乳酸脱氢酶同工酶
乳酸脱氢酶282
乳酸脱氢酶282乳酸脱氢酶（Lactate Dehydrogenase, LDH）是一种广泛存在于生物体内的酶类，具有催化乳酸氧化还原的功能。
它参与了糖酵解途径中的关键步骤，将糖分解产生的乳酸转化为丙酮酸，同时在某些情况下也可逆转这一反应。
本文将从乳酸脱氢酶的结构、功能、生理作用和临床应用等方面进行介绍。
乳酸脱氢酶是一种四聚体酶，由四个亚基构成，包括两种亚基类型：M亚基（乳酸脱氢酶1）和H亚基（乳酸脱氢酶2）。
这两种亚基的组合形式决定了乳酸脱氢酶的同工酶型，包括LDH1、LDH2、LDH3、LDH4和LDH5。
这些同工酶在不同组织和器官中的表达量不同，反映出乳酸脱氢酶的组织特异性。
乳酸脱氢酶在细胞内主要参与糖酵解途径中的乳酸产生和消耗。
在缺氧情况下，乳酸脱氢酶催化糖酵解的最后一步，将产生的丙酮酸还原为乳酸，以维持细胞内NAD+的供应。
而在充氧情况下，乳酸脱氢酶则逆转这一反应，将乳酸氧化为丙酮酸，以提供能量和维持酸碱平衡。
乳酸脱氢酶的活性受到pH值、温度和离子强度等因素的影响。
乳酸脱氢酶在人体生理过程中扮演着重要的角色。
它参与了糖酵解途径，为细胞提供能量。
此外，乳酸脱氢酶在胚胎发育、骨骼肌运动、心肌代谢和免疫调节等方面也发挥着重要的作用。
乳酸脱氢酶在肿瘤细胞中表达较高，被广泛应用于肿瘤诊断和监测。
乳酸脱氢酶的活性异常与多种疾病的发生和发展密切相关。
例如，乳酸脱氢酶的升高可提示心肌梗死、肝炎、肝硬化等疾病。
乳酸脱氢酶的降低则可能与贫血、维生素B12缺乏等疾病有关。
通过检测血清中乳酸脱氢酶的活性，可以帮助医生判断疾病的类型、程度和预后，指导临床治疗。
乳酸脱氢酶在临床中的应用不仅局限于疾病的诊断和监测，还包括药物研发和体育训练等领域。
乳酸脱氢酶活性的改变可以作为药物毒性的指标，帮助筛选和评价药物的安全性。
在体育训练中，乳酸脱氢酶的活性可以反映肌肉疲劳程度，从而指导训练强度和恢复策略的制定。
乳酸脱氢酶作为一种重要的酶类，参与了糖酵解途径中的关键步骤，具有广泛的生理作用和临床应用价值。
乳酸脱氢酶
乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶.乳酸脱氢酶消失于机体所有组织细胞的胞质内,个中以肾脏含量较高.乳酸脱氢酶是能催化丙酮酸生成乳酸的酶,几乎消失于所有组织中.同工酶有六各种情势,即LDH-1(H4).LDH-2(H3M).LDH-3(H2M2).LDH-4(HM3).LDH-5(M4)及LDH-C4,可用电泳办法将其分别.LDH同功酶的散布有明显的组织特异性,所以可以依据其组织特异性来协用诊断疾病.正常人血清中LDH2,〉LDH1.若有心肌酶释放入血则LDH1〉LDH2,应用此指标可以不雅察诊断心肌疾病.根本信息英文名称: LDH(lactate dehydrogenase)序列信息:1 gsgcnldsar frylmg长度:16 aa{物种起源:Homo sapiens (human)}正常规模:血清135.0~215.0U/L;脑脊液含量为血清的1/10.乳酸脱氢酶A简介乳酸脱氢酶(LDH)分子量为130~140KDa,由两种亚单位构成:H(暗示heart)和M(暗示muscle).它们按不合的情势分列组合形成含4个亚基的5种同工酶,即:LDH1(H4).LDH2(H3M1).LDH3(H2M2).LDH4(HM3).LDH5(M4).LDH催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反响,在碱性前提下促进lactic acid向pyruvic acid偏向的反响,而在中性前提下促进pyruvic acid向lactic acid的转化(为逆反响).LDH是介入糖无氧酵解和糖异生的重要酶.因为LDH几乎消失于所有体细胞中,并且在人体组织中的活性广泛很高,所以血清中LDH的增高对任何单一组织或器官都长短特异的.在AMI时升高迟.达峰晚,故对早期诊断价值不大.因为半寿期长(10~163小时),多用于回想性诊断,如对入院较晚的AMI病人.亚急性MI的诊断和病情监测.LDH在组织中的散布特色是心.肾以LDH1为主,LDH2次之;肺以LDH3.LDH4为主;骨骼肌以LDH5为主;肝以LDH5为主,LDH4次之.血清中LDH含量的次序是LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5.正常参考值人组织中的乳酸脱氢酶(LDH)用电泳法可以分别出5种同工酶区带,依据其电泳迁徙率的快慢,依次定名为LDH1,LDH2,LDH3,LDH4,LDH5.不合组织的乳酸脱氢酶同工酶散布不合,消失明显的组织特异性,人心肌.肾和红细胞中以LDH1和LDH2最多,骨骼肌和肝中以LDH4和LDH5最多,而肺.脾.胰.甲状腺.肾上腺和淋凑趣等组织中以LDH3最多.后来从睾丸和精子中发明了LDHx,其电泳迁徙率介于LDH4和LDH5之间.LDH是由H(心肌型)和M(骨骼肌型)两类亚基构成,分别形成LDH1(H4).LDH2(H3M).LDH3(H2M2).LDH4(HM3).LDH5(M4).正常参考值(1)琼脂糖电泳法:±5.3)%;±5.0)%;±4.0)%;±3.5)%;±3.0)%.(2)醋酸纤维素薄膜法:±2.62)%±1.57)%±1.38)%±1.84)%±1.59)%(3)聚丙烯酰胺法:±0.4)%±0.5)%±0.4)%±0.4)%±0.3)%总之,健康成人血清LDH同工酶有如下的纪律:LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5.