而蛋白质的基本组成单位是氨基酸，所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的重要内容。
1．蛋白质的消化、吸收（1）蛋白质的消化动物的唾液中虽有少量唾液蛋白质酶能分解蛋白质，但在整个消化过程中，其作用不大。
蛋白质食物主要是在胃和小肠中进行消化的。
胃粘膜主细胞可分泌胃蛋白酶原，胰液能提供胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原，这些酶原激活后可转变成有活性的酶，在这些酶以及动物体所含的氨肽酶、羧肽酶和二肽酶等共同作用下，来完成日粮中蛋白质的消化过程。
（2）蛋白质的吸收在正常情况下，只有氨基酸及少量二肽、三肽能被动物体吸收进入血液。
这种吸收主要在小肠粘膜细胞上进行，肾小管细胞和肌肉细胞也能吸收，这是一个耗能、需氧的主动运输过程。
关于氨基酸吸收的机理，目前仍未完全解决。
A.Meister在1968-1969年，从肾脏研究中，提出关于氨基酸吸收的“γ-谷氨酰基循环”假说，具有一定理论意义。
他认为氨基酸吸收或向各组织、细胞内转移是通过谷胱甘肽起作用，这个过程由六步连续的酶促反应完成。
2．氨基酸的代谢库动物体吸收进入血液的氨基酸与体内游离的氨基酸构成了氨基酸代谢库。
在正常情况下，氨基酸代谢库中的氨基酸维持在一个动态平衡中。
一方面，氨基酸被消耗，或用来合成蛋白质，或合成其它含氮物质，或氧化分解提供能量；另一方面，可由体外吸收、体内合成或体内蛋白质分解所产生的氨基酸补充。
3．必需氨基酸必需AA是指机动物体内不能合成或合成量不足，必须由日粮提供的一类氨基酸，构成天然蛋白质的20种氨基酸中有10种氨基酸是多数动物的必需氨基酸：3种碱性AA（赖AA、精AA、组AA），3种支链AA（亮AA、异亮AA、缬AA），2种芳香AA（苯丙AA、色AA），1种含硫AA（甲硫AA），1种羟基AA（苏AA）。
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。
14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。
16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质：就是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量得氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质就是生命得物质基础,就是一切细胞与组织得重要组成成分。
2标准氨基酸:就是可以用于合成蛋白质得２0种氨基酸.3、茚三酮反应：就是指氨基酸、肽与蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合Ｈ＋而表现碱性得电解质。
5、兼性离子:即带正电与、又带负电荷得离子。
6、氨基酸得等电点:氨基酸在溶液中得解离程度受ＰH值影响,在某一PＨ值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子得程度相等，溶液中得氨基酸以兼性离子形式存在,且净电荷为零，此时溶液得ＰH值成为氨基酸得等电点。
7、单纯蛋白质:完全由氨基酸构成得蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分得蛋白质。
9、蛋白质得辅基:缀合蛋白质所含有得非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质与肽分子中，就是由一个氨基酸得α—羧基与另一个氨基酸得α—氨基缩合时形成得化学键。
11、肽平面:在肽单元中，羧基得π键电子对与氮原子得孤电子对存在部分共享，C－N键具有一定程度得双键性质,不能自由旋转。
因此,肽单元得六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：就是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成得分子。
