生物化学名词解释简答题
大学生物化学考试名词解释,简答题库
名词解释：1、结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中一些肽段可形成结构较为紧密、功能相对独立的特定区域称为结构域(domain)，常包含多个超二级结构。
2、氨基酸的等电点：在某一PH值溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH 值称该氨基酸的等电点。
3、蛋白质的等电点：在某一PH值溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称该蛋白质的等电点。
4、蛋白质的变性：在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
5、酶的活性中心：酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特意地结合并将底物转化为产物，这一区域称为活性中心。
辅酶或辅基参与组成酶的活性中心。
6、同工酶：同工酶是指在同种生物体内，催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构和理化性质、免疫学特性都有所不同的一组酶。
7、酶的别构调节：一些代谢物与关键酶活性中心以外的某个部位可逆地结合，使其构象改变，活性也随之改变，这种调节称为酶的变构调节。
又称别构调节。
8、共价修饰：酶蛋白多肽链上的某些化学基团在另一种酶的催化作用下与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而引起酶活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰，也称共价修饰。
9、酶的竞争性抑制：竞争性抑制剂的化学结构与底物的化学结构相似，两者能够共同竟争同一酶的活性中心，结果影响了酶与底物的结合，使有活性的酶分子数减少，导致酶促反应速度下降，这种作用称为竞争性抑制作用。
竟争性抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例。
10、底物水平磷酸化：代谢物脱氢、脱水时，引起分子内能量重新分布，形成高能化学键，将底物分子中的高能键的能量直接转移给ADP 生成ATP的过程，称之为底物水平磷酸化。
生物化学知识点(含名词解释,简答题,计算题答案)
一、名词解释1、糖苷键：糖基和配基之间的连键。
2、必须脂肪酸：是指人体维持机体正常代谢不可或缺儿自身又不能合成，或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸，如亚油酸。
3、必需氨基酸：指人（或其他脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中获取的氨基酸，包括甲硫氨酸（Met）、色氨酸（Trp）、赖氨酸（Luy）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thr)。
4、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一特定PH值时，氨基酸所带正、负电荷相等，即静电荷为零，在电场中不定向移动，此时的PH值称为氨基酸的等电点。
5、蛋白质的等电点：当溶液在某一特定PH值环境中，蛋白质所带的正负电荷恰好相等，即总净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的PH值称为蛋白质的等电点。
6、蛋白质的变性：蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构受到破坏，从而改变其理化性质，并丢失其生物活性的现象。
7、DNA的变性：在一定条件下，核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态，但不涉及共价键的断裂，即空间结构破坏而相对分子质量不变的过程。
8、DNA的复性：在适当条件下，变性的DNA分开的两条互补链重新进由氢键连接形成双螺旋结构的过程。
9、酶原的激活：酶原必须在特定条件下，经由适当物质的作用，被打断一个或几个特殊肽键，而使酶的构象发生一定变化才具有活性，这种使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。
10、生物氧化：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水并释放出能量的过程。
11、电子传递链：在生物氧化过程中，从代谢产物上脱下的氢经过一系列的按一定顺序排列的氢传递体和电子传递体的传递，最后传递给氧气并生成水。
这种氢和电子的传递体系称为电子传递链，又称为氧化呼吸链。
12、高能化合物：是在生化反应中释放的能量等于或大于水解ATP成ADP所释放的能量的某些化合物。
生物化学名词解释
绪论1.生物化学（biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢（metabolism）：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础（分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。
第一章糖的化学1．糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2．单糖（monosaccharide）：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。