临床意义(1)心肌细胞LDH活性远高于血清数百倍,尤以LDH1和LDH2含量最高,LDH2占主导地位.急性心肌梗塞时,血清LDH1和LDH2明显升高,约95%的病例的血清LDH1和LDH2比值大于1,且LDH1升高早于LDH总活性升高.LDH在心肌梗逝世后上升速度比肌酸激酶慢许多,所以LDH上升在血液中消失时光较长,使得LDH成为诊断心肌梗逝世产生一周以上的有用对象.病毒性和风湿性心肌炎及克山病,消失心肌伤害时,病人的血清LDH同工酶的转变与心肌梗塞类似.LDH1/LDH2比值>1还见于溶血性贫血.地中海贫血.恶性贫血.镰形细胞性贫血.肾脏毁伤.肾皮质梗塞.心肌毁伤性疾病.瓣膜病等.(2)脑干含LDH1较高.颇脑毁伤仅累及大脑半球时,只有血清同工酶谱的绝对值增高,而不影响同工酶的互相比值,假如累及脑干时,病人血清LDH1的含量也增高.(3)急性心肌梗塞发病后12~24小时,血清LDH1也已升高.若同时测定LDH总活性,可发明LDH1/总LDH的比值升高.早期血清中LDH1和LDH2活性均升高,但LDH1增高更早,更明显,导致LDH1/LDH2的比值升高.对急性心肌梗塞诊断的阳性率和靠得住性优于单纯测定LDH1或CK-MB.(4)胚胎细胞瘤病人的血清LDH1活性升高.(5)急性肝炎,肝细胞毁伤或坏逝世后,向血流释入大量的LDH4和LDH5,致使血中LDH5/LDH4比值升高,故LDH5/LDH4>1可做为肝细胞毁伤的指标.急性肝炎以LDH5明显升高,LDH4不增,LDH5/LDH4>1为特点;若血清LDH5中断升高或降低后再度升高,则可以为是慢性肝炎;肝晕厥病人的血清LDH5.LDH4活性极高时,常示预后不良;原发性肝癌以血清LDH4>LDH5较为罕有.(6)肾皮质以LDH1和LDH2含量较高,肾髓质以LDH4和LDH5活性较强.患急性肾小管坏逝世(ATN).慢性肾盂肾炎.慢性肾小球肾炎以及肾移植排异时,血清LDH5均可增高.(7)肺含LDH3较多,肺部疾患时血清LDH3常可升高.肺梗塞时LDH3和LDH4相等,LDH1明显降低;肺脓肿病人的血清LDH3.LDH4常与LDH5同时升高. 煤矿.钨矿矽肺病人的血清LDH1.LDH2降低,LDH4.LDH5升高.(8)血清LDH总活性升高而同工酶谱正常(LDH1/LDH2<1)的病例,临床消失率依次为;心肺疾病.恶性肿瘤.骨折.中枢神经体系疾患.炎症.肝硬化.传染性单核细胞增多症.甲状腺功效减退.尿毒症.组织坏逝世.病毒血症.肠梗阻等.(9)肌养分不良病人肌肉中LDH1.LDH2明显增高,LDH5明显降低;而血清则相反,LDH1.LDH2明显削减,LDH4.LDH5明显,标明血清LDH同工酶重要来自肌肉组织.(10)恶性病变时LDH3常增高.升高的原因乳酸脱氢酶偏高的原因至于乳酸脱氢酶高的原因,有以下方面:乙肝病毒携带者病情恶化成乙肝患者时,部分肝细胞受损,血清中LDH4和LDH5含量就会有不合程度的增高.2.乙肝治疗办法特殊是是用药不当,长期服用统一种药物时造成肾毒现象的产生.当肾毒现象消失时,血清中乳酸脱氢酶含量会敏捷升高.3.乙肝不进行适合积极的治疗,成长到必定程度时会造成肝脏代谢轻微平常,导致肾脏功效衰竭,从而也会引起乳酸脱氢酶含量升高.4.肺梗塞.恶性贫血.休克及肿瘤转移所致的胸腹水时,会引起乳酸脱氢酶的偏高.偏低的原因乳酸脱氢酶消失于机体所有组织细胞的胞质内,个中以肾脏含量较高.血清乳酸脱氢酶正常规模是100~300U/L,当消失乳酸脱氢酶偏低时,罕有原因如下.乳酸脱氢酶偏低的原因1:检讨进程中消失误差;乳酸脱氢酶偏低的原因2:内排泄掉调;乳酸脱氢酶偏低的原因3:过于劳顿.睡眠不好.心境不好等.总之,乳酸脱氢酶偏低一般不是很轻微,经由疗养即可恢复.但假如消失乳酸脱氢酶偏高就要引起看重了.因为肺梗塞.恶性贫血.休克及肿瘤转移所致的胸腹水时,会引起乳酸脱氢酶的偏高.LDH试验折叠概述乳酸脱氢酶(LDH)是催化乳酸和丙酮互相转化的同工酶,属于氢转移酶.该酶消失于所有动物的组织中,在肝脏中活性最高,其次为心脏.骨骼肌.肾脏,在肿瘤组织及白血病细胞中也能检测到.在大多半动物组织中,它是由两种肽链按必定比例构成的5种四聚体.它的每条肽链各由一个基因编码,经转录.翻译.润饰加工等进程,最后成为有生物学活性的物资.不合的动物,不合的组织或器官在不合的发育阶段或不合的生涯周期均有其特异性的同工酶酶谱.天然界中消失L和D两种乳酸脱氢酶.折叠试验道理用纯化的抗体包被微孔板,制成固相载体,往包被抗D-LDH抗体的微孔中依次参加标本或尺度品.生物素化的抗D-LDH抗体.HRP 标识表记标帜的亲和素,经由完整洗涤后用底物TMB显色.TMB在过氧化物酶的催化下转化成蓝色,并在酸的感化下转化成最终的黄色.色彩的深浅和样品中的D-LDH呈正相干.用酶标仪在450nm波长下测定吸光度(OD值),盘算样品浓度.折叠试剂盒构成及试剂配制1. 酶联板(Assay plate ):一块(96孔).2. 尺度品(Standard):2瓶(冻干品).3. 样品稀释液(Sample Diluent):1×20ml/瓶.4. 生物素标识表记标帜抗体稀释液(Biotin-antibody Diluent):1×10ml/瓶.5. 辣根过氧化物酶标识表记标帜亲和素稀释液 (HRP-avidin Diluent):1×10ml/瓶.6. 生物素标识表记标帜抗体(Biotin-antibody):1×120μl/瓶(1:100)7. 