13、氨基酸得残基：肽与蛋白质分子中得氨基酸就是不完整得，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸得残基。
14、多肽:由１0个以上氨基酸通过肽键连接而成得肽.15、多肽链：多肽得化学结构呈链状,所以又称多肽链。
16、生物活性肽:就是指具有特殊生理功能得肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链得一个片段,当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质得消化产物中也有生物活性肽,她们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸与甘氨酸通过肽键连接构成得酸性三肽,就是一种生物活性肽，就是机体内重要得抗氧化剂。
《生物化学》氨基酸
氨基酸的两性解离：
阳离子
两性离子
阴离子
以甘氨酸为例： pK1= 2.34 pK2 = 9.60
+
H3N-CH2-COOH
[Gly+]
K’1
+H3N-CH2-COO－ +[ H+] [ Gly±]
pI = 5.97
[Gly±][H+]
K1’=
[Gly+]
+H3N-CH2-COO－ K’2 [Gly±]
苯丙氨酸
Phenylalanine Phe F
— CH 2— CH— COO-
NHN3H+ 3+
酪氨酸
Tyrosine Tyr Y
HO —
— CH 2— CH— COO-
NH3+ NH3+
组氨酸
Histidine His H
HC C — CH 2— CH— COO-
+HN
NH
C H
咪唑基
NH3+
如图所示
H3N+
COOH CH2
(Gly+)
COO-
H3N+ CH (G2 ly±)
COO-
H2N
CH2
(Gly-)
pH 14 12 10 8
[Gly+ ] = [Gly±]
6 4 2 0
0.1
pK1=2.34
0.05
加入的H+ mol数甘Βιβλιοθήκη 氨pK2=9.60
酸
的
pI=5.97
滴
[Gly ±] = [Gly-]
[Gly±][H+] K1’
= K2’ [Gly±]
王镜岩-生物化学I-第2章 脂质—第3章 氨基酸讲解
共价键由双电子形成断裂时：
一种是异裂反应 一种是均裂反应：两电子均分给两个产物。 此过程中产生的分裂物称为自由基。
均裂（homolysis）
A ：B
A. + B.
自由基的形成：
①辐射诱导
H2O→hv H·＋·OH＋eaq-
②热诱导
(C6H5COO)2→△2C6H5COO ·→ ·C6H5+CO2
③单电子氧化还原
H3C C C C C C C
H2
H2
H2
CCCCC H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2 H2
C H2
C H2 C
H
H CH
C OH
H3C C C C C C C C C
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
C H2
CH2
C
H2N CH
糖 脂
单糖及单糖 聚合物
O
极
质激素） 其他脂类：维生素A、D、E、K等。
II 按能否被碱水解分类
可皂化脂类：一类能被碱水解而产生皂（ 脂肪酸盐）的脂类。
不可皂化脂类：不能被碱水解而产生皂（ 脂肪酸盐）的脂类。
主要有不含脂肪酸的萜类和类固醇类。
Ⅲ 脂质在水中和水界面上的行为不同
极性 非极性
（三）脂质的功能
1. 贮存脂质 2.结构脂质 3.活性脂质
(三)氨基酸的等电点
1.等电点的定义
2.等电点的计算
对于R基无解离基团的氨基酸：
pI=（pK1+pK2）/2
对于R基有解离基团的氨基酸：pI等于等电形式两侧的pK值
之和的一半，以等电形式为中心，另一个pK值为第二级解离，
专业课生物化学第三章 氨基酸
此反应可被巯基试剂逆转
6、半胱氨酸侧链上的巯基：
反应性能很高，在微碱性条件下，巯基发生解离形 成硫醇阴离子(-CH2-S-)，能与卤化烷例如碘乙酸，碘 乙酰胺，甲基碘等迅速反应，生成相应的稳定烷基衍 生物。
半胱氨酸的巯基能打开乙撑亚胺，即氨丙啶的环.