3．多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4．寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5．结合糖（glycoconjugate）：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6．同聚多糖（homopolysaccharide）：也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7．杂多糖（heteropolysaccharide）：也称为不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
生化简答题与名词解释
生物化学（仅供参考）简答题：一、蛋白质的二级结构，主要有哪几种？答：二级结构既肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性的结构，其中有一些非常的稳定，而且在蛋白质中广泛存在，常见的二级结构包括α-螺旋、β–折叠、β–转折，另外把那些没有规律性的局部构象称为无规则卷曲。
二：何为蛋白质的两性电离？答：蛋白质是两性电解质，在蛋白质分子中可解离的基团除再每条肽链上的氨基末端和羧基的末端外，还有肽链侧链上那些可电离的基团。
蛋白质分子在溶液中是解离成正离子还是解离成负离子，既取决于其分子上酸性基团还是碱性基团的多少以及俩者的相对比例，同时还受该溶液PH值影响。
在酸性较强的溶液中，碱性基团被抑制，则蛋白质分子解离成正离子，带正电荷，在碱性较强的溶液中，碱性基团解离被抑制，则蛋白质分子解离成负电荷，带负电。
这种现象被称为蛋白质的俩性电离。
三、简述DNA双螺旋结构的特点？答：1、两个链平行，核苷酸绕同轴但方向相反。
2、磷酸脱氧核糖主链位于螺旋的外侧，碱基位于螺旋内侧。
3、每10个核苷酸螺旋上升一圈，螺距3.4nm直径2nm。
4、两条链之间形成氢键有碱基互补配对规律5、双螺旋稳定性氢键与碱基堆积力。
四、蛋白质的α-螺旋结构？答：是单股右手螺旋，主链由-C-Cα、-N-重复构成，在螺旋的内侧，侧链在氨基酸侧链，在螺旋外侧，每个螺距5.4nm ,含3.6个氨基酸残基。
五、生物体内RNA种类以及功能？答：RNA有rRNA、tRNA 和mRNA三种。
rRNA与蛋白质构成核蛋白体，是蛋白质合成的场所；tRNA携带、运输活化的氨基酸；mRNA是蛋白质合成的模板，三种RNA均参与蛋白质的生物合成。
六、比较DNA与RNA在分子组成和结构的异同点？答：相同点：分子组成都含有碱基、戊糖和磷酸，碱基A、G、C。
分子结构上单核苷酸是基本结构单位，并以3′5′-磷酸二脂键相连成一级结构。
不同点：比较项目DNA RNA化学组成戊糖脱氧核糖核糖碱基AGCT AGCU分子结构二级结构的双螺旋，真核生物三级结构为核小体RNA为单链发夹形结构tRNA的二级结构为三叶草型结构，三级结构为倒L型细胞内分布细胞核其次为线粒体细胞浆其次为细胞仁生理功能遗传信息的储存与传递遗传信息传递参与蛋白质合成七、底物浓度对酶促反应的影响？答：在底物浓度较低时，反应速度随着底物浓度的提高而加快，两者成正比例关系；此后，随着底物浓度继续提高，反应速度还在加快，但是变化幅度越来越小，不再成正比例关系；最后，即使底物浓度在提高，反应速度也已经基本不变。
生物化学填空名词解释简答题
填空：1、结合酶，其蛋白质部分称酶蛋白，非蛋白质部分称辅助因子，二者结合其复合物称全酶。
2、三羧酸循环是由乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始的，每循环一次有4次脱氢、2次脱羧和1次底物水平磷酸化。
3、体内缺乏酪氨酸酶引起白化病，缺乏葡萄—6—磷酸脱氢酶引起蚕豆病，缺乏维生素C引起坏血病。
4、DNA复制的保真性至少要依赖三种机制遵守严格的碱基配对规律、聚合酶在复制延长中对碱基的选择功能、复制出错时有即时的校读功能。
5、氨基酸活化需要氨酰tRNA合成酶催化，使氨基酸的羧基与tRNA3'-OH之间以脂链相连，产物是氨酰tRNA。
6、通风是尿酸生成过多而引起的。
7、嘌呤核苷酸的从头合成分为两个阶段，首先合成IMP，然后再将其转化变成AMP和GMP。
8、蛋白质胶体状态的稳定因素是蛋白质分子上的表面电荷和水化膜。
9、糖酵解的最终产物是乳酸，糖有氧氧化的终产物是二氧化碳和水。
10、氨基酸在等电点（pl）时，以兼性离子形式存在，在pH>pl时以阴离子存在，在pH<pl 时，以阳离子形式存在。
11、尿素分子中的2个氮原子，一个来自氨，一个来自天冬氨酸。
12、糖原合成中，除A TP供能外，还需UTP供能，关键酶是糖原合酶，葡萄糖的供体是UDPG。
13、Cyt aa3可直接将电子传个氧，故又称为细胞色素氧化酶。
14、体内生成A TP的方式有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种。
15、原核生物RNA聚合识别酶、结合模板DNA的部位，也是控制转录的关键部位，称为启动子。
16、Watson-Crick提出的双螺旋结构中，磷酸核糖处于分子外侧，碱基处于分子内侧，螺旋每上升一圈核苷酸数为10。
17、无活性状态的酶的前体称为酶原。
18、酮体由乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮组成。
名词解释：1、增色效应：是指变性后的DNA溶液的紫外吸收增强的效应。
DNA吸收高峰的波长为260nm。
2、底物水平磷酸化：底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成A TP的过程。
生物化学名词解释和简答题综合终极版
生物化学名词解说和简答题名词解说1．两性离子：又称兼性离子，偶极离子，即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。
2．等电点：蛋白质是两性电解质，溶液中蛋白质的带电状况与它所处环境的pH相关。
调节溶液的Ph值，能够使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为零，且在电场中不挪动，此时溶液的pH 值即为该中蛋白质的等电点。
3．构型：指在立体异构体中，代替基团或原子因受某种要素的限制，在空间取不一样的位臵所形成的不一样立体异构。
4．构象 :指分子内各原子或基团之间的互相立体关系。