辣根过氧化物酶标识表记标帜亲和素(HRP-avidin):1×120μl/瓶(1:100)8. 底物溶液(TMB Substrate):1×10ml/瓶.9. 浓洗涤液(Wash Buffer):1×20ml/瓶,应用时每瓶用蒸馏水稀释25倍.10. 终止液(Stop Solu tion):1×10ml/瓶(2N H2SO4).折叠须要而未供给的试剂和器材1. 尺度规格酶标仪2. 高速离心计心境3. 电热恒温造就箱4. 清洁的试管和Eppendof管5. 系列可调节移液器及吸头,一次检测样品较多时,最好用多通道移液器6. 蒸馏水,容量瓶等折叠操纵步调试验开端前,请提前设置装备摆设好所有试剂,试剂或样品稀释时,均需混匀,混匀时尽量防止起泡.每次检测都应当做尺度曲线.如样品浓渡过高时,用样品稀释液进行稀释,以使样品相符试剂盒的检测规模.1. 加样:分别设空白孔.尺度孔.待测样品孔.空白孔加样品稀释液100μl,余孔分别加尺度品或待测样品100μl,留意不要有气泡,加样将样品加于酶标板孔底部,尽量不触及孔壁,轻轻晃悠混匀,酶标板加上盖或覆膜,37℃反响120分钟.为包管试验成果有用性,每次试验请应用新的尺度品溶液.2. 弃去液体,甩干,不必洗涤.每孔加生物素标识表记标帜抗体工作液100μl(取1μl生物素标识表记标帜抗体加99μl生物素标识表记标帜抗体稀释液的比例配制,轻轻混匀,在应用前一小时内配制),37℃,60分钟.3. 温育60分钟后,弃去孔内液体,甩干,洗板3次,每次浸泡1-2分钟,350μl/每孔,甩干.4. 每孔加辣根过氧化物酶标识表记标帜亲和素工作液(同生物素标识表记标帜抗体工作液) 100μl,37℃,60分钟.5. 温育60分钟后,弃去孔内液体,甩干,洗板5次,每次浸泡1-2分钟,350μl/每孔,甩干.6. 依序每孔加底物溶液90μl,37℃避鲜明色(30分钟内,此时肉眼可见尺度品的前3-4孔有明显的梯度蓝色,后3-4孔梯度不明显,即可终止).7. 依序每孔加终止溶液50μl,终止反响(此时蓝色立转黄色).终止液的参加次序应尽量与底物液的参加次序雷同.为了包管试验成果的精确性,底物反响时光到后应尽快参加终止液.8. 用酶联仪在450nm波长依序测量各孔的光密度(OD值). 在加终止液后15分钟以内进行检测.折叠盘算以尺度物的浓度为横坐标(对数坐标),OD值为纵坐标(通俗坐标),在半对数坐标纸上绘出尺度曲线,依据样品的OD值由尺度曲线查出响应的浓度;再乘以稀释倍数;或用尺度物的浓度与OD值盘算出尺度曲线的直线回归方程式,将样品的OD值代入方程式,盘算出样品浓度,再乘以稀释倍数,即为样品的现实浓度.折叠留意事项1. 当混杂蛋白溶液时应尽量轻缓,防止起泡.2. 洗涤进程平常重要,不充分的洗涤易造成假阳性.3. 一次加样时光最好掌握在5分钟内,如标本数目多,推举应用排枪加样.4. 请每次测定的同时做尺度曲线,最好做复孔.5. 如标本中待测物资含量过高,请先稀释后再测定,盘算时请最后乘以稀释倍数.6. 在配制尺度品.检测溶液工作液时,请以响应的稀释液配制,不克不及混杂.7. 底物请避光保管.8. 不要用其它临盆厂家的试剂调换试剂盒中的试剂.偏高怎么办血清中乳酸脱氢酶偏高重要有恶性肿瘤,肝炎.肝硬化等疾病引起的,乳酸脱氢酶检讨偏高罕有于急性肝炎.壅塞性黄疸.心肌炎.恶性肿瘤.肝硬化.肝癌.活动肌肉养分不良.急性白血病及恶性贫血等病症.临床医学实践标明,80%以上患者体内的血清乳酸脱氢酶升高是由肝脏疾病引起的,尤其是急性乙肝.肝硬化.肝癌等.是以,若患者发明乳酸脱氢酶在血清中的含量不再正常规模之内,应实时到肝病病院进行检测,在大夫的指点下进行有针对性的治疗.。
乳酸脱氢酶380算高
乳酸脱氢酶380算高【原创版】目录1.乳酸脱氢酶 (LDH) 的介绍2.LDH 380 的含义3.LDH 380 数值高的可能原因4.高 LDH 380 的潜在健康问题5.如何降低 LDH 380 水平正文乳酸脱氢酶 (LDH) 是一种在人体细胞中广泛存在的酶，参与乳酸的代谢过程。
LDH 380 是指乳酸脱氢酶同工酶中的一种，其单位为 U/L。
正常情况下，人体血液中 LDH 380 的水平应该在 200-400 U/L之间。
当LDH 380 的水平超过正常范围时，可能表明存在某些健康问题。
LDH 380 数值高的可能原因包括:1.肌肉损伤：当身体受到创伤或者剧烈运动后，肌肉组织可能会受到损伤，从而导致 LDH 380 水平升高。
2.心脏疾病：心脏疾病可能导致心肌损伤，从而引起 LDH 380 水平升高。
3.肝脏疾病：肝脏是乳酸脱氢酶的主要生产地，如果肝脏受到损伤或者疾病，可能会导致 LDH 380 水平升高。
4.肿瘤：某些肿瘤细胞可能会产生乳酸脱氢酶，从而导致 LDH 380 水平升高。
高 LDH 380 的潜在健康问题包括:1.心肌损伤：高水平的 LDH 380 可能表明存在心肌损伤，需要进一步检查和治疗。
2.肝脏疾病：高水平的 LDH 380 可能表明存在肝脏疾病，需要进一步检查和治疗。
3.肿瘤：高水平的 LDH 380 可能表明存在肿瘤，需要进一步检查和治疗。
如何降低 LDH 380 水平？1.如果是由于剧烈运动引起的 LDH 380 水平升高，可以通过适当的休息和补充足够的水分来缓解。
2.如果是由于肌肉损伤引起的 LDH 380 水平升高，可以采用冷敷和局部保护等措施来缓解。
3.如果是由于肝脏疾病或肿瘤等引起的 LDH 380 水平升高，需要尽快就医，接受进一步的检查和治疗。
