血红蛋白综述20130924
血红蛋白
血红蛋白血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质/url，是使血液呈红色的蛋白。
血红蛋白由四条链组成，两条α链和两条β链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。
氧气结合在铁原子上，被血液运输。
基本简介血红蛋白（haemoglobin；hemoglobin；ferrohemoglobin；Hb；HHb ）每一血红蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，珠蛋白约占96%，血红素占4%。
α和β都类似于肌红蛋白，只是肽链稍短：α亚基为141aa；β亚基为146aa。
α和β亚基隔着一个空腔彼此相向。
在哺乳动物中，血红蛋白占红细胞干重的97%、总重的35%。
平均每克血红蛋白可结合1.34ml 的氧气，是血浆溶氧量的70倍。
构成血红蛋白血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。
也是红细胞中唯一一种非膜蛋白。
人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。
血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。
血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。
组成结构血红蛋白人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。
血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。
血红蛋白化学结构
血红蛋白化学结构【原创版】目录1.血红蛋白的定义与功能2.血红蛋白的组成3.血红蛋白的结构4.血红蛋白的结构与功能的关系5.血红蛋白在医学上的应用与意义正文血红蛋白是一种负责运载氧的蛋白质，主要存在于高等生物体内。
在本文中，我们将详细讨论血红蛋白的化学结构。
1.血红蛋白的定义与功能血红蛋白是一种红色含铁的蛋白质，主要存在于红细胞内，负责将氧气从肺部输送到身体各部位，同时也将二氧化碳从身体各部位带回肺部排出体外。
2.血红蛋白的组成血红蛋白由四个亚基组成，每个亚基包含一个血红素分子和一条多肽链。
血红素分子是一种具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合。
3.血红蛋白的结构血红蛋白的结构可以分为四级，其中一级结构是由氨基酸组成的多肽链，二级结构是由多肽链中的氢键形成的稳定结构，三级结构是由多肽链的盘绕和折叠形成的球状结构，四级结构是由四个亚基组成的总体结构。
4.血红蛋白的结构与功能的关系血红蛋白的结构决定了其功能。
血红蛋白的四个亚基可以自动组装成22 的形态，这种结构可以使血红蛋白在肺部结合氧气，然后将氧气输送到身体各部位。
同时，血红蛋白的结构还可以使其在二氧化碳浓度较高的部位释放氧气，从而保证身体各部位氧气供应的平衡。
5.血红蛋白在医学上的应用与意义血红蛋白在医学上具有重要的应用价值。
通过检测血红蛋白的水平，医生可以了解患者的健康状况，例如，血红蛋白偏高可以见于高原民，激烈运动，情绪激动等生理性原因，也可见于乙肝患者，肺心病患者，肿瘤或肾脏疾病等。
因此，了解血红蛋白的化学结构对于医学研究和临床诊断具有重要意义。
总结：血红蛋白是一种负责运载氧的蛋白质，其化学结构决定了其功能。
《血红蛋白含量测定》实验综述报告
《血红蛋白含量测定》实验综述报告血红蛋白是由珠蛋白、亚铁血红素等组成，作为红细胞内的一种机能蛋白，在生物体内起到传输氧气、传递电子等功能，与氧和能量代谢有关的重要活动。
在临床上出现各类贫血、白血病及心脏病等症状常与血红蛋白异常有关，因此，人体血液中和尿液的血红蛋白含量的测定是临床检测的一个重要内容。
通常用血红蛋白内的珠蛋白和亚铁血红素在血液中的总浓度来表示。
血红蛋白成分的评价应用范围较广，其涉及动物学、医学、体育学、生物工程学等领域。
目前，随着检验技术的飞速发展和医疗器械的不断改进，目前，血红蛋白含量检测方法主要有比重法、比色法721分光光度仪法、光电比色、电流阻抗法、胶体金法溶血测试条等6个不同方法测定。
1 比重法比重法是血红蛋白测定的最原始的方法，在血库或大量的献血员采血时为了节约时间，看是否贫血，在硫酸铜溶液中加入一滴于溶液中，通过其浮力方法是否大于排开水的重量如果沉入杯底，可以献血，血滴漂浮为贫血。
通过血滴在水中的比重变化来观察人体是否贫血，此方法是基于对血滴重量和在水中浮力进行测量，通过肉眼观察，粗略估计而得出的。
是依据阿基米德原理，血红蛋白是由各种亚铁血红素等构成的，血红蛋白内珠蛋白和亚铁血红素的量多少，直接影响血红蛋白含量多少，因此通过血红蛋白比重法可推算出是否贫血。
该方法不需要特定的设备，操作简单，但准确度低，没有准确的文字描述，不适合推广。
只用于一般体检且对受试者体能状况有一定的要求，故对体质较弱的人群不要采用。
2 血红蛋白目测比色法血红蛋白目测比色法是对比重法的替代，此测定器材包括两个部分，一个是比色管，一个是参照比色槽。
取0.1mol/L稀盐酸溶液2-3滴加于比色管中，再加20ul血液于比色管中，混匀、静置15分钟，不断加蒸馏水于亮光处与比色槽颜色相对照一样，液体的高度即可读取刻度即血红蛋白含量。