第3章：氨基酸
第一节：氨基酸的结构与分类
第二节：氨基酸的酸碱化学
第三节：氨基酸的化学性质
第四节：氨基酸的光学活性和光谱性质
第一节（一）：氨基酸的结构
一、氨基酸—— 组成蛋白质的基本单位
1、酸水解： 盐酸或硫酸回流煮沸20小时。 不引起消旋作用，得到L-氨基酸。色氨酸完全被破坏；羟基氨 基酸、天冬酰胺、谷胺酰胺部分被破坏。 2、碱水解：氢氧化钠共煮10—20小时。 产物是D型和L型氨基酸的混合物。产生消旋现象。多数氨基酸 遭到破坏。色氨酸稳定。 3、酶水解： 胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶水解。 不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。水解不彻底。
反应中1分子的半胱氨酸引起1分子的硫硝基苯甲酸的 释放。它在pH8．0时，在412nm波长处有强烈的光吸收， 因此可利用比色法定量测定-SH基。
二硫键的形成和打开 1、二硫键的形成
在痕量的金属离子如Cu2+，Fe2+，C02+和Mn2+ 存在下，巯基在空气中氧化显著提高。这些离子 可能是反应所需的催化剂。
3. 碱性氨基酸（+）
1、非极性R基(中性-非极性氨基酸)
共8种氨基酸,4种带脂肪烃侧链的氨基酸；2种含芳香环 氨基酸；1种含巯基氨基酸和1种甘氨酸。它们在水中的溶 解度比极性氨基酸小。
2、不带电荷的极性R基(中性-极性氨基酸)
生物化学第3章氨基酸
5.两个巯基氧化成二硫键
（蛋白质形成二、三级结构时）
6.蛋白质中二硫键的氧化和还原
反应一
胱氨酸 Cystine
反应二
（蛋白质结构研究）
7.蛋白质中二硫键的被DTT还原
二硫苏糖醇 DTT
（蛋白质结构研究）
五、氨基酸的光学活性 和光谱性质
氨 基 酸 的 相 对 构 型
苏氨酸的4种光学异构体
部分氨基酸的比旋光度
R基pKa 3.86（βCOOH） 4.25（γCOOH） 12.48（胍基） 10.53（εNH3+） 6.00（咪唑基）
8.33（SH） 10.07（OH）
pI 2.97 3.22 10.76 9.74 7.59 5.02 5.66
反应的结果减弱 了氨基的碱性
甘氨酸的氨基与甲醛的反应
由于加甲 醛与氨基酸的 氨基反应，减 弱了氨基的碱 性，使得滴定 终点向中性pH 偏移，由pH12 左右降低到 pH9 左 右 ， 正 好是酚酞指示 剂的变色区域。
义为：光通过1cm光径时1Mol / L溶质对该波长光的吸 收值。
六、氨基酸混合物的分析分离
蛋白质的水解
（1）酸水解：用6 mol/L HCl或4 mol/L H2SO4回流20h左右可 使蛋白质完全水解。酸水解不引起消旋作用，得到的是L-氨基 酸。但色氨酸被完全破坏，丝氨酸和苏氨酸有一小部分被分解， 同时天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解下来。
不带电荷的极 性R基氨基酸
甘氨酸 丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 酪氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺
带正电荷的R 基氨基酸
赖氨酸 精氨酸 组氨酸
带负电荷的R 基氨基酸
天冬氨酸 谷氨酸
不常见蛋白质氨基酸Ⅰ
不常见蛋白质氨基酸Ⅱ
生物化学 第3章 氨基酸、多肽与蛋白质
氨基酸、多肽第三章氨基酸多肽与蛋白质第一节蛋白质概论Proteins are polymers(多聚体) of amino acids.(氨酸)p-20 amino acids (氨基酸) millions of proteins with different properties and activities.Protein structures are studied at primary, secondary, tertiary and quaternary levels.-αhelix, βsheets, globular, complexes, denaturation and folding. Proteins have widely diverse forms and functions.-enzymes(酶), hormones(激素,荷尔蒙), antibodies(抗体),transporters(转运蛋白),muscle(肌肉),lens protein of eyes(眼睛晶状体),spider webs(蜘蛛网),rhinoceros horn(犀牛角),antibiotics(抗生素),mushroom poisons(蘑菇毒素).)antibiotics()mushroom poisons()一、蛋白质的化学组成与分类1、元素组成碳50%氢7%氧23%氮16%硫0-3%微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼。
氮平均含16％。
凯氏定氮：粗蛋白质含量=蛋白氮×6.252、氨基酸组成蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子The earliest studies of proteins focused on the free amino acids derived from these proteins.•The 1st amino acid (asparagine) was discovered in 1806 from asparagus (芦笋) (a green vegetable).•The last (threonine) was not identified until 1938!•All the amino acids were given a trivial (common) name. Glutamate from wheat gluten (面筋) (sticky). Tyrosine from cheese (“tyros” in Greek).3、分类（1）按组成：简单蛋白：结合蛋白：核蛋白，糖蛋白，脂蛋白，色蛋白，磷蛋白，黄素蛋白，金属蛋白（2）、按分子外形的对称程度：球状蛋白质纤维状蛋白质、膜蛋白质）按功能分（3）、按功能分：酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。