乳酸脱氢酶 380 算高是一种身体给我们的信号，表明身体某些部位可能受到损伤或者存在疾病。
乳酸脱氢酶和肌酸激酶同工酶高的原因
乳酸脱氢酶（LDH）和肌酸激酶（CK）同工酶高在临床检测中是常见的现象，常见于多种疾病和健康问题。
本文将从多个角度探讨乳酸脱氢酶和肌酸激酶同工酶高的原因，分析可能的病因，以及对策和建议。
一、乳酸脱氢酶（LDH）同工酶高的原因1. 炎症反应乳酸脱氢酶属于细胞内酶，其同工酶高常见于组织损伤和炎症反应。
细胞受损或炎症导致细胞膜通透性增加，LDH释放入血液中，引起其同工酶浓度升高。
2. 心肌梗死急性心肌梗死时，心肌组织受损，LDH从心肌细胞释放入血液中，导致其同工酶浓度升高。
3. 肝脏疾病肝脏疾病如黄疸、肝炎、肝硬化等也会导致LDH同工酶高。
肝脏受损使得LDH释放入血液中增加。
4. 肌肉损伤肌肉损伤如挫伤、拉伤、运动过度等也会导致LDH同工酶高。
肌肉损伤使得细胞内LDH释放入血液中增加。
二、肌酸激酶（CK）同工酶高的原因1. 肌肉损伤肌酸激酶同工酶高的最常见原因是肌肉损伤，特别是骨骼肌损伤。
运动过度、挫伤、拉伤等导致的肌肉损伤可以使得肌酸激酶释放到血液中，引起其同工酶浓度升高。
2. 心肌梗死与LDH类似，心肌梗死导致心肌细胞损伤，CK释放到血液中增加，导致其同工酶浓度升高。
3. 肌无力慢性肌无力症患者也常伴有CK同工酶高。
肌无力症导致肌细胞的破坏和修复过程不断进行，CK不断释放入血液中。
4. 药物一些药物如他汀类药物、胰岛素等在长期或过量使用时也会导致CK同工酶高。
三、其他因素除了上述常见原因外，还有一些其他因素也可能导致LDH和CK同工酶高，如高温、中毒、代谢性疾病、感染、内分泌疾病等。
总结起来，乳酸脱氢酶和肌酸激酶同工酶高的原因非常多样化，包括炎症反应、肌肉损伤、心肌梗死、肝脏疾病、肌无力、药物等因素均可能导致同工酶水平升高。
在临床实践中，对于LDH和CK同工酶高的患者，需要仔细分析病史，结合其他相关检查，以明确疾病的诊断和治疗方案。
通过合理的用药、规范的运动、健康的生活习惯等方式，可以预防LDH和CK同工酶高的发生。
第四章实验五乳酸脱氢酶_LDH_同工酶的分离纯化
NAD+：10 mL NBT：10 mL PMS：2 mL 0.5 M PH7.6 Tris-HCl: 15 mL 0.5 M乳酸钠：15 mL 0.1NaCl：5 mL 去离子水：43 mL
共计100 mL
四、实验操作
1.样品处理：1 g 组织切碎，加 pH 7.4 Tris-HCl缓 冲液10 mL，匀浆，10,000 g ，4℃，离心10 min，上
离子交换剂结构：以Sephadex-QAE A-50为例
葡聚糖 -N+(CH3)3 –Cl基质 功能基团 平衡离子
电荷基团 反离子
离子交换剂的种类
1 按基质种类不同： 离子交换树脂，离子交换纤维素，离子交换凝胶等
2 按功能基团不同： 强酸型 含磺酸基团 (R-SO3H)， 中等酸型 含磷酸基团 (-O-PO2H4) 弱酸型 含酚基、羧基 强碱型 含季胺基团 [-N+(CH3)3]，弱碱型 含叔胺、伯胺基团[-N(CH3)2] 3 按平衡离子的性质不同：
ABC
D
E
A280
5 10 15 20 25 30 35 40 50
洗脱体积
4.聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定：活性电泳 只做分离胶，胶倒好直接插上试样梳，进行聚合
编号 1 2 3 4 5
总体积
溶液名称 30% Acr –0.8% Bis pH 8.9 Tris -HCl TEMED 10% AP H2O
三、实验试剂
1、20 mM Tris-HCl，pH 7.4缓冲液； 2、A液: 20 mM Tris-HCl，pH 6.3缓冲液 3、B液: A液含60 mM NaCl 4、C液: A液含100 mM NaCl 5、D液: A液含150 mM NaCl 6、E液: A液含240 mM NaCl 7、QAE-Sephadex A-50准备：取1克QAE-Sephadex A-50于烧杯中加入100 mL A
乳酸脱氢酶;肌酸激酶;肌酸激酶同工酶
乳酸脱氢酶、肌酸激酶和肌酸激酶同工酶是人体生理过程中不可或缺的重要酶类。
它们在能量代谢、肌肉损伤和疾病诊断等方面发挥着重要的作用。
本文将分别从乳酸脱氢酶、肌酸激酶和肌酸激酶同工酶的功能、结构及临床应用等方面进行介绍和探讨。
一、乳酸脱氢酶1.功能乳酸脱氢酶（LDH）是一种存在于细胞质中的酶，它参与了乳酸的代谢过程。
在有氧环境下，LDH将乳酸转化为丙酮酸，从而释放出能量。
而在缺氧环境下，LDH则参与乳酸的产生过程，帮助细胞维持能量代谢的平衡。
2.结构LDH是由四个亚基构成的四聚体蛋白质，这四个亚基可以分为两种类型：M亚基和H亚基。
在人体中，有5种不同的亚基组合形式，它们分别存在于不同的组织和细胞中。
3.临床应用LDH在临床上是一个重要的生化指标，它可以用于辅助诊断心肌梗死、溶血性贫血、癌症和肝脏疾病等疾病。
通过LDH的测定，可以帮助医生判断疾病的严重程度、进行病情的监测和评估治疗效果。
二、肌酸激酶1.功能肌酸激酶（CK）是一种主要存在于肌肉组织中的酶，它参与了肌肉中肌酸磷酸酶系统的能量代谢过程。
在肌肉受损或缺氧的情况下，肌酸激酶会被释放到血液中，因此成为了一种用于诊断和监测肌肉损伤的生化指标。
2.结构肌酸激酶是一个由两个亚基构成的二聚体酶，这两个亚基分别被称为B亚基和M亚基。