构象的改变是因为单键的旋转儿产生的，不需有共价键变化（断裂或形成），但波及到氢键等次级键的改变。
5．构造域：构造域又成为辖区。
在较大的蛋白质中，常常存在两个或多个在空间上可显然划分的、相对独立的三维实体，这样的三维实体即构造域；构造域自己是密切装置的，但结构域与构造域之间关系松弛。
构造域与构造域之间经常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。
6．蛋白质一二 .三. 四级构造以及超二级构造：蛋白质中氨基酸的摆列次序称为蛋白质的一级构造。
多肽链中的主骨架上所含的羰基和亚氨基，在主链骨架环绕折叠时能够形成氢键，依靠这类氢键保持固定，多肽链主链骨架上的若干肽段能够形成有规律性的空间排布而其余部分在空间的排布是无规则的，如无规则的卷曲构造。
这类由多肽链主链骨架环绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性构造称为蛋白质的二级构造，包含无规则卷曲构造。
二级构造与侧链 R 的构象没关。
保持二级构造稳固的化学键主假如氢键。
蛋白质分子中的多肽链在二级构造或超二级构造甚至构造域的基础长进一步环绕折叠，依靠非共价键（如氢键、离子键、疏水的互相作用等）维系固定所形成的特定空间构造称为蛋白质的三级构造。
三级构造指多肽链所有原子在空间中的排布。
其他，在某些蛋白质分子中，二硫键对其三级构造的稳固也起重要的作用。
生物化学考研考博简答题及名词解释总结
生物化学考研考博简答题及名词解释总结引言生物化学是研究生物体分子组成、结构和功能，以及这些分子如何相互作用的科学。
本文档旨在为生物化学考研考博的考生提供一份简答题和名词解释的复习总结。
1. 蛋白质化学名词解释蛋白质（Protein）：由氨基酸组成的大分子，是生命活动的主要承担者。
氨基酸（Amino Acid）：蛋白质的基本组成单位，含有氨基和羧酸。
肽键（Peptide Bond）：连接氨基酸的化学键，由-CO-NH-组成。
简答题蛋白质的四级结构是什么？答：蛋白质的四级结构是指多肽链间的相互作用形成的三维空间结构。
它包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋和β-折叠）、三级结构（多肽链的折叠）和四级结构（亚基间的相互作用）。
酶的工作原理是什么？答：酶作为生物催化剂，通过降低化学反应的活化能，加速反应速率。
酶通常具有活性部位，能够与底物特异性结合，形成酶-底物复合物，促进反应进行。
2. 核酸化学名词解释核酸（Nucleic Acid）：包括DNA和RNA，是遗传信息的载体。
碱基（Base）：核酸分子中的含氮碱基，包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T）或尿嘧啶（U）。
互补配对（Complementary Base Pairing）：DNA双螺旋结构中，腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）之间形成两个氢键，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）之间形成三个氢键。
简答题DNA复制的基本原则是什么？答：DNA复制遵循半保留复制原则，即每个新合成的DNA分子包含一个原始链和一个新合成的互补链。
转录和翻译过程中涉及哪些关键组分？答：转录过程中涉及RNA聚合酶、启动子、终止子等。
翻译过程中涉及mRNA、tRNA、核糖体、氨基酸活化酶等。
3. 代谢生物化学名词解释代谢途径（Metabolic Pathway）：细胞内一系列有序的化学反应。
能量货币（Energy Currency）：ATP是细胞内能量传递和储存的主要分子。
生物化学的名词解释和问答题答案
24、胆汁酸的肠肝循环：在肠道中重吸收的各种胆汁酸，经门静脉重新入肝脏。肝脏再把游离胆汁酸转变成结合胆汁酸，与重吸收的结合胆汁酸一道，重新随胆汁排入肠腔，此过程称为胆汁酸的肠肝循环。
25、胆色素：胆色素是铁卟啉化合物在体内的主要分解代谢产物，包括胆红素、胆绿素、胆素原和胆素等，主要随胆汁、粪便排出。
17、中心法则：是DNA、RNA和蛋白质之间基本功能关系的解释，即DNA是自身复
制及转录合成RNA的模板，RNA是翻译合成蛋白质的模板，因此，遗传信息的流向是DNA →RNA →蛋白质
18、半保留复制：（半保留复制是DNA复制最重要的特征。）当DNA进行复制时，亲代DNA双链必须解开，两股链分别作为模板，按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链，最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子，每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA链和一股新生DNA链，这种复制方式称为半保留复制。
(3)神经和激素调节：正副交感神经调节；胰岛β细胞分泌的胰岛素是唯一能降低血糖的激素；而能升高血糖浓度的激素主要有胰岛细胞分泌的胰高血糖素、肾上腺髓质分泌的肾上腺素、肾上腺皮质分泌的糖皮质激素、腺垂体分泌的生长激素和甲状腺分泌的甲状腺激素等。这些激素主要通过调节糖代谢的各主要途径来维持血糖浓度。
2、试叙述DNA与RNA的结构和组分的异同点。
4、试叙述进食过量糖类食物可导致发胖的生化机理
答：体内糖转化成脂肪的过程：
糖代谢产生的乙酰CoA可以合成脂肪酸和胆固醇，糖代谢产生的磷酸二羟丙酮可以还原生成3-磷酸甘油。糖代谢可产生ATP、NADPH＋H＋，然后由ATP供能，NADPH＋H＋供氢，在3-磷酸甘油基础上逐步结合3分子脂肪酸，合成甘油三脂。所以从食物中摄取的糖可以生成脂肪酸和3-磷酸甘油，进而合成甘油三酯，进入脂库。
生物化学期末复习（简答、名词解释）
⽣物化学期末复习（简答、名词解释）⽣物化学期末复习(简答、名词解释)1. 什么是物质代谢？什么是能量代谢？⼆者之间的关系如何？答：物质代谢：研究各种⽣理活性物质（如糖、蛋⽩质、脂类、核酸等）在细胞内发⽣酶促反应的途径及调控机理,包含旧分⼦的分解和新分⼦的合成；能量代谢：研究光能或化学能在细胞内向⽣物能（ATP）转化的原理和过程,以及⽣命活动对能量的利⽤。