由于指定颜色与刻度存在对应关系，进而可以推算出受试者的血红蛋白浓度。
比色法的优点是受试者可以准确知道血红蛋白含量。
血红蛋白
血红蛋白是血细胞的重要组成部分，它负责将氧气从肺部输送到身体的其它组织。
血红蛋白在任一时刻所含的氧气量被称为血氧饱和度(即SpO2)。
血氧饱和度是反映人体呼吸功能及氧含量是否正常的重要生理参数，它是显示我们人体各组织是否健康的一个重要生理参数。
严重缺氧会直接导窒息、休克、死亡等悲剧的发生。
在肺部，氧气附着在受红细胞约束的蛋白质上，称为血色素（符号Hb），血液中的血色素有两种形态：氧合血红蛋白(HbO2)和还原血红蛋白(Hb)，则血氧饱和度SpO2=(HbO2x100)/(HbO2+Hb)x100%血氧仪的测试原理是：氧合血红蛋白和还原血红蛋白在可见光和接近红外线的频谱范围内具有不同的吸收特性，还原血红蛋白吸收较多的红色频率光线，吸收较少的红外频率光线；而氧合血红蛋白吸收较少的红色频率光线，吸收较多的红外频率光线。
这个区别是SpO2测量系统的最基本依据。
为测量人体对红光和红外光线的吸收。
红色和红外线发光二极管位置相互靠得尽可能近，发射的光线可透过人体内的单组织点。
先由响应红色和红外光线的单个光电二极管接收光线，然后由互阻放大器产生正比于接收光强的电压。
红色和红外LED通常采用时间复用的方式，因此相互间不会干扰。
环境光线经估计将从每个红色和红外光线中扣除。
测量点包括手指、脚趾和耳垂。
脉搏血氧仪提供了以无创方式测量血氧饱和度或动脉血红蛋白饱和度的方法。
脉搏血氧仪的工作原理基于动脉搏动期间光吸收量的变化。
分别位于可见红光光谱(660纳米)和红外光谱(940纳米)的两个光源交替照射被测试区(一般为指尖或耳垂)。
在这些脉动期间所吸收的光量与血液中的氧含量有关。
微处理器计算所吸收的这两种光谱的比率，并将结果与存在存储器里的饱和度数值表进行比较，从而得出血氧饱和度。
典型的血氧仪传感器有一对LED，它们通过病人身体的半透明部位(通常是指尖或耳垂)正对着一个光电二极管。
其中一个LED是红光的，波长为660nm；另一个是红外线的，波长是940nm。
血红蛋白资料整理
血红蛋白整理资料汇总血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质(缩写为Hb或HGB)。
是使血液呈红色的蛋白。
郎伯定律:一束一定波长的单色光通过一定浓度的均匀溶液时，光强度的减弱与液（光吸收层）厚度b的增加成正比。
其数学表达式如下式ln(I0/I t)=a1b比尔定律:一束一定波长的单色光通过溶液层厚度一定且均匀的可吸收光的溶液时，光强度的减弱与溶液浓度的增加C和入射光强度成正比:ln(I0/I t)=a2c将两定律合并，即为朗伯一比尔定律，可以将它看作是上述分子振动原理的宏观表示，对于含n种物质成分的混合溶液而言，其完整的数学表示式为:吸收系数a是物质本身的固有性质。
实验证明，不同浓度的同一物质在相同波长处具有相同的吸收系数;对于每一物质，不同波长处其吸收系数不同。
公式的适用条件为:(1)吸收过程中各物质间无相互作用，但各物质的吸光度具有可加合性;(2)辐射与物质的作用仅限于吸收过程，无荧光、散射光等化学现象;(3)吸收物是一种均匀分布的连续体系。
血红蛋白最佳测量测量位置：食指屈侧第二关节处。
波长选择：660.730.735.760,805.810.850.940。
通常在600-1000nm之间，人体皮肤的透光性最好，组织对光的吸收最小。
测量方法：有创，微创，无创。
无创：1.光电容积脉搏波描记法；2.动态光谱法；3.近红外光谱法；4.稳态空间分辨方法5.现如今世界各个国家对于无创血糖检测的研究有很多，研究的方法也很多，主要方法包括近红外光谱法、中红外光谱法、拉曼光谱法、光散射法、偏振光旋光法、毫米波检测法、光声谱法、颜色法、无线电阻抗法、超声法和代谢热整合法等。
EMD（经验模态分解）算法进行光电采集数据的预处理可以提高光谱数据的信噪比，可以提高血红蛋白测量的准确度。
EMD方法是由H uang等于1998年提出的一种数据消噪算法，具有分解模态少、不用选择基函数等优点，己越来越多地应用于非线性、非平稳信号的线性化和平稳化处理。
血红蛋白研究报告
血红蛋白研究报告血红蛋白是一种重要的蛋白质，它存在于红细胞中，能够将氧气从肺部运输到全身各个组织和器官中，维持人体正常的生命活动。
血红蛋白的结构和功能一直是科学家们关注的热点问题，近年来，随着生物技术的发展，对血红蛋白的研究也取得了重要进展。
本文将对血红蛋白的结构和功能、研究现状以及未来发展方向进行综述。
一、血红蛋白的结构和功能血红蛋白是一种四聚体蛋白质，由两个α链和两个β链组成，每个链上都含有一个铁离子，铁离子与氧气结合形成氧合血红蛋白，而当氧气释放时，铁离子与血红蛋白分子解离，形成脱氧血红蛋白。
血红蛋白的结构和功能决定了它在人体中的重要作用。
二、血红蛋白的研究现状1. 血红蛋白的基因结构和突变血红蛋白的基因位于人类染色体11号上，由多个外显子和内含子组成。
一些突变会导致血红蛋白的结构和功能发生变化，引起血红蛋白病的发生。
目前已经发现了多种血红蛋白病，如镰状细胞贫血症、地中海贫血症等。
2. 血红蛋白的分子模拟分子模拟是一种利用计算机模拟分子结构和运动规律的方法。
研究人员利用分子模拟技术，对血红蛋白的结构和功能进行了深入研究。