在人体中，有三种不同类型的肌酸激酶异构体，它们分别被称为CK-MM、CK-MB和CK-BB。
3.临床应用在临床实践中，CK的测定常用于评估心肌梗死、肌肉疾病、运动损伤、中风和肝脏疾病等疾病。
通过监测血清中CK水平的变化，可以帮助医生对患者的病情进行评估和诊断。
三、肌酸激酶同工酶1.功能肌酸激酶同工酶（CK-M）是肌酸激酶中的一种同工酶，与肌酸激酶具有相似的生物学功能和结构。
它主要存在于心肌组织和脑组织中，因此也被用作评估心肌和脑组织损伤的生化指标。
2.结构肌酸激酶同工酶和肌酸激酶有着相似的二聚体结构，但其在组织分布和生物学特性上有所不同。
组织ldh检测方法
组织ldh检测方法
乳酸脱氢酶同工酶（LDH）检测方法包括电泳法、离子交换柱层析法、免疫法、抑制法和酶切法等，但迄今最好的和用得最多的是电泳法。
具体操作如下：
1. 将适量细胞接种到96孔细胞培养板中，使待检测时细胞密度不超过80-90%满。
2. 吸去培养液，用PBS液洗涤一次。
换新鲜培养液（推荐使用含1%血清的低血清培养液或适当的无血清培养液），将各培养孔分成如下几组：包括无细胞的培养液孔（背景空白对照孔），未经药物处理的对照细胞孔（样品对照孔），未经药物处理的用于后续裂解的细胞孔（样品最大酶活性对照孔），以及药物处理的细胞孔（药物处理样品孔），并做好标记。
按照实验需要给予适当药物处理（如加入0-10μl左右特定的药物刺激，可设置不同浓度，
不同处理时间，对照孔中需加入适当的药物溶剂对照），继续按常规培养。
到预定的检测时间点前1小时，从细胞培养箱里取出细胞培养板，在“样品最大酶活性对照孔”中加入试剂盒提供的LDH释放试剂，加入量为原有培
养液体积的10%。
加入LDH释放试剂后，反复吹打数次混匀，然后继续在细胞培养箱中孵育。
3. 到达预定时间后，将细胞培养板用多孔板离心机400g离心5min。
分别取各孔的上清液120μl，加入到一新的96孔板相应孔中，随即进行样品测定。
4. 各孔分别加入60μl LDH检测工作液。
混匀，室温（约25℃）避光孵育30min（可用铝箔包裹后置于水平摇床或侧摆摇床上缓慢摇动）。
然后在490nm处测定吸光度。
使用600nm或大于600nm的任一波长作为参考波长进行双波长测定。
以上信息仅供参考，具体操作建议咨询专业人士。
乳酸脱氢酶是同工酶
乳酸脱氢酶是同工酶乳酸脱氢酶（Lactate Dehydrogenase，简称LDH）是一种广泛存在于动物、植物和微生物中的酶，它在细胞内起着重要的生物催化作用。
乳酸脱氢酶是一类同工酶，即存在多个亚单位组成的异构体。
不同亚单位的组合形式决定了乳酸脱氢酶的组织特异性和催化活性。
乳酸脱氢酶的功能是将乳酸氧化为丙酮酸，同时还能将丙酮酸还原为乳酸。
这个反应在许多生物体代谢过程中都扮演着重要角色。
乳酸脱氢酶在有氧条件下主要起到将乳酸氧化为丙酮酸的作用，而在无氧条件下则起到将丙酮酸还原为乳酸的作用，从而维持细胞内的氧化还原平衡。
乳酸脱氢酶的同工酶分为LDH-1、LDH-2、LDH-3、LDH-4和LDH-5五个亚型。
它们的组织分布和催化活性有所不同。
在人类和其他哺乳动物中，LDH-1主要分布在心肌和红细胞中，LDH-5主要分布在肝脏和骨骼肌中，而LDH-2、LDH-3和LDH-4则分布在其他组织中。
这种组织特异性的分布使得乳酸脱氢酶的同工酶在临床诊断和疾病监测中具有重要的意义。
乳酸脱氢酶同工酶的产生与基因表达密切相关。
人体中的乳酸脱氢酶基因编码了五个亚单位，它们的组合形式决定了同工酶的种类。
这些基因的表达受到多种调控机制的影响，包括转录因子的作用、DNA甲基化和组蛋白修饰等。
许多疾病也会影响乳酸脱氢酶同工酶的表达和活性，因此乳酸脱氢酶同工酶的检测在临床上具有一定的价值。
乳酸脱氢酶同工酶的测定方法主要有电泳法、免疫学方法和生物化学法等。
其中，电泳法是最常用的方法之一。
通过电泳分离乳酸脱氢酶同工酶，可以得到不同亚型的相对含量，并进一步判断患者的疾病情况。
免疫学方法则是利用抗体与乳酸脱氢酶结合，通过检测抗原-抗体反应来测定同工酶的活性。
生物化学法则是利用乳酸脱氢酶催化乳酸和丙酮酸之间的转化反应，通过测定反应物和产物的浓度变化来计算乳酸脱氢酶的活性。
乳酸脱氢酶同工酶在临床上具有较高的敏感性和特异性，可作为某些疾病的辅助诊断指标。
乳酸脱氢酶和ck同工酶偏高的原因
乳酸脱氢酶和ck同工酶偏高的原因乳酸脱氢酶和CK同工酶是血液系统中重要的两种酶。
它们在机体中发挥着重要的作用，例如促进代谢和合成多种有机物质。
当它们偏高时，会引起身体各种不适症状，引起疾病。
因此，了解乳酸脱氢酶和CK同工酶偏高的原因，对人体健康有重要意义。
乳酸脱氢酶和CK同工酶的偏高往往是由慢性病的存在引起的。
例如，慢性肝炎可引起乳酸脱氢酶和CK同工酶的偏高；而慢性肾脏病可引起乳酸脱氢酶和CK同工酶的偏高。
此外，乳酸脱氢酶和CK同工酶也可能受到机体免疫系统反应的影响，从而导致偏高。
还有一些细菌感染也可能引起乳酸脱氢酶和CK同工酶的偏高。
此外，乳酸脱氢酶和CK同工酶的偏高也可能与外部因素有关。
例如，接触过敏原或化学物质，会对人体的某些组织或者器官造成损害，从而引起血液中乳酸脱氢酶和CK同工酶的升高。
此外，长时间过度勤劳会导致机体疲劳，也会引起血液中乳酸脱氢酶和CK同工酶的偏高。
乳酸脱氢酶和CK同工酶偏高可能是由于机体内慢性病的发生，也可能是由外部因素造成的。
乳酸脱氢酶和CK同工酶偏高可能会引起人体受到各种疾病的威胁。
因此，检测到乳酸脱氢酶和CK同工酶偏高时，应尽快确定其原因，以便及时采取有效的治疗措施，以保护机体健康。