能量代谢和物质代谢是同⼀过程的两个⽅⾯,能量转化寓于物质转化过程之中,物质转化必然伴有能量转化。
2. 中间代谢：消化吸收的营养物质和体内原有的物质在⼀切组织和细胞中进⾏的各种化学变化称为中间代谢。
3. 呼吸商（respiratory quotient 简称RQ）：指⽣物体在同⼀时间内,释放⼆氧化碳与吸收氧⽓的体积之⽐或摩尔数之⽐,即指呼吸作⽤所释放的CO2 和吸收的O2 的分⼦⽐。
4. ⾃养型⽣物：为能够利⽤⽆机物合成有机物的类型,⼜分为光合⾃养——绿⾊植物,和化能⾃养——硝化细菌等。
5. 异养型⽣物：不能⾃⼰合成有机物,必须依靠⾃养⽣物制造的有机物⽣存。
6. 简述活体内实验及其意义。
答：1）⽤整体⽣物材料或⾼等动物离体器官或微⽣物细胞群体进⾏中间代谢实验研究称为活体内实验,⽤“in vivo”表⽰。
2）活体内实验结果代表⽣物体在正常⽣理条件下,在神经、体液等调节机制下的整体代谢情况,⽐较接近⽣物体的实际。
7. 活体外实验：⽤从⽣物体分离出来的组织切⽚,组织匀浆或体外培养的细胞、细胞器及细胞抽提物进⾏中间代谢实验研究称为活体外实验,⽤“in vitro”表⽰。
8. 简述代谢途径的探讨⽅法答：1）代谢平衡实验；2）代谢障碍实验（代谢途径阻断实验）；3）使⽤抗代谢物；4）代谢物标记追踪实验；5）测定特征性酶；6）核磁共振波谱法。
9. 简述糖的⽣理功能答：1）作为⽣物体的结构成分；2）作为⽣物体内的主要能源物质；3）在体内转变为其他物质；4）作为细胞识别的信息分⼦。
生物化学：名词解释&简答题
名词解释1、等电点（PI）：在某一pH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
2、模体(序)（motif）：在蛋白质分子中，有两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为motif3、结构域(domain)：在多肽链上相邻的模序结构紧密联系，形成二个或多个在空间上可以明显区别的局部区域，各自行使其功能。
4、DNA变性：在一定理化因素作用下，DNA双螺旋的空间构象破坏解体，但其一级结构仍完整的现象称变性。
5、DNA复性：变性DNA经过一定处理重新形成双螺旋DNA的过程称复性。
6、Tm值：融解温度，在DNA发生热变性时，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为融解温度（Tm值）。
在Tm值时，DNA分子内50%的双螺旋结构被解开。
7、Km：米氏常数，单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合，是酶的特征性常数之一，其值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
8、酶的竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与酶的底物竞争酶的活性中心，从而阻断酶与底物结合形成中间产物。
由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例，这种作用称为竞争性抑制。
9、同工酶(Isoenzyme)：具有相同催化作用，但酶分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一类酶。
10、糖酵解（glycolysis）：在缺氧状况下，葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程称为糖酵解。
11、乳酸循环（Cori cycle）：在肌肉中葡萄糖经酵解生成乳酸，乳酸经血循环运到肝脏，肝脏又将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释放释入血液后又被肌肉摄取，这种代谢循环途径称为乳酸循环。
12、三羧酸循环（tricarboxylic acid cycle）：由活性二碳化合物（乙酰CoA）与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，以四次脱氢、二次脱羧再生成草酰乙酸完成循环反应过程，成为三羧酸循环，又称kerb 循环和柠檬酸循环。
《生物化学》名词解释与简答题
《生物化学》名词解释与简答题第1章蛋白质的结构与功能（-）名词解释1.肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子C ot、C、0、N、H、Cot 2位于同一平面，Cot］和Cot2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
2.Motif （模体）：在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。
3.伴侣（molecular chaperone ）: 一类保守的蛋白质，可识另0肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
4.Domain （结构域）（P19）:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定点的区域,各行使其功能, 称为结构域。
5.蛋白质的四级结构（quaternary）与亚基（subunit）:体内许多功能性蛋白质分子含有二条或两条以上多肽链, 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
6.协同效应（cooperativity ）: 一个亚基与其配体（Hb中的配体为02）结合后，，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应。
7.蛋白质变性（denaturation）:在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