通过分子动力学模拟，可以揭示血红蛋白分子的动态变化，了解其在氧合和脱氧过程中的结构变化和能量变化等。
3. 血红蛋白的功能调节血红蛋白的功能受到多种因素的调节，如pH值、温度、离子浓度等。
研究人员通过对血红蛋白的功能调节机制进行深入研究，可以为开发新型的血红蛋白疗法提供理论基础。
三、血红蛋白的未来发展方向1. 血红蛋白基因编辑技术基因编辑技术是一种利用人工合成的核酸酶对基因进行精准修饰的技术。
研究人员可以利用基因编辑技术，对血红蛋白基因进行精准修饰，以治疗血红蛋白病。
2. 血红蛋白的人工合成人工合成血红蛋白是一种新型的治疗方法。
研究人员可以利用生物技术手段，将血红蛋白的基因序列插入到细胞中，通过发酵和纯化等步骤，合成出具有生物活性的血红蛋白。
3. 血红蛋白的功能修饰研究人员可以通过对血红蛋白的功能进行修饰，使其具有更好的氧输送能力和稳定性。
正常人血红蛋白值以及贫血标准-概述说明以及解释
正常人血红蛋白值以及贫血标准-概述说明以及解释1.引言1.1 概述概述:血红蛋白是人体内重要的蛋白质分子，主要负责运输氧气到身体各个部位。
正常人的血红蛋白值可以反映身体内氧气输送的能力，对于评估健康状况具有重要意义。
贫血是一种常见的健康问题，其主要特征是血红蛋白值低于正常水平。
本文将介绍正常人血红蛋白值的范围以及贫血的标准，同时探讨影响血红蛋白值的因素，旨在帮助读者更好地了解血红蛋白与健康之间的关系。
1.2 文章结构文章结构部分的内容如下：文章的结构主要分为引言、正文和结论三个部分。
在引言部分，将介绍文章的主题和背景，概述血红蛋白值和贫血标准的重要性，以及本文的目的和意义。
在正文部分，将详细介绍正常人血红蛋白值的范围和贫血的定义标准，以及影响血红蛋白值的因素。
这部分将通过数据和实例来阐述相关概念，为读者提供全面的了解。
在结论部分，将对全文进行总结，强调血红蛋白值与健康之间的关系，展望未来在该领域的发展方向，为读者留下深刻的印象和启发。
通过以上三个部分的内容，读者能够对正常人血红蛋白值和贫血标准有一个清晰的认识，同时也能了解到这些指标对健康的重要性和未来的发展方向。
1.3 目的：本文旨在介绍正常人血红蛋白值以及贫血标准，帮助读者了解健康血红蛋白值的范围和贫血的诊断标准。
通过对血红蛋白相关知识的介绍，读者可以更好地了解血液健康状况，及时发现异常情况并进行相应处理。
同时，本文还将探讨影响血红蛋白值的因素，帮助读者更全面地了解血红蛋白值的变化原因及如何维持健康的血红蛋白值。
通过本文的阅读，读者将更深入地了解血红蛋白的重要性，以及如何保持血液健康，提高生活质量。
2.正文2.1 正常人血红蛋白值正常人的血红蛋白值是一个重要的生理指标，它反映了人体内红细胞中血红蛋白的含量。
血红蛋白是红细胞内的一种蛋白质，它能够携带氧气和二氧化碳在人体内进行气体交换。
正常人的血红蛋白值会受到年龄、性别、生活习惯、环境等因素的影响而有所差异。
血红蛋白的结构
血红蛋白的结构
1什么是血红蛋白
血红蛋白（简称Hb）是血液中最重要的蛋白质，它的存在非常重要，因为它缓冲了血液中的氧气与非氧气的平衡，从而为人体提供更多的氧气而受益。
它是由血小板、肝脏或骨髓中的红细胞生成的一种蛋白质，它的结构相对比较简单，由四个单位链细胞融合而成，每个单位链由柠檬酸和赖氨酸等氨基酸构成，呈无定形状。
2结构特征
血红蛋白结构特征主要有三个：一是血红蛋白分子呈辐射状，由四个单位链细胞融合而成，二是每个单位链的结构由柠檬酸和赖氨酸等氨基酸构成；三是每个单位链内含有铁原子，它是细胞和氧气之间互动的关键。
血红蛋白也是一种含铁蛋白，因为它有一个铁原子，当它与氧气反应后，它能将氧气运输到不同的细胞，以满足细胞的能量需求。
3血红蛋白的功能
血红蛋白是人体红细胞中不可缺少的一种蛋白质，它是血液中最重要的蛋白质，它可以缓冲血液中的氧气与非氧气的平衡，从而为人体提供更多的氧气而受益。
血红蛋白的功能是将氧气运输到人体的不同细胞，使身体细胞得到充足的氧气，而不会由于缺少氧气而造成各种疾病。
此外，它还能缓冲血液中不同类别的毒素，减少对身体的伤害。
总之，血红蛋白具有极高的重要性，它的结构简单，功能多样，为人体提供了大量的营养，因此人们应该注意保持血红蛋白的正常水平，以保证身体的健康。
血红蛋白PPT课件
Alc.
N
A
A2
Ac.
N
Lepore
A0 + Lepore A1
AFSC 质控图象重叠
血红蛋白 Lepore
血红蛋白A
血红蛋白Lepore 血红蛋白A2
血红蛋白F
胎儿血红蛋白的增加可能是由多种血红蛋白 疾病造成的
同种结合型 b 地中海贫血 同种结合型及杂合型 db 地中海贫血 血红蛋白 S,血红蛋白Lepore HPFH (持续遗传性胎儿血红蛋白)
血红蛋白F 20 to 100 % (同种结合型)
变量 血红蛋白变量: 750以上 国际血红蛋白中心 (1997)
a 链变量: 217 突变 b链变量: 362突变 g链变量: 70突变 d链变量: 32突变 其它: 69 突变 (双突变, 消失, 插入, 杂合)
这些突变导致的结果: 增强或减弱血红蛋白与氧气结合的能力 不稳定的血红蛋白. 许多变量是完全没有症状的.
AFSC质控图象重叠
同种结合型 S 与 胎儿的血红蛋白
血红蛋白S 血红蛋白 F
血红蛋白A2
AFSC 质控图象重叠
Alc.
杂合型 S/C
S C
血红蛋白 S
Anh. Car.
血红蛋白C
N
血红蛋白F
Ac.
C S
A0
F
A1
(traces)
血红蛋白A2
N
杂合型 A/S
Alk.
Ac.