通常，要确定乳酸脱氢酶和CK同工酶偏高的原因，患者需要做一系列实验，包括血液检查、体检、生化检查和病毒检查等。
根据实验结果，医生可以确定乳酸脱氢酶和CK同工酶偏高的原因，并且提出适当的治疗方案。
除此之外，患者也应注意调整自己的生活方式，戒烟限酒，及时补充营养，保持体力活动，以确保血液里乳酸脱氢酶和CK同工酶偏高的原因能妥善地得到解决。
综上所述，乳酸脱氢酶和CK同工酶偏高的原因复杂，由内部和外部因素共同影响。
因此，如果发现血液中乳酸脱氢酶和CK同工酶偏高，应尽快检查，确定原因，并及时采取有效的治疗措施，以避免由此带来的疾病对身体的伤害。
肌酸激酶同工酶乳酸脱氢酶
肌酸激酶同工酶和乳酸脱氢酶都是生物体内的酶，具有重要的生理功能。
肌酸激酶同工酶是一种存在于肌肉组织中的酶，具有促进肌肉收缩和能量代谢的作用。
它有三种同工酶的形式，分别是CK-MM、CK-MB和CK-BB。
其中，CK-MM主要存在于骨骼肌和心肌中，CK-MB主要存在于心肌中，而CK-BB则主要存在于脑、胃肠道和肺等器官中。
乳酸脱氢酶是一种存在于生物体内的氧化还原酶，能够催化乳酸氧化成丙酮酸，同时将NADH氧化成NAD+。
乳酸脱氢酶有五种同工酶的形式，分别是LDH-1、LDH-2、LDH-3、LDH-4和LDH-5。
这些同工酶在不同的组织中表达，具有不同的生理功能。
如果肌酸激酶同工酶和乳酸脱氢酶的活性异常，可能是由于某些疾病或病理情况引起的。
例如，心肌梗塞、心肌炎、脑血管意外等疾病都可能导致肌酸激酶同工酶的活性升高。
而乳酸脱氢酶的活性升高则可能出现在肝炎、心肌梗塞、恶性肿瘤等疾病中。
因此，对这些酶的检测可以作为诊断某些疾病的重要指标。
总之，肌酸激酶同工酶和乳酸脱氢酶都是生物体内重要的酶，它们的活性变化可能对疾病的诊断和治疗具有重要的意义。
乳酸脱氢酶和乳酸脱氢酶同工酶
乳酸脱氢酶和乳酸脱氢酶同工酶乳酸脱氢酶（Lactate Dehydrogenase，简称LDH）是一种广泛存在于生物体内的酶类分子，具有重要的生理功能。
乳酸脱氢酶同工酶（isoenzyme）在体内也扮演着重要的角色。
通过深入研究乳酸脱氢酶及其同工酶的结构、功能和生理意义，对于理解人体健康状况以及某些疾病的发生与发展具有重要的指导意义。
一、乳酸脱氢酶的基础知识乳酸脱氢酶是一种催化乳酸与丙酮酸之间可逆转化的酶，同时也是糖酵解途径中的一环。
它参与了人体内乳酸与丙酮酸之间的平衡调节，从而维持酸碱平衡，并提供细胞内能量所需。
乳酸脱氢酶同工酶指的是在乳酸脱氢酶类似物中具有相似结构和功能，但分子量、电泳迁移速度以及对底物的亲和力等方面存在差异的酶。
二、乳酸脱氢酶同工酶的分类和特点乳酸脱氢酶同工酶可分为五个亚单位，分别是LDH-A、LDH-B、LDH-C、LDH-D和LDH-X。
这些同工酶在组织特异性、亚单位组合以及生理功能上都存在差异。
其中，LDH-A亚单位主要分布在心肌、红细胞等组织中，参与有氧代谢；LDH-B亚单位主要分布在肝脏、肾脏等组织中，参与乳酸代谢。
不同组织中的乳酸脱氢酶同工酶亚单位组合的不同，决定了其功能的多样性。
三、乳酸脱氢酶同工酶在疾病中的作用1. 乳酸脱氢酶同工酶在肿瘤中的表达与乳酸代谢密切相关。
肿瘤细胞以无氧代谢为主，乳酸脱氢酶同工酶的表达水平较高，通过将乳酸转化为丙酮酸，维持肿瘤细胞的生存和增殖。
2. 乳酸脱氢酶同工酶在心肌梗死和肝脏疾病等疾病的早期诊断中起重要作用。
乳酸脱氢酶同工酶的活性与组织损伤程度有关，通过监测乳酸脱氢酶同工酶的水平变化，可以及早发现和诊断相关疾病。
四、乳酸脱氢酶同工酶的研究进展与应用乳酸脱氢酶同工酶的研究已经取得了较大的进展，研究者通过探索乳酸脱氢酶同工酶的基因表达、底物亲和性、结构与功能以及与疾病之间的关联等方面的信息，揭示了其在人体生理学和病理学中的重要作用。
乳酸脱氢酶肌酸激酶同工酶偏高,二氧化碳结合率偏低
乳酸脱氢酶肌酸激酶同工酶偏高,二氧化碳结合率偏低1. 引言1.1 背景介绍乳酸脱氢酶肌酸激酶同工酶偏高和二氧化碳结合率偏低是两种常见的生化指标异常，通常在临床中被用来辅助诊断和监测某些疾病。
乳酸脱氢酶（LDH）和肌酸激酶（CK）同工酶是一种酶类物质，在细胞内活动度较高，当细胞受损或疾病状态下会释放到血液中，导致其浓度升高。
LDH和CK同工酶的升高可能与心肌梗死、肝炎、恶性肿瘤等疾病有关。
二氧化碳结合率偏低则可能反映出人体的代谢功能受损。
二氧化碳结合率是指血液中二氧化碳与碳酸氢根离子结合形成碳酸的速率，若二氧化碳结合率降低，可能是由于肺功能障碍、代谢性酸中毒等原因引起的。
通过对乳酸脱氢酶肌酸激酶同工酶偏高和二氧化碳结合率偏低的研究，不仅可以更好地理解这些生化指标异常的临床意义，还能有助于提高相关疾病的诊断和治疗水平。
对这些生化指标异常进行深入研究具有重要的临床意义。
1.2 问题提出乳酸脱氢酶肌酸激酶同工酶偏高和二氧化碳结合率偏低是一种不常见但却十分严重的疾病。
这种情况往往会给患者的生活带来很大困扰，甚至威胁到患者的生命安全。
我们迫切需要深入研究这一疾病的发病机制和治疗方法。
问题的提出主要包括以下几个方面：乳酸脱氢酶肌酸激酶同工酶偏高可能导致乳酸和肌酸在体内的累积，从而引发肌肉疲劳和无力，甚至对心肌造成不利影响。
二氧化碳结合率偏低可能影响氧气输送和二氧化碳排出，导致机体内部环境的失衡，严重时可能危及生命。
乳酸脱氢酶肌酸激酶同工酶偏高和二氧化碳结合率偏低可能会相互影响，加剧病情的严重程度。
我们急需了解这两种生化指标的变化是如何相互关联的，以便更好地诊断和治疗患者。