生物化学 第三章 氨基酸(共92张PPT)
色氨酸
Trytophan
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
H 2N
O
CH
C
OH
CH 2 CH 2 CH 2 NH
C
NH
NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
光性。而且发现主要是L型的（也有D型的，但很少）。
-氨基酸的分子构型
1、氨基酸的分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸 、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸；按R基的结 构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大 类。
氨基酸的三字母简写符号必背熟，单字母符号 要求认识。
芳香族氨基酸: Phe Trp Tyr
1、氨基酸的分类
组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构
2缬．氨酸-羧分基V参a为l与ine的反2应0种，20种氨基酸按R的结构和极性的不同有以下
生成烷基咪唑衍生物，并引起酶活性的降低或丧失
两种分类方法。 酪氨酸 tyrosine
Try Y
提问：大 多 数 氨 基 酸 在 中 性（pH=7） 时， 带
[质子供体]
乙酸
+ H
COOH
-
COO
+ H
CO-O
+ K1
H3N CH2
+
H3N CH2
K2
H2N CH2
Gl+y
Gl+-y
生物化学第三节 氨基酸的一般代谢
小节练习第三节氨基酸的一般代谢2015-07-07 71802 0一、体内蛋白质分解生成氨基酸体内的蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡。
成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，其中主要是骨骼肌中的蛋白质。
蛋白质降解所产生的氨基酸，大约70%~80%又被重新利用合成新的蛋白质。
（一）蛋白质以不同的速率进行降解不同的蛋白质降解速率不同。
蛋白质的降解速率随生理需要而变化，若以高的平均速率降解，标志此组织正在进行主要结构的重建，例如妊娠中的子宫组织或严重饥饿造成的骨骼肌蛋白质的降解。
蛋白质降解的速率用半寿期（half-life，t1/2）表示，半寿期是指将其浓度减少到开始值的50%所需要的时间。
肝中蛋白质的t1/2短的低于30分钟，长的超过150小时，但肝中大部分蛋白质的t1/2为1~8天。
人血浆蛋白质的t1/2约为10天，结缔组织中一些蛋白质的t1/2可达180 天以上，眼晶体蛋白质的t1/2更长。
体内许多关键酶的t1/2都很短，例如胆固醇合成的关键酶HMG-CoA还原酶的t1/2为0.5~2小时。
为了满足生理需要，关键酶的降解既可加速亦可滞后，从而改变酶的含量，进一步改变代谢产物的流量和浓度。
（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径细胞内蛋白质的降解也是通过一系列蛋白酶和肽酶完成的。
蛋白质被蛋白酶水解成肽，然后肽被肽酶降解成游离氨基酸。
1．蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解溶酶体的主要功能是消化作用，是细胞内的消化器官。
溶酶体含有多种蛋白酶，称为组织蛋白酶（cathepsin）。
这些蛋白酶对所降解的蛋白质选择性较差，主要降解细胞外来的蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白质。
蛋白质通过此途径降解，不需要消耗ATP。
2．蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解蛋白质通过此途径降解需泛素的参与。
泛素是一种由76个氨基酸组成的小分子蛋白质，因其广泛存在于真核细胞而得名。
泛素介导的蛋白质降解过程是一个复杂的过程。
《生物化学》第三版课后习题答案详细讲解(上册)
第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D 型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman 反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学 第三章 氨基酸
+
C H R
-H pK1' +H
+
+
COO H3N
+
-
C H R
-H pK2' +H
+
+
COO R
-
H2N C H
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子 等电点PI 等电点
10 -1 负离子
（ ） 与 亚 硝 酸 反 应
四. 氨基酸的化学反应
1．α-氨基参与的反应 氨基参与的反应
异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine
H 2N CH 2 O CH C OH
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine
H 2N CH CH
天冬氨酸 Aspartic acid
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartic acid 谷氨酸 Glutamic acid
H2N
酸性氨基酸
O CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
含羟基氨基酸 含羟基氨基酸
一. 氨基酸—蛋白质的构件分子 蛋白质的水解作用提供了关于 蛋白质的水解——蛋白质的水解作用提供了关于
α-氨基酸的一般结构— 氨基酸的一般结构—
20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。 20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。 种氨基酸除脯氨酸外
3氨基酸-生物化学.