A
S
F
S
A0
A0
A1+ F
地中海贫血
血红蛋白疾病定性: 一个或多个氨基酸的结构性病变, 突变或取代, 导致 血红蛋白分子的根本性改变。
血红蛋白结构分析
动物血红蛋白结构分析1、研究进展脊椎动物hemoglobin（Hb）蛋白有4个亚基构成，为α2β2结构，每个亚基均有1条多肽链和具有1个亚铁离子的血红素分子构成，含有1个血红素基团和1个氧结合部位，形成珠蛋白，结合4个血红素基团之后变形成了血红蛋白[1]。
当血红蛋白与氧结合时，形成氧合血红蛋白，从而使得血液呈鲜红色[2]。
血红蛋白的载氧功能与其亚基结构的2种状态有关，在缺氧组织(如肌肉组织)中，亚基处于紧张状态(T状态)，使氧不能与血红素结合，所以在需氧组织里可以快速地脱下氧，将氧气释放，而在含氧丰富的肺或鳃中，亚基结构呈松弛状态(R状态)，使氧极易与血红素结合，从而迅速地结合氧气，将氧运载至需氧组织[1]。
人血红蛋白自身可以产生NO，可以帮助把氧气输送到各种人体组织，起到扩张血管和稳定血压的作用[3]。
血红蛋白可以维持机体内环境的酸碱稳定，具有波尔效应[1]。
人血红蛋白的研究在疾病方面也较多：如利用血红蛋白可以作为检测一些疾病的指标等。
啮齿类动物等的脑血红蛋白行使贮存氧气的功能，以保证当氧气供应不足时，大脑的氧气浓度的暂时恒定[4]。
2、立体依据动物血红蛋白不仅具有运载氧气的功能，还具有氧化酶活性、过氧化物酶活性和抗菌等功能。
动物血红蛋白功能及结构千差万别，尤其是无脊椎动物，保守性较低.但是其主要功能——氧运载蛋白功能没有改变；由于血红蛋白的某些结构的变化，从而可以使得血红蛋白获得新的功能。
研究动物血红蛋白的结构对揭示生物进化具有重要意义[5]。
3、研究内容对血红蛋白进行基本性质分析、亚细胞定位分析、跨膜性质分析、二级结构预测、三级结构预测等。
4、研究方案血红蛋白序列的获得进入BCBI主页选择protein搜索hemoglobin，以fasta格式保存。
基本性质分析4.2.1 进入网址：；4.2.2 选择Primary structure anaslysis的ProtParam程序；4.2.3 在对话框中输入血红蛋白原序列，点击分析；4.2.4 记录结果并分析。
血红蛋白
血红蛋白：Hb（Hemoglobin），在人体中有三种，HbA，HbA 2，HbF（仅存于胎儿中），三者的结构和功能大同小异，此处以HbA为例。
一级结构：4条链，α2β2。
α141，β146，每条肽链都结合着一分子的血红素，两条β链之间还夹着一分子DPG（二磷酸甘油酸），每条肽链都有保守序列。
二级结构：4条链均同Mb,几乎全是α-右手螺旋，中间由无规卷曲和结来连接。
三级结构：4条链均同同Mb,扁平的菱形，见沈同P181，属于球蛋白。
四级结构：4个亚基占据着4面体的4个角，链间以离子键结合，一条α链与一条β链形成二聚体，Hb可以看成是由2个二聚体组成的（αβ）2，在二聚体内结合紧密，在二聚体之间结合疏松。
功能：运输氧气，4价。
其三级结构在每个肽链的分子表面形成一个疏水的空穴，血红素即藏在其中，该空穴允许O2进入而拒绝水的进入，保证了Fe2+结合O2而避免了Fe2+→Fe3+。
其氧合曲线见P104，为S形曲线，只有在PO2很高的情况下（在肺部）Hb才结合氧气，而PO2一降低（在外周血管中），它就释放O2，而此时的Mb却纹丝不动。
就结合O2的能力而言，4价的Hb还不如1价的Mb。
Hb的氧合曲线形状与Mb不同是因为它有着Mb所不具有的一些特性，如：协同效应：Hb分子中一条链结合O2后，可以导致其构象的变化，使其它几条链结合O2的结合能力突然增强，表现出其氧合曲线为S形曲线。
对Hb协同效应的解释为：在没有结合氧气时，Hb的四条链之间结合紧密，这种构象称为T态，这种紧密是由离子键和DPG（位于2条β链之间）造成的，屏蔽了分子表面疏水的空穴，使Hb分子结合O2的能力降低（游离的α链和β链结合氧气的能力与Mb相同）。
当一条链结合了氧气之后，铁卟啉把His的咪唑基向下一扯，导致该肽链的三级结构发生变化（牵一发而动全局），肽链之间的离子键被破坏，Hb的四级结构也随之改变，2个二聚体（αβ）之间发生错位，挤出DPG，四级结构进一步变化，每条链表面疏水的空穴暴露在外，这种构象称为R态，结合氧气的能力得以增强。
血红蛋白——精选推荐
红细胞在所有的脊椎动物及若干无脊椎动物，其血红素（无脊椎动物也有时是蚯蚓红血朊）包含在特定的细胞中来进行其机能活动，这种血球称为红细胞，或称红血球，是血液中数量最多的一种血细胞，同时也是脊椎动物体内通过血液运送氧气的最主要的媒介。
其它的血细胞，如白血球，则是免疫细胞。
红细胞中含有血红蛋白，因而使血液呈红色。
血红蛋白能和空气中的氧结合，因此红细胞能通过血红蛋白将吸入肺泡中的氧运送给组织，而组织中新陈代谢产生的二氧化碳也通过红细胞运到肺部并被排出体外。
血红蛋白更易和一氧化碳相合，当空气中一氧化碳和含量增高时，可引起一氧化碳中毒。
红细胞和血红蛋白的数量减少到一定程度时，称为贫血。
红细胞大量被破坏可引起溶血性黄疸。
脊椎动物的红细胞：脊椎动物中哺乳类的红细胞，是中心部凹陷的圆板状，在造血组织中是有细胞核的，但在循环血中的红细胞，除骆驼和羊驼之外，可看到细胞核退化，向细胞外放出、消失。