1.3 研究意义乳酸脱氢酶肌酸激酶同工酶偏高与二氧化碳结合率偏低是一种常见的生物化学异常现象，在临床上经常可以见到。
研究这种现象具有重要的意义，了解乳酸脱氢酶肌酸激酶同工酶偏高与二氧化碳结合率偏低的相关因素和机制，有助于揭示人体生理和病理情况之间的关联，为疾病的诊断和治疗提供依据。
实验八 乳酸脱氢酶
实验八乳酸脱氢酶（LDH）同工酶的琼脂糖凝胶电泳一、实验目的了解琼脂糖凝胶电泳的方法和原理，学会分离LDH同工酶的方法。
二、原理同工酶是指能够催化相同的化学反应，但酶分子的结构理化特性乃至免疫学性质不同的一组酶，同工酶这种差异是由于酶蛋白的编码基因不同或基因相同但转录、翻译或后加工有别所造成的。
同工酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织，甚至同一组织或细胞的不同亚细胞结构中。
人们已发现几百种同工酶。
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase LDH）是人们认识的第一个同工酶。
LDH是糖酉孝解中的一个酶，它催化的反应如下。
COOH COOHHO—C—H+NAD＋C＝O＋NADH＋H+CH3 CH3LDH有五种同工酶，分子量在13万～15万之间，由四个亚基组成。
LDH的亚基有两种类型，一种是心肌型亚基（H型）（B基因），另一种是骨骼肌型亚基（M型）（A基因）。
两类亚基以不同比例可组成五种四聚体。
即LDH1(H4)、LDH2(H3M1)、LDH3(H2M2)、LDH4(H1M3)、LDH5(M4)。
H型亚基与M型亚基的氨基酸组成有差异，前者含酸性氨基酸残基多，故LDH可用电泳的方法进行分离。
本实验用pH8.6的缓冲液，在此条件下电泳，LDH的五种同工酶均净带负电荷，向正极泳动，但LDH1最快，依次减慢，LDH5最慢。
在哺乳动物体内，一般厌氧性组织中，如骨骼肌、肝脏中，LDH5含量高；在非厌氧性组织中，如心、脑中，LDH1含量高。
本实验用琼脂糖凝胶，LDH的五种同工酶在琼脂糖凝胶板上分离后，进行酶促反应，使乳酸脱氢生成NADH，NADH将人工递氢体PMS还原，还原型PMS 最终将NBT还原。
NADH++H++PMS=====NAD++PMSH2PMSH2＋NBT======PMS＋NBTH2NBTH2为蓝色化合物。
三、实验器材（一）、仪器1、电泳仪1、水平电泳槽2、离心机3、玻璃匀浆器5、恒温箱6、微量移液器7、吸量管四、材料与试剂1、小白鼠（成年）2、白瓷盘3、剪子4、镊子5、载玻片6、滤纸7、生理盐水8、0.01mol/l pH7.4磷酸钠缓冲液：取0.01mol/L NaH2PO419ml和0.01mol/L Na2HPO481ml混合即可。
实验八 乳酸脱氢酶
实验八乳酸脱氢酶（LDH）同工酶的琼脂糖凝胶电泳一、实验目的了解琼脂糖凝胶电泳的方法和原理，学会分离LDH同工酶的方法。
二、原理同工酶是指能够催化相同的化学反应，但酶分子的结构理化特性乃至免疫学性质不同的一组酶，同工酶这种差异是由于酶蛋白的编码基因不同或基因相同但转录、翻译或后加工有别所造成的。
同工酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织，甚至同一组织或细胞的不同亚细胞结构中。
人们已发现几百种同工酶。
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase LDH）是人们认识的第一个同工酶。
LDH是糖酉孝解中的一个酶，它催化的反应如下。
COOH COOHHO—C—H+NAD＋C＝O＋NADH＋H+CH3 CH3LDH有五种同工酶，分子量在13万～15万之间，由四个亚基组成。
LDH的亚基有两种类型，一种是心肌型亚基（H型）（B基因），另一种是骨骼肌型亚基（M型）（A基因）。
两类亚基以不同比例可组成五种四聚体。
即LDH1(H4)、LDH2(H3M1)、LDH3(H2M2)、LDH4(H1M3)、LDH5(M4)。
H型亚基与M型亚基的氨基酸组成有差异，前者含酸性氨基酸残基多，故LDH可用电泳的方法进行分离。
本实验用pH8.6的缓冲液，在此条件下电泳，LDH的五种同工酶均净带负电荷，向正极泳动，但LDH1最快，依次减慢，LDH5最慢。
在哺乳动物体内，一般厌氧性组织中，如骨骼肌、肝脏中，LDH5含量高；在非厌氧性组织中，如心、脑中，LDH1含量高。
本实验用琼脂糖凝胶，LDH的五种同工酶在琼脂糖凝胶板上分离后，进行酶促反应，使乳酸脱氢生成NADH，NADH将人工递氢体PMS还原，还原型PMS 最终将NBT还原。
NADH++H++PMS=====NAD++PMSH2PMSH2＋NBT======PMS＋NBTH2NBTH2为蓝色化合物。
三、实验器材（一）、仪器1、电泳仪1、水平电泳槽2、离心机3、玻璃匀浆器5、恒温箱6、微量移液器7、吸量管四、材料与试剂1、小白鼠（成年）2、白瓷盘3、剪子4、镊子5、载玻片6、滤纸7、生理盐水8、0.01mol/l pH7.4磷酸钠缓冲液：取0.01mol/L NaH2PO419ml和0.01mol/L Na2HPO481ml混合即可。
乳酸脱氢酶酶谱
乳酸脱氢酶酶谱
乳酸脱氢酶（Lactate Dehydrogenase, LDH）是一种广泛存在于生物体中的酶，参与乳酸和丙酮酸之间的互相转化。
LDH酶谱是指乳酸脱氢酶的不同同工酶亚型，因为LDH 有多种同工酶亚型，通常根据电泳迁移速度进行分类。