5、形成西佛碱
• 氨基酸的a-氨基能与醛类反应生成弱碱，即西佛碱。西佛碱是转氨基 反应的中间物。
6、脱氨
• 氨基酸在氧化剂或酶作用下即脱氨产生酮酸。
7 成酯和成盐反应
• 成酯反应： – 在盐酸（干气）存在下，氨基酸与无水甲醇作用产生氨基 酸甲酯或乙酯。是合成氨基酸酰基衍生物的重要中间体。 • 成盐反应：氨基酸与碱作用生成相应的盐。氨基酸的碱金属 盐能溶于水,而重金属盐则不溶于水。 • 成酯、成盐后，羧基不参加反应，被掩盖，从而使氨基活性 突出，即活化了氨基，这就是氨基酸的酰基化和烃基化反应 在碱性溶液中进行的原因
2、与甲醛反应
• 氨基酸的甲醛滴定是测定氨基酸的一种常用方法。 • 甲醛滴定法： –当氨基酸溶液中存在lmol／L甲醛时，滴定终点由PH12 左右移至9附近，即酚酞指示剂的变色区域 • 测定蛋白质的水解程度： –氨基酸的氨基与甲醛反应生成羟甲基氨基酸和二羟甲基 氨基酸，使反应向放出质子的方向移动，酸性增加，PH 降低，可用氢氧化钠滴定。每放出一个质子，相当于一 个氨基酸
（1）氨基酸的解离曲线
• 以甘氨酸为例
（2）等电点（pI）
• 氨基酸处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性 离子状态时溶液的pH值。 • 等电点时氨基酸的性质 –溶解度最小，可分离不同氨基酸。 –pH=pI，氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动。 –pH>pI，氨基酸带净负电荷； –pH < pI ，氨基酸带净正电荷。
-氨基--甲硫基丁酸
2、不带电荷的极性R基氨基酸
• 这一组中有7种氨基酸。 – 比非极性R基氨基酸易溶于水。 • 甘氨酸 • 丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸：羟基 • 天冬酰胺和谷氨酰胺：酰胺基 • 半胱氨酸：巯基（－SH）
生物化学-生化知识点_第三章 氨基酸分解代谢 (30章).
第三章氨基酸分解代谢下册P299 30章细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸，由此可排除不正常蛋白质，排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以正常进行。
对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。
蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。
§3.1 氨基酸分解代谢（P303）：氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。
脱氨基的方式，不同生物不完全相同。
氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。
陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2 O。
(一)氨基酸的脱氨基作用：绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用，氨基酸与α-酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu（也有的转到草酰乙酸上生成Asp）。
（1）氨基转移反应分两步进行：1.氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自身形成α-酮酸，PLP则形成磷酸吡哆胺（PMP）。
2．PMP的氨基转移到α-酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP恢复。
详细机制可见P305 图30-3。
（2）转氨酶：已发现有50种以上的转氨酶，大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。
1.丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（G..P.T），主要存在于肝细胞浆中，用于诊断肝病。
2.天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（G..O.T），在心、肝中含量丰富，可用于测定心肌梗死，肝病。