8.pl （等电点）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
9.蛋白质的复性：若蛋白质变性的程度较轻,去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
10.盐析：是将硫酸铉、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
生物化学一名词解释及简答题
两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性例子或偶级离子必需氨基酸：指人体自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的PH值，用符号PL表示稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其他罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体内的各种组织和细胞的氨基酸构型：指在立体异构体重不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，一级二硫键的位置构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定球状分子结构的构象氢键：指负电荷很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力蛋白质的司机结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构离子键：带相反电荷的基团直接的静电引力，也称为静电键或盐键超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构耽误组合在一起所形成的有规则的。
在空间上能辨认的二级结构组合体琉水键：非极性分子之间的一种弱的，非共价的相互作用范德华力：中性原子直接通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力盐析：指在蛋白质溶液中加入一定量的高溶度中性盐，使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象蛋白质的沉淀作用：指在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术层析：按照在移动相和固定相直接的分配比例将混合成分分开的技术单核苷酸：指核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯磷酸二酯键：指单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键不对称比率：不同生物的碱基组成有很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中由于各种碱基的大小和结构的不同，使得碱基直接的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基互补规律反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。
生物化学(名词解释及简答题)
生物化学(名词解释及简答题)生物化学1、生物化学的主要内容是什么？答：生物体的化学组成、分子结构及功能物质代谢及其调控遗传信息的贮存、传递与表达2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。
氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。
羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。
因此氨基酸具有两性解离的性质。
在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。
当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。
3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键称为肽键。
蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。
4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。
5、蛋白质的功能有哪些？答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面： 1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。
2.调节身体功能 3. 供给能量6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？1答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。
变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。
7、酶的特点有哪些？答：1、酶具有极高的催化效率2、酶对其底物具有较严格的选择性。
3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。
4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。
8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。
《生物化学》名词解释与简答题
《生物化学》名词解释与简答题第1章蛋白质的结构与功能（-）名词解释1.肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子C ot、C、0、N、H、Cot 2位于同一平面，Cot］和Cot2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