鸟类以下的动物的红细胞多数呈椭圆形，中心具核，中心部向两面突出。
脊椎动物红细胞的大小，可因动物种类不同而异，哺乳类的直径为4—8微米（人的为6—9微米），厚度以1.5—2.5微米者为多见。
鸟类的长径为12—15微米，短径为7—9微米，在爬行类的长径为17—20微米，短径为10—14微米，两栖类的更大，长径为23—60微米，短径以13—35微米者较多。
鱼类的红细胞的大小有明显变异。
红细胞数由于种的不同而异，但具有大形红细胞的，一般在单位体积中血球减少。
处于冬眠期的动物，比活动期显着减少。
人的红细胞：人类的红细胞是双面凹的园饼状。
边缘较厚，而中间较薄，就好像是一个甜甜圈一样，只是当中没有一个洞而已。
这种形状可以最大限度的从周围摄取氧气。
同时它还具有柔韧性，这使得它可以通过毛细血管，并释放氧分子，直径通常是6um～8um。
由于这种特别的形状而且体积比较小，所以表面积对体积的比值较大，使氧气以及二氧化碳能够快速地渗透细胞内外。
红细胞的细胞膜含有特别的多醣类以及蛋白质，但是这种结构因人而异，这些结构是构成血型的基本要素。
血红蛋白生理作用
血红蛋白生理作用引言血红蛋白是一种存在于红细胞中的重要蛋白质，它在我们体内发挥着关键的生理作用。
本文将详细介绍血红蛋白的结构、功能以及其在人体中的重要生理作用。
血红蛋白的结构血红蛋白是由四个亚单位组成的复合物，每个亚单位都含有一个铁离子。
这些铁离子能够与氧气结合，形成氧合血红蛋白。
血红蛋白分为两种状态：氧合态和去氧态。
在氧合态下，血红蛋白呈现鲜艳的红色；而在去氧态下，血红蛋白则呈现暗淡的紫色。
血红蛋白的功能运输氧气血红蛋白最主要的功能是运输氧气到全身各个组织和器官。
当我们呼吸时，肺部中的氧被吸入到血液中，并与血红蛋白结合形成氧合血红蛋白。
这种氧合血红蛋白会通过血液循环运输到身体各个部位，将氧气释放给细胞进行呼吸作用。
缓冲酸碱平衡血红蛋白还能够缓冲体内的酸碱平衡。
当体内产生过多的酸性物质时，血液中的pH值会下降，导致酸中毒。
而血红蛋白可以接受多余的氢离子，将其与氧结合形成去氧态血红蛋白，从而减少体内酸性物质对细胞的损害。
促进二氧化碳排出除了运输氧气外，血红蛋白还能够帮助排出体内产生的二氧化碳。
在组织细胞进行新陈代谢时，会产生大量的二氧化碳。
这些二氧化碳会通过组织间隙进入到血液中，并与部分去氧态血红蛋白结合形成碳酸盐。
随后，这种碳酸盐会分解为溶解在血浆中的二氧化碳和水，最终通过肺部排出体外。
调节血管张力血红蛋白在一定程度上还能够调节血管的张力。
当氧气供应不足时，组织细胞会释放一种叫做一氧化氮的信号分子。
这种一氧化氮会与血红蛋白结合，促使血管平滑肌松弛，增加血流量，从而增加氧气供应。
血红蛋白与疾病缺铁性贫血缺铁性贫血是由于体内缺乏铁元素而导致的一种贫血病。
在这种情况下，由于缺乏足够的铁离子供应，身体无法合成足够数量的血红蛋白。
这样就会导致运输氧气的能力下降，从而引起疲劳、心慌、呼吸困难等症状。
高铁血红蛋白血症高铁血红蛋白血症是一种罕见的遗传性疾病，患者体内会产生异常形态的血红蛋白。
这种异常的血红蛋白无法与氧气结合，从而降低了运输氧气的能力。
浅谈血红蛋白
浅谈血红蛋白牛君作者单位四川省南充市南部县人民医院四川 南充 637300一、血红蛋白的定义血红蛋白（Hemoglobin，简称为Hb）还可称为血色素，是组成红细胞的主要架构，既可和氧结合，还可起到运输氧、二氧化碳的作用，其含量是评估机体是否贫血的关键。
正常情况下，男性群体血红蛋白处于13.0~17.5 g/dL范围内，女性群体血红蛋白处于11.5~15.0 g/dL范围内，新生儿血红蛋白处于17.0~20.0 g/dL范围内。
二、血红蛋白检验的意义（一）血常规检验1. 血红蛋白增多。
①生理性。
多集中在胎儿、新生儿和高原群体中，也可因恐惧、冷水浴及剧烈活动引起。
②病理性。
多集中在重症先天性/后天性心肺病症、血管畸形患者中，如阻塞性肺气肿、发绀型先天性心脏病、肺动脉瘘或静脉瘘，个别情况下还出现在肿瘤、肾脏病症患者中，如肾癌、肾胚胎瘤、肾盂积水等。
2. 血红蛋白减少。
①生理性。
多集中在3个月婴儿、15岁以内儿童群体，是因生长发育过快引起造血功能不足，低于正常标准10%~20%；妊娠中后期因血容量增加，导致血液被稀释；老年群体是因骨髓造血功能迟缓，引起红细胞、血红蛋白含量明显降低。
②病理性。
骨髓造血功能衰竭，常见再生障碍性贫血、骨髓纤维化等原因导致的贫血；造血物质不足、利用障碍等因素导致的贫血，常见维生素B12不足、叶酸不足、缺铁性贫血等引起的巨幼细胞性贫血；由于酶遗传性、红细胞膜功能缺陷、外来因素导致的红细胞减少，常见海洋性贫血、遗传性球形红细胞增多症、免疫性溶血性贫血及阵发性睡眠性血红蛋白尿。
（二）血红蛋白电泳血红蛋白电泳是以诊断血红蛋白病、地中海贫血为前提，还可依据血红蛋白A（HbA）、血红蛋白F（HbF）、血红蛋白A2（HbA2）水平的评估，鉴别地中海贫血类别，筛查高危夫妇，以便为基因诊断及遗传咨询提供依据。
常规情况下，成人HbA含量≥96.5%、HbF含量＜2.0%、HbA2含量≤3.5%；新生儿HbF含量为60%~93%、HbA2含量≤1.0%；婴儿：2个月时HbF含量＜50%、4个月时HbF 含量＜10%、6个月时HbF含量＜2%。