人体转氨酶以ALT和AST活力最高。
（二）氧化脱氨基作用在氧化脱氨基作用中以谷氨酸脱氢酶活性最高，该酶以NAD(P)+为辅酶，使Glu 经氧化作用，脱2H，再水解脱去氨基，生成α-酮戊二酸，如P306 图30-4所示。
谷氨酸脱氢酶由6个相同的亚基构成，分子量为33万，是变构调节酶，被GTP和ATP抑制，被ADP激活。
活性受底物及产物浓度左右。
（三）联合脱氨基作用氨基酸脱氨基重要方式是联合脱氨基作用。
生物化学-第3章-氨基酸
(三)纸层析
Rf主要与R基 的极性有关， 溶剂的pH可 影响R基的极 性，氨基酸 与滤纸的吸 附作用也影 响Rf。
(四) 薄层层析
速度快，硅胶等支 持物可以使用较强 烈的显色方法。
（五）离子 交换层析
离子交换 树脂的结 构如图所 示，功能 基团种类 较多。
氨基酸的离子交换分离原理
若pI−pH > 0，两性离子带净正电荷，若pI−pH < 0，两性离 子带净负电荷，差值越大，所带的净电荷越多。
作业题
1. 第155页第2题；
2. 第155页第3题；
3. 第155页第5题； 4. 第155页第6题；
5. 第155页第7题；
6. 第155页第8题； 7. 第155页第9题；
8. 第156页第14题；
9. 第156页第15题。
第4 章 蛋白质的共价结构
—、蛋白质通论
(一)蛋白质的化学组成和分类 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S,其中含N平均为16%， 这一数据可用于蛋白质的含量测定。 1.简单蛋白 完全由氨基酸组成，不含非蛋白成分。 根据溶解性的不同，可将简单蛋白分为7类：清蛋白（溶 于水）、球蛋白（溶于稀盐溶液）、谷蛋白（溶于稀酸或稀 碱）、醇溶蛋白（溶于70%-80%的乙醇）、组蛋白（溶于水或 稀酸，可用稀氨水沉淀）、精蛋白（溶于水或稀酸，不溶于 氨水）和硬蛋白（只能溶于强酸）。 2.结合蛋白 由蛋白质和非蛋白成分组成，后者称为辅基。根据辅基 的不同，可将结合蛋白分为以下7类： 核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白 和金属蛋白。
胱氨酸 半胱氨酸
N-乙酰马来酰亚胺
碘乙酸
丙烯腈
巯基阴离子
5，5′-二硫双（2-硝基苯酸）
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180多种天然氨基酸； 20种蛋白质氨基酸
L型 α-氨基酸
➢氨基酸首尾脱水聚合成肽键。
二、氨基酸的分类、性质
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同 ❖20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、 带正电R基氨基酸和带负电R基氨基酸 ❖按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大类 ❖除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性-碳原子，因此都具有旋光性。 ❖氨基酸的名称常用三个字母的缩写，或单个字母表示长的肽链。
杂环氨基酸 His、Pro
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有羟基
丝氨酸Ser的-OH在生理条件下不解离，但是个极性基团，能与其 他基团形成氢键，常出现在酶的活性中心； 苏氨酸Thr的-OH是仲醇，具有亲水性；
天冬氨酸
谷氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺
脂肪族氨基酸：二氨基一羧基（碱性氨基酸）
(1) 赖氨酸Lys侧链氨基生理条件下 带有一个正电荷
(2) 精氨酸Arg是碱性最强的氨基酸， 侧链的胍基pKa=12.48，生理条 件下完全质子化
(3) 组氨酸His含有咪唑环，是20种 氨基酸中侧链pK值最接近pH的 一种，生理pH条件下具有缓冲 能力的一种氨基酸。
酸性氨基酸：pI = (pKa1 + pKaR-COO- )/2 碱性氨基酸：pI = (pKa2 + pKaR-NH2 )/2
四、氨基酸的化学反应
氨基酸的 化学反应
ɑ-氨基参与的反应: 亚硝酸、酰化试剂、烃基、 醛基氧化酶
ɑ-羧基参与的反应： 成盐、成酯、成酰氯、脱 羧、叠氮
茚三酮、肽键形成!