2.Motif （模体）：在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。
3.伴侣（molecular chaperone ）: 一类保守的蛋白质，可识另0肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
4.Domain （结构域）（P19）:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定点的区域,各行使其功能, 称为结构域。
5.蛋白质的四级结构（quaternary）与亚基（subunit）:体内许多功能性蛋白质分子含有二条或两条以上多肽链, 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
6.协同效应（cooperativity ）: 一个亚基与其配体（Hb中的配体为02）结合后，，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应。
7.蛋白质变性（denaturation）:在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
8.pl （等电点）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
9.蛋白质的复性：若蛋白质变性的程度较轻,去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
10.盐析：是将硫酸铉、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
生物化学名词解释及简答题
生物化学名词解释及简答题名词解释1.酮体:脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物。
2.酶活性中心:酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。
酶的活性中心有两个功能部位:第一个是结合部位，由一些参与底物结合的有一定特性的基团组成;第二是催化部位，由一些参与反应的基团组成，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学反应。
3.呼吸链:线粒体基质是呼吸底物氧化的场所，底物在这里氧化所产生的NADH 和FADH2将质子和电子转移到内膜的载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给氧气形成水。
这种由载体组成的电子传递系统称为电子传递链，因为其功能和呼吸作用直接相关，也叫呼吸链。
4．遗传密码:存在于信使RNA中的三个相邻的核苷酸顺序，是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位。
密码子确定哪一种氨基酸参入蛋白质多肽链的特定位置上;共有64个密码子,其中61个是氨基酸的密码，3个是作为终止密码子。
其特点有:简并性、通用性、变偶性、无间隔、不重叠。
5.DNA半保留复制:DNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补配对的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。
这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基序列完全一样。
由于子代DNA分子中一条链来至亲代，另一条链新合成，这种复制方式称为半保留复制。
6.联合脱氨基作用:大多数氨基酸通过联和脱氨基作用水解产生NH3，过程是通过转氨酶将氨基转移给α-酮戊二酸，再由谷氨酸脱氢酶催化脱氨，联和脱氨基包括以谷氨酸为核心和以嘌呤核苷酸为核心的联和脱氨基方式。
7.分子杂交:不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。
这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
8.二面角:两个肽键平面之间的α―碳原子，可以作为一个旋转点形成二面角(dihedral angle)。
生物化学名词解释和问答
11年一、名词解释1.双缩脲反应：指蛋白质或多肽（含两个以上肽键，且可溶于碱性水溶液）（1分），在碱性条件下与CuSO4反应生成蓝紫色或紫红色化合物的反应（2.5分），可用于蛋白质含量的检测（0.5分）2.酶原激活：某些酶类在最初合成出来的时候，为没有活性的形式称为酶原（1分），酶原在其他蛋白酶或外界环境作用下转变为有活性的酶的过程称为酶原激活（2.5分），酶原激活多数通过切去多余肽段的形式实现，为不可逆过程（0.5分）3.在真核生物或病毒的染色体中（0.5分），有一些DNA序列，对基因转录起增强作用，有时甚至是必不可少的，称为增强子（3分），增强子与效应基因之间可以有很远的距离，可以在效应基因的上游或下游，但一般只作用于同一条DNA分子上的启动子（0.5分）4.P/O比，是指一对电子经呼吸链传递至氧，能够合成的ATP数量（无机磷酸消耗量）（3.5分），常用于检测生物氧化磷酸化的效率（0.5分）5.别构效应：指蛋白质与配基结合改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性的现象（3.5分），具有别构效应的蛋白质，多为寡聚蛋白（0.5分）6.糖酵解：葡萄糖在无氧条件下分解产生丙酮酸，并产生ATP的过程（3.5分），是糖类无氧代谢的共同途径（0.5分）12年一、名词解释1.亲和层析是利用待分离蛋白质与固定相中相应配体的特异性结合（3分），将目标蛋白质与其他物质分开（1分）。