血红蛋白结构组成
血红蛋白结构组成血红蛋白，这家伙，咱们身体里的红血球里的超级明星，说起来可真是个了不起的角色。
它不光名字听起来高大上，干的活儿那也是杠杠的，简直就是咱们身体的“氧气搬运工”。
想象一下，你每天早上醒来，伸个懒腰，吸上一大口清新的空气，那股子氧气啊，嗖的一下子就钻进了你的鼻孔，然后一路畅通无阻地跑到了你的肺部。
但问题来了，这些氧气怎么跑到你身体的各个角落，给你那些忙忙碌碌的细胞们加油打气呢？这时候，血红蛋白就闪亮登场了！血红蛋白这家伙，长得就像是个小型的、精致的糖葫芦串，不过它串的不是山楂，而是四个紧紧抱在一起的蛋白质小球，我们管它们叫“亚基”。
这四个小球手拉手，心连心，形成了一个超级稳定的结构，就像是一家人，谁也离不开谁。
而且啊，每个小球上还都挂着一堆的小钩子，这些小钩子就是它们用来抓住氧气的秘密武器。
当血红蛋白在血管里悠哉游哉地逛荡时，一旦遇到氧气，就像是遇到了老朋友一样，那些小钩子立刻就伸出去，紧紧地抱住氧气不放。
就这样，血红蛋白就变成了一个个满载着氧气的小货车，开始在你的血液里跑来跑去，把氧气送到需要的地方去。
到了地方，比如说你的大脑、心脏啊这些重要器官，血红蛋白就会很讲义气地把氧气卸下来，交给那些等着用的细胞们。
而它自己呢，则又变成了空车，继续回去装氧气，然后再送过来。
这个过程啊，就像是我们平时送快递一样，不过血红蛋白送的可是生命之源——氧气啊！而且啊，血红蛋白这家伙还特别聪明，它知道什么时候该多送点氧气，什么时候该少送点。
比如说你运动的时候，身体里的细胞们都在疯狂地干活，需要大量的氧气来支持。
这时候，血红蛋白就会加快脚步，多送几趟氧气过去，让你的身体充满力量。
而当你安静休息的时候呢，它就会放慢速度，少送点氧气过去，让你的身体得到充分的休息和恢复。
所以啊，血红蛋白真的是咱们身体里的一个大功臣。
没有它的话，咱们的身体就会像是一辆没有油的汽车一样，动弹不得。
所以咱们可得好好感谢它、珍惜它哦！就像咱们平时说的那样：“身体是革命的本钱”，而血红蛋白呢，就是咱们身体里的那个“革命小马达”！。
血红蛋白的结构与性质ppt课件
血红蛋白氧合过程中α ， β二聚体之间的变化
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1 血红蛋白与CO的亲和力比与O2的亲和力 大得多的原因?
2 高铁（Fe3+）血红素后即不能载氧的原因?
13 血红蛋白与C ຫໍສະໝຸດ 的亲和力要比氧的亲和力大210 倍。
C O 分子中由于氧提供孤电子对填充到碳的2 p 空 轨道上形π配键, 造成氧原子上的电子云向碳方向 的转移, 使碳原子上的电子云密度增大, 供给电子 对的性能大大增强, 使C O 成为比O2具有更强的强 场配位体, 极易与血红蛋白中的血红素配位, 组成 低自旋鳌合物，特别稳定。
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在正常生理的p H 范围内, 大部分高铁血红蛋白的第六个配位体是 OH －, 由于OH －是较弱的配位场., 此时中心离子F e 3+处于高自旋 态, 它所形成的鳌合物必然比Fe 2+所形成的鳌合物的热学力稳定性 要强;
同时由于Fe 3+使整个血红素基团带上一个单位的正电荷, 其第六个 配位数就容易与带一个单位负电荷的离子如OH－, CN －等相结合, 这样高铁血红素就不可能与氧结合而失去载氧能力。
四吡咯环的N原子；另外2个沿着垂直于卟 啉环面的轴分布在环的上下的配位原子， 其中一个为02/H2O,另外一个为HisF8残基 (即组氨酸Histidine残基)。 第六个配位体，脱氧血红蛋白为H2O分子 或瞬间空缺, 氧合血红蛋白则为氧分子。
7
从结构化学的角度分析血红蛋白载氧功能本质可分为两方 面
1. 血红素结构特征：中心离子Fe2+和配位体络合键的本质 2. 血红蛋白分子在载氧中的变构作用
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3.1 F e 2+与配位体之间络合键的本质
中心离子Fe2+是一个d6离子，价层电子排布如下：
血红蛋白功能
血红蛋白功能血红蛋白是一种重要的蛋白质，主要存在于红细胞中，它的功能是将氧气从肺部向全身输送。
下面我将详细介绍血红蛋白的功能。
血红蛋白是一种复杂的分子，由四个亚单位组成，每个亚单位中含有一个铁离子。
这个铁离子能够与氧气形成一种非常稳定的结合。
当氧气在肺部与血红蛋白结合后，形成氧合血红蛋白。
这时，血红蛋白通过血液循环输送到全身各个器官组织，将氧气释放出来。
血红蛋白的主要功能就是帮助运输氧气。
当血液通过肺部时，血红蛋白与肺泡中的氧气结合，形成氧合血红蛋白。
这时，氧合血红蛋白会通过动脉输送到全身各个器官组织，将氧气释放给细胞进行呼吸作用。
在细胞内，氧气与细胞内的线粒体结合，产生能量。
而产生能量的过程则需要依靠血红蛋白不断地输送氧气。
除了运输氧气，血红蛋白还具有其他重要的功能。
首先，在血红蛋白分子中心的铁离子可与二氧化碳结合，形成碳酸血红蛋白。
这种物质能帮助将二氧化碳从组织细胞中带回到肺部，再通过呼吸排出体外。