侧链R基参与的反应： 取决于R侧链的官能团
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
(1) 这三种氨基酸在紫外280nm具有特殊吸收峰，蛋白质的紫外吸收 主要来自这三种氨基酸
(2) 苯丙氨酸疏水性最强 (3) 酪氨酸的-OH发生磷酸化在生物体内是十分普遍的调控机制
脯氨酸
杂环氨基酸
组氨酸
(1) 组氨酸是碱性氨基酸的一种 (2) 脯氨酸的α-亚氨基是环的一部
ɑ-氨基参与的反应:
➢与亚硝酸反应： 通过测定N2的量而计算氨基酸的量，可衡量蛋白质的水解程度
➢与酰化试剂反应：
X=Cl, OH, -OCOR; 可多肽合成中保护氨基；丹磺酰氯可以与肽的N-端氨基 酸反应，生成丹磺酰-肽，水解得到有强烈荧光的丹磺酰-氨基酸，用电泳法 或层析法分析即可得知N-端是何种氨基酸，被广泛用于蛋白质N端测定。
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有硫
Cysteine Methionine (Cys，C) (Met，M)
(1) 两个半胱氨酸的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸，Cys-S-SCys
(2) 蛋氨酸的甲硫基的硫原子有亲核性，容易发生极化，在生物合成 中是重要的甲基供体
脂肪族氨基酸：一氨基二羧基（酸性氨基酸）
生物化学 第三章 氨基酸 (amino acid)
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
➢氨基酸(amino acid) ：α-氨基酸是一切蛋白质的组成单位。氨基酸是与羧酸 相邻α-碳原子上连有一个氨基，故称α-氨基酸。
➢利用酸水解、碱水解、酶解可把蛋白质分子水解释放氨基酸。
不变部分（除脯氨酸） 可变部分
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能 （1）大多是L型α氨基酸衍生物 （2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
三、氨基酸的酸碱化学
氨基酸的兼性离子形式
•氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形 式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化 (-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。 •氨基酸晶体是由离子晶格组成，靠异性电荷之间的静电引力维持 晶格中质点的作用力，因此氨基酸熔点高。 •不同氨基酸有特殊的晶体形状，基于此可对氨基酸进行鉴别。
pH=pKa+lg
[质子受体] [质子供体]
氨基酸的等电点
➢当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称 pI。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处 于两性离子状态。
➢侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pKa1和pKa2的 算术平均值：pI = (pKa1 + pKa2 )/2 ➢对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两性离子两 边的pKa值的算术平均值。
亲
水 Ser, Thr, Tyr
Gln, Asn
Cys
Gly
性 氨
羟基-OH
酰胺基
巯基
极性/非极性
基 酸
3. 带正电荷的氨基酸：3种
4. 带负电荷的氨基酸：2种
Lys Arg His
Glu Asp
ε-位氨基 胍基 咪唑基
两个羧基
➢非极性氨基酸在维持蛋白质的三维结构中其重要作用（蛋白质的疏 水中心） ➢极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 ➢带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 ➢蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
氨基酸
2.1氨基酸的分类——按照R化学结构分类
一氨基一羧基（中性氨基酸）
脂肪族 氨基酸
Gly、Ala、Val、Lue、Ile、Ser、Thr、Cys、Met 一氨基二羧基（酸性氨基酸）及其酰胺 Asp、Asn、Glu、Gln
二氨基一羧基（碱性氨基酸） Arg、Lys
芳香族氨基酸 Phe、Tyr、Trp
氨基酸的解离性质
用Ka1,Ka2 表示氨基酸α-碳原子的COOH与-NH3+的解离常数
阳离子 A+
兼性离子 A0
阴离子 A-
Ka1=[H+][A0]/[A+] 当溶液中[A0]=[A+]时，Ka1=[H+]； 两边取对数 pKa1=pH=2.34
Ka2=[H+][A-]/[A0] 当溶液中[A0]=[A-]时，Ka2=[H+]； 两边取对数 pKa2=pH=9.6
分，因此具有特殊的刚性结构， 在蛋白质中一般出现在α-螺旋 转角处。Pro残基出现的位置必 然发生蛋白估计方向的改变。
2.2氨基酸的分类——按照R基极性分类
疏 水
1. 非极性氨基酸：8种
性 氨
Ala, Val, Leu, Ile
Pro
Phe，Trp Met
基 脂肪族侧链
亚氨基杂环 芳香环
含硫
酸
2. 不带电荷的极性氨基酸：7种