2.鸟氨酸循环：是机体合成尿素的代谢途径（1分），由氨与二氧化碳合成氨基甲酰磷酸（1分），再与鸟氨酸结合，经过循环后，生成尿素（1.5分），并再次形成鸟氨酸（0.5分），故称～～3.核酸杂交是指不同来源的的核酸分子，因存在互补的片段，经变性后，在复性过程中形成局部双链的现象（2.5分），常用于核酸的分离，特定核酸序列（基因）的分离和标记鉴别（1分），常见有DNA之间的杂交（SouthernBlotting），RNA之间的杂交(Northern Blotting)(0.5分)。
生物化学名词解释和简答题综合终极版
生物化学名词解释和简答题名词解释1．两性离子：又称兼性离子，偶极离子，即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。
2．等电点：蛋白质是两性电解质，溶液中蛋白质的带电情况与它所处环境的pH有关。
调节溶液的Ph值，可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为零，且在电场中不移动，此时溶液的pH值即为该中蛋白质的等电点。
3．构型：指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间取不同的位臵所形成的不同立体异构。
4．构象:指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。
构象的改变是由于单键的旋转儿产生的，不需有共价键变化（断裂或形成），但涉及到氢键等次级键的改变。
5．结构域：结构域又成为辖区。
在较大的蛋白质中，往往存在两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的三维实体，这样的三维实体即结构域；结构域自身是紧密装配的，但结构域与结构域之间关系松懈。
结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。
6．蛋白质一ֻ二.三.四级结构以及超二级结构：蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
多肽链中的主骨架上所含的羰基和亚氨基，在主链骨架盘绕折叠时可以形成氢键，依靠这种氢键维持固定，多肽链主链骨架上的若干肽段可以形成有规律性的空间排布而其它部分在空间的排布是无规则的，如无规则的卷曲结构。
这种由多肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性结构称为蛋白质的二级结构，包括无规则卷曲结构。
二级结构与侧链R的构象无关。
维持二级结构稳定的化学键主要是氢键。
蛋白质分子中的多肽链在二级结构或超二级结构甚至结构域的基础上进一步盘绕折叠，依靠非共价键（如氢键、离子键、疏水的相互作用等）维系固定所形成的特定空间结构称为蛋白质的三级结构。
三级结构指多肽链所有原子在空间中的排布。
此外，在某些蛋白质分子中，二硫键对其三级结构的稳定也起重要的作用。
有些蛋白质分子中含有两条或多条肽链，每一条肽链都具有各自的三级结构。
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名词解释：
A卷
蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的PH称为蛋白质的等电点。
P25
DNA的变性：在某些理化因素（温度、PH、离子强度等）作用下；DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，成为单链的现象即为DNA的变性。
P48 糖元的合成：指由葡萄糖合成糖原的过程。
课件
脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪的动员。
P110
氧化磷酸化：是细胞内ATP形成的主要方式，即在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，因此又称为偶联磷酸化。
P146
营养必须氨基酸：人体内有8种氨基酸不能合成，这些体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，称为必须氨基酸。
P161
DNA的半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模板按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。
子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成，两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这种复制方式称为半保留复制。
不对称转录：在庞大的基因组中，按细胞的不同发育时序，生存条件和生理需要，只有少部分的基因发生转录，转录的这种选择性行为不对称转录p244
遗传学的中心法则：p215 中间式子
DNA克隆技术：应用酶学的方法，在体外将各种来源的遗传物质――同源的或异源的、原核的或真核的、天然的或人工的DNA与载体DNA结合成一具有自我复制能力的DNA分子――复制者，继而通过转化或转染宿主细胞、筛选出含有目的基因的转化子细胞，在进行扩增、提取获得大量同一DNA分子，即DNA克隆。
P314
B卷：
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
p13 （其他一三四级结构――了解）
DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新配对，恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为蛋白质的复性。
P49
糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。
P78
必须脂肪酸：来源系食物脂肪供给，特别是某些多不饱和脂酸，动物机体自身不能合成，需从从植物油摄取。
它们是动物不可缺少的营养素。
P106
呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。
由于此过程与细胞呼吸有关，所以将此传递链称为呼吸链。