这是二氧化碳的主要排除途径之一，保持了体内的酸碱平衡。
此外，血红蛋白还参与了体温调节功能。
当身体感受到寒冷时，血红蛋白会向周围组织释放更多的氧气，使局部组织温度升高，从而起到保暖作用。
相反，当身体感受到炎热时，血红蛋白会减少向周围组织释放氧气，以保持体温稳定。
除了这些基本功能外，血红蛋白还具有一系列与健康相关的功能。
例如，血红蛋白的含量可以反映人体贫血程度，检查血红蛋白含量可以帮助诊断贫血症。
此外，血红蛋白还与一些疾病相关，如巴贝斯氏综合征，这是一种与血红蛋白产生异常相关的遗传性疾病。
综上所述，血红蛋白是一种至关重要的蛋白质，它通过将氧气输送到全身各个组织，帮助细胞进行呼吸作用，并参与其他重要的生理功能。
血红蛋白的功能保证了我们身体的正常运转，维持了我们的健康。
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大便隐血（FOB）检测试剂（免疫层析法）综述1大便隐血（FOB）产品的预期用途1.1大便隐血（FOB）概述便隐血（feces occult blood），又称便潜血，是指少量的消化道出血，不引起大便颜色改变，红细胞被消化破坏，大便外观无异常改变，肉眼和显微镜下均不能证实出血，只有在化验大便时才发现便中有少量的血细胞，由于长期少量出血，常伴有贫血症状。
由于便隐血无法通过肉眼直接发现，导致绝大多数早期消化道恶性肿瘤患者无法及时发现并早期干预治疗，从而延误了治疗的最佳时机，如同隐性杀手一般潜伏在我们身体中。
引起便隐血的常见病因主要有两种，一种是消化道病变引起的，包括食管炎、食管溃疡；胃炎、胃溃疡、胃息肉、胃结核；十二指肠溃疡、肠结核；溃疡性结肠炎、结肠息肉；另一种是消化道肿瘤引起的，包括食道癌、胃癌核、结、直疡癌（统称大肠癌）。
近年来，结直肠癌发病率呈递增趋势，并成为国内癌症死亡的最常见病因。
粪便隐血检查是临床检查胃肠道出血的检验指标，对慢性消化道出血的诊断和消化道恶性肿瘤的筛查有重要价值，仍是目前应用于大规模人群筛查结直肠癌唯一简单、可行的方法。
目前主要采用化学法和免疫法两种。
化学法是传统的粪便隐血试验方法，其敏感性好，操作简便，但影响因素较多，多种药物及食物都有可能造成化学法检测结果出现假阳性。
近年来免疫学方法包括血红蛋白免疫法（HB法）和转铁蛋白免疫法（TF法），以其灵敏度高、特异性好、不易受干扰等多种优点，在临床上受到越来越广泛的欢迎。
1.2 大便隐血（FOB）的检测方法1.2.1化学法（传统方法）原理：血红蛋白中的亚铁血红素有过氧化物酶活性，可催化过氧化氢，放出新生态氧，将受体试剂氧化并显色。
优点：结果显示快、清晰，结果可以半定量。
缺点：A.特异性差，受饮食影响大。
含亚铁离子的食物和药物对结果有干扰，假阳性率30%。
隐血检查前，指导患者应避免服用铁剂、动物血、肝类、瘦肉以及大量绿叶蔬菜3天，如有牙龈出血，勿咽下血性唾液，以防粪便隐血检查呈假阳性。
B.敏感度低，出血量>90μg/ml才能检出。
C.方法学限制条件多：患者提前准备时间长。
由于取材部位不同，反应时间不同，对显色的判断不同，故在同一方法的试验中，也可产生误差。
全新方法——四甲基联苯胺法（【便明】家用型便隐血检测试纸）原理：试纸上包被一层四甲基联苯胺显色染料和过氧化物膜，在马桶或便池内，粪便中的血红蛋白、血红素可扩散到周围的水中，血红蛋白中的亚铁血红素有类似过氧化物酶的活性，能通过过氧化物膜释放出氧，将无色的四甲基联苯胺氧化成有色的联苯胺兰，呈蓝绿色显出。
优点：A.不用采集和处理粪便，避免病菌感染，更健康、更安全B.无需特殊准备，试纸直接投入马桶或便池，简单易行C.检测过程只需几分钟，随时可恶进行检测，节约时间与成本D.2分钟迅速出检测结果，灵敏度高（0.2mg/100ml，微量出血即可检出）E.无饮食限制，避免假阳性F.无需多点取样，解决样本采集不规范的问题，避免假阴性（避免漏诊）G.全球最简便的便隐血检测方法；H 唯一获得美国FDA（食品和药物管理局）认证的家用便隐血检测技术；I 国内唯一经食品药品监督管理局审批的真正适合家用的便隐血检测产品1.2.2免疫法原理：将血红蛋白（转铁蛋白）作为抗原、与试纸上预置的抗血红蛋白（转铁蛋白）抗体发生免疫反应，以判断是否存在出血的单克隆胶体金技术。
血红蛋白检测法（FOB）－检测粪便中的血红蛋白（Hb）。
优点：A.特异性强：只针对人血红蛋白，与动物血红蛋白没有交叉。
不受饮食、药物等因素的干扰。
B.敏感度高：0.2ug/ml，微量出血即可检出。
C.检测范围宽：0.2-2000ug/ml。
缺点：A.大量出血时抗原（Hb)过剩，出现前滞反应。
B.血红蛋白稳定性差，在消化道中长期停留发生变性，抗原性降低。
转铁蛋白检测法---检测粪便中的转铁蛋白优点：A.特异性强：只针对人转铁蛋白，与动物血红蛋白没有交叉。
不受饮食、药物等因素的干扰。
B.敏感度高：40ug/ml，微量出血即可检出。
1.3 大便隐血（FOB）的检查临床意义便隐血试验是临床上常用的检测方法之一，临床上消化道病变，如消化性溃疡、胃粘膜损伤、消化道癌肿、溃疡性结肠炎、感染、肠结核、钩虫、流行性出血热等做便隐血试验，在诊断治疗上极为重要，特别是消化道溃疡有50-70%，消化道癌肿有87%的病例，血红蛋白单克隆抗体法粪便隐血试验呈阳性。