在人体中，乳酸脱氢酶有5种同工酶亚型，它们分别是：LDH-1、LDH-2、LDH-3、LDH-4 和LDH-5。
这些同工酶亚型在不同的组织和器官中具有不同的分布特点，如心脏、肝脏、肌肉、肺等。
通过检测血液中LDH的同工酶亚型分布，可以帮助诊断一些疾病和评估器官损伤情况。
例如，心肌梗死时，血液中的LDH-1同工酶通常会升高；而肝脏疾病时，LDH-5同工酶可能升高。
因此，乳酸脱氢酶酶谱检测可以为临床诊断提供有价值的信息。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
胰蛋白酶 (Trypsin in Pancreas)
一级结构
胰凝乳蛋白酶的活性中心
空间结构
活性中心
酶分子中的化学基团：
结合基团：结合底物
活性中心内
必需
催化基团：催化底物转变成产物
基团
所有
活性中心外的必需基团：维持酶空间构象等
• 骨骼肌中：主要是 LDH5 ，对 NADH 亲和力大，不易 受丙酮酸抑制，作用是使丙酮酸还原生成乳酸，有利 于骨骼肌产生乳酸。
肌酸激酶（ creatine kinase－CK ) 同工酶 ：
二聚体酶，两种亚基：
肌型（M型） 脑型（B型）
脑中含 CK1 ( BB型 ) 心肌中含 CK2 ( MB型 ) 骨骼肌中含 CK3 ( MM型 ) 血清CK2活性的测定对于早期诊断心肌梗死有一定意义 。
3.特点
⑴ 由于分子结构差异，具有不同的电泳速度 ：由1→5 递减。
⑵ 对同一底物表现不同的 Km 值。 ⑶ 单个亚基无酶的催化活性。 ⑷ LDH 同工酶在不同组织器官中的含量与分布比例不同，
使不同组织与细胞具有不同的代谢特点。
• 心肌中：主要是 LDH1，对 NAD＋有较大亲和力，易受 丙酮酸抑制，作用是使乳酸脱氢生成丙酮酸，便于心 脏利用乳酸氧化供能。
（五）生理及临床意义
1．在代谢调节上起着重要的作用； 2．用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征； 3．同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断； 4．同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。
酶
活
心肌梗死酶谱
性
正常酶谱 肝病酶谱
12 3 45
心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化
单纯酶：指仅由氨基酸残基组成的酶，如淀粉酶等。
蛋白质部分：酶蛋白
结合酶
apoenzyme
非蛋白质部分：辅因子 cofactor
全酶 holoenzyme
从化学本质上来讲，辅因子可分为两类：
金属离子： 是最常见的辅因子。 金属酶：金属离子和酶结合紧密，如羧肽酶。 金属激活酶：金属离子与酶的结合不甚紧密，如己糖激酶 等。
小分子有机化合物： 通常为维生素或其体内代谢转变生成的 衍生物，见后。
按照与酶蛋白的结合程度，辅因子又可分为： 辅酶(Coenzyme)： 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法除去。 辅基(Prosthetic group)： 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去。
二、酶的催化活性与活性中心
必需基团：指酶分子中氨基酸残基侧链上的一些与酶催化 活性密切相关的化学基团。
（三）同工酶特点
1.可存在于同一种属，或同一个体的组织，或同一细胞 的不同亚细胞结构中。
2.一级结构可不同，但活性中心相似。 3.由于分子结构差异，催化同一反应，但对底物的专一
性、亲和力乃至动力学都可能存在差异，功能也有所 不同。
它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同 的代谢特征。这为同工酶用来诊断不同器官的疾病提 供了理论依据。
（四）举例：乳酸脱氢酶同工酶 （ lactate dehydrogenase ， LDH )
1.组成和电泳行为
HHHH HHHM HHMM HMMM MMMM (LDH1) (LDH2) (LDH3) (LDH4) (LDH5)
2.功能催化的反应 Nhomakorabea心肌: 乳酸 LDH1 骨骼肌: 乳酸 LDH5
丙酮酸 丙酮酸
第二节 酶的结构和催化活性
一、酶的分子组成
(一)酶的不同存在形式 单体酶：由一条多肽链组成。
• 寡聚酶：含两条或以上多肽链, 即多个相同或不同亚基以 非共价键连接形成的酶。
• 多酶体系：由不同功能的酶聚合而成的多酶复合物。 • 多功能酶：多种不同催化功能存在于一条多肽链中。
(二)酶的分子组成
按照分子组成分为两种：
基团
其他
酶的活性中心示意图
二、同工酶的概念与特点
（一）同工酶（isoenzyme）的定义
• 同一种属中能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分 子结构、理化性质乃至免疫学性质各不相同的一组 酶。 均具有四级结构，多为由两个或两个以上亚基组成 的寡聚体。
（二）原因
同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或由 同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成 的蛋白质，但翻译后经修饰生成的多分子形式不在同 工酶之列。