P141 转氨基作用：在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
课件
半不连续性复制：领头链连续复制而随从链不连续复制，就是复制的半不连续性。
课件（DNA 复制时，因为复制的方向必须是从5'到3'，一条链可以连续复制，而它的反义链复制则是不连续的，会产生冈崎片断，所以成为半不连续复制。
）
逆转录：信息流动方向（RNA→DNA）与转录过程（DNA→RNA）相反，也可称为反转录。
RNA→逆转录酶 DNA . P235
起始氨基酰－tRNA：真核细胞起始相应的氨基酰-tRNA，即Met-tRNAiMet
识别起始密码AUG。
可被起始过程的酶，因子识别，原核起始为N-甲酰硫氨酸，起始氨基酰-tRNA为fMet-tRNAifmet
限制性核酸内切酶：有的核酸酶可以在DNA或RNA分子内部切断磷酸二酯键，称为核酸内切酶。
在核酸内切酶中，有的只水解双链分子，有的只水解单链分子，有的要求序列特异性，称为限制性核酸内切酶。
P50
问答题；
A卷
一．酶的可逆性抑制作用有哪些类型？作用机制？p62
答：1.竞争性抑制作用
机理：抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间产物，是酶的活性降低。
2.非竞争性抑制作用
机理：有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合。
底物与抑制剂之间无竞争关系，但酶－底物－抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物。
3，反竞争性抑制作用
机理：酶和底物形成的中间产物（ES）结合，使中间产物ES的量下降，即减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。
二．三羧酸循环的特点及生理意义p84~87 课件
答：特点：
经过一次三羧酸循环，
消耗一分子乙酰CoA，
经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。
生成1分子FADH2，3分子NADH + H+，2分子CO2， 1分子GTP。
关键酶有：
柠檬酸合酶
α-酮戊二酸脱氢酶复合体
异柠檬酸脱氢酶
三羧酸循环的生理意义
是三大营养物质氧化分解的共同途径；
是三大营养物质代谢联系的枢纽；
为其它物质代谢提供小分子前体；
为呼吸链提供H+ + e。
三．一段DNA 序列为模板，经转录以后RNA为 5‘UCG CAA AUG CCA````UAG AAUCCG3回答：①写出该RNA序列的DNA 模板合成碱基序列
②标出该mRNA序列的起始密码子，这段mRNA的UAG 可否终止mRNA的翻译，为什么？
答：①3‘AGC GTT TAC GGT````ATCTTAGGC5’
②起始密码为AUG
这里的UAG不能作为终止密码判断方法：密码子以3个碱基为序列，进行翻译，由起始密码子算起（方向肯定是由5'到3'的）当到UAG时，该密码子并不是连续的3个碱基序列，因此。
（如果UAG刚好在一起就可以）
B卷
酶促反应特点
答: （一）酶促反应具有极高的效率
酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。
（二）酶促反应具有高度的特异性
1.绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。
2.相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。
3.立体结构特异性：作用于立体异构体中的一种。
（三）酶促反应的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。
其中包括对酶生成与降解量的调节、酶催化效力的调节、通过改变底物浓度对酶进行调节等三方面的调节。
什么是遗传学的中心法则？遗传密码在遗传信息中的作用？遗传密码的特点？
答：中心法则：P215 中间式子
遗传密码特点：
遗传密码的连续性
编码蛋白质氨基酸序列的各个三联体密码连续阅读，密码间既无间断也无交叉。
简并性
遗传密码中，除色氨酸和甲硫氨酸仅有一个密码子外，其余氨基酸有2、3、4个或多至6个三联体为其编码。
通用性
蛋白质生物合成的整套密码，从原核生物到人类都通用。
摆动性
转运氨基酸的tRNA的反密码需要通过碱基互补与mRNA上的遗传密码反向配对结合，但反密码与密码间不严格遵守常见的碱基配对规律，称为摆动配对。
人体丙氨酸彻底氧化成最终产物过程（要求写出分解过程所涉及的反应途径，名称及功能）p88
答：丙氨酸(可逆箭头：箭头上为转氨基；箭头下为联合脱氨基)丙酮酸――>（箭头上为有氧氧化,箭头下为线粒体)乙酰CoA――>TAC
1.脱氨基作用――》丙酮酸
2.有氧氧化：生成乙酰CoA → 3NADH + H+
3.进入呼吸链（氧化磷酸化）：呼吸链→生成大量ATP
4.氨的去路：进入鸟氨酸循环合成尿素,最终产物：ATP,H2O,CO2,尿素
这是网上关于这道题的一些相关资料～大家也可以参考再组织一下答案
丙氨酸脱氨生成丙酮酸;
2.丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA，此反应脱下一对H进入呼吸链产生3个ATP;
3.乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化生成CO2和H2O,并产生12分子ATP，其中经过4次脱氢，生成3分子NADH+H和1分子FADH2,一次底物水平磷酸化。
所以1分子丙氨酸完全氧化共可以产生15分子ATP。
丙酮酸进入线粒体，由丙酮酸脱氢酶复合体催化，经氧化脱羧基转化成乙酰CoA。
丙酮酸脱氧酶复合体由3个酶和5个辅酶组成，三个酶是丙酮酸脱氢酶、转乙酰化酶、二氢硫辛酸脱氢酶。
5种辅酶是TPP、CoASH、硫辛酸、FAD及NAD+。
反应结果丙酮酸脱氢并脱羧，生成CO2、NADH+H+和乙酰CoA。
红色为不确定～大家要是知道正确答案～或发现有错的～请记得告诉大家一起纠正啊～～～。