胃肠道肿瘤是我国最常见的恶性肿瘤，早期发现和早期诊断胃肠道肿瘤具有一定难度。
由于早期肿瘤常有微量的持续性出血，故而粪便中带有微量血是早期胃肠道肿瘤唯一可查明的异常现象。
专家建议：35岁以上的健康人群，经常出现胃肠不适、慢性腹泻、大便不畅或大便性状改变的人在常规的体检中都应该作粪便隐血试验检查；胃病患者、结肠炎患者和有癌症家族史的人更应定期检查粪便隐血试验。
一旦隐血试验阳性，应该做进一步检查（肠镜、脱落细胞检查等），以明确出血的来源和原因。
2 产品描述2.1大便隐血（FOB）检测试剂(免疫层析法)工作原理大便隐血（FOB）检测试剂（免疫层析法）工作原理图如下：大便隐血（FOB）检测试剂采用固相免疫层析分析技术，粪便样品中的待检物血红蛋白在反应区与鼠抗人血红蛋白的胶体金偶合物结合形成免疫复合物，并随着样品层析至测试区，与已预包被的另一株鼠抗人血红蛋白进一步结合形成检测线，在一定范围内，检测线颜色的深浅与样品中的血红蛋白含量呈正比例关系。
反应完成后，通过检测仪对检测线和质控线进行扫描分析，并按照仪器内部预置的参数进行计算，从而定量检测血液中的血红蛋白含量。
本方法不受饮食的限制，能够准确检测无症状、少量、持续，肉眼和显微镜下看不到的消化道出血，并且不受动物血或铁剂等药物干扰。
3 大便隐血（FOB）产品主要研究结果的总结和评价3.1 主要研究结果的总结粪便隐血试验是传统的常规检验项目，对消化道出血性疾病的诊断有重要价值，常作为人群(尤其是中、老年人)消化道恶性肿瘤诊断的筛检指标。
近年来，粪便隐血试验越来越受到人们的重视，已广泛应用于健康体检或流行病学调查。
据文献报道，粪便隐血单克隆抗体法(简称单克隆抗体法)与传统化学法相比，单克隆抗体法敏感性高、特异性强、且不受饮食和某些药物的影响，已被广泛采用。
粪便隐血试验是检测急、慢性消化道出血和消化道恶性肿瘤的重要方法之一，是目前惟一通过随机临床试验证实的、可以降低结肠癌和直肠癌所致死亡的检查项目。
有学者认为，如果每年常规体检中都进行粪便隐血试验，再加上一定数量的内窥镜检查，那么许多结肠癌和直肠癌患者在可治愈阶段就可以被检出。
如何提高胃肠道出血的检出效率，仍需要探索新的检测方法，使粪便隐血试验方法更加完善。
粪便隐血单克隆抗体法是利用抗人Hb单克隆抗体进行隐血检测。
特异性地针对粪便中人Hb部分，其灵敏度较高，特异性强，被广泛应用于临床，被世界卫生组织和世界胃肠镜检查协会推荐作为粪便隐血试验的一种较为确认的方法。
许多临床研究证明，粪便隐血试验在不同医学领域对诊断和指导治疗有很高的价值，与目前所应用的诊断指标相比，PCT在鉴别诊断和控制感染及严重炎症方面提供了额外的信息。
随着临床实践性研究的不断深入，临床数据的不断积累，PCT作为一个全身性细菌感染和脓毒症辅助和鉴别诊断的常规指标将成为共识，并将得到广泛的应用。
因此本公司开发的降钙素原（PCT）检测试剂（免疫层析法）对败血症以及细菌感染诊断有着良好临床意义。
3.2 对本公司大便隐血（FOB）产品评价采用VIDAS PCT系统作为对照系统，对我们的PCT产品进行临床评估，结果如下：实验结果显示，本公司开发的PCT检测试剂和VIDAS PCT具有非常高度的一致性。
4 其它4.1 同类产品在国内外批准上市情况4.1.1 同类产品在国内批准上市情况目前，国内大便隐血（FOB）体外诊断试剂已经批准上市的具体情况如下：1.血清降钙素原透射比浊检测试剂盒粤食药管械(准)字2005第2400336号广东虹业抗体科技有限公司2.降钙素原(PCT)检测试剂盒(胶体金比色法) 鄂食药监械(准)字2010第2401417号武汉市明德生物科技有限责任公司3.降钙素原(PCT)测定试剂盒(化学发光法粤食药监械(准)字2007第2400409号深圳市新产业生物医学工程有限公司4.血清降钙素原(PCT)测定试剂盒(增强化学发光法）粤食药监械(准)字2008第2400424号广东虹业抗体科技有限公司4.1.2 同类进口产品在国内批准上市情况PCT进口试剂在中国批准上市具体情况如下：1.降钙素原检测试剂盒(PCT) 国药管械(进)字2002第2401751号(更) B.R.A.H.M.S Aktiengesellschaft2.降钙素原测定试剂盒国食药监械(进)字2007第2401891号bioMerieux SA3.降钙素原测定试剂盒(免疫色谱检测法) 国食药监械(进)字2009第2402156号B.R.A.H.M.S Aktiengesellschaft4.降钙素原检测试剂盒(电化学发光法国食药监械(进)字2010第2402023号Roche Diagnostics GmbH4.3申请注册产品与国内外同类产品的异同本公司产品采用免疫层析法，并采用胶体金颗粒作为示踪材料，与其它胶体金法的产品既有相同的方面，也有不同的方面。
相同点有：都采用胶体金作为显色系统（都采用硝酸纤维素膜作为层析平台；都有控制带和测试带等等。
不同的方面有：本公司制作胶体金的技术非常先进，可以根据不同项目的需要选择不同的胶体金从而满足不同的要求；检测时间快，10分钟内完成检测；同时，本公司采用两个项目同时检测的方式，提高了产品的灵敏性和临床检出率，并大大节约了检测的时间和成本，具有非常高的经济效益。